| Малые цитокины (интекрин / хемокин), подобные интерлейкину-8 | ||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Структура раствора интерлейкина-8 , хемокина подсемейства CXC | ||||||||||
| Идентификаторы | ||||||||||
| Условное обозначение | IL8 | |||||||||
| Pfam | PF00048 | |||||||||
| ИнтерПро | IPR001811 | |||||||||
| PROSITE | PDOC00434 | |||||||||
| SCOP2 | 3il8 / SCOPe / SUPFAM | |||||||||
| ||||||||||
Эта статья требует дополнительных ссылок для проверки . ( апрель 2013 г. ) ( Узнайте, как и когда удалить этот шаблон сообщения ) |
Хемокины (греч. -Kinos , движение) - это семейство небольших цитокинов или сигнальных белков, секретируемых клетками . Их название происходит от их способности индуцировать направленный хемотаксис в близлежащих чувствительных клетках; они химио тактика цито kines .
Цитокиновые белки классифицируются как хемокины по поведению и структурным характеристикам. Помимо того, что они известны своей опосредованной хемотаксисом, все хемокины имеют массу примерно 8-10 килодальтон и имеют четыре остатка цистеина в консервативных местах, которые являются ключевыми для формирования их трехмерной формы.
Эти белки были исторически известны под несколькими другими названиями , включая SIS семейства цитокинов , SIG семейства цитокинов , SCY семейства цитокинов , тромбоцитарный фактор-4 надсемейства или intercrines . Некоторые хемокины считаются провоспалительными и могут индуцироваться во время иммунного ответа для рекрутирования клеток иммунной системы в очаг инфекции , в то время как другие считаются гомеостатическими и участвуют в контроле миграции клеток во время нормальных процессов поддержания или развития тканей. . Хемокины обнаружены у всех позвоночных., некоторые вирусы и некоторые бактерии , но не были обнаружены у других беспозвоночных .
Хемокины подразделяются на четыре основных подсемейства: CXC, CC, CX3C и XC. Все эти белки проявляют свои биологические эффекты, взаимодействуя с трансмембранными рецепторами, связанными с G-белками, называемыми хемокиновыми рецепторами , которые избирательно обнаруживаются на поверхности их клеток-мишеней. [1]
Функция [ править ]
Основная роль хемокинов - действовать как хемоаттрактант, направляющий миграцию клеток. Клетки, которые привлекаются хемокинами, следуют сигналу увеличения концентрации хемокинов по направлению к источнику хемокина. Некоторые хемокины контролируют клетки иммунной системы во время процессов иммунного надзора, таких как направление лимфоцитов к лимфатическим узлам, чтобы они могли скринировать вторжение патогенов, взаимодействуя с антигенпрезентирующими клетками, находящимися в этих тканях. Они известны как гомеостатические хемокины и производятся и секретируются без какой-либо необходимости стимулировать их исходные клетки. Некоторые хемокины играют роль в развитии; они способствуют ангиогенезу(рост новых кровеносных сосудов ) или направляют клетки к тканям, которые подают особые сигналы, важные для созревания клеток. Другие хемокины являются воспалительными и высвобождаются из самых разных клеток в ответ на бактериальную инфекцию, вирусы и агенты, вызывающие физические повреждения, такие как кремнезем или кристаллы уратов, которые возникают при подагре . Их высвобождение часто стимулируется провоспалительными цитокинами, такими как интерлейкин 1 . Воспалительные хемокины действуют в основном как хемоаттрактанты для лейкоцитов , рекрутируя моноциты , нейтрофилы.и другие эффекторные клетки из крови к участкам инфекции или повреждения тканей. Некоторые воспалительные хемокины активируют клетки, чтобы вызвать иммунный ответ или способствовать заживлению ран . Они высвобождаются многими различными типами клеток и служат для направления клеток как врожденной иммунной системы, так и адаптивной иммунной системы .
