Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Концепция проверки структуры: модель белка (каждый шарик представляет собой атом) и увеличенная область с данными электронной плотности и 3 яркими флажками для проблем.

Проверка макромолекулярной структуры - это процесс оценки надежности трехмерных атомных моделей больших биологических молекул, таких как белки и нуклеиновые кислоты . Эти модели, которые обеспечивают трехмерные координаты для каждого атома в молекуле (см. Пример на изображении), взяты из экспериментов структурной биологии, таких как рентгеновская кристаллография [1] или ядерный магнитный резонанс (ЯМР). [2]Проверка имеет три аспекта: 1) проверка достоверности от тысяч до миллионов измерений в эксперименте; 2) проверка того, насколько модель атома согласуется с экспериментальными данными; и 3) проверка соответствия модели известным физическим и химическим свойствам.

Белки и нуклеиновые кислоты - это рабочие лошадки биологии, обеспечивающие необходимые химические реакции, структурную организацию, рост, подвижность, размножение и чувствительность к окружающей среде. Для их биологических функций важны подробные трехмерные структуры молекул и изменения в этих структурах. Чтобы понимать и контролировать эти функции, нам нужны точные знания о моделях, которые представляют эти структуры, включая их многочисленные сильные стороны и их случайные слабости.

Конечными пользователями макромолекулярных моделей являются клиницисты, учителя и студенты, а также сами структурные биологи, редакторы журналов и рецензенты , экспериментаторы, изучающие макромолекулы другими методами, а также теоретики и биоинформатики, изучающие более общие свойства биологических молекул. Их интересы и требования различаются, но все они получают большую пользу от глобального и местного понимания надежности моделей.

Историческое резюме [ править ]

Макромолекулярной кристаллографии предшествовала более старая область низкомолекулярной рентгеновской кристаллографии (для структур с менее чем несколькими сотнями атомов). Данные дифракции малых молекул имеют гораздо более высокое разрешениечем это возможно для макромолекул, и имеет очень четкую математическую связь между данными и атомной моделью. Остаток, или R-фактор, измеряет соответствие между экспериментальными данными и значениями, рассчитанными на основе атомной модели. Для хорошо определенной низкомолекулярной структуры R-фактор почти такой же мал, как неопределенность экспериментальных данных (значительно меньше 5%). Таким образом, этот один тест сам по себе обеспечивает большую часть необходимой валидации, но ряд дополнительных проверок согласованности и методологии выполняется с помощью автоматизированного программного обеспечения [3] в качестве требования для документов о структуре кристаллов малых молекул, представленных в Международный союз кристаллографии (IUCr). ) журналы, такие как Acta Crystallographicaраздел B или C. Координаты атомов этих низкомолекулярных структур архивируются и доступны через Кембриджскую структурную базу данных (CSD) [4] или открытую базу данных кристаллографии (COD). [5]

Первое программное обеспечение для макромолекулярной валидации было разработано примерно в 1990 году для белков. Он включал в себя перекрестную проверку Rfree для соответствия модели и данных, [6] параметры длины связи и угла для ковалентной геометрии [7], а также критерии конформации боковой и основной цепи. [8] [9] [10] Для макромолекулярных структур атомные модели депонируются в Protein Data Bank (PDB), который по-прежнему является единственным архивом этих данных. PDB был создан в 1970 - е годы в Брукхейвенской национальной лаборатории , [11] переехал в 2000 году в RCSB (Collaboration Research по структурной биологии) с центром в Рутгерса ,[12] и расширен в 2003 году, чтобы стать wwPDB (всемирный банк данных по белкам) [13] с добавлением сайтов доступа в Европе ( [1] ) и Азии ( [2] ), а также с данными ЯМР, обрабатываемыми в BioMagResBank (BMRB ) в Висконсине.

Валидация быстро стала стандартом в этой области [14] с дальнейшими разработками, описанными ниже. * Очевидно, требуется расширение *

С 1 февраля 2008 г., когда всемирный банк данных по белкам (wwPDB) сделал обязательным депонирование экспериментальных данных вместе с координатами атомов, было дано большое повышение применимости всесторонней проверки как для рентгеновских лучей, так и для ЯМР . С 2012 года строгие формы валидации находились в процессе принятия для осаждения wwPDB на основе рекомендаций комитетов рабочей группы wwPDB по валидации для рентгеновской кристаллографии , [15] для ЯМР, [16] для SAXS ( малоугловой рентгеновский снимок). рассеяния ), а также для криоЭМ (криоэлектронная микроскопия ). [17]

Этапы проверки [ править ]

Валидацию можно разбить на три этапа: проверка собранных необработанных данных (проверка данных), интерпретация данных в атомарной модели (проверка соответствия между моделями) и, наконец, проверка самой модели. Хотя первые два шага специфичны для используемой техники, проверка расположения атомов в окончательной модели - нет.

