Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
CASP3
1rhj.jpg
Доступные конструкции
PDBОртолог поиск: PDBe RCSB
Список идентификационных кодов PDB

1CP3 , 1GFW , 1I3O , 1NME , 1NMQ , 1NMS , 1PAU , 1QX3 , 1RE1 , 1RHJ , 1RHK , 1RHM , 1RHQ , 1RHR , 1RHU , 2C1E , 2C2K , 2C2M , 2C2O , 2CDR , 2CJX , 2CJY , 2CNK , 2CNL , 2CNN , 2CNO , 2DKO, 2H5I , 2H5J , 2H65 , 2J30 , 2J31 , 2J32 , 2J33 , 2XYG , 2XYH , 2XYP , 2XZD , 2XZT , 2Y0B , 3DEH , 3DEI , 3DEJ , 3DEK , 3EDQ , 3GJQ , 3GJR , 3GJSH , 3GEJT , 3FITH , 3FITJT , 3FIT , 3PCX ,3PD0 , 3PD1 , 4DCJ , 4DCO , 4DCP , 4EHA , 4EHD , 4EHF , 4EHH , 4EHK , 4EHL , 4EHN , 4JJE , 4JQY , 4JQZ , 4JR0 , 4PRY , 4PS0 , 4QTX , 4QTY , 4QU0 , 4QU5 , 4QU8 , 4QU9 , 4QUA , 4QUB , 4QUD, 4QUE , 4QUG , 4QUH , 4QUI , 4QUJ , 4QUL , 5IC4

Идентификаторы
ПсевдонимыCASP3 , CPP32, CPP32B, SCA-1, каспаза 3
Внешние идентификаторыOMIM : 600636 MGI : 107739 HomoloGene : 37912 GeneCards : CASP3
Расположение гена ( Мышь )
Chr.Хромосома 8 (мышь) [1]
Группа8 B1.1 | 8 26,39 смНачинать46 617 291 п.н. [1]
Конец46 639 689 п.н. [1]
Паттерн экспрессии РНК
Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология
Молекулярная функция• активность пептидазы цистеинового типа
• активность пептидазы
• связывание с белком GO: 0001948
• активность активатора фосфолипазы A2
• активность ингибитора циклин-зависимой протеин-серин / треонинкиназы
• активность эндопептидазы цистеинового типа, участвующая в апоптотическом процессе
• активность эндопептидазы цистеинового типа, участвующая в выполнении фаза апоптоза
• цистеина типа эндопептидаза активность
• гидролаза активность
• цистеин тип эндопептидаза активатор активность участвует в процессе апоптоза
• эндопептидазы активности аспарагинового типа
• Протеаза связывание
• связывание рецептора смерти
• связывание макромолекулярного комплекса GO: 0032403
• активность эндопептидазы цистеинового типа, участвующая в апоптотическом сигнальном пути
Сотовый компонент• цитоплазма
• цитозоль
• нуклеоплазма
• сигнальный комплекс, вызывающий гибель
• мембранный плот
• ядро клетки
• тело нейрональной клетки
Биологический процесс• клеточный ответ на органическое вещество
• апоптотический процесс нейрона
• обязательство клеточной судьбы
• ответ на эстрадиол
• передача внутриклеточного сигнала GO: 0007243
• ответ на гипоксию
• ответ на аминокислоту
• апоптотическая фрагментация ДНК
• ответ на органическое циклическое соединение
• отрицательная регуляция циклина зависимая активность протеин-серин / треонинкиназы
• ответ на антибиотик
• образование тромбоцитов
• процессинг белка
• ответ на никотин
• ответ на ион металла
• отрицательная регуляция клеточного цикла
• заживление ран
• ответ на глюкокортикоиды
• клеточный ответ на органическое циклическое соединение
• гомеостаз В-клеток
• негативная регуляция апоптотического процесса
• сенсорное восприятие звука
• ответ на глюкозу
• ответ на органическое вещество
• сигнальный путь гиппопотама
• глиальная клетка апоптотический процесс
• дифференцировка кератиноцитов
• протеолиз
• клеточный ответ на стимул повреждения ДНК
• гомеостаз Т-клеток
• ответ на фактор некроза опухоли
• негативная регуляция пролиферации активированных Т-клеток
• развитие сердца
• ответ на липополисахарид
• позитивная регуляция апоптотического процесса нейронов
• ответ на ранение
• дифференцировка нейронов
• внешний апоптотический сигнальный путь в отсутствие лиганда
• обучение или память
• позитивная регуляция апоптотического процесса
• эритроцит дифференцировка
• апоптотический сигнальный путь
• негативная регуляция пролиферации В-клеток
• ответ на ион кобальта
• развитие гиппокампа
• ответ на УФ
• ответ на рентгеновское излучение
• ответ на лекарство
• ответ на перекись водорода
• регуляция макроаутофагии
• нейротрофиновый путь передачи сигнала рецептора TRK
• фаза апоптоза
• внутренний путь апоптотической передачи сигналов в ответ на осмотический стресс
• клеточный ответ на стауроспорин
• апоптотический процесс
• опосредованный цитокинами сигнальный путь
• активация активности эндопептидазы цистеинового типа, участвующей в апоптотическом процессе
• позитивная регуляция каталитической активности GO: 0048554
• лютеолиз
• фасцикуляция аксонов
• дифференцировка поперечно-полосатых мышечных клеток
• процесс апоптоза лейкоцитов
• регуляция стабильности белка
• положительная регуляция образования бета-амилоида
• закрытие передней нервной трубки
Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

