Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
EGFR
1NQL.png
Доступные конструкции
PDBОртолог поиск: PDBe RCSB
Список идентификационных кодов PDB

1IVO , 1M14 , 1M17 , 1MOX , 1NQL , 1XKK , 1YY9 , 1Z9I , 2EB2 , 2EB3 , 2GS2 , 2GS6 , 2GS7 , 2ITN , 2ITO , 2ITP , 2ITQ , 2ITT , 2ITU , 2ITV , 2ITW , 2п , 2ITZ , 2J5E , 2J5F , 2J6M , 2JIT, 2JIU , 2JIV , 2KS1 , 2M0B , 2M20 , 2RF9 , 2RFD , 2RFE , 2RGP , 3B2U , 3B2V , 3BEL , 3BUO , 3C09 , 3G5V , 3G5Y , 3GOP , 3GT8 , 3IKA , 3LZB , 3NJP , 3OB2 , 3OP0 , 3P0Y , 3PFV , 3ПОЗ ,3QWQ , 3UG1 , 3UG2 , 3VJN , 3VJO , 3VRP , 3VRR , 3W2O , 3W2P , 3W2Q , 3W2R , 3W2S , 3W32 , 3W33 , 4G5J , 4G5P , 4HJO , 4I1Z , 4I20 , 4I21 , 4I22 , 4I23 , 4I24 , 4JQ7 , 4JQ8 , 4JR3 , 4JRV, 4KRL , 4KRM , 4KRO , 4KRP , 4LI5 , 4LL0 , 4LQM , 4LRM , 4R3P , 4R3R , 4R5S , 4RIW , 4RIX , 4RIY , 4RJ4 , 4RJ5 , 4RJ6 , 4RJ7 , 4RJ8 , 4TKS , 4WKQ , 4WRG , 4ZJV , 5CNN , 5CNO , 5CAN ,2N5S , 5CAL , 5C8M , 4UV7 , 5CAV , 5CZI , 5EDQ , 5CAS , 5CAO , 5CAP , 5EM5 , 5HG5 , 5EDR , 5EM8 , 5EDP , 5HG7 , 5CAU , 5C8K , 5C8N , 5CZHEM , 5H7GUQ , 5CZH , 5H7CAQ , 5CZH , 5CAU , 5CAQ 5HG8 , 4ZSE, 5HIB , 5HIC , 5D41 , 4WD5

Идентификаторы
ПсевдонимыEGFR , ERBB, ERBB1, HER1, NISBD2, PIG61, mENA, рецептор эпидермального фактора роста, гены, erbB-1
Внешние идентификаторыOMIM: 131550 MGI: 95294 HomoloGene: 74545 Генные карты : EGFR
Расположение гена (человек)
Chr.Хромосома 7 (человек) [1]
Группа7p11.2Начинать55 019 017 п.н. [1]
Конец55 211 628 п.н. [1]
Расположение гена (Мышь)
Chr.Хромосома 11 (мышь) [2]
Группа11 A2 | 11 9,41 смНачинать16 752 203 п.н. [2]
Конец16 918 158 п.н. [2]
Паттерн экспрессии РНК
Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология
Молекулярная функция• активность киназы
• Регулятор активности азота-синтазы оксида
• активность киназы рецептора трансмембранный протеин - тирозин
• протеинфосфатазы связывания
• связывание АТФ
• активности протеинкиназы
• фермента связывания
• МАР - киназы киназы киназы
• трансферазной активности
• хроматина связывания
• актина нити связывания
• двойной Связывание цепочки ДНК
• активность трансмембранного сигнального рецептора
• связывание нуклеотидов
• активность сигнального преобразователя
• идентичное связывание с белками
• связывание рецептора
• протеин - тирозин - киназы
• кальмодулин связывания
• протеинкиназа связывания
• фосфатидилинозитол-4,5-бисфосфат 3-киназной активности
• Белок гетеродимеризация активности
• Ras гуанил-нуклеотид обмен фактор активности
• интегрина связывания
• эпидермального фактора роста связывания
• эпидермальный фактор роста -активированная активность рецептора
• связывание убиквитин-протеин-лигазы
• связывание кадгерина
• активность вирусного рецептора
• связывание с белком GO: 0001948
Сотовый компонент• цитоплазма
• эндосома
• мультивезикулярных тело, внутренний просвет пузырьков
• не мембрана
• мембрана
• фокальной адгезия
• внеклеточная область
• перинуклеарной область цитоплазмы
• ядра клеток
• клеточной поверхности
• эндоплазматический ретикулум
• неотъемлемый компонент мембрана
• Гольджи
• ранней эндосома мембраны
• рецепторный комплекс
• клеточная мембрана
• эндоцитарная везикула
• внутриклеточный
• адаптерный комплекс AP-2
• эндосома мембрана
• эндоплазматический ретикулум мембраны
• Гольджи мембраны
• базолатеральной плазматической мембраны
• SHC-РЭФР комплекс
• мембранный Плот
• апикальной плазматической мембраны
• синапса
• внеклеточного
• клатриновых везикулы мембраны
• неотъемлемый компонент плазматической мембраны
• базальной плазматической мембраны
• макромолекулярный комплекс
Биологический процесс• позитивная регуляция фосфорилирования белков
• негативная регуляция сигнального пути рецептора эпидермального фактора роста
• позитивная регуляция активности MAP-киназы
• фосфорилирование белка
• сигнальный путь рецептора клеточной поверхности
• вставка белка в мембрану
• клеточная пролиферация
• морфогенез эпителиальной складки
• оссификация
• отрицательный регуляция белкового катаболического процесса
• сигнальный путь трансмембранного рецептора протеинтирозинкиназы
• положительная регуляция пролиферации фибробластов
• активация активности фосфолипазы C
• развитие эпидермиса
• обучение или память
• аутофосфорилирование
• положительная регуляция фосфорилирования
• миграция клеток коры головного мозга
• морфогенез пищеварительного тракта
• развитие волосяных фолликулов
• фосфорилирование
• позитивная регуляция пролиферации эпителиальных клеток
• развитие эмбриональной плаценты
• развитие век в камере -типа глаза
• активация активности фосфолипазы А2 посредством передачи сигналов, опосредованной кальцием
• положительная регуляция репликации ДНК
• ответ на УФ-А
• регуляция фосфорилирования пептидил-тирозина
• позитивная регуляция миграции клеток
• позитивная регуляция процесса биосинтеза оксида азота
• клеточный ответ на стимул эстрадиола
• позитивная регуляция репарации ДНК
• реакция на стресс
• регуляция активности синтазы оксида азота
• морфогенез слюнных желез
• каскад MAPK
• клеточный ответ на стимул эпидермального фактора роста
• развитие многоклеточного организма
• регуляция пролиферации клеток
• морфогенез клеток
• клеточный ответ на аминокислотный стимул
• передача сигнала
• позитивная регуляция транскрипции с промотора РНК-полимеразы II
• развитие легких
• позитивная регуляция синаптической передачи, глутаматергия
• позитивная регуляция каскада ERK1 и ERK2
• фосфорилирование фосфатидилинозитола
• циркадный ритм
• позитивная регуляция супероксид-аниона генерация
• положительное регулирование пролиферации клеток
• положительное регулирование сужения сосудов
• реакция на осмотический стресс
• развитие языка
• отрицательная регуляция апоптотического процесса
• ответ на кобаламин
• регенерация печени
• ответ на ион кальция
• заживление ран
• клеточный ответ на стимул дексаметазона
• клеточный ответ на лекарство
• негативная регуляция митотического клеточного цикла
• клеточный ответ на стимул фактора роста
• метаболический процесс перекиси водорода
• реакция на окислительный стресс
• реакция на липиды
• регуляция подвижности клеток
• активация активности MAPKK
• передача внутриклеточного сигнала GO: 0007243
• ответ на органического циклического соединения
• магния ионный гомеостаз
• биосинтез белка
• положительное регулирование производства микроРНК , участвующих в молчанием генов с помощью микроРНК
• позитивной регуляции пролиферации клеток гладких мышц
• положительной регуляции костной резорбции
• кишка развитие
• положительное регулирование воспалительного ответа
• печени развитие
• дитерпеноидный метаболический процесс
• сигнальный путь ERBB2
• ответ на эстрадиол
• положительное регулирование роста клеток
• положительное регулирование секреции пролактина
• активация астроцитов
• клеточный ответ на механический стимул
• ответ на гидроксиизофлавон
• морфогенез проекции нейронов
• цикл овуляции
• регуляция транскрипции с промотора РНК-полимеразы II
• фосфорилирование пептидил-тирозина
• мембранная организация
• позитивная регуляция активности протеинкиназы C
• негативная регуляция передачи сигналов ERBB путь
• положительное регулирование локализации белка на плазматической мембране
• отрицательное регулирование дифференцировки кардиоцитов
• клеточный ответ на активные формы кислорода
• положительная регуляция транскрипции, ДНК-шаблон
• регуляция каскада JNK
• регуляция каскада ERK1 и ERK2
• клеточный ответ на ион кадмия
• позитивная регуляция диаметра кровеносных сосудов
• позитивная регуляция передачи сигналов NIK / NF-kappaB
• проникновение вируса
• эпидермальный фактор роста сигнальный путь рецептора
• позитивная регуляция фосфорилирования пептидил-серина
• аутофосфорилирование пептидилтирозина
• межклеточная адгезия
• регуляция передачи сигналов фосфатидилинозитол-3-киназы
• позитивная регуляция передачи сигналов протеинкиназы B
• положительная регуляция опосредованной оксидом азота трансдукции сигнала
• дифференциация клеток
• позитивная регуляция активности циклин-зависимой протеин-серин / треонинкиназы
• негативная регуляция сигнального пути Notch
• позитивная регуляция канонического сигнального пути Wnt
• позитивная регуляция перехода G1 / S митотической клетки цикл
Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

1956 г.

