Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску

Ферредоксины (от латинского ferrum : железо + окислительно-восстановительный потенциал , часто сокращенно «fd») представляют собой белки железо-сера, которые обеспечивают перенос электронов в ряде метаболических реакций. Термин «ферредоксин» был придуман Д. К. Уортоном из DuPont Co. и применен к «белку железа», впервые очищенному в 1962 г. Мортенсоном, Валентином и Карнаханом из анаэробной бактерии Clostridium pasteurianum . [1] [2]

Другой редокс-белок, выделенный из хлоропластов шпината , получил название «хлоропластный ферредоксин». [3] Ферредоксин хлоропласта участвует как в циклических, так и в нециклических реакциях фотофосфорилирования фотосинтеза . При нециклическом фотофосфорилировании ферредоксин является последним акцептором электронов, таким образом восстанавливая фермент НАДФ + редуктаза. Он принимает электроны, полученные от возбужденного солнечным светом хлорофилла, и передает их ферменту ферредоксину: НАДФ + оксидоредуктаза EC 1.18.1.2 .

Ферредоксины - это небольшие белки, содержащие атомы железа и серы, организованные в виде кластеров железо-сера . Эти биологические « конденсаторы » могут принимать или разряжать электроны с эффектом изменения степени окисления атомов железа между +2 и +3. Таким образом, ферредоксин действует как агент переноса электронов в биологических окислительно-восстановительных реакциях.

Другие биоинорганические системы транспорта электронов включают рубредоксины , цитохромы , белки голубой меди и структурно родственные белки Риске .

Ферредоксины можно классифицировать по природе их железо-серных кластеров и по сходству последовательностей.

Биоэнергетика ферредоксинов [ править ]

Ферредоксины обычно осуществляют перенос одного электрона.

Fd0
бык+ e - Fd  -
красный

Однако некоторые бактериальные ферредоксины (типа 2 [4Fe4S]) имеют два кластера железа и серы и могут проводить две реакции переноса электрона. В зависимости от последовательности белка два переноса могут иметь почти одинаковые восстановительные потенциалы или могут значительно отличаться. [4] [5]

Fd0
бык+ e - Fd  -
красный

Fd-
красный+ e - Fd  2-
красный

Ферредоксины являются одними из наиболее восстанавливающих биологических переносчиков электронов. Обычно они имеют средний потенциал -420 мВ. [6] Восстановительный потенциал вещества в клетке будет отличаться от его средней точки в зависимости от концентраций его восстановленной и окисленной форм. Для одноэлектронной реакции потенциал изменяется примерно на 60 мВ для каждого изменения отношения концентраций в десятичной степени. Например, если пул ферредоксина снижен примерно на 95%, потенциал восстановления будет примерно -500 мВ. [7] Для сравнения, другие биологические реакции в основном имеют меньший восстановительный потенциал: например, первичный биосинтетический восстановитель клетки, НАДФН.имеет клеточный окислительно-восстановительный потенциал -370 мВ ( E
0 = -320 мВ).

В зависимости от последовательности поддерживающих белков ферредоксины обладают восстановительным потенциалом от -500 мВ [6] [8] до -340 мВ. [9] В одной клетке может быть несколько типов ферредоксинов, каждый из которых настроен на оптимальное проведение различных реакций. [10]

Снижение ферредоксина [ править ]

Ферредоксины с высокой степенью восстановления восстанавливаются либо за счет использования другого сильного восстановителя, либо за счет использования некоторого источника энергии для «ускорения» электронов от менее восстанавливающих источников к ферредоксину. [11]

Прямое сокращение [ править ]

Реакции, которые восстанавливают Fd, включают окисление альдегидов до кислот, таких как глицеральдегид, в реакцию глицерата (-580 мВ), реакцию дегидрогеназы монооксида углерода (-520 мВ) и реакции 2-оксокислоты: Fd оксидоредуктазы (-500 мВ) [12 ] [8] подобно реакции, проводимой пируватсинтазой . [7]

