Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
ABL1
Доступные конструкции
PDBОртолог поиск: PDBe RCSB
Список идентификационных кодов PDB

1AB2 , 1AWO , 1BBZ , 1JU5 , 1OPL , 1ZZP , 2ABL , 2E2B , 2FO0 , 2G1T , 2G2F , 2G2H , 2G2I , 2GQG , 2HIW , 2HYY , 2HZ0 , 2HZ4 , 2HZI , 2V7A , 3CS9 , 3EG0 , 3EG1 , 3EG2 , 3EG3 , 3ЭГУ , 3К2М, 3QRI , 3QRJ , 3QRK , 3T04 , 3UE4 , 3UYO , 3PYY , 4J9B , 4J9C , 4J9D , 4J9E , 4J9F , 4J9G , 4J9H , 4J9I , 4JJB , 4JJC , 4JJD , 4TW9 , 4DC , 5WA , 4JJD , 4TW9 , 4DC , 4WA , 4JJD , 4TW9 , 4WA , 2O88 ,5HU9

Идентификаторы
ПсевдонимыABL1 , протоонкоген ABL 1, нерецепторная тирозинкиназа, ABL, JTK7, bcr / abl, c-ABL, c-p150, v-abl, CHDSKM, BCR-ABL, гены, abl
Внешние идентификаторыOMIM : 189980 MGI : 87859 HomoloGene : 3783 GeneCards : ABL1
Номер ЕС2.7.10.2
Расположение гена ( человек )
Chr.Хромосома 9 (человека) [1]
Группа9q34.12Начинать130 713 016 п.н. [1]
Конец130 887 675 п.н. [1]
Расположение гена ( Мышь )
Chr.Хромосома 2 (мышь) [2]
Группа2 21,86 см | 2 BНачинать31 688 376 п.н. [2]
Конец31 804 227 п.н. [2]
Паттерн экспрессии РНК
Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология
Молекулярная функция• актин мономер связывания
• домен белка Специфическое связывание
• домен SH3 связывания
• активности киназы
• связывающим белок С-конец
• рецептора связывания
• АТФ связывания
• активности протеинкиназы
• adenylyltransferase активности никотинат-нуклеотид
• нон-мембрану остовной активности протеинкиназы тирозина
• ион металла связывание
• связывание богатой пролином области
• связывание с ионами магния
• активность трансферазы
• связывание актиновых филаментов
• связывание с белком GO: 0001948
• синтаксин связывания
• протеинкиназы связывания С
• связывания ДНК
• нуклеотид связывания
• ион марганца связывания
• митоген-активируемой протеинкиназы связывания
• активность киназы белка тирозина
• четыре способа связывания перехода ДНК
• пузырь ДНК связывания
• фосфотирозина остатков связывания
• GO: 0001105 транскрипции коактиватор активность
• Neuropilin связывания
• связывающий домен SH2
• эфрин связывание рецептора
• суперспирализована связывания ДНК
• связывание последовательности специфических двухцепочечной ДНК
Сотовый компонент• цитоплазма
• цитозоль
• не мембрана
• мембрана
• внешний компонент цитоплазматической стороны плазматической мембраны
• митохондрия
• актиновый цитоскелет
• перинуклеарная область цитоплазмы
• цитоскелет
• ядро клетки
• ядрышко
• нуклеоплазма
• передний край клетки
• ядерное тело
• дендрит
• макромолекулярный комплекс
• тело нейрональной клетки
• постсинапс
Биологический процесс• положительная регуляция фосфорилирования белков
• гомеостаз B-1 B-клеток
• регуляция удлинения аксонов
• нервно-мышечный процесс, контролирующий баланс
• положительная регуляция дифференцировки мышечных клеток
• клеточный ответ на стимул повреждения ДНК
• фосфорилирование белка
• регуляция клеточной адгезии
• процесс модификации клеточного белка
• регуляция полимеризации микротрубочек
• фосфорилирование белков, индуцированное повреждением ДНК
• внутренний апоптотический сигнальный путь в ответ на повреждение ДНК
• позитивная регуляция каскада ERK1 и ERK2
• зависимое от адгезии субстрата распространение клеток
• сигнальный путь рецептора бета-фактора роста тромбоцитов
• позитивная регуляция связывания актиновых филаментов
• сигнальный путь рецептора В-клеток
• апоптотический процесс
• негативная регуляция апоптотического процесса эндотелиальных клеток
• морфогенез мозжечка
• регуляция актинового цитоскелета реорганизация
• регуляция транскрипции, ДНК-шаблон
• сигнальный путь рецептора эпидермального фактора роста
• сигнальный путь рецептора Fc-гамма, участвующий в фагоцитозе