Типы по функциям [ править ]
Хемокины функционально делятся на две группы: [2]
- Гомеостатические : они постоянно вырабатываются в определенных тканях и отвечают за миграцию базальных лейкоцитов . К ним относятся: CCL14 , CCL19 , CCL20 , CCL21 , CCL25 , CCL27 , CXCL12 и CXCL13 . Эта классификация не является строгой; например, CCL20 может также действовать как провоспалительный хемокин. [2]
- Воспалительные : они образуются при патологических состояниях (на провоспалительных стимулах, таких как IL-1 , TNF-alpha , LPS или вирусы ) и активно участвуют в воспалительной реакции, привлекая иммунные клетки к месту воспаления . Примеры: CXCL-8 , CCL2 , CCL3 , CCL4 , CCL5 , CCL11 , CXCL10 . [3]
Самонаведение [ править ]
Основная функция хемокинов - управлять миграцией лейкоцитов ( хомингом ) в соответствующих анатомических местах при воспалительных и гомеостатических процессах.
Базальный : гомеостатические хемокины базально вырабатываются в тимусе и лимфоидных тканях. Их гомеостатическая функция в хоминге лучше всего иллюстрируется хемокинами CCL19 и CCL21 (экспрессируемыми в лимфатических узлах и на лимфатических эндотелиальных клетках) и их рецептором CCR7 (экспрессируемым на клетках, предназначенных для хоминга в клетках этих органов). Использование этих лигандов позволяет направлять антигенпрезентирующие клетки (APC) к лимфатическим узлам во время адаптивного иммунного ответа. К другим гомеостатическим рецепторам хемокинов относятся: CCR9, CCR10 и CXCR5, которые важны как часть клеточных адресов для тканеспецифического хоминга лейкоцитов . CCR9 поддерживает миграцию лейкоцитов вкишечник , CCR10 к коже и CXCR5 поддерживает миграцию B-клеток к фолликулам лимфатических узлов . Кроме того, CXCL12 (SDF-1), постоянно продуцируемый в костном мозге, способствует пролиферации В-клеток-предшественников в микроокружении костного мозга. [4] [5]
Воспалительные : воспалительные хемокины продуцируются в высоких концентрациях во время инфекции или травмы и определяют миграцию воспалительных лейкоцитов в поврежденную область. Типичные воспалительные хемокины включают: CCL2, CCL3 и CCL5 , CXCL1, CXCL2 и CXCL8 . Типичным примером является CXCL-8, который действует как хемоаттрактант для нейтрофилов. В отличие от гомеостатических рецепторов хемокинов, существует значительная неразборчивость (избыточность), связанная с рецептором связывания и воспалительными хемокинами. Это часто затрудняет исследования рецептор-специфических терапевтических средств в этой области. [5]
Типы по привлекаемым ячейкам [ править ]
- Моноциты / макрофаги : ключевые хемокины, которые привлекают эти клетки к месту воспаления, включают: CCL2, CCL3, CCL5, CCL7, CCL8, CCL13, CCL17 и CCL22.
- Т-лимфоциты : четыре ключевых хемокина, которые участвуют в привлечении Т-лимфоцитов к месту воспаления: CCL2, CCL1, CCL22 и CCL17. Кроме того, экспрессия CXCR3 Т-клетками индуцируется после активации Т-клеток, и активированные Т-клетки привлекаются к участкам воспаления, где секретируются индуцируемые IFN-γ хемокины CXCL9, CXCL10 и CXCL11. [6]
- Тучные клетки : на своей поверхности экспрессируют несколько рецепторов хемокинов: CCR1, CCR2, CCR3, CCR4, CCR5, CXCR2 и CXCR4. Лиганды этих рецепторов CCL2 и CCL5 играют важную роль в привлечении и активации тучных клеток в легких . Есть также доказательства того, что CXCL8 может ингибировать тучные клетки.
- Эозинофилы : миграция эозинофилов в различные ткани включает несколько хемокинов семейства CC: CCL11, CCL24, CCL26, CCL5, CCL7, CCL13 и CCL3. Хемокины CCL11 (эотаксин) и CCL5 (RANTES) действуют через специфический рецептор CCR3 на поверхности эозинофилов, а эотаксин играет важную роль в начальном привлечении эозинофилов в поражение.
