Кристаллические структуры молекул белков и нуклеиновых кислот и их комплексов занимают центральное место в практике большинства областей биофизики и сформировали большую часть того, что мы понимаем с научной точки зрения на уровне детализации атома биологии. Их важность подчеркивается Организацией Объединенных Наций, объявляющей 2014 год Международным годом кристаллографии , как 100-летие Нобелевской премии Макса фон Лауэ 1914 года за открытие дифракции рентгеновских лучей на кристаллах. Этот хронологический список биофизически значимых структур белков и нуклеиновых кислот частично основан на обзоре, опубликованном в Biophysical Journal . [1] Список включает в себя все первые дюжины отдельных структур, тех, которые открыли новые горизонты в предмете или методе, и те, которые стали модельными системами для работы в будущих биофизических областях исследований.
Миоглобин [ править ]
1960 - Миоглобин был самой первой кристаллической структурой белковой молекулы с высоким разрешением. [2] Миоглобин является колыбелью железосодержащей гемовой группы, которая обратимо связывает кислород для использования в мышечных волокнах, и эти первые кристаллы были миоглобином кашалота , мышцы которого нуждаются в обильном хранении кислорода для глубоких погружений. Трехмерная структура миоглобина состоит из 8 альфа-спиралей , и кристаллическая структура показала, что их конформация была правосторонней и очень близко соответствовала геометрии, предложенной Линусом Полингом., с 3,6 остатками на оборот и водородными связями основной цепи от пептида NH одного остатка до пептида CO остатка i + 4. Миоглобин является модельной системой для многих типов биофизических исследований [3], особенно связанных с процессом связывания небольших лигандов, таких как кислород и окись углерода .
Гемоглобин [ править ]
1960 - Кристаллическая структура гемоглобина [4] показала тетрамер двух связанных типов цепей и была решена с гораздо более низким разрешением, чем мономерный миоглобин, но он явно имел ту же базовую 8-спиральную архитектуру (теперь называемую «глобиновой складкой»). Дальнейшие кристаллические структуры гемоглобина при более высоком разрешении [PDB 1MHB, 1DHB) вскоре показали сопряженное изменение как локальной, так и четвертичной конформации между кислородным и дезокси-состояниями гемоглобина [5], что объясняет кооперативность связывания кислорода в крови и аллостерический эффект. факторов, таких как pH и DPG. На протяжении десятилетий гемоглобин был основным примером концепции аллостерии, а также предметом интенсивных исследований и дискуссий по аллостерии. В 1909 г. кристаллы гемоглобина более 100 видов использовались для соотнесения таксономии с молекулярными свойствами. [6] Эту книгу процитировал Перуц в отчете 1938 года [7] о кристаллах конского гемоглобина, с которого началась его длинная сага о кристаллической структуре. Кристаллы гемоглобина плеохроичны - темно-красные в двух направлениях и бледно-красные в третьем [6] - из-за ориентации гемов, а яркая полоса Соре гем- порфириновых групп используется в спектроскопическом анализе связывания гемоглобинового лиганда.
Лизоцим куриного яйца и белка [ править ]
1965 - Курочка-яичный белок лизоцим (PDB файл 1lyz). [8] была первой кристаллической структурой фермента (он расщепляет небольшие углеводы на простые сахара), использованной для ранних исследований механизма фермента. [9] Он содержал бета-лист (антипараллельный), а также спирали, а также был первой макромолекулярной структурой, у которой были уточнены координаты атомов (в реальном пространстве). [10] Исходный материал для приготовления можно купить в продуктовом магазине, а лизоцим куриных яиц очень легко кристаллизуется во многих различных пространственных группах.; это любимый образец для испытаний новых кристаллографических экспериментов и инструментов. Недавними примерами являются нанокристаллы лизоцима для сбора данных лазера на свободных электронах [11] и микрокристаллы для дифракции микроэлектронов. [12]
Рибонуклеаза [ править ]
1967 - Рибонуклеаза A (файл PDB 2RSA) [13] представляет собой фермент, расщепляющий РНК, стабилизированный 4 дисульфидными связями. Он был использован в основополагающих исследованиях Анфинсена по сворачиванию белка, которые привели к концепции, что трехмерная структура белка определяется его аминокислотной последовательностью. Рибонуклеаза S , расщепленная двухкомпонентная форма, изученная Фредом Ричардсом , также была ферментативно активной, имела почти идентичную кристаллическую структуру (файл PDB 1RNS) [14] и, как было показано, была каталитически активной даже в кристалле [15]. помогает развеять сомнения в отношении важности кристаллических структур белка для биологической функции.