• установление локализации белка
• развитие тимуса
• негативная регуляция активности фосфолипазы C
• позитивная регуляция митотического клеточного цикла
• ветвление актиновых нитей
• развитие селезенки
• ответ на окислительный стресс
• фагоцитоз
• позитивная регуляция фосфорилирования пептидил-тирозина
• регуляция ответа на стимул повреждения ДНК
• деполяризация митохондрий
• положительная регуляция сигнального пути Wnt, путь плоской клеточной полярности
• сигнальный путь рецептора тромбоцитарного фактора роста
• регуляция эндоцитоза
• активация активности протеинкиназы C
• регуляция организации актинового цитоскелета
• фосфорилирование
• передача сигнала в ответ на повреждение ДНК
• позитивная регуляция активности оксидоредуктазы
• позитивная регуляция высвобождения секвестрированного иона кальция в цитозоль
• негативная регуляция I-kappaB киназы / NF- передача сигналов kappaB
• регуляция подвижности клеток
• положительная регуляция связывания микротрубочек
• клеточная адгезия
• регуляция аутофагии
• аутофосфорилирование пептидилтирозина
• дифференцировка альфа-бета Т-клеток
• регуляция клеточного старения
• негативная регуляция активности протеин-серин / треонинкиназы
• организация актинового цитоскелета
• негативная регуляция клеточного старения
• позитивная регуляция пролиферации остеобластов
• митотический клеточный цикл GO: 0007067
• активированная пролиферация Т-клеток
• эндоцитоз
• негативная регуляция клеточного адгезия клеток
• пролиферация В-клеток, участвующая в иммунном ответе
• клеточный ответ на дофамин
• положительное регулирование концентрации ионов кальция в цитозоле
• положительное регулирование гибели нейронов
• регуляция клеточного цикла
• негативная регуляция сигнального пути BMP
• аутофагия
• пролиферация В-клеток
• негативная регуляция активности убиквитин-протеинтрансферазы
• остановка клеточного цикла
• сборка микрошипов
• позитивная регуляция апоптотического процесса
• регуляция организации внеклеточного матрикса
• позитивная регуляция I -kappaB киназа / передача сигналов NF-kappaB
• негативная регуляция каскада ERK1 и ERK2
• переходная одноэтапная дифференцировка B-клеток
• восстановление несоответствия
• дифференцировка глиальных клеток Бергмана
• фосфорилирование пептидилтирозина
• коллатеральное разрастание
• клеточный ответ на липополисахарид
• негативная регуляция митотического клеточного цикла
• клеточный ответ на перекись водорода
• репарация ДНК
• врожденная иммунная система
• закрытие нервной трубки
• постэмбриональное развитие
• дифференцировка нейронов
• клеточный ответ на окислительный стресс
• регуляция клеточной пролиферации
• аутофосфорилирование
• дифференцировка нейроэпителиальных клеток
• интегрин-опосредованный сигнальный путь
• положительная регуляция миграции эндотелиальных клеток
• дифференцировка клеток
• регуляция передачи сигнала белка Cdc42
• сигнальный путь нейропилина
• миграция эндотелиальных клеток
• регуляция дифференцировки Т-клеток
• позитивная регуляция транскрипции с промотора РНК-полимеразы II
• сигнальный путь рецептора Т-клеток
• позитивная регуляция сборка стрессовых волокон
• позитивная регуляция сборки фокальной адгезии
• изменение конформации ДНК
• позитивная регуляция миграции клеток, участвующих в прорастании ангиогенеза
• положительная регуляция распространения клеток, зависящая от адгезии субстрата
• негативная регуляция долгосрочной синаптической потенциации
• регуляция дифференцировки гемопоэтических стволовых клеток
• регуляция модификации синаптической структуры
• позитивная регуляция ветвления кровеносных сосудов
• позитивная регуляция реорганизации актинового цитоскелета
Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

