| SOD1 | |||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 | |||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
| Идентификаторы | |||||||||||||||||||||||||
| Псевдонимы | SOD1 , ALS, ALS1, HEL-S-44, IPOA, SOD, hSod1, гомодимер, супероксиддисмутаза 1, растворимая, супероксиддисмутаза 1, STAHP | ||||||||||||||||||||||||
| Внешние идентификаторы | OMIM : 147450 MGI : 98351 HomoloGene : 392 GeneCards : SOD1 | ||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
| Ортологи | |||||||||||||||||||||||||
| Разновидность | Человек | Мышь | |||||||||||||||||||||||
| Entrez |
|
| |||||||||||||||||||||||
| Ансамбль |
|
| |||||||||||||||||||||||
| UniProt |
|
| |||||||||||||||||||||||
| RefSeq (мРНК) |
|
| |||||||||||||||||||||||
| RefSeq (белок) |
|
| |||||||||||||||||||||||
| Расположение (UCSC) | Chr 21: 31.66 - 31.67 Мб | Chr 16: 90.22 - 90.23 Мб | |||||||||||||||||||||||
| PubMed поиск | [3] | [4] | |||||||||||||||||||||||
| Викиданные | |||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
Супероксиддисмутазы [Cu-Zn] , также известный как супероксиддисмутаза 1 или SOD1 является ферментом , который в организме человека кодируется SOD1 ген , расположенный на хромосоме 21 . SOD1 - одна из трех супероксиддисмутаз человека . [5] [6] Это связано с апоптозом и семейным боковым амиотрофическим склерозом . [6]
Структура [ править ]
SOD1 представляет собой гомодимер 32 кДа, который образует β-бочку и содержит внутримолекулярную дисульфидную связь и биядерный сайт Cu / Zn в каждой субъединице. Этот сайт Cu / Zn содержит медь и ион цинка и отвечают за катализировать диспропорционирование из супероксида в перекись водорода и молекулярный кислород. [7] [8] Процесс созревания этого белка сложен и до конца не изучен, он включает избирательное связывание ионов меди и цинка, образование дисульфидной связи внутри субъединицы.между Cys-57 и Cys-146 и димеризацией двух субъединиц. Медный шаперон для Sod1 (CCS) облегчает внедрение меди и окисление дисульфидов. Хотя SOD1 синтезируется в цитозоле и может там созревать, часть экспрессируемого и еще незрелого SOD1, нацеленного на митохондрии, должна быть вставлена в межмембранное пространство. Там он образует дисульфидную связь, но не металлизацию, необходимую для ее созревания. [8] Зрелый белок очень стабилен [9], но нестабилен в его безметалловой и восстановленной дисульфидом формах. [7] [8] [9]Это проявляется in vitro, так как потеря ионов металлов приводит к усилению агрегации SOD1, а также в моделях болезней, где наблюдается низкое металлирование нерастворимого SOD1. Более того, открытые на поверхности восстановленные цистеины могут участвовать в сшивании дисульфидов и, таким образом, в агрегации. [7]
Функция [ править ]
SOD1 связывает ионы меди и цинка и является одной из трех супероксиддисмутаз, ответственных за разрушение свободных супероксидных радикалов в организме. Кодируемый изофермент представляет собой растворимый цитоплазматический и митохондриальный белок межмембранного пространства, действующий как гомодимер для преобразования встречающихся в природе, но вредных супероксидных радикалов в молекулярный кислород и перекись водорода . [8] [10] Затем перекись водорода может расщепляться другим ферментом, называемым каталазой.