Сериновые протеазы [ править ]
1967 - Сериновые протеазы представляют собой исторически очень важную группу структур ферментов, поскольку вместе они освещают каталитический механизм (в их случае «каталитической триадой» Ser-His-Asp), основу различных субстратных специфичностей и механизм активации. с помощью которого контролируемое ферментативное расщепление закапывает новый конец цепи, чтобы правильно перестроить активный сайт. [16] Ранние кристаллические структуры включали химотрипсин (файл PDB 2CHA), [17] химотрипсиноген (файл PDB 1CHG), [18] трипсин (файл PDB 1PTN), [19] и эластазу (файл PDB 1EST). [20]Они также были первыми белковыми структурами, которые показали два почти идентичных домена, предположительно связанных посредством дупликации генов . Одной из причин их широкого использования в качестве примеров в учебниках и аудиториях была система нумерации вставных кодов (которую ненавидят все компьютерные программисты), которая сделала Ser195 и His57 последовательными и запоминающимися, несмотря на различия в последовательности, специфичные для белков.
Папаин [ править ]
1968 - Папаин
Карбоксипептидаза [ править ]
1969 - Карбоксипептидаза А - металлопротеиназа цинка . Его кристаллическая структура (файл PDB 1CPA) [21] показала первую параллельную бета-структуру: большой скрученный центральный лист из 8 нитей с Zn в активном центре, расположенным на С-конце средних цепей, и лист, фланкированный на обе стороны с альфа-спиралями. Это экзопептидаза, которая отщепляет пептиды или белки от карбокси-конца, а не внутри последовательности. Позже был обнаружен небольшой белковый ингибитор карбоксипептидазы (файл PDB 4CPA) [22] который механически останавливает катализ, представляя свой С-конец просто торчащим из кольца дисульфидных связей с плотной структурой позади него, предотвращая втягивание фермента в цепь мимо первого остатка.
Субтилизин [ править ]
1969 - Субтилизин (файл PDB 1sbt [23] ) был вторым типом сериновой протеазы с почти идентичным активным сайтом ферментам семейства трипсина, но с совершенно другой общей структурой. Это дало первое представление о конвергентной эволюции на атомном уровне. Позже интенсивное мутационное исследование субтилизина задокументировало эффекты всех 19 других аминокислот в каждом отдельном положении. [24]
Лактатдегидрогеназа [ править ]
1970 - Лактатдегидрогеназа
Ингибитор трипсина [ править ]
1970 - Базовый ингибитор трипсина поджелудочной железы , или BPTI (файл PDB 2pti [25] ), представляет собой небольшой, очень стабильный белок, который представляет собой высокопродуктивную модельную систему для изучения сверхпрочного связывания, образования дисульфидной связи (SS), сворачивания белка , молекулярная стабильность за счет аминокислотных мутаций или водород-дейтериевого обмена и быстрая локальная динамика с помощью ЯМР . Биологически BPTI связывает и ингибирует трипсин, пока он хранится в поджелудочной железе , позволяя активировать переваривание белка только после того, как трипсин попадает в желудок.
Рубредоксин [ править ]
1970 - Рубредоксин (файл PDB 2rxn [26] ) был первой решенной редокс-структурой, минималистским белком с железом, связанным 4 боковыми цепями цис из 2 петель на вершине β шпилек. Он дифрагировал до 1,2 Å, что сделало возможным первое уточнение белка в обратном пространстве (4,5rxn [27] ). [NB: остерегайтесь 4rxn, сделано без геометрических ограничений!] Архейские рубредоксины составляют многие из небольших структур с самым высоким разрешением в PDB.
Инсулин [ править ]
1971 - Инсулин (файл PDB 1INS) [28] - это гормон, имеющий центральное значение для метаболизма сахара и накопления жира и важный при таких заболеваниях человека, как ожирение и диабет . Он биофизически примечателен своим связыванием Zn, равновесием между состояниями мономера, димера и гексамера, его способностью образовывать кристаллы in vivo и его синтезом в виде более длинной «про» формы, которая затем расщепляется и складывается в виде активного 2- цепь, SS-связанный мономер. Инсулин оказался успешным в рамках программы НАСА по выращиванию кристаллов на космическом шаттле , в результате чего были получены препараты очень однородных крошечных кристаллов для контролируемой дозировки.