13649

Ансамбль

ENSG00000146648

ENSMUSG00000020122

UniProt

P00533

Q01279

RefSeq (мРНК)
NM_001346897
NM_001346898
NM_001346899
NM_001346900
NM_001346941

NM_005228
NM_201282
NM_201283
NM_201284

NM_007912
NM_207655

RefSeq (белок)
NP_001333826
NP_001333827
NP_001333828
NP_001333829
NP_001333870

NP_005219
NP_958439
NP_958440
NP_958441

NP_031938
NP_997538

Расположение (UCSC)Chr 7: 55.02 - 55.21 МбChr 11: 16.75 - 16.92 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Рецептор эпидермального фактора роста ( EGFR ; ErbB-1 ; HER1 в организме человека) представляет собой трансмембранный белок , который является рецептором для членов эпидермального фактора роста семьи (EGF семейства) внеклеточных белковых лигандов . [5]

Рецептор эпидермального фактора роста является членом семейства рецепторов ErbB , подсемейства четырех близкородственных рецепторных тирозинкиназ : EGFR (ErbB-1), HER2 / neu (ErbB-2), Her 3 (ErbB-3) и Her 4 (ЭрбБ-4). При многих типах рака мутации, влияющие на экспрессию или активность EGFR, могут привести к раку . [6]

Эпидермальный фактор роста и его рецептор были обнаружены Стэнли Коэном из Университета Вандербильта . Коэн разделил Нобелевскую премию по медицине 1986 года с Ритой Леви-Монтальчини за открытие факторов роста .

Недостаточная передача сигналов EGFR и других рецепторных тирозинкиназ  у людей связана с такими заболеваниями, как болезнь Альцгеймера, в то время как сверхэкспрессия связана с развитием большого количества опухолей. Прерывание передачи сигналов EGFR путем блокирования сайтов связывания EGFR во внеклеточном домене рецептора или ингибирования внутриклеточной активности тирозинкиназы может предотвратить рост опухолей, экспрессирующих EGFR, и улучшить состояние пациента.

Функция [ править ]

Сигнальные каскады EGFR
Схема рецептора EGF с выделением важных доменов

Рецептор эпидермального фактора роста (EGFR) представляет собой трансмембранный белок, который активируется связыванием его специфических лигандов , включая эпидермальный фактор роста и трансформирующий фактор роста α (TGFα) [7]. ErbB2 не имеет известного прямого активирующего лиганда и может находиться в активированном состоянии. конститутивно или становятся активными после гетеродимеризации с другими членами семейства, такими как EGFR. После активации лигандами факторов роста EGFR претерпевает переход из неактивной мономерной формы в активный гомодимер . [8]- хотя есть некоторые свидетельства того, что преформированные неактивные димеры также могут существовать до связывания лиганда. [ необходима цитата ] Помимо образования гомодимеров после связывания лиганда, EGFR может спариваться с другим членом семейства рецепторов ErbB, таким как ErbB2 / Her2 / neu , для создания активированного гетеродимера . Имеются также данные, позволяющие предположить, что формируются кластеры активированных EGFRs, хотя остается неясным, важно ли это кластеризация для самой активации или происходит после активации индивидуальных димеров. [ необходима цитата ]

Димеризация EGFR стимулирует его внутреннюю внутриклеточную активность протеин-тирозинкиназы. В результате происходит аутофосфорилирование нескольких остатков тирозина (Y) в С-концевом домене EGFR. К ним относятся Y992, Y1045, Y1068, Y1148 и Y1173, как показано на диаграмме рядом. [9] Это аутофосфорилирование вызывает последующую активацию и передачу сигналов несколькими другими белками, которые связываются с фосфорилированными тирозинами через свои собственные связывающие фосфотирозин SH2-домены . Эти сигнальные белки, расположенные ниже по течению, инициируют несколько каскадов передачи сигналов , в основном MAPK , Akt и JNK.пути, ведущие к синтезу ДНК и пролиферации клеток. [10] Такие белки модулируют такие фенотипы, как миграция , адгезия и пролиферация клеток . Активация рецептора важна для врожденного иммунного ответа кожи человека. Киназный домен EGFR может также перекрестно фосфорилировать тирозиновые остатки других рецепторов, с которыми он агрегирован, и сам может быть активирован таким образом.

Биологические роли [ править ]

EGFR , имеет важное значение для протоковой развития молочных желез , [11] [12] [13] и агонисты по EGFR , такие как амфирегулин , TGF-альфа , и херегулин индуцировать как Ductal и лобулоальвеолярного развитие даже в отсутствии эстрогена и прогестерона . [14] [15]

Роль в заболевании человека [ править ]

Рак [ править ]

Мутации , которые приводят к EGFR гиперэкспрессией (известный как повышающей регуляцией или амплификации) были связаны с целым рядом раковых заболеваний , в том числе аденокарциномы легких (40% случаев), анальный рак , [16] глиобластомы (50%) и epithelian опухолей голова и шея (80-100%). [17] Эти соматические мутации, связанные с EGFR, приводят к его постоянной активации, которая вызывает неконтролируемое деление клеток. [18] В глиобластоме часто наблюдается специфическая мутация EGFR, называемая EGFRvIII. [19] Мутации, амплификации или неправильная регуляция EGFR или членов семьи вовлечены примерно в 30% всехэпителиальный рак. [ необходима цитата ]

Воспалительное заболевание [ править ]

Аберрантная передача сигналов EGFR участвует в псориазе, экземе и атеросклерозе. [20] [21] Однако его точные роли в этих условиях не определены.

Моногенная болезнь [ править ]

Было обнаружено, что у одного ребенка с воспалением полиорганного эпителия наблюдается гомозиготная мутация потери функции в гене EGFR . Патогенность мутации EGFR подтверждена экспериментами in vitro и функциональным анализом биопсии кожи. Его тяжелый фенотип отражает результаты многих предыдущих исследований функции EGFR. Его клинические особенности включали папулопустулезную сыпь, сухость кожи, хроническую диарею, аномалии роста волос, затрудненное дыхание и дисбаланс электролитов. [22]

Заживление ран и фиброз [ править ]

Было показано, что EGFR играет критическую роль в TGF-beta1- зависимых фибробластах для дифференцировки миофибробластов . [23] [24] Аберрантное сохранение миофибробластов в тканях может привести к прогрессирующему фиброзу тканей , нарушению функции тканей или органов (например, гипертрофических или келоидных рубцов, цирроза печени , фиброза миокарда , хронической болезни почек ).

Медицинские приложения [ править ]

Цель лекарства [ править ]

Идентификация EGFR как онкогена привела к разработке противораковых терапевтических средств, направленных против EGFR (так называемых «ингибиторов EGFR», EGFRi), включая гефитиниб , [25] эрлотиниб , афатиниб , бригатиниб и икотиниб [26] для лечения рака легких и цетуксимаб. при раке толстой кишки . Совсем недавно компания AstraZeneca разработала Осимертиниб , ингибитор тирозинкиназы третьего поколения. [27]

Многие терапевтические подходы нацелены на EGFR. Цетуксимаб и панитумумаб являются примерами ингибиторов моноклональных антител . Однако первый относится к типу IgG1 , последний - к типу IgG2 ; последствия для антителозависимой клеточной цитотоксичности могут быть самыми разными. [28] Другими моноклональными препаратами , находящимися в клинической разработке, являются залутумумаб , нимотузумаб и матузумаб . Моноклональные антитела блокируют внеклеточный лиганд-связывающий домен. Когда сайт связывания заблокирован, сигнальные молекулы больше не могут прикрепляться к нему и активировать тирозинкиназу.

