Дипептидилпептидаза-4

DPP4

Доступные конструкции

Ортолог поиск: PDBe RCSB

Список идентификационных кодов PDB

1J2E , 1N1M , 1NU6 , 1NU8 , 1PFQ , 1R9M , 1R9N , 1RWQ , 1TK3 , 1TKR , 1U8E , 1W1I , 1WCY , 1х70 , 2AJL , 2BGN , 2BGR , 2BUB , 2FJP , 2G5P , 2G5T , 2G63 , 2HHA , 2I03 , 2I78 , 2ИИТ , 2ИИВ, 2JID , 2OAG , 2OGZ , 2OLE , 2ONC , 2OPH , 2OQI , 2OQV , 2P8S , 2QJR , 2QKY , 2QOE , 2QT9 , 2QTB , 2RGU , 2RIP , 3BJM , 3C43 , 3C45 , 3CCB4 , 3CCC , 3G0L , 3CCC , 3CCB , 3CCC , 3CCB , 3CCC , 3G0C ,3G0D , 3G0G , 3H0C , 3HAB , 3HAC , 3KWF , 3KWJ , 3NOX , 3O95 , 3O9V , 3OC0 , 3OPM , 3Q0T , 3Q8W , 3QBJ , 3SWW , 3SX4 , 3VJK , 3VJL , 3VJM , 3W2T , 4A5S , 4DSA , 4DSZ , 4DTC , 4G1F , 4JH0, 4KR0 , 4L72 , 4LKO , 4J3J , 4N8D , 4N8E , 4PNZ , 4PV7 , 4QZV , 3WQH , 5KBY , 5ISM , 5I7U

Идентификаторы

Псевдонимы

DPP4 , ADABP, ADCP2, CD26, DPPIV, TP103, дипептидилпептидаза 4

Внешние идентификаторы

OMIM : 102720 MGI : 94919 HomoloGene : 3279 GeneCards : DPP4

Расположение гена ( человек )

Chr.	Хромосома 2 (человека) ^[1]

Группа	2q24.2	Начинать	161 992 245 п.н. ^[1]
Группа	2q24.2	Конец	162 074 215 п.н. ^[1]

Расположение гена ( Мышь )

Chr.	Хромосома 2 (мышь) ^[2]

Группа	2 C1,3 \| 2 35,85 см	Начинать	62 330 073 п.н. ^[2]
Группа	2 C1,3 \| 2 35,85 см	Конец	62 412 231 п.н. ^[2]

Паттерн экспрессии РНК

Дополнительные данные эталонного выражения

Генная онтология
Молекулярная функция	• дипептидил-пептидазу активности • связывание рецептора • связывание идентичных белковых • пептидазы активность • гидролазы активность • активность рецептора вирус • белок гомодимеризация активность • пептидазу активности серин-типа • протеазы связывания • аминопептидазы активности • GO: 0001948 связывания белка • эндопептидазной активности серин-типа
Сотовый компонент	• lamellipodium мембрана • внеклеточный экзос • лизосомальная мембрана • эндоцитотические везикулы • неотъемлемый компонент мембрана • проекции клеток • клетка переход • lamellipodium • апикальная плазматическая мембрана • мембрана • фокальная адгезия • клеточной поверхность • межклеточной каналец • мембрана Плот • invadopodium мембрана • внеклеточную область • клеточная мембрана
Биологический процесс	• реакция на гипоксию • костимуляция Т-клеток • психомоторное поведение • поведенческий ответ страха • негативная регуляция разборки внеклеточного матрикса • регуляция межклеточной адгезии, опосредованная интегрином • локомоторное исследование поведения • миграция эндотелиальных клеток • положительная регуляция пролиферации клеток • активация Т-клеток • клеточная адгезия • проникновение вируса • регуляция секреции инсулина • протеолиз
Источники: Amigo / QuickGO

Ортологи

Разновидность

Человек

Мышь

Entrez


1803 г.


13482

Ансамбль


ENSG00000197635


ENSMUSG00000035000

UniProt


P27487


P28843

RefSeq (мРНК)


NM_001935


NM_001159543 NM_010074

RefSeq (белок)


NP_001926 NP_001366533 NP_001366534 NP_001366535


NP_001153015 NP_034204

Расположение (UCSC)

Chr 2: 161,99 - 162,07 Мб

Chr 2: 62.33 - 62.41 Мб

PubMed поиск

^[3]

^[4]

Викиданные

Просмотр / редактирование человека

Просмотр / редактирование мыши

Дипептидилпептидазы-4 ( DPP4 ), также известные как аденозиндезаминазы комплексования белка 2 или CD26 ( кластер дифференцировки 26) представляют собой белка , который, в организме человека, кодируются DPP4 геном . ^[5] DPP4 связан с FAP , DPP8 и DPP9 . Фермент был открыт в 1966 году Хопсу-Хаву и Гленнером ^[6] и в результате различных исследований по химии был назван дипептидилпептидазой IV [DP IV].

