Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Цитохром c с гемом c .

Цитохромы - это окислительно-восстановительные белки, содержащие гем с центральным атомом Fe в его ядре в качестве кофактора . Они участвуют в цепи переноса электронов и окислительно-восстановительном катализе . Их классифицируют по типу гема и способу его связывания . Четыре разновидности признаны Международным союзом биохимии и молекулярной биологии (IUBMB): цитохромы a, цитохромы b , цитохромы c и цитохром d . [1] Функция цитохрома связана с обратимым окислительно-восстановительным изменением железа.(Fe (II)) до степени окисления трехвалентного (Fe (III)) железа, находящегося в ядре гема. [2] Помимо классификации IUBMB на четыре класса цитохромов, в биохимической литературе можно найти несколько дополнительных классификаций, таких как цитохром o [3] и цитохром P450 .

История [ править ]

Цитохромы были впервые описаны в 1884 году МакМанном как дыхательные пигменты (миогематин или гистогематин). [4] В 1920-х годах Кейлин заново открыл эти респираторные пигменты и назвал их цитохромами, или «клеточными пигментами». [5] Он классифицировал эти гем-белки на основе положения полосы поглощения их самой низкой энергии в их восстановленном состоянии, как цитохромы a (605 нм), b (≈565 нм) и c (550 нм). Спектроскопические характеристики гема от ультрафиолетового (УФ) до видимого диапазона все еще используются для идентификации типа гема из восстановленного бис-пиридин-лигированного состояния, то есть с помощью метода пиридинового гемохрома. В каждом классе цитохромa , b или c , ранние цитохромы пронумерованы последовательно, например cyt c , cyt c 1 и cyt c 2 , с более поздними примерами, обозначенными их максимумом R-полосы в пониженном состоянии, например cyt c 559 . [6]

Структура и функции [ править ]

Гема группа представляет собой высоко конъюгирован кольцевая система (что позволяет его электронам быть очень подвижны) , окружающей ион железа. Железо в цитохромах обычно существует в двухвалентном (Fe 2+ ) и трехвалентном (Fe 3+ ) состоянии с ферроксо (Fe 4+ ) состоянием, обнаруженным в каталитических промежуточных соединениях. [1] Таким образом, цитохромы способны выполнять реакции переноса электронов и катализ путем восстановления или окисления своего гемового железа. Расположение цитохромов в клетке зависит от их функции. Их можно найти в виде глобулярных белков и мембранных белков .

В процессе окислительного фосфорилирования глобулярный белок цитохрома cc участвует в переносе электронов от мембраносвязанного комплекса III к комплексу IV . Сам комплекс III состоит из нескольких субъединиц, одна из которых является цитохромом b-типа, а другая - цитохромом c-типа. Оба домена участвуют в переносе электронов внутри комплекса. Комплекс IV содержит a / a3-домен цитохрома, который переносит электроны и катализирует реакцию кислорода с водой. Фотосистема II, первый белковый комплекс в светозависимых реакциях кислородного фотосинтеза , содержит субъединицу цитохрома b.Циклооксигеназа 2 , фермент, участвующий в воспалении , представляет собой белок цитохрома b.

В начале 1960-х годов Эмануэль Марголиаш [7] предположил линейную эволюцию цитохромов, что привело к гипотезе молекулярных часов . Очевидно, постоянная скорость эволюции цитохромов может быть полезным инструментом в попытке определить, когда различные организмы могли отклониться от общего предка . [8]

Типы [ править ]

Существует несколько видов цитохрома, которые можно различить с помощью спектроскопии , точной структуры группы гема, чувствительности к ингибитору и восстановительного потенциала. [9]

По простетическим группам различают четыре типа цитохромов:

ТипПротезная группа
Цитохром агем А
Цитохром bгем B
Цитохром сгем C ( ковалентно связанный гем b) [10]
Цитохром dгем D (гем B с γ-спиролактоном) [11]

Не существует «цитохрома е», но цитохром f , обнаруженный в комплексе цитохрома b 6 f растений, является цитохромом c-типа. [12]

В митохондриях и хлоропластах эти цитохромы часто объединяются в транспорте электронов и связанных метаболических путях: [13]

ЦитохромыКомбинация
а и а 3Цитохром с оксидаза («Комплекс IV») с электронами, доставленными в комплекс растворимым цитохромом с (отсюда и название)
б и в 1Коэнзим Q - цитохром с редуктаза («Комплекс III»)
b 6 и fПластохинол - пластоцианинредуктаза

