Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
CYCS
Цитохром C.png
Доступные конструкции
PDBОртолог поиск: PDBe RCSB
Список идентификационных кодов PDB

1J3S , 3NWV , 3ZCF , 3ZOO , 2N9J , 2N9I

Идентификаторы
ПсевдонимыCYCS , CYC, HCS, THC4, цитохром c, соматический, цитохром c, cyt c
Внешние идентификаторыOMIM : 123970 MGI : 88578 HomoloGene : 133055 GeneCards : CYCS
Расположение гена ( человек )
Хромосома 7 (человек)
Chr.Хромосома 7 (человек) [1]
Хромосома 7 (человек)
Геномное расположение CYCS
Геномное расположение CYCS
Группа7п15.3Начинать25 118 656 п.н. [1]
Конец25 125 260 п.н. [1]
Расположение гена ( Мышь )
Хромосома 6 (мышь)
Chr.Хромосома 6 (мышь) [2]
Хромосома 6 (мышь)
Геномное расположение CYCS
Геномное расположение CYCS
Группа6 B2.3 | 6 24,32 смНачинать50 562 563 п.н. [2]
Конец50 566 538 п.н. [2]
Паттерн экспрессии РНК
PBB GE CYCS 208905 в формате fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология
Молекулярная функция• электронный переносчик, перенос электронов от CoQH2-цитохром с редуктазы сложной и цитохром с оксидаза комплекса активности
• белок серин / треонин фосфатазы
• ион металла связывания
• ГО: связывание белка 0001948
• гема связывания
• перенос электрона активность
Сотовый компонент• цитозоль
• комплекс протеинфосфатазы типа 2A
• митохондрия
• внутренняя мембрана митохондрий
• транспорт электронов
• ядро клетки
• межмембранное пространство митохондрий
Биологический процесс• организация митохондрий
• внутренний апоптотический сигнальный путь
• активация активности эндопептидазы цистеинового типа, участвующей в процессе апоптоза цитохромом с
• клеточное дыхание
• окислительно-восстановительный процесс
• дефосфорилирование белков
• митохондриальный перенос электронов, цитохром с в кислород
• процесс апоптоза
• митохондриальный перенос электронов , убихинол на цитохром c
• клеточный ответ на окислительный стресс
Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

54205

13063

Ансамбль

ENSG00000172115

ENSMUSG00000063694

UniProt

P99999

P62897

RefSeq (мРНК)

NM_018947

NM_007808

RefSeq (белок)

NP_061820

NP_031834

Расположение (UCSC)Chr 7: 25.12 - 25.13 МбChr 6: 50,56 - 50,57 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши
Простетическая группа гема цитохрома с, состоящая из жесткого порфиринового кольца, координированного с атомом железа.

Цитохрома комплекс , или цит с , представляет собой небольшие гемопротеины найдено слабо связан с внутренней мембраной из митохондрии . Он принадлежит к семейству белков цитохрома с и играет важную роль в апоптозе клеток. Цитохром с хорошо растворим в воде , в отличие от других цитохромов , и является важным компонентом цепи переноса электронов , где он переносит один электрон. Он способен подвергаться окислению и снижения в его железе атома обращенных между черным иобразует трехвалентное железо , но не связывает кислород . Он переносит электроны между комплексами III (кофермент Q - Cyt C редуктаза) и IV (Cyt C оксидаза). В организме человека, цитохром с кодируется CYCS гена . [5] [6]

Распространение видов [ править ]

Цитохром с - это высококонсервативный белок для всех видов, обнаруженный у растений, животных и многих одноклеточных организмов. Это, наряду с его небольшим размером (молекулярная масса около 12 000 дальтон ) [7], делает его полезным для исследований кладистики . [8] Молекула цитохрома с была изучена с точки зрения эволюционной биологии.