Функция [ править ]

Белок, кодируемый геном DPP4 , представляет собой фермент, экспрессирующийся на поверхности большинства типов клеток и связанный с иммунной регуляцией, передачей сигнала и апоптозом . Это трансмембранный гликопротеин II типа , но растворимая форма, в которой отсутствует внутриклеточная и трансмембранная части, присутствует в плазме крови и различных жидкостях организма. ДПП-4 представляет собой серин экзопептидазу , которая расщепляет X-пролина или Х-аланин дипептидов из N-конца из полипептидов. Пептидные связи с участием циклической аминокислоты пролина не могут быть расщеплены большинством протеаз, а N-концевой X-пролин «экранирует» различные биопептиды. ^[7] Таким образом, внеклеточные пролинспецифические протеазы играют важную роль в регуляции этих биопептидов.

Известно, что DPP-4 расщепляет широкий спектр субстратов, включая факторы роста , хемокины , нейропептиды и вазоактивные пептиды. ^[8]^[9] Расщепленные субстраты в большинстве случаев теряют свою биологическую активность, но в случае хемокина RANTES и нейропептида Y расщепление, опосредованное DPP-4, приводит к сдвигу в связывании подтипа рецептора. ^[8]

DPP4 играет важную роль в метаболизме глюкозы . Он отвечает за деградацию инкретинов, таких как GLP-1 . ^[10] Кроме того, он действует как супрессор при развитии некоторых опухолей . ^[11]^[12]^[13]^[14]

DPP-4 также связывает фермент аденозиндезаминазу специфически и с высоким сродством. Значение этого взаимодействия еще предстоит установить.

Исследования на животных [ править ]

Исследования на животных предполагают его патогенетическую роль в развитии фиброза различных органов, таких как печень и почки. ^[15]^[16]

Клиническое значение [ править ]

CD26 / DPPIV играет важную роль в биологии опухолей и полезен в качестве маркера различных видов рака, при этом его уровни либо на поверхности клетки, либо в сыворотке повышены в некоторых новообразованиях и уменьшены в других. ^[17]

Класс пероральных гипогликемических средств, называемых ингибиторами дипептидилпептидазы-4, действует путем ингибирования действия этого фермента, тем самым продлевая действие инкретина in vivo . ^[18]

Было обнаружено, что коронавирус ближневосточного респираторного синдрома связывается с DPP4. Он находится на поверхности клеток дыхательных путей (например, легких) и почек. Ученые могут использовать это в своих интересах, заблокировав проникновение вируса в клетку. ^[19]

См. Также [ править ]

Разработка ингибиторов дипептидилпептидазы-4
Берберин

Ссылки [ править ]

