Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Антикодон-связывающий домен тРНК
PDB 1obc EBI.jpg
лейцил-тРНК синтетаза из Thermus thermophilus в комплексе с аналогом субстрата редактирования после переноса
Идентификаторы
СимволAnticodon_2
PfamPF08264
ИнтерПроIPR013155
SCOP21ivs / SCOPe / SUPFAM
Доступные белковые структуры:
Pfam  структуры / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumкраткое изложение структуры
DALR-антикодон-связывающий домен 1
PDB 1iq0 EBI.jpg
Аргинил-трнк синтетаза Thermus thermophilus
Идентификаторы
СимволDALR_1
PfamPF05746
Клан пфамCL0258
ИнтерПроIPR008909
SCOP21bs2 / СФЕРА / СУПФАМ
Доступные белковые структуры:
Pfam  структуры / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumкраткое изложение структуры
DALR-антикодон-связывающий домен 2
PDB 1u0b EBI.jpg
кристаллическая структура бинарного комплекса цистеинил-тРНК синтетаза с тРНК Cys
Идентификаторы
СимволDALR_2
PfamPF09190
Клан пфамCL0258
ИнтерПроIPR015273
Доступные белковые структуры:
Pfam  структуры / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumкраткое изложение структуры

Аминоацил-тРНК - синтетазы ( AARS или АРС ), называемый также тРНК-лигазы, является ферментом , который придает соответствующую аминокислоту на его соответствующей тРНК . Он делает это, катализируя переэтерификацию конкретной родственной аминокислоты или ее предшественника в одну из всех ее совместимых родственных тРНК с образованием аминоацил-тРНК . У человека 20 различных типов аа-тРНК образуются 20 различными аминоацил-тРНК синтетазами, по одной для каждой аминокислоты генетического кода .

Иногда это называют «зарядкой» или «загрузкой» тРНК аминокислотой. Как только тРНК заряжена, рибосома может переносить аминокислоту из тРНК на растущий пептид в соответствии с генетическим кодом. Следовательно, аминоацил тРНК играет важную роль в трансляции РНК , экспрессии генов, создающих белки.

Механизм [ править ]

Синтетаза сначала связывает АТФ и соответствующую аминокислоту (или ее предшественник) с образованием аминоацил-аденилата, высвобождая неорганический пирофосфат (PP i ). Затем комплекс аденилат-aaRS связывает D-плечо соответствующей молекулы тРНК , и аминокислота переносится от aa-AMP к 2'- или 3'-OH последнего нуклеотида тРНК (A76) в 3'- конец.

Механизм можно резюмировать в следующей серии реакций:

  1. Аминокислота + АТФ → Аминоацил-АМФ + PP i
  2. Аминоацил-АМФ + тРНК → Аминоацил-тРНК + АМФ

Суммируя реакции, можно получить следующую высокоэргоничную общую реакцию:

  • Аминокислота + тРНК + АТФ → Аминоацил-тРНК + АМФ + PP i

Некоторые синтетазы также опосредуют реакцию редактирования, чтобы гарантировать высокую точность зарядки тРНК. Если добавлена ​​неправильная тРНК (иначе обнаруживается, что тРНК заряжена неправильно), связь аминоацил-тРНК гидролизуется . Это может произойти, когда две аминокислоты имеют разные свойства, даже если они имеют схожую форму, как в случае с валином и треонином .