- Нейтрофилы : регулируются в первую очередь хемокинами CXC. Пример CXCL8 (IL-8) является хемоаттрактантом для нейтрофилов, а также активирует их метаболизм и дегрануляцию . [7]
Структурные характеристики [ править ]
Белки классифицируются в семейство хемокинов на основании их структурных характеристик, а не только их способности привлекать клетки. Все хемокины небольшие, с молекулярной массой от 8 до 10 кДа . Они примерно на 20-50% идентичны друг другу; то есть они имеют общую последовательность гена и гомологию аминокислотной последовательности . Все они также обладают консервативными аминокислотами , которые важны для создания их трехмерной или третичной структуры , такими как (в большинстве случаев) четыре цистеина, которые взаимодействуют друг с другом парами, чтобы создать греческую ключевую форму, характерную для хемокинов. Внутримолекулярный дисульфидные связи обычно соединяют цистеиновые остатки с первого по третий и со второго по четвертый, пронумерованные по мере их появления в белковой последовательности хемокина. Типичные белки хемокин производятся как про-пептиды , начиная с сигнальным пептидом приблизительно 20 аминокислот , который получает отщепляют от активной (зрелого) части молекулы в процессе его секреции из клетки. Первые два цистеина в хемокине расположены близко друг к другу около N-конца зрелого белка, при этом третий цистеин находится в центре молекулы, а четвертый - рядом с C-концом . Петля примерно из десяти аминокислот следует за первыми двумя цистеинами и известна как N-петля.. Это сопровождается одновитковый спиралью, называется 3 10 - спиралью , три бета-нитей и С-концевой альфа-спираль . Эти спирали и пряди соединяются поочередно, называемыми петлями 30 , 40 и 50 ; третий и четвертый цистеины расположены в 30-й и 50-й петлях. [8]
Типы по структуре [ править ]
| CC-хемокины | ||||
|---|---|---|---|---|
| Имя | Ген | Другие названия) | Рецептор | Uniprot |
| CCL1 | Scya1 | И-309, ТСА-3 | CCR8 | |
| CCL2 | Scya2 | МКП-1 | CCR2 | P13500 |
| CCL3 | Scya3 | МИП-1а | CCR1 | P10147 |
| CCL4 | Scya4 | MIP-1β | CCR1 , CCR5 | P13236 |
| CCL5 | Scya5 | RANTES | CCR5 | P13501 |
| CCL6 | Scya6 | С10, МРП-2 | CCR1 | P27784 |
| CCL7 | Scya7 | МАРК, МКП-3 | CCR2 | P80098 |
| CCL8 | Scya8 | МКП-2 | CCR1 , CCR2 , CCR5 | P80075 |
| CCL9 / CCL10 | Scya9 | MRP-2, CCF18, MIP-1? | CCR1 | P51670 |
| CCL11 | Scya11 | Эотаксин | CCR2 , CCR3 , CCR5 | P51671 |
| CCL12 | Scya12 | МКП-5 | Q62401 | |
| CCL13 | Scya13 | МСР-4, NCC-1, Ckβ10 | CCR2 , CCR3 , CCR5 | Q99616 |