836

12367

Ансамбль

ENSG00000164305

ENSMUSG00000031628

UniProt

P42574

P70677

RefSeq (мРНК)

NM_004346
NM_032991

NM_009810
NM_001284409

RefSeq (белок)
NP_004337
NP_116786
NP_001341706
NP_001341708
NP_001341709

NP_001341710
NP_001341711
NP_001341712
NP_001341713

NP_001271338
NP_033940

Расположение (UCSC)н / дChr 8: 46.62 - 46.64 Мб
PubMed поиск[2][3]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Каспаза-3 - это белок каспазы, который взаимодействует с каспазой-8 и каспазой-9 . Он кодируется геном CASP3 . Ортологи CASP3 [4] были идентифицированы у многих млекопитающих, по которым доступны полные данные о геноме. Уникальные ортологи также присутствуют у птиц , ящериц , лизамфибий и костистых животных .

CASP3 белок является членом гр ysteine- осины Полярного кислоты PROTE азного ( каспаз семейства). [5] Последовательная активация каспаз играет центральную роль в фазе выполнения апоптоза клеток . Каспазы существуют как неактивные проферменты, которые подвергаются протеолитическому процессингу на консервативных остатках аспарагиновой кислоты с образованием двух субъединиц, большой и малой, которые димеризуются с образованием активного фермента . Этот белок расщепляет и активирует каспазы 6 и 7 ; а сам белок обрабатывается и активируется каспазами 8, 9 и 10.. Это преобладающая каспаза, участвующая в расщеплении белка-предшественника бета-амилоида 4A , что связано с гибелью нейронов при болезни Альцгеймера . [6] Альтернативный сплайсинг этого гена приводит к появлению двух вариантов транскрипта, кодирующих один и тот же белок. [7]

Сигнальный путь TNF -R1. Пунктирные серые линии представляют несколько шагов
Пути, ведущие к активации каспазы 3. [8]

Каспаза-3 обладает многими типичными характеристиками, общими для всех известных в настоящее время каспаз. Например, его активный сайт содержит остаток цистеина (Cys-163) и остаток гистидина (His-121), которые стабилизируют расщепление пептидной связи белковой последовательности на карбоксиконцевой стороне аспарагиновой кислоты, когда она является частью определенного 4-аминокислотная последовательность. [9] [10] Эта специфичность позволяет каспазам быть невероятно селективными, отдавая предпочтение аспарагиновой кислоте в 20 000 раз перед глутаминовой кислотой . [11] Ключевой особенностью каспаз в клетке является то, что они присутствуют в виде зимогенов., называемые прокаспазами, которые неактивны до тех пор, пока биохимическое изменение не вызовет их активацию. Каждая прокаспаза имеет N-концевую большую субъединицу размером около 20 кДа, за которой следует меньшая субъединица размером около 10 кДа, называемая p20 и p10 соответственно. [12]

Специфичность субстрата [ править ]

В нормальных условиях каспазы распознают тетрапептидные последовательности на своих субстратах и гидролизуют пептидные связи после остатков аспарагиновой кислоты . Каспаза 3 и каспаза 7 обладают сходной субстратной специфичностью за счет распознавания тетрапептидного мотива Asp-xx-Asp. [13] C-концевой Asp абсолютно необходим, в то время как изменения в трех других положениях допускаются. [14] Специфичность субстрата каспазы широко используется при разработке ингибиторов на основе каспаз и лекарственных препаратов. [15]