Связанное снижение мембранного потенциала [ править ]

Ферредоксин также можно снизить с помощью НАДН (-320 мВ) или Н
2(-414 мВ), но эти процессы связаны с потреблением мембранного потенциала для «ускорения» электронов до более высокого энергетического состояния. [6] Комплекс Rnf является широко распространенным мембранным белком у бактерий, который обратимо переносит электроны между НАДН и ферредоксином при перекачивании Na+
или H+
ионы через мембрану. Хемиосмотическая потенциал мембраны расходуется на питание неблагоприятного снижения Fd
быкпользователя NADH. Эта реакция является важным источником Fd-
красныйу многих автотрофных организмов. Если клетка растет на субстратах, обеспечивающих избыток Fd-
красный, комплекс Rnf может передавать эти электроны НАД+
и сохраните полученную энергию в мембранном потенциале. [13] Энергопреобразующие гидрогеназы (Ech) представляют собой семейство ферментов, которые обратимо связывают перенос электронов между Fd и H.
2при прокачке H+
ионы через мембрану, чтобы уравновесить разницу в энергии. [14]

Fd0
бык+ НАДН + Na+
снаружи Fd2-
красный+ НАД+
+ Na+
внутри

Fd0
бык+ H
2+ H+
снаружи Fd2-
красный+ H+
+ H+
внутри

Электронная бифуркация [ править ]

Неблагоприятное восстановление Fd от менее восстанавливающего донора электронов может быть связано одновременно с благоприятным восстановлением окислителя посредством реакции бифуркации электронов . [6] Примером реакции бифуркации электронов является генерация Fd-
красныйдля фиксации азота у некоторых аэробных диазотрофов . Обычно при окислительном фосфорилировании перенос электронов от НАДН к убихинону (Q) связан с зарядкой движущей силы протона. В Azotobacter энергия, выделяемая при передаче одного электрона от NADH к Q, используется для одновременного ускорения переноса одного электрона от NADH к Fd. [15] [16]

Прямое восстановление высокопотенциальных ферредоксинов [ править ]

Некоторые ферредоксины обладают достаточно высоким окислительно-восстановительным потенциалом, поэтому их можно напрямую восстанавливать с помощью НАДФН. Одним из таких ферредоксинов является адреноксин (-274 мВ), который участвует в биосинтезе многих стероидов млекопитающих. [17] Ферредоксин Fd3 в корнях растений, который восстанавливает нитраты и сульфиты, имеет средний потенциал -337 мВ, а также восстанавливается НАДФН. [10]

Fe 2 S 2 ферредоксины [ править ]

Связывающий домен железо-серного кластера 2Fe-2S
Структурное представление ферредоксина Fe 2 S 2 .
Идентификаторы
СимволFer2
PfamPF00111
Клан пфамCL0486
ИнтерПроIPR001041
PROSITEPDOC00642
SCOP23fxc / SCOPe / SUPFAM
Белок OPM1kf6
Доступные белковые структуры:
Pfam  структуры / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumкраткое изложение структуры

Члены суперсемейства 2Fe – 2S ферредоксинов ( InterPro :  IPR036010 ) имеют общую структуру ядра, состоящую из бета (2) -альфа-бета (2), которая включает путидаредоксин, терпредоксин и адренодоксин. [18] [19] [20] [21] Это белки, состоящие примерно из ста аминокислот с четырьмя консервативными остатками цистеина, с которыми лигируется кластер 2Fe – 2S. Эта консервативная область также обнаруживается как домен в различных метаболических ферментах и ​​в многодоменных белках, таких как альдегид-оксидоредуктаза ( N- конец), ксантиноксидаза ( N- конец), фталатдиоксигеназа редуктаза ( C- конец), сукцинатдегидрогеназа железо-сера. белок ( N-концевой) и редуктазы метанмонооксигеназы ( N -концевой).

