Карбоксидобактерии


Карбоксидобактерии — группа аэробных хемолитоавтотрофных бактерий, получающих энергию при окислении угарного газа (СО), объединяемых на основании физиологических особенностей. Не являются таксономической группой. Включают α, β, и γ-протеобактерии, фирмикутов, и актинобактерий. Большинство известных карбоксидобактерий являются грамотрицательными бактериями.

Неожиданно, много видов Mycobacterium, включая Mycobacterium tuberculosis, также могут расти хемолитоавтотрофно, используя СО как источник углерода и энергии. В качестве донора электронов большинство карбоксидобактерий может использовать Н2 вместо СО, при росте на СО2 в качестве источника углерода. Таким образом, они относятся и к группе водородокисляющих бактерий. Pseudomonas carboxydoflava использует нитрат в анаэробных условиях, как акцептор электронов при окислении СО.

Карбоксидобактерии способны к автотрофному росту за счет использования углекислого газа. Фиксация углерода происходит в цикле Кальвина.

Ключевым ферментом карбоксидобактерий является СО-дегидрогеназа ((ЕС 1.2.5.3) или СО-дегидрогеназа  (англ.) (EC 1.2.2.4)). Эти аэробные ферменты отличается от СО-дегидрогеназы  (англ.) анаэробных карбоксидобактерий или СО-дегидрогеназы/ацетил-КоА синтетазы  (англ.) (ЕС 1.2.7.4) метаногенов и гомоацетогенов. У метаногенов и ацетогенов —это растворимые белки, катализирующие обратимую реакцию и использующих в качестве коферментов кофермент F420 или ферредоксин). Аэробные СО-дегидрогеназы является мембранными флавинсодержащими белками, содержащие в качестве простетической группы молибденсодержащий бактоптерин[1][2] (молибдоптерин-цитидин-динуклеотид  (англ.)) и железосерные кластеры в реакционном центре. Располагается на внутренней стороне цитоплазматической мембраны. Аэробные СО-дегидрогеназы катализируют однонаправленную реакцию

Карбоксидобактерии могут использовать СО эффективно при низких концентрациях СО,за счет большой разности в окислительно-восстановительных потенциалах кофермента Q (0 В) и СО/СО2 (-0,54 В). СО-дегидрогеназа передает электроны от СО в дыхательную цепь на уровне цитохрома b561 или убихинона (кофермент Q). Терминальная оксидаза содержит цитохром о. Перенос двух электронов по дыхательной цепи на кислород в этом случае, приводит к работе только одного пункта генерации водородного потенциала, и сопровождается транслокацией 4 протонов, которые расходуются на синтез АТФ. При использовании водорода, его окисление происходит на уровне цитохрома с, при этом пара электронов передается на терминальную оксидазу с транлокацией через мембрану уже 6 протонов.