• негативная регуляция апоптотического процесса нейронов • внутренний путь апоптоза в ответ на окислительный стресс • адаптивный иммунный ответ • сигнальный путь, опосредованный интерфероном гамма • негативная регуляция связывания ДНК • сигнальный путь, опосредованный фактором некроза опухоли • фосфорилирование белка • позитивная регуляция активность фосфопротеинфосфатазы • сигнальный путь рецептора гормона роста • позитивная регуляция продукции интерлейкина-1 бета • позитивная регуляция связывания ДНК • развитие мезодермы • активация активности эндопептидазы цистеинового типа, участвующей в апоптотическом процессе • негативная регуляция пролиферации клеток • апоптотический процесс • регуляция апоптотического процесса • позитивная регуляция активации клеток • развитие эпителия молочной железы • внешний путь апоптического сигнала • регенерация аксонов • активация цистеинового типа активность эндопептидазы, участвующая в сигнальном пути апоптоза • ответ на антибиотик • позитивная регуляция процесса биосинтеза синтазы оксида азота • фосфорилирование гистона H3-Y41 • реакция на окислительный стресс • ответ на фактор некроза опухоли • ответ на интерлейкин-12 • положительное регулирование дифференцировки клеток • положительное регулирование выработки фактора некроза опухоли • положительное регулирование фосфорилирования пептидил-тирозина • дифференцировка эритроцитов • аутофосфорилирование • рецептор фактора роста тромбоцитов сигнальный путь • позитивная регуляция адгезии клетки к субстрату • позитивная регуляция сигнального пути рецептора гормона роста • сигнальный путь рецептора, сопряженного с G-белком • дифференцировка клеток • Каскад JAK-STAT, участвующий в сигнальном пути гормона роста • положительная регуляция воспалительного ответа • фосфорилирование • процесс иммунной системы • позитивная регуляция активности специфичного для последовательности ДНК связывающего фактора транскрипции • негативная регуляция процесса апоптоза клеток сердечной мышцы • полимеризация актиновых филаментов • ответ к липополисахариду • регуляция воспалительного ответа • аутофосфорилирование пептидилтирозина • сигнальный путь белка рецептора, связанный с ферментом • положительная регуляция секреции инсулина • Каскад JAK-STAT • GO: 0007243 внутриклеточная передача сигнала • негативная регуляция межклеточной адгезии • сигнальный путь рецептора минералокортикоидов • негативная регуляция сердечного сокращения • позитивная регуляция миграции клеток • позитивная регуляция концентрации ионов кальция в цитозоле • позитивная регуляция оксида азота биосинтетический процесс • свертывание крови • ответ на гидропероксид • каскад MAPK • регуляция пути передачи сигналов, опосредованного гамма-интерфероном • регуляция пролиферации клеток • положительная регуляция клеточной пролиферации • гормон-опосредованный сигнальный путь • позитивная регуляция апоптотического процесса • позитивная регуляция передачи сигналов фосфатидилинозитол-3-киназы • фосфорилирование пептидил-тирозина • миграция клеток • передача сигнала • позитивная регуляция процесса апоптоза эпителиальных клеток • позитивная регуляция роста фактор-зависимая пролиферация сателлитных клеток скелетных мышц • врожденная иммунная система • активация активности MAPKK • негативная регуляция гибели клеток • положительная регуляция пролиферации гладкомышечных клеток сосудов • положительная регуляция фосфорилирования тирозина белка STAT • активация активности киназы Janus • фосфорилирование тирозина белка STAT • опосредованный интерлейкином-12 сигнальный путь • опосредованный цитокинами сигнальный путь • опосредованный интерлейкином-23 сигнальный путь путь • опосредованный интерлейкином-6 сигнальный путь • опосредованный интерлейкином-27 сигнальный путь • опосредованный интерлейкином-35 сигнальный путь • организация хроматина • регуляция каскада JAK-STAT • регуляция процесса биосинтеза оксида азота • позитивная регуляция передачи сигнала Ras-белка • модуляция химической синаптической передачи • сигнальный путь от постсинапса к ядру • позитивная регуляция индуцированного холодом термогенеза • активация микроглиальных клеток • позитивная регуляция процесса биосинтеза MHC класса II
Янус-киназа 2 (обычно называемая JAK2 ) не является рецепторной тирозинкиназой . Он является членом семейства киназ Janus и участвует в передаче сигналов членами семейства цитокиновых рецепторов типа II (например, рецепторов интерферона ), семейства рецепторов GM-CSF ( IL-3R , IL-5R и GM-CSF-R). ), семейство рецепторов gp130 (например, IL-6R ) и одноцепочечные рецепторы (например, Epo-R , Tpo-R , GH-R , PRL-R ). [5] [6]
Отличительной чертой между киназой 2 janus и другими киназами JAK является отсутствие гомологичных связывающих доменов Src ( SH2 / SH3 ) и присутствие до семи доменов гомологии JAK (JH1-JH7). Тем не менее, концевые домены JH сохраняют высокий уровень гомологии с доменами тирозинкиназы. Интересно отметить, что только один из этих карбоксиконцевых доменов JH сохраняет полную киназную функцию (JH1), в то время как другой (JH2), ранее считавшийся не имеющим киназной функциональности и, соответственно, называемый псевдокиназным доменом, с тех пор оказался каталитически активным. , хотя и составляет всего 10% от домена JH1. [7] [8]
Потеря Jak2 приводит к летальному исходу на 12-й день эмбриона у мышей. [9]
Ортологи JAK2 [10] были идентифицированы у всех млекопитающих, для которых доступны полные данные по геному.
Содержание
1 Клиническое значение
2 взаимодействия
3 См. Также
4 ссылки
5 Дальнейшее чтение
6 Внешние ссылки
Клиническое значение [ править ]
Слияния гена JAK2 с генами TEL (ETV6) ( TEL-JAK2 ) и PCM1 были обнаружены у пациентов, страдающих лейкемией , особенно клональной эозинофильной формой заболевания. [11] [12] [13]
Мутации в JAK2 участвуют в истинной полицитемии , эссенциальной тромбоцитемии и миелофиброзе, а также в других миелопролиферативных заболеваниях . [14] Эта мутация (V617F), замена валина на фенилаланин в положении 617, по-видимому, делает гемопоэтические клетки более чувствительными к факторам роста, таким как эритропоэтин и тромбопоэтин , поскольку рецепторам этих факторов роста требуется JAK2 для передачи сигнала. Было указано, что ингибитор JAK2-STAT5, AZD1480, проявляет активность в отношении первичного и CRPC. [15]Мутация Jak2, если она очевидна, является одним из методов диагностики истинной полицитемии . [16]
Взаимодействия [ править ]
Было показано, что янус-киназа 2 взаимодействует с:
DNAJA3 [17]
EGFR [18]
EPOR [19] [20]
FYN [21]
Grb2 [22] [23]
GHR [24] [25] [26]
IRS1 [27] [28]
IL12RB2 [29]
IL5RA [30]
PIK3R1 [31]
PPP2R4 [31]
ПТК2 [32] [33]
PTPN11 [34] [35] [36]
PTPN6 [37] [38]
PRMT5 [39]
SH2B1 [40] [41]
SHC1 [42] [43]
SOCS3 [44] [45] [46]
STAT5A [47] [48]
STAT5B [47] [48]
STAM [49]
SOCS1 [46] [50] [51] [52] [53] [54]
TEC [55] [56]
TNFRSF1A [57]
VAV1 [58] [59]
ДА1 [31]
Сигналы пролактина через JAK2 зависят от STAT5 и от факторов транскрипции RUSH . [60]
^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000096968 - Ensembl , май 2017 г.
^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000024789 - Ensembl , май 2017 г.
