Белки железо-сера с высоким потенциалом (HIPIP) [2] представляют собой особый класс ферредоксинов 4Fe-4S с высоким окислительно-восстановительным потенциалом, которые участвуют в анаэробном переносе электронов и имеют место в фотосинтезирующих бактериях и Paracoccus denitrificans . HiPIP - это небольшие белки, которые демонстрируют значительные различия в их последовательностях, размерах (от 63 до 85 аминокислот) и в их окислительно-восстановительных потенциалах. Как показано на следующем схематическом изображении, кластер железо-сера связан четырьмя консервативными остатками цистеина.
Белок железо-сера с высоким потенциалом | ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Идентификаторы | ||||||||
Символ | HIPIP | |||||||
Pfam | PF01355 | |||||||
ИнтерПро | IPR000170 | |||||||
ПРОФИЛЬ | PDOC00515 | |||||||
SCOP2 | 1hpi / SCOPe / SUPFAM | |||||||
OPM суперсемейство | 116 | |||||||
Белок OPM | 1hpi | |||||||
|
[Кластер 4Fe-4S] | | | | xxxxxxxxxxxxxxxxxxxCxCxxxxxxxCxxxxxCxxxx
- 'C'
- консервативный цистеин участвует в связывании железо-серного кластера.
[Fe 4 S 4 ] кластеры
Кластеры [Fe 4 S 4 ] являются многочисленными кофакторами металлопротеинов. [3] Они участвуют в последовательностях переноса электрона. Ядро кластера [Fe 4 S 4 ] представляет собой куб с чередующимися вершинами Fe и S. Эти кластеры существуют в двух степенях окисления с небольшим структурным изменением. Известны два семейства кластеров [Fe 4 S 4 ]: семейство ферредоксина (Fd) и семейство высокопотенциальных железо-сульфатных белков (HiPIP). И HiPIP, и Fd находятся в одном и том же состоянии покоя: [Fe 4 S 4 ] 2+ , которые имеют одинаковые геометрические и спектроскопические характеристики. Различия возникают, когда дело доходит до их активного состояния: HiPIP образуется при окислении до [Fe 4 S 4 ] 3+ , а Fd образуется при восстановлении до [Fe 4 S 4 ] + .
Различные степени окисления объясняются белками, которые объединились с кластером [Fe 4 S 4 ]. Анализ кристаллографических данных показывает, что HiPIP способен сохранять свою более высокую степень окисления за счет образования меньшего количества водородных связей с водой. Характерная складка белков оборачивает кластер [Fe 4 S 4 ] в гидрофобное ядро, будучи способным образовывать только около пяти консервативных водородных связей с лигандами кластера от остова. Напротив, белок, связанный с Fd, позволяет этим кластерам контактировать с растворителем, что приводит к 8 взаимодействиям H-связывания белка. Белок связывает Fd через консервативную структуру CysXXCysXXCys (X означает любую аминокислоту). [4] Кроме того, уникальная структура белка и диполярные взаимодействия пептида и межмолекулярной воды способствуют защите кластера [Fe 4 S 4 ] 3+ от атаки случайных внешних доноров электронов, что защищает себя от гидролиза.
Синтетические аналоги
Аналоги HiPIP могут быть синтезированы реакциями обмена лиганда [Fe 4 S 4 {N (SiMe 3 ) 2 } 4 ] - с 4 эквивалентами тиолов (HSR) следующим образом:
- [Fe 4 S 4 {N (SiMe 3 ) 2 } 4 ] - + 4RSH → [Fe 4 S 4 (SR) 4 ] - + 4 HN (SiMe 3 ) 2
Кластер-предшественник [Fe 4 S 4 {N (SiMe 3 ) 2 } 4 ] - может быть синтезирован однореакторной реакцией FeCl 3 , NaN (SiMe 3 ) 2 и NaSH. Синтез аналогов HiPIP может помочь людям понять факторы, вызывающие окислительно-восстановительный потенциал HiPIP. [5]
Биохимические реакции
HiPIP принимают участие во многих окислительных реакциях у живых существ, и особенно известны фотосинтезирующие анаэробные бактерии, такие как Chromatium и Ectothiorhodospira . HiPIP - это периплазматические белки фотосинтезирующих бактерий. Они играют роль электронных челноков в циклическом потоке электронов между фотосинтетическим реакционным центром и цитохромом Ьсом 1 комплексом . Другие реакции окисления, в которых участвует HiPIP, включают катализирование окисления Fe (II), которое является донором электронов для редуктазы и акцептором электронов для некоторых тиосульфатокисляющих ферментов. [6]
Рекомендации
- Перейти ↑ Benning MM, Meyer TE, Rayment I, Holden HM (1994). «Молекулярная структура окисленного высокопотенциального железо-серного белка, выделенного из Ectothiorhodospira vacuolata». Биохимия . 33 (9): 2476–2483. DOI : 10.1021 / bi00175a016 . PMID 8117708 .
- ^ Брейтер Д.Р., Мейер Т.Э., Реймент I, Холден Х.М. (1991). «Молекулярная структура железо-серного белка с высоким потенциалом, выделенного из Ectothiorhodospira halophila, определена с разрешением 2,5-А». Журнал биологической химии . 266 (28): 18660–18667. DOI : 10.2210 / pdb2hip / PDB . PMID 1917989 .
- ^ Младший, Перрин; Т., Ичиве (2013). «Идентификация детерминант последовательности восстановительных потенциалов металлопротеинов» . Биологическая неорганическая химия . 18 (6): 599–608. DOI : 10.1007 / s00775-013-1004-6 . PMC 3723707 . PMID 23690205 .
- ^ Дей, Абхишек; Младший, Фрэнсис; Адамс, Майкл; Бабини, Елена; Такахаши, Ясухиро; Фукуяма, Кейчи; Ходжсон, Кейт; Хедман, Бритт; Соломон, Эдвард (2007). "Растворитель настройки электронохимических потенциалов в активных сайтах HiPIP по сравнению с ферредоксином". Наука . 318 (5855): 1464–1468. Bibcode : 2007Sci ... 318.1464D . DOI : 10.1126 / science.1147753 . PMID 18048692 . S2CID 33046150 .
- ^ Оки, Ясухиро; Танифудзи, Кадзуки; Ямада, Норихиро; Имада, Мотосукэ; Тадзима, Томоюки; Тацуми, Казуджуки (2011). «Синтетические аналоги [Fe4S4 (Cys) 3 (His)] в гидрогеназах и [Fe4S4 (Cys) 4] в HiPIP, полученные из полностью железа [Fe4S4 {N (SiMe3) 2} 4]]» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 108 (31): 12635–12640. DOI : 10.1073 / pnas.1106472108 . PMC 3150945 . PMID 21768339 .
- ^ Валентин, Жанна; Бертини, Ивано; Грей, Гарри; Штифель, Эдвард (30 октября 2006 г.). Биологическая неорганическая химия: структура и реакционная способность (первое изд.). ISBN 978-1891389436.
Внешние ссылки
- PDOC00515 - Белки железо-сера с высоким потенциалом в PROSITE
дальнейшее чтение
- Ноги Т., Фатхир И., Кобаяши М., Нодзава Т., Мики К. (2000). «Кристаллические структуры фотосинтетического реакционного центра и высокопотенциального железо-серного белка из Thermochromatium tepidum: термостабильность и перенос электронов» . Труды Национальной академии наук . 97 (25): 13561–13566. Bibcode : 2000PNAS ... 9713561N . DOI : 10.1073 / pnas.240224997 . PMC 17615 . PMID 11095707 .