^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000197635 - Ensembl , май 2017 г.
^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000035000 - Ensembl , май 2017 г.
^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Камеока Дж, Танака Т, Нодзима Y, Schlossman SF, Моримото С (июль 1993). «Прямая ассоциация аденозиндезаминазы с антигеном активации Т-клеток, CD26». Наука . 261 (5120): 466–9. Bibcode : 1993Sci ... 261..466K . DOI : 10.1126 / science.8101391 . PMID 8101391 .
^ Hopsu-Havu В.К., Glenner GG (1966). «Новая дипептид-нафтиламидаза, гидролизующая глицил-пролил-бета-нафтиламид». Histochemie. Гистохимия. Histochimie . 7 (3): 197–201. DOI : 10.1007 / bf00577838 . PMID 5959122 . S2CID 9674831 .
^ Vanhoof G, Гуссенс F, De Meester I, Хендрикс D, Scharpé S (июнь 1995). «Мотивы пролина в пептидах и их биологический процессинг». Журнал FASEB . 9 (9): 736–44. DOI : 10.1096 / fasebj.9.9.7601338 . PMID 7601338 . S2CID 37551773 .
^ a b Mentlein R (ноябрь 1999 г.). «Дипептидил-пептидаза IV (CD26) - роль в инактивации регуляторных пептидов». Регуляторные пептиды . 85 (1): 9–24. DOI : 10.1016 / S0167-0115 (99) 00089-0 . PMID 10588446 . S2CID 22354304 .
Перейти ↑ Chen X (2006). «Биохимические свойства рекомбинантных пролилдипептидаз DPP-IV и DPP8». Дипептидиламинопептидазы . Успехи экспериментальной медицины и биологии. 575 . С. 27–32. DOI : 10.1007 / 0-387-32824-6_3 . ISBN 978-0-387-29058-4. PMID 16700505 .
↑ Barnett A (ноябрь 2006 г.). «Ингибиторы DPP-4 и их потенциальная роль в лечении диабета 2 типа». Международный журнал клинической практики . 60 (11): 1454–70. DOI : 10.1111 / j.1742-1241.2006.01178.x . PMID 17073841 . S2CID 2645092 .
↑ Pro B, Dang NH (октябрь 2004 г.). «CD26 / дипептидилпептидаза IV и ее роль в развитии рака». Гистология и гистопатология . 19 (4): 1345–51. DOI : 10.14670 / HH-19.1345 . PMID 15375776 .
^ Мазур K, Schwartz F, Entschladen F, Niggemann B, Zaenker KS (декабрь 2006). «Ингибиторы DPPIV усиливают опосредованное GLP-2 опухолевое действие на раковые клетки кишечника». Регуляторные пептиды . 137 (3): 147–55. DOI : 10.1016 / j.regpep.2006.07.003 . PMID 16908079 . S2CID 2857735 .
^ Wesley UV, Макгроэрти M, Homoyouni A (февраль 2005). «Дипептидилпептидаза ингибирует злокачественный фенотип клеток рака простаты, блокируя путь передачи сигнала основного фактора роста фибробластов». Исследования рака . 65 (4): 1325–34. DOI : 10.1158 / 0008-5472.CAN-04-1852 . PMID 15735018 .
^ Бузек P, Malík R, Sedo A (март 2004). «Активность дипептидилпептидазы IV и / или гомологи структуры (DASH) и их субстраты при раке». Международный журнал биохимии и клеточной биологии . 36 (3): 408–21. DOI : 10.1016 / S1357-2725 (03) 00262-0 . PMID 14687920 .
^ Кадзи К., Йошидзи Х, Икенака Й, Ногучи Р., Айхара Й, Духара А, Мория К., Каваратани Х, Шираи Й, Йошии Дж, Янасэ К., Китаде М, Намисаки Т, Фукуи Х (март 2014 г.). «Ингибитор дипептидилпептидазы-4 ослабляет фиброз печени путем подавления активированных звездчатых клеток печени у крыс». Журнал гастроэнтерологии . 49 (3): 481–91. DOI : 10.1007 / s00535-013-0783-4 . PMID 23475323 . S2CID 2726091 .
^ Min HS, Kim JE, Lee MH, Song HK, Kang YS, Lee MJ, Lee JE, Kim HW, Cha JJ, Chung YY, Hyun YY, Han JY, Cha DR (июнь 2014 г.). «Ингибитор дипептидилпептидазы IV защищает от почечного интерстициального фиброза на мышиной модели обструкции мочеточника». Лабораторные исследования; Журнал технических методов и патологии . 94 (6): 598–607. DOI : 10.1038 / labinvest.2014.50 . PMID 24687121 . S2CID 23745972 .
^ Гавр PA, Abe M, Urasaki Y, Ohnuma K, Моримото C, Dang NH (январь 2008). «Роль CD26 / дипептидилпептидазы IV в раке» . Границы биологических наук . 13 (13): 1634–45. DOI : 10,2741 / 2787 . PMID 17981655 .
^ Розенсток J, Zinman B (апрель 2007). «Ингибиторы дипептидилпептидазы-4 и лечение сахарного диабета 2 типа». Текущее мнение в эндокринологии, диабете и ожирении . 14 (2): 98–107. DOI : 10,1097 / MED.0b013e3280a02f65 . PMID 17940427 . S2CID 25482131 .
↑ Raj VS, Mou H, Smits SL, Dekkers DH, Müller MA, Dijkman R, Muth D, Demmers JA, Zaki A, Fouchier RA, Thiel V, Drosten C, Rottier PJ, Osterhaus AD, Bosch BJ, Haagmans BL (март 2013). «Дипептидилпептидаза 4 представляет собой функциональный рецептор нового коронавируса человека - EMC» . Природа . ScienceNews. 495 (7440): 251–4. Bibcode : 2013Natur.495..251R . DOI : 10,1038 / природа12005 . PMC 7095326 . PMID 23486063 . Краткое содержание - ScienceNews .