Точность аминоацил-тРНК синтетазы настолько высока, что ее часто используют в сочетании со словом «сверхспецифичность» при сравнении с другими ферментами, участвующими в метаболизме. Хотя не все синтетазы имеют домен с единственной целью редактирования, они компенсируют это за счет специфического связывания и активации связанных с ними аминокислот. Еще одним вкладом в точность этих синтетаз является соотношение концентраций аминоацил-тРНК синтетазы и родственной ей тРНК. Поскольку тРНК-синтетаза неправильно ацилирует тРНК при избыточном продуцировании синтетазы, должен существовать предел уровней aaRS и тРНК in vivo. [1] [2]

Классы [ править ]

Существует два класса аминоацил тРНК синтетазы, каждый из которых состоит из десяти ферментов: [3] [4]

  • Класс I имеет два высококонсервативных мотива последовательности. Он аминоацилируется по 2'-OH концевого аденозинового нуклеотида на тРНК, и обычно он является мономерным или димерным (одна или две субъединицы, соответственно).
  • Класс II имеет три высококонсервативных мотива последовательности. Он аминоацилируется по 3'-OH концевого аденозина на тРНК и обычно является димерным или тетрамерным (две или четыре субъединицы, соответственно). Хотя фенилаланин-тРНК синтетаза относится к классу II, она аминоацилируется по 2'-OH.

Аминокислоты присоединены к гидроксильной (-ОН) группе аденозина через карбоксильную (-COOH) группу.

Независимо от того, где аминоацил изначально присоединен к нуклеотиду, 2'- O- аминоацил-тРНК в конечном итоге переместится в 3'-положение посредством переэтерификации .

Здесь показана общая структура аминоацил-тРНК синтетазы с сайтом редактирования, а также сайтом активации. Основное различие между синтетазами класса I и класса II заключается в сайте активации. Здесь вы можете увидеть общую структуру складки Россмана, наблюдаемую в aaRS класса I, и общую структуру антипараллельных бета-листов, наблюдаемую в aaRS класса II.
Выравнивание основных доменов аминоацил-тРНК синтетаз класса I и класса II. Остатки основных сайтов связывания (скобы для позвоночника и пинцет для аргинина) окрашены. N-концевые остатки выделены синим цветом, C-концевые - красным.

Структуры [ править ]

Оба класса аминоацил-тРНК синтетаз являются мультидоменными белками. В типичном сценарии aaRS состоит из каталитического домена (где происходят обе вышеуказанные реакции) и антикодон-связывающего домена (который взаимодействует в основном с антикодоновой областью тРНК). Трансферные РНК для разных аминокислот различаются не только своим антикодоном, но и другими пунктами, что дает им несколько разные общие конфигурации. Аминоацил-тРНК-синтетазы распознают правильные тРНК в первую очередь по их общей конфигурации, а не только по их антикодону. [5] Кроме того, некоторые aaRS имеют дополнительные домены связывания РНК и редактирующие домены [6], которые расщепляют неправильно спаренные молекулы аминоацил-тРНК.

Каталитические домены всех aaRS данного класса гомологичны друг другу, тогда как aaRS класса I и класса II не связаны друг с другом. AaRS класса I имеют повсеместную складку Россмана и архитектуру параллельных бета-цепей, тогда как aaRS класса II имеют уникальную складку, состоящую из антипараллельных бета-цепей.

Альфа - винтовой антикодоновый связывающий домен аргинил, глицил и цистеинил-тРНК синтетазов известен как домен DALR после характеристики консервативных аминокислот . [7]

Кинетические исследования аминоацил-тРНК-синтетаз показали, что ионы Mg2 + играют активную каталитическую роль и, следовательно, aaR имеют определенную зависимость от магния. Увеличение концентрации Mg2 + приводит к увеличению констант равновесия реакций аминоацил-тРНК синтетаз. Хотя эта тенденция наблюдалась как для синтетаз класса I, так и для класса II, зависимость от магния для этих двух классов очень различна. Синтетазы класса II содержат два или три (чаще всего три) иона Mg2 +, тогда как класс I требует только один ион Mg2 +. [8] [9]

Помимо отсутствия общего сходства последовательности и структуры, синтетазы класса I и класса II обладают разными механизмами распознавания АТФ. В то время как класс I связывается посредством взаимодействий, опосредованных водородными связями в основной цепи, класс II использует пару остатков аргинина для установления солевых мостиков со своим лигандом АТФ. Эта оппозиционная реализация проявляется в двух структурных мотивах, скобках для позвоночника и пинцете с аргинином, которые наблюдаются во всех структурах класса I и класса II, соответственно. Высокая структурная сохранность этих мотивов предполагает, что они, должно быть, присутствовали с древних времен. [10]