Другой метод заключается в использовании небольших молекул для ингибирования тирозинкиназы EGFR, которая находится на цитоплазматической стороне рецептора. Без киназной активности EGFR не может активироваться, что является предпосылкой для связывания нижележащих адаптерных белков. Якобы за счет остановки сигнального каскада в клетках, которые полагаются на этот путь роста, замедляется пролиферация и миграция опухоли. Гефитиниб , эрлотиниб , бригатиниб и лапатиниб (смешанный ингибитор EGFR и ERBB2) являются примерами низкомолекулярных ингибиторов киназы .

CimaVax-EGF , активная вакцина, нацеленная на EGF в качестве основного лиганда EGF, использует другой подход, повышая уровень антител против самого EGF, тем самым отрицая EGFR-зависимый рак пролиферативного стимула; [29] он используется в качестве лечения рака против немелкоклеточной карциномы легких (наиболее распространенной формы рака легких) на Кубе и проходит дальнейшие испытания для возможного лицензирования в Японии, Европе и США. [30]

Существует несколько доступных количественных методов, которые используют обнаружение фосфорилирования белка для идентификации ингибиторов семейства EGFR. [31]

Новые препараты , такие как osimertinib , гефитиниб , эрлотиниб и brigatinib непосредственно нацелен на EGFR. Пациенты были разделены на EGFR-положительные и EGFR-отрицательные в зависимости от того, обнаруживает ли тканевый тест мутацию. EGFR-положительные пациенты показали 60% -ный ответ, что превышает уровень ответа для обычной химиотерапии. [32]

Однако у многих пациентов развивается резистентность. Двумя основными источниками устойчивости являются мутация T790M и онкоген MET. [32] Однако по состоянию на 2010 г. не было ни единого мнения о принятом подходе к борьбе с сопротивлением, ни одобрения FDA конкретной комбинации. Опубликованы результаты фазы II клинических испытаний бригатиниба, нацеленного на мутацию T790M, и в феврале 2015 года бригатиниб получил статус прорывной терапии от FDA.

Наиболее частым побочным эффектом ингибиторов EGFR, обнаруживаемым более чем у 90% пациентов, является папулопустулезная сыпь, которая распространяется по лицу и туловищу; наличие сыпи коррелирует с противоопухолевым действием препарата. [33] У 10–15% пациентов последствия могут быть серьезными и требовать лечения. [34] [35]

Некоторые тесты направлены на прогнозирование пользы от лечения EGFR, как Veristrat . [36]

В 2014 году сообщалось, что лабораторные исследования с использованием генно-инженерных стволовых клеток для нацеливания на EGFR у мышей оказались многообещающими. [37] EGFR является хорошо известной мишенью для моноклональных антител и специфических ингибиторов тирозинкиназы. [38]

Цель для агентов обработки изображений [ править ]

Были разработаны агенты визуализации, которые идентифицируют EGFR-зависимые раки с использованием меченого EGF. [39] Возможность визуализации экспрессии EGFR in vivo была продемонстрирована в нескольких исследованиях. [40] [41]

Взаимодействия [ править ]

Было показано, что рецептор эпидермального фактора роста взаимодействует с:

  • AR , [42] [43]
  • ARF4 , [44]
  • CAV1 , [45]
  • CAV3 , [45]
  • CBL , [46] [47] [48] [49] [50]
  • CBLB , [47] [51]
  • CBLC , [52] [53]
  • CD44 , [23]
  • CDC25A , [54]
  • CRK , [51] [55]
  • CTNNB1 , [56] [57] [58]
  • DCN , [59] [60]
  • EGF , [61] [62]
  • GRB14 , [63]
  • Grb2 , [51] [61] [63] [64] [65] [66] [67] [68] [69] [70]
  • JAK2 , [71]
  • MUC1 , [72] [73]
  • NCK1 , [64] [74] [75]
  • NCK2 [64] [76] [77]
  • PKC альфа , [78]
  • PLCG1 , [46] [79]
  • PLSCR1 , [80]
  • ПТПН1 , [81] [82]
  • ПТПН11 , [51] [83]
  • ПТПН6 , [83] [84]
  • ПТПРК , [85]
  • SH2D3A , [86]
  • SH3KBP1 , [87] [88]
  • SHC1 , [51] [89]
  • SOS1 , [69] [90] [91]
  • Src , [71] [92] [93]
  • STAT1 , [71] [94]
  • STAT3 , [71] [95]
  • STAT5A , [51] [71]
  • UBC , [48] [49] [96] и
  • БЫЛ , [97]
  • PAR2 . [98]

У плодовых мух рецептор эпидермального фактора роста взаимодействует со шпицами . [99]

Ссылки [ править ]