Цитохром c имеет первичную структуру, состоящую из цепочки примерно из 100 аминокислот . Многие организмы высшего порядка обладают цепочкой из 104 аминокислот. [9] Последовательности цитохрома с у людей идентичны последовательностям шимпанзе (наших ближайших родственников), но отличаются от последовательностей лошадей. [10]

Цитохром c имеет аминокислотную последовательность, которая является высококонсервативной у эукариот и отличается всего несколькими остатками. У более чем тридцати видов, протестированных в одном исследовании, 34 из 104 аминокислот были консервативными; идентичны в их характерном положении. [11] Так , например, человек цитохромоксидаза вступает в реакции с пшеницей цитохром с , в пробирке ; что справедливо для всех пар исследованных видов. [11] Кроме того, окислительно-восстановительный потенциал +0,25 вольт одинаков для всех изученных молекул цитохрома с . [11]

Структура [ править ]

Кристаллы цитохрома с тунафиш (длиной ~ 5 мм), выращенные методом жидкостно-жидкостной диффузии в условиях микрогравитации в открытом космосе. [12]

Цитохром c относится к классу I семейства цитохромов c-типа [13] и содержит характерный аминокислотный мотив CXXCH (цистеин-любой-любой-цистеин-гистидин), который связывает гем. [14] .Это мотив расположен по направлению к N-конца в пептидной цепи , и он содержит гистидин в качестве пятого лиганда железа гема. Шестой лиганд представлен остатком метионина, находящимся ближе к С-концу . Каркас белка свернут в пять α-спиралей , пронумерованных α1-α5 от N-конца до C-конца. Спирали α3, α4 и α5 называются спиралями 50, 60 и 70 соответственно, когда речь идет о митохондриальном цитохроме с. [15]

Heme c [ править ]

Структура гема c

В то время как большинство гемовых белков присоединяются к простетической группе посредством лигирования ионов железа и третичных взаимодействий, гемовая группа цитохрома с образует тиоэфирные связи с двумя боковыми цепями цистеина белка. [16] Одно из основных свойств гема c, которое позволяет цитохрому c выполнять множество функций, - это его способность иметь разные потенциалы восстановления в природе. Это свойство определяет кинетику и термодинамику реакции переноса электрона. [17]

Дипольный момент [ править ]

Дипольный момент играет важную роль в ориентации белков в правильном направлении и повышении их способности связываться с другими молекулами. [18] [19] Дипольный момент цитохрома с является результатом кластера отрицательно заряженных боковых цепей аминокислот в «задней части» фермента. [19] Несмотря на вариации в количестве связанных гемовых групп и вариации в последовательности, дипольный момент цитохромов c позвоночных заметно сохраняется. Например, все цитохромы c позвоночных имеют дипольный момент приблизительно 320 дебай, в то время как цитохромы c растений и насекомых имеют дипольный момент приблизительно 340 дебай. [19]

Функция [ править ]

Цитохром c является компонентом цепи переноса электронов в митохондриях. Гема группа цитохром с принимает электроны от Ьса 1 сложных и переносят электроны к комплексным IV . Цитохром c также участвует в инициации апоптоза . При высвобождении цитохрома с в цитоплазму белок связывает апоптотический фактор активации протеазы-1 (Apaf-1) . [5]

Цитохром с может также катализировать несколько окислительно - восстановительных реакций , таких как гидроксилирование и ароматического окисления , и показывает , пероксидазы активность при окислении различных доноров электронов , таких как 2,2-azino- бис (3-этилбензтиазолин-6-сульфоновой кислоты) ( ABTS ), 2- кето-4-тиометилмасляная кислота и 4-аминоантипирин.

