Мульти-медная оксидаза

В молекулярной биологии мультикоппероксидазы - это ферменты, которые окисляют свой субстрат , принимая электроны в одноядерном медном центре и передавая их трехъядерному медному центру; дикислорода связывает к трехъядерному центру и, после передачи четырех электронов , будет уменьшен до двух молекул в воде . ^[1] Есть три спектроскопически различных центра меди, обнаруженных в оксидазах нескольких медей: тип 1 (или синий), тип 2 (или нормальный) и тип 3 (или связанный двухъядерный). ^[2]^[3] оксидазы Multicopper состоят из 2, 3 или 6 из этих гомологичных доменов, которые также имеют гомологию с cupredoxins azurin и пластоцианина . Структурно эти домены состоят из купредоксиноподобной складки, бета-сэндвича, состоящего из 7 нитей в 2 бета-листах, расположенных в бета-стволе с греческим ключом.^[4] Мульти-оксидазы меди включают:

Церулоплазмина ЕС 1.16.3.1 ( ferroxidase ), 6-домен фермент обнаружен в сыворотке из млекопитающих и птиц , которые окисляют различные неорганические и органические вещества; проявляет внутреннюю гомологию последовательностей, которая, по-видимому, возникла в результате тройного дублирования Cu-связывающего домена, аналогичного таковому у лакказы и аскорбатоксидазы.
Лакказа EC 1.10.3.2 (уришиолоксидаза), 3-доменный фермент, обнаруженный в грибах и растениях, который окисляет различные фенолы и диамины . CueO - это лакказа, обнаруженная в кишечной палочке, которая участвует в устойчивости к меди. ^[4]
Аскорбат - оксидаза ЕС 1.10.3.3 , 3-домен фермент , найденный в высших растениях .
Нитритредуктаза EC 1.7.2.1 , 2-доменный фермент, содержащий центры меди типа 1 и типа 2. ^[5]^[6]

В дополнение к указанным выше ферментам существует ряд других белков , которые похожи на мульти-оксидазы меди с точки зрения структуры и последовательности, некоторые из которых утратили способность связывать медь. К ним относятся: медь белок сопротивления А (COPA) из плазмиды в Pseudomonas syringae ; домен A (не связывающих медь) факторов свертывания крови V (Fa V) и VIII (Fa VIII); ^[7] дрожжи Fet3p (FET3), необходимые для поглощения двухвалентного железа ; ^[8] дрожжевой гипотетический белок YFL041w; и гомолог делящихся дрожжей SpAC1F7.08.

Ссылки [ править ]

^ Bento I, Martins LO, Гато Lopes G, ARMENIA Carrondo M, Линдли PF (ноябрь 2005). «Восстановление кислорода мульти-оксидазами меди; структурная перспектива». Dalton Transactions (21): 3507–13. DOI : 10.1039 / b504806k . PMID 16234932 .
Перейти ↑ Messerschmidt A, Huber R (январь 1990 г.). «Голубые оксидазы, аскорбатоксидаза, лакказа и церулоплазмин. Моделирование и структурные отношения» . Евро. J. Biochem . 187 (2): 341–52. DOI : 10.1111 / j.1432-1033.1990.tb15311.x . PMID 2404764 .
^ Ouzounis C, Sander C (февраль 1991). «Структурный паттерн последовательности для обнаружения медьсвязывающих доменов I типа в отдаленно родственных белках» . FEBS Lett . 279 (1): 73–8. DOI : 10.1016 / 0014-5793 (91) 80254-Z . PMID 1995346 . S2CID 10299194 .
^ a b Робертс С.А., Вайксель А., Грасс Дж., Такали К., Хаззард Дж. Т., Толлин Дж., Ренсинг С., Монфор В. Р. (март 2002 г.). «Кристаллическая структура и кинетика переноса электронов CueO, мульти-медной оксидазы, необходимой для гомеостаза меди в Escherichia coli» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 99 (5): 2766–71. DOI : 10.1073 / pnas.052710499 . PMC 122422 . PMID 11867755 .
Перейти ↑ Nakamura K, Kawabata T, Yura K, Go N (октябрь 2003 г.). «Новые типы двухдоменных мульти-медных оксидаз: возможные недостающие звенья в эволюции». FEBS Lett . 553 (3): 239–44. DOI : 10.1016 / S0014-5793 (03) 01000-7 . PMID 14572631 . S2CID 85060706 .
Перейти ↑ Suzuki S, Kataoka K, Yamaguchi K (октябрь 2000 г.). «Металлическая координация и механизм мультикоптерной нитритредуктазы». В соотв. Chem. Res . 33 (10): 728–35. DOI : 10.1021 / ar9900257 . PMID 11041837 .
Перейти ↑ Mann KG, Jenny RJ, Krishnaswamy S (1988). «Белки-кофакторы в сборке и экспрессии комплексов ферментов свертывания крови». Анну. Rev. Biochem . 57 : 915–56. DOI : 10.1146 / annurev.bi.57.070188.004411 . PMID 3052293 .
^ Askwith С, Д Эйде, Ван Хо А, Бернарда PS, Ли L, Дэвис-Каплан S, Sipe Д. М., Каплан J (январь 1994). «Ген FET3 S. cerevisiae кодирует мульти-медную оксидазу, необходимую для поглощения двухвалентного железа». Cell . 76 (2): 403–10. DOI : 10.1016 / 0092-8674 (94) 90346-8 . PMID 8293473 . S2CID 27473253 .