^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Бола-Feysot C, Goffin V, Эдерите M, N Binart, Келли PA (июнь 1998). «Пролактин (PRL) и его рецептор: действия, пути передачи сигнала и фенотипы, наблюдаемые у мышей с нокаутом рецептора PRL» . Эндокринные обзоры . 19 (3): 225–68. DOI : 10.1210 / edrv.19.3.0334 . PMID 9626554 .
^ Брукс AJ, Dai W, O'Mara ML, Abankwa D, Chhabra Y, Pelekanos RA и др. (2014). «Механизм активации протеинкиназы JAK2 рецептором гормона роста». Наука . 344 (6185): 1249783. DOI : 10.1126 / science.1249783 . PMID 24833397 . S2CID 27946074 .
^ Morgan KJ, Гиллилэнд DG (2008). «Роль мутаций JAK2 в миелопролиферативных заболеваниях». Ежегодный обзор медицины . 59 (1): 213–22. DOI : 10.1146 / annurev.med.59.061506.154159 . PMID 17919086 .
↑ Ungureanu D, Wu J, Pekkala T, Niranjan Y, Young C, Jensen ON, Xu CF, Neubert TA, Skoda RC, Hubbard SR, Silvennoinen O (август 2011). «Псевдокиназный домен JAK2 представляет собой протеинкиназу с двойной специфичностью, которая негативно регулирует передачу сигналов цитокинов» . Структурная и молекулярная биология природы . 18 (9): 971–976. DOI : 10.1038 / nsmb.2099 . PMC 4504201 . PMID 21841788 .
^ Нойбауер H, Cumano A, M Müller, Wu H, Huffstadt U, Пфеффер K (май 1998). «Дефицит Jak2 определяет важную контрольную точку развития в окончательном гематопоэзе». Cell . 93 (3): 397–409. DOI : 10.1016 / S0092-8674 (00) 81168-X . PMID 9590174 . S2CID 11375232 .
^ Lacronique V, Boureux A, Valle VD, Poirel H, Quang CT, Mauchauffé M, Berthou C, Lessard M, Berger R, Ghysdael J, Bernard OA (ноябрь 1997 г.). «Слитый белок TEL-JAK2 с конститутивной киназной активностью при лейкемии человека». Наука . 278 (5341): 1309–12. DOI : 10.1126 / science.278.5341.1309 . PMID 9360930 .
↑ Reiter A, Walz C, Watmore A, Schoch C, Blau I, Schlegelberger B, Berger U, Telford N, Aruliah S, Yin JA, Vanstraelen D, Barker HF, Taylor PC, O'Driscoll A, Benedetti F, Rudolph C , Колб Х. Дж., Хоххаус А, Хельманн Р., Чейз А, Кросс NC (апрель 2005 г.). «T (8; 9) (p22; p24) - это рецидивирующая аномалия при хроническом и остром лейкозе, которая соединяет PCM1 с JAK2» . Исследования рака . 65 (7): 2662–7. DOI : 10.1158 / 0008-5472.CAN-04-4263 . PMID 15805263 .
Перейти ↑ Reiter A, Gotlib J (2017). «Миелоидные новообразования с эозинофилией» . Кровь . 129 (6): 704–714. DOI : 10.1182 / кровь-2016-10-695973 . PMID 28028030 .
^ Kralovics R, Passamonti F, Бузер А.С., Teo С.С., Тидт R, Passweg JR, Tichelli A, M Cazzola, Skoda RC (апрель 2005). «Мутация увеличения функции JAK2 при миелопролиферативных заболеваниях». Медицинский журнал Новой Англии . 352 (17): 1779–90. DOI : 10.1056 / NEJMoa051113 . PMID 15858187 .
^ Gu L, Liao Z, Hoang DT, Dagvadorj A, Gupta S, Blackmon S, Ellsworth E, Talati P, Leiby B, Zinda M, Lallas CD, Trabulsi EJ, McCue P, Gomella L, Huszar D, Nevalainen MT (октябрь 2013). «Фармакологическое ингибирование передачи сигналов Jak2-Stat5 с помощью ингибитора Jak2 AZD1480 сильно подавляет рост как первичного, так и устойчивого к кастрату рака простаты» . Клинические исследования рака . 19 (20): 5658–74. DOI : 10.1158 / 1078-0432.CCR-13-0422 . PMC 6021137 . PMID 23942095 .
