Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
TTR
Транстиретин.png
Доступные конструкции
PDBОртолог поиск: PDBe RCSB
Список идентификационных кодов PDB

1BM7 , 1BMZ , 1BZ8 , 1BZD , 1BZE , 1DVQ , 1DVS , 1DVT , 1DVU , 1DVX , 1DVY , 1DVZ , 1E3F , 1E4H , 1E5A , 1ETA , 1ETB , 1F41 , 1F86 , 1FH2 , 1FHN , 1G1O , 1GKO , 1ICT , 1III , 1IIK , 1IJN, 1QAB , 1QWH , 1RLB , 1SOK , 1SOQ , 1THA , 1THC , 1TLM , 1TSH , 1TT6 , 1TTA , 1TTB , 1TTC , 1TTR , 1TYR , 1TZ8 , 1U21 , 1X7S , 1X7T , 1Y1D , 1Z7J , 1ZCR , 1ZD6 , 2B14 , 2B15 , 2Б16 ,2B77 , 2B9A , 2F7I , 2F8I , 2FBR , 2FLM , 2G3X , 2G3Z , 2G4E , 2G4G , 2G5U , 2G9K , 2GAB , 2H4E , 2M5N , 2NOY , 2PAB , 2QEL , 2QGB , 2QGC , 2QGD , 2QGE , 2ROX , 2ROY , 2TRH , 2TRY , 2WQA, 3A4D , 3A4E , 3A4F , 3B56 , 3BSZ , 3BT0 , 3CBR , 3CFM , 3CFN , 3CFQ , 3CFT , 3CN0 , 3CN1 , 3CN2 , 3CN3 , 3CN4 , 3CXF , 3D7P , 3DGD , 3DID , 3DJR , 3DJS , 3DJT , 3DJZ , 3DK0 , 3DK2 ,3DO4 , 3ESN , 3ESO , 3ESP , 3FC8 , 3FCB , 3GLZ , 3GPS , 3GRB , 3GRG , 3GS0 , 3GS4 , 3GS7 , 3HJ0 , 3I9A , 3I9I , 3IPB , 3IPE , 3kgs , 3KGT , 3KGU , 3M1O , 3NEO , 3NES , 3NEX , 3НГ5 , 3OZK, 3OZL , 3SSG , 3TCT , 3TFB , 3U2I , 3U2J , 3W3B , 4ABQ , 4ABU , 4ABV , 4ABW , 4AC2 , 4AC4 , 4ACT , 4ANK , 4DER , 4DES , 4DET , 4DEU , 4DEW , 4FI6 , 4HISHI , 4FIQ8 , 4FI6 , 4HISHI , 4FIQ , 4ИИЗ , г.4IK6 , 4IK7 , 4IKI , 4IKJ , 4IKK , 4IKL , 5TTR , 3D2T , 3I9P , 3IMR , 3IMS , 3IMT , 3IMU , 3IMV , 3IMW , 3NEE , 3P3R , 3P3S , 3P3T , 3P385U , 4HJS , 4HJT , 4HJT , 4HJT , 4HJT , 4HJS 4I89 , 4KY2, 4L1S , 4L1T , 4MAS , 4MRB , 4MRC , 4N85 , 4N86 , 4N87 , 4PM1 , 4PME , 4PMF , 4PVL , 4PVM , 4PVN , 4PWE , 4PWF , 4PWG , 4PWH , 4PWI , 4PWJ , 4PWK , 4QRF , 4QXV , 4QYA , 4TQ8 , 4TQH ,4TQI , 4TQP , 4WNJ , 4WNS , 4WO0 , 4YDM , 4YDN , 5BOJ , 4Y9B , 4Y9C , 4Y9E , 4Y9F , 4Y9G , 4TKW , 4TL4 , 4TL5 , 4TLK , 4TLS , 4TLT , 4TM9 , 4TNE , 5AKS , 5AKT , 5AKV , 5AL0 , 5AL8 , 5CR1, 4TNF , 4TLU , 5AYT , 4TNG , 5EZP , 4D7B , 5A6I , 5E23 , 5CNH , 5E4O , 5CN3 , 5EN3 , 5DWP , 5K1J , 5E4A , 5HJG , 5IHH

