Спайк-белок коронавируса
Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску

Спайк гликопротеина S1 коронавируса
Иллюстрация вириона SARS-CoV-2
Модель внешнего строения вириона SARS-CoV-2. [1] ● Синий: конверт ● Бирюзовый: шип гликопротеина (S) ● Красный: белки оболочки (E) ● Зеленый: мембранные белки (M) ● Оранжевый: гликан
Идентификаторы
Условное обозначениеCoV_S1
PfamPF01600
ИнтерПроIPR002551
Доступные белковые структуры:
Pfam  структуры / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumкраткое изложение структуры
Спайк гликопротеина S2 коронавируса
Идентификаторы
Условное обозначениеCoV_S2
PfamPF01601
ИнтерПроIPR002552
Доступные белковые структуры:
Pfam  структуры / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumкраткое изложение структуры
Бетакоронавирусный гликопротеин S1, связывание с рецептором
Идентификаторы
Условное обозначениеbCoV_S1_RBD
PfamPF09408
ИнтерПроIPR018548
Доступные белковые структуры:
Pfam  структуры / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumкраткое изложение структуры
Бетакоронавирусоподобный спайковый гликопротеин S1, N-концевой
Идентификаторы
Условное обозначениеbCoV_S1_N
PfamPF16451
ИнтерПроIPR032500
Доступные белковые структуры:
Pfam  структуры / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumкраткое изложение структуры

Белок Spike (S) (иногда также гликопротеин Spike , [2] ранее известный как E2 [3] ) является крупнейшим из четырех основных структурных белков, обнаруженных в коронавирусах . [4] спайк белок собирается в тримеры , которые образуют крупные структуры, называемые шипы или пепломеры , [3] , которые выступают из поверхности вириона . [4] [5] Отличительный внешний вид этих шипов при визуализации с помощью просвечивающей электронной микроскопии с негативным окрашиванием , «напоминающий о солнечной короне.", [6] дает название семейству вирусов. [2]

Функция белка-шипа состоит в том, чтобы опосредовать проникновение вируса в клетку-хозяин , сначала взаимодействуя с молекулами на внешней поверхности клетки, а затем сливая вирусную и клеточную мембраны . Спайковый белок - это гибридный белок класса I, который содержит две области, известные как S1 и S2, отвечающие за эти две функции. Область S1 содержит рецептор-связывающий домен, который связывается с рецепторами на поверхности клетки. Коронавирусы используют самые разные рецепторы; SARS-CoV (вызывающий SARS ) и SARS-CoV-2 (вызывающий Covid-19 ) взаимодействуют с ангиотензин-превращающим ферментом 2.(ACE2). Область S2 содержит слитый пептид и другую инфраструктуру слияния, необходимую для слияния мембраны с клеткой-хозяином, что является необходимым этапом для инфекции и репликации вируса . Спайковый белок определяет круг хозяев вируса (какие организмы он может заразить) и клеточный тропизм (какие клетки или ткани он может инфицировать в организме). [4] [5] [7] [8]

Спайковый белок обладает высокой иммуногенностью . Антитела против белка спайков обнаружены у пациентов, переболевших SARS и COVID-19. Нейтрализующие антитела нацелены на эпитопы рецептор-связывающего домена. [9] Большинство усилий по разработке вакцины против Covid-19 в ответ на пандемию Covid-19 нацелены на активацию иммунной системы против шипового белка. [10] [11] [12]

Состав

Структура тримерного белка шипа SARS-CoV-2 в конформации до слияния с помощью криоэлектронной микроскопии с выделенным единственным мономером. S1 NTD показан синим, а S1 CTD (который служит рецептор-связывающим доменом) показан розовым. Спирали показывают оранжевым и голубым цветом части S2, которые претерпевают конформационные изменения во время слияния. Черная полоса внизу указывает положение вирусной мембраны. Из PDB : 6VSB . [13]

Белок-спайк очень большой, часто длиной 1200-1400 аминокислотных остатков; [8] это 1273 остатка в SARS-CoV-2 . [5] Это однопроходный трансмембранный белок с коротким C-концевым хвостом внутри вируса, трансмембранной спиралью и большим N-концевым эктодоменом, расположенным на внешней стороне вируса. [7] [5]

Белок-спайк образует гомотримеры, в которых три копии белка взаимодействуют через свои эктодомены. [7] [5] Тримерные структуры были описаны как клубневидные или лепестковые. [3] Каждый шипованный белок содержит две области, известные как S1 и S2, и в собранном тримере области S1 на N-конце образуют часть белка, наиболее удаленную от вирусной поверхности, в то время как области S2 образуют гибкий «стержень». содержащие большинство белок-белковых взаимодействий, которые удерживают тример на месте. [7]

S1

Область S1 белка-шипа отвечает за взаимодействие с молекулами рецептора на поверхности клетки-хозяина на первом этапе проникновения вируса . [7] [4] S1 содержит два домена , называемых N-концевым доменом (NTD) и C-концевым доменом (CTD) [7] [2], иногда также называемым доменами A и B. [14] В зависимости от коронавируса один или оба домена могут использоваться в качестве рецептор-связывающих доменов (RBD). Рецепторы-мишени могут быть самыми разнообразными, включая белки рецепторов клеточной поверхности и сахара, такие как сиаловые кислоты в качестве рецепторов или корецепторов. [7] [2]В общем, NTD связывает молекулы сахара, в то время как CTD связывает белки, за исключением вируса гепатита мышей, который использует свои NTD для взаимодействия с рецептором белка CEACAM1 . [7] НТД имеет Galectin -подобных белков раза , но молекулы сахара связывается несколько иначе , чем galectins. [7]

СТД несет ответственность за взаимодействия МЭРС-CoV с его рецептором дипептидилпептидазы-4 , [7] и те SARS-CoV [7] и SARS-COV-2 [5] с их рецептора ангиотензин-превращающего фермента 2 (ACE2 ). CTD этих вирусов можно далее разделить на два субдомена, известных как ядро ​​и расширенная петля или рецептор-связывающий мотив (RBM), где находится большинство остатков, которые непосредственно контактируют с рецептором-мишенью. [7] [5] Существуют тонкие различия, в основном в RBM, между взаимодействиями белков-шипов SARS-CoV и SARS-CoV-2 с ACE2. [5]Сравнение белков-шипов из нескольких коронавирусов показывает, что дивергенция в области RBM может объяснять различия в рецепторах-мишенях, даже если ядро ​​S1 CTD структурно очень похоже. [7]

В клонах коронавирусов, а также в четырех основных подгруппах коронавирусов область S1 менее консервативна, чем S2, что соответствует ее роли во взаимодействии с вирус-специфическими рецепторами клетки-хозяина. [7] [4] [5] В области S1 NTD более консервативна, чем CTD. [7]