↑ Sarkar S, Pollack BP, Lin KT, Kotenko SV, Cook JR, Lewis A, Pestka S (декабрь 2001 г.). «hTid-1, белок DnaJ человека, модулирует путь передачи сигналов интерферона» . Журнал биологической химии . 276 (52): 49034–42. DOI : 10.1074 / jbc.M103683200 . PMID 11679576 .
^ Olayioye М.А., Beuvink I, Horsch K, Daly JM, Хайнс NE (июнь 1999). «Индуцированная рецептором ErbB активация факторов транскрипции stat опосредуется тирозинкиназами Src» . Журнал биологической химии . 274 (24): 17209–18. DOI : 10.1074 / jbc.274.24.17209 . PMID 10358079 .
^ Witthuhn Б.А., Quelle FW, Силвеннойнен О, Т Yi, Тан В, Миура О, Иле Ю.Н. (июль 1993). «JAK2 связывается с рецептором эритропоэтина и фосфорилируется по тирозину и активируется после стимуляции эритропоэтином». Cell . 74 (2): 227–36. DOI : 10.1016 / 0092-8674 (93) 90414-L . PMID 8343951 . S2CID 37503350 .
^ Sayeski PP, Али MS, Сефеви А, Lyles М, Ким С.О., Фрэнк SJ, Бернштейн KE (ноябрь 1999). «Каталитически активный Jak2 необходим для ангиотензин II-зависимой активации Fyn» . Журнал биологической химии . 274 (46): 33131–42. DOI : 10.1074 / jbc.274.46.33131 . PMID 10551884 .
^ Чаухан Д., Харбанда С. М., Огата А., Урасима М., Фрэнк Д., Малик Н., Куфе Д. В., Андерсон К. С. (декабрь 1995 г.). «Онкостатин М индуцирует ассоциацию Grb2 с киназой Janus JAK2 в клетках множественной миеломы» . Журнал экспериментальной медицины . 182 (6): 1801–6. DOI : 10,1084 / jem.182.6.1801 . PMC 2192257 . PMID 7500025 .
^ Giorgetti-Перальди S, Перад F, Baron V, Ван Obberghen E (декабрь 1995). «Участие киназ Януса в пути передачи сигналов инсулина». Европейский журнал биохимии / FEBS . 234 (2): 656–60. DOI : 10.1111 / j.1432-1033.1995.656_b.x . PMID 8536716 .
^ Франк SJ, Yi W, Zhao Y, Goldsmith JF, Gilliland G, Jiang J, Sakai I, Kraft AS (июнь 1995 г.). «Области тирозинкиназы JAK2, необходимые для связывания с рецептором гормона роста» . Журнал биологической химии . 270 (24): 14776–85. DOI : 10.1074 / jbc.270.24.14776 . PMID 7540178 .
^ VanderKuur JA, Ван Х, Чжан L, Кэмпбелл Г.С., Allevato G, Billestrup N, Norstedt G, Картер-Су С (август 1994 г.). «Домены рецептора гормона роста, необходимые для ассоциации и активации тирозинкиназы JAK2». Журнал биологической химии . 269 (34): 21709–17. PMID 8063815 .
^ Хеллгрен G, Янссон JO, Carlsson LM, Carlsson B (июнь 1999). «Рецептор гормона роста связывается с Jak1, Jak2 и Tyk2 в печени человека». Исследование гормона роста и IGF . 9 (3): 212–8. DOI : 10,1054 / ghir.1999.0111 . PMID 10502458 .
^ Гуаль P, Baron V, Lequoy V, Ван Obberghen E (март 1998). «Взаимодействие киназ Janus JAK-1 и JAK-2 с рецептором инсулина и рецептором инсулиноподобного фактора роста-1» . Эндокринология . 139 (3): 884–93. DOI : 10.1210 / endo.139.3.5829 . PMID 9492017 .