Ферредоксины растительного типа [ править ]

Одна группа ферредоксинов, первоначально обнаруженная в мембранах хлоропластов , получила название «хлоропластного типа» или «растительного типа» ( InterPro :  IPR010241 ). Его активным центром является кластер [Fe 2 S 2 ], в котором атомы железа тетраэдрически координированы как атомами неорганической серы, так и серой четырех консервативных остатков цистеина (Cys).

В хлоропластах ферредоксины Fe 2 S 2 действуют как переносчики электронов в цепи переноса электронов фотосинтеза и как доноры электронов для различных клеточных белков, таких как глутамат-синтаза, нитритредуктаза, сульфитредуктаза и циклаза биосинтеза хлорофилла . [22] Поскольку циклаза является ферредоксин-зависимым ферментом, это может обеспечить механизм координации между фотосинтезом и потребностью хлоропластов в хлорофилле, связывая биосинтез хлорофилла с фотосинтетической цепью переноса электронов. В системах гидроксилирования бактериальной диоксигеназы они служат промежуточными переносчиками электронов между флавопротеинами редуктазы и оксигеназой.

Тиоредоксиноподобные ферредоксины [ править ]

Ферредоксин Fe 2 S 2 из Clostridium pasteurianum ( Cp 2FeFd; P07324 ) был признан отдельным семейством белков на основании его аминокислотной последовательности, спектроскопических свойств его железо-серного кластера и уникальной способности двух цистеиновых лигандов обмениваться лигандами. кластер [Fe 2 S 2 ]. Хотя физиологическая роль этого ферредоксина остается неясной, было обнаружено сильное и специфическое взаимодействие Cp 2FeFd с молибден-железным белком нитрогеназы . Гомологические ферредоксины из Azotobacter vinelandii ( Av 2FeFdI; P82802) и Aquifex aeolicus ( Aa Fd; O66511 ) были охарактеризованы. Решена кристаллическая структура Aa Fd. Aa Fd существует в виде димера. Структура мономера Aa Fd отличается от других ферредоксинов Fe 2 S 2 . Складка принадлежит к классу α + β, причем первые четыре β-цепи и две α-спирали принимают вариант тиоредоксиновой складки. [23] UniProt относит их к семейству «ферредоксинов 2Fe2S шетна-типа». [24]

Ферредоксины адренодоксинового типа [ править ]

ферредоксин 1
Кристаллическая структура ферредоксина-1 человека (FDX1). [25]
Идентификаторы
СимволFDX1
Альт. символыFDX
Ген NCBI2230
HGNC3638
OMIM103260
RefSeqNM_004109
UniProtP10109
Прочие данные
LocusChr. 11 q22,3
Ищи
СтруктурыШвейцарская модель
ДоменыИнтерПро

Адренодоксин (ферредоксин надпочечников; InterPro :  IPR001055 ), путидаредоксин и терпредоксин составляют семейство растворимых белков Fe 2 S 2, которые действуют как одноэлектронные переносчики, в основном обнаруженные в митохондриях эукариот и протеобактериях . Человеческий вариант адренодоксина упоминается как ферредоксин-1 и ферредоксин-2 . В митохондриальных монооксигеназных системах адренодоксин переносит электрон от НАДФН: адренодоксинредуктазы на мембраносвязанный цитохром Р450 . У бактерий путидаредоксин и терпредоксин переносят электроны между соответствующими НАДН-зависимыми ферредоксинредуктазами и растворимыми P450.[26] [27] Точные функции других членов этого семейства неизвестны, хотяпоказано, что Escherichia coli Fdx участвует в биогенезе кластеров Fe – S. [28] Несмотря на низкое сходство последовательностей между ферредоксинами адренодоксинового и растительного типов, эти два класса имеют сходную топологию сворачивания.