25

11350

Ансамбль

ENSG00000097007

ENSMUSG00000026842

UniProt

P00519

P00520

RefSeq (мРНК)

NM_007313
NM_005157

NM_001112703
NM_009594
NM_001283045
NM_001283046
NM_001283047

RefSeq (белок)

NP_005148
NP_009297

NP_001106174
NP_001269974
NP_001269975
NP_001269976
NP_033724

Расположение (UCSC)Chr 9: 130,71 - 130,89 МбChr 2: 31,69 - 31,8 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Тирозинпротеинкиназный ABL1 также известный как ABL1 является белком , который, в организме человека, кодируются ABL1 ген (предыдущий символ ABL ) , расположенный на хромосоме 9 . [5] c-Abl иногда используется для обозначения версии гена, обнаруженного в геноме млекопитающих, в то время как v-Abl относится к вирусному гену, который был первоначально выделен из вируса лейкемии мышей Абельсона . [6]

Функция [ править ]

ABL1 прото-онкогена кодирует цитоплазматический и ядерного белка тирозин - киназы , который участвует в процессах клеточной дифференцировки, деления клеток , клеточной адгезии , а также реакции на стресс. [7] Активность белка ABL1 негативно регулируется его доменом SH3 , а удаление домена SH3 превращает ABL1 в онкоген . Т (9; 22) транслокация приводит к голове к хвосту слияния из BCR и ABL1 генов, что приводит к слитому гену , присутствующий в большинстве случаев хронического миелолейкоза. ДНК-связывающей активности повсеместно экспрессируется регулируется ABL1 тирозинкиназы Cdc2 -опосредованной фосфорилирование , что указывает на функцию клеточного цикла для ABL1. Ген ABL1 экспрессируется в виде транскрипта мРНК размером 6 или 7 т.п.н. с альтернативно сплайсированными первыми экзонами, сплайсированными с общими экзонами 2-11. [8]

Клиническое значение [ править ]

ABL1 киназы домен (синий) в комплексе со вторым поколением BCR-ABL тирозинкиназы ингибитор нилотиниб (красный)

Мутации в гене ABL1 связаны с хроническим миелолейкозом (ХМЛ). В CML, ген активируется путем транслоцируется в BCR (кластер области точки останова) гена на хромосоме 22. Этот новый гибридный ген, BCR-ABL , кодирует нерегулируемую, цитоплазмы-мишени тирозинкиназы , который позволяет клетки пролиферировать без регулируются на цитокины . Это, в свою очередь, позволяет клетке стать злокачественной .

Этот ген является партнером гена слияния с геном BCR в филадельфийской хромосоме , характерной аномалией при хроническом миелогенном лейкозе (ХМЛ) и редко при некоторых других формах лейкемии . Транскрипт BCR-ABL кодирует тирозинкиназу , которая активирует медиаторы системы регуляции клеточного цикла , что приводит к клональному миелопролиферативному нарушению . Белок BCR-ABL может ингибироваться различными небольшими молекулами. Одним из таких ингибиторов является мезилат иматиниба , который занимает домен тирозинкиназы и подавляет влияние BCR-ABL на клеточный цикл . Второе поколениеИнгибиторы тирозинкиназы BCR-ABL также находятся в стадии разработки для ингибирования мутантов BCR-ABL, устойчивых к иматинибу. [9]

Взаимодействия [ править ]

Было показано, что ген ABL взаимодействует с:

  • ABI1 , [10] [11] [12]
  • ABI2 , [13] [14]
  • ABL2 , [13]
  • Банкомат , [15] [16] [17]
  • BCAR1 , [18] [19]
  • BCR , [20] [21] [22]
  • BRCA1 , [23]
  • CAT , [24]
  • CBL , [25] [26]
  • CRKL , [27] [28] [29]
  • DOK1 , [30] [31]
  • EPHB2 , [32]
  • GPX1 , [33]
  • GRB10 , [34] [35]
  • MTOR , [36]
  • GRB2 , [27] [37]
  • MDM2 , [38]
  • NCK1 , [25] [27]
  • NEDD9 , [39] [40]
  • НТРК1 , [41] [42]
  • P73 , [43] [44]
  • PAG1 , [45]
  • ПАК2 , [46]
  • PSTPIP1 , [47]
  • RAD9A , [48]
  • RAD51 , [15]
  • RB1 , [49] [50]
  • RFX1 , [51]
  • RYBP , [52]
  • SHC1 , [20] [53]
  • СОРБС2 , [26] [54]
  • ЗИП1 , [55]
  • СПТАН1 , [55]
  • TERF1 , [17]
  • VAV1 , [56] и
  • YTHDC1 . [57]

Регламент [ править ]

Есть некоторые свидетельства того, что экспрессия Abl регулируется микроРНК miR-203 . [58]

См. Также [ править ]

  • Ген BCR

Ссылки [ править ]