| CCL14 | Scya14 | HCC-1, MCIF, Ckβ1, NCC-2, CCL | CCR1 | Q16627 |
| CCL15 | Scya15 | Лейкотактин-1, МИП-5, ГЦК-2, НСС-3 | CCR1 , CCR3 | Q16663 |
| CCL16 | Scya16 | LEC, NCC-4, LMC, Ckβ12 | CCR1 , CCR2 , CCR5 , CCR8 | O15467 |
| CCL17 | Scya17 | TARC, дендрокин, ABCD-2 | CCR4 | Q92583 |
| CCL18 | Scya18 | PARC, DC-CK1, AMAC-1, Ckβ7, MIP-4 | P55774 | |
| CCL19 | Scya19 | ELC, Исход-3, Ckβ11 | CCR7 | Q99731 |
| CCL20 | Scya20 | LARC, Исход-1, Ckβ4 | CCR6 | P78556 |
| CCL21 | Scya21 | SLC, 6Ckine, Исход-2, Ckβ9, TCA-4 | CCR7 | O00585 |
| CCL22 | Scya22 | MDC, DC / β-CK | CCR4 | O00626 |
| CCL23 | Scya23 | MPIF-1, Ckβ8, MIP-3, MPIF-1 | CCR1 | P55773 |
| CCL24 | Scya24 | Эотаксин-2, MPIF-2, Ckβ6 | CCR3 | O00175 |
| CCL25 | Scya25 | TECK, Ckβ15 | CCR9 | O15444 |
| CCL26 | Scya26 | Эотаксин-3, MIP-4a, IMAC, TSC-1 | CCR3 | Q9Y258 |
| CCL27 | Scya27 | CTACK, ILC, Eskine, PESKY, скинкин | CCR10 | Q9Y4X3 |
| CCL28 | Scya28 | MEC | CCR3 , ccr10 | Q9NRJ3 |
| Хемокины CXC | ||||
| Имя | Ген | Другие названия) | Рецептор | Uniprot |
| CXCL1 | Scyb1 | Гро-а, ГРО1, НАП-3, КЦ | CXCR2 | P09341 |
| CXCL2 | Scyb2 | Гро-β, ГРО2, МИП-2а | CXCR2 | P19875 |
| CXCL3 | Scyb3 | Гро- ?, ГРО3, МИП-2β | CXCR2 | P19876 |
| CXCL4 | Scyb4 | ПФ-4 | CXCR3B | P02776 |
| CXCL5 | Scyb5 | ENA-78 | CXCR2 | P42830 |
| CXCL6 | Scyb6 | GCP-2 | CXCR1 , CXCR2 | P80162 |
| CXCL7 | Scyb7 | НАП-2, CTAPIII, β-Ta, PEP | P02775 | |
| CXCL8 | Scyb8 | ИЛ-8, НАП-1, MDNCF, GCP-1 | CXCR1 , CXCR2 | P10145 |
| CXCL9 | Scyb9 | МИГ, CRG-10 | CXCR3 | Q07325 |
| CXCL10 | Scyb10 | ИП-10, ЦРГ-2 | CXCR3 | P02778 |
| CXCL11 | Scyb11 | I-TAC, β-R1, IP-9 | CXCR3 , CXCR7 | O14625 |
| CXCL12 | Scyb12 | SDF-1, PBSF | CXCR4 , CXCR7 | P48061 |
| CXCL13 | Scyb13 | BCA-1, BLC | CXCR5 | O43927 |
| CXCL14 | Scyb14 | ТОРМОЗ, болекин | O95715 | |
| CXCL15 | Scyb15 | Лунгкин, ВЕЧЕ | Q9WVL7 | |
| CXCL16 | Scyb16 | SRPSOX | CXCR6 | Q9H2A7 |
| CXCL17 | VCC-1 | DMC, VCC-1 | Q6UXB2 | |
| Хемокины C | ||||
| Имя | Ген | Другие названия) | Рецептор | Uniprot |
| XCL1 | Scyc1 | Лимфотактин А, SCM-1a, ATAC | XCR1 | P47992 |
| XCL2 | Scyc2 | Лимфотактин β, SCM-1β | XCR1 | Q9UBD3 |
| Хемокины CX3C | ||||
| Имя | Ген | Другие названия) | Рецептор | Uniprot |
| CX3CL1 | Scyd1 | Фракталкин, нейротактин, ABCD-3 | CX3CR1 | P78423 |
Члены семейства хемокинов делятся на четыре группы в зависимости от расстояния между их первыми двумя остатками цистеина. Таким образом, номенклатура хемокинов, например: CCL1 для лиганда 1 CC-семейства хемокинов и CCR1 для его соответствующего рецептора.