Ферредоксин-1 у человека участвует в синтезе гормонов щитовидной железы. Он также передает электроны от адренодоксинредуктазы к CYP11A1 , ферменту CYP450, ответственному за расщепление боковой цепи холестерина. FDX-1 обладает способностью связываться с металлами и белками. [29] Ферредоксин-2 участвует в синтезе гема А и железо-серного белка. [30]

Ферредоксины Fe 4 S 4 и Fe 3 S 4 [ править ]

Ферредоксины [Fe 4 S 4 ] можно далее подразделить на ферредоксины с низким потенциалом (бактериального типа) и с высоким потенциалом (HiPIP) .

Ферредоксины с низким и высоким потенциалом связаны следующей окислительно-восстановительной схемой:

Формальная степень окисления ионов железа может быть [2Fe 3+ , 2Fe 2+ ] или [1Fe 3+ , 3Fe 2+ ] в ферредоксинах с низким потенциалом. Степени окисления ионов железа в высокопотенциальных ферредоксинах могут быть [3Fe 3+ , 1Fe 2+ ] или [2Fe 3+ , 2Fe 2+ ].

Ферредоксины бактериального типа [ править ]

Связывающий домен 3Fe-4S
Структурное представление ферредоксина Fe 3 S 4 .
Идентификаторы
СимволFer4
PfamPF00037
ИнтерПроIPR001450
PROSITEPDOC00176
SCOP25fd1 / SCOPe / SUPFAM
Белок OPM1ккф
Доступные белковые структуры:
Pfam  структуры / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumкраткое изложение структуры
PDB1h98 A: 33-56 1bd6 : 33-56 1bwe A: 33-56

1bqx A: 33-56 1bc6 : 33-56 7fd1 A: 33-56 6fd1 : 33-56 6fdr A: 33-56 1frx : 33-56 1gao B: 33-56 1b0t A: 33-56 1b0v A: 33- 56 1fd2 : 33-56 1fdd : 33-56 1fer : 33-56 1axq : 33-56 1g6b A: 33-56 2fd2 : 33-56 1ff2 A: 33-56 1pc5 A: 33-56 7fdr A: 33-56 1g3o A: 33-56 1ftc A: 33-56 1frm : 33-56 5fd1 : 33-56 1a6l : 33-56 1frj : 33-56 1fdb : 33-56 1fri : 33-56 1pc4 A: 33-56 1f5b A: 33-56 1frh : 33-56 1d3w A: 33-56 1frk : 33-56 1f5c А: 33-56 1frl : 33-56 1fda : 33-56 1clf : 31-54 1dur А: 28-51 1fca : 30-53 1fdn : 30-53 2fdn : 30-53 1xer : 77-100 1h7x A: 946-969 1gte A: 946-969 1h7w B: 946-969 1gth A: 946-969 1gt8 A: 946-969 1gx7 A: 28-51 1hfe L: 28-51 1blu : 2-25 1rgv A: 2-25 1kqf B: 126-149 1kqg B: 126-149 1jb0 C: 4-27 1k0t A: 4-27 1rof : 3-26 1vjw : 3-26 1dwl A: 2-25 2pda A: 738-763 1b0p A: 738-763 1kek A: 738-763 1c4c A: 183-206 1c4a A: 183-206 1feh A: 183-206 1l0v N: 142-165 1kfy N: 142-165 1kf6 B: 142-165 1jnr B: 40-63

1jnz В: 40-63

Группа ферредоксинов Fe 4 S 4 , первоначально обнаруженная в бактериях, получила название «бактериального типа». Ферредоксины бактериального типа, в свою очередь, можно подразделить на другие группы в зависимости от их свойств последовательности. Большинство из них содержат по крайней мере один консервативный домен, включая четыре остатка цистеина, которые связываются с кластером [Fe 4 S 4 ]. В ферредоксине Pyrococcus furiosus Fe 4 S 4 один из консервативных остатков Cys замещен аспарагиновой кислотой.