Эволюция [ править ]

Большинство aaRS данной специфичности эволюционно ближе друг к другу, чем к aaRS другой специфичности. Однако AsnRS и GlnRS входят в состав AspRS и GluRS соответственно. Большинство aaRS данной специфичности также принадлежат к одному классу. Однако существует две различные версии LysRS: одна относится к семейству класса I, а другая - к семейству класса II.

Молекулярная филогения aaRS часто не согласуется с принятой филогенетикой организма . То есть они нарушают так называемый канонический филогенетический паттерн, демонстрируемый большинством других ферментов для трех областей жизни - архей , бактерий и эукариев . Более того, филогения, предполагаемая для aaRS различных аминокислот, часто не согласуется друг с другом. Кроме того, паралоги aaRS внутри одного и того же вида демонстрируют высокую степень дивергенции между собой. Это явные признаки того, что горизонтальный перенос происходил несколько раз в течение эволюционной истории aaRSs. [11] [12]

Распространенное мнение об эволюционной стабильности этого суперсемейства, означающее, что каждый организм имеет все aaRS для соответствующих им аминокислот, неверно. Крупномасштабный геномный анализ ~ 2500 геномов прокариот показал, что многие из них пропускают один или несколько генов aaRS, тогда как многие геномы имеют 1 или несколько паралогов. [12] AlaRS, GlyRS, LeuRS, IleRS и ValRS являются наиболее эволюционно стабильными членами семейства. GluRS, LysRS и CysRS часто имеют паралоги, тогда как AsnRS, GlnRS, PylRS и SepRS часто отсутствуют во многих геномах.

За исключением AlaRS, было обнаружено, что 19 из 20 человеческих aaRS добавили по крайней мере один новый домен или мотив. [13] Эти новые домены и мотивы различаются по функциям и наблюдаются в различных формах жизни. Общей новой функцией aaRS человека является обеспечение дополнительной регуляции биологических процессов. Существует теория, согласно которой увеличение числа aaRS, которые добавляют домены, связано с непрерывной эволюцией высших организмов с более сложными и эффективными строительными блоками и биологическими механизмами. Одним из ключевых доказательств этой теории является то, что после добавления нового домена в aaRS этот домен становится полностью интегрированным. С этого момента функциональность этого нового домена сохраняется. [14]

По мере развития генетической эффективности у высших организмов было добавлено 13 новых доменов без очевидной связи с каталитической активностью генов aaRSs.

Применение в биотехнологии [ править ]

В некоторых аминоацил-тРНК-синтетазах полость, в которой находится аминокислота, может быть видоизменена и модифицирована, чтобы нести неестественные аминокислоты, синтезированные в лаборатории, и прикреплять их к определенным тРНК. Это расширяет генетический код за пределы двадцати канонических аминокислот, встречающихся в природе, и включает также неприродные аминокислоты. Не встречающаяся в природе аминокислота кодируется бессмысленным триплетом (TAG, TGA, TAA), квадруплетным кодоном или, в некоторых случаях, избыточным редким кодоном. Затем организм, который экспрессирует мутантную синтетазу, может быть генетически запрограммирован на включение неприродной аминокислоты в любое желаемое положение в любом интересующем белке, что позволяет биохимикам или структурным биологам исследовать или изменять функцию белка. Например, можно начать с гена белка, который связывает определенную последовательность ДНК, инаправляя неприродную аминокислоту с реактивной боковой цепью в сайт связывания, создайте новый белок, который разрезает ДНК по целевой последовательности, а не связывает ее.