CC-хемокины [ править ]
Белки CC-хемокинов (или β-хемокинов ) имеют два соседних цистеина ( аминокислоты ) около их аминоконца . Было зарегистрировано по крайней мере 27 различных членов этой подгруппы у млекопитающих, названных CC хемокиновыми лигандами ( CCL ) от -1 до -28; CCL10 такой же, как CCL9 . Хемокины этого подсемейства обычно содержат четыре цистеина (хемокины C4-CC), но небольшое количество хемокинов CC содержат шесть цистеинов (хемокины C6-CC). Хемокины C6-CC включают CCL1, CCL15, CCL21, CCL23 и CCL28. [9] CC-хемокины вызывают миграцию моноцитов и других типов клеток, таких как NK-клетки и дендритные клетки..
Примеры CC-хемокина включают хемоаттрактантный белок-1 моноцитов (MCP-1 или CCL2), который побуждает моноциты покидать кровоток и проникать в окружающую ткань, становясь тканевыми макрофагами .
CCL5 (или RANTES ) привлекает клетки, такие как Т-клетки, эозинофилы и базофилы, которые экспрессируют рецептор CCR5 .
Повышенные уровни CCL11 в плазме крови связаны со старением (и снижением нейрогенеза ) у мышей и людей. [10]
Хемокины CXC [ править ]
Два N-концевых цистеина хемокинов CXC (или α-хемокинов ) разделены одной аминокислотой, представленной в этом названии знаком «X». У млекопитающих описано 17 различных хемокинов CXC, которые подразделяются на две категории: с определенной аминокислотной последовательностью (или мотивом) глутаминовая кислота - лейцин - аргинин (или сокращенно ELR) непосредственно перед первым цистеином CXC. мотив (ELR-положительный) и без мотива ELR (ELR-отрицательный). ELR-положительные хемокины CXC специфически индуцируют миграцию нейтрофилов и взаимодействуют с хемокиновыми рецепторами CXCR1 и CXCR2 . Примером ELR-положительного хемокина CXC является интерлейкин-8.(IL-8), который побуждает нейтрофилы покидать кровоток и проникать в окружающие ткани. Другие хемокины CXC, у которых отсутствует мотив ELR, такие как CXCL13 , имеют тенденцию быть хемоаттрактантами для лимфоцитов. Хемокины CXC связываются с рецепторами хемокинов CXC , семь из которых были обнаружены на сегодняшний день и обозначены как CXCR1-7.
Хемокины C [ править ]
Третья группа хемокинов известна как хемокины C (или γ-хемокины) и отличается от всех других хемокинов тем, что содержит только два цистеина; один N-концевой цистеин и один цистеин ниже по течению. Для этой подгруппы описаны два хемокина, которые называются XCL1 ( лимфотактин-α ) и XCL2 ( лимфотактин- β).
Хемокины CX 3 C [ править ]
Четвертая группа также была обнаружена, и ее члены имеют три аминокислоты между двумя цистеинами и называются хемокинами CX 3 C (или d-хемокинами). Единственный обнаруженный на сегодняшний день хемокин CX 3 C называется фракталкин (или CX 3 CL1). Он секретируется и прикрепляется к поверхности клетки, которая его экспрессирует, тем самым выступая как хемоаттрактант, так и как молекула адгезии .