Во время эволюции ферредоксинов бактериального типа происходили внутрипоследовательные события дупликации, транспозиции и слияния генов, что приводило к появлению белков с множественными центрами железо-сера. В некоторых бактериальных ферредоксинах один из дублированных доменов потерял один или несколько из четырех консервативных остатков Cys. Эти домены либо утратили свое свойство связывания железо-сера, либо связываются с кластером [Fe 3 S 4 ] вместо кластера [Fe 4 S 4 ] [31] и типа дикластера. [32]

Трехмерные структуры известны для ряда монокластерных и дикластерных ферредоксинов бактериального типа. Складка принадлежит к классу α + β, с 2-7 α-спиралями и четырьмя β-цепями, образующими бочкообразную структуру, и экструдированной петлей, содержащей три «проксимальных» лиганда Cys кластера железо-сера.

Белки железо-сера с высоким потенциалом [ править ]

Белки железо-сера с высоким потенциалом (HiPIP) образуют уникальное семейство ферредоксинов Fe 4 S 4, которые функционируют в анаэробных цепях переноса электронов. Некоторые HiPIP имеют окислительно-восстановительный потенциал выше, чем любой другой известный белок железо-сера (например, HiPIP из Rhodopila globiformis имеет окислительно-восстановительный потенциал около 450 мВ). Некоторые HiPIP до сих пор были охарактеризованы структурно, их складки принадлежат классу α + β. Как и в других бактериальных ферредоксинах, звено [Fe 4 S 4 ] образует кластер кубанового типа и лигируется с белком через четыре остатка Cys.

Человеческие белки из семейства ферредоксинов [ править ]

  • 2Fe – 2S: AOX1 ; FDX1 ; FDX1L ; NDUFS1 ; SDHB ; XDH ;
  • 4Fe – 4S: ABCE1 ; DPYD ; NDUFS8 ;

Эволюция ферредоксинов [ править ]

Ссылки [ править ]