S2

Область S2 белка-шипа отвечает за слияние мембран между вирусной оболочкой и клеткой-хозяином , обеспечивая проникновение генома вируса в клетку. [7] [8] [5] Область S2 содержит гибридный пептид , участок, состоящий в основном из гидрофобных аминокислот, функция которых заключается в проникновении и дестабилизации мембраны клетки-хозяина. [8] [5] S2 также содержит два субдомена гептадного повтора, известные как HR1 и HR2, иногда называемые областью «ядра слияния». [5] Эти субдомены претерпевают драматические конформационные изменения.во время процесса сварки с образованием шести спирали пучок , характерную особенность из слитых белков класса I . [8] [5] Также считается, что область S2 включает трансмембранную спираль и С-концевой хвост, расположенный внутри вириона. [5]

По сравнению с S1, область S2 очень хорошо консервативна среди коронавирусов. [7] [5]

Посттрансляционные модификации

Спайковый белок проиллюстрирован с гликозилированием и без него . [15] [16]

Спайковый белок представляет собой гликопротеин и сильно гликозилирован посредством N-связанного гликозилирования . [4] Исследования шипового белка SARS-CoV-2 также сообщили о O-связанном гликозилировании в области S1. [17] С-концевой хвост, расположенный внутри вириона, обогащен остатками цистеина и пальмитоилирован . [5] [18]

Спайковые белки активируются посредством протеолитического расщепления . Они расщепляются протеазами клетки-хозяина на границе S1-S2, а затем в так называемом сайте S2 'на N-конце гибридного пептида. [7] [4] [5] [8]

Конформационное изменение

Как и другие слитые белки класса I , спайковый белок претерпевает очень большие конформационные изменения в процессе слияния. [7] [4] [5] [8] Как до, так и после слияния несколько коронавирусов, особенно SARS-CoV-2 , были изучены с помощью криоэлектронной микроскопии . [5] [19] [20] [21] Динамика функционально важных белковтакже наблюдались в состоянии предварительного слияния, в котором относительная ориентация некоторых областей S1 относительно S2 в тримере может изменяться. В закрытом состоянии все три области S1 плотно упакованы, и область, которая контактирует с рецепторами клетки-хозяина, стерически недоступна, в то время как в открытых состояниях один или два RBD S1 более доступны для связывания рецептора в открытой или «верхней» конформации. . [5]

Трансмиссионный электронный микроскоп из ТОРСА-COV-2 вириона, показывающий характеристический «Корона» внешний вид с острием белками (зелеными) , образующий известные проекции с поверхности вириона (желтым).

Выражение и локализация

Геномная информация
Геномная организация изолята Wuhan-Hu-1, самого раннего секвенированного образца SARS-CoV-2, с указанием местоположения гена S.
Идентификатор генома NCBI86693
Размер генома29,903 базиса
Год окончания2020 г.
Браузер генома ( UCSC )

Ген , кодирующий белок шип расположен по направлению к 3' - конце вируса в положительной смысловой РНК генома , наряду с генами трех других структурных белков и различных вирус-специфических вспомогательных белков . [4] [5] Транспортировка белков-шипов, по-видимому, зависит от подгруппы коронавирусов: при изолированной экспрессии без других вирусных белков, белки-шипы из бета-коронавирусов способны достигать поверхности клетки , в то время как белки из альфа- коронавирусов и гаммакоронавирусов сохраняются внутриклеточно. При наличииМ-белок , транспорт белка- шипа изменяется и вместо этого сохраняется в ERGIC , сайте, в котором происходит сборка вируса. [18] В SARS-CoV-2 как белок M, так и белок E модулируют трафик спайковых белков с помощью различных механизмов. [22]

Белок-спайк не требуется для сборки вируса или образования вирусоподобных частиц ; [18] однако наличие шипа может повлиять на размер конверта. [23] Включение белка-шипа в вирионы во время сборки и отпочкования зависит от белок-белковых взаимодействий с белком М через С-концевой хвост. [18] [22] Исследование вирионов с помощью криоэлектронной микроскопии предполагает, что на один вирион приходится от 25 [24] до 100 тримеров шипов. [23] [20]

Функция

Белок-спайк отвечает за проникновение вируса в клетку-хозяин , что является необходимым ранним этапом репликации вируса . Это важно для репликации. [2] Он выполняет эту функцию в два этапа: сначала связывается с рецептором на поверхности клетки-хозяина посредством взаимодействия с областью S1, а затем происходит слияние вирусной и клеточной мембран под действием области S2. [7] [8] [9] Местоположение слияния варьируется в зависимости от конкретного коронавируса, при этом некоторые из них могут проникать через плазматическую мембрану, а другие - через эндосомы после эндоцитоза . [8]

Вложение

Взаимодействие рецептор-связывающего домена в области S1 с его рецептором-мишенью на поверхности клетки запускает процесс проникновения вируса. Различные коронавирусы нацелены на разные рецепторы клеточной поверхности, иногда используя молекулы сахара, такие как сиаловые кислоты , или формируя белок-белковые взаимодействия с белками, выставленными на поверхности клетки. [7] [9] Различные коронавирусы сильно различаются по рецепторам-мишеням. Присутствие рецептора-мишени, с которым может связываться S1, является определяющим фактором диапазона хозяев и клеточного тропизма . [7] [9] [25]

Коронавирусы человека и рецепторы их клеточной поверхности
РазновидностьРодРецепторСсылка
Коронавирус человека 229EАльфакоронавирусАминопептидаза N[4] [26]
Коронавирус человека NL63АльфакоронавирусАнгиотензин-превращающий фермент 2[4] [27]
Коронавирус человека HKU1БетакоронавирусN-ацетил-9-O-ацетилнейраминовая кислота[25] [28]
Коронавирус человека OC43БетакоронавирусN-ацетил-9-O-ацетилнейраминовая кислота[4] [29]
Коронавирус, связанный с ближневосточным респираторным синдромомБетакоронавирусДипептидилпептидаза-4[4] [30]
Коронавирус тяжелого острого респираторного синдромаБетакоронавирусАнгиотензин-превращающий фермент 2[4] [31]
Тяжелый острый респираторный синдром коронавирус 2БетакоронавирусАнгиотензин-превращающий фермент 2[5] [9]