Структура [ править ]

В частности, каспаза-3 (также известная как СРР32 / Яма / апопаин) [16] [17] [18] образуется из зимогена 32 кДа, который расщепляется на субъединицы 17 кДа и 12 кДа. Когда прокаспаза расщепляется по определенному остатку, активный гетеротетрамер может затем образовываться за счет гидрофобных взаимодействий, в результате чего четыре антипараллельных бета-слоя от p17 и два от p12 объединяются, образуя гетеродимер, который, в свою очередь, взаимодействует с другим гетеродимером. с образованием полной 12-нитевой структуры бета-листа, окруженной альфа-спиралями, которая является уникальной для каспаз. [12] [19] Когда гетеродимеры выравниваются друг с другом, активный сайт располагается на каждом конце молекулы, образованной остатками обеих участвующих субъединиц, хотя необходимые остатки Cys-163 и His-121 находятся на p17 (более крупный ) субъединица. [19]

Субъединицы p12 (розовый) и p17 (голубой) каспазы-3 со структурами бета-листов каждой, выделенными красным и синим цветом, соответственно; изображение сгенерировано в Pymol из 1rhm.pdb

Механизм [ править ]

Каталитический сайт каспазы-3 включает сульфогидрильную группу Cys-163 и имидазольное кольцо His-121. His-121 стабилизирует карбонильную группу ключевого остатка аспартата, в то время как Cys-163 атакует, в конечном итоге разрывая пептидную связь. Cys-163 и Gly-238 также действуют, чтобы стабилизировать тетраэдрическое переходное состояние комплекса субстрат-фермент посредством водородных связей . [19] In vitro было обнаружено, что каспаза-3 предпочитает пептидную последовательность DEVDG (Asp-Glu-Val-Asp-Gly) с расщеплением, происходящим на карбоксильной стороне второго остатка аспарагиновой кислоты (между D и G). [11] [19] [20] Каспаза-3 активна в широком диапазоне pH.диапазон, который немного выше (более базовый), чем у многих других каспасов палачей. Этот широкий диапазон указывает на то, что каспаза-3 будет полностью активна в нормальных и апоптотических условиях клеток. [21]

Cys-285 (желтый) и His-237 (зеленый и темно-синий) в активном центре каспазы-3, субъединица p12 розового цвета и субъединица p17 голубого цвета; изображение сгенерировано в Pymol из 1rhr.pdb

Активация [ править ]

Каспаза-3 активируется в апоптотической клетке как внешним (лиганд смерти), так и внутренним (митохондриальный) путями. [12] [22] Зимогеновая функция каспазы-3 необходима, потому что, если ее не регулировать, активность каспазы будет убивать клетки без разбора. [23] Как каспаза-исполнитель, зимоген каспаза-3 практически не проявляет активности до тех пор, пока не будет расщеплен каспазой-инициатором после того, как произошли события передачи сигналов апоптоза. [24] Одним из таких сигнальных событий является введение гранзима B , который может активировать инициаторные каспазы, в клетки, нацеленные на апоптоз Т-клетками-киллерами . [25] [26] Эта внешняя активация затем запускает характерный каспазный каскад, характерный для апоптотического пути, в котором каспаза-3 играет доминирующую роль. [10] При внутренней активации цитохром с из митохондрий работает в сочетании с каспазой-9 , фактором активации апоптоза 1 ( Apaf-1 ) и АТФ для обработки прокаспазы-3. [20] [26] [27] Этих молекул достаточно для активации каспазы-3 in vitro, но необходимы другие регуляторные белки in vivo . [27] Мангостин ( Garcinia mangostana) было показано, что экстракт ингибирует активацию каспазы 3 в нейрональных клетках человека, обработанных B-амилоидом. [28]

Запрещение [ править ]

Одним из средств ингибирования каспаз является семейство белков IAP (ингибитор апоптоза), которое включает c-IAP1, c-IAP2, XIAP и ML-IAP. [19] XIAP связывает и ингибирует инициатор каспазу-9, которая непосредственно участвует в активации каспазы-3-исполнителя. [27] Однако во время каспазного каскада каспаза-3 действует, чтобы ингибировать активность XIAP, расщепляя каспазу-9 в определенном месте, предотвращая связывание XIAP и подавление активности каспазы-9. [29]

Взаимодействия [ править ]

Было показано, что каспаза 3 взаимодействует с:

  • CASP8 [30] [31]
  • NMT2 [32]
  • CFLAR [33] [34]
  • DCC [35]
  • GroEL [36] [37]
  • HCLS1 [38] [39]
  • Выживший [40] [41]
  • TRAF3 [42] [43]
  • XIAP [44] [45] [46] [47] [48] [49]
  • NFE2L2 [50]

Биологическая функция [ править ]

Было обнаружено, что каспаза-3 необходима для нормального развития мозга, а также для ее типичной роли в апоптозе, где она отвечает за конденсацию хроматина и фрагментацию ДНК . [20] Повышенный уровень фрагмента каспазы-3, p17, в кровотоке является признаком недавно перенесенного инфаркта миокарда . [51] В настоящее время показано, что каспаза-3 может играть роль в дифференцировке эмбриональных и гемопоэтических стволовых клеток . [52]

См. Также [ править ]

  • Карта протеолиза
  • Caspase
  • ПАК-1

Ссылки [ править ]

  1. ^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000031628 - Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  3. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ «Филогенетический маркер OrthoMaM: кодирующая последовательность CASP3» . Архивировано из оригинала на 2016-03-03 . Проверено 20 декабря 2009 .
  5. ^ Alnemri Е.С., Ливингстон ди - джей, Николсон DW, Salvesen G, Торнберри Н.А., Вонг WW, Юань J (октябрь 1996 г.). «Номенклатура протеаз ICE / CED-3 человека». Cell . 87 (2): 171. DOI : 10.1016 / S0092-8674 (00) 81334-3 . PMID 8861900 . S2CID 5345060 .  
  6. ↑ Gervais FG, Xu D, Robertson GS, Vaillancourt JP, Zhu Y, Huang J, LeBlanc A, Smith D, Rigby M, Shearman MS, Clarke EE, Zheng H, Van Der Ploeg LH, Ruffolo SC, Thornberry NA, Xanthoudakis S , Замбони Р.Дж., Рой С., Николсон Д.В. (апрель 1999 г.). «Участие каспаз в протеолитическом расщеплении белка-предшественника амилоида-бета Альцгеймера и образование амилоидогенного бета-пептида». Cell . 97 (3): 395–406. DOI : 10.1016 / s0092-8674 (00) 80748-5 . PMID 10319819 . S2CID 17524567 .  
  7. ^ «Энтрез Ген: CASP3 каспаза 3, апоптоз-связанная цистеинпептидаза» .
  8. ^ Харрингтон HA, Ho KL, Гоша S, Tung KC (2008). «Построение и анализ модульной модели активации каспаз при апоптозе» . Теоретическая биология и медицинское моделирование . 5 (1): 26. DOI : 10,1186 / 1742-4682-5-26 . PMC 2672941 . PMID 19077196 .  
  9. ^ Уилли AH (1997). «Апоптоз: обзор» . Британский медицинский бюллетень . 53 (3): 451–65. DOI : 10.1093 / oxfordjournals.bmb.a011623 . PMID 9374030 . 
  10. ^ а б Перри Д.К., Смит М.Дж., Стеннике Х.Р., Сальвесен Г.С., Дурье П., Пуарье Г.Г., Ханнун Ю.А. (июль 1997 г.). «Цинк является мощным ингибитором апоптотической протеазы, каспазы-3. Новая мишень для цинка в ингибировании апоптоза» . Журнал биологической химии . 272 (30): 18530–3. DOI : 10.1074 / jbc.272.30.18530 . PMID 9228015 . 
  11. ^ a b Stennicke HR, Renatus M, Meldal M, Salvesen GS (сентябрь 2000 г.). «Субстраты флуоресцентных пептидов с внутренним гашением раскрывают субсайтовые предпочтения человеческих каспаз 1, 3, 6, 7 и 8» . Биохимический журнал . 350 (2): 563–8. DOI : 10.1042 / 0264-6021: 3500563 . PMC 1221285 . PMID 10947972 .  
  12. ^ a b c Salvesen GS (январь 2002 г.). «Caspases: открытие ящиков и толкование стрелок». Смерть и дифференциация клеток . 9 (1): 3–5. DOI : 10.1038 / sj.cdd.4400963 . PMID 11803369 . S2CID 31274387 .  
  13. ^ Agniswamy J, Fang B, Вебер IT (сентябрь 2007). «Пластичность карманов специфичности S2-S4 экзогенной каспазы-7, выявленная структурным и кинетическим анализом». Журнал FEBS . 274 (18): 4752–65. DOI : 10.1111 / j.1742-4658.2007.05994.x . PMID 17697120 . 
  14. ^ Fang B, Boross П.И., Tőzsér J, Вебер IT (июль 2006). «Структурный и кинетический анализ каспазы-3 показывает роль сайта связывания s5 в распознавании субстрата». Журнал молекулярной биологии . 360 (3): 654–66. DOI : 10.1016 / j.jmb.2006.05.041 . PMID 16781734 . 