Предполагается, что SOD1 локализуется на внешней митохондриальной мембране (OMM), где будут генерироваться супероксидные анионы, или в межмембранном пространстве . Точные механизмы его локализации остаются неизвестными, но его агрегация с OMM была приписана его ассоциации с BCL-2. SOD1 дикого типа продемонстрировал антиапоптотические свойства в невральных культурах, в то время как мутантный SOD1, как было обнаружено, способствует апоптозу в митохондриях спинного мозга, но не в митохондриях печени , хотя он одинаково экспрессируется в обоих. Две модели предполагают, что SOD1 ингибирует апоптоз, взаимодействуя с белками BCL-2 или самими митохондриями. [6]
Клиническое значение [ править ]
Роль в окислительном стрессе [ править ]
В частности, SOD1 играет ключевую роль в высвобождении активных форм кислорода (ROS) во время окислительного стресса в результате ишемии-реперфузионного повреждения, особенно в миокарде как часть сердечного приступа (также известного как ишемическая болезнь сердца ). Ишемическая болезнь сердца, которая возникает в результате окклюзии одной из основных коронарных артерий , в настоящее время по-прежнему является ведущей причиной заболеваемости и смертности в западном обществе. [11] [12]Во время ишемической реперфузии высвобождение АФК вносит существенный вклад в повреждение и гибель клеток посредством прямого воздействия на клетку, а также посредством сигналов апоптоза. Известно, что SOD1 обладает способностью ограничивать вредное воздействие ROS. Таким образом, SOD1 важен благодаря своим кардиозащитным эффектам. [13] Кроме того, SOD1 участвует в кардиопротекции против ишемического реперфузионного повреждения, например, во время ишемического прекондиционирования сердца. [14]Хотя известно, что большой всплеск АФК приводит к повреждению клеток, умеренное высвобождение АФК из митохондрий, которое происходит во время несмертельных коротких эпизодов ишемии, может играть значительную пусковую роль в путях передачи сигнала ишемического прекондиционирования, приводящего к снижению повреждение клеток. Было даже замечено, что во время этого высвобождения ROS, SOD1 играет важную роль, регулируя передачу сигналов апоптоза и гибель клеток.
В одном исследовании делеции гена были зарегистрированы в двух семейных случаях кератоконуса . [15] У мышей, лишенных SOD1, наблюдается повышенная возрастная потеря мышечной массы ( саркопения ), раннее развитие катаракты , дегенерация желтого пятна , инволюция тимуса , гепатоцеллюлярная карцинома и сокращение продолжительности жизни. [16] Исследования показывают, что повышенный уровень SOD1 может быть биомаркером хронической токсичности тяжелых металлов у женщин с длительными пломбами из амальгамы . [17]
Боковой амиотрофический склероз (болезнь Лу Герига) [ править ]
Мутации (на сегодняшний день идентифицировано более 150) в этом гене связаны с семейным боковым амиотрофическим склерозом . [18] [19] [20] Однако несколько свидетельств также показывают, что SOD1 дикого типа в условиях клеточного стресса участвует в значительной части спорадических случаев БАС, которые составляют 90% пациентов с БАС. [21] Наиболее частыми мутациями являются A4V (в США) и H46R (Япония). В Исландии обнаружен только SOD1-G93S . Наиболее изученной моделью мыши с БАС является G93A . Сообщалось о редких вариантах транскрипта для этого гена. [10]
Практически все известные мутации SOD1, вызывающие БАС, действуют доминантным образом; одной мутантной копии гена SOD1 достаточно, чтобы вызвать заболевание. Точный молекулярный механизм (или механизмы), с помощью которого мутации SOD1 вызывают заболевание, неизвестны. Похоже, что это своего рода токсическое усиление функции [20], поскольку многие ассоциированные с заболеванием мутанты SOD1 (включая G93A и A4V) сохраняют ферментативную активность, а у мышей с нокаутом Sod1 не развивается БАС (хотя у них действительно наблюдается сильная зависимость дистального отдела от возраста двигательная нейропатия).
БАС - нейродегенеративное заболевание, характеризующееся избирательной потерей двигательных нейронов, вызывающей атрофию мышц . ДНК окисления продукта 8-OHdG является хорошо установлено маркером окислительного повреждения ДНК . 8-OHdG накапливается в митохондриях мотонейронов спинного мозга людей с БАС. [22] У трансгенных мышей с БАС, несущих мутантный ген SOD1, 8-OHdG также накапливается в митохондриальной ДНК спинномозговых мотонейронов. [23] Эти данные предполагают, что окислительное повреждение митохондриальной ДНК двигательных нейронов из-за изменения SOD1 может быть важным фактором в этиологии БАС.