Бактериальный цитохром с действует как нитритредуктаза . [20]

Роль в апоптозе [ править ]

В 1996 году доктор Сяодун Ван обнаружил, что цитохром c играет промежуточную роль в апоптозе , контролируемой форме гибели клеток, используемой для уничтожения клеток в процессе развития или в ответ на инфекцию или повреждение ДНК. [21]

Цитохром c связывается с кардиолипином на внутренней митохондриальной мембране, тем самым закрепляя его присутствие и не позволяя ему высвобождаться из митохондрий и инициировать апоптоз. В то время как начальное притяжение между кардиолипином и цитохромом с является электростатическим из-за чрезвычайно положительного заряда цитохрома с, конечное взаимодействие является гидрофобным, когда гидрофобный хвост кардиолипина вставляется в гидрофобную часть цитохрома с.

Во время ранней фазы апоптоза продукция митохондриальных АФК стимулируется, а кардиолипин окисляется за счет пероксидазной функции комплекса кардиолипин-цитохром c. Затем гемопротеин отделяется от внутренней митохондриальной мембраны и может экструдироваться в растворимую цитоплазму через поры на внешней мембране. [22]

Устойчивое повышение уровня кальция предшествует высвобождению цит С из митохондрий. Высвобождение небольших количеств cyt c приводит к взаимодействию с рецептором IP3 (IP3R) на эндоплазматическом ретикулуме (ER), вызывая высвобождение кальция ER. Общее увеличение кальция вызывает массовое высвобождение cyt c , который затем действует в петле положительной обратной связи, поддерживая высвобождение кальция ER через IP3R. [23] Это объясняет, как высвобождение кальция из ER может достигать цитотоксических уровней. Это высвобождение цитохрома с, в свою очередь, активирует каспазу 9 , цистеиновую протеазу . После этого Caspase 9 может активироватькаспаза 3 и каспаза 7 , которые отвечают за разрушение клетки изнутри.

Подавление апоптоза [ править ]

Один из способов активации апоптоза клеток - высвобождение цитохрома с из митохондрий в цитозоль. Исследование показало , что клетки способны защитить себя от апоптоза, блокируя высвобождение цитохрома с использованием Bcl-X L . [24] Другой способ, которым клетки могут контролировать апоптоз, - это фосфорилирование Tyr48, которое превратит цитохром с в антиапоптотический переключатель. [25]

Как антиоксидантный фермент [ править ]

Удаление O 2 - и H 2 O 2 цитохромом с

Известно, что цитохром c играет роль в цепи переноса электронов и апоптозе клеток . Однако недавнее исследование показало, что он также может действовать как антиоксидантный фермент в митохондриях; и это достигается путем удаления супероксида (O 2 - ) и перекиси водорода (H 2 O 2 ) из митохондрий . [26] Следовательно, цитохром c необходим не только митохондриям для клеточного дыхания, но он также необходим митохондриям для ограничения производства O 2 - и H 2 O 2 . [26]

Внемитохондриальная локализация [ править ]

Широко распространено мнение, что цитохром с локализуется исключительно в митохондриальном межмембранном пространстве при нормальных физиологических условиях. [27] Освобождение цитохрома-с из митохондрий в цитозоль, где он активирует каспазы семейство протеаз , как полагают, первичный спусковой механизм , приводя к началу апоптоза. [28] Измерение количества цитохрома с, просачивающегося из митохондрий в цитозоль и из клетки в культуральную среду, является чувствительным методом контроля степени апоптоза. [29] [30] Однако подробные иммуноэлектронные микроскопические исследования срезов тканей крысы с использованием специфичных к цитохрому с антител предоставляют убедительные доказательства того, что цитохром-с в нормальных клеточных условиях также присутствует во внемитохондриальных местах. [31] В ацинарных клетках поджелудочной железы и передней доле гипофиза сильное и специфическое присутствие цитохрома-с было обнаружено в гранулах зимогена и в гранулах гормона роста соответственно. В поджелудочной железе цитохром-с также обнаружен в конденсирующихся вакуолях и в просвете ацинара.. Было показано, что внемитохондриальная локализация цитохрома c является специфической, поскольку она полностью исчезает при адсорбции первичного антитела очищенным цитохромом c. [31] Присутствие цитохрома-с вне митохондрий в определенном месте при нормальных физиологических условиях поднимает важные вопросы, касающиеся его клеточной функции и механизма транслокации. [31] Помимо цитохрома с, внемитохондриальная локализация также наблюдалась для большого количества других белков, включая те, которые кодируются митохондриальной ДНК. [32] [33] [34] Это поднимает возможность существования еще не идентифицированных специфических механизмов транслокации белков из митохондрий в другие клеточные места назначения. [34][35]