Проверка модели [ править ]

Геометрия [ править ]

[7] [18] [19]

Конформация (двугранность): белок и РНК [ править ]

Было показано, что двугранные углы основной и боковой цепи белка и РНК имеют определенные комбинации углов, которые разрешены (или запрещены). Для диэдров основной цепи белка (φ, ψ) это было решено с помощью легендарного графика Рамачандрана, а для двугранных боковых цепей (χ) следует обратиться к библиотеке Dunbrack's Rotamer .

Хотя структуры мРНК, как правило, короткоживущие и одноцепочечные, существует множество некодирующих РНК с различной вторичной и третичной укладкой (тРНК, рРНК и т. Д.), Которые содержат преобладающее количество канонических оснований Уотсона-Крика (WC). -пар вместе со значительным количеством пар оснований, не относящихся к Watson Crick (NWC), для которых такие РНК также подходят для регулярной структурной проверки, которая применяется для спиралей нуклеиновых кислот. Стандартной практикой является анализ геометрических параметров внутри (транснациональный: сдвиг, скольжение, подъем; вращение: наклон, крен, кручение) и между базовыми парами (транснациональный: сдвиг, смещение, растяжение, вращение: пряжка, пропеллер, раскрытие). ) - находятся ли они в диапазоне или вне диапазона по отношению к их предлагаемым значениям. [20] [21]Эти параметры описывают относительную ориентацию двух парных оснований относительно друг друга в двух цепях (внутри) вместе с ориентациями двух сложенных пар оснований (интер) относительно друг друга, и, следовательно, вместе они служат для подтверждения структуры нуклеиновых кислот в целом. Поскольку спирали РНК имеют небольшую длину (в среднем: 10-20 п.н.), использование электростатического поверхностного потенциала в качестве параметра проверки [22] оказалось полезным, особенно для целей моделирования.

Упаковка и электростатика: глобулярные белки [ править ]

Для глобулярных белков внутренняя упаковка атомов (возникающая из-за короткодействующих локальных взаимодействий) боковых цепей [23] [24] [25] [26], как было показано, играет решающую роль в структурной стабилизации складки белка. С другой стороны, электростатическая гармония (нелокальная, дальнодействующая) всей складки [27] также важна для ее стабилизации. Аномалии упаковки включают стерические столкновения, [28] короткие контакты, [26] отверстия [29] и полости [30], а также электростатическую дисгармонию [27] [31]относятся к несбалансированным частичным зарядам в ядре белка (особенно актуально для спроектированных внутренностей белка). В то время как оценка коллизий Molprobity идентифицирует стерические столкновения с очень высоким разрешением, график комплементарности объединяет аномалии упаковки с электростатическим дисбалансом боковых цепей и сигналов для одного или обоих.

Углеводы [ править ]

Двухмерная диаграмма N-гликана, связанного с фрагментом антитела в структуре с кодом доступа PDB «4BYH». Эта диаграмма, созданная с помощью Privateer [32], соответствует стандартной номенклатуре символов [33] и включает в своем исходном формате svg аннотации, содержащие информацию для проверки, включая конформацию кольца и обнаруженные типы моносахаридов.

Разветвленная и циклическая природа углеводов создает особые проблемы для инструментов проверки структуры. [34] При более высоком разрешении можно определить последовательность / структуру олиго- и полисахаридов как в виде ковалентных модификаций, так и в качестве лигандов. Однако при более низком разрешении (обычно ниже 2,0 Å) последовательности / структуры должны либо соответствовать известным структурам, либо поддерживаться дополнительными методами, такими как масс-спектрометрия. [35] Кроме того, моносахариды имеют четкие конформационные предпочтения (насыщенные кольца обычно встречаются в конформациях кресел), [36] но ошибки, вносимые во время построения и / или уточнения модели (неправильная хиральность связи или расстояние, или неправильный выбор модели - см. [37] ]для рекомендаций по построению и уточнению углеводных моделей и [38] [39] [40] для обзоров общих ошибок в углеводных структурах) могут вывести свои атомные модели за пределы их энергетических минимумов. Около 20% отложенных углеводных структур находятся в неоправданных энергетических минимумах. [41]