  1. ^ Мортенсон LE, Валентин RC, Карнахан JE (июнь 1962). «Фактор переноса электронов из Clostridium pasteurianum». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях . 7 (6): 448–52. DOI : 10.1016 / 0006-291X (62) 90333-9 . PMID  14476372 .
  2. ↑ Valentine RC (декабрь 1964 г.). «Бактериальный ферредоксин» . Бактериологические обзоры . 28 (4): 497–517. DOI : 10.1128 / MMBR.28.4.497-517.1964 . PMC 441251 . PMID 14244728 .  
  3. ↑ Tagawa K, Arnon DI (август 1962 г.). «Ферредоксины как переносчики электронов в фотосинтезе и в биологическом производстве и потреблении газообразного водорода». Природа . 195 (4841): 537–43. Bibcode : 1962Natur.195..537T . DOI : 10.1038 / 195537a0 . PMID 14039612 . S2CID 4213017 .  
  4. ^ Maiocco SJ, Arcinas AJ, Букер SJ, Эллиот SJ (январь 2019). «Анализ окислительно-восстановительных потенциалов пяти ферредоксинов, обнаруженных в Thermotoga maritima» . Белковая наука . 28 (1): 257–266. DOI : 10.1002 / pro.3547 . PMID 30418685 . 
  5. ^ Гао-Шеридан HS, Pershad HR, Armstrong FA, Burgess BK (март 1998). «Открытие нового ферредоксина из Azotobacter vinelandii, содержащего два кластера [4Fe-4S] с сильно различающимися и очень отрицательными потенциалами восстановления» . Журнал биологической химии . 273 (10): 5514–9. DOI : 10.1074 / jbc.273.10.5514 . PMID 9488675 . 
  6. ^ а б в г Бакель В., Тауер Р.К. (2018). «Электронная бифуркация на основе флавинов, ферредоксин, флаводоксин и анаэробное дыхание с протонами (Ech) или NAD + (Rnf) в качестве акцепторов электронов: исторический обзор» . Границы микробиологии . 9 : 401. DOI : 10,3389 / fmicb.2018.00401 . PMC 5861303 . PMID 29593673 .  
  7. ^ a b Huwiler SG, Löffler C, Anselmann SE, Stärk HJ, von Bergen M, Flechsler J, et al. (Февраль 2019). «Металлоферментный комплекс в один мегадальтон в Geobacter Metallireducens, участвующий в восстановлении бензольного кольца за пределами биологического окислительно-восстановительного окна» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 116 (6): 2259–2264. DOI : 10.1073 / pnas.1819636116 . PMC 6369795 . PMID 30674680 .  
  8. ^ а б Ли Б., Эллиотт SJ (2016). «Каталитическое смещение 2-оксокислоты: ферредоксин оксидоредуктаза в CO2: эволюция и восстановление с помощью ферредоксин-опосредованного электрокаталитического анализа» . Electrochimica Acta . 199 : 349–356. DOI : 10.1016 / j.electacta.2016.02.119 .
  9. ^ Thamer W, Cirpus I, Hans M, Pierik AJ, Selmer T, Bill E и др. (Март 2003 г.). «Ферредоксин, содержащий два [4Fe-4S] -кластера в качестве альтернативного донора электронов для 2-гидроксиглутарил-КоА дегидратазы из Acidaminococcus fermentans». Архив микробиологии . 179 (3): 197–204. DOI : 10.1007 / s00203-003-0517-8 . PMID 12610725 . S2CID 23621034 .  
  10. ^ a b Hanke GT, Kimata-Ariga Y, Taniguchi I, Hase T (январь 2004 г.). «Постгеномная характеристика ферредоксинов Arabidopsis» . Физиология растений . 134 (1): 255–64. DOI : 10.1104 / pp.103.032755 . PMC 316305 . PMID 14684843 .  
  11. ↑ Boyd ES, Amenabar MJ, Poudel S, Templeton AS (февраль 2020 г.). «Биоэнергетические ограничения происхождения автотрофного метаболизма» . Философские труды. Серия A, математические, физические и технические науки . 378 (2165): 20190151. DOI : 10.1098 / rsta.2019.0151 . PMID 31902344 . 
  12. ^ Gibson М.И., Чэнь PY, Дреннан CL (декабрь 2016). «Структурная филогения для понимания функции 2-оксокислоты оксидоредуктазы» . Текущее мнение в структурной биологии . 41 : 54–61. DOI : 10.1016 / j.sbi.2016.05.011 . PMC 5381805 . PMID 27315560 .  
  13. ↑ Westphal L, Wiechmann A, Baker J, Minton NP, Müller V (ноябрь 2018 г.). «Комплекс Rnf является связанной с энергией трансгидрогеназой, необходимой для обратимого связывания клеточных пулов NADH и ферредоксина в Acetogen Acetobacterium woodii» . Журнал бактериологии . 200 (21). DOI : 10.1128 / JB.00357-18 . PMID 30126940 . 
  14. ^ Schoelmerich MC, Мюллер V (апрель 2020). «Энергетические гидрогеназы: связь между метаболизмом H 2 и энергосбережением». Клеточные и молекулярные науки о жизни . 77 (8): 1461–1481. DOI : 10.1007 / s00018-019-03329-5 . PMID 31630229 . 
  15. ^ Ledbetter RN, Гарсия Костас AM, Любнер CE, Малдер DW, Токмина-Лукашевска M, Artz JH, и др. (Август 2017 г.). «Электронный бифуркационный протеиновый комплекс FixABCX из Azotobacter vinelandii: создание низкопотенциальных восстанавливающих эквивалентов для катализа нитрогеназ» . Биохимия . 56 (32): 4177–4190. DOI : 10.1021 / acs.biochem.7b00389 . PMC 7610252 . PMID 28704608 .  