Приложения [ править ]

Обнаружение супероксида [ править ]

Пероксинизотистая кислота

Цитохром c был использован для обнаружения производства перекиси в биологических системах. По мере образования супероксида количество окисленного цитохрома с 3+ увеличивается, а восстановленного цитохрома с 2+ уменьшается. [36] Однако супероксид часто производится с оксидом азота. В присутствии оксида азота восстановление цитохрома с 3+ ингибируется. [37] Это приводит к окислению цитохрома с 2+ до цитохрома с 3+ под действием пероксизотистой кислоты , промежуточного продукта, образующегося в результате реакции оксида азота и супероксида. [37] Наличие пероксинитрита или H 2 O 2и диоксид азота NO 2 в митохондриях могут быть летальными, поскольку они нитрируют тирозиновые остатки цитохрома с, что приводит к нарушению функции цитохрома с как переносчика электронов в цепи переноса электронов. [38]

См. Также [ править ]

  • Цитохром с оксидаза

Ссылки [ править ]

  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000172115 - Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000063694 - Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ a b «Ген Энтреза: цитохром с» .
  6. ^ Tafani M, Karpinich NO, Hurster К.А., Пасторино JG, Schneider T, Руссо М. А., Фарбер JL (март 2002). «Высвобождение цитохрома с при активации рецептора Fas зависит от транслокации полноразмерного бид и индукции перехода митохондриальной проницаемости» . Журнал биологической химии . 277 (12): 10073–82. DOI : 10.1074 / jbc.M111350200 . PMID 11790791 . 
  7. ^ «Цитохром c - Homo sapiens (человек)» . P99999 . Консорциум UniProt. масса 11,749 Дальтон
  8. ^ Margoliash E (октябрь 1963). «Первичная структура и эволюция цитохрома с» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 50 (4): 672–9. DOI : 10.1073 / pnas.50.4.672 . PMC 221244 . PMID 14077496 .  
  9. ^ Аминокислотные последовательности в белках цитохрома с разных видов , адаптированные из Strahler, Arthur; Наука и история Земли, 1997. стр. 348.
  10. ^ Lurquin PF, Stone L, Cavalli-Sforza LL (2007). Гены, культура и эволюция человека: синтез . Оксфорд: Блэквелл. п. 79. ISBN 978-1-4051-5089-7.
  11. ^ а б в Страйер L (1975). Биохимия (1-е изд.). Сан-Франциско: WH Freeman and Company. п. 362 . ISBN 978-0-7167-0174-3.
  12. ^ McPherson A, DeLucas LJ (2015). «Кристаллизация белка в условиях микрогравитации» . NPJ Microgravity . 1 : 15010. дои : 10.1038 / npjmgrav.2015.10 . PMC 5515504 . PMID 28725714 .  
  13. ↑ Ambler RP (май 1991 г.). «Вариабельность последовательности бактериальных цитохромов c». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика . 1058 (1): 42–7. DOI : 10.1016 / S0005-2728 (05) 80266-X . PMID 1646017 . 
  14. ^ Mavridou DA, Фергюсон SJ, Стивенс JM (март 2013). «Сборка цитохрома с». IUBMB Life . 65 (3): 209–16. DOI : 10.1002 / iub.1123 . PMID 23341334 . S2CID 32216217 .  
  15. ^ Лю J, S Чакраборти, Hosseinzadeh Р, Ю. Y, Тянь S, Петрик я, Bhagi А, Lu Y (2014-04-23). «Металлопротеины, содержащие цитохромные, железо-серные или окислительно-восстановительные центры меди» . Химические обзоры . 114 (8): 4366–4469. DOI : 10.1021 / cr400479b . ISSN 0009-2665 . PMC 4002152 . PMID 24758379 .   