^ Kawazoe Y, Нака Т, Фужимото М, Kohzaki Н, Морита Y, Наразаки М, Okumura К, Saitoh Н, R Накагава, Учияма Y, Akira S, Kishimoto Т (январь 2001). «Сигнальный преобразователь и активатор индуцированного транскрипцией (STAT) ингибитор 1 STAT (SSI-1) / супрессор передачи сигналов цитокинов 1 (SOCS1) ингибирует путь передачи сигнала инсулина посредством модуляции фосфорилирования субстрата 1 рецептора инсулина (IRS-1)» . Журнал экспериментальной медицины . 193 (2): 263–9. DOI : 10,1084 / jem.193.2.263 . PMC 2193341 . PMID 11208867 .
^ Ямамото К, Р Шибата, Миура О, Kamiyama R, S Hirosawa, Миясака N (апрель 1999 г.). «Физическое взаимодействие между субъединицей бета 2 рецептора интерлейкина-12 и тирозинкиназой Jak2: Jak2 связывается с проксимальной областью цитоплазматической мембраны рецептора бета 2 интерлейкина-12 через амино-конец». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях . 257 (2): 400–4. DOI : 10.1006 / bbrc.1999.0479 . PMID 10198225 .
^ Огата Н, Kouro Т, Ямада А, Койке М, Ханаи Н, Ишикава Т, Takatsu К (апрель 1998 г.). «JAK2 и JAK1 конститутивно связываются с альфа- и бета-субъединицей рецептора интерлейкина-5 (IL-5), соответственно, и активируются при стимуляции IL-5» . Кровь . 91 (7): 2264–71. DOI : 10.1182 / кровь.V91.7.2264 . PMID 9516124 .
^ a b c Фюрер Д.К., Ян Ю.К. (июль 1996 г.). «Комплексное образование JAK2 с PP2A, P13K и Yes в ответ на гемопоэтический цитокин интерлейкин-11». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях . 224 (2): 289–96. DOI : 10.1006 / bbrc.1996.1023 . PMID 8702385 .
^ Zhu T, Гох EL, Lobie PE (апрель 1998). «Гормон роста стимулирует фосфорилирование тирозина и ассоциацию киназы фокальной адгезии p125 (FAK) с JAK2. Fak не требуется для стат-опосредованной транскрипции» . Журнал биологической химии . 273 (17): 10682–9. DOI : 10.1074 / jbc.273.17.10682 . PMID 9553131 .
↑ Ryu H, Lee JH, Kim KS, Jeong SM, Kim PH, Chung HT (август 2000 г.). «Регулирование адгезии нейтрофилов гормоном роста гипофиза сопровождает фосфорилирование тирозином Jak2, p125FAK и паксиллина» . Журнал иммунологии . 165 (4): 2116–23. DOI : 10.4049 / jimmunol.165.4.2116 . PMID 10925297 .
Перейти ↑ Yin T, Shen R, Feng GS, Yang YC (январь 1997 г.). «Молекулярная характеристика специфических взаимодействий между фосфатазой SHP-2 и тирозинкиназами JAK» . Журнал биологической химии . 272 (2): 1032–7. DOI : 10.1074 / jbc.272.2.1032 . PMID 8995399 .
^ Tauchi T, Damen JE, Toyama K, Feng GS, Broxmeyer HE, Krystal G (июнь 1996). «Тирозин 425 в активированном рецепторе эритропоэтина связывает Syp, снижает эритропоэтин, необходимый для фосфорилирования тирозина Syp, и способствует митогенезу» . Кровь . 87 (11): 4495–501. DOI : 10.1182 / blood.V87.11.4495.bloodjournal87114495 . PMID 8639815 .
^ Maegawa H, Kashiwagi A, Fujita T, Ugi S, Hasegawa M, Obata T, Nishio Y, Kojima H, Hidaka H, Kikkawa R (ноябрь 1996). «SHPTP2 служит адаптерным белком, связывающим киназу 2 Janus и субстраты рецептора инсулина». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях . 228 (1): 122–7. DOI : 10.1006 / bbrc.1996.1626 . PMID 8912646 .