Мутировав аминоацил тРНК-синтетазы, химики расширили генетические коды различных организмов, включив в них синтезированные в лаборатории аминокислоты со всеми видами полезных свойств: фотореактивными, хелатирующими металлами, хелатирующими ксенон, сшивающими, спин-резонансными, флуоресцентными, биотинилированными и редокс-активные аминокислоты. [15] Еще одно применение - введение аминокислот, несущих реактивные функциональные группы, для химической модификации целевого белка.

Причины определенных заболеваний (таких как нейрональные патологии, рак, нарушенные метаболические состояния и аутоиммунные нарушения) коррелировали со специфическими мутациями аминоацил-тРНК-синтетаз. Шарко-Мари-Зуб (CMT) - наиболее частое наследственное заболевание периферической нервной системы (заболевание нейронов), вызываемое наследственной мутацией гликоль-тРНК и тирозил-тРНК. [16] Диабет, нарушение обмена веществ, вызывает окислительный стресс, который вызывает накопление мутаций митохондриальной тРНК. Также было обнаружено, что тРНК-синтетазы могут частично участвовать в этиологии рака. [17]Высокий уровень экспрессии или модификации aaRS наблюдается в целом ряде раковых заболеваний. Обычным результатом мутаций aaRS является нарушение формы / образования димера, которое имеет прямое отношение к его функции. Эти корреляции между aaRS и некоторыми заболеваниями открыли новую дверь для синтеза терапевтических средств. [18]

Некаталитические домены [ править ]

Новые доменные дополнения к генам aaRS усиливаются и прогрессируют вверх по Древу Жизни . [19] [20] [21] Сильное эволюционное давление этих небольших некаталитических белковых доменов предполагает их важность. [22] Открытия, начатые в 1999 году и позже, выявили ранее неизвестный слой биологии: эти белки контролируют экспрессию генов в исходной клетке, а при высвобождении оказывают гомеостатический контроль и контроль развития в определенных типах клеток, тканях и органах человека во время развития взрослого или плода или оба, включая пути, связанные с ангиогенезом , воспалением , иммунным ответом , механистической мишенью рапамицина(mTOR) передача сигналов, апоптоз , туморогенез , а также передача сигналов гамма-интерферона (IFN- γ ) и p53 . [23] [24] [25] [26] [27] [28] [29] [30] [31]

Клинический [ править ]

Мутации в митохондриальной фермента были связаны с целым рядом генетических расстройств , включая синдром Ли , синдром Веста и CAGSSS ( катаракта , гормона роста дефицита, сенсорной невропатии , нейросенсорной потерей слуха и синдром скелетной дисплазии). [32]

Серверы прогнозов [ править ]

  • ICAARS : B. Pawar и GPS Raghava (2010) Прогнозирование и классификация аминоацил тРНК синтетаз с использованием доменов PROSITE. BMC Genomics 2010, 11: 507
  • MARSpred : Панвар Б, Рагхава ГП (май 2012 г.). «Предсказание субклеточной локализации тРНК синтетаз из их первичных структур». Аминокислоты . 42 (5): 1703–13. DOI : 10.1007 / s00726-011-0872-8 . PMID  21400228 . S2CID  2996097 .
  • База данных AARS по прокариотам : Chaliotis, et al. (Февраль 2017 г.). «Сложная эволюционная история аминоацил-тРНК синтетаз» . Nucleic Acids Res . 45 (3): 1059–1068. DOI : 10.1093 / NAR / gkw1182 . PMC 5388404 . PMID 28180287 .  

См. Также [ править ]

  • ТАРС (ген)

Ссылки [ править ]