  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000146648 - Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000020122 - Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. Перейти ↑ Herbst RS (2004). «Обзор биологии рецепторов эпидермального фактора роста». Международный журнал радиационной онкологии, биологии, физики . 59 (2 Suppl): 21–6. DOI : 10.1016 / j.ijrobp.2003.11.041 . PMID 15142631 . 
  6. Перейти ↑ Zhang H, Berezov A, Wang Q, Zhang G, Drebin J, Murali R, Greene MI (август 2007). «Рецепторы ErbB: от онкогенов до таргетного лечения рака» . Журнал клинических исследований . 117 (8): 2051–8. DOI : 10.1172 / JCI32278 . PMC 1934579 . PMID 17671639 .  
  7. ^ обратите внимание, полный список лигандов, способных активировать EGFR и других членов семейства ErbB, приведен встатье ErbB ).
  8. ^ Yarden Y, Шлезингер J (март 1987). «Эпидермальный фактор роста индуцирует быструю обратимую агрегацию очищенного рецептора эпидермального фактора роста». Биохимия . 26 (5): 1443–51. DOI : 10.1021 / bi00379a035 . PMID 3494473 . 
  9. Перейти ↑ Downward J, Parker P, Waterfield MD (1984). «Сайты аутофосфорилирования на рецепторе эпидермального фактора роста». Природа . 311 (5985): 483–5. Bibcode : 1984Natur.311..483D . DOI : 10.1038 / 311483a0 . PMID 6090945 . S2CID 4332354 .  
  10. Перейти ↑ Oda K, Matsuoka Y, Funahashi A, Kitano H (2005). «Полная карта путей передачи сигналов рецептора эпидермального фактора роста» . Молекулярная системная биология . 1 (1): E1 – E17. DOI : 10.1038 / msb4100014 . PMC 1681468 . PMID 16729045 .  
  11. ^ Себастьян Дж, Ричардс Р., Уолкер М. П., Визен Дж. Ф., Верб З., Деринк Р., Хом Ю. К., Кунья Г. Р., ДиАугустин Р. П. (сентябрь 1998 г.). «Активация и функция рецептора эпидермального фактора роста и erbB-2 во время морфогенеза молочной железы». Рост и дифференциация клеток . 9 (9): 777–85. PMID 9751121 . 
  12. ^ McBryan J, Howlin J, Napoletano S, Martin F (июнь 2008). «Амфирегулин: роль в развитии молочной железы и раке груди». Журнал биологии и неоплазии молочных желез . 13 (2): 159–69. DOI : 10.1007 / s10911-008-9075-7 . PMID 18398673 . S2CID 13229645 .  
  13. ^ Sternlicht MD, Sunnarborg SW (июнь 2008). «Ось ADAM17-амфирегулин-EGFR в развитии и раке молочной железы» . Журнал биологии и неоплазии молочных желез . 13 (2): 181–94. DOI : 10.1007 / s10911-008-9084-6 . PMC 2723838 . PMID 18470483 .  
  14. ^ Кинни NJ, Bowman A, Корах KS, Barrett JC, Salomon DS (май 2003). «Влияние экзогенных эпидермально-подобных факторов роста на развитие и дифференциацию молочной железы у мышей с нокаутом рецептора эстрогена-альфа (ERKO)». Исследование и лечение рака груди . 79 (2): 161–73. DOI : 10.1023 / а: 1023938510508 . PMID 12825851 . S2CID 30782707 .  
  15. ^ Кинни NJ, Smith GH, Розенберг K, Катлер ML, Dickson RB (декабрь 1996). «Индукция протокового морфогенеза и лобулярной гиперплазии амфирегулином в молочной железе мыши». Рост и дифференциация клеток . 7 (12): 1769–81. PMID 8959346 . 
  16. ^ Уокер Р, Абрамовицы л, Benabderrahmane Д, Дюваль Х, Descatoire В, D Эно, Леха Т, Т Апарисио (ноябрь 2009 г.). «Экспрессия рецептора фактора роста в анальных сквамозных поражениях: модификации, связанные с онкогенным вирусом папилломы человека и вирусом иммунодефицита человека» . Патология человека . 40 (11): 1517–27. DOI : 10.1016 / j.humpath.2009.05.010 . PMID 19716155 . 
  17. Перейти ↑ Kumar V, Abbas A, Aster J (2013). Основная патология Роббинса . Филадельфия: Эльзевьер / Сондерс. п. 179. ISBN 9781437717815.
  18. ^ Lynch TJ, Bell DW, Sordella R, S Gurubhagavatula, Окимото RA, Brannigan BW, Harris PL, Haserlat С.М., Supko JG, Haluska FG, Луи Д.Н., Christiani DC, Settleman J, Haber DA (май 2004). «Активирующие мутации в рецепторе эпидермального фактора роста, лежащие в основе реакции немелкоклеточного рака легкого на гефитиниб» (PDF) . Медицинский журнал Новой Англии . 350 (21): 2129–39. DOI : 10.1056 / NEJMoa040938 . PMID 15118073 .  
  19. ^ Куан CT, Wikstrand CJ, Bigner DD (июнь 2001). «Мутантный рецептор VIII EGF как молекулярная мишень в терапии рака». Эндокринный рак . 8 (2): 83–96. DOI : 10,1677 / erc.0.0080083 . PMID 11397666 . S2CID 11790891 .  
  20. ^ Джост М, Кари С, Rodeck U (2000). «Рецептор EGF - важный регулятор множества эпидермальных функций». Европейский журнал дерматологии . 10 (7): 505–10. PMID 11056418 . 
  21. ^ Дре AC, Lamb DJ, Modjtahedi H, папоротники Г.А. (май 2006). «Рецепторы эпидермального фактора роста и их семейство лигандов: их предполагаемая роль в атерогенезе». Атеросклероз . 186 (1): 38–53. DOI : 10.1016 / j.atherosclerosis.2005.06.038 . PMID 16076471 . 
  22. ^ Кэмпбелл П., Мортон П. Е., Такеичи Т., Салам А., Робертс Н., Праудфут Л. Э., Меллерио Дж. Э., Амину К., Веллингтон С., Патил С. Н., Акияма М., Лю Л., Макмиллан Дж. Р., Аристодему С., Исида-Ямамото А., Абдул- Вахаб А., Петроф Дж., Фонг К., Харнчовонг С., Стоун К.Л., Харпер Дж. И., Маклин В.Х., Симпсон М.А., Парсонс М., МакГрат Дж. А. (октябрь 2014 г.). «Эпителиальное воспаление в результате наследственной мутации потери функции в EGFR» . Журнал следственной дерматологии . 134 (10): 2570–8. DOI : 10.1038 / jid.2014.164 . PMC 4090136 . PMID 24691054 .  
  23. ^ a b Midgley AC, Rogers M, Hallett MB, Clayton A, Bowen T, Phillips AO, Steadman R (май 2013 г.). «Трансформация стимулированного фактором роста-β1 (TGF-β1) фибробласта в дифференцировку миофибробластов опосредуется рецептором эпидермального фактора роста (EGFR), поддерживаемым гиалуронаном (HA), и совместной локализацией CD44 в липидных рафтах» . Журнал биологической химии . 288 (21): 14824–38. DOI : 10.1074 / jbc.M113.451336 . PMC 3663506 . PMID 23589287 .  
  24. ^ Midgley AC, Bowen T, Phillips AO, Steadman R (апрель 2014). «Ингибирование микроРНК-7 восстанавливает возрастную потерю рецептора эпидермального фактора роста и гиалуронан-зависимую дифференцировку в фибробластах» . Ячейка старения . 13 (2): 235–44. DOI : 10.1111 / acel.12167 . PMC 4331777 . PMID 24134702 .  
  25. ^ Паез JG, Янне PA, Ли JC, Трейси S, Грейлих H, Габриэль S, Герман P, Кэй Ф.Дж., Линдеман N, Боггон TJ, Наоки K, Сасаки H, Fujii Y, Эк MJ, Продавцы WR, Джонсон BE, Мейерсон М (июнь 2004 г.). «Мутации EGFR при раке легких: корреляция с клиническим ответом на терапию гефитинибом» . Наука . 304 (5676): 1497–500. Bibcode : 2004Sci ... 304.1497P . DOI : 10.1126 / science.1099314 . PMID 15118125 . 
  26. ^ Лян W, Wu X, Fang W, Zhao Y, Yang Y, Hu Z, Xue C, Zhang J, Zhang J, Ma Y, Zhou T, Yan Y, Hou X, Qin T, Dinglin X, Tian Y, Huang П, Хуан И, Чжао Х, Чжан Л. (12 февраля 2014 г.). «Сетевой мета-анализ эрлотиниба, гефитиниба, афатиниба и икотиниба у пациентов с распространенным немелкоклеточным раком легкого, несущим мутации EGFR» . PLOS ONE . 9 (2): e85245. Bibcode : 2014PLoSO ... 985245L . DOI : 10.1371 / journal.pone.0085245 . PMC 3922700 . PMID 24533047 .  
  27. ^ Greig SL (февраль 2016 г.). «Осимертиниб: первое глобальное одобрение». Наркотики . 76 (2): 263–73. DOI : 10.1007 / s40265-015-0533-4 . PMID 26729184 . S2CID 45076898 .  
  28. Перейти ↑ Yan L, Beckman RA (октябрь 2005 г.). «Фармакогенетика и фармакогеномика в разработке терапевтических антител к онкологии» . Биотехнологии . 39 (4): 565–8. DOI : 10.2144 / 000112043 . PMID 16235569 . 
