Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Рубредоксин
PDB 1s24 EBI.jpg
домен II рубредоксина из pseudomonas oleovorans
Идентификаторы
СимволРубредоксин
PfamPF00301
Клан пфамCL0045
ИнтерПроIPR004039
PROSITEPDOC00179
SCOP27rxn / SCOPe / SUPFAM
Доступные белковые структуры:
Pfam  структуры / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumкраткое изложение структуры

Рубредоксины - это класс низкомолекулярных железосодержащих белков, обнаруженных у бактерий, метаболизирующих серу, и архей . Иногда рубредоксины классифицируют как железо-серные белки ; однако, в отличие от железо-серных белков, рубредоксины не содержат неорганических сульфидов. Подобно цитохромам , ферредоксинам и белкам Риске , рубредоксины участвуют в переносе электронов в биологических системах.

Структура [ править ]

Решены трехмерные структуры ряда рубредоксинов. Складка принадлежит к классу α + β с 2 α-спиралями и 2-3 β-цепями. Активный центр рубредоксина содержит ион железа, который координирован серой четырех консервативных остатков цистеина, образующих почти правильный тетраэдр. Иногда это обозначается как система [1Fe-0S] или Fe 1 S 0 по аналогии с номенклатурой белков железо-сера. Несмотря на то , что подавляющее большинство rubredoxins растворимы, существует мембраносвязанных rubredoxin, упоминается как rubredoxin А , в оксигенных фотоавтотрофов . [1]

Рубредоксины осуществляют процессы одноэлектронного переноса. Центральный атом железа изменяется между состояниями окисления +2 и +3 . В обоих состояниях окисления металл остается высокоспиновым , что помогает минимизировать структурные изменения. Восстановительный потенциал из rubredoxin , как правило , в диапазоне от +50 мВ до -50 мВ.

Этот белок железо-сера является переносчиком электронов, и легко различить изменения его металлического центра: окисленное состояние красноватое (из-за переноса заряда лиганда на металл), а восстановленное состояние бесцветное (поскольку электронный переход имеет энергию невидимого для человеческого глаза инфракрасного уровня).

Структурное изображение активного центра рубредоксина.

Рубредоксин в некоторых биохимических реакциях [ править ]

  • EC 1.14.15.2 камфорная 1,2-монооксигеназа [(+) - камфора, восстановленный рубредоксин: оксидоредуктаза кислорода (1,2-лактонизирующая)]
    • (+) - борнан-2,5-дион + восстановленный рубредоксин + O 2 = 5-оксо-1,2-камфолид + окисленный рубредоксин + H 2 O
  • EC 1.14.15.3 алкан-1-монооксигеназа (алкан, восстановленный рубредоксин: кислород-1-оксидоредуктаза)
    • октан + восстановленный рубредоксин + O 2 = 1-октанол + окисленный рубредоксин + H 2 O
  • EC 1.15.1.2 супероксидредуктаза (рубредоксин: супероксид оксидоредуктаза)
    • восстановленный рубредоксин + супероксид + 2 H + = рубредоксин + H 2 O 2
  • EC 1.18.1.1 рубредоксин - НАД + редуктаза (рубредоксин: НАД + оксидоредуктаза)
    • восстановленный рубредоксин + НАД + = окисленный рубредоксин + НАДН + Н +
  • EC 1.18.1.4. Рубредоксин - НАД (Ф) + редуктаза (рубредоксин: НАД (Ф) + оксидоредуктаза)
    • восстановленный рубредоксин + NAD (P) + = окисленный рубредоксин + NAD (P) H + H +

Скорость передачи электронов [ править ]

Скорость самообмена электронов наиболее точно определяется шириной линии ядерного магнитного резонанса, поскольку ионы Fe 2+ дают уширение парамагнитного пика, в то время как ион Fe + является диамагнитным и, следовательно, не вызывает уширения.