  15. ^ Weber IT, Fang B, Agniswamy J (октябрь 2008). «Caspases: структурно-управляемый дизайн лекарств для контроля гибели клеток». Миниобзоры по медицинской химии . 8 (11): 1154–62. DOI : 10.2174 / 138955708785909899 . PMID 18855730 . 
  16. ↑ Fernandes-Alnemri T, Litwack G, Alnemri ES (декабрь 1994 г.). «CPP32, новый апоптотический белок человека, гомологичный белку гибели клеток Caenorhabditis elegans Ced-3 и ферменту, преобразующему бета интерлейкин-1 млекопитающих». Журнал биологической химии . 269 (49): 30761–4. PMID 7983002 . 
  17. ^ Тевари M, Quan LT, О'Рурк K, Денуайе S, Цзэн Z, Beidler DR, Пуарье Г.Г., Salvesen Г.С., Диксит В.М. (июнь 1995). «Yama / CPP32 beta, гомолог CED-3 млекопитающих, представляет собой CrmA-ингибируемую протеазу, которая расщепляет полимеразу поли (АДФ-рибозы) субстрата гибели». Cell . 81 (5): 801–9. DOI : 10.1016 / 0092-8674 (95) 90541-3 . PMID 7774019 . S2CID 18866447 .  
  18. ↑ Николсон Д.В., Али А., Торнберри Н.А., Вайланкур Дж. П., Динг С.К., Галант М., Гаро И., Гриффин П.Р., Лейбл М., Лазебник Ю.А. (июль 1995 г.). «Идентификация и ингибирование протеазы ICE / CED-3, необходимой для апоптоза млекопитающих». Природа . 376 (6535): 37–43. Bibcode : 1995Natur.376 ... 37N . DOI : 10.1038 / 376037a0 . PMID 7596430 . S2CID 4240789 .  
  19. ^ a b c d e Лаврик И. Н., Голкс А., Краммер PH (октябрь 2005 г.). «Каспазы: фармакологические манипуляции с гибелью клеток» . Журнал клинических исследований . 115 (10): 2665–72. DOI : 10.1172 / JCI26252 . PMC 1236692 . PMID 16200200 .  
  20. ^ a b c Porter AG, Jänicke RU (февраль 1999 г.). «Новые роли каспазы-3 в апоптозе» . Смерть и дифференциация клеток . 6 (2): 99–104. DOI : 10.1038 / sj.cdd.4400476 . PMID 10200555 . 
  21. ^ Stennicke HR, Salvesen GS (октябрь 1997). «Биохимические характеристики каспаз-3, -6, -7 и -8» . Журнал биологической химии . 272 (41): 25719–23. DOI : 10.1074 / jbc.272.41.25719 . PMID 9325297 . 
  22. ^ Гавы S, Хашее М, Андэ SR, Yeganeh В, Ее Вт, Eshraghi М, автобус CJ, Kadkhoda К, Wiechec Е, Halayko AJ, Лос - М (август 2009 г.). «Апоптоз и рак: мутации в генах каспаз» . Журнал медицинской генетики . 46 (8): 497–510. DOI : 10.1136 / jmg.2009.066944 . PMID 19505876 . 
  23. ^ Ботрайт KM, Salvesen GS (декабрь 2003). «Механизмы активации каспаз». Текущее мнение в клеточной биологии . 15 (6): 725–31. DOI : 10.1016 / j.ceb.2003.10.009 . PMID 14644197 . 
  24. Перейти ↑ Walters J, Pop C, Scott FL, Drag M, Swartz P, Mattos C, Salvesen GS, Clark AC (декабрь 2009 г.). «Постоянно активный и не ингибируемый зимоген каспазы-3 эффективно индуцирует апоптоз» . Биохимический журнал . 424 (3): 335–45. DOI : 10.1042 / BJ20090825 . PMC 2805924 . PMID 19788411 .  
  25. ^ Галлахер BW, Хилла R, Raile K, Kiess W (сентябрь 2001). «Апоптоз: живи или умри - в любом случае упорный труд!». Гормоны и метаболические исследования . 33 (9): 511–9. DOI : 10,1055 / с-2001-17213 . PMID 11561209 . 
  26. ^ a b Катунума Н., Мацуи А., Ле QT, Уцуми К., Сальвесен Г., Охаши А. (2001). «Новый каскад активации прокаспазы-3, опосредованный лизоапоптазами, и его биологическое значение в апоптозе». Достижения в регуляции ферментов . 41 (1): 237–50. DOI : 10.1016 / S0065-2571 (00) 00018-2 . PMID 11384748 . 
  27. ^ a b c Ли П., Ниджхаван Д., Ван X (январь 2004 г.). «Митохондриальная активация апоптоза». Cell . 116 (2 доп): С57–9, 2 п после С59. DOI : 10.1016 / S0092-8674 (04) 00031-5 . PMID 15055583 . S2CID 5180966 .  
  28. ^ Moongkarndi P, Srisawat C, Saetun P, Jantaravinid J, Peerapittayamongkol C, Soi-ampornkul R, Junnu S, Sinchaikul S, Chen ST, Charoensilp P, Thongboonkerd V, Neungton N (май 2010 г.). «Защитный эффект экстракта мангустана против цитотоксичности, вызванной бета-амилоидом, окислительного стресса и измененного протеома в клетках SK-N-SH». Журнал протеомных исследований . 9 (5): 2076–86. DOI : 10.1021 / pr100049v . PMID 20232907 . 