  16. ^ Poudel S, Colman DR, Fixen KR, Ledbetter RN, Zheng Y, Pence N и др. (Май 2018). «Электронный перенос на нитрогеназу в различных геномных и метаболических фонах» . Журнал бактериологии . 200 (10). DOI : 10.1128 / JB.00757-17 . PMID 29483165 . 
  17. ^ Ивен KM, Ringle M, Бернхард R (июнь 2012). «Адренодоксин - универсальный ферредоксин» . IUBMB Life . 64 (6): 506–12. DOI : 10.1002 / iub.1029 . PMID 22556163 . 
  18. ^ Armengaud J, G Сайнс, Jouanneau Y, LC - Sieker (февраль 2001 г.). «Кристаллизация и предварительный рентгеноструктурный анализ [2Fe-2S] ферредоксина (FdVI) из Rhodobacter capsulatus». Acta Crystallographica. Секция D, Биологическая кристаллография . 57 (Pt 2): 301–3. DOI : 10.1107 / S0907444900017832 . PMID 11173487 . 
  19. ^ Sevrioukova IF (апрель 2005). «Редокс-зависимая структурная реорганизация в путидаредоксине, ферредоксине позвоночного типа [2Fe-2S] из Pseudomonas putida». Журнал молекулярной биологии . 347 (3): 607–21. DOI : 10.1016 / j.jmb.2005.01.047 . PMID 15755454 . 
  20. ↑ Mo H, Pochapsky SS, Pochapsky TC (апрель 1999 г.). «Модель структуры раствора окисленного терпредоксина, ферредоксина Fe2S2 из Pseudomonas». Биохимия . 38 (17): 5666–75. CiteSeerX 10.1.1.34.4745 . DOI : 10.1021 / bi983063r . PMID 10220356 .  
  21. ^ Beilke D, Вайс R, Löhr F, Pristovsek P, Hannemann F, Бернхард R, Rüterjans H (июнь 2002). «Новый механизм переноса электронов в стероид-гидроксилазных системах митохондрий, основанный на структурных изменениях при восстановлении адренодоксина». Биохимия . 41 (25): 7969–78. DOI : 10.1021 / bi0160361 . PMID 12069587 . 
  22. ^ Стюарт Д., Сандстрём М., Юссеф Х.М., Захрабекова С., Йенсен П.Е., Болливар Д.В., Ханссон М. (сентябрь 2020 г.). «Аэробная циклаза монометилового эфира Mg-протопорфирина IX ячменя питается от ферредоксина электронами» . Растения . 9 (9): 1157. DOI : 10,3390 / plants9091157 . PMID 32911631 . 
  23. ^ Yeh А.П., Ambroggio XI, Андраде SL, Einsle O, C Шатле, Meyer J, Rees DC (сентябрь 2002). «Кристаллические структуры с высоким разрешением дикого типа и вариантов Cys-55 -> Ser и Cys-59 -> Ser тиоредоксин-подобного [2Fe-2S] ферредоксина из Aquifex aeolicus» . Журнал биологической химии . 277 (37): 34499–507. DOI : 10.1074 / jbc.M205096200 . PMID 12089152 . 
  24. ^ семейство: "2fe2s семейство ферредоксинов шетна"
  25. ^ PDB : 3П1М ; Чайкуад А, Йоханссон, Ц, Кройер, Т, Юэ, WW, Филлипс, Ц, Брей, Дж. Э, Пайк, ACW, Мунис, JRC, Воллмар, М, Вайгельт, Дж, Эроусмит, СН, Эдвардс, AM, Баунтра, Ц , Кавана, К., Опперманн, У (2010). «Кристаллическая структура человеческого ферредоксина-1 (FDX1) в комплексе с железо-серным кластером». Будет опубликовано . DOI : 10,2210 / pdb3p1m / PDB .
  26. ^ Peterson JA, Lorence MC, Amarneh B (апрель 1990). «Путидаредоксинредуктаза и путидаредоксин. Клонирование, определение последовательности и гетерологичная экспрессия белков». Журнал биологической химии . 265 (11): 6066–73. PMID 2180940 . 
  27. ^ Петерсон JA, Лу JY, Geisselsoder Дж, Грэхэм-Lorence S, Кармона С, Р Уитни, Lorence MC (июль 1992). «Цитохром P-450terp. Выделение и очистка белка, а также клонирование и секвенирование его оперона». Журнал биологической химии . 267 (20): 14193–203. PMID 1629218 . 
  28. ^ Tokumoto U, Takahashi Y (июль 2001). «Генетический анализ оперона isc в Escherichia coli, участвующего в биогенезе клеточных железо-серных белков». Журнал биохимии . 130 (1): 63–71. DOI : 10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a002963 . PMID 11432781 . 
  29. ^ «Энтрез Ген: ферредоксин 1 FDX1» .
  30. ^ «Ферредоксин 2 FDX2 [Homo sapiens (человек)] - Ген - NCBI» . www.ncbi.nlm.nih.gov . Проверено 8 апреля 2019 .
  31. ^ Фукуяма К, Мацубара Н, Tsukihara Т, Katsube Y (ноябрь 1989). «Структура [4Fe-4S] ферредоксина из Bacillus thermoproteolyticus уточнена с разрешением 2,3 A. Структурные сравнения бактериальных ферредоксинов». Журнал молекулярной биологии . 210 (2): 383–98. DOI : 10.1016 / 0022-2836 (89) 90338-0 . PMID 2600971 . 
  32. ^ Duée ED, Fanchon E, Vicat J, Sieker LC, Meyer J, Moulis JM (ноябрь 1994 г.). «Уточненная кристаллическая структура 2 [4Fe-4S] ферредоксина из Clostridium acidurici с разрешением 1,84 A». Журнал молекулярной биологии . 243 (4): 683–95. DOI : 10.1016 / 0022-2836 (94) 90041-8 . PMID 7966291 . 