Скорость переноса электронов имеет три параметра: они зависят от электронного взаимодействия, энергии реорганизации и свободной энергии реакции (Δ G °) [2]

Белковый механизм и эффекты [ править ]

Амидная NH-S-Cys H-связь снижает энергию реорганизации внутренней сферы, обеспечивая более быстрый перенос электронов, а затвор Leu стабилизирует восстановленную форму Fe 2+, сдвигает окислительно-восстановительный потенциал к более положительным значениям E 0 . Белковый механизм переноса электронов рубредоксина состоит из двух этапов. [3] Первый эффект протеина заключается в увеличении длин связей железо-сера при восстановлении и сокращении длин водородных связей, обеспечивающих лучшую электростатическую стабилизацию отрицательного заряда. Другой эффект белка - это стробирующий механизм, который создается конформационными изменениями лейцина 41. Лейцин 41 имеет неполярную боковую цепь, которая делает возможным временное проникновение молекул воды. [3]Это увеличивает полярность среды окислительно-восстановительного сайта. Боковая цепь лейцина 41 имеет две разные конформации; восстановленная и окисленная форма. [4] Конформация в восстановленной форме является открытой и позволяет молекулам воды вблизи активного центра [Fe (S-Cys) 4] 2+ и стабилизировать более высокий чистый положительный заряд восстановленной степени окисления Fe 2+ . Это смещает потенциал на 50 мВ более положительно, на что указывает сайт направленного мутагенеза лейцин 41 - аланин, сдвиг окислительно-восстановительного потенциала Fe 3 + / 2 + на 50 мВ более положительный. [4] Конформация позволяет проникать молекулам воды, что позволяет образовывать прочную водородную связь. [3]

См. Также [ править ]

  • Биоинорганическая химия
  • Белок железо-сера
  • Ферредоксин
  • Цитохром
  • Протеин риске

Ссылки [ править ]

  1. ^ Кальдерон Р. Х., Гарсия-Сердан Дж. Г., Малноэ А., Кук Р., Рассел Дж. Дж., Гоу С. и др. (Сентябрь 2013). «Консервированный рубредоксин необходим для накопления фотосистемы II у различных оксигенных фотоавтотрофов» . Журнал биологической химии . 288 (37): 26688–96. DOI : 10.1074 / jbc.M113.487629 . PMC  3772215 . PMID  23900844 .
  2. ^ Rose K, Shadle SE, Eidsness М.К., Курц Д., Скотт Р., Hedman B, Ходжсон KO, Solomon EI (октябрь 1998). «Исследование ковалентности железо-сера в рубредоксинах и модельной системе с использованием спектроскопии поглощения рентгеновских лучей на K-крае серы». Журнал Американского химического общества . 120 (41): 10743–10747. DOI : 10.1021 / ja981350c . ISSN 0002-7863 . 
  3. ^ a b c Мин Т., Эргенекан CE, Eidsness MK, Ichiye T, Kang C (март 2001 г.). «Лейцин 41 - это ворота для проникновения воды в процесс восстановления Clostridium pasteurianum rubredoxin» . Белковая наука . 10 (3): 613–21. DOI : 10,1110 / gad.34501 . PMC 2374124 . PMID 11344329 .  
  4. ^ a b Park IY, Youn B, Harley JL, Eidsness MK, Smith E, Ichiye T, Kang C (июнь 2004 г.). «Уникальная водородно-связанная вода в восстановленной форме Clostridium pasteurianum rubredoxin и ее возможная роль в переносе электронов». Журнал биологической неорганической химии . 9 (4): 423–8. DOI : 10.1007 / s00775-004-0542-3 . PMID 15067525 . 

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Липпард SJ, Берг JM (1994). Основы биоинорганической химии . Книги университетских наук. ISBN 978-0-935702-72-9.
  • Фраусто да Силва Дж., Уильямс Р. (2001). Биологическая химия элементов: неорганическая химия жизни (2-е изд.). Издательство Оксфордского университета. ISBN 978-0-19-850848-9.

Внешние ссылки [ править ]

  • PDB : 1IRO - Рентгеноструктура рубредоксина Clostridium pasteurianum
  • PDB : 1VCX - нейтронографическая структура рубредоксина Pyrococcus furiosus
  • InterPro :  IPR001052 - запись InterPro для рубредоксина
  • Немного железо-серного протеина