  29. Перейти ↑ Rodríguez PC, Rodríguez G, González G, Lage A (зима 2010). «Клиническая разработка и перспективы CIMAvax EGF, кубинской вакцины для терапии немелкоклеточного рака легкого» . Обзор MEDICC . 12 (1): 17–23. DOI : 10,37757 / MR2010.V12.N1.4 . PMID 20387330 . 
  30. ↑ Patel N (11 мая 2015 г.). «На Кубе есть вакцина против рака легких - и Америка этого хочет» . Проводной . Дата обращения 13 мая 2015 .
  31. ↑ Olive DM (октябрь 2004 г.). «Количественные методы анализа фосфорилирования белков при разработке лекарств». Экспертный обзор протеомики . 1 (3): 327–41. DOI : 10.1586 / 14789450.1.3.327 . PMID 15966829 . S2CID 30003827 .  
  32. ^ a b Джекман Д.М., Миллер В.А., Чоффреди Л.А., Йип BY, Янне П.А., Рили Г.Дж., Руис М.Г., Джакконе Г., Секвист Л.В., Джонсон Б.Е. (август 2009 г.). «Влияние рецептора эпидермального фактора роста и мутаций KRAS на клинические исходы у ранее нелеченных пациентов с немелкоклеточным раком легкого: результаты онлайн-реестра опухолей клинических испытаний» . Клинические исследования рака . 15 (16): 5267–73. DOI : 10.1158 / 1078-0432.CCR-09-0888 . PMC 3219530 . PMID 19671843 .  
  33. ^ Лю HB, Wu Y, Lv TF, Yao YW, Xiao YY, Yuan DM, Song Y (2013). «Кожная сыпь может предсказать ответ на ингибитор тирозинкиназы EGFR и прогноз для пациентов с немелкоклеточным раком легкого: систематический обзор и метаанализ» . PLOS ONE . 8 (1): e55128. Bibcode : 2013PLoSO ... 855128L . DOI : 10.1371 / journal.pone.0055128 . PMC 3559430 . PMID 23383079 .  
  34. ^ Гербер П.А., Меллер С., Имс Т., Бурен Б.А., Шрампф Х., Хетцер С., Эманн Л.М., Будах В., Бёльке Э, Матушек С., Волленберг А., Хоми Б. (2012). «Управление сыпью, связанной с ингибитором EGFR: ретроспективное исследование с участием 49 пациентов» . Европейский журнал медицинских исследований . 17 (1): 4. DOI : 10,1186 / 2047-783X-17-4 . PMC 3351712 . PMID 22472354 .  
  35. ^ Lacouture ME (октябрь 2006 г.). «Механизмы кожной токсичности ингибиторов EGFR». Обзоры природы. Рак . 6 (10): 803–12. DOI : 10.1038 / nrc1970 . PMID 16990857 . S2CID 7782594 .  
  36. ^ Молина-Pinelo S, пастор MD, Паз-Ares L (февраль 2014). «VeriStrat: прогностический и / или предсказывающий биомаркер для пациентов с запущенным раком легких?». Экспертный обзор респираторной медицины . 8 (1): 1–4. DOI : 10.1586 / 17476348.2014.861744 . PMID 24308656 . S2CID 44854672 .  
  37. ^ Стаки DW, Hingtgen С.Д., Karakas N, Рич ВЕ, Шах К (февраль 2015). «Разработка устойчивых к токсинам терапевтических стволовых клеток для лечения опухолей головного мозга» . Стволовые клетки . 33 (2): 589–600. DOI : 10.1002 / stem.1874 . PMC 4305025 . PMID 25346520 .  
  38. ^ Roskoski R - младший (2014). «Семейство протеин-тирозинкиназ и рака ErbB / HER». Pharmacol Res . 79 : 34–74. DOI : 10.1016 / j.phrs.2013.11.002 . PMID 24269963 . 
  39. ^ Лукас LJ, Tellez CA, Castilho ML, Lee CL, Hupman MA, Vieira LS, Ferreira I, Raniero L, Hewitt KC (май 2015 г.). «Разработка чувствительного, стабильного и специфичного для EGFR агента молекулярной визуализации для поверхностно-усиленной рамановской спектроскопии». Журнал Рамановской спектроскопии . 46 (5): 434–446. Bibcode : 2015JRSp ... 46..434L . DOI : 10.1002 / jrs.4678 .
  40. ^ Лукас LJ, Чэнь XK, Smith AJ, Korbelik M, Zeng, гаитянский L, Ли PW, Хьюитт KC (23 января 2015). «Агрегация наночастиц в эндосомах и лизосомах производит спектроскопию комбинационного рассеяния с усилением поверхности» . Журнал нанофотоники . 9 (1): 093094–1–14. Bibcode : 2015JNano ... 9.3094L . DOI : 10.1117 / 1.JNP.9.093094 .
  41. ^ Андерссон КГ, Oroujeni М, Garousi Дж, Mitran В, С Ståhl, Орлова А, Löfblom Дж, Толмачев V (декабрь 2016). «Возможность визуализации экспрессии рецептора эпидермального фактора роста с помощью ZEGFR: 2377 аффитной молекулы, меченной 99mTc, с использованием цистеинсодержащего хелатора на основе пептидов» . Международный журнал онкологии . 49 (6): 2285–2293. DOI : 10.3892 / ijo.2016.3721 . PMC 5118000 . PMID 27748899 .  
  42. ^ Bonaccorsi л, Карлони В, Муратори М, Formigli л, Zecchi S, G Форти, Балди Е (октябрь 2004 г.). «Передача сигналов рецептора EGF (EGFR), способствующая инвазии, нарушается в андроген-чувствительных клетках рака простаты за счет взаимодействия между EGFR и рецептором андрогенов (AR)». Международный журнал рака . 112 (1): 78–86. DOI : 10.1002 / ijc.20362 . ЛВП : 2158/395766 . PMID 15305378 . S2CID 46121331 .  
  43. ^ Bonaccorsi л, Муратори М, Карлони В, Marchiani S, Formigli л, Форти G, Балди Е (август 2004 г.). «Рецептор андрогена связывается с рецептором эпидермального фактора роста в андроген-чувствительных клетках рака простаты». Стероиды . 69 (8–9): 549–52. DOI : 10.1016 / j.steroids.2004.05.011 . ЛВП : 2158/395763 . PMID 15288768 . S2CID 23831527 .  
  44. ^ Ким SW, Hayashi M, Lo JF, Yang Y, Yoo JS, Lee JD (январь 2003). «Малая ГТФаза фактора 4 АДФ-рибозилирования опосредует активацию фосфолипазы D2, зависимую от рецептора эпидермального фактора роста» . Журнал биологической химии . 278 (4): 2661–8. DOI : 10.1074 / jbc.M205819200 . PMID 12446727 . 
  45. ^ a b Couet J, Sargiacomo M, Lisanti MP (ноябрь 1997 г.). «Взаимодействие рецепторной тирозинкиназы, EGF-R, с кавеолинами. Связывание кавеолина отрицательно регулирует тирозин и серин / треонинкиназную активность» . Журнал биологической химии . 272 (48): 30429–38. DOI : 10.1074 / jbc.272.48.30429 . PMID 9374534 . 
  46. ^ a b Творогов Д., Карпентер Г. (июль 2002 г.). «EGF-зависимая ассоциация фосфолипазы C-gamma1 с c-Cbl». Экспериментальные исследования клеток . 277 (1): 86–94. DOI : 10.1006 / excr.2002.5545 . PMID 12061819 . 
  47. ^ a b Эттенберг С.А., Кин М.М., Нау М.М., Франкель М., Ван Л.М., Пирс Дж. Х., Липковиц С. (март 1999 г.). «cbl-b ингибирует передачу сигналов рецептора эпидермального фактора роста» . Онкоген . 18 (10): 1855–66. DOI : 10.1038 / sj.onc.1202499 . PMID 10086340 . 
  48. ^ а б Pennock S, Wang Z (май 2008 г.). «История двух Cbls: взаимодействие c-Cbl и Cbl-b в подавлении рецепторов эпидермального фактора роста» . Молекулярная и клеточная биология . 28 (9): 3020–37. DOI : 10.1128 / MCB.01809-07 . PMC 2293090 . PMID 18316398 .  
  49. ^ a b Умэбаяси К., Стенмарк Х, Йошимори Т. (август 2008 г.). «Ubc4 / 5 и c-Cbl продолжают убиквитинировать рецептор EGF после интернализации для облегчения полиубиквитинирования и деградации» . Молекулярная биология клетки . 19 (8): 3454–62. DOI : 10,1091 / mbc.E07-10-0988 . PMC 2488299 . PMID 18508924 .  
  50. ^ Ng C, Джексон RA, Buschdorf JP, вс Q, Guy GR, Sivaraman J (март 2008). «Структурная основа для новой интрапептидильной Н-связи и обратного связывания субстратов домена c-Cbl-TKB» . Журнал EMBO . 27 (5): 804–16. DOI : 10.1038 / emboj.2008.18 . PMC 2265755 . PMID 18273061 .  
  51. ^ a b c d e f Schulze WX, Deng L, Mann M (2005). «Фосфотирозиновый интерактом семейства киназ рецептора ErbB» . Молекулярная системная биология . 1 (1): E1 – E13. DOI : 10.1038 / msb4100012 . PMC 1681463 . PMID 16729043 .  
  52. ^ Kim M, Тэдзука T, Suziki Y, Сугано S, M Хираи, Yamamoto T (октябрь 1999). «Молекулярное клонирование и характеристика нового гена семейства cbl, cbl-c». Джин . 239 (1): 145–54. DOI : 10.1016 / S0378-1119 (99) 00356-X . PMID 10571044 . 
  53. ^ Keane М.М., Ettenberg С.А., Нау М.М., Бэнерджи Р, Куэлло М, Пеннингер Дж, Lipkowitz S (июнь 1999 г.). «cbl-3: новый белок семейства cbl млекопитающих» . Онкоген . 18 (22): 3365–75. DOI : 10.1038 / sj.onc.1202753 . PMID 10362357 . 