  1. ↑ McClain WH (ноябрь 1993 г.). «Правила, которые регулируют идентичность тРНК в синтезе белка». Журнал молекулярной биологии . 234 (2): 257–80. DOI : 10.1006 / jmbi.1993.1582 . PMID 8230212 . 
  2. ^ Свенсон Р, Р Hoben, Самнер-Смит М, Уэмура Н, Уотсон л, Золль D (декабрь 1988). «Точность аминоацилирования in vivo требует надлежащего баланса тРНК и аминоацил-тРНК синтетазы». Наука . 242 (4885): 1548–51. Bibcode : 1988Sci ... 242.1548S . DOI : 10.1126 / science.3144042 . PMID 3144042 . 
  3. ^ «тРНК-синтетазы» . Архивировано из оригинала на 2012-08-04 . Проверено 18 августа 2007 .
  4. ^ Delarue, M (1995). «Аминоацил-тРНК синтетазы». Структурная биология . 5 (1): 48–55. DOI : 10.1016 / 0959-440x (95) 80008-о . PMID 7773747 . 
  5. ^ Шиммеля Р, Р Giegé, Морас D, Ёкояма S (октябрь 1993 г.). «Функциональный код РНК для аминокислот и возможная связь с генетическим кодом» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 90 (19): 8763–8. Bibcode : 1993PNAS ... 90.8763S . DOI : 10.1073 / pnas.90.19.8763 . PMC 47440 . PMID 7692438 .  
  6. ^ "Молекула месяца: высокая точность аминоацил-тРНК синтетаз" . Проверено 4 августа 2013 .
  7. ^ Wolf YI, Аравиндом L, Гришин Н.В., Кунин Е.В. (август 1999). «Эволюция аминоацил-тРНК синтетаз - анализ уникальных доменных архитектур и филогенетических деревьев раскрывает сложную историю событий горизонтального переноса генов». Геномные исследования . 9 (8): 689–710. doi : 10.1101 / gr.9.8.689 (неактивный 2021-01-15). PMID 10447505 . CS1 maint: DOI неактивен с января 2021 г. ( ссылка )
  8. ^ Airas РК (декабрь 2007). «Магниевая зависимость измеренных констант равновесия аминоацил-тРНК синтетаз». Биофизическая химия . 131 (1–3): 29–35. DOI : 10.1016 / j.bpc.2007.08.006 . PMID 17889423 . 
  9. ^ Francklyn C, Musier-Форсайт K, Martinis SA (сентябрь 1997). «Аминоацил-тРНК синтетазы в биологии и болезнях: новые доказательства структурного и функционального разнообразия в древнем семействе ферментов» . РНК . 3 (9): 954–60. PMC 1369542 . PMID 9292495 .  
  10. ^ Kaiser F, Bittrich S, Salentin S, Leberecht C, Haupt VJ, Krautwurst S, Schroeder M, Labudde D (апрель 2018 г.). «Скобки для позвоночника и пинцет для аргинина разграничивают аминоацил тРНК синтетазы класса I и класса II» . PLOS Вычислительная биология . 14 (4): e1006101. Bibcode : 2018PLSCB..14E6101K . DOI : 10.1371 / journal.pcbi.1006101 . PMC 5919687 . PMID 29659563 .  
  11. ^ Вёзе CR, Olsen GJ, Ibba M, Söll D (март 2000). «Аминоацил-тРНК синтетазы, генетический код и эволюционный процесс» . Обзоры микробиологии и молекулярной биологии . 64 (1): 202–36. DOI : 10.1128 / MMBR.64.1.202-236.2000 . PMC 98992 . PMID 10704480 .  
  12. ^ a b Chaliotis A, Vlastaridis P, Mossialos D, Ibba M, Becker HD, Stathopoulos C, Amoutzias GD (февраль 2017 г.). «Сложная эволюционная история аминоацил-тРНК синтетаз» . Исследования нуклеиновых кислот . 45 (3): 1059–1068. DOI : 10.1093 / NAR / gkw1182 . PMC 5388404 . PMID 28180287 .  