Ряд веб - служб проверки углеводов доступны на glycosciences.de (включая номенклатурные проверок и рычажный проверок PDB-ухода , [42] и кросс-проверки с данными масс - спектрометрии посредством использования GlycanBuilder), в то время как CCP4 люкс в настоящее время распространяет Privateer , [32]это инструмент, который интегрирован в сам процесс построения и уточнения модели. Privateer может проверять стерео- и региохимию, конформацию кольца и сморщивание, скручивание связей и корреляцию в реальном пространстве с положительной плотностью опущения, создавая апериодические торсионные ограничения на кольцевых связях, которые могут использоваться любым программным обеспечением для уточнения для поддержания конформация минимальной энергии моносахарида. [32]

Privateer также генерирует масштабируемые двумерные SVG-диаграммы в соответствии со стандартной номенклатурой символов Essentials of Glycobiology [33], содержащей всю информацию о валидации в виде аннотаций всплывающих подсказок (см. Рисунок). Эта функциональность в настоящее время интегрирована в другие программы CCP4, такие как программа молекулярной графики CCP4mg (через трехмерное представление Glycoblocks [43], которое соответствует стандартной номенклатуре символов [33] ) и графический интерфейс пакета CCP4i2.

Проверка кристаллографии [ править ]

См. Также: Рентгеновская кристаллография.

Общие соображения [ править ]

Глобальные и локальные критерии [ править ]

Многие критерии оценки применяются глобально ко всей экспериментальной структуре, в первую очередь разрешение , анизотропия или неполнота данных, а также остаточный или R-фактор, который измеряет общее соответствие модели и данным (см. Ниже). Они помогают пользователю выбрать наиболее точную из связанных записей банка данных белков для ответа на свои вопросы. К отдельным остаткам или локальным областям в трехмерной структуре применяются другие критерии, например соответствие локальной электронной плотности.карта или стерические столкновения между атомами. Они особенно ценны для структурных биологов для внесения улучшений в модель и для пользователей для оценки надежности этой модели непосредственно в том месте, которое им небезразлично - например, в месте активности ферментов или связывания лекарств. Оба типа показателей очень полезны, но, хотя глобальные критерии легче сформулировать или опубликовать, местные критерии вносят наибольший вклад в научную точность и биологическую значимость. Как сказано в учебнике Руппа, «только локальная проверка, включая оценку как геометрии, так и электронной плотности, может дать точную картину надежности модели структуры или любой гипотезы, основанной на локальных особенностях модели». [44]

Что можно увидеть в макромолекулярных кристаллических структурах с низким и высоким разрешением

Связь с разрешением и B-фактором [ править ]

Проверка данных [ править ]

Структурные факторы [ править ]

Twinning [ править ]

Проверка соответствия модели и данных [ править ]

Остатки и Rfree [ править ]

Корреляция в реальном пространстве [ править ]

Улучшение за счет исправления диагностированных проблем [ править ]

В ядерном магнитном резонансе [ править ]

Проверка данных: химические сдвиги, NOE, RDC [ править ]

AVS
Пакет проверки назначения ( AVS ) проверяет список химических сдвигов в формате BioMagResBank (BMRB) на наличие проблем. [45]
PSVS
Сервер проверки структуры белка в NESG на основе статистики поиска информации [46]
PROSESS
PROSESS (Protein Structure Evaluation Suite & Server) - это новый веб-сервер, который предлагает оценку структурных моделей белков по химическим сдвигам ЯМР, а также по NOE, геометрическим параметрам и параметрам, основанным на знаниях.
LACS
Линейный анализ химических сдвигов используется для абсолютной привязки данных по химическому сдвигу.

Проверка соответствия модели и данных [ править ]

ТАЛОС + . Предсказывает торсионные углы остова протеина на основе данных химического сдвига. Часто используется для создания дополнительных ограничений, применяемых к модели конструкции во время уточнения.

Проверка модели: как указано выше [ править ]

Структурный ансамбль ЯМР для файла PDB 2K5D с четко определенной структурой для бета-цепей (стрелки) и неопределенными, предположительно высокоподвижными областями для оранжевой петли и синего N-конца

Динамика: ядро ​​против циклов, хвосты и мобильные домены [ править ]

Одной из критических потребностей для проверки структурного ансамбля ЯМР является различение четко определенных областей (тех, которые имеют экспериментальные данные) от областей, которые являются очень мобильными и / или не имеют наблюдаемых данных. Существует несколько текущих или предлагаемых методов для проведения этого различия, таких как Индекс случайной катушки , но до сих пор сообщество ЯМР не стандартизировало какой-либо один.