Отдельным семейством цитохромов является семейство цитохромов P450 , названное так из-за характерного пика Соре, образованного поглощением света на длинах волн около 450 нм, когда гемовое железо восстанавливается ( дитионитом натрия ) и образует комплекс с монооксидом углерода . Эти ферменты в первую очередь участвуют в стероидогенезе и детоксикации . [14] [9]

Ссылки [ править ]

  1. ^ a b "Номенклатурный комитет Международного союза биохимиков (NC-IUB). Номенклатура белков переноса электрона. Рекомендации 1989" . Журнал биологической химии . 267 (1): 665–677. 1992-01-05. ISSN  0021-9258 . PMID  1309757 .
  2. ^ Л., Ленингер, Альберт (2000). Принципы биохимии Ленингера (3-е изд.). Нью-Йорк: Издательство Worth. ISBN 978-1572591530. OCLC  42619569 .
  3. ^ Пуустинен, А .; Викстрём, М. (15.07.1991). «Гемовые группы цитохрома o из Escherichia coli» . Труды Национальной академии наук . 88 (14): 6122–6126. DOI : 10.1073 / pnas.88.14.6122 . ISSN 0027-8424 . PMC 52034 . PMID 2068092 .   
  4. ^ Mac Munn, CA (1886). «Исследования миогематина и гистогематинов». Философские труды Лондонского королевского общества . 177 : 267–298. DOI : 10,1098 / rstl.1886.0007 . JSTOR 109482 . 
  5. ^ Кейлин, D. (1925-08-01). «На цитохроме, респираторном пигменте, обычном для животных, дрожжей и высших растений» . Proc. R. Soc. Лондон. B . 98 (690): 312–339. DOI : 10,1098 / rspb.1925.0039 . ISSN 0950-1193 . 
  6. ^ Риди, CJ; Гибни, Б. Р. (февраль 2004 г.). «Сборки гемовых белков». Chem Ред . 104 (2): 617–49. DOI : 10.1021 / cr0206115 . PMID 14871137 . 
  7. ^ Margoliash, Е. (1963). «Первичная структура и эволюция цитохрома С» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 50 (4): 672–679. DOI : 10.1073 / pnas.50.4.672 . ISSN 0027-8424 . PMC 221244 . PMID 14077496 .   
  8. ^ Кумар, Судир (2005). «Молекулярные часы: четыре десятилетия эволюции». Обзоры природы. Генетика . 6 (8): 654–662. DOI : 10.1038 / nrg1659 . ISSN 1471-0056 . PMID 16136655 .  
  9. ^ a b «Исследование биологического окисления, окислительного фосфорилирования и синтеза АТФ. Ингибитор и разобщители окислительного фосфорилирования» . Проверено 2 февраля 2020 .
  10. ^ Cytochrome + c + Group в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH).
  11. ^ Муршудов, Г .; Гребенко, А .; Барынин, В .; Dauter, Z .; Wilson, K .; Вайнштейн, Б .; Мелик-Адамян, З .; Браво, Дж .; Ferrán, J .; Феррер, JC; Switala, J .; Loewen, PC; Фита, И. (1996). «Структура гема д из Penicillium Vitale и кишечной палочки каталазы» . Журнал биологической химии . 271 (15): 8863–8868. DOI : 10.1074 / jbc.271.15.8863 . PMID 8621527 . 
  12. ^ Бендалл, Дерек С. (2004). «Неоконченная история цитохрома f». Фотосинтез Исследования . 80 (1–3): 265–276. DOI : 10.1023 / B: pres.0000030454.23940.f9 . ISSN 0166-8595 . PMID 16328825 .  
  13. ^ Дойдж, Норман (2015). Способ исцеления мозга: замечательные открытия и выход за пределы нейропластичности . Группа пингвинов. п. 173. ISBN. 978-0-698-19143-3.
  14. ^ Миллер, Уолтер Л .; Gucev, Зоран С. (2014), "Расстройство в начальных этапах в стероидогенезе", Генетические Стероидные расстройства , Elsevier, стр 145-164,. DOI : 10.1016 / b978-0-12-416006-4.00011-9 , ISBN 9780124160064

Внешние ссылки [ править ]

  • База данных металлопротеинов Scripps
  • Цитохромы в Национальной медицинской библиотеке США по предметным медицинским рубрикам (MeSH)