^ Цзяо Н, Беррад К, Ян Вт, Табризьте М, Платаниас ЛК, Yi Т (декабрь 1996). «Прямая ассоциация и дефосфорилирование киназы Jak2 с помощью SH2-домена, содержащего протеинтирозинфосфатаза SHP-1» . Молекулярная и клеточная биология . 16 (12): 6985–92. DOI : 10.1128 / mcb.16.12.6985 . PMC 231702 . PMID 8943354 .
↑ Wu DW, Stark KC, Dunnington D, Dillon SB, Yi T, Jones C, Pelus LM (февраль 2000 г.). «SH2-содержащая протеинтирозинфосфатаза-1 (SHP-1) ассоциация с Jak2 в клетках UT-7 / Epo». Клетки крови, молекулы и болезни . 26 (1): 15–24. DOI : 10.1006 / bcmd.2000.0273 . PMID 10772872 .
↑ Поллак Б.П., Котенко С.В., Он В., Изотова Л.С., Барноски Б.Л., Пестка С. (октябрь 1999 г.). «Человеческий гомолог дрожжевых белков Skb1 и Hsl7p взаимодействует с киназами Jak и обладает активностью протеинметилтрансферазы» . Журнал биологической химии . 274 (44): 31531–42. DOI : 10.1074 / jbc.274.44.31531 . PMID 10531356 .
Перейти ↑ Rui L, Mathews LS, Hotta K, Gustafson TA, Carter-Su C (ноябрь 1997 г.). «Идентификация SH2-Bbeta как субстрата тирозинкиназы JAK2, участвующей в передаче сигналов гормона роста» . Молекулярная и клеточная биология . 17 (11): 6633–44. DOI : 10.1128 / mcb.17.11.6633 . PMC 232517 . PMID 9343427 .
^ Се S, Лин H, T ВС, Arlinghaus РБ (октябрь 2002). «Jak2 участвует в индукции c-Myc с помощью Bcr-Abl» . Онкоген . 21 (47): 7137–46. DOI : 10.1038 / sj.onc.1205942 . PMID 12370803 .
^ VanderKuur Дж, Allevato G, Billestrup N, Norstedt G, Картер-Су С (март 1995 года). «Гормон роста стимулирует тирозилфосфорилирование белков SHC и ассоциацию SHC с Grb2» . Журнал биологической химии . 270 (13): 7587–93. DOI : 10.1074 / jbc.270.13.7587 . PMID 7535773 .
^ Джордано В, Де Фалько G, R Киари, Квинто я, Pelicci П.Г., Варфоломей л, Delmastro Р, Gadina М, Скала G (май 1997 г.). «Shc опосредует передачу сигналов IL-6, взаимодействуя с gp130 и киназой Jak2». Журнал иммунологии . 158 (9): 4097–103. PMID 9126968 .
^ Сасаки А, Yasukawa Н, Shouda Т, Т Китамура, Dikic я, Йошимура А (сентябрь 2000 г.). «CIS3 / SOCS-3 подавляет передачу сигналов эритропоэтина (EPO) путем связывания рецептора EPO и JAK2» . Журнал биологической химии . 275 (38): 29338–47. DOI : 10.1074 / jbc.M003456200 . PMID 10882725 .
↑ Sasaki A, Yasukawa H, Suzuki A, Kamizono S, Syoda T, Kinjyo I, Sasaki M, Johnston JA, Yoshimura A (июнь 1999). «Цитокин-индуцибельный белок-3 SH2 (CIS3 / SOCS3) ингибирует тирозинкиназу Janus путем связывания через область ингибирования N-концевой киназы, а также домен SH2». Гены в клетки . 4 (6): 339–51. DOI : 10.1046 / j.1365-2443.1999.00263.x . PMID 10421843 . S2CID 24871585 .
