В биохимии , диаграмма , Eadie-Хофстее (чаще называемый участком Eadie-Хофстее ) представляет собой графическое представление уравнения Михаэлиса-Ментно в ферментной кинетике . Она была известна под разными названиями, в том числе Eadie сюжета , Хофстее сюжета и Аугустинссон сюжета . Приписывание Вульфу вводит в заблуждение, потому что, хотя Холдейн и Стерн [1] приписали Вульфу основополагающее уравнение, это было всего лишь одно из трех линейных преобразований уравнения Михаэлиса-Ментен, которое он вывел.
Вывод уравнения для графика
Простейшее уравнение для ставки реакции, катализируемой ферментами, в зависимости от концентрации субстрата это уравнение Михаэлиса-Ментен, которое можно записать следующим образом:
в котором - скорость насыщения подложки (когда приближается к бесконечности или предельной скорости , и ценность при половинном насыщении, т.е. , известная как константа Михаэлиса . Иди [2] и Хофсти [3] независимо преобразовали это в прямолинейные отношения следующим образом: Взятие обратных значений обеих сторон уравнения дает уравнение, лежащее в основе графика Лайнуивера – Берка :
- ·
Это можно изменить, чтобы выразить другое прямолинейное соотношение:
- ·
что показывает, что график против прямая линия с пересечением по ординате и наклону (Заговор Хофсти). В сюжете Иди оси поменяны местами, но принцип тот же. Эти графики являются кинетическими версиями графика Скэтчарда, используемого в экспериментах по связыванию лигандов. [4]
Заговор Августинссона
Сюжет иногда приписывается Августинссону [5], но рассматриваемая статья не указана ни в Web of Science, ни на веб-сайте журнала, и, похоже, ее невозможно получить. Поэтому невозможно узнать, было ли это независимым выводом или цитатой из статьи Иди (учитывая, что оба автора работали с холинэстеразами ).
Влияние экспериментальной ошибки
Обычно предполагается, что экспериментальная ошибка влияет на скорость а не концентрация субстрата , так является зависимой переменной . [6] В результате обе ординаты и абсцисса подвержены экспериментальной ошибке, и поэтому отклонения, возникающие из-за ошибки, не параллельны оси ординат, а в направлении или от начала координат. Пока график используется для иллюстрации анализа, а не для оценки параметров , это имеет очень мало значения. Независимо от этих соображений различные авторы [7] [8] [9] сравнили пригодность различных графиков для отображения и анализа данных.
Используйте для оценки параметров
Как и другие прямолинейные формы уравнения Михаэлиса-Ментен, график Иди-Хофсти исторически использовался для быстрой оценки параметров а также , но был в значительной степени вытеснен методами нелинейной регрессии, которые стали значительно более точными и более недоступными с вычислительной точки зрения.
Сделать видимыми ошибки в экспериментальном дизайне
Поскольку шкала ординат охватывает весь диапазон теоретически возможных vales, от 0 до с первого взгляда на график Иди-Хофсти можно увидеть, насколько хорошо экспериментальный план заполняет теоретическое пространство проектирования, а график делает невозможным скрыть плохой дизайн. Напротив, другие хорошо известные прямолинейные графики позволяют легко выбирать масштабы, которые подразумевают, что дизайн лучше, чем он есть.
Смотрите также
Сноски и ссылки
- ^ Холдейн, JBS; Стерн, KG (1932). Allgemeine Chemie der Enzyme . Дрезден и Лейпциг: Стейнкопфф. С. 119–120.
- ^ Иди, GS (1942). «Ингибирование холинэстеразы физостигмином и простигмином». J. Biol. Chem . 146 : 85–93.
- ^ Хофсти, BHJ (1959). «Неинвертированные и инвертированные графики в ферментной кинетике». Природа . 184 (4695): 1296–1298. DOI : 10.1038 / 1841296b0 .
- ^ Сринивасан, Бхарат (2020-10-08). «Явное лечение не Михаэлиса-Ментен и атипичной кинетики в раннем открытии лекарств» . dx.doi.org . Проверено 19 апреля 2021 .
- ^ Августинссон, КБ (1948). "(название неизвестно)". Acta Physiol. Сканд . 15 Приложение: 52.
- ^ Скорее всего, это правда, по крайней мере приблизительно, хотя, вероятно, было бы оптимистично думать, что точно известно.
- ^ Дауд, Дж. Э .; Риггс, Д.С. (1965). «Сравнение оценок кинетических констант Михаэлиса – Ментен из различных линейных преобразований». J. Biol. Chem . 240 : 863–869. PMID 14275146 . }}
- ^ Аткинс, GL; Ниммо, ИА (1975). «Сравнение семи методов подбора уравнения Михаэлиса-Ментен» . Biochem. Дж . 149 (3): 775–777. DOI : 10.1042 / bj1490775 . PMC 1165686 .
- ^ Корниш-Боуден, А. Основы ферментной кинетики (4-е изд.). Вайнхайм, Германия: Wiley-Blackwell. С. 51–53. ISBN 978-3-527-33074-4.