  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000097007 - Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000026842 - Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ Szczylik С, Т Skorski, Николаидес NC, Манцелла л, Malaguarnera л, Вентурелли D, Гевиртца А.М., Calabretta В (август 1991). «Селективное ингибирование пролиферации лейкозных клеток антисмысловыми олигодезоксинуклеотидами BCR-ABL». Наука . 253 (5019): 562–5. DOI : 10.1126 / science.1857987 . PMID 1857987 . 
  6. ^ Абельсон HT, Rabstein LS (август 1970). «Лимфосаркома: вирус-индуцированное тимус-независимое заболевание у мышей». Исследования рака . 30 (8): 2213–22. PMID 4318922 . 
  7. ^ "UniProtKB - P00519 (ABL1_HUMAN)" . Uniprot . Дата обращения 18 мая 2020 .
  8. ^ "Энтрез Ген: ABL1 v-abl Abelson мышиный лейкоз вирусного онкогена гомолог 1" .
  9. ^ Шах, НП (2004-07-16). «Преодоление устойчивости к иматинибу с помощью нового ингибитора киназы ABL» . Наука . 305 (5682): 399–401. DOI : 10.1126 / science.1099480 . ISSN 0036-8075 . 
  10. ^ Тани К., Сато С, Сукэдзане Т, Кодзима Х, Хиросе Х, Ханафуса Х, Шишидо Т (июнь 2003 г.). «Abl-интерактор 1 способствует фосфорилированию тирозина 296 млекопитающих, активируемых (Mena) с-Abl-киназой» . J. Biol. Chem . 278 (24): 21685–92. DOI : 10.1074 / jbc.M301447200 . PMID 12672821 . 
  11. ^ Biesova Z, C Пикколи, Wong WT (январь 1997). «Выделение и характеристика e3B1, связывающего белка eps8, который регулирует рост клеток» . Онкоген . 14 (2): 233–41. DOI : 10.1038 / sj.onc.1200822 . PMID 9010225 . 
  12. Перейти ↑ Yamamoto A, Suzuki T, Sakaki Y (июнь 2001 г.). «Выделение hNap1BP, который взаимодействует с человеческим Nap1 (NCKAP1), экспрессия которого подавляется при болезни Альцгеймера». Джин . 271 (2): 159–69. DOI : 10.1016 / S0378-1119 (01) 00521-2 . PMID 11418237 . 
  13. ^ a b Цао Ц., Ленг Й., Ли Ц., Куфе Д. (апрель 2003 г.). «Функциональное взаимодействие между протеинтирозинкиназами c-Abl и Arg в ответ на окислительный стресс» . J. Biol. Chem . 278 (15): 12961–7. DOI : 10.1074 / jbc.M300058200 . PMID 12569093 . 
  14. ↑ Dai Z, Pendergast AM (ноябрь 1995 г.). «Abi-2, новый SH3-содержащий белок, взаимодействует с тирозинкиназой c-Abl и модулирует трансформирующую активность c-Abl» . Genes Dev . 9 (21): 2569–82. DOI : 10,1101 / gad.9.21.2569 . PMID 7590236 . 
  15. ^ a b Chen G, Yuan SS, Liu W, Xu Y, Trujillo K, Song B, Cong F, Goff SP, Wu Y, Arlinghaus R, Baltimore D, Gasser PJ, Park MS, Sung P, Lee EY (апрель 1999 г. ). «Радиационно-индуцированная сборка рекомбинационного комплекса Rad51 и Rad52 требует ATM и c-Abl» . J. Biol. Chem . 274 (18): 12748–52. DOI : 10.1074 / jbc.274.18.12748 . PMID 10212258 . 
  16. ^ Шафман Т., Ханна К.К., Кедар П., Спринг К., Козлов С., Йен Т., Хобсон К., Гати М., Чжан Н., Уоттерс Д., Эгертон М., Шайло И., Харбанда С., Куфе Д., Лавин М. Ф. (май 1997 г.). «Взаимодействие между белком ATM и c-Abl в ответ на повреждение ДНК». Природа . 387 (6632): 520–3. DOI : 10.1038 / 387520a0 . PMID 9168117 . S2CID 4334242 .  
  17. ^ a b Киши S, Чжоу XZ, Зив Y, Khoo C, Hill DE, Shiloh Y, Lu KP (август 2001 г.). «Теломерный белок Pin2 / TRF1 в качестве важной мишени ATM в ответ на разрывы двухцепочечной ДНК» . J. Biol. Chem . 276 (31): 29282–91. DOI : 10.1074 / jbc.M011534200 . PMID 11375976 . 
  18. ^ Salgia R, Pisick E, Сеттлер M, Li JL, Uemura N, Вонг WK, Burky SA, Хираи H, Chen LB, Griffin JD (октябрь 1996). «p130CAS образует сигнальный комплекс с адаптерным белком CRKL в гемопоэтических клетках, трансформированных онкогеном BCR / ABL» . J. Biol. Chem . 271 (41): 25198–203. DOI : 10.1074 / jbc.271.41.25198 . PMID 8810278 . 
  19. ^ Mayer BJ, Хираи H, Sakai R (март 1995). «Доказательства того, что домены SH2 способствуют процессуальному фосфорилированию протеин-тирозинкиназами». Curr. Биол . 5 (3): 296–305. DOI : 10.1016 / S0960-9822 (95) 00060-1 . PMID 7780740 . S2CID 16957239 .  