Рецепторы [ править ]
Хемокиновые рецепторы - это рецепторы , связанные с G-белком, содержащие 7 трансмембранных доменов, которые находятся на поверхности лейкоцитов . На сегодняшний день охарактеризовано примерно 19 различных хемокиновых рецепторов, которые разделены на четыре семейства в зависимости от типа хемокинов, которые они связывают; CXCR, который связывает хемокины CXC, CCR, который связывает хемокины CC, CX3CR1, который связывает единственный хемокин CX3C (CX3CL1), и XCR1, который связывает два хемокина XC (XCL1 и XCL2). У них много общих структурных особенностей; они похожи по размеру (около 350 аминокислот), имеют короткий кислый N-конец, семь спиральных трансмембранных доменов с тремя внутриклеточными и тремя внеклеточными гидрофильными петлями и внутриклеточный С-конец, содержащий остатки серина и треонина, важные для регуляции рецептора. Каждая из первых двух внеклеточных петель хемокиновых рецепторов имеет консервативный остаток цистеина, который позволяет образовывать дисульфидный мостик между этими петлями. G-белки связаны с C-концевым концом хемокинового рецептора, чтобы обеспечить внутриклеточную передачу сигналов после активации рецептора, в то время как N-концевой домен хемокинового рецептора определяет специфичность связывания лиганда. [11]
Преобразование сигнала [ править ]
Хемокиновые рецепторы связываются с G-белками для передачи клеточных сигналов после связывания лиганда. Активация G-белков хемокиновыми рецепторами вызывает последующую активацию фермента, известного как фосфолипаза C (PLC). PLC расщепляет молекулу, называемую фосфатидилинозит (4,5) -бисфосфатом (PIP2), на две вторичные молекулы- мессенджеры , известные как инозитолтрифосфат (IP3) и диацилглицерин (DAG), которые запускают внутриклеточные сигнальные события; DAG активирует другой фермент, называемый протеинкиназой C (PKC), а IP3 вызывает высвобождение кальция.из внутриклеточных магазинов. Эти события стимулируют множество сигнальных каскадов (таких как путь киназы MAP ), которые генерируют такие ответы, как хемотаксис , дегрануляция , высвобождение супероксидных анионов и изменение авидности молекул клеточной адгезии, называемых интегринами, внутри клетки, несущей рецептор хемокина. [11]
Инфекционный контроль [ править ]
Открытие того, что β-хемокины RANTES , MIP ( макрофагальные воспалительные белки ) 1α и 1β (теперь известные как CCL5, CCL3 и CCL4 соответственно) подавляют ВИЧ- 1, обеспечило начальную связь и показало, что эти молекулы могут контролировать инфекцию как часть иммунных ответов в vivo, [12] и что длительная доставка таких ингибиторов способна обеспечить длительный инфекционный контроль. [13] Связь производства хемокинов с антиген-индуцированными пролиферативными ответами, более благоприятным клиническим статусом при ВИЧ- инфекции, а также с неинфицированным статусом у субъектов, подверженных риску заражения, предполагает положительную роль этих молекул в контроле естественного течения ВИЧ. инфекционное заболевание.[14]
См. Также [ править ]
- Паракринная передача сигналов
Ссылки [ править ]
- ^ Мелик-Parsadaniantz S, Rostène W (июль 2008). «Хемокины и нейромодуляция». Журнал нейроиммунологии . 198 (1–2): 62–8. DOI : 10.1016 / j.jneuroim.2008.04.022 . PMID 18538863 .
- ^ a b Злотник A, Буркхардт AM, Homey B (август 2011 г.). «Гомеостатические хемокиновые рецепторы и органоспецифические метастазы». Обзоры природы. Иммунология . 11 (9): 597–606. DOI : 10.1038 / nri3049 . PMID 21866172 .
- ^ Злотник A, Йоши O (май 2012). «Повторное посещение суперсемейства хемокинов» . Иммунитет . 36 (5): 705–16. DOI : 10.1016 / j.immuni.2012.05.008 . PMC 3396424 . PMID 22633458 .
- ↑ Le Y, Zhou Y, Iribarren P, Wang J (апрель 2004 г.). «Хемокины и рецепторы хемокинов: их многочисленные роли в гомеостазе и заболеваниях» (PDF) . Клеточная и молекулярная иммунология . 1 (2): 95–104. PMID 16212895 .
- ^ a b Graham GJ, Locati M (январь 2013 г.). «Регулирование иммунных и воспалительных реакций с помощью« атипичного »хемокинового рецептора D6». Журнал патологии . 229 (2): 168–75. DOI : 10.1002 / path.4123 . PMID 23125030 .