Протеолитическое расщепление

Протеолитическое расщепление белка-шипа, иногда известное как «праймирование», необходимо для слияния мембран. По сравнению с другими слитыми белками класса I, этот процесс сложен и требует двух расщеплений в разных сайтах, одно на границе S1 / S2 и одно на сайте S2 'для высвобождения слитого пептида . [7] [5] [9] Коронавирусы различаются, в какой части жизненного цикла вируса происходит это расщепление, особенно расщепление S1 / S2. Многие коронавирусы расщепляются в S1 / S2 перед выходом вируса из вирус-продуцирующей клетки фурином и другими конвертазами пропротеина ; [7] в SARS-CoV-2 в этом положении присутствует многоосновный сайт расщепления фурином. [5][9] Другие могут быть расщеплены внеклеточными протеазами, такими как эластаза , протеазами, находящимися на поверхности клетки после связывания рецептора, или протеазами, обнаруженными в лизосомах после эндоцитоза . [7] Конкретные протеазы, ответственные за это расщепление, зависят от вируса, типа клеток и местной среды. [8] В ТОРС коронавирус , то серин - протеазы TMPRSS2 имеет важное значение для этого процесса, с дополнительным вкладом от цистеинпротеаз катепсина B и катепсина L в эндосомы. [8] [9] Трипсини трипсиноподобные протеазы также вносят свой вклад. [8] В SARS-CoV-2 TMPRSS2 является первичной протеазой для расщепления S2 ', и его присутствие, как сообщается, важно для вирусной инфекции. [5] [9]

Мембранный сплав

Сравнение конформаций тримера белка шипа SARS-CoV до слияния (оранжевый, голубой) и после слияния (красный, синий). В конформации до слияния центральная спираль (оранжевый) и гептадный повтор 1 (HR1, голубой) загнуты друг на друга в антипараллельной ориентации. В конформации после слияния центральная спираль (красный) и последовательность HR1 (темно-синий) реорганизуются с образованием протяженной тримерной спиральной спирали. Вирусная мембрана находится внизу, а мембрана клетки-хозяина вверху. Показаны только ключевые части подблока S2. Из PDB : 6NB6 (до слияния) [32] и PDB : 6M3W (после слияния). [33]

Как и другие слитые белки класса I , спайковый белок в своей конформации до слияния находится в метастабильном состоянии. [7] Резкое конформационное изменение запускается, чтобы индуцировать повторное сворачивание гептадных повторов в области S2 в расширенный пучок из шести спиралей , в результате чего гибридный пептид взаимодействует с клеточной мембраной и сближает вирусную и клеточную мембраны. [7] [5] Требуется связывание рецептора и протеолитическое расщепление (иногда известное как «праймирование»), но дополнительные триггеры для этого конформационного изменения различаются в зависимости от коронавируса и местной среды. [34] In vitroисследования SARS-CoV предполагают зависимость от концентрации кальция . [8] В отличие от коронавирусов, вирус инфекционного бронхита , поражающий птиц, может быть вызван одним лишь низким pH ; для других коронавирусов низкий pH сам по себе не является триггером, но может потребоваться для активности протеаз, которые, в свою очередь, необходимы для слияния. [8] [34] Местоположение мембранного слияния - на плазматической мембране или в эндосомах - может варьироваться в зависимости от доступности этих триггеров для конформационных изменений. [34] Слияние вирусной и клеточной мембран позволяет проникать положительно-смысловой РНК вируса. геном в цитозоль клетки-хозяина , после чего начинается экспрессия вирусных белков. [4] [2] [9]

Помимо слияния мембран вируса и клетки-хозяина, белки-шипы некоторых коронавирусов могут также инициировать слияние мембран между инфицированной клеткой и соседними клетками, образуя синцитии . [35] Такое поведение можно наблюдать в инфицированных клетках в клеточной культуре . [36] Синцитии наблюдались в образцах тканей пациентов, инфицированных SARS-CoV , MERS-CoV и SARS-CoV-2 , [36] хотя в некоторых отчетах подчеркивается разница в образовании синцитий между SARS-CoV и SARS-CoV. -2 пика приписываются различиям в последовательностях возле сайта расщепления S1 / S2. [37] [38] [39]

Иммуногенность

Поскольку он находится на поверхности вируса, спайковый белок является основным антигеном, к которому вырабатываются нейтрализующие антитела . [2] [9] Его обширное гликозилирование может служить гликановым щитом, который скрывает эпитопы от иммунной системы . [9] [16] Из-за вспышки SARS и пандемии Covid-19 , антитела к SARS-CoV и SARS-CoV-2Спайковые белки были тщательно изучены. Были идентифицированы антитела к белкам-шипам SARS-CoV и SARS-CoV-2, которые нацелены на эпитопы рецептор-связывающего домена [9] [40] или препятствуют процессу конформационных изменений. [9] Большинство антител от инфицированных людей нацелены на рецептор-связывающий домен. [41]

COVID-19 ответ

Вакцина

Основная статья: вакцина Covid-19

В ответ на Covid-19 пандемии , ряд Covid-19 вакцин были разработаны с использованием различных технологий, в том числе вакцин мРНК и вирусных векторных вакцин . Большинство разработок вакцин нацелено на спайковый белок. [10] [11] [12] Основываясь на методах, ранее использовавшихся в исследованиях вакцин, направленных на респираторно-синцитиальный вирус и SARS-CoV , во многих разработках вакцины SARS-CoV-2 использовались конструкции, которые включают мутации для стабилизации предварительного слияния белка-шипа. конформация, способствующая развитию антител против эпитопов, экспонированных в этой конформации.[42] [43]

Моноклональные антитела

Казиривимаб (синий) и имдевимаб (оранжевый), взаимодействующие с рецептор-связывающим доменом белка-шипа (розовый). [44] [13]

Моноклональные антитела , нацеленные на спайковый белок, были разработаны для лечения Covid-19 . По состоянию на 8 июля 2021 года три продукта с моноклональными антителами получили разрешение на экстренное использование в США: [45] бамланивимаб / этесевимаб , [46] [47] казиривимаб / имдевимаб , [48] и сотровимаб . [49] Бамланивимаб / этесевимаб не рекомендовался в США из-за увеличения числа вариантов SARS-CoV-2 , которые менее чувствительны к этим антителам. [45]

Варианты SARS-CoV-2

Основная статья: Варианты SARS-CoV-2

На протяжении COVID-19 пандемии , то геном ТОРС-коронавирус-2 вирусов был секвенирован много раз, в результате идентификации тысяч различных вариантов . [50] Многие из них обладают мутациями, которые изменяют аминокислотную последовательность белка-шипа. Согласно анализу Всемирной организации здравоохранения, проведенному в июле 2020 года, ген spike ( S ) был вторым по частоте мутацией в геноме после ORF1ab (который кодирует большинство неструктурных белков вируса ). [50] Скорость эволюциив гене шипа выше, чем наблюдается в геноме в целом. [51] Анализ геномов SARS-CoV-2 предполагает, что некоторые сайты в последовательности белка-шипа, особенно в рецептор-связывающем домене, имеют эволюционное значение [52] и подвергаются положительному отбору . [53] [41]