Программное обеспечение и веб-сайты [ править ]

В Крио-ЭМ [ править ]

В SAXS [ править ]

SAXS (малоугловое рассеяние рентгеновских лучей) - это быстрорастущая область определения структуры, как в качестве источника приблизительной трехмерной структуры для начальных или сложных случаев, так и в качестве компонента определения структуры гибридным методом в сочетании с ЯМР, ЭМ, кристаллографическим анализом. , перекрестные ссылки или вычислительная информация. Существует большой интерес к разработке надежных стандартов валидации для интерпретации данных SAXS и качества получаемых моделей, но пока еще нет общепринятых общепринятых методов. Три последних шага в этом направлении - это создание всемирным банком Protein DataBank комитета Целевой группы по валидации по малому углу рассеяния и его первоначальный отчет [47], набор предлагаемых стандартов для включения данных в публикации, [48]и первоначальное предложение статистически выведенных критериев для автоматизированной оценки качества. [49]

Для вычислительной биологии [ править ]

Трудно провести осмысленную проверку отдельной, чисто вычислительной, макромолекулярной модели в отсутствие экспериментальных данных для этой молекулы, потому что модель с наилучшей геометрией и конформационной оценкой может не быть наиболее близкой к правильному ответу. Таким образом, при валидации компьютерного моделирования большое внимание уделяется оценке методов. Чтобы избежать предвзятости и принятия желаемого за действительное, были организованы соревнования по двойному слепому предсказанию, оригинальным примером которых (проводимым каждые 2 года с 1994 г.) является CASP (Критическая оценка предсказания структуры) для оценки предсказаний трехмерной структуры белка для недавно решенных кристаллографических или Структуры ЯМР конфиденциальны до конца соответствующего конкурса. [50]Основным критерием оценки CASP является взвешенная оценка, называемая GDT-TS, для соответствия позиций Calpha между предсказанной и экспериментальной моделями. [51]

См. Также [ править ]

  • Список биофизически важных структур макромолекулярных кристаллов

Ссылки [ править ]