  29. ^ Denault JB, Eckelman BP, Shin H, C Поп, Salvesen GS (июль 2007). «Каспаза 3 ослабляет опосредованное XIAP (X-связанный ингибитор белка апоптоза) ингибирование каспазы 9» . Биохимический журнал . 405 (1): 11–9. DOI : 10.1042 / BJ20070288 . PMC 1925235 . PMID 17437405 .  
  30. ^ Го У, Srinivasula С.М., Druilhe А, Fernandes-Alnemri Т, Alnemri Е.С. (апрель 2002 г.). «Каспаза-2 вызывает апоптоз, высвобождая проапоптотические белки из митохондрий» . Журнал биологической химии . 277 (16): 13430–7. DOI : 10.1074 / jbc.M108029200 . PMID 11832478 . 
  31. ↑ Srinivasula SM, Ahmad M, Fernandes-Alnemri T, Litwack G, Alnemri ES (декабрь 1996 г.). «Молекулярное упорядочение Fas-апоптотического пути: протеаза Fas / APO-1 Mch5 представляет собой CrmA-ингибируемую протеазу, которая активирует множество Ced-3 / ICE-подобных цистеиновых протеаз» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 93 (25): 14486–91. Bibcode : 1996PNAS ... 9314486S . DOI : 10.1073 / pnas.93.25.14486 . PMC 26159 . PMID 8962078 .  
  32. ^ Selvakumar, P .; Шарма, РК. (Май 2007 г.). «Роль системы кальпаина и каспазы в регуляции N-миристоилтрансферазы при раке толстой кишки человека (обзор)» . Int J Mol Med . 19 (5): 823–7. DOI : 10.3892 / ijmm.19.5.823 . PMID 17390089 . 
  33. ^ Шу HB, Halpin DR, Goeddel DV (июнь 1997). «Каспер является индуктором апоптоза, связанным с FADD и каспазой». Иммунитет . 6 (6): 751–63. DOI : 10.1016 / S1074-7613 (00) 80450-1 . PMID 9208847 . 
  34. Перейти ↑ Han DK, Chaudhary PM, Wright ME, Friedman C, Trask BJ, Riedel RT, Baskin DG, Schwartz SM, Hood L (октябрь 1997 г.). «MRIT, новый белок, содержащий эффекторный домен смерти, взаимодействует с каспазами и BclXL и инициирует гибель клеток» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 94 (21): 11333–8. Bibcode : 1997PNAS ... 9411333H . DOI : 10.1073 / pnas.94.21.11333 . PMC 23459 . PMID 9326610 .  
  35. ^ Forcet C, Ye X, Granger L, Corset V, Shin H, Bredesen DE, Mehlen P (март 2001 г.). «Рецептор зависимости DCC (удаленный при колоректальном раке) определяет альтернативный механизм активации каспазы» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 98 (6): 3416–21. Bibcode : 2001PNAS ... 98.3416F . DOI : 10.1073 / pnas.051378298 . PMC 30668 . PMID 11248093 .  
  36. ^ Samali А, Кай Дж, Животовский В, Джонс ДП, Orrenius S (апрель 1999 г.). «Присутствие преапоптотического комплекса прокаспазы-3, Hsp60 и Hsp10 в митохондриальной фракции клеток jurkat» . Журнал EMBO . 18 (8): 2040–8. DOI : 10.1093 / emboj / 18.8.2040 . PMC 1171288 . PMID 10205158 .  
  37. ^ Xanthoudakis S, Рой S, D Rasper, Хеннесси Т, Аубин Y, R Кассади, Tawa Р, Р Рюэль, Розен А, Николсона DW (апрель 1999 г.). «Hsp60 ускоряет созревание прокаспазы-3 под действием протеаз-активаторов во время апоптоза» . Журнал EMBO . 18 (8): 2049–56. DOI : 10.1093 / emboj / 18.8.2049 . PMC 1171289 . PMID 10205159 .  
  38. ^ Ruzzene M, Penzo D, Пина LA (май 2002). «Ингибитор протеинкиназы CK2, 4,5,6,7-тетрабромбензотриазол (TBB) индуцирует апоптоз и каспазозависимую деградацию гематопоэтического клеточно-специфического белка 1 (HS1) в клетках Jurkat» . Биохимический журнал . 364 (Pt 1): 41–7. DOI : 10.1042 / bj3640041 . PMC 1222543 . PMID 11988074 .  
  39. ↑ Chen YR, Kori R, John B, Tan TH (ноябрь 2001 г.). «Опосредованное каспазой расщепление актин-связывающих и содержащих SH3-домен белков кортактина, HS1 и HIP-55 во время апоптоза». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях . 288 (4): 981–9. DOI : 10.1006 / bbrc.2001.5862 . PMID 11689006 . 
