Цитохро́м-bс1-ко́мплекс (комплекс цитохромов bc1) или убихинол-цитохром с-оксидоредуктаза, или комплекс III — мультибелковый комплекс дыхательной цепи переноса электронов и важнейший биохимический генератор протонного градиента на мембране митохондрий. Этот мультибелковый трансмембранный комплекс кодируется митохондриальным (цитохром b) и ядерным геномами[2].
Комплекс III был выделен из митохондрий сердца быка, цыпленка, кролика и митохондрий дрожжей. Он присутствует в митохондриях всех животных, растений и всех аэробных эукариот, а также на внутренней мембранах большинства эубактерий. Известно, что комплекс образует в целом 13 белковых петель, пересекающих мембрану[2].
В состав комплекса из митохондрий сердца быка (мол. масса ~ 248 кДа) входит порядка 11 белковых субъединиц, 8 из которых представляют собой мелкие гидрофобные мембранные белки с неизвестной (возможно, структурной) функцией. Бактериальные цитохромные комплексы могут содержать всего от 6 до 8 или даже 3 субъединицы[3]. Три главные субъединицы несут простетические группы. Цитохром b, в составе которого есть два гема b-типа с разными редокс-потенциалами: гем bL низким (Е°’~ —0,075…0,00 В) и гем bH с высоким (Е°' ~ — +0,05 В) потенциалом. Цитохром с1 несёт простетическую группу, гем типа-с (Е°' -+0,23…+0,25 В). Железосерный белок Риске имеет в своём составе 2Fe-2S-центр (Е°' ~ +0,28 В). Известно, что in vivo комплекс функционирует как димер[2].
Комплекс погружён во внутреннюю митохондриальную мембрану таким образом, что функциональная группа белка Риске и цитохрома с выходят в межмембранное пространство, тогда как два гема цитохрома b находятся в толще мембраны, причём bp приближен к её внутренней стороне, а bn — к наружной. Такое асимметричное расположение редокс-центров в мембране обеспечивает существование двух пространственно разделённых цепей транспорта электронов внутри одного комплекса. Первая, низкопотенциальная цепь транспорта электронов формируется за счёт двух гемов цитохрома b6 — низкопотенциального bL и высокопотенциального bH. Вторая, высокопотенциальная цепь включает белок Риске и гем цитохрома c. При окислении убиохинолов в цитохромном комплексе реализуется два сопряжённых потока электронов — по низкопотенциальному и высокопотенциальному пути[4].
Данные рентгеноструктурного анализа, позволяющие определить положение активных групп относительно друг друга, а также эксперименты с ингибиторами дали возможность понять, что электронный транспорт возможен не только между двумя гемами одного комплекса, но и между двумя гемами bL, расположенными на разных комплексах, ассоциированных в димер[5].
У позвоночных bc1-комплекс, или Комплекс III, состоит из 11 субъединиц: 3 каталитических субъединиц, 2 коровые субъединицы и 6 низкомолекулярных субъединиц[6][7]. Протеобактериальные комплексы могут состоять всего из трёх субъединиц[8].