  20. ↑ a b Puil L, Liu J, Gish G, Mbamalu G, Bowtell D, Pelicci PG, Arlinghaus R, Pawson T. (февраль 1994 г.). «Онкобелки Bcr-Abl напрямую связываются с активаторами пути передачи сигналов Ras» . EMBO J . 13 (4): 764–73. DOI : 10.1002 / j.1460-2075.1994.tb06319.x . PMC 394874 . PMID 8112292 .  
  21. ^ Ling X, Ма G, вс T, Liu J, Arlinghaus РБ (январь 2003). «Взаимодействие Bcr и Abl: онкогенная активация c-Abl путем секвестрации Bcr». Cancer Res . 63 (2): 298–303. PMID 12543778 . 
  22. ^ Пендергаст AM, Muller AJ, Хавлик MH, Мара Y, Витте ПО (июль 1991). «Последовательности BCR, необходимые для трансформации онкогеном BCR-ABL, связываются с регуляторным доменом SH2 ABL нефосфотирозин-зависимым образом». Cell . 66 (1): 161–71. DOI : 10.1016 / 0092-8674 (91) 90148-R . PMID 1712671 . S2CID 9933891 .  
  23. ^ Форей N, D Маро, Randrianarison В, Венеция НД, Пикард Д, Perricaudet М, Favaudon В, Jeggo Р (июнь 2002 г.). «Конститутивная ассоциация BRCA1 и c-Abl и его ATM-зависимое разрушение после облучения» . Мол. Клетка. Биол . 22 (12): 4020–32. DOI : 10.1128 / MCB.22.12.4020-4032.2002 . PMC 133860 . PMID 12024016 .  
  24. ^ Цао Ц., Ленг Y, Куфе Д. (август 2003 г.) «Активность каталазы регулируется c-Abl и Arg в ответ на окислительный стресс» . J. Biol. Chem . 278 (32): 29667–75. DOI : 10.1074 / jbc.M301292200 . PMID 12777400 . 
  25. ^ a b Миёси-Акияма Т., Алеман Л.М., Смит Дж. М., Адлер К.Э., Майер Б.Дж. (июль 2001 г.). «Регулирование фосфорилирования Cbl с помощью тирозинкиназы Abl и адаптера Nck SH2 / SH3» . Онкоген . 20 (30): 4058–69. DOI : 10.1038 / sj.onc.1204528 . PMID 11494134 . 
  26. ^ a b Soubeyran P, Barac A, Szymkiewicz I, Dikic I (февраль 2003 г.). «Комплекс Cbl-ArgBP2 опосредует убиквитинирование и деградацию c-Abl» . Biochem. Дж . 370 (Pt 1): 29–34. DOI : 10.1042 / BJ20021539 . PMC 1223168 . PMID 12475393 .  
  27. ^ a b c Ren R, Ye ZS, Baltimore D (апрель 1994). «Протеин-тирозинкиназа Abl выбирает адаптер Crk в качестве субстрата с использованием сайтов связывания SH3» . Genes Dev . 8 (7): 783–95. DOI : 10,1101 / gad.8.7.783 . PMID 7926767 . 
  28. ^ Хини С, Колибаба К, Бхат А, Т ОДА, Оно S, S Фаннинг, Друкер BJ (январь 1997). «Прямое связывание CRKL с BCR-ABL не требуется для трансформации BCR-ABL» . Кровь . 89 (1): 297–306. DOI : 10.1182 / blood.V89.1.297 . PMID 8978305 . 
  29. ^ Kyono WT, де Йонг R, Парк РК, Лю Y, Heisterkamp N, Groffen J, Durden DL (ноябрь 1998). «Дифференциальное взаимодействие Crkl с Cbl или C3G, Hef-1 и мотивом активации на основе тирозина иммунорецептора гамма-субъединицы в передаче сигналов миелоидного высокоаффинного рецептора Fc для IgG (Fc гамма RI)». J. Immunol . 161 (10): 5555–63. PMID 9820532 . 
  30. ^ Ван Дейк Т.Б., ван ден Аккер Е, Amelsvoort М.П., Мано Н, Lowenberg В, фон Линдерн М (ноябрь 2000 года). «Фактор стволовых клеток индуцирует фосфатидилинозитол-3'-киназозависимое образование комплекса Lyn / Tec / Dok-1 в гемопоэтических клетках». Кровь . 96 (10): 3406–13. DOI : 10.1182 / blood.V96.10.3406 . PMID 11071635 . 
  31. Перейти ↑ Yamanashi Y, Baltimore D (январь 1997 г.). «Идентификация Abl- и rasGAP-ассоциированного белка 62 кДа в качестве стыковочного белка, Док». Cell . 88 (2): 205–11. DOI : 10.1016 / S0092-8674 (00) 81841-3 . PMID 9008161 . S2CID 14205526 .  
  32. ^ Ю. HH, Zisch AH, Dodelet VC, Pasquale EB (июль 2001). «Множественные сигнальные взаимодействия киназ Abl и Arg с рецептором EphB2» . Онкоген . 20 (30): 3995–4006. DOI : 10.1038 / sj.onc.1204524 . PMID 11494128 . 
  33. ↑ Цао Ц., Ленг Y, Хуанг В., Лю X, Куфе Д. (октябрь 2003 г.). «Глутатионпероксидаза 1 регулируется тирозинкиназами c-Abl и Arg» . J. Biol. Chem . 278 (41): 39609–14. DOI : 10.1074 / jbc.M305770200 . PMID 12893824 . 