Стафилококковая нуклеаза [ править ]
1971 - стафилококковая нуклеаза
Цитохром C [ править ]
1971 - Цитохром С
Лизоцим фага Т4 [ править ]
1974 - лизоцим фага Т4
Иммуноглобулины [ править ]
1974 - Иммуноглобулины
Супероксиддисмутаза [ править ]
1975 - Cu, Zn Супероксиддисмутаза
Передача РНК [ править ]
1976 - Трансфер РНК
Триозофосфат изомераза [ править ]
1976 - Триозофосфат изомераза
Пепсиноподобные аспарагиновые протеазы [ править ]
1976 - Ризопуспепсин
1976 - Эндотиапепсин
1976 - Пенициллопепсин
Икосаэдрические вирусы [ править ]
1978 - Икосаэдрический вирус
1981 - Додекамер ДНК B-формы Дикерсона
1981 - Крамбин
1985 - Кальмодулин
1985 - ДНК-полимераза
1985 - Центр фотосинтетических реакций Пары бактериохлорофиллов (зеленые) внутри мембраны улавливают энергию солнечного света, затем перемещаются по многим ступеням, чтобы стать доступными в гемовых группах (красный) в модуле цитохрома-С вверху. Это была первая кристаллическая структура, решенная для мембранного белка, веха, отмеченная Нобелевской премией Хартмуту Мишелю, Гансу Дайзенхоферу и Роберту Хуберу.
Взаимодействие репрессора / ДНК [ править ]
1986 - Взаимодействие репрессора / ДНК
1987 Главный комплекс гистосовместимости '
1987 Убиквитин
1987 ROP белок
Аспарагиновая протеаза ВИЧ-1 [ править ]
1989 протеаза ВИЧ-1
1990 Бактериородопсин
1991 GCN4 спиральная катушка
Обратная транскриптаза ВИЧ-1 [ править ]
1991 обратная транскриптаза ВИЧ-1
1993 Бета спирали из пектата лиазы
1994 Коллаген
1994 Barnase / Barstar комплекс
1994 F1 АТФаза
1995 Гетеротримерные G-белки
1996 Зеленый флуоресцентный белок
1996 CDK / циклин комплекс
Кинезин [ править ]
1996 - Моторный белок кинезин
1997 Шаперон GroEL / ES
1997 Нуклеосома
1998 Самосплайсинговый интрон группы I
ДНК-топоизомераза [ править ]
1998 - ДНК-топоизомеразы выполняют биологически важную и необходимую работу по распутыванию цепей ДНК или спиралей, которые переплетаются друг с другом или слишком сильно перекручиваются во время нормальных клеточных процессов, таких как транскрипция генетической информации.
1998 Альфа / бета димер тубулина
1998 Калиевый канал
1998 Холлидей Джанкшн
Рибосомы [ править ]
2000 Рибосомы являются центральной частью биологии и биофизики, которая впервые стала структурно доступной в 2000 году.
2000 AAA + АТФаза
2002 Анкирин повторяет
2003 ТОП7 белкового дизайна
Цианобактериальные белки циркадных часов ( 2004)
2004 Рибосвич
2006 Экзосома человека
Рецептор, связанный с G-белком [ править ]
2007 рецептор, связанный с G-белком
Частица Убежища [ править ]
2009 Частица Убежища - это новое интригующее открытие большой полой частицы, часто встречающейся в клетках, с несколькими различными предположениями о ее возможной биологической функции. Кристаллические структуры (файлы PDB 2zuo, 2zv4, 2zv5 [29] и 4hl8 [30] ) показывают, что каждая половина хранилища состоит из 39 копий длинного 12-доменного белка, которые вращаются вместе, образуя оболочку. Беспорядок на самом верхнем и нижнем концах предполагает отверстия для возможного доступа внутрь хранилища.
Лазерная кристаллография на свободных электронах [ править ]
2010 - Лазерная кристаллография на свободных электронах
Ссылки [ править ]
- ^ Ричардсон JS, Ричардсон DC (2014). «Биофизические основные моменты 54-летней кристаллографии макромолекул» . Биофизический журнал . 106 (3): 510–525. DOI : 10.1016 / j.bpj.2014.01.001 . PMC 3945011 . PMID 24507592 .