  16. Перейти ↑ Kang X, Carey J (ноябрь 1999 г.). «Роль гема в структурной организации цитохрома с, исследуемого методом полусинтеза». Биохимия . 38 (48): 15944–51. DOI : 10.1021 / bi9919089 . PMID 10625461 . 
  17. ↑ Zhao Y, Wang ZB, Xu JX (январь 2003 г.). «Влияние цитохрома с на образование и удаление O 2 - и H 2 O 2 в митохондриях» . Журнал биологической химии . 278 (4): 2356–60. DOI : 10.1074 / jbc.M209681200 . PMID 12435729 . 
  18. ^ Koppenol WH, Margoliash E (апрель 1982 г.). «Асимметричное распределение зарядов на поверхности цитохрома c лошади. Функциональные последствия». Журнал биологической химии . 257 (8): 4426–37. PMID 6279635 . 
  19. ^ a b c Коппенол WH, Rush JD, Mills JD, Margoliash E (июль 1991). «Дипольный момент цитохрома с» . Молекулярная биология и эволюция . 8 (4): 545–58. DOI : 10.1093 / oxfordjournals.molbev.a040659 . PMID 1656165 . 
  20. ^ Schneider J, Kroneck PM (2014). «Глава 9: Производство аммиака мультигемными цитохромами c». В Kroneck PM, Torres ME (ред.). Металлическая биогеохимия газообразных соединений окружающей среды . Ионы металлов в науках о жизни. 14 . Springer. С. 211–236. DOI : 10.1007 / 978-94-017-9269-1_9 . ISBN 978-94-017-9268-4. PMID  25416396 .
  21. ^ Лю Х, Ким CN, Ян Дж, Jemmerson R, Ван Х (июль 1996 года). «Индукция апоптотической программы в бесклеточных экстрактах: потребность в дАТФ и цитохроме с». Cell . 86 (1): 147–57. DOI : 10.1016 / S0092-8674 (00) 80085-9 . PMID 8689682 . S2CID 12604356 .  
  22. ^ Orrenius S, Животовский B (сентябрь 2005). «Окисление кардиолипина освобождает цитохром с». Природа Химическая биология . 1 (4): 188–9. DOI : 10.1038 / nchembio0905-188 . PMID 16408030 . S2CID 45381495 .  
  23. ^ Boehning D, Паттерсон RL, Sedaghat л, Глебова НЕТ, Куросак Т, Снайдер SH (декабрь 2003 г.). «Цитохром c связывается с рецепторами инозитола (1,4,5) трифосфата, усиливая кальций-зависимый апоптоз». Природа клеточной биологии . 5 (12): 1051–61. DOI : 10.1038 / ncb1063 . PMID 14608362 . S2CID 27761335 .  
  24. ^ Харбанда С., Пандей П., Скофилд Л., Исраэль С., Рончинске Р., Йошида К., Бхарти А., Юань З. М., Саксена С., Вейксельбаум Р., Налин С., Куфе Д. (июнь 1997 г.). «Роль Bcl-xL как ингибитора накопления цитозольного цитохрома С в апоптозе, вызванном повреждением ДНК» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 94 (13): 6939–42. DOI : 10.1073 / pnas.94.13.6939 . PMC 21263 . PMID 9192670 .  
  25. ^ Гарсиа-Эредиа JM, Диас-Кинтана A, Сальцано М, Орсаэс М, Перес-Пая Э, Тейшейра М, Де ла Роса MA, Диас-Морено I (декабрь 2011 г.). «Фосфорилирование тирозина превращает щелочной переход в биологически значимый процесс и заставляет цитохром с человека действовать как антиапоптотический переключатель». Журнал биологической неорганической химии . 16 (8): 1155–68. DOI : 10.1007 / s00775-011-0804-9 . PMID 21706253 . S2CID 24156094 .  
  26. ^ a b Bowman SE, Брен К.Л. (декабрь 2008 г.). «Химия и биохимия гема c: функциональные основания для ковалентного присоединения» . Отчеты о натуральных продуктах . 25 (6): 1118–30. DOI : 10.1039 / b717196j . PMC 2654777 . PMID 19030605 .  
  27. ^ Нойперт W (1997). «Импорт белка в митохондрии». Ежегодный обзор биохимии . 66 : 863–917. DOI : 10.1146 / annurev.biochem.66.1.863 . PMID 9242927 . 