Спайковые мутации белков вызывают беспокойство, поскольку они могут влиять на инфекционность или трансмиссивность или способствовать ускользанию от иммунитета . [41] Мутация D 614 G возникла независимо во множестве вирусных линий и стала доминирующей среди секвенированных геномов; [54] [55] он может иметь преимущества в инфекционности и трансмиссивности [41], возможно, из-за увеличения плотности шипов на вирусной поверхности, [56] увеличения доли связывающих компетентных конформаций или повышения стабильности. [57] Мутации в позиции E 484, особенно E484 K , были связаны с ускользанием от иммунной системы и снижением связывания антител . [41] [51]

Дезинформация

Дополнительная информация: дезинформация о COVID-19

Во время пандемии COVID-19 в социальных сетях распространялась дезинформация о COVID-19 , направленная против вакцинации, связанная с ролью спайкового белка в вакцинах COVID-19 . Говорят, что спайковые белки опасно « цитотоксичны », а содержащие их мРНК вакцины, следовательно, опасны сами по себе. Спайковые белки не цитотоксичны и не опасны. [58] [59] Спайковые белки, как сообщается, также «выделяются» вакцинированными людьми, что является ошибочной ссылкой на феномен индуцированного вакциной выделения вируса , который является редким эффектом живых вирусных вакцин, в отличие от вакцин, используемых для COVID- 19. «Отбрасывание» белков-шипов невозможно. [60][61]

Эволюция и сохранение

В слитые белки класса I - группа , у которой хорошо охарактеризованных примеры включают белок коронавируса шипа, а также вируса гриппа гемагглютинин и ВИЧ gp41 - Считается , что эволюционно связаны. [7] [62] Участок S2 белка-шипа, ответственного за слияние мембран, более консервативен, чем участок S1, ответственный за взаимодействия с рецепторами. [7] [4] [5] Похоже, что область S1 претерпела значительный диверсификационный отбор . [63]

В области S1 N-концевой домен более консервативен, чем C-концевой домен. [7] НТД в галектин -подобных белков складка предполагает связь с структурно подобных клеточных белков , из которых , возможно, развились через захвата генов от хозяина. [7] Было высказано предположение, что CTD мог развиться из NTD в результате дупликации генов . [7] Открытая поверхность CTD, уязвимая для иммунной системы хозяина , может подвергнуть эту область высокому селективному давлению . [7] Сравнение структур различных CTD коронавируса позволяет предположить, что они могут находиться в рамках разнообразного отбора.[64], а в некоторых случаях отдаленно родственные коронавирусы, использующие один и тот же рецептор клеточной поверхности, могут делать это путем конвергентной эволюции . [14]

