Хемоки́ны (англ. chemokines от chemotactic cytokine) — большое семейство структурно-гомологичных цитокинов, которые стимулируют передвижение лейкоцитов и регулируют их миграцию из крови в ткани. У человека имеется около 50 хемокинов, которые представляют собой полипептиды массой от 8 до 10 кДа, содержащие две дисульфидные связи[1]. Выделяют четыре основных группы хемокинов: CXC, CC, CX3C и C. Действие всех хемокинов опосредовано взаимодействием с особыми рецепторами хемокинов, которые представляют собой связанные с G-белками трансмембранные рецепторы. Хемокиновые рецепторы встречаются только на поверхности клеток-мишеней, которыми выступают различные лимфоциты[2].
Для хемокинов характерен ряд структурных особенностей. Все представители этого семейства представляют собой относительно маленькие полипептиды массой от 8 до 10 кДа. Они идентичны друг другу примерно на 20—50 % по аминокислотным последовательностями и гомологичны[англ.] друг другу. Общим для хемокинов является наличие нескольких консервативных аминокислотных остатков, которые играют ключевую роль в поддержании их пространственной структуры. Это, прежде всего, четыре остатка цистеина, которые образуют друг с другом дисульфидные связи, так что молекула хемокина приобретает характерную структуру, известную как «греческий ключ». Внутримолекулярные дисульфидные связи, как правило, образуются между первым и третьим, а также вторым и четвёртым остатками цистеина (номера даны по тому, в каком порядке они встречаются по ходу полипептидной цепи от N-конца к C-концу). Как правило, хемокины первоначально синтезируются в виде пропептидов (пептидов-предшественников), начинающихся с сигнального пептида длиной около 20 аминокислотных остатков (а. о.). При выделении хемокинов из клетки сигнальный пептид удаляется, и хемокин становится зрелой функциональной молекулой. В молекуле хемокина первые два остатка цистеина, образующие внутримолекулярные дисульфидные связи, располагаются недалеко от N-конца близко друг к другу, третий остаток цистеина находится в центральной части полипептидной цепочки, а четвёртый — вблизи C-конца (у хемокинов семейства C на N-конце присутствует только один остаток цистеина). После двух первых остатков цистеина в молекуле хемокина находится петля, состоящая из приблизительно 10 а. о. и известная как N-петля. После неё идёт спираль типа 310[англ.] из одного витка, три β-листа и концевая α-спираль. Эти спирали и листы соединяются петлевидными участками, известными как 30s-, 40s- и 50s-петли. Третий и четвёртый остатки цистеина располагаются в петлях 30s и 50s соответственно[3].