Мутация A4V [ править ]
A4V ( аланин в кодоне 4 заменен на валин ) является наиболее распространенной мутацией, вызывающей БАС, в популяции США, при этом примерно 50% пациентов с SOD1-ALS несут мутацию A4V. [24] [25] [26] Примерно 10 процентов всех случаев семейного БАС в США вызваны гетерозиготными мутациями A4V в SOD1. Мутация редко встречается за пределами Америки.
Недавно было подсчитано, что мутация A4V произошла 540 поколений (~ 12 000 лет) назад. Гаплотип, окружающий мутацию, предполагает, что мутация A4V возникла у азиатских предков коренных американцев, которые достигли Америки через Берингов пролив . [27]
Мутант A4V относится к WT-подобным мутантам. Пациенты с мутациями A4V имеют различный возраст начала, но всегда очень быстрое течение болезни, средняя выживаемость после начала составляет 1,4 года (по сравнению с 3-5 годами с другими доминантными мутациями SOD1, а в некоторых случаях, таких как H46R, значительно дольше). Эта выживаемость значительно короче, чем у немутантного SOD1-связанного БАС.
Мутация H46R [ править ]
H46R ( гистидин в кодоне 47 заменен на аргинин ) является наиболее распространенной мутацией, вызывающей БАС, в популяции Японии, причем около 40% японских пациентов с СОД1-БАС имеют эту мутацию. H46R вызывает глубокую потерю связывания меди в активном центре SOD1 , и, как таковой, H46R является ферментативно неактивным. Болезнь, вызванная этой мутацией, длится очень долго, обычно время от начала заболевания до смерти составляет более 15 лет. [28] Мышиные модели с этой мутацией не демонстрируют классическую патологию митохондриальной вакуолизации, наблюдаемую у мышей G93A и G37R с БАС, и, в отличие от мышей G93A, дефицит основного митохондриального антиоксидантного фермента, SOD2 , не влияет на течение их заболевания. [28]
Мутация G93A [ править ]
G93A (глицин 93 заменен на аланин) - сравнительно редкая мутация, но она изучается очень интенсивно, поскольку это была первая мутация, смоделированная на мышах. G93A - это мутация псевдо-WT, которая не влияет на активность фермента. [26] Из-за доступности мыши G93A из лаборатории Джексона , на этой модели было проведено множество исследований потенциальных мишеней для лекарств и механизмов токсичности. По крайней мере, один частный исследовательский институт ( Институт развития терапии БАС) проводит крупномасштабные анализы наркотиков исключительно на этой модели мыши. Являются ли результаты специфическими для G93A или применимыми ко всем БАС, вызывающим мутации SOD1, в настоящее время неизвестно. Утверждалось, что определенные патологические особенности мыши G93A обусловлены артефактами сверхэкспрессии, особенно теми, которые связаны с вакуолизацией митохондрий (мышь G93A, обычно используемая из лаборатории Джексона, имеет более 20 копий гена SOD1 человека). [29] По крайней мере, одно исследование показало, что некоторые особенности патологии являются идиосинкразическими для G93A и не могут быть экстраполированы на все мутации, вызывающие БАС. [28]Дальнейшие исследования показали, что патогенез моделей G93A и H46R четко различается; некоторые лекарства и генетические вмешательства, которые очень полезны / вредны в одной модели, имеют либо противоположный эффект, либо не оказывают никакого эффекта в другой. [30] [31] [32]
Синдром Дауна [ править ]
Синдром Дауна (СД) вызывается тройным дублированием 21 хромосомы . Окислительный стресс считается важным фактором, лежащим в основе патологий, связанных с СД. Окислительный стресс, по-видимому, происходит из-за тройного дублирования и повышенной экспрессии гена SOD1, расположенного в хромосоме 21. Повышенная экспрессия SOD1, вероятно, вызывает повышенное производство перекиси водорода, что приводит к увеличению клеточного повреждения.