использованная литература

  1. ↑ Солодовников, Алексей; Архипова, Валерия (29 июля 2021 г.). «Достоверно красиво: как мы сделали 3D-модель SARS-CoV-2» [Действительно красиво: как мы сделали 3D-модель SARS-CoV-2 ] (на русском языке). N + 1 . Архивировано из оригинала 30 июля 2021 года . Проверено 30 июля 2021 года .
  2. ^ a b c d e f g Deng, X .; Бейкер, Южная Каролина (2021 г.). «Коронавирусы: молекулярная биология (Coronaviridae)» . Энциклопедия вирусологии : 198–207. DOI : 10.1016 / B978-0-12-814515-9.02550-9 .
  3. ^ a b c Мастерс, Пол С. (2006). «Молекулярная биология коронавирусов» . Достижения в вирусных исследованиях . 66 : 193–292. DOI : 10.1016 / S0065-3527 (06) 66005-3 . PMC 7112330 . 
  4. ^ Б с д е е г ч я J к л м п о р Ван, Yuhang; Грюневальд, Мэтью; Перлман, Стэнли (2020). «Коронавирусы: обновленный обзор их репликации и патогенеза» . Коронавирусы . 2203 : 1-29. DOI : 10.1007 / 978-1-0716-0900-2_1 . PMC 7682345 . 
  5. ^ Б с д е е г ч я J к л м п о р а Q R сек т у V ш х у г аа Zhu, Chaogeng; Он, Гуйюнь; Инь, Циньцинь; Цзэн, Линь; Е, Сянли; Ши, Юнчжун; Сюй, Вэй (14 июня 2021 г.). «Молекулярная биология белка шипа SARs ‐ CoV ‐ 2: обзор современных знаний» . Журнал медицинской вирусологии : jmv.27132. DOI : 10.1002 / jmv.27132 .
  6. ^ «Вирусология: коронавирусы» . Природа . 220 (5168): 650–650. Ноябрь 1968 г. doi : 10.1038 / 220650b0 . PMC 7086490 . 
  7. ^ a b c d e f g h i j k l m n o p q r s t u v w x y z aa ab ac ad ae af ag Ли, Фанг (29 сентября 2016 г.). «Структура, функция и эволюция шипованных белков коронавируса» . Ежегодный обзор вирусологии . 3 (1): 237–261. DOI : 10.1146 / annurev-virology-110615-042301 . PMC 5457962 .
  8. ^ Б с д е е г ч я J к л м н Просо, Жан Каору; Уиттакер, Гэри Р. (апрель 2018 г.). «Физиологические и молекулярные триггеры для слияния мембран SARS-CoV и проникновения в клетки-хозяева» . Вирусология . 517 : 3–8. DOI : 10.1016 / j.virol.2017.12.015 . PMC 7112017 . 
  9. ^ Б с д е е г ч я J к л м н V'kovski, Филип; Кратцель, Анника; Штайнер, Сильвио; Шталдер, Ханспетер; Тиль, Волкер (март 2021 г.). «Биология и репликация коронавируса: последствия для SARS-CoV-2» . Обзоры природы микробиологии . 19 (3): 155–170. DOI : 10.1038 / s41579-020-00468-6 . PMC 7592455 . 
  10. ^ a b Фланаган, Кэти Л .; Лучше, Эмма; Кроуфорд, Найджел В .; Джайлз, Мишель; Коирала, Арчана; Макартни, Кристин; Рассел, Фиона; Тех, Бенджамин У .; Вен, Софи СН (2 октября 2020 г.). «Прогресс и подводные камни в поисках эффективных вакцин против SARS-CoV-2 (COVID-19)». Границы иммунологии . 11 : 579250. дои : 10,3389 / fimmu.2020.579250 . hdl : 11343/251733 .
  11. ^ а б Ле, Тунг Тхань; Cramer, Jakob P .; Чен, Роберт; Мэйхью, Стивен (октябрь 2020 г.). «Эволюция ландшафта разработки вакцины против COVID-19». Обзоры природы Открытие лекарств . 19 (10): 667–668. DOI : 10.1038 / d41573-020-00151-8 .
  12. ^ a b Kyriakidis, Nikolaos C .; Лопес-Кортес, Андрес; Гонсалес, Эдуардо Васконес; Гримальдос, Алехандра Баррето; Прадо, Эстебан Ортис (декабрь 2021 г.). «Стратегии вакцин против SARS-CoV-2: всесторонний обзор кандидатов фазы 3» . npj Vaccines . 6 (1): 28. DOI : 10.1038 / s41541-021-00292-ш . PMC 7900244 . 
  13. ^ a b Wrapp, Дэниел; Ван, Няньшуан; Corbett, Kizzmekia S .; Goldsmith, Jory A .; Се, Чинг-Линь; Абиона, Олубукола; Грэм, Барни С .; Маклеллан, Джейсон С. (13 марта 2020 г.). «Крио-ЭМ структура пика 2019-нКоВ в конформации до слияния» . Наука . 367 (6483): 1260–1263. DOI : 10.1126 / science.abb2507 . PMC 7164637 . 
  14. ^ а б Халсвит, RJG; де Хаан, САМ; Bosch, B.-J. (2016). "Коронавирусный спайк-белок и изменения тропизма" . Достижения в вирусных исследованиях . 96 : 29–57. DOI : 10.1016 / bs.aivir.2016.08.004 . PMC 7112277 . 
  15. ↑ Циммер, Карл (9 октября 2020 г.). «Раскрытие коронавируса» . Нью-Йорк Таймс . Проверено 12 августа 2021 года .
  16. ^ a b Казалино, Лоренцо; Гайеб, Зиед; Goldsmith, Jory A .; Хьорт, Кристи К .; Dommer, Abigail C .; Harbison, Aoife M .; Фогарти, Карл А .; Баррос, Эмилия П .; Taylor, Bryn C .; Маклеллан, Джейсон С .; Фадда, Элиза; Амаро, Ромми Э. (28 октября 2020 г.). «За пределами защиты: роль гликанов в шиповатом белке SARS-CoV-2» . АСУ Центральная Наука . 6 (10): 1722–1734. DOI : 10.1021 / acscentsci.0c01056 . PMC 7523240 . 
  17. ^ Шаджахан, Асиф; Супекар, Нитин Т; Gleinich, Anne S; Азади, Парастоо (9 декабря 2020 г.). «Выведение профиля N- и O-гликозилирования шипованного белка нового коронавируса SARS-CoV-2» . Гликобиология . 30 (12): 981–988. DOI : 10.1093 / glycob / cwaa042 . PMC 7239183 . 
  18. ^ a b c d Удзике, Макото; Тагучи, Фумихиро (3 апреля 2015 г.). «Включение спайковых и мембранных гликопротеинов в вирионы коронавируса» . Вирусы . 7 (4): 1700–1725. DOI : 10,3390 / v7041700 . PMC 4411675 . 
  19. ^ Walls, Александра C .; Пак, Юнг-Джун; Торторичи, М. Алехандра; Стена, Эбигейл; Макгуайр, Эндрю Т .; Вислер, Дэвид (апрель 2020 г.). «Структура, функция и антигенность гликопротеина шипа SARS-CoV-2» . Cell . 181 (2): 281–292.e6. DOI : 10.1016 / j.cell.2020.02.058 . PMC 7102599 . 