^ a b Масухара М., Сакамото Х., Мацумото А, Сузуки Р., Ясукава Х, Мицуи К., Вакиока Т., Танимура С., Сасаки А., Мисава Х, Йокучи М., Оцубо М., Йошимура А. (октябрь 1997 г.). «Клонирование и характеристика новых генов семейства CIS». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях . 239 (2): 439–46. DOI : 10.1006 / bbrc.1997.7484 . PMID 9344848 .
^ a b Barahmand-Pour F, Meinke A, Groner B, Decker T (май 1998 г.). «Анализ взаимодействия Jak2-Stat5 в дрожжах» . Журнал биологической химии . 273 (20): 12567–75. DOI : 10.1074 / jbc.273.20.12567 . PMID 9575217 .
^ a b Fujitani Y, Hibi M, Fukada T, Takahashi-Tezuka M, Yoshida H, Yamaguchi T., Sugiyama K, Yamanaka Y, Nakajima K, Hirano T. (февраль 1997 г.). «Альтернативный путь активации STAT, который опосредуется прямым взаимодействием между JAK и STAT» . Онкоген . 14 (7): 751–61. DOI : 10.1038 / sj.onc.1200907 . PMID 9047382 .
^ Такесита Т, Т Арита, Хигути М, Asao Н, Эндо К, Курода Н, Танака Н, Murata К, Н Ишии, Sugamura К (апрель 1997 г.). «STAM, адапторная молекула, передающая сигнал, связана с киназами Janus и участвует в передаче сигналов для роста клеток и индукции c-myc». Иммунитет . 6 (4): 449–57. DOI : 10.1016 / S1074-7613 (00) 80288-5 . PMID 9133424 .
^ Yasukawa Н, Мисава Н, Н Сакамото, Masuhara М, Сасаки А, Т Wakioka, Оцук S, Имайдзуй Т, Т Мацуда, Иле Ю.Н., Йошимура А (март 1999 г.). «JAK-связывающий белок JAB ингибирует активность тирозинкиназы Janus посредством связывания в петле активации» . Журнал EMBO . 18 (5): 1309–20. DOI : 10.1093 / emboj / 18.5.1309 . PMC 1171221 . PMID 10064597 .
^ Dif F, Saunier E, Demeneix B, Келли PA, Эдери M (декабрь 2001). «Цитокин-индуцируемый SH2-содержащий белок подавляет передачу сигналов PRL путем связывания рецептора PRL» . Эндокринология . 142 (12): 5286–93. DOI : 10.1210 / endo.142.12.8549 . PMID 11713228 .
^ Эндо Т.А., Masuhara М, Yokouchi М, Сузуки R, Сакамото Н, Мицуи К, Мацумото А, Танимура S, Охцубо М, Мисава Н, Миядзаки Т, Леоноры Н, Танигучи Т, Фуджит Т, Kanakura Y, Komiya S, Йошимура А (июнь 1997 г.). «Новый белок, содержащий домен SH2, который ингибирует киназы JAK». Природа . 387 (6636): 921–4. DOI : 10.1038 / 43213 . PMID 9202126 . S2CID 4347361 .
^ Pezet A, Фавр H, Келли PA, Эдери M (август 1999). «Ингибирование и восстановление передачи сигнала пролактина супрессорами передачи сигналов цитокинов» . Журнал биологической химии . 274 (35): 24497–502. DOI : 10.1074 / jbc.274.35.24497 . PMID 10455112 .
^ Унгуряну D, Saharinen P, Junttila I, Hilton DJ, Silvennoinen O (май 2002). «Регулирование Jak2 посредством пути убиквитин-протеасома включает фосфорилирование Jak2 на Y1007 и взаимодействие с SOCS-1» . Молекулярная и клеточная биология . 22 (10): 3316–26. DOI : 10.1128 / MCB.22.10.3316-3326.2002 . PMC 133778 . PMID 11971965 .