Было обнаружено, что уровни 8-OHdG в ДНК людей с СД, измеренные в слюне , были значительно выше, чем в контрольных группах. [33] Уровни 8-OHdG также были увеличены в лейкоцитах людей с СД по сравнению с контрольной группой . [34] Эти данные свидетельствуют о том, что окислительное повреждение ДНК может приводить к некоторым клиническим проявлениям СД.
Взаимодействия [ править ]
Было показано, что SOD1 взаимодействует с CCS [35] и Bcl-2 . [36] [37] [38] [39]
Ссылки [ править ]
- ^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000142168 - Ensembl , май 2017 г.
- ^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000022982 - Ensembl , май 2017 г.
- ^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
- ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
- ^ Милани Р, Гаглиарди S, Кова Е, Cereda С (2011). «Транскрипционная и посттранскрипционная регуляция SOD1 и ее потенциальные последствия при БАС» . Neurology Research International . 2011 : 1–9. DOI : 10.1155 / 2011/458427 . PMC 3096450 . PMID 21603028 .
- ^ a b c Розен Д. Р., Сиддик Т., Паттерсон Д., Фиглевич Д. А., Сапп П., Хентати А., Дональдсон Д., Гото Дж., О'Реган Дж. П., Дэн Х. Х. (март 1993 г.). «Мутации в гене супероксиддисмутазы Cu / Zn связаны с семейным боковым амиотрофическим склерозом». Природа . 362 (6415): 59–62. Bibcode : 1993Natur.362 ... 59R . DOI : 10.1038 / 362059a0 . PMID 8446170 . S2CID 265436 .
- ^ a b c Estácio SG, Leal SS, Cristóvão JS, Faísca PF, Gomes CM (февраль 2015 г.). «Связывание кальция с привратными остатками, фланкирующими склонные к агрегации сегменты, лежит в основе нефибриллярных амилоидных свойств супероксиддисмутазы 1 (SOD1)». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Белки и протеомика . 1854 (2): 118–26. DOI : 10.1016 / j.bbapap.2014.11.005 . PMID 25463043 .
- ^ a b c d Sea K, Sohn SH, Durazo A, Sheng Y, Shaw BF, Cao X, Taylor AB, Whitson LJ, Holloway SP, Hart PJ, Cabelli DE, Gralla EB, Valentine JS (январь 2015 г.). «Понимание роли необычной дисульфидной связи в супероксиддисмутазе медь-цинк» . Журнал биологической химии . 290 (4): 2405–18. DOI : 10.1074 / jbc.M114.588798 . PMC 4303690 . PMID 25433341 .
- ^ a b Khare SD, Caplow M, Dokholyan NV (октябрь 2004 г.). «Скорость и константы равновесия для многоступенчатой последовательности реакций агрегации супероксиддисмутазы при боковом амиотрофическом склерозе» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 101 (42): 15094–9. Bibcode : 2004PNAS..10115094K . DOI : 10.1073 / pnas.0406650101 . PMC 524068 . PMID 15475574 .
- ^ a b «Ген Entrez: супероксиддисмутаза 1 SOD1, растворимая (боковой амиотрофический склероз 1 (взрослый))» .
- ^ Murray CJ, Lopez AD (май 1997). «Альтернативные прогнозы смертности и инвалидности по причинам 1990-2020: Исследование глобального бремени болезней». Ланцет . 349 (9064): 1498–504. DOI : 10.1016 / S0140-6736 (96) 07492-2 . PMID 9167458 . S2CID 10556268 .
- ^ Braunwald E, Kloner RA (ноябрь 1985). «Реперфузия миокарда: палка о двух концах?» . Журнал клинических исследований . 76 (5): 1713–9. DOI : 10.1172 / JCI112160 . PMC 424191 . PMID 4056048 .