  34. ^ Бай Р.Я., Ян Т, Schrem S, Munzert G, Вайднер КМ, Ван JY, Duyster J (август 1998 г.). «SH2-содержащий адаптерный белок GRB10 взаимодействует с BCR-ABL» . Онкоген . 17 (8): 941–8. DOI : 10.1038 / sj.onc.1202024 . PMID 9747873 . 
  35. ^ Франтц JD, Giorgetti-Перальди S, Оттингер Е.А., Shoelson SE (январь 1997). «Человеческий GRB-IRbeta / GRB10. Варианты сплайсинга белка, связывающего рецептор инсулина и фактора роста, с доменами PH и SH2» . J. Biol. Chem . 272 (5): 2659–67. DOI : 10.1074 / jbc.272.5.2659 . PMID 9006901 . 
  36. Перейти ↑ Kumar V, Sabatini D, Pandey P, Gingras AC, Majumder PK, Kumar M, Yuan ZM, Carmichael G, Weichselbaum R, Sonenberg N, Kufe D, Kharbanda S (апрель 2000 г.). «Регулирование рапамицина и FKBP-мишени 1 / млекопитающих-мишеней рапамицина и кэп-зависимая инициация трансляции протеин-тирозинкиназой c-Abl» . J. Biol. Chem . 275 (15): 10779–87. DOI : 10.1074 / jbc.275.15.10779 . PMID 10753870 . 
  37. ^ Warmuth МЫ, Bergmann М, Приссы А, Häuslmann К, Эммерий В, Hallek М (декабрь 1997). «Киназа Hck семейства Src взаимодействует с Bcr-Abl по киназно-независимому механизму и фосфорилирует Grb2-связывающий сайт Bcr» . J. Biol. Chem . 272 (52): 33260–70. DOI : 10.1074 / jbc.272.52.33260 . PMID 9407116 . 
  38. ^ Голдберг Z, Vogt Sionov R, Berger M, Y Zwang, Perets R, Van Etten RA, Oren M, Тая Y, Гаупт Y (июль 2002). «Фосфорилирование тирозина Mdm2 с помощью c-Abl: последствия для регуляции p53» . EMBO J . 21 (14): 3715–27. DOI : 10,1093 / emboj / cdf384 . PMC 125401 . PMID 12110584 .  
  39. ^ Minegishi М, Татибана К, Т Сато, Ивата S, Нодзима Y, Моримото С (октябрь 1996 г.). «Структура и функция Cas-L, связанного с субстратом белка с Crk 105 кДа, который участвует в передаче сигналов бета-1-интегрином в лимфоцитах» . J. Exp. Med . 184 (4): 1365–75. DOI : 10,1084 / jem.184.4.1365 . PMC 2192828 . PMID 8879209 .  
  40. ^ Закон С.Ф., Estojak Дж, Ван Б, Mysliwiec Т, G Kruh, Golemis Е.А. (июль 1996 года). «Человеческий усилитель филаментации 1, новый p130cas-подобный стыковочный белок, связывается с киназой фокальной адгезии и индуцирует рост псевдогифала в Saccharomyces cerevisiae» . Мол. Клетка. Биол . 16 (7): 3327–37. DOI : 10.1128 / mcb.16.7.3327 . PMC 231327 . PMID 8668148 .  
  41. ^ Коха А, Манчини А, Стефан М, Ниденталь R, Ниманн Н, Тамура Т (март 2000 г.). «Прямое взаимодействие рецептора фактора роста нервов, TrkA, с нерецепторной тирозинкиназой, c-Abl, через петлю активации» . FEBS Lett . 469 (1): 72–6. DOI : 10.1016 / S0014-5793 (00) 01242-4 . PMID 10708759 . 
  42. Перейти ↑ Yano H, Cong F, Birge RB, Goff SP, Chao MV (февраль 2000 г.). «Ассоциация тирозинкиназы Abl с рецептором фактора роста нервов Trk». J. Neurosci. Res . 59 (3): 356–64. DOI : 10.1002 / (SICI) 1097-4547 (20000201) 59: 3 <356 :: AID-JNR9> 3.0.CO; 2-G . PMID 10679771 . 
  43. ^ Юань ЗМ, Шиойа Н, Ishiko Т, Х ВС, Гу J, Хуанг ГГ, Лу Н, Kharbanda S, Weichselbaum R, Kufe D (июнь 1999 г.). «p73 регулируется тирозинкиназой c-Abl в апоптотическом ответе на повреждение ДНК». Природа . 399 (6738): 814–7. DOI : 10,1038 / 21704 . PMID 10391251 . S2CID 4421613 .  
  44. ^ Agami R, G Бландино, Oren M, Шауль Y (июнь 1999). «Взаимодействие c-Abl и p73alpha и их сотрудничество для индукции апоптоза». Природа . 399 (6738): 809–13. DOI : 10,1038 / 21697 . PMID 10391250 . S2CID 4394015 .  
  45. Перейти ↑ Wen ST, Van Etten RA (октябрь 1997 г.). «Продукт гена PAG, стресс-индуцированный белок с антиоксидантными свойствами, представляет собой Abl SH3-связывающий белок и физиологический ингибитор активности тирозинкиназы c-Abl» . Genes Dev . 11 (19): 2456–67. DOI : 10,1101 / gad.11.19.2456 . PMC 316562 . PMID 9334312 .  
  46. ↑ Roig J, Tuazon PT, Zipfel PA, Pendergast AM, Traugh JA (декабрь 2000 г.). «Функциональное взаимодействие между c-Abl и p21-активированной протеинкиназой гамма-PAK» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 97 (26): 14346–51. DOI : 10.1073 / pnas.97.26.14346 . PMC 18921 . PMID 11121037 .  