  13. Перейти ↑ Guo M, Yang XL, Schimmel P (сентябрь 2010 г.). «Новые функции аминоацил-тРНК синтетаз вне трансляции» . Обзоры природы Молекулярная клеточная биология . 11 (9): 668–74. DOI : 10.1038 / nrm2956 . PMC 3042954 . PMID 20700144 .  
  14. Перейти ↑ Lee SW, Cho BH, Park SG, Kim S (август 2004 г.). «Комплексы аминоацил-тРНК синтетазы: вне трансляции» . Журнал клеточной науки . 117 (Pt 17): 3725–34. DOI : 10,1242 / jcs.01342 . PMID 15286174 . S2CID 29447608 .  
  15. ^ Питер Г. Шульц , Расширение генетического кода
  16. ↑ Xie W, Schimmel P, Yang XL (декабрь 2006 г.). «Кристаллизация и предварительный рентгеновский анализ нативной человеческой тРНК синтетазы, аллельные варианты которой связаны с болезнью Шарко-Мари-Тута» . Acta Crystallographica Раздел F . 62 (Pt 12): 1243–6. DOI : 10.1107 / S1744309106046434 . PMC 2225372 . PMID 17142907 .  
  17. ↑ Kwon NH, Kang T, Lee JY, Kim HH, Kim HR, Hong J, Oh YS, Han JM, Ku MJ, Lee SY, Kim S (декабрь 2011 г.). «Двойная роль метионил-тРНК-синтетазы в регуляции трансляции и опухолевой супрессорной активности многофункционального белка-3, взаимодействующего с аминоацил-тРНК-синтетазой» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 108 (49): 19635–40. Bibcode : 2011PNAS..10819635K . DOI : 10.1073 / pnas.1103922108 . PMC 3241768 . PMID 22106287 .  
  18. Перейти ↑ Park SG, Schimmel P, Kim S (август 2008 г.). «Аминоацил тРНК синтетазы и их связь с болезнью» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 105 (32): 11043–9. Bibcode : 2008PNAS..10511043P . DOI : 10.1073 / pnas.0802862105 . PMC 2516211 . PMID 18682559 .  
  19. ^ Ludmerer SW, Шиммеля P (август 1987). «Построение и анализ делеций в аминоконцевом удлинении глутамин-тРНК-синтетазы Saccharomyces cerevisiae». Журнал биологической химии . 262 (22): 10807–13. DOI : 10.1016 / S0021-9258 (18) 61035-X . PMID 3301842 . 
  20. ^ Eriani G, Delarue М, Poch О, Ганглофф Дж, Морас D (сентябрь 1990). «Разделение тРНК синтетаз на два класса на основе взаимоисключающих наборов мотивов последовательностей». Природа . 347 (6289): 203–6. Bibcode : 1990Natur.347..203E . DOI : 10.1038 / 347203a0 . PMID 2203971 . S2CID 4324290 .  
  21. ↑ Cusack S (декабрь 1997 г.). «Аминоацил-тРНК синтетазы». Текущее мнение в структурной биологии . 7 (6): 881–9. DOI : 10.1016 / s0959-440x (97) 80161-3 . PMID 9434910 . 
  22. ↑ Lo WS, Gardiner E, Xu Z, Lau CF, Wang F, Zhou JJ, Mendlein JD, Nangle LA, Chiang KP, Yang XL, Au KF, Wong WH, Guo M, Zhang M, Schimmel P (июль 2014 г.). «Каталитические нулевые значения тРНК синтетазы человека с различными функциями» . Наука . 345 (6194): 328–32. Bibcode : 2014Sci ... 345..328L . DOI : 10.1126 / science.1252943 . PMC 4188629 . PMID 25035493 .  
  23. ^ Wakasugi K, Шиммеля P (апрель 1999). «Два разных цитокина, высвобождаемых человеческой аминоацил-тРНК синтетазой». Наука . 284 (5411): 147–51. Bibcode : 1999Sci ... 284..147W . DOI : 10.1126 / science.284.5411.147 . PMID 10102815 . 
  24. ^ Lareau LF, зеленый RE, Бхатнагар RS, Brenner SE (июнь 2004). «Развивающиеся роли альтернативного сращивания». Текущее мнение в структурной биологии . 14 (3): 273–82. DOI : 10.1016 / j.sbi.2004.05.002 . PMID 15193306 . 