- ^ Маслов Л.Н., Naryzhnaia Н.В., Подоксены IuK, Прокудин Е. С., Горбунов А.С., Zhang I, PEI ZHM (январь 2015). «[Активные формы кислорода являются триггерами и медиаторами повышения толерантности сердца к воздействию ишемии-реперфузии]». Российский физиологический журнал Имени И.М. Сеченова / Российская академия наук . 101 (1): 3–24. PMID 25868322 .
- ^ Liem DA, Honda HM, Zhang J, Woo D, Ping P (декабрь 2007). «Прошлый и настоящий курс кардиопротекции против ишемического реперфузионного повреждения». Журнал прикладной физиологии . 103 (6): 2129–36. DOI : 10.1152 / japplphysiol.00383.2007 . PMID 17673563 .
- ^ Удар N, Atilano SR, Brown DJ, Ольгин B, Малый K, Nesburn AB, Кинни MC (август 2006). «SOD1: ген-кандидат кератоконуса» . Исследовательская офтальмология и визуализация . 47 (8): 3345–51. DOI : 10.1167 / iovs.05-1500 . PMID 16877401 .
- ^ Muller FL, Lustgarten MS, Jang Y, Ричардсон A, Ван Remmen H (август 2007). «Тенденции в теориях окислительного старения». Свободная радикальная биология и медицина . 43 (4): 477–503. DOI : 10.1016 / j.freeradbiomed.2007.03.034 . PMID 17640558 .
- ^ Cabaña-Муньос ME, Parmigiani-Искуэрд JM, Браво-Гонсалес Л.А., Kyung HM, Merino JJ (июнь 2015). «Повышенные уровни цинка / глутатиона и более высокая активность супероксиддисмутазы-1 как биомаркеры окислительного стресса у женщин с длительными пломбами из амальгамы: корреляция между уровнями ртути / алюминия (в волосах) и антиоксидантными системами в плазме» . PLOS ONE . 10 (6): e0126339. Bibcode : 2015PLoSO..1026339C . DOI : 10.1371 / journal.pone.0126339 . PMC 4468144 . PMID 26076368 .
- ^ Conwit РА (декабрь 2006). «Предотвращение семейного БАС: клиническое испытание возможно, но оправдано ли испытание эффективности?» . Журнал неврологических наук . 251 (1-2): 1-2. DOI : 10.1016 / j.jns.2006.07.009 . PMID 17070848 . S2CID 33105812 .
- ^ Al-Челеби A, Leigh PN (август 2000). «Последние достижения в области бокового амиотрофического склероза». Текущее мнение в неврологии . 13 (4): 397–405. DOI : 10.1097 / 00019052-200008000-00006 . PMID 10970056 . S2CID 21577500 .
- ^ a b Редлер Р.Л., Дохолян Н.В. (01.01.2012). «Комплексная молекулярная биология бокового амиотрофического склероза (БАС)». Молекулярная биология нейродегенеративных заболеваний . Прогресс в молекулярной биологии и трансляционной науке. 107 . С. 215–62. DOI : 10.1016 / B978-0-12-385883-2.00002-3 . ISBN 9780123858832. PMC 3605887 . PMID 22482452 .
- ^ Гаглиарди S, Кова Е, Давин А, Гуареши S, Абель К, Alvisi Е, Laforenza U, Ghidoni R, Кашман JR, Ceroni М, Cereda С (август 2010 г.). «Экспрессия мРНК SOD1 при спорадическом боковом амиотрофическом склерозе». Нейробиология болезней . 39 (2): 198–203. DOI : 10.1016 / j.nbd.2010.04.008 . PMID 20399857 . S2CID 207065284 .
- ^ Кикучи Н, Фурут А, Нисиок К, Сузуки SO, Nakabeppu Y, Иваки Т (апрель 2002 г.). «Нарушение митохондриальных ферментов репарации ДНК против накопления 8-оксогуанина в моторных нейронах спинного мозга при боковом амиотрофическом склерозе». Acta Neuropathol . 103 (4): 408–14. DOI : 10.1007 / s00401-001-0480-х . PMID 11904761 . S2CID 2102463 .