  47. ↑ Cong F, Spencer S, Côté JF, Wu Y, Tremblay ML, Lasky LA, Goff SP (декабрь 2000 г.). «Цитоскелетный белок PSTPIP1 направляет протеинтирозинфосфатазу PEST-типа к киназе c-Abl, чтобы опосредовать дефосфорилирование Abl». Мол. Cell . 6 (6): 1413–23. DOI : 10.1016 / S1097-2765 (00) 00138-6 . PMID 11163214 . 
  48. ↑ Yoshida K, Komatsu K, Wang HG, Kufe D (май 2002 г.). «c-Abl тирозинкиназа регулирует белок контрольной точки Rad9 человека в ответ на повреждение ДНК» . Мол. Клетка. Биол . 22 (10): 3292–300. DOI : 10.1128 / MCB.22.10.3292-3300.2002 . PMC 133797 . PMID 11971963 .  
  49. ^ Miyamura Т, Нисимура Дж, Юф Y, Nawata Н (февраль 1997 г.). «Взаимодействие BCR-ABL с белком ретинобластомы в хромосомно-позитивных линиях Филадельфии». Int. J. Hematol . 65 (2): 115–21. DOI : 10.1016 / S0925-5710 (96) 00539-7 . PMID 9071815 . 
  50. ^ Welch PJ, Ван JY (ноябрь 1993). «С-концевой белок-связывающий домен в белке ретинобластомы регулирует ядерную тирозинкиназу c-Abl в клеточном цикле» . Cell . 75 (4): 779–90. DOI : 10.1016 / 0092-8674 (93) 90497-E . PMID 8242749 . 
  51. ^ Agami R, Шауль Y (апрель 1998). «Киназная активность c-Abl, но не v-Abl, усиливается прямым взаимодействием с RFXI, белком, который связывает энхансеры нескольких вирусов и генов, регулируемых клеточным циклом» . Онкоген . 16 (14): 1779–88. DOI : 10.1038 / sj.onc.1201708 . PMID 9583676 . 
  52. ↑ Zhu J, Shore SK (декабрь 1996 г.). «Активность тирозинкиназы c-ABL регулируется путем ассоциации с новым белком, связывающим SH3-домен» . Мол. Клетка. Биол . 16 (12): 7054–62. DOI : 10.1128 / mcb.16.12.7054 . PMC 231708 . PMID 8943360 .  
  53. ^ Вишниевски Д, Вражда А, Swendeman S, Erdjument-Бромейдж Н, Geromanos S, Кэвэног WM, Tempst Р, Кларксон В (апрель 1999 г.). «Новая SH2-содержащая фосфатидилинозитол 3,4,5-трифосфат-5-фосфатаза (SHIP2) конститутивно фосфорилируется по тирозину и связана с гомологичным src геном коллагена (SHC) в клетках-предшественниках хронического миелогенного лейкоза». Кровь . 93 (8): 2707–20. DOI : 10.1182 / blood.V93.8.2707 . PMID 10194451 . 
  54. ^ Ван B, Golemis EA, Kruh GD (июль 1997). «ArgBP2, Arg / Abl-взаимодействующий белок, содержащий домен с множественной гомологией 3 Src, фосфорилируется в v-Abl-трансформированных клетках и локализуется в стрессовых волокнах и Z-дисках кардиоцитов» . J. Biol. Chem . 272 (28): 17542–50. DOI : 10.1074 / jbc.272.28.17542 . PMID 9211900 . 
  55. ^ a b Ziemnicka-Kotula D, Xu J, Gu H, Potempska A, Kim KS, Jenkins EC, Trenkner E, Kotula L (май 1998 г.). «Идентификация белка-кандидата, связывающего домен 3 гомологии Src спектрина человека, предполагает общий механизм ассоциации тирозинкиназ с основанным на спектрине скелетом мембраны» . J. Biol. Chem . 273 (22): 13681–92. DOI : 10.1074 / jbc.273.22.13681 . PMID 9593709 . 
  56. ^ Bassermann Р, Т Яна, Miething С, Р Seipel, Бай Р.Я., Кутинью S, Tybulewicz В.Л., Peschel С, Duyster J (апрель 2002 г.). «Ассоциация Bcr-Abl с протоонкогеном Vav участвует в активации пути Rac-1» . J. Biol. Chem . 277 (14): 12437–45. DOI : 10.1074 / jbc.M112397200 . PMID 11790798 . 
  57. ^ Rafalska Я, Чжан Z, Benderska Н, Н Вольфа, Хартманн А.М., Брек-Вернер R, S Штамм (август 2004 г.). «Внутриядерная локализация и функция YT521-B регулируются фосфорилированием тирозина» . Гм. Мол. Genet . 13 (15): 1535–49. DOI : 10,1093 / HMG / ddh167 . PMID 15175272 . 
  58. ^ Bueno MJ, Перес де Кастро I, Гомес де Кедрон M, J Santos, Калин Г.А., Сигудос JC Кроче CM, Фернандес-Piqueras J, Malumbres M (июнь 2008). «Генетическое и эпигенетическое подавление микроРНК-203 усиливает экспрессию онкогенов ABL1 и BCR-ABL1». Раковая клетка . 13 (6): 496–506. DOI : 10.1016 / j.ccr.2008.04.018 . ЛВП : 10261/7369 . PMID 18538733 . 