  25. ^ Wakasugi К, Slike Б. М., Гуд Дж, Отани А, Ewalt KL, Фридландр М, Череш Д.А., Шиммеля Р (январь 2002). «Аминоацил-тРНК синтетаза человека как регулятор ангиогенеза» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 99 (1): 173–7. Bibcode : 2002PNAS ... 99..173W . DOI : 10.1073 / pnas.012602099 . PMC 117534 . PMID 11773626 .  
  26. ^ Tzima E, читатель JS, ирано-Tehrani M, Ewalt KL, Шварц М., Шиммеля P (январь 2005). «VE-кадгерин связывает цитокин тРНК-синтетазы с антиангиогенной функцией» . Журнал биологической химии . 280 (4): 2405–8. DOI : 10.1074 / jbc.C400431200 . PMID 15579907 . S2CID 6943506 .  
  27. ^ Кавахара A, Stainier DY (август 2009). «Неканоническая активность РНК-синтетазы серил-передачи и развитие сосудов» . Тенденции сердечно-сосудистой медицины . 19 (6): 179–82. DOI : 10.1016 / j.tcm.2009.11.001 . PMC 2846333 . PMID 20211432 .  
  28. ^ Чжоу Q, M Капур, Го М, Belani R, Сюй X, Kiosses WB, Ханан M, Парк C, E Броня, Do MH, Нангл LA, Шиммеля P, Ян XL (январь 2010). «Ортогональное использование активного сайта тРНК синтетазы человека для достижения многофункциональности» . Структурная и молекулярная биология природы . 17 (1): 57–61. DOI : 10.1038 / nsmb.1706 . PMC 3042952 . PMID 20010843 .  
  29. ↑ Park SG, Kim HJ, Min YH, Choi EC, Shin YK, Park BJ, Lee SW, Kim S (май 2005 г.). «Человеческая лизил-тРНК-синтетаза секретируется, чтобы вызвать провоспалительный ответ» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 102 (18): 6356–61. DOI : 10.1073 / pnas.0500226102 . PMC 1088368 . PMID 15851690 .  
  30. ^ Ариф A, Jia J, Moodt RA, DiCorleto PE, Fox PL (январь 2011). «Фосфорилирование глутамил-пролил тРНК синтетазы циклин-зависимой киназой 5 диктует транскрипт-селективный контроль трансляции» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 108 (4): 1415–20. Bibcode : 2011PNAS..108.1415A . DOI : 10.1073 / pnas.1011275108 . PMC 3029695 . PMID 21220307 .  
  31. Перейти ↑ Guo M, Schimmel P (март 2013 г.). «Основные нетрансляционные функции тРНК синтетаз» . Природа Химическая биология . 9 (3): 145–53. DOI : 10.1038 / nchembio.1158 . PMC 3773598 . PMID 23416400 .  
  32. ^ Вона В, Maroofian R, Bellacchio Е, Najafi М, Томпсон К, Алахмад А, он л, Ahangari Н, Rad А, Shahrokhzadeh S, Bahena Р, Миттаг- Ж, Трауб Ж, Movaffagh Дж, Амири Н, Doosti М, Boostani Р., Ширзаде Э., Хааф Т., Диодато Д., Шмидтс М., Тейлор Р. В., Каримиани Э. Г. (2018). «Расширение клинического фенотипа митохондриального заболевания, связанного с IARS2» . BMC Med Genet . 19 (1): 196. DOI : 10,1186 / s12881-018-0709-3 . PMC 6233262 . PMID 30419932 .  

Внешние ссылки [ править ]

  • Амино + ацил-тРНК + синтетазы в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
  • Расположение человеческого гена AARS в браузере генома UCSC .
  • Подробная информация о человеческих генах AARS в браузере генома UCSC .
Эта статья включает текст из общественного достояния Pfam и InterPro : IPR015273
Эта статья включает текст из общественного достояния Pfam и InterPro : IPR008909