- ^ Warita Н, Hayashi Т, Т Мураками, Манабэ Y, Abe К (апрель 2001 г.). «Окислительное повреждение митохондриальной ДНК в спинномозговых мотонейронах трансгенных мышей с БАС». Brain Res. Мол. Brain Res . 89 (1–2): 147–52. DOI : 10.1016 / S0169-328X (01) 00029-8 . PMID 11311985 .
- ↑ Rosen DR, Bowling AC, Patterson D, Usdin TB, Sapp P, Mezey E, McKenna-Yasek D, O'Regan J, Rahmani Z, Ferrante RJ (июнь 1994). «Частая мутация супероксиддисмутазы-1 от ala 4 до val связана с быстро прогрессирующим семейным боковым амиотрофическим склерозом». Молекулярная генетика человека . 3 (6): 981–7. DOI : 10.1093 / HMG / 3.6.981 . PMID 7951249 .
- ^ Cudkowicz М, МакКенно-Yasek D, Саппы PE, Chin Вт, Геллер В, Хайден Д.Л., Schoenfeld Д.А., Hosler Б.А., Хорвицы HR, Браун RH (февраль 1997 г.). «Эпидемиология мутаций супероксиддисмутазы при боковом амиотрофическом склерозе». Анналы неврологии . 41 (2): 210–21. DOI : 10.1002 / ana.410410212 . PMID 9029070 . S2CID 25595595 .
- ^ а б Валентайн Дж.С., Харт П.Дж. (апрель 2003 г.). «Неправильно свернутый CuZnSOD и боковой амиотрофический склероз» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 100 (7): 3617–22. Bibcode : 2003PNAS..100.3617V . DOI : 10.1073 / pnas.0730423100 . PMC 152971 . PMID 12655070 .
- ^ Метла WJ, Джонсон Д., Auwarter KE, Iafrate AJ, Russ C, Al-Челеби A, Сапп PC, МакКенна-Yasek D, Andersen PM, Brown RH (январь 2008). «SOD1A4V-опосредованный БАС: отсутствие тесно связанного гена-модификатора и происхождение в Азии». Письма неврологии . 430 (3): 241–5. DOI : 10.1016 / j.neulet.2007.11.004 . PMID 18055113 . S2CID 46282375 .
- ^ a b c Мюллер Флорида, Лю Ю., Джерниган А., Борчелт Д., Ричардсон А., Ван Реммен Н. (сентябрь 2008 г.). «Дефицит MnSOD по-разному влияет на прогрессирование заболевания в двух разных моделях мутантных мышей с БАС». Мышцы и нервы . 38 (3): 1173–83. DOI : 10.1002 / mus.21049 . PMID 18720509 . S2CID 23971601 .
- ^ Bergemalm D, Йонссон PA, Graffmo KS, Andersen PM, Brännström T, Rehnmark A, Марклунд SL (апрель 2006). «Перегрузка стабильных и исключение нестабильных вариантов супероксиддисмутазы-1 человека в митохондриях моделей бокового амиотрофического склероза мышей» . Журнал неврологии . 26 (16): 4147–54. DOI : 10.1523 / JNEUROSCI.5461-05.2006 . PMC 6673995 . PMID 16624935 .
- ^ Пан л, Йошие Y, Отомо А, Огава Н, Ивасаки Y, Shang ВЧ, Hadano S (2012). «Различные мутанты супероксиддисмутазы меди-цинка человека, SOD1G93A и SOD1H46R, оказывают различное вредное воздействие на общий фенотип у мышей» . PLOS ONE . 7 (3): e33409. Bibcode : 2012PLoSO ... 733409P . DOI : 10.1371 / journal.pone.0033409 . PMC 3306410 . PMID 22438926 .