Перейти ↑ Takahashi-Tezuka M, Hibi M, Fujitani Y, Fukada T, Yamaguchi T, Hirano T (май 1997 г.). «Тирозинкиназа Tec связывает рецепторы цитокинов с киназой PI-3, вероятно, через JAK» . Онкоген . 14 (19): 2273–82. DOI : 10.1038 / sj.onc.1201071 . PMID 9178903 .
↑ Yamashita Y, Watanabe S, Miyazato A, Ohya Ki, Ikeda U, Shimada K, Komatsu N, Hatake K, Miura Y, Ozawa K, Mano H (март 1998). «Киназы Tec и Jak2 взаимодействуют, чтобы опосредовать управляемую цитокинами активацию транскрипции c-fos» . Кровь . 91 (5): 1496–507. DOI : 10.1182 / blood.V91.5.1496 . PMID 9473212 .
Перейти ↑ Guo D, Dunbar JD, Yang CH, Pfeffer LM, Donner DB (март 1998 г.). «Индукция передачи сигналов Jak / STAT путем активации рецептора TNF 1 типа». Журнал иммунологии . 160 (6): 2742–50. PMID 9510175 .
^ Шигематсу Н, Н Ивасаки, Otsuka Т, Оно У, Р Арима, Niho Y (май 1997 г.). «Роль продукта протоонкогена vav (Vav) в эритропоэтин-опосредованной пролиферации клеток и активности фосфатидилинозитол 3-киназы» . Журнал биологической химии . 272 (22): 14334–40. DOI : 10.1074 / jbc.272.22.14334 . PMID 9162069 .
^ Matsuguchi Т, Inhorn RC, Carlesso N, G Сю, Друкер В, Гриффин JD (январь 1995). «Фосфорилирование тирозина p95Vav в миелоидных клетках регулируется GM-CSF, IL-3 и стальным фактором и постоянно увеличивается с помощью p210BCR / ABL» . EMBO J . 14 (2): 257–65. DOI : 10.1002 / j.1460-2075.1995.tb06999.x . PMC 398079 . PMID 7530656 .
^ Элмер RA, Panchoo M, Dertien JS, Bhakta С.М., Hewetson A, Чилтон BS (август 2010). «Пролактин-индуцированное фосфорилирование Jak2 RUSH: ключевой элемент в передаче сигналов Jak / RUSH» . Молекулярная и клеточная эндокринология . 325 (1–2): 143–9. DOI : 10.1016 / j.mce.2010.05.010 . PMC 2902710 . PMID 20562009 .
Дальнейшее чтение [ править ]
Бергер Р. (май 2006 г.). «[Повторяющаяся мутация гена JAK2 при хронических миелопролиферативных заболеваниях]». Патология-Биология . 54 (4): 182–4. DOI : 10.1016 / j.patbio.2005.07.002 . PMID 16084028 .
Pargade V, Darnige L, Gaussem P (2006). «[Приобретенная мутация тирозинкиназы JAK2 и истинная полицитемия]». Annales de Biologie Clinique . 64 (1): 3–9. PMID 16420986 .
Стерк Дж., Каллин А., Ройер Й., Диакону С.К., Дуса А., Демулин Дж. Б., Вайнченкер В., Константинеску С. Н. (март 2007 г.). «JAK2, мутант JAK2 V617F и рецепторы цитокинов». Патология-Биология . 55 (2): 88–91. DOI : 10.1016 / j.patbio.2006.06.003 . PMID 16904848 .
Hsu HC (март 2007 г.). «Патогенетическая роль мутации JAK2 V617F при хронических миелопролиферативных заболеваниях». Журнал Китайской медицинской ассоциации . 70 (3): 89–93. DOI : 10.1016 / S1726-4901 (09) 70337-5 . PMID 17389152 . S2CID 33300937 .
Внешние ссылки [ править ]
Janus + Kinase + 2 в Национальной медицинской библиотеке США по предметным заголовкам по медицинским предметам (MeSH)
vтеPDB галерея
2b7a : структурная основа ингибирования янус-киназы 2 мощным и специфическим ингибитором пан-янус-киназы.