  40. ^ Тамм Я, Ван Y, Sausville E, Scudiero DA, Винья N, Oltersdorf T, Reed JC (декабрь 1998). «Белок семейства IAP сурвивин ингибирует активность каспаз и апоптоз, индуцированные Fas (CD95), Bax, каспазами и противораковыми препаратами». Исследования рака . 58 (23): 5315–20. PMID 9850056 . 
  41. ↑ Shin S, Sung BJ, Cho YS, Kim HJ, Ha NC, Hwang JI, Chung CW, Jung YK, Oh BH (январь 2001). «Антиапоптотический белок сурвивин человека является прямым ингибитором каспазы-3 и -7». Биохимия . 40 (4): 1117–23. DOI : 10.1021 / bi001603q . PMID 11170436 . 
  42. ^ Ли ZH, Ли SE, Квак K, Yeo W, Lee TH, Bae SS, Suh П.Г., Ким HH (март 2001). «Опосредованное каспазой расщепление TRAF3 в FasL-стимулированных клетках Jurkat-T». Журнал биологии лейкоцитов . 69 (3): 490–6. PMID 11261798 . 
  43. ^ Leo E, Деверо QL, Buchholtz C, Welsh K, S Matsuzawa, Stennicke HR, Salvesen GS, Рид JC (март 2001). «TRAF1 представляет собой субстрат каспаз, активируемых во время апоптоза, индуцированного рецептором-альфа фактора некроза опухоли» . Журнал биологической химии . 276 (11): 8087–93. DOI : 10.1074 / jbc.M009450200 . PMID 11098060 . 
  44. ^ Сузуки Y, Nakabayashi Y, R Такахаши (июль 2001 г.). «Убиквитин-протеинлигазная активность X-связанного ингибитора апоптозного белка способствует протеасомной деградации каспазы-3 и усиливает его антиапоптотический эффект при гибели клеток, индуцированной Fas» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 98 (15): 8662–7. Bibcode : 2001PNAS ... 98.8662S . DOI : 10.1073 / pnas.161506698 . PMC 37492 . PMID 11447297 .  
  45. ^ Silke J, Hawkins CJ, Экерт П., Chew J, День CL, Pakusch M, Verhagen AM, Вокс DL (апрель 2002). «Антиапоптотическая активность XIAP сохраняется при мутации сайтов, взаимодействующих как с каспазой 3, так и с каспазой 9» . Журнал клеточной биологии . 157 (1): 115–24. DOI : 10.1083 / jcb.200108085 . PMC 2173256 . PMID 11927604 .  
  46. ↑ Riedl SJ, Renatus M, Schwarzenbacher R, Zhou Q, Sun C, Fesik SW, Liddington RC, Salvesen GS (март 2001 г.). «Структурная основа ингибирования каспазы-3 с помощью XIAP». Cell . 104 (5): 791–800. DOI : 10.1016 / S0092-8674 (01) 00274-4 . PMID 11257232 . S2CID 17915093 .  
  47. ^ Рой N, Деверо QL, Takahashi R, Salvesen GS, Reed JC (декабрь 1997). «Белки c-IAP-1 и c-IAP-2 являются прямыми ингибиторами конкретных каспаз» . Журнал EMBO . 16 (23): 6914–25. DOI : 10.1093 / emboj / 16.23.6914 . PMC 1170295 . PMID 9384571 .  
  48. ^ Деверо QL, Takahashi R, Salvesen GS, Reed JC (июль 1997). «Х-связанный IAP является прямым ингибитором протеаз гибели клеток». Природа . 388 (6639): 300–4. Bibcode : 1997Natur.388..300D . DOI : 10.1038 / 40901 . PMID 9230442 . S2CID 4395885 .  
  49. ^ Сузуки Y, Nakabayashi Y, Наката К, Рид JC, Такахаши R (июль 2001 г.). «Х-связанный ингибитор белка апоптоза (XIAP) ингибирует каспазу-3 и -7 разными способами» . Журнал биологической химии . 276 (29): 27058–63. DOI : 10.1074 / jbc.M102415200 . PMID 11359776 . 
  50. ^ Охцубо Т, Камада S, Мики Т, Мураки Н, Цудзимото Y (сентябрь 1999 г.). «Идентификация NRF2, члена семейства транскрипционных факторов NF-E2, в качестве субстрата для каспазо-3 (-подобных) протеаз» . Смерть и дифференциация клеток . 6 (9): 865–72. DOI : 10.1038 / sj.cdd.4400566 . PMID 10510468 . 
  51. ^ Агостен M, Azrin M, Singh K, Джаффе AS, Лян BT (январь 2011). «Фрагмент каспазы-3 p17 в сыворотке повышен у пациентов с инфарктом миокарда с подъемом сегмента ST: новое наблюдение» . Журнал Американского колледжа кардиологии . 57 (2): 220–1. DOI : 10.1016 / j.jacc.2010.08.628 . PMID 21211695 . 
  52. ^ Абдул-Гани M, Megeney LA (июнь 2008). «Реабилитация контрактного убийцы: каспаза-3 управляет дифференцировкой стволовых клеток». Стволовая клетка . 2 (6): 515–6. DOI : 10.1016 / j.stem.2008.05.013 . PMID 18522841 . 