  20. ^ а б Кляйн, Штеффен; Кортезе, Мирко; Зима, Софи Л .; Ваксмут-Мельм, Мориц; Neufeldt, Christopher J .; Церикан, Берати; Станифер, Меган Л .; Булан, Стив; Бартеншлагер, Ральф; Чланда, Петр (декабрь 2020 г.). «Структура и репликация SARS-CoV-2, охарактеризованные криоэлектронной томографией in situ» . Nature Communications . 11 (1): 5885. DOI : 10.1038 / s41467-020-19619-7 . PMC 7676268 . 
  21. ^ Цай, Юнфэй; Чжан, Цзюнь; Сяо, Тяньшу; Пэн, Ханьцинь; Стерлинг, Сара М .; Уолш, Ричард М .; Роусон, Шон; Риц-Воллох, Софья; Чен, Бинг (25 сентября 2020 г.). «Отчетливые конформационные состояния спайкового белка SARS-CoV-2» . Наука . 369 (6511): 1586–1592. DOI : 10.1126 / science.abd4251 . PMC 7464562 . 
  22. ^ a b Бозон, Бертран; Легро, Винсент; Чжоу, Бинцзе; Сирет, Эглантин; Матьё, Сирилл; Коссе, Франсуа-Луик; Lavillette, Дмитрий; Денолли, Солен (январь 2021 г.). «Белки оболочки и мембраны SARS-CoV-2 модулируют созревание и удержание белка-шипа, обеспечивая сборку вирусоподобных частиц». Журнал биологической химии . 296 : 100111. дои : 10,1074 / jbc.RA120.016175 .
  23. ^ a b Нойман, Бенджамин В .; Поцелуй, Габриэлла; Кундинг, Андреас Х .; Бхелла, Дэвид; Бакш, М. Фазиль; Коннелли, Стивен; Дроуз, Бен; Klaus, Joseph P .; Макино, Синдзи; Савицкий, Стэнли Дж .; Сидделл, Стюарт Дж .; Stamou, Dimitrios G .; Уилсон, Ян А .; Кун, Питер; Бухмайер, Майкл Дж. (Апрель 2011 г.). «Структурный анализ белка М в сборке и морфологии коронавируса». Журнал структурной биологии . 174 (1): 11–22. DOI : 10.1016 / j.jsb.2010.11.021 .
  24. ^ Кэ, Цзуньлун; Отон, Хоакин; Цюй, Кун; Кортезе, Мирко; Зила, Войтех; Маккин, Лесли; Накане, Таканори; Живанов, Ясенко; Neufeldt, Christopher J .; Церикан, Берати; Лу, Джон М .; Пьюкс, Джулия; Сюн, Сяоли; Kräusslich, Hans-Georg; Scheres, Sjors HW; Бартеншлагер, Ральф; Бриггс, Джон А.Г. (17 декабря 2020 г.). «Структуры и распределение белков-шипов SARS-CoV-2 на интактных вирионах» . Природа . 588 (7838): 498–502. DOI : 10.1038 / s41586-020-2665-2 . PMC 7116492 . 
  25. ^ а б Лим, Ивонн; Нг, Ян; Тэм, Джеймс; Лю, Дин (25 июля 2016 г.). «Коронавирусы человека: обзор взаимодействия вируса с хозяином» . Болезни . 4 (4): 26. DOI : 10.3390 / болезни4030026 . PMC 5456285 . 
  26. ^ Йегер, Кертис Л .; Ашмун, Ричард А .; Уильямс, Ричард К .; Карделличио, Кристина Б .; Шапиро, Линда Х .; Смотрите, А. Томас; Холмс, Кэтрин В. (июнь 1992 г.). «Аминопептидаза человека N является рецептором коронавируса человека 229E» . Природа . 357 (6377): 420–422. DOI : 10.1038 / 357420a0 . PMC 7095410 . 
  27. ^ Hofmann, H .; Pyrc, K .; van der Hoek, L .; Geier, M .; Беркхоут, Б .; Польманн, С. (31 мая 2005 г.). «Человеческий коронавирус NL63 использует рецептор коронавируса тяжелого острого респираторного синдрома для проникновения в клетки» . Труды Национальной академии наук . 102 (22): 7988–7993. DOI : 10.1073 / pnas.0409465102 . PMC 1142358 . 
  28. ^ Хуанг, Синчуань; Донг, Вэньцзюань; Милевская, Александра; Голда, Анна; Ци, Юнхэ; Zhu, Quan K .; Marasco, Wayne A .; Барик, Ральф С .; Симс, Эми К .; Пирц, Кшиштоф; Ли, Вэньхуэй; Суй, Цзяньхуа (15 июля 2015 г.). «В белке шипа коронавируса человека HKU1 используется O-ацетилированная сиаловая кислота в качестве детерминанта рецептора прикрепления и используется белок гемагглютинин-эстеразы в качестве фермента, разрушающего рецептор» . Журнал вирусологии . 89 (14): 7202–7213. DOI : 10,1128 / JVI.00854-15 . PMC 4473545 . 
  29. ^ Кюнкель, Франк; Геррлер, Георг (июль 1993 г.). «Структурный и функциональный анализ поверхностного белка коронавируса человека OC43» . Вирусология . 195 (1): 195–202. DOI : 10.1006 / viro.1993.1360 . PMC 7130786 . 
  30. ^ Радж, В. Сталин; Моу, Хуэйхуэй; Smits, Saskia L .; Деккерс, Дик Х.В. Мюллер, Марсель А .; Дейкман, Рональд; Мут, Дорин; Деммерс, Джерун А.А.; Заки, Али; Фушье, Рон А.М.; Тиль, Фолькер; Дростен, Кристиан; Роттье, Питер JM; Остерхаус, Альберт DME; Босх, Беренд Ян; Хаагманс, Барт Л. (март 2013 г.). «Дипептидилпептидаза 4 представляет собой функциональный рецептор нового коронавируса человека - EMC» . Природа . 495 (7440): 251–254. DOI : 10,1038 / природа12005 . PMC 7095326 . 
  31. ^ Ли, Вэньхуэй; Мур, Майкл Дж .; Васильева Наталья; Суй, Цзяньхуа; Вонг, Су Ки; Берн, Майкл А .; Сомасундаран, Мохан; Салливан, Джон Л .; Лузуриага, Катерина; Гриноу, Томас С .; Чхве, Херюн; Фарзан, Майкл (ноябрь 2003 г.). «Ангиотензин-превращающий фермент 2 является функциональным рецептором коронавируса SARS» . Природа . 426 (6965): 450–454. DOI : 10,1038 / природа02145 . PMC 7095016 . 
  32. ^ Walls, Александра C .; Сюн, Сяоли; Пак, Юнг-Джун; Торторичи, М. Алехандра; Снайдер, Йост; Киспе, Джоэл; Камерони, Элизабетта; Гопал, Робин; Дай, Миан; Ланзавеккья, Антонио; Замбон, Мария; Rey, Félix A .; Корти, Давиде; Вислер, Дэвид (февраль 2019 г.). «Неожиданная функциональная мимикрия рецепторов проясняет активацию слияния коронавируса». Cell . 176 (5): 1026–1039.e15. DOI : 10.1016 / j.cell.2018.12.028 . PMID 30712865 . 
  33. ^ Фань, Сяои; Цао, Дуаньфан; Конг, Линфэй; Чжан, Синьчжэн (декабрь 2020 г.). «Крио-ЭМ анализ структуры пост-слияния гликопротеина шипа SARS-CoV». Nature Communications . 11 (1): 3618. DOI : 10.1038 / s41467-020-17371-6 . PMID 32681106 . 
  34. ^ a b c Уайт, Джудит М .; Уиттакер, Гэри Р. (июнь 2016 г.). «Слияние оболочечных вирусов в эндосомах» . Трафик . 17 (6): 593–614. DOI : 10.1111 / tra.12389 . PMC 4866878 . 