Дальнейшее чтение [ править ]

Ансорге С., Бюлинг Ф., Кане Т., Лендекель Ю., Рейнхольд Д., Тэгер М., Вренгер С. (1997). «CD26 / дипептидилпептидаза IV в регуляции роста лимфоцитов». Успехи экспериментальной медицины и биологии . 421 : 127–40. DOI : 10.1007 / 978-1-4757-9613-1_17 . ISBN 978-1-4757-9615-5. PMID 9330689 .
Райнхольд Д., Кене Т., Штейнбрехер А., Вренгер С., Нойберт К., Ансорге С., Броке С. (2003). «Роль ферментативной активности дипептидилпептидазы IV (DP IV) в активации Т-клеток и аутоиммунитета». Биологическая химия . 383 (7–8): 1133–8. DOI : 10.1515 / BC.2002.123 . PMID 12437097 . S2CID 30027839 .
Сато К., Данг Н.Х. (март 2003 г.). «CD26: новая мишень для лечения злокачественных опухолей лимфоидных Т-клеток? (Обзор)». Международный журнал онкологии . 22 (3): 481–97. doi : 10.3892 / ijo.22.3.481 (неактивен 2021-01-14). PMID 12579300 .CS1 maint: DOI неактивен с января 2021 г. ( ссылка )
де Мистер I, Ламбейр AM, Proost P, Scharpé S (2003). Субстраты дипептидилпептидазы IV. Обновленная информация о гидролизе пептидов in vitro с помощью DPPIV человека . Успехи экспериментальной медицины и биологии. 524 . С. 3–17. DOI : 10.1007 / 0-306-47920-6_1 . ISBN 0-306-47717-3. PMID 12675218 .
Кох С, Антонсен Д., Сковбьерг Х, Сьёстрём Х (2003). «О роли дипептидилпептидазы IV в переваривании иммунодоминантного эпитопа при целиакии». Дипептидиламинопептидазы в здоровье и болезнях . Успехи экспериментальной медицины и биологии. 524 . С. 181–7. DOI : 10.1007 / 0-306-47920-6_22 . ISBN 0-306-47717-3. PMID 12675238 .
Pro B, Dang NH (октябрь 2004 г.). «CD26 / дипептидилпептидаза IV и ее роль в развитии рака». Гистология и гистопатология . 19 (4): 1345–51. DOI : 10.14670 / HH-19.1345 . PMID 15375776 .

Внешние ссылки [ править ]

Merops онлайновой базы данных для пептидазы и их ингибиторов: S09.003
Дипептидил-пептидаза + IV в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
Бантинг и лучший диабетический центр в UT dpp4

[refGRCh38Ensembl-1] GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000197635 - Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000035000 - Ensembl , май 2017 г.

[3] "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[pmid8101391-5] Камеока Дж, Танака Т, Нодзима Y, Schlossman SF, Моримото С (июль 1993). «Прямая ассоциация аденозиндезаминазы с антигеном активации Т-клеток, CD26». Наука . 261 (5120): 466–9. Bibcode : 1993Sci ... 261..466K . DOI : 10.1126 / science.8101391 . PMID 8101391 .

[6] Hopsu-Havu В.К., Glenner GG (1966). «Новая дипептид-нафтиламидаза, гидролизующая глицил-пролил-бета-нафтиламид». Histochemie. Гистохимия. Histochimie . 7 (3): 197–201. DOI : 10.1007 / bf00577838 . PMID 5959122 . S2CID 9674831 .

[7] Vanhoof G, Гуссенс F, De Meester I, Хендрикс D, Scharpé S (июнь 1995). «Мотивы пролина в пептидах и их биологический процессинг». Журнал FASEB . 9 (9): 736–44. DOI : 10.1096 / fasebj.9.9.7601338 . PMID 7601338 . S2CID 37551773 .

[:0-8] Mentlein R (ноябрь 1999 г.). «Дипептидил-пептидаза IV (CD26) - роль в инактивации регуляторных пептидов». Регуляторные пептиды . 85 (1): 9–24. DOI : 10.1016 / S0167-0115 (99) 00089-0 . PMID 10588446 . S2CID 22354304 .