- ^ Кендрю JC, Дикерсон RE, Strandberg BE, Davies DR, Phillips DC, Shore VC (1960). «Структура миоглобина: трехмерный синтез Фурье с разрешением 2Å». Природа . 185 (4711): 422–427. DOI : 10.1038 / 185422a0 . PMID 18990802 .
- Перейти ↑ Frauenfelder H, McMahon BH, Fenimore PW (2003). «Миоглобин: атом водорода в биологии и парадигма сложности» . Труды Национальной академии наук США . 100 (15): 8615–8617. DOI : 10.1073 / pnas.1633688100 . PMC 166357 . PMID 12861080 .
- Перейти ↑ Perutz MF, Rossmann MG, Cullis AF, Muirhead H, North AC (1960). «Структура гемоглобина: трехмерный синтез Фурье с разрешением 5,5 Å, полученный с помощью рентгеновского анализа». Природа . 185 (4711): 416–422. DOI : 10.1038 / 185416a0 . PMID 18990801 .
- Перейти ↑ Perutz MF (1970). "Стереохимия кооперативных эффектов в гемоглобине: взаимодействие гем-гем и проблема аллостерии". Природа . 228 (5273): 726–734. DOI : 10.1038 / 228726a0 . PMID 5528785 .
- ^ a b Эдвард Тайсон Райхерт и Амос Писли Браун (1909). Дифференциация и специфичность соответствующих белков и других жизненно важных веществ в связи с биологической классификацией и органической эволюцией: кристаллография гемоглобинов . Вашингтон, округ Колумбия: Институт Карнеги.
- ^ Берналь JD, Fankuchen I, Perutz M (1938). «Рентгеновские сюды химотрипсина и гемоглобина». Природа . 141 : 523–524. DOI : 10.1038 / 141523a0 .
- Перейти ↑ Blake CC, Koenig DF, Mair GA, North AC, Phillips DC, Sarma VR (1965). «Структура лизоцима куриного яичного белка: трехмерный синтез Фурье с разрешением 2Å». Природа . 206 (4986): 757–761. DOI : 10.1038 / 206757a0 . PMID 5891407 .
- ^ Warshel A, M Левитт (1976). «Теоретические исследования ферментативных реакций: диэлектрическая, электростатическая и стерическая стабилизация иона карбония в реакции лизоцима». J Mol Biol . 103 (2): 227–49. DOI : 10.1016 / 0022-2836 (76) 90311-9 . PMID 985660 .
- Перейти ↑ Diamond R (1974). «Уточнение структуры лизоцима белка куриного яйца в реальном пространстве». Журнал молекулярной биологии . 82 (3): 371–374. DOI : 10.1016 / 0022-2836 (74) 90598-1 .
- ^ Boutet S, Lomb L, Williams GJ и др. (2012). «Определение структуры белка с высоким разрешением с помощью серийной фемтосекундной кристаллографии» (PDF) . Наука . 337 (6092): 362–364. DOI : 10.1126 / science.1217737 .
- ^ Ши Д, Nannenga Б.Л., Iadenza М.Г., Гонен Т (2013). «Трехмерная электронная кристаллография микрокристаллов белков» . eLife . 2 : e01345. DOI : 10.7554 / elife.01345 . PMC 3831942 . PMID 24252878 .
- ^ Kartha G, J Белло, Харкер D (1967). «Третичная структура рибонуклеазы». Природа . 213 (5079): 862–865. DOI : 10.1038 / 213862a0 . PMID 6043657 .
- ^ Викофф HW, Хардмэн К.Д., Allewell Н.М., Inagami Т, Джонсон Л.Н., Ричардс FM (1967). «Структура рибонуклеазы-S при разрешении 3,5 Å». Журнал биологической химии . 242 : 3984–3988.
- ^ Doscher МС, Ричардс FM (1963). «Активность фермента в кристаллическом состоянии: рибонуклеаза-S». Журнал биологической химии . 238 : 2399–2406.
- ^ Дикерсон RE, Гейс I (1969). Строение и действие белков . Нью-Йорк: Харпер.
- ^ Мэттьюз BW, Сиглер РВ, Хендерсон R, Удар ДМ (1967). «Трехмерная структура тозил-α-химотрипсина». Природа . 214 (5089): 652–656. DOI : 10.1038 / 214652a0 . PMID 6049071 .
- Перейти ↑ Freer ST, Kraut J, Robertus JD, Tonle H, Wright HT (1970). «Химотрипсиноген: кристаллическая структура 2,5 Å, сравнение с α-химотрипсином и последствия для активации зимогена». Биохимия . 9 (9): 1997–2009. DOI : 10.1021 / bi00811a022 . PMID 5442169 .