Идентификаторы
ПсевдонимыTTR , CTS, CTS1, HEL111, HsT2651, PALB, TBPA, транстиретин, ATTR
Внешние идентификаторыOMIM : 176300 MGI : 98865 HomoloGene : 317 GeneCard : TTR
Расположение гена ( человек )
Chr.Хромосома 18 (человека) [1]
Группа18q12.1Начинать31 557 010 п.н. [1]
Конец31 599 021 б.п. [1]
Расположение гена ( Мышь )
Chr.Хромосома 18 (мышь) [2]
Группа18 A2 | 18 11,47 смНачинать20 665 280 п.н. [2]
Конец20 674 321 п.н. [2]
Паттерн экспрессии РНК
Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология
Молекулярная функция• идентичное связывание с белком
• связывание с гормоном
• связывание с белком GO: 0001948
• активность гормона
• активность гетеродимеризации протеина
• связывание с гормоном щитовидной железы
Сотовый компонент• цитоплазма
• внеклеточная область
• внеклеточная экзосома
• внеклеточная
• просвет азурофильных гранул
• макромолекулярный комплекс
Биологический процесс• метаболический процесс ретинола
• клеточный белок метаболический процесс
• внеклеточной матрицы организации
• ретиноид процесс обмена веществ
• пуриновых нуклеотидных процесс обмена веществ
• дегрануляции нейтрофилов
• гормон щитовидной железы транспорт
• транспорт
• регуляция активности рецепторов
• сигнальной трансдукции
Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

7276

22139

Ансамбль

ENSG00000118271

ENSMUSG00000061808

UniProt

P02766

P07309

RefSeq (мРНК)

NM_000371

NM_013697

RefSeq (белок)

NP_000362

NP_038725

Расположение (UCSC)Chr 18: 31,56 - 31,6 МбChr 18: 20.67 - 20.67 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Транстиретин ( TTR или TBPA ) - это транспортный белок в сыворотке и спинномозговой жидкости, который переносит тироидный гормон тироксин (Т 4 ) и ретинол-связывающий белок, связанный с ретинолом . Это как транстиретиновом получила свое название: транс порта твой roxine и Сетчатка ола . Печень выделяет транстиретин в кровь, а сосудистое сплетение выделяет TTR в спинномозговую жидкость .

Первоначально TTR назывался преальбумином [5] (или преальбумином, связывающим тироксин), потому что он работал быстрее, чем альбумин на гелях для электрофореза .

Белок транстиретин кодируется геном TTR, расположенным на 18-й хромосоме.

Сходство привязки [ править ]

Он действует совместно с двумя другими белками, связывающими гормоны щитовидной железы в сыворотке:

ПротеинСвязующая силаКонцентрация в плазме
тироксин-связывающий глобулин (ГТГ)наибольшийсамый низкий
транстиретин (TTR или TBPA)нижевыше
альбуминбеднейшийнамного выше

В спинномозговой жидкости TTR является основным переносчиком T 4 . TTR также действует как переносчик ретинола (витамина А) благодаря его ассоциации с ретинол-связывающим белком (RBP) в крови и спинномозговой жидкости. Менее 1% Т TTR в 4 сайтов связывания заняты в крови, который берется преимуществом ниже , чтобы предотвратить TTRS диссоциации, неправильное сворачивание и агрегацию что приводит к дегенерации постмитотической ткани.

Многочисленные другие малые молекулы , как известно, связываются в тироксина сайты связывания, в том числе многих натуральных продуктов (таких , как ресвератрол ), лекарственные препараты ( Tafamidis , [6] или Vyndaqel, дифлунизал , [7] [8] [9] флуфенамовая кислота ), [ 10] и токсиканты ( ПХБ [11] ).

Структура [ править ]

TTR представляет собой гомотетрамер 55 кДа с димером четвертичной структуры димеров, который синтезируется в печени , сосудистом сплетении и пигментном эпителии сетчатки для секреции в кровоток, спинномозговую жидкость и глаз, соответственно. Каждый мономер представляет собой полипептид из 127 остатков, богатый структурой бета-листа . Объединение двух мономеров посредством их краевых бета-цепей образует протяженный бета-сэндвич. Дальнейшая ассоциация двух из этих димеров лицом к лицу дает гомотетрамерную структуру и создает два сайта связывания тироксина на тетрамер. Этот интерфейс димер-димер, состоящий из двух T 4сайты связывания - это более слабая граница раздела димер-димер, которая распадается первой в процессе диссоциации тетрамера. [12]

