Селенопротеи́ны — белки, содержащие один или несколько остатков селеносодержащей аминокислоты селеноцистеина (Se-Cys). Среди селенопротеинов, чьи функции описаны, имеется 5 глутатионпероксидаз и 3 тиоредоксинредуктаз[англ.], которые содержат только один остаток селеноцистеина[1]. Селенопротеин Р[англ.] является наиболее обычным селенопротеином плазмы крови. Его структура несколько необычна, поскольку у человека он содержит 10 остатков селеноцистеина, которые сгруппированы в 2 домена: один — длинный — домен, расположенный N-конце полипептидной цепи, содержит 1 остаток селеноцистеина, второй — короткий — находится на С-конце и включает 9 остатков селеноцистеина. Длинный домен, вероятно, является ферментативным доменом, а короткий предположительно отвечает за безопасный транспорт чрезвычайно химически активного селена по организму[2][3].
Селенопротеины обнаружены у представителей всех трёх доменов: эукариот, архей и бактерий. Из эукариот селенопротеины довольно обычны для животных, однако редки или вовсе отсутствуют у представителей других царств (один селенопротеин был выделен из зелёной водоросли хламидомонады, однако у других растений и грибов этого сделать не удалось). У бактерий и архей селенопротеины имеются лишь у некоторых филогенетических групп, у большинства же они полностью отсутствуют. Эти заключения были сделаны на основе секвенирования и анализа целых геномов, который показал наличие или отсутствие главных и вспомогательных генов, ответственных за синтез селенопротеинов в соответствующем организме.
Помимо селеноцистеинсодержащих селенопротеинов, известен ряд бактериальных селенопротеинов, в которых атом селена связан нековалентно. Считается, что большая часть этих белков содержит селенидовый лиганд к молибдоптериновому[англ.] кофактору в своих активных центрах. К таким белкам относится никотинатдегидрогеназа[англ.] Eubacterium barkeri, а также ксантиндегидрогеназы[англ.]. Селен также может включаться в состав модифицированных азотистых оснований в тРНК (в виде 2-селено-5-метиламинометил-уридина).