Эта статья включает текст из общественного достояния Pfam и InterPro : IPR001117

Эта статья включает текст из общественного достояния Pfam и InterPro : IPR011706

Эта статья включает текст из общественного достояния Pfam и InterPro : IPR011707

Эта статья включает текст из общественного достояния Pfam и InterPro : IPR003730

[pmid16234932-1] Bento I, Martins LO, Гато Lopes G, ARMENIA Carrondo M, Линдли PF (ноябрь 2005). «Восстановление кислорода мульти-оксидазами меди; структурная перспектива». Dalton Transactions (21): 3507–13. DOI : 10.1039 / b504806k . PMID 16234932 .

[pmid2404764-2] Перейти ↑ Messerschmidt A, Huber R (январь 1990 г.). «Голубые оксидазы, аскорбатоксидаза, лакказа и церулоплазмин. Моделирование и структурные отношения» . Евро. J. Biochem . 187 (2): 341–52. DOI : 10.1111 / j.1432-1033.1990.tb15311.x . PMID 2404764 .

[pmid1995346-3] Ouzounis C, Sander C (февраль 1991). «Структурный паттерн последовательности для обнаружения медьсвязывающих доменов I типа в отдаленно родственных белках» . FEBS Lett . 279 (1): 73–8. DOI : 10.1016 / 0014-5793 (91) 80254-Z . PMID 1995346 . S2CID 10299194 .

[pmid11867755-4] Робертс С.А., Вайксель А., Грасс Дж., Такали К., Хаззард Дж. Т., Толлин Дж., Ренсинг С., Монфор В. Р. (март 2002 г.). «Кристаллическая структура и кинетика переноса электронов CueO, мульти-медной оксидазы, необходимой для гомеостаза меди в Escherichia coli» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 99 (5): 2766–71. DOI : 10.1073 / pnas.052710499 . PMC 122422 . PMID 11867755 .

[pmid14572631-5] Перейти ↑ Nakamura K, Kawabata T, Yura K, Go N (октябрь 2003 г.). «Новые типы двухдоменных мульти-медных оксидаз: возможные недостающие звенья в эволюции». FEBS Lett . 553 (3): 239–44. DOI : 10.1016 / S0014-5793 (03) 01000-7 . PMID 14572631 . S2CID 85060706 .

[pmid11041837-6] Перейти ↑ Suzuki S, Kataoka K, Yamaguchi K (октябрь 2000 г.). «Металлическая координация и механизм мультикоптерной нитритредуктазы». В соотв. Chem. Res . 33 (10): 728–35. DOI : 10.1021 / ar9900257 . PMID 11041837 .

[pmid3052293-7] Перейти ↑ Mann KG, Jenny RJ, Krishnaswamy S (1988). «Белки-кофакторы в сборке и экспрессии комплексов ферментов свертывания крови». Анну. Rev. Biochem . 57 : 915–56. DOI : 10.1146 / annurev.bi.57.070188.004411 . PMID 3052293 .

[pmid8293473-8] Askwith С, Д Эйде, Ван Хо А, Бернарда PS, Ли L, Дэвис-Каплан S, Sipe Д. М., Каплан J (январь 1994). «Ген FET3 S. cerevisiae кодирует мульти-медную оксидазу, необходимую для поглощения двухвалентного железа». Cell . 76 (2): 403–10. DOI : 10.1016 / 0092-8674 (94) 90346-8 . PMID 8293473 . S2CID 27473253 .