Роль в болезни [ править ]

Неправильная укладка и агрегация TTR связаны с амилоидными заболеваниями [13] сенильным системным амилоидозом (SSA), [14] семейной амилоидной полинейропатией (FAP) [15] [16] и семейной амилоидной кардиомиопатией (FAC). [17]

Известно, что диссоциация тетрамера TTR ограничивает скорость образования амилоидных фибрилл. [18] [19] [20] Тем не менее, мономер также должен частично денатурировать, чтобы TTR мог неправильно собираться, что приводит к множеству агрегатных структур, включая амилоидные фибриллы. [21]

В то время как TTR дикого типа может диссоциировать, неправильно складываться и агрегироваться, приводя к SSA, точечные мутации в TTR, как известно, дестабилизируют тетрамер, состоящий из мутантных субъединиц и субъединиц TTR дикого типа, облегчая более легкую диссоциацию и / или неправильную укладку и амилоидогенез. [22] Замена валина на метионин в положении 30 (TTR V30M) является мутацией, наиболее часто связанной с FAP. [23] Замена валина изолейцином (TTR V122I) в позиции 122 встречается у 3,9% афроамериканцев и является наиболее частой причиной FAC. [17] По оценкам, SSA затрагивает более 25% населения старше 80 лет. [14]Тяжесть заболевания сильно зависит от мутации, при этом некоторые мутации вызывают заболевание в первом или втором десятилетии жизни, а другие являются более доброкачественными. Отложение амилоида TTR обычно наблюдается внеклеточно, хотя отложения TTR также четко наблюдаются в кардиомиоцитах сердца.

Лечение семейного амилоидного заболевания TTR исторически основывалось на трансплантации печени как грубой форме генной терапии. [24] Поскольку TTR в первую очередь продуцируется в печени, замена печени, содержащей мутантный ген TTR, нормальным геном может снизить уровни мутантного TTR в организме до <5% от уровней до трансплантации. Однако определенные мутации вызывают амилоидоз ЦНС, и из-за их продукции сосудистым сплетением амилоидные заболевания TTR ЦНС не поддаются генной терапии, опосредованной трансплантацией печени.

В 2011 году Европейское агентство по лекарственным средствам одобрило Tafamidis или Vyndaqel [6] для улучшения FAP. Vyndaqel кинетически стабилизирует тетрамер TTR, предотвращая диссоциацию тетрамера, необходимую для амилоидогенеза TTR и деградации вегетативной нервной системы [25] и / или периферической нервной системы и / или сердца. [20]

Также считается, что TTR имеет полезные побочные эффекты, связываясь с печально известным бета-амилоидным белком, тем самым предотвращая естественную тенденцию бета-амилоида накапливаться в бляшках, связанных с ранними стадиями болезни Альцгеймера . Считается, что предотвращение образования бляшек позволяет клетке избавляться от этой токсичной белковой формы и, таким образом, помогает предотвратить и, возможно, даже лечить заболевание. [26]

В настоящее время имеются убедительные генетические [27] [28] и фармакологические данные (см. Веб-сайт Европейского агентства по лекарственным средствам для получения результатов клинических испытаний Tafamidis), указывающие на то, что процесс образования амилоидных фибрилл приводит к дегенерации постмитотической ткани, вызывая FAP и, вероятно, FAC и SSA. Доказательства указывают на то, что олигомеры, образующиеся в процессе амилоидогенности, приводят к наблюдаемой протеотоксичности . [29] [30]

Также было обнаружено, что уровень транстиретина в спинномозговой жидкости ниже у пациентов с некоторыми нейробиологическими расстройствами, такими как шизофрения . [31] Пониженный уровень транстиретина в спинномозговой жидкости может указывать на более низкий транспорт тироксина в головном мозге пациентов с шизофренией.

Известно, что транстиретин содержит домен Gla и, таким образом, его продукция зависит от посттрансляционной модификации, требующей витамина К , но потенциальная связь между статусом витамина К и функцией щитовидной железы не исследована.