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Коэн GM (август 1997 г.). «Каспасы: палачи апоптоза» . Биохимический журнал . 326 (Pt 1): 1–16. DOI : 10.1042 / bj3260001 . PMC  1218630 . PMID  9337844 .
  • Роиг Дж., Трау Дж. А. (2001). Цитостатическая протеинкиназа p21 G, активируемая гамма-PAK . Витамины и гормоны. 62 . С. 167–98. DOI : 10.1016 / S0083-6729 (01) 62004-1 . ISBN 9780127098623. PMID  11345898 .
  • Чжао Л.Дж., Чжу Х. (декабрь 2004 г.). «Структура и функция вспомогательного регуляторного белка ВИЧ-1 Vpr: новые ключи к разработке лекарств». Текущие цели в отношении лекарств. Иммунные, эндокринные и метаболические нарушения . 4 (4): 265–75. DOI : 10.2174 / 1568008043339668 . PMID  15578977 .
  • Ле Рузик Э, Бенишу С (2006). «Белок Vpr из ВИЧ-1: различные роли в жизненном цикле вируса» . Ретровирология . 2 (1): 11. DOI : 10,1186 / 1742-4690-2-11 . PMC  554975 . PMID  15725353 .
  • Сайкс М.С., Моубрей А.Л., Джо Х. (февраль 2007 г.). «Обратимое глутатиолирование каспазы-3 глутаредоксином как новый механизм передачи сигналов окислительно-восстановительного потенциала при гибели клеток, вызванной фактором некроза опухоли альфа» . Циркуляционные исследования . 100 (2): 152–4. DOI : 10.1161 / 01.RES.0000258171.08020.72 . PMID  17272816 .

Внешние ссылки [ править ]

  • Merops онлайновой базы данных для пептидазы и их ингибиторов: C14.003
  • Апоптоз и каспаза 3 - карта протеолиза - анимация