  54. Перейти ↑ Wang Z, Wang M, Lazo JS, Carr BI (май 2002). «Идентификация рецептора эпидермального фактора роста как мишени протеинфосфатазы Cdc25A» . Журнал биологической химии . 277 (22): 19470–5. DOI : 10.1074 / jbc.M201097200 . PMID 11912208 . 
  55. ↑ Хашимото Y, Катаяма Х, Киёкава Е., Ота С., Курата Т., Гото Н., Оцука Н., Сибата М., Мацуда М. (июль 1998 г.). «Фосфорилирование адапторного белка CrkII по тирозину 221 рецептором эпидермального фактора роста» . Журнал биологической химии . 273 (27): 17186–91. DOI : 10.1074 / jbc.273.27.17186 . PMID 9642287 . 
  56. ^ Хазан RB, Нортон L (апрель 1998). «Рецептор эпидермального фактора роста модулирует взаимодействие Е-кадгерина с актиновым цитоскелетом» . Журнал биологической химии . 273 (15): 9078–84. DOI : 10.1074 / jbc.273.15.9078 . PMID 9535896 . 
  57. ↑ Schroeder JA, Adriance MC, McConnell EJ, Thompson MC, Pockaj B, Gendler SJ (июнь 2002 г.). «Комплексы ErbB-бета-катенин связаны с инфильтрацией протоков молочной железы человека и трансгенными карциномами вируса опухоли молочной железы мыши (MMTV) -Wnt-1 и MMTV-c-Neu» . Журнал биологической химии . 277 (25): 22692–8. DOI : 10.1074 / jbc.M201975200 . PMID 11950845 . 
  58. ^ Такахаши К, Suzuki К, Tsukatani Y (июль 1997 года). «Индукция фосфорилирования тирозина и ассоциации бета-катенина с рецептором EGF при триптическом переваривании покоящихся клеток при слиянии» . Онкоген . 15 (1): 71–8. DOI : 10.1038 / sj.onc.1201160 . PMID 9233779 . 
  59. ^ Santra M, CC Рид, Iozzo RV (сентябрь 2002). «Декорин связывается с узкой областью рецептора эпидермального фактора роста (EGF), частично перекрывающейся, но отличной от эпитопа, связывающего EGF» . Журнал биологической химии . 277 (38): 35671–81. DOI : 10.1074 / jbc.M205317200 . PMID 12105206 . 
  60. ^ Iozzo RV, Moscatello DK, McQuillan DJ, Eichstetter I (февраль 1999). «Декорин представляет собой биологический лиганд рецептора эпидермального фактора роста» . Журнал биологической химии . 274 (8): 4489–92. DOI : 10.1074 / jbc.274.8.4489 . PMID 9988678 . 
  61. ^ а б Вонг Л., Деб Т. Б., Томпсон С. А., Уэллс А., Джонсон Г. Р. (март 1999 г.). «Дифференциальная потребность в COOH-концевой области рецептора эпидермального фактора роста (EGF) в амфирегулине и митогенной передаче сигналов EGF» . Журнал биологической химии . 274 (13): 8900–9. DOI : 10.1074 / jbc.274.13.8900 . PMID 10085134 . 
  62. ^ Stortelers C, Souriau C, ван Liempt E, ван де Poll ML, ван Zoelen EJ (июль 2002). «Роль N-конца эпидермального фактора роста в связывании ErbB-2 / ErbB-3 изучается с помощью фагового дисплея». Биохимия . 41 (27): 8732–41. DOI : 10.1021 / bi025878c . PMID 12093292 . 
  63. ^ а б Дейли Р.Дж., Сандерсон Г.М., Джейнс П.В., Сазерленд Р.Л. (май 1996 г.). «Клонирование и характеристика GRB14, нового члена семейства генов GRB7» . Журнал биологической химии . 271 (21): 12502–10. DOI : 10.1074 / jbc.271.21.12502 . PMID 8647858 . 
  64. ^ a b c Braverman LE, Quilliam LA (февраль 1999 г.). «Идентификация Grb4 / Nckbeta, адаптерного белка, содержащего домен src гомологии 2 и 3, имеющего сходные связывающие и биологические свойства с Nck» . Журнал биологической химии . 274 (9): 5542–9. DOI : 10.1074 / jbc.274.9.5542 . PMID 10026169 . 
  65. ^ Благоев Б., Кратчмарова И., Онг С.Е., Нильсен М., Фостер Л.Дж., Манн М. (март 2003 г.). «Стратегия протеомики для выяснения функциональных межбелковых взаимодействий, применяемая к передаче сигналов EGF». Природа Биотехнологии . 21 (3): 315–8. DOI : 10.1038 / nbt790 . PMID 12577067 . S2CID 26838266 .  
  66. ^ Oneyama C, Накано H, Шарма С.В. (март 2002). «UCS15A, новое низкомолекулярное лекарство, блокирующее межбелковое взаимодействие, опосредованное SH3-доменом» . Онкоген . 21 (13): 2037–50. DOI : 10.1038 / sj.onc.1205271 . PMID 11960376 . 
  67. ^ Okutani Т, Okabayashi Y, Кидо Y, Y Сугимото, Сакагучи К, Matuoka К, Takenawa Т, М Касуга (декабрь 1994). «Grb2 / Ash связывается напрямую с тирозинами 1068 и 1086 и косвенно с тирозином 1148 активированных рецепторов эпидермального фактора роста человека в интактных клетках». Журнал биологической химии . 269 (49): 31310–4. PMID 7527043 . 
  68. ^ Тортора G, Дамиано В, С Bianco, Бальдассаре G, Bianco А.Р., Lanfrancone л, Pelicci П.Г., Ciardiello F (февраль 1997 г.). «Субъединица RIalpha протеинкиназы A (PKA) связывается с Grb2 и позволяет PKA взаимодействовать с активированным EGF-рецептором» . Онкоген . 14 (8): 923–8. DOI : 10.1038 / sj.onc.1200906 . PMID 9050991 . 
  69. ^ a b Buday L, Egan SE, Rodriguez Viciana P, Cantrell DA, Downward J (март 1994). «Комплекс адапторного белка Grb2, фактора обмена Sos и 36-кДа мембраносвязанного тирозинфосфопротеина участвует в активации ras в Т-клетках». Журнал биологической химии . 269 (12): 9019–23. PMID 7510700 . 
  70. ^ Левенштейн Е.Ю., Дейли RJ, Батцер А.Г., Ли Вт, Марголис В, Ламмерсе R, Ульрих А, Сколник Е.Ю., Бар-Сага D, J Шлезингера (август 1992 г.). «Белок GRB2, содержащий SH2- и SH3-домены, связывает рецепторные тирозинкиназы с передачей сигналов ras» . Cell . 70 (3): 431–42. DOI : 10.1016 / 0092-8674 (92) 90167-B . PMID 1322798 . 
  71. ^ a b c d e Olayioye MA, Beuvink I, Horsch K, Daly JM, Hynes NE (июнь 1999 г.). «Индуцированная рецептором ErbB активация факторов транскрипции stat опосредуется тирозинкиназами Src» . Журнал биологической химии . 274 (24): 17209–18. DOI : 10.1074 / jbc.274.24.17209 . PMID 10358079 . 
  72. ^ Schroeder JA, Thompson MC, Гарднер М., Gendler SJ (апрель 2001). «Трансгенный MUC1 взаимодействует с рецептором эпидермального фактора роста и коррелирует с активацией митоген-активируемой протеинкиназы в молочной железе мыши» . Журнал биологической химии . 276 (16): 13057–64. DOI : 10.1074 / jbc.M011248200 . PMID 11278868 . 
  73. ↑ Li Y, Ren J, Yu W, Li Q, Kuwahara H, Yin L, Carraway KL, Kufe D (сентябрь 2001 г.). «Рецептор эпидермального фактора роста регулирует взаимодействие антигена карциномы человека DF3 / MUC1 с c-Src и бета-катенином» . Журнал биологической химии . 276 (38): 35239–42. DOI : 10.1074 / jbc.C100359200 . PMID 11483589 . 
  74. Перейти ↑ Tang J, Feng GS, Li W (октябрь 1997 г.). «Индуцировал прямое связывание адаптерного белка Nck с GTPase-активирующим белком, ассоциированным с белком p62, с помощью эпидермального фактора роста» . Онкоген . 15 (15): 1823–32. DOI : 10.1038 / sj.onc.1201351 . PMID 9362449 . 
  75. ↑ Li W, Hu P, Skolnik EY, Ullrich A, Schlessinger J (декабрь 1992 г.). «Белок Nck, содержащий SH2- и SH3-домены, является онкогенным и является общей мишенью для фосфорилирования различными поверхностными рецепторами» . Молекулярная и клеточная биология . 12 (12): 5824–33. DOI : 10,1128 / MCB.12.12.5824 . PMC 360522 . PMID 1333047 .  
  76. ↑ Chen M, She H, Davis EM, Spicer CM, Kim L, Ren R, Le Beau MM, Li W (сентябрь 1998 г.). «Идентификация генов семейства Nck, хромосомная локализация, экспрессия и специфичность передачи сигналов» . Журнал биологической химии . 273 (39): 25171–8. DOI : 10.1074 / jbc.273.39.25171 . PMID 9737977 . 
  77. ↑ Tu Y, Li F, Wu C (декабрь 1998 г.). «Nck-2, новый адаптерный белок, содержащий гомологию Src2 / 3, который взаимодействует с LIM-единственным белком PINCH и компонентами сигнальных путей киназы рецептора фактора роста» . Молекулярная биология клетки . 9 (12): 3367–82. DOI : 10.1091 / mbc.9.12.3367 . PMC 25640 . PMID 9843575 .  