Поскольку транстиретин частично вырабатывается сосудистым сплетением , его можно использовать в качестве иммуногистохимического маркера для папиллом сосудистого сплетения, а также для карцином. [ необходима цитата ]

По состоянию на март 2015 года в США и во всем мире проводятся два продолжающихся клинических испытания для оценки потенциальных методов лечения амилоидоза TTR. [32]

Взаимодействия [ править ]

Было показано, что транстиретин взаимодействует с перлеканом . [33]

Ссылки [ править ]

  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000118271 - Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000061808 - Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ Преальбумин в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
  6. ^ a b Разави Х., Паланинатан С.К., Пауэрс Э.Т., Уайзман Р.Л., Пурки Х.Э., Мохамедмохайден Н.Н., Дичонгкит С., Чианг К.П., Дендл М.Т., Саккеттини Дж.С., Келли Дж.В. «Бензоксазолы как ингибиторы амилоидных фибрилл транстиретина: синтез, оценка и механизм действия». Энгью. Chem. Int. Эд. Англ . 42 (24): 2758–61. DOI : 10.1002 / anie.200351179 . PMID 12820260 . 
  7. ^ Sekijima Y, Dendle MA, Келли JW (декабрь 2006). «Перорально вводимый дифлунизал стабилизирует транстиретин против диссоциации, необходимой для амилоидогенеза». Амилоид . 13 (4): 236–49. DOI : 10.1080 / 13506120600960882 . PMID 17107884 . S2CID 32736564 .  
  8. ^ Adamski-Вернер SL, SK Palaninathan, Sacchettini JC, Келли JW (январь 2004). «Аналоги дифлунисала стабилизируют нативное состояние транстиретина. Сильное ингибирование амилоидогенеза». J. Med. Chem . 47 (2): 355–74. DOI : 10.1021 / jm030347n . PMID 14711308 . 
  9. ^ Vilaro МЫ, Arsequell G, Valencia G, Бальестерос А, Barluenga J, J Ньето, Планас А, Алмейд R, Saraiva МДж (2007). «Реинжиниринг TTR-амилоидных ингибирующих свойств дифлунизала». В Селдине, округ Колумбия, Скиннер М., Берк Дж. Л., Коннорс Л. Х. (ред.). XI Международный симпозиум по амилоидозу . Бока-Ратон: CRC. С. 205–207. DOI : 10.1201 / 9781420043358.ch69 . ISBN 978-1-4200-4281-8.CS1 maint: uses authors parameter (link)
  10. ^ Баурес PW, Oza VB, Петерсон SA, Келли JW (июль 1999). «Синтез и оценка ингибиторов образования амилоида транстиретина на основе нестероидного противовоспалительного препарата флуфенамовой кислоты». Биоорг. Med. Chem . 7 (7): 1339–47. DOI : 10.1016 / S0968-0896 (99) 00066-8 . PMID 10465408 . 
  11. ^ Purkey HE, Palaninathan SK, Kent KC, Smith C, Safe SH, Sacchettini JC, Келли JW (декабрь 2004). «Гидроксилированные полихлорированные бифенилы избирательно связывают транстиретин в крови и ингибируют амилоидогенез: рационализация токсичности ПХБ для грызунов» . Chem. Биол . 11 (12): 1719–28. DOI : 10.1016 / j.chembiol.2004.10.009 . PMID 15610856 . 
  12. ^ Фосс TR, Wiseman RL, Келли JW (ноябрь 2005). «Путь, по которому диссоциирует тетрамерный белок транстиретин». Биохимия . 44 (47): 15525–33. DOI : 10.1021 / bi051608t . PMID 16300401 . 
  13. ^ Zeldenrust SR, Бенсон MD (2010). «Семейный и старческий амилоидоз, вызванный транстиретином». В Ramirez-Alvarado M, Kelly JW, Dobson C (ред.). Заболевания, связанные с неправильной упаковкой белков: современные и новые принципы и методы лечения . Нью-Йорк: Вили. стр.  795 -815. DOI : 10.1002 / 9780470572702.ch36 . ISBN 978-0-471-79928-3.CS1 maint: uses authors parameter (link)
  14. ^ a b Вестермарк П., Слеттен К., Йоханссон Б., Корнуэлл Г.Г. (апрель 1990 г.). «Фибриллы при старческом системном амилоидозе происходят из нормального транстиретина» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 87 (7): 2843–5. DOI : 10.1073 / pnas.87.7.2843 . PMC 53787 . PMID 2320592 .  
  15. Перейти ↑ Andrade C (сентябрь 1952 г.). «Своеобразная форма периферической невропатии; знакомый атипичный генерализованный амилоидоз с особым поражением периферических нервов». Мозг . 75 (3): 408–27. DOI : 10,1093 / мозг / 75.3.408 . PMID 12978172 . 
  16. ^ Коэльо Т (октябрь 1996). «Семейная амилоидная полинейропатия: новые разработки в генетике и лечении». Curr. Opin. Neurol . 9 (5): 355–9. DOI : 10.1097 / 00019052-199610000-00007 . PMID 8894411 . S2CID 43007619 .  
  17. ^ a b Якобсон Д. Р., Пастор Р. Д., Ягубиан Р., Кейн I, Галло Г., Бак Ф. С., Буксбаум Дж. Н. (февраль 1997 г.). «Транстиретин с вариационной последовательностью (изолейцин 122) при сердечном амилоидозе с поздним началом у чернокожих американцев». N. Engl. J. Med . 336 (7): 466–73. DOI : 10.1056 / NEJM199702133360703 . PMID 9017939 . 