  35. ^ Белузар, Сандрин; Просо, Жан К .; Licitra, Beth N .; Уиттакер, Гэри Р. (20 июня 2012 г.). «Механизмы проникновения клеток коронавируса, опосредованные белком вирусного шипа» . Вирусы . 4 (6): 1011–1033. DOI : 10,3390 / v4061011 . PMC 3397359 . 
  36. ^ a b Бухризер, Джулиан; Дюфло, Джереми; Юбер, Матье; Монель, Бландин; Планас, Дельфина; Раджа, Мааран Майкл; Планше, Кирилл; Порро, Франсуаза; Гивель-Бенхассин, Флоренция; Ван дер Верф, Сильви; Касартелли, Николетта; Муке, Гюго; Брюль, Тимоти; Шварц, Оливье (декабрь 2020 г.). «Образование синцитии клетками, инфицированными SARS-CoV-2» . Журнал EMBO . 39 (23). DOI : 10.15252 / embj.2020106267 . PMC 7646020 . 
  37. ^ Чжан, Чжэнжун; Чжэн, Вы; Ню, Цзубяо; Чжан, Бо; Ван, Чэньси; Яо, Сяохун; Пэн, Хаорань; Франка, Дель Нонно; Ван, Юньюнь; Чжу, Ичао; Су, Ян; Тан, Мэн; Цзян, Сяои; Рен, Он; Он, Мэйфан; Ван, Юци; Гао, Лихуа; Чжао, Пин; Ши, Ханьпин; Чен, Чжаоли; Ван, Сяонин; Пьячентини, Мауро; Биан, Сюу; Мелино, Джерри; Лю, Лян; Хуанг, Хунъянь; Сунь Цян (20 апреля 2021 г.). «Спайковый белок SARS-CoV-2 диктует опосредованное синцитием удаление лимфоцитов» . Гибель клеток и дифференциация . DOI : 10.1038 / s41418-021-00782-3 . PMC 8056997 . 
  38. ^ Брага, Лука; Али, Хашим; Секко, Илария; Кьяваччи, Елена; Невес, Гильерме; Голдхилл, Дэниел; Пенн, Ребекка; Jimenez-Guardeño, Jose M .; Ортега-Прието, Ана М .; Буссани, Россана; Канната, Антонио; Риццари, Джорджия; Коллези, Кьяра; Шнайдер, Эдоардо; Арозио, Даниэле; Шах, Аджай М .; Barclay, Wendy S .; Малим, Майкл Х .; Бурроне, Хуан; Джакка, Мауро (3 июня 2021 г.). «Лекарства, которые ингибируют белки TMEM16, блокируют синцитию, вызванную спайком SARS-CoV-2» . Природа . 594 (7861): 88–93. DOI : 10.1038 / s41586-021-03491-6 .
  39. ^ Линь, Лянъюй; Ли, Цин; Ван, Инь; Ши, Юфан (июнь 2021 г.). «Образование синцитий во время инфекции легких SARS-CoV-2: катастрофическое единство для уничтожения лимфоцитов» . Гибель клеток и дифференциация . 28 (6): 2019–2021. DOI : 10.1038 / s41418-021-00795-у . PMC 8114657 . 
  40. ^ Премкумар, Лакшманане; Сеговия-Чумбез, Бруно; Джади, Рамеш; Мартинес, Дэвид Р .; Раут, Раджендра; Маркманн, Алена; Корнаби, Калеб; Бартельт, Лютер; Вайс, Сьюзен; Парк, Яра; Эдвардс, Кейтлин Э .; Веймер, Эрик; Scherer, Erin M .; Руфаэль, Надин; Эдупуганти, Шрилатха; Вайскопф, Даниэла; Tse, Longping V .; Hou, Yixuan J .; Марголис, Дэвид; Сетте, Алессандро; Коллинз, Мэтью Х .; Шмитц, Джон; Барик, Ральф С .; де Сильва, Аравинда М. (11 июня 2020 г.). «Рецептор-связывающий домен вирусного спайкового белка является иммунодоминантной и высокоспецифичной мишенью антител у пациентов с SARS-CoV-2» . Наука иммунология . 5 (48): eabc8413. DOI : 10.1126 / sciimmunol.abc8413 . PMC 7292505 .
  41. ^ a b c d e Харви, Уильям Т .; Карабелли, Алессандро М .; Джексон, Бен; Гупта, Равиндра К .; Томсон, Эмма С.; Харрисон, Юэн М .; Ладден, Кэтрин; Рив, Ричард; Рамбаут, Андрей; Павлин, Шэрон Дж .; Робертсон, Дэвид Л. (июль 2021 г.). «Варианты SARS-CoV-2, спайковые мутации и иммунный побег». Обзоры природы микробиологии . 19 (7): 409–424. DOI : 10.1038 / s41579-021-00573-0 .
  42. ^ Фаучи, Энтони С. (9 апреля 2021 г.). «История вакцины против COVID-19» . Наука . 372 (6538): 109–109. DOI : 10.1126 / science.abi8397 .
  43. ^ Кениг, Поль-Альберт; Шмидт, Флориан И. (17 июня 2021 г.). «Spike D614G - кандидатный вакцинный антиген против Covid-19» . Медицинский журнал Новой Англии . 384 (24): 2349–2351. DOI : 10.1056 / NEJMcibr2106054 .
  44. ^ Хансен, Йоханна; Баум, Алина; Паскаль, Кристен Э .; Руссо, Винченцо; Джордано, Стефани; Влога, Эльжбета; Фултон, Бенджамин О .; Ян, Инь; Кун, Катрина; Патель, Крунал; Чунг, Кён Мин; Германн, Айнур; Ульман, Эрика; Круз, Джонатан; Рафик, Ашик; Хуанг, Тэмми; Фэрхерст, Жанетт; Либертины, Кристен; Мальбек, Марин; Ли, Вэнь-И; Валлийский, Ричард; Фарр, Глен; Пеннингтон, Сет; Дешпанде, Дипали; Ченг, Джемми; Уотти, Анке; Буффар, Паскаль; Бабб, Роберт; Левенкова Наташа; Чен, Кальвин; Чжан, Боджи; Ромеро Эрнандес, Аннабель; Саотомэ, Кей; Чжоу, Йи; Франклин, Мэтью; Шивапаласингам, Сумати; Лай, Дэвид Чиен; Уэстон, Стюарт; Лог, Джеймс; Хаупт, Роберт; Фриман, Мэтью; Чен, банда; Олсон, Уильям; Мерфи, Эндрю Дж .; Шталь, Нил; Янкопулос, Джордж Д .; Кирацу, Христос А. (21 августа 2020 г.).«Исследования на гуманизированных мышах и выздоравливающих людях дают коктейль антител против SARS-CoV-2» . Наука . 369 (6506): 1010–1014. DOI : 10.1126 / science.abd0827 . PMC  7299284 .
  45. ^ a b «Терапевтическое ведение пациентов с COVID-19, не находящихся в стационаре» . Рекомендации по лечению Covid-19 . Национальные институты здоровья.
  46. ^ "этесевимаб" . Руководство по фармакологии IUPHAR / BPS . Проверено 10 февраля 2021 года .
  47. ^ «Лилли объявляет о соглашении с правительством США на поставку 300 000 флаконов исследуемого нейтрализующего антитела бамланивимаба (LY-CoV555) в целях борьбы с COVID-19» . Эли Лилли и Компания (Пресс-релиз). 28 октября 2020.
  48. ^ «Казиривимаб для инъекций, раствор, концентрат Имдевимаб для инъекций, раствор, концентрат REGEN-COV- казиривимаб и набор имдевимаба» . DailyMed . Проверено 18 марта 2021 года .