- ↑ Bhattacharya A, Bokov A, Muller FL, Jernigan AL, Maslin K, Diaz V, Richardson A, Van Remmen H (август 2012). «Ограничение диеты, но не рапамицин, увеличивает время начала заболевания и выживаемость мышиной модели БАС H46R / H48Q». Нейробиология старения . 33 (8): 1829–32. DOI : 10.1016 / j.neurobiolaging.2011.06.002 . PMID 21763036 . S2CID 11227242 .
- ↑ Vargas MR, Johnson DA, Johnson JA (сентябрь 2011 г.). «Снижение глутатиона ускоряет неврологический дефицит и митохондриальную патологию на модели мышей с семейным БАС-связанным hSOD1 (G93A)» . Нейробиология болезней . 43 (3): 543–51. DOI : 10.1016 / j.nbd.2011.04.025 . PMC 3139005 . PMID 21600285 .
- ^ Komatsu Т, Duckyoung У, Ито А, Куросава К, Maehata Y, Kubodera Т, М Икеда, Ли MC (сентябрь 2013 г. ). «Повышенные биомаркеры окислительного стресса в слюне пациентов с синдромом Дауна». Arch. Oral Biol . 58 (9): 1246–50. DOI : 10.1016 / j.archoralbio.2013.03.017 . PMID 23714170 .
- ^ Pallardó FV, Деган P, д'Искья M, Келли FJ, Zatterale A, Кальцоне R, G Castello, Fernandez-Дельгадо R, Dunster C, Ллорет A, Manini P, Pisanti MA, Vuttariello E, Пагано G (август 2006) . «Множественные доказательства прооксидантного состояния в раннем возрасте у пациентов с синдромом Дауна». Биогеронтология . 7 (4): 211–20. DOI : 10.1007 / s10522-006-9002-5 . PMID 16612664 . S2CID 13657691 .
- ^ Casareno RL, Уогонер D, Gitlin JD (сентябрь 1998). «Шаперон меди CCS напрямую взаимодействует с супероксиддисмутазой меди / цинка» . Журнал биологической химии . 273 (37): 23625–8. DOI : 10.1074 / jbc.273.37.23625 . PMID 9726962 .
- ^ PASINELLI P, Белфорд ME, Леннон N, Bacskai BJ, Хайман BT, Trotti D, Brown RH (июль 2004). «Связанные с амиотрофическим боковым склерозом мутантные белки SOD1 связываются и агрегируются с Bcl-2 в митохондриях спинного мозга». Нейрон . 43 (1): 19–30. DOI : 10.1016 / j.neuron.2004.06.021 . PMID 15233914 . S2CID 18141051 .
- ^ Cova E, Ghiroldi A, Guareschi S, Mazzini G, Gagliardi S, Davin A, Bianchi M, Ceroni M, Cereda C (октябрь 2010 г.). «G93A SOD1 изменяет клеточный цикл в клеточной модели бокового амиотрофического склероза». Сотовая связь . 22 (10): 1477–84. DOI : 10.1016 / j.cellsig.2010.05.016 . PMID 20561900 .
- ^ Cereda C, Кова E, Di Poto C, Галли A, Мадзини G, M Corato, Ceroni M (ноябрь 2006). «Влияние оксида азота на лимфоциты пациентов со спорадическим боковым амиотрофическим склерозом: токсическая или защитная роль?». Неврологические науки . 27 (5): 312–6. DOI : 10.1007 / s10072-006-0702-Z . PMID 17122939 . S2CID 25059353 .
- ^ Кова E, Cereda C, Галли A, D Curti, Finotti C, Di Poto C, Corato M Мадзини G, Ceroni M (май 2006). «Модифицированная экспрессия белков Bcl-2 и SOD1 в лимфоцитах от пациентов со спорадическим БАС». Письма неврологии . 399 (3): 186–90. DOI : 10.1016 / j.neulet.2006.01.057 . PMID 16495003 . S2CID 26076370 .