- ^ Xie JH, Nomura N, Lu M, Chen SL, Koch GE, Weng Y, Rosa R, Di Salvo J, Mudgett J, Peterson LB, Wicker LS, DeMartino JA (июнь 2003 г.). «Опосредованная антителами блокада хемокинового рецептора CXCR3 приводит к уменьшенному привлечению Т-хелперных клеток 1 к участкам воспаления» . Журнал биологии лейкоцитов . 73 (6): 771–80. DOI : 10,1189 / jlb.1102573 . PMID 12773510 . S2CID 8175160 .
- ^ Ono SJ, Nakamura T, Миядзаки D, Ohbayashi M, Dawson M, Toda M (июнь 2003). «Хемокины: роль в развитии лейкоцитов, торговле и эффекторной функции». Журнал аллергии и клинической иммунологии . 111 (6): 1185-99, 1200. Тест DOI : 10,1067 / mai.2003.1594 . PMID 12789214 .
- ^ Fernandez EJ, Lolis E (2002). «Структура, функция и ингибирование хемокинов». Ежегодный обзор фармакологии и токсикологии . 42 : 469–99. DOI : 10.1146 / annurev.pharmtox.42.091901.115838 . PMID 11807180 .
- ^ Laing KJ, Secombes CJ (май 2004). «Хемокины». Развитие и сравнительная иммунология . 28 (5): 443–60. DOI : 10.1016 / j.dci.2003.09.006 . PMID 15062643 .
- ^ Вильеда С.А., Ло Дж, Мошер К.И., Цзоу В, Britschgi М, Биери G, Стан ТМ, Файнберг N, Дин Z, Эггель А, Лучин КМ, Czirr Е, Парк JS, Couillard-Деспрес S, Эйгнер л, Ли G , Peskind ER, Kaye JA, Quinn JF, Galasko DR, Xie XS, Rando TA, Wyss-Coray T (август 2011 г.). «Системная среда старения негативно регулирует нейрогенез и когнитивные функции» . Природа . 477 (7362): 90–4. Bibcode : 2011Natur.477 ... 90V . DOI : 10,1038 / природа10357 . PMC 3170097 . PMID 21886162 .
- ^ a b Мердок C, Финн A (май 2000 г.). «Хемокиновые рецепторы и их роль в воспалительных и инфекционных заболеваниях» . Кровь . 95 (10): 3032–43. DOI : 10.1182 / blood.V95.10.3032.010k17_3032_3043 . PMID 10807766 . Архивировано из оригинала на 2013-07-04.
- ^ Кокки F, DeVico AL, Garzino-Demo A, Arya SK, Gallo RC, Lusso P (декабрь 1995). «Идентификация RANTES, MIP-1 альфа и MIP-1 бета как основных факторов подавления ВИЧ, продуцируемых CD8 + Т-клетками» . Наука . 270 (5243): 1811–5. Bibcode : 1995Sci ... 270.1811C . DOI : 10.1126 / science.270.5243.1811 . PMID 8525373 .
- ^ фон Рекум HA, Покорски JK (май 2013). «Пептидные и белковые ингибиторы корецепторов ВИЧ-1» . Экспериментальная биология и медицина . 238 (5): 442–9. DOI : 10.1177 / 1535370213480696 . PMC 3908444 . PMID 23856897 .
- ^ Garzino-Demo A, Мосс RB, Марголик JB, Клегхорн F, Подоконник A, Blattner WA, Кокки F, Carlo DJ, DeVico AL, Gallo RC (октябрь 1999). «Спонтанное и индуцированное антигеном производство бета-хемокинов, ингибирующих ВИЧ, связано со статусом, свободным от СПИДа» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 96 (21): 11986–91. Bibcode : 1999PNAS ... 9611986G . DOI : 10.1073 / pnas.96.21.11986 . JSTOR 48922 . PMC 18399 . PMID 10518563 .
Внешние ссылки [ править ]
- База данных семейств цитокинов - Chemokines на kumamoto-u.ac.jp
- Правильная номенклатура хемокинов на rndsystems.com