  18. Перейти ↑ Colon W, Kelly JW (сентябрь 1992 г.). «Частичной денатурации транстиретина достаточно для образования амилоидных фибрилл in vitro». Биохимия . 31 (36): 8654–60. DOI : 10.1021 / bi00151a036 . PMID 1390650 . 
  19. ↑ Lai Z, Colón W, Kelly JW (май 1996 г.). «Опосредованный кислотой путь денатурации транстиретина дает конформационный промежуточный продукт, который может самособираться в амилоид». Биохимия . 35 (20): 6470–82. DOI : 10.1021 / bi952501g . PMID 8639594 . 
  20. ^ a b Hammarström P, Wiseman RL, Powers ET, Kelly JW (январь 2003 г.). «Профилактика транстиретин-амилоидной болезни путем изменения энергетики неправильного свертывания белков». Наука . 299 (5607): 713–6. DOI : 10.1126 / science.1079589 . PMID 12560553 . S2CID 30829998 .  
  21. ↑ Jiang X, Smith CS, Petrassi HM, Hammarström P, White JT, Sacchettini JC, Kelly JW (сентябрь 2001 г.). «Разработанный мономер транстиретина, который не является амилоидогенным, если он не является частично денатурированным». Биохимия . 40 (38): 11442–52. DOI : 10.1021 / bi011194d . PMID 11560492 . 
  22. ^ Sekijima Y, Wiseman RL, Мэттесон Дж, Hammarström Р, Миллер Р., Sawkar А.Р., Болкх Мы, Келли JW (апрель 2005 г.). «Биологические и химические основы тканеспецифической амилоидной болезни». Cell . 121 (1): 73–85. DOI : 10.1016 / j.cell.2005.01.018 . PMID 15820680 . S2CID 12503292 .  
  23. ^ Saraiva MJ (1995). «Мутации транстиретина в здоровье и болезни». Гм. Мутат . 5 (3): 191–6. DOI : 10.1002 / humu.1380050302 . PMID 7599630 . S2CID 10124222 .  
  24. ^ Хольмгрен G, Ericzon Б.Г., Грот CG, Стин л, Зур О, Андерсен О, Уоллин Б.Г., Сеймура А, Ричардсон S, Хокинс ПН (май 1993 г.). «Клиническое улучшение и регресс амилоида после трансплантации печени при наследственном транстиретиновом амилоидозе». Ланцет . 341 (8853): 1113–6. DOI : 10.1016 / 0140-6736 (93) 93127-м . PMID 8097803 . S2CID 26093858 .  
  25. ↑ Ando Y, Suhr OB (декабрь 1998 г.). «Вегетативная дисфункция при семейной амилоидотической полинейропатии (FAP)». Амилоид . 5 (4): 288–300. DOI : 10.3109 / 13506129809007303 . PMID 10036588 . 
  26. ^ Li X, Баксб JN (2011). "Транстиретин и мозг повторно посещены: является ли нейрональный синтез транстиретина защитным при болезни Альцгеймера?" . Mol Neurodegener . 6 (1): 79. DOI : 10.1186 / 1750-1326-6-79 . PMC 3267701 . PMID 22112803 .  
  27. Перейти ↑ Coelho, T., Carvalho, M., Saraiva, MJ, Alves, I., Almeida, MR, and Costa, PP (1993). Поразительно доброкачественная эволюция FAP у индивидуума, который оказался сложной гетерозиготой по двум мутациям TTR: TTR MET 30 и TTR MET 119. J Rheumatol 20, 179.
  28. ^ Hammarström P, Schneider F, Келли JW (сентябрь 2001). «Транс-подавление неправильной укладки при амилоидном заболевании». Наука . 293 (5539): 2459–62. DOI : 10.1126 / science.1062245 . PMID 11577236 . S2CID 39689656 .  
  29. Перейти ↑ Sousa MM, Cardoso I, Fernandes R, Guimarães A, Saraiva MJ (декабрь 2001 г.). «Отложение транстиретина на ранних стадиях семейной амилоидотической полинейропатии: доказательства токсичности нефибриллярных агрегатов» . Являюсь. J. Pathol . 159 (6): 1993–2000. DOI : 10.1016 / s0002-9440 (10) 63050-7 . PMC 1850610 . PMID 11733349 .  
  30. ^ Reixach N, S Deechongkit, Цзян X, Келли JW, Баксбом JN (март 2004). «Повреждение ткани при амилоидозах: мономеры транстиретина и неродные олигомеры являются основными цитотоксическими видами в культуре тканей» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 101 (9): 2817–22. DOI : 10.1073 / pnas.0400062101 . PMC 365703 . PMID 14981241 .  
  31. ^ Хуанг Дж. Т., Левик FM, Оксли Д., Ван Л., Харрис Н., Кете Д., Герт С. В., Нолден Б. М., Гросс С., Шрайбер Д., Рид Б., Bahn S (ноябрь 2006 г.). «Биомаркеры заболеваний спинномозговой жидкости у пациентов с психозом впервые» . PLOS Med . 3 (11): e428. DOI : 10.1371 / journal.pmed.0030428 . PMC 1630717 . PMID 17090210 .  
  32. ^ Номер клинического испытания NCT01960348 для «APOLLO: Исследование исследуемого препарата, патисиран (ALN-TTR02) для лечения амилоидоза, опосредованного транстиретином (TTR)» на ClinicalTrials.gov
  33. ^ Smeland S, SO Kolset, Лион М, Норум КР, Blomhoff Р (сентябрь 1997). «Связывание перлекана с транстиретином in vitro» . Биохим. Дж . 326 (3): 829–36. DOI : 10.1042 / bj3260829 . PMC 1218739 . PMID 9307034 .  