Дальнейшее чтение [ править ]
- de Belleroche J, Orrell R, King A (ноябрь 1995 г.). «Семейный амиотрофический боковой склероз / заболевание двигательных нейронов (FALS): обзор текущих событий» . Журнал медицинской генетики . 32 (11): 841–7. DOI : 10.1136 / jmg.32.11.841 . PMC 1051731 . PMID 8592323 .
- Серони М., Курти Д., Алимонти Д. (2002). «Боковой амиотрофический склероз и ген SOD1: обзор». Функциональная неврология . 16 (4 Suppl): 171–80. PMID 11996514 .
- Зелко И.Н., Мариани Т.Дж., Фольц Р.Дж. (август 2002 г.). «Мультигенное семейство супероксиддисмутазы: сравнение структур, эволюции и экспрессии генов CuZn-SOD (SOD1), Mn-SOD (SOD2) и EC-SOD (SOD3)». Свободная радикальная биология и медицина . 33 (3): 337–49. DOI : 10.1016 / S0891-5849 (02) 00905-X . PMID 12126755 .
- Hadano S (июнь 2002 г.). «[Гены, вызывающие семейный боковой амиотрофический склероз]». Сэйкагаку. Журнал Японского биохимического общества . 74 (6): 483–9. PMID 12138710 .
- Нур Р., Миттал С., Икбал Дж. (Сентябрь 2002 г.). «Супероксиддисмутаза - применение и актуальность при заболеваниях человека». Монитор медицинской науки . 8 (9): RA210–5. PMID 12218958 .
- Поттер С.З., Валентин Дж.С. (апрель 2003 г.). «Загадочная роль супероксиддисмутазы меди и цинка в боковом амиотрофическом склерозе (болезнь Лу Герига)». Журнал биологической неорганической химии . 8 (4): 373–80. DOI : 10.1007 / s00775-003-0447-6 . PMID 12644909 . S2CID 22820101 .
- Ротилио Г., Аквилано К., Сириоло М.Р. (2004). «Взаимодействие Cu, Zn супероксиддисмутазы и синтазы оксида азота в нейродегенеративных процессах» . IUBMB Life . 55 (10–11): 629–34. DOI : 10.1080 / 15216540310001628717 . PMID 14711010 . S2CID 19518719 .
- Джафари-Шлуп Х.Ф., Хорис Дж., Майё-Портас В., Хэнд С., Руло Г., Каму В. (январь 2004 г.). «[Аномалии гена супероксиддисмутазы 1 при семейном боковом амиотрофическом склерозе: корреляции фенотип / генотип. Французский опыт и обзор литературы]». Revue Neurologique . 160 (1): 44–50. DOI : 10.1016 / S0035-3787 (04) 70846-2 . PMID 14978393 .
- Фарачи FM, Дидион SP (август 2004 г.). «Защита сосудов: изоформы супероксиддисмутазы в стенке сосуда» . Артериосклероз, тромбоз и биология сосудов . 24 (8): 1367–73. DOI : 10.1161 / 01.ATV.0000133604.20182.cf . PMID 15166009 .
- Gagliardi S, Ogliari P, Davin A, Corato M, Cova E, Abel K, Cashman JR, Ceroni M, Cereda C (август 2011 г.). «Уровни мРНК флавин-содержащей монооксигеназы повышаются в областях мозга также у мышей с мутантным SOD1». Исследование нейротоксичности . 20 (2): 150–8. DOI : 10.1007 / s12640-010-9230-у . PMID 21082301 . S2CID 21856030 .
- Баттистини С., Риччи С., Лотти Е.М., Бениньи М., Гальярди С., Зукко Р., Бондавалли М., Марчелло Н., Черони М., Середа С. (июнь 2010 г.). «Тяжелый семейный БАС с новой мутацией экзона 4 (L106F) в гене SOD1». Журнал неврологических наук . 293 (1–2): 112–5. DOI : 10.1016 / j.jns.2010.03.009 . PMID 20385392 . S2CID 24895265 .