  49. ^ «Сотровимаб для инъекций, раствор, концентрат» . DailyMed . Проверено 15 июня 2021 года .
  50. ^ a b Кояма, Такахико; Платт, Дэниел; Парида, Лакшми (1 июля 2020 г.). «Вариантный анализ геномов SARS-CoV-2» . Бюллетень Всемирной организации здравоохранения . 98 (7): 495–504. DOI : 10.2471 / BLT.20.253591 . PMC 7375210 . 
  51. ^ a b Вингер, Анна; Каспари, Томас (27 мая 2021 г.). «Всплеск беспокойства - новые варианты SARS-CoV-2» . Вирусы . 13 (6): 1002. DOI : 10,3390 / v13061002 . PMC 8229995 . 
  52. ^ Saputri, Dianita S .; Ли, Сонглинг; van Eerden, Floris J .; Розевицкий, Джон; Сюй, Цзычан; Ismanto, Hendra S .; Давила, Ана; Терагути, Сюнсуке; Като, Казутака; Стэндли, Дарон М. (17 сентября 2020 г.). «Гибкий, функциональный и знакомый: характеристики эволюции шипового белка SARS-CoV-2» . Границы микробиологии . 11 : 2112. DOI : 10,3389 / fmicb.2020.02112 . PMC 7527407 . 
  53. ^ Калиани, Рашель; Форни, Диего; Клеричи, Марио; Сирони, Мануэла (июнь 2020 г.). «Вычислительный вывод отбора, лежащий в основе эволюции нового коронавируса, тяжелого острого респираторного синдрома, коронавируса 2» . Журнал вирусологии . 94 (12). DOI : 10,1128 / JVI.00411-20 . PMC 7307108 . 
  54. ^ Изабель, Сандра; Гранья-Миралья, Лусия; Gutierrez, Jahir M .; Бундалович-Торма, Чедолюб; Groves, Helen E .; Isabel, Marc R .; Эшаги, АлиРеза; Patel, Samir N .; Gubbay, Jonathan B .; Поутанен, Томи; Guttman, David S .; Поутанен, Сьюзан М. (декабрь 2020 г.). «Эволюционный и структурный анализ мутации белка шипа SARS-CoV-2 D614G теперь задокументирован во всем мире» . Научные отчеты . 10 (1): 14031. DOI : 10.1038 / s41598-020-70827-г . PMC 7441380 . 
  55. ^ Корбер, Бетт; Фишер, Уилл М .; Гнанакаран, Сандрасегарам; Юн, Хеджин; Тайлер, Джеймс; Абфальтерер, Вернер; Хенгартнер, Ник; Георгий, Елена Е .; Бхаттачарья, Танмой; Фоли, Брайан; Хасти, Кэтрин М .; Паркер, Мэтью Д.; Куропатка, Дэвид Дж .; Evans, Cariad M .; Freeman, Timothy M .; де Сильва, Тушан I .; Макданал, Шарлин; Perez, Lautaro G .; Тан, Хайли; Лунный Ходок, Алекс; Уилан, Шон П .; LaBranche, Celia C .; Saphire, Erica O .; Монтефиори, Дэвид С.; Аньял, Адриенн; Браун, Ребекка Л .; Каррилеро, Лаура; Грин, Люк Р .; Groves, Danielle C .; Джонсон, Кэти Дж .; Кили, Александр Дж .; Линдси, Бенджамин Б.; Парсонс, Пол Дж .; Раза, Мохаммад; Роуленд-Джонс, Сара; Смит, Никки; Такер, Рэйчел М .; Ван, Деннис; Уайлс, Мэтью Д. (август 2020 г.).«Отслеживание изменений в всплеске SARS-CoV-2: свидетельство того, что D614G увеличивает заразность вируса COVID-19» . Cell . 182 (4): 812–827.e19. DOI : 10.1016 / j.cell.2020.06.043 . PMC  7332439 .
  56. ^ Чжан, Личжоу; Джексон, Коди Б.; Моу, Хуэйхуэй; Оджа, Амрита; Пэн, Хайён; Куинлан, Брайан Д .; Rangarajan, Erumbi S .; Пан, Анди; Вандерхайден, Эбигейл; Suthar, Mehul S .; Ли, Вэньхуэй; Изард, Тина; Рейдер, Кристоф; Фарзан, Майкл; Чхве, Херюн (декабрь 2020 г.). «Мутация шипового белка SARS-CoV-2 D614G увеличивает плотность шипов вириона и инфекционность» . Nature Communications . 11 (1): 6013. DOI : 10.1038 / s41467-020-19808-4 . PMC 7693302 . 
  57. ^ Джексон, Коди Б.; Чжан, Личжоу; Фарзан, Майкл; Чхве, Херюн (январь 2021 г.). «Функциональное значение мутации D614G в шиповом белке SARS-CoV-2» . Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях . 538 : 108–115. DOI : 10.1016 / j.bbrc.2020.11.026 . PMC 7664360 . 
  58. ^ «Вакцины COVID-19 не« цитотоксичны » » (проверка фактов). Рейтер. 18 июня 2021 г.
  59. ↑ Gorski DH (24 мая 2021 г.). «Смертельный» протеин-шип коронавируса (по мнению антиваксов) » . Научная медицина .
  60. ↑ McCarthy B (5 мая 2021 г.). «Разоблачение антивакцинной мистификации о« избавлении от вакцины » » . PolitiFact . Дата обращения 11 мая 2021 .
  61. ↑ Fiore K (29 апреля 2021 г.). «Последний миф против вакцин:« Распространение вакцины » » . MedPage сегодня . Дата обращения 11 мая 2021 .
  62. ^ Вэнс, Тайлер DR; Ли, Джеффри Э. (июль 2020 г.). "Надсемейства слияния вирусов и эукариот" . Текущая биология . 30 (13): R750 – R754. DOI : 10.1016 / j.cub.2020.05.029 . PMC 7336913 . 
  63. ^ Ли, Ф. (1 марта 2012 г.). «Доказательства общего эволюционного происхождения субъединиц, связывающих рецептор белка шипа коронавируса» . Журнал вирусологии . 86 (5): 2856–2858. DOI : 10.1128 / jvi.06882-11 . PMC 3302248 . 
  64. ^ Шан, Цзянь; Чжэн, Юань; Ян, Ян; Лю, Чанг; Гэн, Цибинь; Луо, Чумин; Чжан, Вэй; Ли, Фанг (23 апреля 2018 г.). «Крио-ЭМ структура белка спайков коронавируса инфекционного бронхита показывает структурную и функциональную эволюцию белков спайков коронавируса» . PLOS Патогены . 14 (4): e1007009. DOI : 10.1371 / journal.ppat.1007009 . PMC 5933801 . 

внешние ссылки

  • Скуделлари, Меган (28 июля 2021 г.). «Как коронавирус поражает клетки - и почему Дельта так опасна» . Природа . Проверено 15 августа 2021 года .
  • Иваса, Джанет; Мейер, Мириа; Лекс, Александр; Роджерс, Джен; Лю, Энн (Хуэй); Ригги, Марго. «Построение модели визуального консенсуса жизненного цикла SARS-CoV-2» . Лаборатория анимации . Университет Юты . Проверено 15 августа 2021 года .
Источник « https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Coronavirus_spike_protein&oldid=1045611531 »
Contribute a better translation