  1. ^ Рупп 2009
  2. ^ Cavanagh 2006
  3. ^ Spek AL (2003). «Валидация монокристаллической структуры с помощью программы PLATON» . Журнал прикладной кристаллографии . 36 : 7–13. DOI : 10.1107 / S0021889802022112 .
  4. ↑ Allen FH (июнь 2002 г.). «Кембриджская база данных структур: четверть миллиона кристаллических структур и рост» . Acta Crystallographica Раздел B . 58 (Pt 3 Pt 1): 380–8. DOI : 10.1107 / S0108768102003890 . PMID 12037359 . 
  5. ^ Gražulis S, Chateigner D, Downs RT, Yokochi AF, Quirós M, Lutterotti L, et al. (Август 2009 г.). «Открытая база данных кристаллографии - открытая коллекция кристаллических структур» . Журнал прикладной кристаллографии . 42 (Pt 4): 726–729. DOI : 10.1107 / s0021889809016690 . PMC 3253730 . PMID 22477773 .  
  6. ^ Brünger AT (январь 1992). «Свободное значение R: новая статистическая величина для оценки точности кристаллических структур». Природа . 355 (6359): 472–5. Bibcode : 1992Natur.355..472B . DOI : 10.1038 / 355472a0 . PMID 18481394 . S2CID 2462215 .  
  7. ^ a b Engh RA, Huber R (1991). «Точные параметры связи и угла для уточнения структуры белка в рентгеновских лучах». Acta Crystallographica . 47 (4): 392–400. DOI : 10.1107 / s0108767391001071 .
  8. ^ Вдумайтесь JW, Ричардс FM (1987). «Третичные шаблоны для белков. Использование критериев упаковки при перечислении разрешенных последовательностей для различных структурных классов». Журнал молекулярной биологии . 193 (4): 775–791. DOI : 10.1016 / 0022-2836 (87) 90358-5 . PMID 2441069 . 
  9. ^ Ласковски РА, Макартур MW, Мосс DS, Thornton JM (1993). «ПРОЧЕК: программа для проверки стереохимического качества белковых структур». Журнал прикладной кристаллографии . 26 (2): 283–291. DOI : 10.1107 / s0021889892009944 .
  10. ↑ Hooft RW, Vriend G, Sander C, Abola EE (май 1996). «Ошибки в белковых структурах». Природа . 381 (6580): 272. Bibcode : 1996Natur.381..272H . DOI : 10.1038 / 381272a0 . PMID 8692262 . S2CID 4368507 .  
  11. ^ Bernstein FC, Koetzle TF, Williams GJ, Meyer EF, Brice MD, Rodgers JR и др. (Май 1977 г.). «Банк данных белков: компьютерный архивный файл для макромолекулярных структур». Журнал молекулярной биологии . 112 (3): 535–42. DOI : 10.1016 / s0022-2836 (77) 80200-3 . PMID 875032 . 
  12. ^ Берман HM , Westbrook J, Feng Z, Gilliland G, Bhat TN, Weissig H, et al. (Январь 2000 г.). «Банк данных о белках» . Исследования нуклеиновых кислот . 28 (1): 235–42. DOI : 10.1093 / NAR / 28.1.235 . PMC 102472 . PMID 10592235 .  
  13. ^ Berman H , Henrick K, Накамура H (декабрь 2003). «Представляем всемирный банк данных о белках». Структурная биология природы . 10 (12): 980. DOI : 10.1038 / nsb1203-980 . PMID 14634627 . S2CID 2616817 .  
  14. ^ Kleywegt GJ (2000). «Валидация кристаллических структур белков». Acta Crystallographica D . 56 (Pt 3): 18–19. DOI : 10.1107 / s0907444999016364 . PMID 10713511 . 
  15. ^ Прочтите RJ, Adams PD, Arendall WB, Brunger AT , Emsley P, Joosten RP и др. (Октябрь 2011 г.). «Новое поколение инструментов кристаллографической проверки для банка данных белков» . Структура . 19 (10): 1395–412. DOI : 10.1016 / j.str.2011.08.006 . PMC 3195755 . PMID 22000512 .  
  16. ^ Montelione GT, Nilges M, Bax A , Güntert P, Herrmann T, Richardson JS и др. (Сентябрь 2013). «Рекомендации Рабочей группы по валидации ЯМР wwPDB» . Структура . 21 (9): 1563–70. DOI : 10.1016 / j.str.2013.07.021 . PMC 3884077 . PMID 24010715 .  
  17. ^ Хендерсон Р. , Сали А., Бейкер М.Л., Каррагер Б., Девкота Б., Даунинг К.Х. и др. (Февраль 2012 г.). «Итоги первого заседания рабочей группы по валидации электронной микроскопии» . Структура . 20 (2): 205–14. DOI : 10.1016 / j.str.2011.12.014 . PMC 3328769 . PMID 22325770 .  
  18. ^ Гелбин А, Б Шнайдера, Clowney л, Се SH, Олсон WK, Берман HM (1996). «Геометрические параметры нуклеиновых кислот: сахар и фосфатные составляющие». Журнал Американского химического общества . 118 (3): 519–529. DOI : 10.1021 / ja9528846 .
  19. ^ Шультце Р, Feigon J (июнь 1997 г.). «Ошибки хиральности в структурах нуклеиновых кислот» . Природа . 387 (6634): 668. Bibcode : 1997Natur.387..668S . DOI : 10.1038 / 42632 . PMID 9192890 . S2CID 4318780 .  
  20. ^ Дикерсон, Ричард Э. (1989-02-01). «Определения и номенклатура параметров структуры нуклеиновых кислот» . Журнал биомолекулярной структуры и динамики . 6 (4): 627–634. DOI : 10.1080 / 07391102.1989.10507726 . ISSN 0739-1102 . PMC 400765 . PMID 2619931 .   
  21. ^ Олсон, Вильма К; Бансал, Манджу; Берли, Стивен К.; Дикерсон, Ричард Э; Герштейн, Марк; Харви, Стивен С; Хайнеманн, Удо; Лу, Сян-Цзюнь; Нейдл, Стивен; Шаккед, Зиппора; Скленар, Хайнц (2001-10-12). «Стандартная система отсчета для описания геометрии пары оснований нуклеиновых кислот11 Под редакцией PE Wright22 Это документ Номенклатурного комитета IUBMB (NC-IUBMB) / IUPAC-IUBMB Совместной комиссии по биохимической номенклатуре (JCBN), членами которого являются Р. Cammack (председатель), A. Bairoch, HM Berman, S. Boyce, CR Cantor, K. Elliott, D. Horton, M. Kanehisa, A. Kotyk, GP Moss, N. Sharon и KF Tipton ". Журнал молекулярной биологии . 313 (1): 229–237. DOI : 10.1006 / jmbi.2001.4987 . ISSN 0022-2836 . PMID  11601858 .
  22. ^ Бхаттачарья, Дхананджай; Гальдер, Суканья; Басу, Санкар; Мукерджи, Дебасиш; Кумар, Прасун; Бансал, Манджу (19 января 2017 г.). «RNAHelix: компьютерное моделирование структур нуклеиновых кислот с использованием Watson – Crick и неканонических пар оснований». Журнал компьютерного молекулярного дизайна . 31 (2): 219–235. Bibcode : 2017JCAMD..31..219B . DOI : 10.1007 / s10822-016-0007-0 . ISSN 0920-654X . PMID 28102461 . S2CID 356097 .   
  23. ^ Shen MY, Davis FP Сали A (март 2005). «Оптимальный размер домена глобулярного белка: простая модель упаковки сфер». Письма по химической физике . 405 (1–3): 224–228. Bibcode : 2005CPL ... 405..224S . DOI : 10.1016 / j.cplett.2005.02.029 . ISSN 0009-2614 . 
  24. ^ Misura К., Морозов А.В., Baker D (сентябрь 2004). «Анализ анизотропной упаковки боковых цепей в белках и применение для предсказания структуры с высоким разрешением». Журнал молекулярной биологии . 342 (2): 651–64. DOI : 10.1016 / j.jmb.2004.07.038 . PMID 15327962 . 
  25. Перейти ↑ Basu S, Bhattacharyya D, Banerjee R (май 2011 г.). «Картирование распределения топологий упаковки внутри белков показывает преобладающее предпочтение конкретных мотивов упаковки» . BMC Bioinformatics . 12 (1): 195. DOI : 10,1186 / 1471-2105-12-195 . PMC 3123238 . PMID 21605466 .  