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Shore SK, Tantravahi RV, Reddy EP (декабрь 2002 г.). «Пути трансформации, активируемые тирозинкиназой v-Abl» . Онкоген . 21 (56): 8568–76. DOI : 10.1038 / sj.onc.1206084 . PMID  12476303 .
  • Шауль Y (2000). «c-Abl: активация и ядерные мишени» . Смерть клетки отличается . 7 (1): 10–6. DOI : 10.1038 / sj.cdd.4400626 . PMID  10713716 .
  • Эра Т (2002). «Bcr-Abl - это« молекулярный переключатель »для принятия решения о росте и дифференцировке гемопоэтических стволовых клеток». Int. J. Hematol . 76 (1): 35–43. DOI : 10.1007 / BF02982716 . PMID  12138893 . S2CID  10269867 .
  • Пендергаст AM (2002). «Киназы семейства Abl: механизмы регуляции и передачи сигналов». Успехи в исследованиях рака Том 85 . Adv. Cancer Res . Достижения в исследованиях рака. 85 . С. 51–100. DOI : 10.1016 / S0065-230X (02) 85003-5 . ISBN 978-0120066858. PMID  12374288 .
  • Кеунг Ю.К., Бити М., Стюард В., Джекл Б., Петнати М. (2002). «Хронический миелоцитарный лейкоз с эозинофилией, t (9; 12) (q34; p13) и перестройка гена ETV6-ABL: отчет о болезни и обзор литературы». Рак Генет. Cytogenet . 138 (2): 139–42. DOI : 10.1016 / S0165-4608 (02) 00609-X . PMID  12505259 .
  • Сальо Дж., Чиллони Д. (2004). «Abl: прототип онкогенных слитых белков». Клетка. Мол. Life Sci . 61 (23): 2897–911. DOI : 10.1007 / s00018-004-4271-0 . PMID  15583852 . S2CID  35998018 .
  • Шауль Й, Бен-Иехояда М (2005). «Роль c-Abl в реакции стресса повреждения ДНК» . Cell Res . 15 (1): 33–5. DOI : 10.1038 / sj.cr.7290261 . PMID  15686624 .
  • Йошида К. (2007). «Регулирование ядерного нацеливания тирозинкиназы Abl в ответ на повреждение ДНК» . Достижения в молекулярной онкологии . Adv. Exp. Med. Биол . Успехи экспериментальной медицины и биологии. 604 . С.  155–65 . DOI : 10.1007 / 978-0-387-69116-9_15 . ISBN 978-0-387-69114-5. PMID  17695727 .

Внешние ссылки [ править ]

  • Genes, + abl в Национальной медицинской библиотеке США по предметным заголовкам по медицинским предметам (MeSH)
  • Интернет-Менделирующее наследование в человеке (OMIM): 189980 (ABL)
  • Abelson + Leukemia + Virus в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
  • Тирозинкиназа Abl дрозофилы - The Interactive Fly
  • Информация ABL1 со ссылками в шлюзе миграции ячеек
  • ABL1 в Атласе генетики и онкологии
  • Расположение генома человека ABL1 и страница сведений о гене ABL1 в браузере генома UCSC .
  • Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : P00519 (человеческая тирозин-протеинкиназа ABL1) в PDBe-KB .
  • Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : P00520 ( мышиная тирозин-протеинкиназа ABL1) в PDBe-KB .