  28. ^ Kroemer G, Dallaporta B, Resche-Rigon M (1998). «Регулятор смерти / жизни митохондрий при апоптозе и некрозе». Ежегодный обзор физиологии . 60 : 619–42. DOI : 10.1146 / annurev.physiol.60.1.619 . PMID 9558479 . 
  29. ^ Loo JF, Lau PM, Ho HP, Kong SK (октябрь 2013 г. ). «Анализ био-штрих-кода на основе аптамера с амплификацией изотермической рекомбиназной полимеразы для обнаружения цитохрома-с и скрининга противораковых лекарств». Таланта . 115 : 159–65. DOI : 10.1016 / j.talanta.2013.04.051 . PMID 24054573 . 
  30. ^ Waterhouse NJ, Trapani JA (июль 2003). «Новый количественный анализ высвобождения цитохрома с в апоптотических клетках» . Смерть и дифференциация клеток . 10 (7): 853–5. DOI : 10.1038 / sj.cdd.4401263 . PMID 12815469 . 
  31. ^ a b c Солтис Б.Дж., Эндрюс Д.В., Джеммерсон Р., Гупта Р.С. (2001). «Цитохром-С локализуется в секреторных гранулах поджелудочной железы и передней доли гипофиза». Cell Biology International . 25 (4): 331–8. DOI : 10,1006 / cbir.2000.0651 . PMID 11319839 . S2CID 2106599 .  
  32. Перейти ↑ Gupta RS, Ramachandra NB, Bowes T, Singh B (2008). «Необычное расположение в клетках митохондриальных молекулярных шаперонов Hsp60, Hsp70 и Hsp10». Биология внеклеточных молекулярных шаперонов . Симпозиум Фонда Новартис . Симпозиумы Фонда Новартис. 291 . С. 59–68, обсуждение 69–73, 137–40. DOI : 10.1002 / 9780470754030.ch5 . ISBN 978-0-470-75403-0. PMID  18575266 .
  33. ^ Sadacharan SK, Singh B, Bowes T, Гупта RS (ноябрь 2005). «Локализация митохондриальной ДНК, кодируемой субъединицами I и II цитохром с оксидазы в гранулах зимогена поджелудочной железы крысы и гранулах гормона роста гипофиза». Гистохимия и клеточная биология . 124 (5): 409–21. DOI : 10.1007 / s00418-005-0056-2 . PMID 16133117 . S2CID 24440427 .  
  34. ^ a b Солтис Б.Дж., Гупта Р.С. (2000). Митохондриальные белки в неожиданных клеточных местоположениях: экспорт белков из митохондрий с эволюционной точки зрения . Международный обзор цитологии. 194 . С. 133–96. DOI : 10.1016 / s0074-7696 (08) 62396-7 . ISBN 978-0-12-364598-2. PMID  10494626 .
  35. ↑ Soltys BJ, Gupta RS (май 1999 г.). «Белки митохондриального матрикса в неожиданных местах: экспортируются ли они?». Направления биохимических наук . 24 (5): 174–7. DOI : 10.1016 / s0968-0004 (99) 01390-0 . PMID 10322429 . 
  36. ↑ Маккорд Дж. М., Фридович I (ноябрь 1969 г.). «Супероксиддисмутаза. Ферментативная функция эритрокупреина (гемокупреина)». Журнал биологической химии . 244 (22): 6049–55. PMID 5389100 . 
  37. ^ a b Томсон Л., Трухильо М., Теллери Р., Ради Р. (июнь 1995 г.). «Кинетика окисления цитохрома с 2+ пероксинитритом: значение для измерений супероксида в биологических системах, производящих оксид азота». Архивы биохимии и биофизики . 319 (2): 491–7. DOI : 10.1006 / abbi.1995.1321 . PMID 7786032 . 
  38. ^ Domazou А.С., Gebicka л, Дидик Дж, Gebicki ДЛ, ван - дер - Meijden B, Koppenol WH (апрель 2014). «Кинетика реакции диоксида азота с железом (II) - и цитохромом железа (III) с». Свободная радикальная биология и медицина . 69 : 172–80. DOI : 10.1016 / j.freeradbiomed.2014.01.014 . PMID 24447894 . 