  26. ^ а б Банерджи Р., Сен М., Бхаттачарья Д., Саха П. (октябрь 2003 г.). «Модель пазла: поиск конформационной специфичности в белковом внутреннем пространстве». Журнал молекулярной биологии . 333 (1): 211–26. DOI : 10.1016 / j.jmb.2003.08.013 . PMID 14516754 . 
  27. ^ а б Басу С., Бхаттачарья Д., Банерджи Р. (июнь 2012 г.). «Само-комплементарность в белках: преодоление разрыва между связыванием и сворачиванием» . Биофизический журнал . 102 (11): 2605–14. Bibcode : 2012BpJ ... 102.2605B . DOI : 10.1016 / j.bpj.2012.04.029 . PMC 3368132 . PMID 22713576 .  
  28. ^ Chen VB, Arendall WB, Headd JJ, Keedy DA, Immormino RM, Kapral GJ, et al. (Январь 2010 г.). «MolProbity: проверка структуры всех атомов для кристаллографии макромолекул» . Acta Crystallographica Раздел D . 66 (Pt 1): 12–21. DOI : 10.1107 / S0907444909042073 . PMC 2803126 . PMID 20057044 .  
  29. ^ Sheffler W, Baker D (январь 2009). «RosettaHoles: быстрая оценка упаковки ядра белка для предсказания, уточнения, дизайна и проверки структуры» . Белковая наука . 18 (1): 229–39. DOI : 10.1002 / pro.8 . PMC 2708028 . PMID 19177366 .  
  30. ^ Чакраварти S, Варадараджан R (июль 1999). «Остаточная глубина: новый параметр для анализа структуры и стабильности белка». Структура . 7 (7): 723–32. DOI : 10.1016 / s0969-2126 (99) 80097-5 . PMID 10425675 . 
  31. Перейти ↑ Basu S, Bhattacharyya D, Banerjee R (июнь 2014 г.). «Применение графика комплементарности в обнаружении ошибок и проверке структуры белков». Индийский журнал биохимии и биофизики . 51 (3): 188–200. PMID 25204080 . 
  32. ^ а б в Агирре Дж., Иглесиас-Фернандес Дж., Ровира С., Дэвис Дж. Дж., Уилсон К. С., Каутан К. Д. (ноябрь 2015 г.). «Privateer: программное обеспечение для конформационной проверки структур углеводов» (PDF) . Структурная и молекулярная биология природы . 22 (11): 833–4. DOI : 10.1038 / nsmb.3115 . PMID 26581513 . S2CID 33800088 .   
  33. ^ а б в Варки А., Каммингс Р.Д., Эби М., Пакер Н.Х., Зеебергер PH, Эско Д.Д. и др. (Декабрь 2015 г.). «Номенклатура символов для графических представлений гликанов» . Гликобиология . 25 (12): 1323–4. DOI : 10.1093 / glycob / cwv091 . PMC 4643639 . PMID 26543186 .  
  34. ^ Agirre Дж, Дэвис ГДж, Уилсон К. С., Cowtan КД (июнь 2017 г.). «Углеводная структура: каменистая дорога к автоматизации» (PDF) . Текущее мнение в структурной биологии . Углеводы • Последовательности и топология. 44 : 39–47. DOI : 10.1016 / j.sbi.2016.11.011 . PMID 27940408 .  
  35. ↑ Crispin M, Stuart DI, Jones EY (май 2007 г.). «Построение значимых моделей гликопротеинов». Структурная и молекулярная биология природы . 14 (5): 354, обсуждение 354–5. DOI : 10.1038 / nsmb0507-354a . PMID 17473875 . S2CID 2020697 .  
  36. ^ Davies GJ, Планас A, C Ровира (февраль 2012). «Конформационные анализы координаты реакции гликозидаз». Счета химических исследований . 45 (2): 308–16. DOI : 10.1021 / ar2001765 . PMID 21923088 . 
  37. ^ Agirre J (февраль 2017). «Стратегии построения, уточнения и проверки углеводных моделей» . Acta Crystallographica Раздел D . 73 (Pt 2): 171–186. DOI : 10.1107 / S2059798316016910 . PMC 5297920 . PMID 28177313 .  
  38. ^ Lütteke T (февраль 2009). «Анализ и проверка трехмерных структур углеводов» . Acta Crystallographica Раздел D . 65 (Pt 2): 156–68. DOI : 10.1107 / S0907444909001905 . PMC 2631634 . PMID 19171971 .  
  39. ^ Lütteke T, фон дер Lieth CW (2009-01-01). «Интеллектуальный анализ данных PDB для глико-связанных данных». Гликомикс . Методы молекулярной биологии. 534 . С. 293–310. DOI : 10.1007 / 978-1-59745-022-5_21 . ISBN 978-1-58829-774-7. PMID  19277543 .
  40. ^ Йоостен RP, Lütteke T (июнь 2017). «Валидация трехмерной структуры углеводов» (PDF) . Текущее мнение в структурной биологии . 44 : 9–17. DOI : 10.1016 / j.sbi.2016.10.010 . PMID 27816840 .  
  41. ^ Agirre Дж, Дэвис G, Вильсон К, Cowtan К (май 2015 г.). «Углеводные аномалии в PDB» (PDF) . Природа Химическая биология . 11 (5): 303. DOI : 10.1038 / nchembio.1798 . PMID 25885951 .  
  42. ^ Lütteke T, фон дер Лит CW (июнь 2004). «pdb-care (проверка остатков углеводов PDB): программа для поддержки аннотации сложных структур углеводов в файлах PDB» . BMC Bioinformatics . 5 : 69. DOI : 10,1186 / 1471-2105-5-69 . PMC 441419 . PMID 15180909 .  
  43. ^ McNicholas S, Agirre J (февраль 2017 г.). «Гликоблоки: схематическое трехмерное представление гликанов и их взаимодействий» . Acta Crystallographica Раздел D . 73 (Pt 2): 187–194. DOI : 10.1107 / S2059798316013553 . PMC 5297921 . PMID 28177314 .  
  44. Перейти ↑ Rupp 2009 , Глава 13, Ключевые понятия
  45. ↑ Moseley HN, Sahota G, Montelione GT (апрель 2004 г.). «Программный пакет проверки назначения для оценки и представления данных назначения белкового резонанса». Журнал биомолекулярного ЯМР . 28 (4): 341–55. DOI : 10,1023 / Б: JNMR.0000015420.44364.06 . PMID 14872126 . S2CID 14483199 .  
  46. ^ Хуан YJ, Пауэрс R, Montelione GT (февраль 2005). «Белковые ЯМР воспоминания, точность и F-меры (оценки RPF): меры оценки качества структуры, основанные на статистике поиска информации». Журнал Американского химического общества . 127 (6): 1665–74. DOI : 10.1021 / ja047109h . PMID 15701001 . 
  47. ^ Trewhella Дж, Хендриксон WA, Kleywegt ГДж, Сали А, Сато М, Schwede Т, и др. (Июнь 2013). «Отчет рабочей группы wwPDB по малоугловому рассеянию: требования к данным для биомолекулярного моделирования и PDB» . Структура . 21 (6): 875–81. DOI : 10.1016 / j.str.2013.04.020 . PMID 23747111 . 
  48. ^ Жак Д., Guss JM, Свергун Д.И., Trewhella J (июнь 2012). «Руководство по публикации для структурного моделирования данных малоуглового рассеяния биомолекул в растворе» . Acta Crystallographica Раздел D . 68 (Pt 6): 620–6. DOI : 10.1107 / S0907444912012073 . PMID 22683784 . 
  49. ↑ Grant TD, Luft JR, Carter LG, Matsui T, Weiss TM, Martel A, Snell EH (январь 2015 г.). «Точная оценка данных малоуглового рентгеновского рассеяния» . Acta Crystallographica Раздел D . 71 (Pt 1): 45–56. DOI : 10.1107 / S1399004714010876 . PMC 4304685 . PMID 25615859 .  
  50. ^ Линька Дж, Педерсен JT, Джадсон R, Фиделис К (ноябрь 1995 года). «Масштабный эксперимент по оценке методов предсказания структуры белков» . Белки . 23 (3): ii – v. DOI : 10.1002 / prot.340230303 . PMID 8710822 . S2CID 11216440 .  
  51. ^ Zemla A (июль 2003). «LGA: метод нахождения трехмерных сходств в структурах белков» . Исследования нуклеиновых кислот . 31 (13): 3370–4. DOI : 10.1093 / NAR / gkg571 . PMC 168977 . PMID 12824330 .  