  78. ^ Готье М.Л., Torretto С, Ли Дж, Francescutti В, О'Дей DH (август 2003 г.). «Протеинкиназа Calpha отрицательно регулирует распространение и подвижность клеток в клетках рака молочной железы человека MDA-MB-231, расположенных ниже рецептора эпидермального фактора роста». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях . 307 (4): 839–46. DOI : 10.1016 / S0006-291X (03) 01273-7 . PMID 12878187 . 
  79. ^ Бедрин MS, Abolafia CM, Томпсон JF (июль 1997). «Цитоскелетная ассоциация рецептора эпидермального фактора роста и ассоциированных сигнальных белков регулируется плотностью клеток в кишечных клетках IEC-6». Журнал клеточной физиологии . 172 (1): 126–36. DOI : 10.1002 / (SICI) 1097-4652 (199707) 172: 1 <126 :: AID-JCP14> 3.0.CO; 2-A . PMID 9207933 . 
  80. ^ ВС J, M Nanjundan, Pike LJ, Wiedmer T, Sims PJ (май 2002). «Фосфолипидная скрамблаза 1 плазматической мембраны обогащена липидными рафтами и взаимодействует с рецептором эпидермального фактора роста». Биохимия . 41 (20): 6338–45. DOI : 10.1021 / bi025610l . PMID 12009895 . 
  81. ^ Сармьенто М, Puius Ю.А., Веттер SW, Кенг YF, Wu L, Zhao Y, Лоуренс DS, Almo SC, Чжан ZY (июль 2000). «Структурные основы пластичности в распознавании субстрата протеинтирозинфосфатазы 1B». Биохимия . 39 (28): 8171–9. DOI : 10.1021 / bi000319w . PMID 10889023 . 
  82. ↑ Zhang ZY, Walsh AB, Wu L, McNamara DJ, Dobrusin EM, Miller WT (март 1996). «Детерминанты распознавания субстрата в протеин-тирозинфосфатазе, PTP1» . Журнал биологической химии . 271 (10): 5386–92. DOI : 10.1074 / jbc.271.10.5386 . PMID 8621392 . 
  83. ^ a b Tomic S, Greiser U, Lammers R, Kharitonenkov A, Imyanitov E, Ullrich A, Böhmer FD (сентябрь 1995 г.). «Ассоциация тирозинфосфатаз домена SH2 с рецептором эпидермального фактора роста в опухолевых клетках человека. Фосфатидная кислота активирует дефосфорилирование рецептора с помощью PTP1C» . Журнал биологической химии . 270 (36): 21277–84. DOI : 10.1074 / jbc.270.36.21277 . PMID 7673163 . 
  84. ^ Keilhack Н, Тенев Т, Nyakatura Е, Godovac-Циммерман Дж, Нильсен л, Зеедорф К, Böhmer ФО (сентябрь 1998). «Фосфотирозин 1173 опосредует связывание протеин-тирозинфосфатазы SHP-1 с рецептором эпидермального фактора роста и ослабление передачи сигналов рецептора» . Журнал биологической химии . 273 (38): 24839–46. DOI : 10.1074 / jbc.273.38.24839 . PMID 9733788 . 
  85. ↑ Wang SE, Wu FY, Shin I, Qu S, Arteaga CL (июнь 2005 г.). «Трансформирующий фактор роста {бета} (TGF-{бета}) - для функции TGF- {бета} необходим рецептор тирозинфосфатазы белка тирозинфосфатазы типа каппа» . Молекулярная и клеточная биология . 25 (11): 4703–15. DOI : 10.1128 / MCB.25.11.4703-4715.2005 . PMC 1140650 . PMID 15899872 .  
  86. ↑ Lu Y, Brush J, Stewart TA (апрель 1999 г.). «NSP1 определяет новое семейство адаптерных белков, связывающих рецепторы интегрина и тирозинкиназы с сигнальным путем c-Jun N-концевой киназы / стресс-активируемой протеинкиназы» . Журнал биологической химии . 274 (15): 10047–52. DOI : 10.1074 / jbc.274.15.10047 . PMID 10187783 . 
  87. ^ Soubeyran P, K Kowanetz, Szymkiewicz I, Лэнгдон WY, Dikic I (март 2002). «Комплекс Cbl-CIN85-эндофилин опосредует лиганд-индуцированное подавление рецепторов EGF». Природа . 416 (6877): 183–7. Bibcode : 2002Natur.416..183S . DOI : 10.1038 / 416183a . PMID 11894095 . S2CID 635702 .  
  88. ^ Szymkiewicz I, Kowanetz K, Soubeyran P, Dinarina A, S Lipkowitz, Dikic I (октябрь 2002). «CIN85 участвует в Cbl-b-опосредованном подавлении рецепторных тирозинкиназ» . Журнал биологической химии . 277 (42): 39666–72. DOI : 10.1074 / jbc.M205535200 . PMID 12177062 . 
  89. ↑ Сакагути К., Окабаяси И., Кидо Ю., Кимура С., Мацумура Ю., Инусима К., Касуга М. (апрель 1998 г.). «Фосфотирозинсвязывающий домен Shc преимущественно взаимодействует с рецепторами эпидермального фактора роста и опосредует активацию Ras в интактных клетках» . Молекулярная эндокринология . 12 (4): 536–43. DOI : 10,1210 / me.12.4.536 . PMID 9544989 . 
  90. ↑ Qian X, Esteban L, Vass WC, Upadhyaya C, Papageorge AG, Yienger K, Ward JM, Lowy DR, Santos E (февраль 2000 г.). «Факторы обмена, специфичные для Sos1 и Sos2 Ras: различия в экспрессии плаценты и сигнальных свойствах» . Журнал EMBO . 19 (4): 642–54. DOI : 10.1093 / emboj / 19.4.642 . PMC 305602 . PMID 10675333 .  
  91. ^ Цянь X, Васса WC, Papageorge AG, Anborgh PH, Лоуи DR (февраль 1998). «N-конец фактора обмена Sos1 Ras: критические роли для доменов гомологии Dbl и плекстрина» . Молекулярная и клеточная биология . 18 (2): 771–8. DOI : 10.1128 / mcb.18.2.771 . PMC 108788 . PMID 9447973 .  
  92. ^ Кили SJ, Calandrella SO, Barrett KE (апрель 2000). «Карбахол-стимулированная трансактивация рецептора эпидермального фактора роста и митоген-активируемой протеинкиназы в клетках Т (84) опосредуется внутриклеточным Ca2 +, PYK-2 и p60 (src)» . Журнал биологической химии . 275 (17): 12619–25. DOI : 10.1074 / jbc.275.17.12619 . PMID 10777553 . 
  93. ^ Сато К., Кимото М., Какумото М., Хориучи Д., Ивасаки Т., Токмаков А.А., Фуками Ю. (сентябрь 2000 г.). «Адаптерный белок Shc подвергается транслокации и опосредует повышающую регуляцию тирозинкиназы c-Src в EGF-стимулированных клетках A431» . Гены в клетки . 5 (9): 749–64. DOI : 10.1046 / j.1365-2443.2000.00358.x . PMID 10971656 . S2CID 26366427 .  
  94. ^ Xia L, Wang L, Chung AS, Иванов SS, Ling MY, Dragoi AM, Platt A, Gilmer TM, Fu XY, Chin YE (август 2002). «Идентификация как положительных, так и отрицательных доменов в COOH-концевой области рецептора эпидермального фактора роста для сигнального преобразователя и активатора активации транскрипции (STAT)» . Журнал биологической химии . 277 (34): 30716–23. DOI : 10.1074 / jbc.M202823200 . PMID 12070153 . 
  95. ↑ Yuan ZL, Guan YJ, Wang L, Wei W, Kane AB, Chin YE (ноябрь 2004 г.). «Центральная роль остатка треонина в петле p + 1 рецепторной тирозинкиназы в конститутивном фосфорилировании STAT3 в метастатических раковых клетках» . Молекулярная и клеточная биология . 24 (21): 9390–400. DOI : 10.1128 / MCB.24.21.9390-9400.2004 . PMC 522220 . PMID 15485908 .  
  96. ^ Sehat В, Андерссон S, Girnita л, Ларссон O (июль 2008 г.). «Идентификация c-Cbl как новой лигазы для рецептора инсулиноподобного фактора роста-I с различными ролями от Mdm2 в убиквитинизации рецептора и эндоцитозе» . Исследования рака . 68 (14): 5669–77. DOI : 10.1158 / 0008-5472.CAN-07-6364 . PMID 18632619 . 
  97. ^ Она Г, Rockow S, Тан J, Нисимура R, Сколник EY, Чэнь М, Марголис B, Li W (сентябрь 1997). «Белок синдрома Вискотта-Олдрича связан с адаптерным белком Grb2 и рецептором эпидермального фактора роста в живых клетках» . Молекулярная биология клетки . 8 (9): 1709–21. DOI : 10.1091 / mbc.8.9.1709 . PMC 305731 . PMID 9307968 .  
  98. ↑ Jiang Y, Lim J, Wu KC, Xu W, Suen JY, Fairlie DP (ноябрь 2020 г.). «PAR2 индуцирует подвижность клеток рака яичников путем слияния трех сигнальных путей для трансактивации EGFR». Британский журнал фармакологии . (н / д) ((н / д)). DOI : 10.1111 / bph.15332 . PMID 33226635 . 
  99. ↑ Shilo BZ (март 2003 г.). «Передача сигналов по пути рецептора эпидермального фактора роста дрозофилы во время развития». Экспериментальные исследования клеток . 284 (1): 140–9. DOI : 10.1016 / S0014-4827 (02) 00094-0 . PMID 12648473 . 