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Бруски М, Герлескен Ф (1988). «Структура, функция и эволюция бактериальных ферредоксинов» . FEMS Microbiology Reviews . 4 (2): 155–75. DOI : 10.1111 / j.1574-6968.1988.tb02741.x . PMID  3078742 .
  • Чурли С, Мусиани Ф (2005). «Высокопотенциальные железо-серные белки и их роль в качестве растворимых переносчиков электронов в бактериальном фотосинтезе: рассказ об открытии». Фотосинтез Исследования . 85 (1): 115–31. DOI : 10.1007 / s11120-004-6556-4 . PMID  15977063 . S2CID  27768048 .
  • Фукуяма К. (2004). «Структура и функции ферредоксинов растительного типа». Фотосинтез Исследования . 81 (3): 289–301. DOI : 10,1023 / Б: PRES.0000036882.19322.0a . PMID  16034533 . S2CID  24574958 .
  • Гринберг А.В., Ханнеманн Ф., Шиффлер Б., Мюллер Дж., Хайнеманн Ю., Бернхардт Р. (сентябрь 2000 г.). «Адренодоксин: структура, стабильность и свойства электронного переноса». Белки . 40 (4): 590–612. DOI : 10.1002 / 1097-0134 (20000901) 40: 4 <590 :: АИД-PROT50> 3.0.CO; 2-П . PMID  10899784 .
  • Holden HM, Jacobson BL, Hurley JK, Tollin G, Oh BH, Skjeldal L, et al. (Февраль 1994 г.). «Структурно-функциональные исследования [2Fe-2S] ферредоксинов». Журнал биоэнергетики и биомембран . 26 (1): 67–88. DOI : 10.1007 / BF00763220 . PMID  8027024 . S2CID  12560221 .
  • Мейер Дж (ноябрь 2001 г.). «Ферредоксины третьего вида» . Письма FEBS . 509 (1): 1–5. DOI : 10.1016 / S0014-5793 (01) 03049-6 . PMID  11734195 . S2CID  8101608 .

Внешние ссылки [ править ]

  • InterPro :  IPR006057 - субдомен 2Fe – 2S ферредоксина
  • InterPro :  IPR001055 - Адренодоксин
  • InterPro :  IPR001450 - 4Fe – 4S ферредоксин, связывание железо-сера
  • InterPro :  IPR000170 - Белок железо-сера с высоким потенциалом
  • PDB : 1F37 - Рентгеновская структура тиоредоксиноподобного ферредоксина из Aquifex aeolicus ( Aa Fd)