Внешние ссылки [ править ]

  • Вычислительное предсказание
    • Домашняя страница экспериментов CASP
    • Проверка модели в Ясаре
  • Проверка структуры общего назначения
    • rcsbPDB сайт валидации / депонирования
    • Веб-сервис MolProbity (имеет особенности ЯМР)
    • PDBREPORT ( [3] ) База данных проверки структуры белка
    • Программное обеспечение What_Check
    • Программное обеспечение ProCheck
    • График дополнительности
    • pdb-care (проверка углеводов)
    • Privateer (проверка углеводов)
    • OOPS2, часть Уппсальской фабрики программного обеспечения
    • Веб-сервис ProSA
    • Анализ профиля Verify-3D
    • NUPARM (проверка нуклеиновых кислот)
    • RNAhelix (проверка РНК)
  • Рентгеновский
    • EDS (сервер электронной плотности) [1]
    • Coot - программное обеспечение для моделирования (встроенная проверка) [4] [2]
    • PDB-REDO - оптимизация рентгеновской модели: восстановление и уточнение всех моделей с использованием современных методов [3]
    • PROSESS - Пакет и сервер для оценки структуры белка
    • Разрешение по прокси , ResProx - разрешение модели белка по прокси
    • VADAR - Репортер объема, площади, двугранного угла
  • ЯМР
    • PSVS (сервер проверки структуры белка в NESG) [4]
    • Программное обеспечение CING (общий интерфейс для создания структуры ЯМР)
    • ProCheck - стереохимический контроль качества рентгеновских лучей и ЯМР [5]
    • Программное обеспечение и сервер TALOS + (сервер для прогнозирования углов скручивания остова белка по химическому сдвигу)
    • VADAR - Репортер объема, площади, двугранного угла
    • PROSESS - Пакет и сервер для оценки структуры белка
    • ResProx - разрешение модели белка по прокси
  • Сайро-ЭМ
    • Банк данных ЭМ, для наложения ЭМ карты
    • EMDB в PDB, информация о загрузке карт по ftp

