Рибулозобисфосфаткарбоксилаза (Рибулозобисфосфаткарбоксилаза/оксигеназа, рибулёзобифосфаткарбоксилаза/оксигеназа, англ. Ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase, RuBisCO), рубиско — фермент (КФ 4.1.1.39), катализирующий присоединение углекислого газа к рибулозо-1,5-бисфосфату на первой стадии цикла Кальвина, а также реакцию окисления рибулозобифосфата на первой стадии процесса фотодыхания. Является одним из важнейших ферментов в природе, поскольку играет центральную роль в основном механизме поступления неорганического углерода в биологический круговорот. Рибулозобисфосфаткарбоксилаза является основным ферментом листьев растений и поэтому считается наиболее распространённым ферментом на Земле[1].
У растений, цианобактерий и хемоавтотрофных протеобактерий фермент обычно состоит из двух типов белковых субъединиц:
Активный центр фермента находится на больших цепях, объединённых в димеры. Все 8 димеров больших цепей и 8 малых цепи объединены в единый комплекс массой 540 000 Да. У некоторых протеобактерий малых цепей в составе рубиско не обнаружено. При этом большие цепи кодируются в ДНК хлоропласта, а малые — в ядре и транспортируются в хлоропласт перед сборкой всего белка[2].
Для работы фермента необходимы ионы Mg2+, которые размещаются в активном центре и способствуют присоединению CO2 к остатку лизина, в ходе чего образуется карбамат[3]. Образование карбамата протекает легче в щелочной среде: роль pH и ионов магния в регуляции работы фермента описана ниже.
Субстратами для рибулозобифосфаткарбоксилазы являются рибулозо-1,5-бисфосфат, углекислый газ и вода, вместо углекислого газа может быть метаболизирован молекулярный кислород.
Реакция, проводимая ферментом, протекает относительно медленно (используются лишь несколько молекул углекислого газа в секунду) и является лимитирующей стадией всего цикла Кальвина. Константа Михаэлиса для карбоксилазной реакции рибулозобисфосфаткарбоксилазы равна 10±4 мкМ CO2, для оксигеназной 0,5 мМ O2, для рибулозобифосфата 1,5±0,5 мкМ.