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Сакаки Й., Йошиока К., Танахаши Х., Фуруя Х., Сасаки Х. (1989). «Ген транстиретина (преальбумина) человека и молекулярная генетика семейной амилоидотической полинейропатии». Мол. Биол. Med . 6 (2): 161–8. PMID  2693890 .
  • Сараива MJ (1995). «Мутации транстиретина в здоровье и болезни». Гм. Мутат . 5 (3): 191–6. DOI : 10.1002 / humu.1380050302 . PMID  7599630 . S2CID  10124222 .
  • Ингенблик Ю., Янг В. (1994). «Транстиретин (преальбумин) в здоровье и болезни: последствия для питания». Анну. Rev. Nutr . 14 : 495–533. DOI : 10.1146 / annurev.nu.14.070194.002431 . PMID  7946531 .
  • Гессен А., Альтланд К., Линке Р.П., Алмейда М.Р., Сараива М.Дж., Стейнмец А., Майш Б. (1993). «Сердечный амилоидоз: обзор и отчет о новом варианте транстиретина (преальбумина)» . Br , J сердца . 70 (2): 111–5. DOI : 10.1136 / hrt.70.2.111 . PMC  1025267 . PMID  8038017 .
  • Бланко-Херес CR, Хименес-Эскриг А., Гобернадо Дж. М., Лопес-Кальво С., де Блас Дж., Редондо С., Гарсиа Вильянуэва М., Оренсанц Л. (1998). «Семейная амилоидная полинейропатия транстиретина Tyr77: клинико-патологическое исследование большого числа». Мышечный нерв . 21 (11): 1478–85. DOI : 10.1002 / (SICI) 1097-4598 (199811) 21:11 <1478 :: AID-MUS17> 3.0.CO; 2-X . PMID  9771673 .

Внешние ссылки [ править ]

  • GeneReviews / NIH / NCBI / UW запись о семейном транстиретиновом амилоидозе