[pmid16700505-9] Перейти ↑ Chen X (2006). «Биохимические свойства рекомбинантных пролилдипептидаз DPP-IV и DPP8». Дипептидиламинопептидазы . Успехи экспериментальной медицины и биологии. 575 . С. 27–32. DOI : 10.1007 / 0-387-32824-6_3 . ISBN 978-0-387-29058-4. PMID 16700505 .

[pmid17073841-10] Barnett A (ноябрь 2006 г.). «Ингибиторы DPP-4 и их потенциальная роль в лечении диабета 2 типа». Международный журнал клинической практики . 60 (11): 1454–70. DOI : 10.1111 / j.1742-1241.2006.01178.x . PMID 17073841 . S2CID 2645092 .

[11] Pro B, Dang NH (октябрь 2004 г.). «CD26 / дипептидилпептидаза IV и ее роль в развитии рака». Гистология и гистопатология . 19 (4): 1345–51. DOI : 10.14670 / HH-19.1345 . PMID 15375776 .

[12] Мазур K, Schwartz F, Entschladen F, Niggemann B, Zaenker KS (декабрь 2006). «Ингибиторы DPPIV усиливают опосредованное GLP-2 опухолевое действие на раковые клетки кишечника». Регуляторные пептиды . 137 (3): 147–55. DOI : 10.1016 / j.regpep.2006.07.003 . PMID 16908079 . S2CID 2857735 .

[13] Wesley UV, Макгроэрти M, Homoyouni A (февраль 2005). «Дипептидилпептидаза ингибирует злокачественный фенотип клеток рака простаты, блокируя путь передачи сигнала основного фактора роста фибробластов». Исследования рака . 65 (4): 1325–34. DOI : 10.1158 / 0008-5472.CAN-04-1852 . PMID 15735018 .

[14] Бузек P, Malík R, Sedo A (март 2004). «Активность дипептидилпептидазы IV и / или гомологи структуры (DASH) и их субстраты при раке». Международный журнал биохимии и клеточной биологии . 36 (3): 408–21. DOI : 10.1016 / S1357-2725 (03) 00262-0 . PMID 14687920 .

[pmid23475323-15] Кадзи К., Йошидзи Х, Икенака Й, Ногучи Р., Айхара Й, Духара А, Мория К., Каваратани Х, Шираи Й, Йошии Дж, Янасэ К., Китаде М, Намисаки Т, Фукуи Х (март 2014 г.). «Ингибитор дипептидилпептидазы-4 ослабляет фиброз печени путем подавления активированных звездчатых клеток печени у крыс». Журнал гастроэнтерологии . 49 (3): 481–91. DOI : 10.1007 / s00535-013-0783-4 . PMID 23475323 . S2CID 2726091 .

[pmid24687121-16] Min HS, Kim JE, Lee MH, Song HK, Kang YS, Lee MJ, Lee JE, Kim HW, Cha JJ, Chung YY, Hyun YY, Han JY, Cha DR (июнь 2014 г.). «Ингибитор дипептидилпептидазы IV защищает от почечного интерстициального фиброза на мышиной модели обструкции мочеточника». Лабораторные исследования; Журнал технических методов и патологии . 94 (6): 598–607. DOI : 10.1038 / labinvest.2014.50 . PMID 24687121 . S2CID 23745972 .

[pmid17981655-17] Гавр PA, Abe M, Urasaki Y, Ohnuma K, Моримото C, Dang NH (январь 2008). «Роль CD26 / дипептидилпептидазы IV в раке» . Границы биологических наук . 13 (13): 1634–45. DOI : 10,2741 / 2787 . PMID 17981655 .

[pmid17940427-18] Розенсток J, Zinman B (апрель 2007). «Ингибиторы дипептидилпептидазы-4 и лечение сахарного диабета 2 типа». Текущее мнение в эндокринологии, диабете и ожирении . 14 (2): 98–107. DOI : 10,1097 / MED.0b013e3280a02f65 . PMID 17940427 . S2CID 25482131 .