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Карпентер Г (1987). «Рецепторы эпидермального фактора роста и митогенов других полипептидов». Ежегодный обзор биохимии . 56 (1): 881–914. DOI : 10.1146 / annurev.bi.56.070187.004313 . PMID  3039909 .
  • Бунстра Дж., Райкен П., Хамбель Б., Кремерс Ф., Ферклей А., ван Берген ан Хенегувен П. (май 1995 г.). «Фактор роста эпидермиса». Cell Biology International . 19 (5): 413–30. DOI : 10,1006 / cbir.1995.1086 . PMID  7640657 . S2CID  20186286 .
  • Карпентер Г (август 2000 г.). «Рецептор EGF: связь для трафика и передачи сигналов». BioEssays . 22 (8): 697–707. DOI : 10.1002 / 1521-1878 (200008) 22: 8 <697 :: АИД-BIES3> 3.0.CO; 2-1 . PMID  10918300 .
  • Филардо Э.Дж. (февраль 2002 г.). «Трансактивация рецептора эпидермального фактора роста (EGFR) эстрогеном через рецептор, связанный с G-белком, GPR30: новый сигнальный путь с потенциальным значением для рака груди». Журнал стероидной биохимии и молекулярной биологии . 80 (2): 231–8. DOI : 10.1016 / S0960-0760 (01) 00190-X . PMID  11897506 . S2CID  34995614 .
  • Тиганис Т. (январь 2002 г.). «Белковые тирозинфосфатазы: дефосфорилирование рецептора эпидермального фактора роста» . IUBMB Life . 53 (1): 3–14. DOI : 10.1080 / 15216540210811 . PMID  12018405 . S2CID  8376444 .
  • Ди Фьоре П.П., Scita G (октябрь 2002 г.). «Eps8 посреди GTPases». Международный журнал биохимии и клеточной биологии . 34 (10): 1178–83. DOI : 10.1016 / S1357-2725 (02) 00064-X . PMID  12127568 .
  • Бенаим Дж., Вильялобо А. (август 2002 г.). «Фосфорилирование кальмодулина. Функциональные последствия» (PDF) . Европейский журнал биохимии / FEBS . 269 (15): 3619–31. DOI : 10.1046 / j.1432-1033.2002.03038.x . hdl : 10261/79981 . PMID  12153558 .
  • Leu TH, Maa MC (январь 2003 г.). «Функциональное значение взаимодействия между рецептором EGF и c-Src». Границы биологических наук . 8 (1–3): s28–38. DOI : 10,2741 / 980 . PMID  12456372 . S2CID  20827945 .
  • Андерсон Н.Л., Андерсон Н.Г. (ноябрь 2002 г.). «Протеом плазмы человека: история, характер, диагностические перспективы» . Молекулярная и клеточная протеомика . 1 (11): 845–67. DOI : 10.1074 / mcp.R200007-MCP200 . PMID  12488461 .
  • Кари С., Чан Т.О., Роша де Квадрос М., Родек Ю. (январь 2003 г.). «Нацеленность на рецептор эпидермального фактора роста при раке: апоптоз занимает центральное место». Исследования рака . 63 (1): 1–5. PMID  12517767 .
  • Bonaccorsi L, Muratori M, Carloni V, Zecchi S, Formigli L, Forti G, Baldi E (февраль 2003 г.). «Рецептор андрогенов и инвазия рака простаты». Международный журнал андрологии . 26 (1): 21–5. DOI : 10.1046 / j.1365-2605.2003.00375.x . ЛВП : 2158/252370 . PMID  12534934 .
  • Reiter J, Maihle NJ (май 2003 г.). «Характеристика и экспрессия новых изоформ EGFR 60 и 110 кДа в плаценте человека». Летопись Нью-Йоркской академии наук . 995 (1): 39–47. Bibcode : 2003NYASA.995 ... 39R . DOI : 10.1111 / j.1749-6632.2003.tb03208.x . PMID  12814937 . S2CID  9377682 .
  • Адамс Т.Э., МакКерн Н.М., Уорд К.В. (июнь 2004 г.). «Передача сигналов рецептором инсулиноподобного фактора роста 1 типа: взаимодействие с рецептором эпидермального фактора роста». Факторы роста . 22 (2): 89–95. DOI : 10.1080 / 08977190410001700998 . PMID  15253384 . S2CID  86844427 .
  • Фергюсон К.М. (ноябрь 2004 г.). «Активные и неактивные конформации рецептора эпидермального фактора роста». Сделки Биохимического Общества . 32 (Pt 5): 742–5. DOI : 10.1042 / BST0320742 . PMID  15494003 .
  • Chao C, Hellmich MR (декабрь 2004 г.). «Двунаправленная передача сигналов между рецепторами желудочно-кишечного пептидного гормона и рецептором эпидермального фактора роста». Факторы роста . 22 (4): 261–8. DOI : 10.1080 / 08977190412331286900 . PMID  15621729 . S2CID  35208079 .
  • Карлссон Дж., Рен З.П., Вестер К., Сундберг А.Л., Хелдин Н.Е., Хесселагер Г., Перссон М., Гедда Л., Толмачев В., Лундквист Х., Бломквист Э., Нистер М. (март 2006 г.). «Планирование внутриполостной анти-EGFR радионуклидной терапии глиом. Обзор литературы и данные по экспрессии EGFR». Журнал нейроонкологии . 77 (1): 33–45. DOI : 10.1007 / s11060-005-7410-Z . PMID  16200342 . S2CID  42293693 .
  • Скартоцци М., Пьерантони С., Берарди Р., Антоньоли С., Беарци И., Кашину С. (апрель 2006 г.). «Рецептор эпидермального фактора роста: многообещающая терапевтическая мишень для лечения колоректального рака». Аналитическая и количественная цитология и гистология . 28 (2): 61–8. PMID  16637508 .
  • Прудкин Л., Вистуба II (октябрь 2006 г.). «Аномалии рецепторов эпидермального фактора роста при раке легких. Патогенетические и клинические последствия». Анналы диагностической патологии . 10 (5): 306–15. DOI : 10.1016 / j.anndiagpath.2006.06.011 . PMID  16979526 .
  • Ахмед С.М., Салгия Р. (ноябрь 2006 г.). «Мутации рецептора эпидермального фактора роста и восприимчивость к таргетной терапии при раке легких». Респирология . 11 (6): 687–92. DOI : 10.1111 / j.1440-1843.2006.00887.x . PMID  17052295 . S2CID  38429131 .
  • Чжан X, Чанг А. (март 2007 г.). «Соматические мутации рецептора эпидермального фактора роста и немелкоклеточный рак легкого» . Журнал медицинской генетики . 44 (3): 166–72. DOI : 10.1136 / jmg.2006.046102 . PMC  2598028 . PMID  17158592 .
  • Коэнурам М., Саиф М.В. (2007). «Стратегии ингибирования рецепторов эпидермального фактора роста при раке поджелудочной железы: прошлое, настоящее и будущее». JOP . 8 (1): 4–15. PMID  17228128 .
  • Меллингхофф И.К., Клогези Т.Ф. , Мишель П.С. (январь 2007 г.). «PTEN-опосредованная устойчивость к ингибиторам киназы рецептора эпидермального фактора роста» . Клинические исследования рака . 13 (2 Pt 1): 378–81. DOI : 10.1158 / 1078-0432.CCR-06-1992 . PMID  17255257 .
  • Накамура JL (апрель 2007 г.). «Рецептор эпидермального фактора роста в злокачественных глиомах: патогенез и терапевтическое значение». Мнение эксперта о терапевтических целях . 11 (4): 463–72. DOI : 10.1517 / 14728222.11.4.463 . PMID  17373877 . S2CID  21947310 .

Внешние ссылки [ править ]

  • Рецептор эпидермального фактора роста в медицинских предметных рубриках Национальной медицинской библиотеки США (MeSH)
  • Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : P00533 (рецептор эпидермального фактора роста человека) в PDBe-KB .