Ссылки на ссылки [ править ]

  1. ^ Kleywegt GJ, Харрис Р., Цзоу JY, Тейлор TC, Wählby A, Jones TA (декабрь 2004). «Уппсальский сервер электронной плотности» . Acta Crystallographica Раздел D . 60 (Pt 12 Pt 1): 2240–9. DOI : 10.1107 / s0907444904013253 . PMID 15572777 . 
  2. ^ Emsley P, Lohkamp B, Скотт WG, Cowtan K (апрель 2010). «Особенности и развитие Лысухи» . Acta Crystallographica Раздел D . 66 (Pt 4): 486–501. DOI : 10.1107 / s0907444910007493 . PMC 2852313 . PMID 20383002 .  
  3. ^ Йоостен RP, Йоостен K, Murshudov GN, Perrakis A (апрель 2012). «PDB_REDO: конструктивная проверка, больше, чем просто поиск ошибок» . Acta Crystallographica Раздел D . 68 (Pt 4): 484–96. DOI : 10.1107 / s0907444911054515 . PMC 3322608 . PMID 22505269 .  
  4. ^ Хуан YJ, Пауэрс R, Montelione GT (февраль 2005). «Белковые ЯМР воспоминания, точность и F-меры (оценки RPF): меры оценки качества структуры, основанные на статистике поиска информации». Журнал Американского химического общества . 127 (6): 1665–74. DOI : 10.1021 / ja047109h . PMID 15701001 . 
  5. ^ Ласковски RA, Rullmannn JA, Макартур MW, Kaptein R, Thornton JM (декабрь 1996). «AQUA и PROCHECK-NMR: программы для проверки качества белковых структур, решенные методом ЯМР». Журнал биомолекулярного ЯМР . 8 (4): 477–86. DOI : 10.1007 / bf00228148 . PMID 9008363 . S2CID 45664105 .  

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Кавана Дж., Фэйрбратер В. Дж., Палмер АГ, Скелтон, Нью-Джерси (2006). Белковая ЯМР-спектроскопия: принципы и практика (2-е изд.). Академическая пресса. ISBN 978-0-12-164491-8.
  • Рупп Б (2009). Биомолекулярная кристаллография: принципы, практика и применение в структурной биологии . Наука о гирляндах. ISBN 978-0815340812.