[pmid23486063-19] Raj VS, Mou H, Smits SL, Dekkers DH, Müller MA, Dijkman R, Muth D, Demmers JA, Zaki A, Fouchier RA, Thiel V, Drosten C, Rottier PJ, Osterhaus AD, Bosch BJ, Haagmans BL (март 2013). «Дипептидилпептидаза 4 представляет собой функциональный рецептор нового коронавируса человека - EMC» . Природа . ScienceNews. 495 (7440): 251–4. Bibcode : 2013Natur.495..251R . DOI : 10,1038 / природа12005 . PMC 7095326 . PMID 23486063 . Краткое содержание - ScienceNews .

vтеБелки : кластеры дифференцировки (см. Также список человеческих кластеров дифференциации )
1–50	CD1 ac 1А 1B 1D 1E CD2 CD3 γ δ ε CD4 CD5 CD6 CD7 CD8 а CD9 CD10 CD11 а б c d CD13 CD14 CD15 CD16 А B CD18 CD19 CD20 CD21 CD22 CD23 CD24 CD25 CD26 CD27 CD28 CD29 CD30 CD31 CD32 А B CD33 CD34 CD35 CD36 CD37 CD38 CD39 CD40 CD41 CD42 а б c d CD43 CD44 CD45 CD46 CD47 CD48 CD49 а б c d е ж CD50
51–100	CD51 CD52 CD53 CD54 CD55 CD56 CD57 CD58 CD59 CD61 CD62 E L п CD63 CD64 А B C CD66 а б c d е ж CD68 CD69 CD70 CD71 CD72 CD73 CD74 CD78 CD79 а б CD80 CD81 CD82 CD83 CD84 CD85 а d е час j k CD86 CD87 CD88 CD89 CD90 CD91 - CD92 CD93 CD94 CD95 CD96 CD97 CD98 CD99 CD100
101–150	CD101 CD102 CD103 CD104 CD105 CD106 CD107 а б CD108 CD109 CD110 CD111 CD112 CD113 CD114 CD115 CD116 CD117 CD118 CD119 CD120 а б CD121 а б CD122 CD123 CD124 CD125 CD126 CD127 CD129 CD130 CD131 CD132 CD133 CD134 CD135 CD136 CD137 CD138 CD140b CD141 CD142 CD143 CD144 CD146 CD147 CD148 CD150
151–200	CD151 CD152 CD153 CD154 CD155 CD156 а б c CD157 CD158 ( а d е я л ) CD159 а c CD160 CD161 CD162 CD163 CD164 CD166 CD167 а б CD168 CD169 CD170 CD171 CD172 а б грамм CD174 CD177 CD178 CD179 а б CD180 CD181 CD182 CD183 CD184 CD185 CD186 CD191 CD192 CD193 CD194 CD195 CD196 CD197 CDw198 CDw199 CD200
201–250	CD201 CD202b CD204 CD205 CD206 CD207 CD208 CD209 CDw210 а б CD212 CD213a 1 2 CD217 CD218 ( а б ) CD220 CD221 CD222 CD223 CD224 CD225 CD226 CD227 CD228 CD229 CD230 CD233 CD234 CD235 а б CD236 CD238 CD239 CD240CE CD240D CD241 CD243 CD244 CD246 CD247 - CD248 CD249
251–300	CD252 CD253 CD254 CD256 CD257 CD258 CD261 CD262 CD263 CD264 CD265 CD266 CD267 CD268 CD269 CD271 CD272 CD273 CD274 CD275 CD276 CD278 CD279 CD280 CD281 CD282 CD283 CD284 CD286 CD288 CD289 CD290 CD292 CDw293 CD294 CD295 CD297 CD298 CD299
301–350	CD300A CD301 CD302 CD303 CD304 CD305 CD306 CD307 CD309 CD312 CD314 CD315 CD316 CD317 CD318 CD320 CD321 CD322 CD324 CD325 CD326 CD328 CD329 CD331 CD332 CD333 CD334 CD335 CD336 CD337 CD338 CD339 CD340 CD344 CD349 CD350

vтеФерменты
Мероприятия	Активный сайт Связывающий сайт Каталитическая триада Оксианионная дыра Ферментная неразборчивость Каталитически совершенный фермент Коэнзим Кофактор Ферментный катализ
Регулирование	Аллостерическая регуляция Сотрудничество Ингибитор ферментов Активатор ферментов
Классификация	Номер ЕС Ферментное суперсемейство Семейство ферментов Список ферментов
Кинетика	Кинетика ферментов Диаграмма Иди – Хофсти Заговор Ханеса – Вульфа Заговор Лайнуивера – Берка Кинетика Михаэлиса – Ментен
Типы	EC1 Оксидоредуктазы ( список ) EC2 Трансферазы ( список ) EC3 Гидролазы ( список ) EC4 Lyases ( список ) EC5 Изомеразы ( список ) Лигазы EC6 ( список ) EC7 Translocases ( список )