- ^ Fehlhammer Н, Боде Вт (1975). «Уточненная кристаллическая структура бычьего бета-трипсина с разрешением 1,8 Å, II. Уточнение кристаллографии, сайт связывания кальция и активный сайт при pH 7,0». Журнал молекулярной биологии . 98 : 693–697. DOI : 10.1016 / s0022-2836 (75) 80005-2 .
- Перейти ↑ Sawyer L, Shotton DM, Campbell JW, Ladner RC (1978). «Атомная структура кристаллической свиной панкреатической эластазы с разрешением 2,5 Å: сравнение со структурой альфа-химотрипсина». Журнал молекулярной биологии . 118 : 137–208. DOI : 10.1016 / 0022-2836 (78) 90412-6 . PMID 628010 .
- ^ Липскомб WN; Hartsuck JA; Reeke GN; Quiocho FA; Bethge PH; Людвиф = g ML; Steitz TA; Muirhead H; Коппола JC (1969). «Структура карбоксипептидазы A, VII. Исследования с разрешением 2,0 Å фермента и его комплекса с глицилтирозином, а также механистические выводы». Брукхейвенские симпозиумы по биологии . 21 (1): 24–90. PMID 5719196 .
- Перейти ↑ Rees DC, Lipscomb WN (1982). «Уточненная кристаллическая структура картофельного комплекса ингибиторов карбоксипептидазы А при разрешении 2,5 А». Журнал молекулярной биологии . 160 (3): 475–498. DOI : 10.1016 / 0022-2836 (82) 90309-6 . PMID 7154070 .
- ^ Олден Р. А., Бирктофт Дж. Дж., Краут Дж., Робертус Дж. Д., Райт К. С. (1971). «Атомные координаты субтилизина БПН '(или ново)». Biochem Biophys Res Commun . 45 : 337–44. DOI : 10.1016 / 0006-291X (71) 90823-0 .
- ^ Уэллс Дж, Estell D (1988). «Субтилизин - фермент, предназначенный для разработки». Trends Biochem Sci . 13 : 291–297. DOI : 10.1016 / 0968-0004 (88) 90121-1 .
- ^ Huber R, Kukla D, Ruhmann А, Эпп О, Форманек Н (1970). «Основной ингибитор трипсина бычьей поджелудочной железы. I. Анализ структуры и конформации полипептидной цепи». Naturwissenschaften . 57 (5304): 389–392. DOI : 10.1038 / 231506a0 . PMID 4932997 .
- ^ Herriott JR, Sieker LC, Йенсен ЛГ, Lovenberg Вт (1970). «Структура рубредоксина: рентгеновское исследование с разрешением 2,5 Å». Журнал молекулярной биологии . 50 : 391–402. DOI : 10.1016 / 0022-2836 (70) 90200-7 .
- ^ Watenpaugh KD, Sieker LC, Jensen LH (1980). «Кристаллографическое уточнение рубредоксина с разрешением 1,2 Å». Журнал молекулярной биологии . 138 : 615–633. DOI : 10.1016 / s0022-2836 (80) 80020-9 .
- ^ Бландел TL, Cutfield JF, Cutfield С.М., Додсон EJ, Додсон GG, лимфогранулематоз DC, Mercola DA, Виджаян M (1971). «Атомные позиции в ромбоэдрических кристаллах 2-цинка инсулина». Природа . 231 (5304): 506–511. DOI : 10.1038 / 231506a0 . PMID 4932997 .
- ^ Танака Н, Като К, Ямашита Е, Sumizawa Т, Чжоу У, Яу М, Ивасаки К, Yoshimura М, Tsukihara Т (2009). "Структура свода печени крысы при разрешении 3,5 Ангстрема". Наука . 323 (5912): 384–388. DOI : 10.1126 / science.1164975 . PMID 19150846 .
- ^ Касанас А, Querol-Ауди Дж, Гуэрра Р, Pous Дж, Танака Н, Tsukihara Т, Вердагер Н, Fita I (2013). «Новые особенности архитектуры и динамики хранилища, выявленные благодаря новому усовершенствованию с использованием подхода деформируемой эластичной сети» (PDF) . Acta Crystallographica . D69 (Pt 6): 1054–1061. DOI : 10.1107 / S0907444913004472 . PMID 23695250 .
