Из Википедии, свободной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску

Mine белок является одним из трех белков системы Min кодируемого МИнБа оперона требуется для создания полюса к полюсу колебаниям перед делением бактериальных клеток в качестве средства указания midzone клетки, как показано на E.coli.

История [ править ]

Первоначально предполагалось, что MinE собирается в виде статического кольца в центре клетки, тем самым предотвращая локализацию и связывание комплекса ингибирования MinCD и вместо этого влияя на комплекс, чтобы он занял каждый бактериальный полюс.[1] Раскин и де Бур позже обнаружили динамическое взаимодействие белков Min, при котором нестабильное взаимодействие между белками приводит к колебаниям от полюса к полюсу, что приводит к более низким концентрациям комплекса MinCD в центре клетки.

Функция [ править ]

MinE - это фактор топологической специфичности, который противодействует активности ингибитора деления MinCD в центре деления клетки. MinE действует как димер и будет связываться с мембранно-связанным комплексом MinCD, изменяя динамику его связывания. MinE обладает активностью связывания с мембраной [2] и может также взаимодействовать с MinD только на мембране, что указывает на конформационные изменения MinD при взаимодействии с фосфолипидами, что делает его уязвимым для активности MinE. [3] MinE как положительно, так и отрицательно регулирует взаимодействие MinD с мембраной. [3]

Анализ удаления показал, что в MinE существует два интересующих домена, каждый из которых выполняет свою функцию. [4] N-Концевой домен содержит домен анти-MinCD, который необходим и достаточен [1] для взаимодействия с MinCD и противодействия подавлению деления, опосредованному MinCD, и для стимуляции АТФазной активности MinD, что приводит к отслоению MinD от мембраны после гидролиза АТФ. [5] [6] Также известно, что MinE образует кольцо около каждого полюса. Цель этой кольцевой структуры состоит в том, чтобы катализировать высвобождение связанного с мембраной MinD, в свою очередь, придавая региональную специфичность локализации Min-белка. [7]

Структура [ править ]

Спектроскопия ядерного магнитного резонанса (ЯМР) усеченного MinE выявила длинную альфа-спираль, а также две антипараллельные бета-цепи. Предполагается, что эти структуры опосредуют гомодимеризацию за счет взаимодействия альфа / бета-структур. Эти структурные исследования также подтверждают теорию о том, что кольцевая структура MinE может фактически образовывать мультимерную нитевидную структуру как функцию взаимодействия этих альфа- и бета-единиц. Также была выдвинута гипотеза, что MinE потенциально может образовывать структуры более высокого порядка и не может быть ограничен только образованием кольца. [8]

Дополнительное структурное исследование и молекулярная визуализация необходимы для выяснения структур полимеризации более высокого порядка MinE и определения их динамики в оставшейся Min системе. Недавно были применены вычислительные модели, чтобы исследовать пределы этой системы. [9]

Ссылки [ править ]

  1. ^ a b Раскин Д.М.; де Бур PA. (1997). «Кольцо MinE: независимая от FtsZ клеточная структура, необходимая для выбора правильного сайта деления в E. coli». Cell . 91 (5): 685–94. DOI : 10.1016 / S0092-8674 (00) 80455-9 . PMID  9393861 .
  2. ^ Се, Чэн-Вэй; Линь, Ти-Ю; Лай, Синь-Мэй; Линь, Чу-Чи; Се, Тинг-Сун; Ши, Ю-Лин (01.01.2010). «Прямое взаимодействие MinE-мембраны способствует правильной локализации MinDE в E. coli» . Молекулярная микробиология . 75 (2): 499–512. DOI : 10.1111 / j.1365-2958.2009.07006.x . ISSN 1365-2958 . PMC 2814086 . PMID 20025670 .   
  3. ^ a b Vecchiarelli, Anthony G .; Ли, Мин; Мидзуучи, Мичио; Хван, Лин Чин; Соль, Ёни; Neuman, Keir C .; Мидзуучи, Киёси (15.03.2016). «Связанный с мембраной комплекс MinDE действует как тумблер, который управляет минимальными колебаниями, связанными с цитоплазматическим истощением MinD» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 113 (11): E1479–1488. DOI : 10.1073 / pnas.1600644113 . ISSN 1091-6490 . PMC 4801307 . PMID 26884160 .   
  4. ^ Pichoff S; Vollrath B; Touriol C; Bouché JP. (1995). «Делеционный анализ гена minE, который кодирует фактор топологической специфичности деления клеток Escherichia coli». Мол. Microbiol . 18 (2): 321–9. DOI : 10.1111 / j.1365-2958.1995.mmi_18020321.x . PMID 8709851 . 
  5. ^ Лу-Ян Ма; Гленн Кинг и Лоуренс Ротфилд (2003). «Картирование сайта MinE, участвующего во взаимодействии с белком выбора сайта MinD Division Escherichia coli» (PDF) . J. Bacteriol . 185 (16): 4948–55. DOI : 10.1128 / JB.185.16.4948-4955.2003 . PMC 166455 . PMID 12897015 .   
  6. ^ Ma L; King GF; Ротфилд Л. (2003). «Расположение сайта связывания MinE на поверхности MinD предполагает вероятный механизм активации АТФазы Escherichia coli MinD во время выбора сайта деления» . Мол. Microbiol . 54 (1): 99–108. DOI : 10.1111 / j.1365-2958.2004.04265.x . PMID 15458408 . 
  7. ^ Цзунлинь Ху; Кристиан Саез и Джо Люткенхаус (2003). «Привлечение MinC, ингибитора образования Z-кольца, на мембрану в Escherichia coli: роль MinD и MinE» . J. Bacteriol . 185 (1): 196–203. DOI : 10.1128 / JB.185.1.196-203.2003 . PMC 141945 . PMID 12486056 .  
  8. ^ Канг ГБ; Песня HE; Ким МК; Youn HS; Lee JG; JY; Chun JS; Jeon H; Eom SH. (2010). «Кристаллическая структура Helicobacter pylori MinE, фактор топологической специфичности клеточного деления» . Мол. Microbiol . 76 (5): 1222–31. DOI : 10.1111 / j.1365-2958.2010.07160.x . PMC 2883074 . PMID 20398219 .  
  9. ↑ Майк Бонни; Элизабет Фишер-Фридрих; Мартин Свободный; Петра Швилле; Карстен Крузе (2013). «Мембранное связывание MinE позволяет всесторонне описать формирование паттерна Min-белка» . PLoS Comput Biol . 9 (12): e1003347. DOI : 10.1371 / journal.pcbi.1003347 . PMC 3854456 . PMID 24339757 .