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Кумарсвами Р., Чандна С. (февраль 2009 г.). «Предполагаемые партнеры в Bax-опосредованном высвобождении цитохрома-c: ANT, CypD, VDAC или ни один из них?». Митохондрия . 9 (1): 1–8. DOI : 10.1016 / j.mito.2008.10.003 . PMID  18992370 .
  • Скулачев В.П. (февраль 1998 г.). «Цитохром с в апоптотическом и антиоксидантном каскадах». Письма FEBS . 423 (3): 275–80. DOI : 10.1016 / S0014-5793 (98) 00061-1 . PMID  9515723 . S2CID  10267410 .
  • Маннелла CA (1998). «Конформационные изменения в белке митохондриального канала, VDAC, и их функциональные последствия». Журнал структурной биологии . 121 (2): 207–18. DOI : 10,1006 / jsbi.1997.3954 . PMID  9615439 .
  • Ферри KF, Jacotot E, Blanco J, Esté JA, Kroemer G (2000). «Митохондриальный контроль гибели клеток, вызванной белками, кодируемыми ВИЧ-1». Летопись Нью-Йоркской академии наук . 926 : 149–64. DOI : 10.1111 / j.1749-6632.2000.tb05609.x . PMID  11193032 . S2CID  21997163 .
  • Бриттон Р.С., Лестер К.Л., Бэкон Б.Р. (октябрь 2002 г.). «Железная токсичность и хелатотерапия». Международный журнал гематологии . 76 (3): 219–28. DOI : 10.1007 / BF02982791 . PMID  12416732 . S2CID  22572183 .
  • Хайдер Н., Нарула Н., Нарула Дж. (Декабрь 2002 г.). «Апоптоз при сердечной недостаточности представляет собой запрограммированное выживание, а не смерть кардиомиоцитов и вероятность обратного ремоделирования». Журнал сердечной недостаточности . 8 (6 доп.): S512–7. DOI : 10,1054 / jcaf.2002.130034 . PMID  12555167 .
  • Кастедо М., Перфеттини Дж. Л., Андрео К., Румье Т., Пьячентини М., Кремер Дж. (Декабрь 2003 г.). «Митохондриальный апоптоз, индуцированный оболочкой ВИЧ-1». Летопись Нью-Йоркской академии наук . 1010 : 19–28. DOI : 10.1196 / annals.1299.004 . PMID  15033690 . S2CID  37073602 .
  • Нг С., Смит МБ, Смит Х.Т., Миллетт Ф. (ноябрь 1977 г.). «Влияние модификации отдельных лизинов цитохрома c на реакцию с цитохромом b5». Биохимия . 16 (23): 4975–8. DOI : 10.1021 / bi00642a006 . PMID  199233 .
  • Линч С.Р., Шерман Д., Коупленд Р.А. (январь 1992 г.). «Связывание цитохрома с влияет на конформацию цитохрома а в цитохром с оксидазе». Журнал биологической химии . 267 (1): 298–302. PMID  1309738 .
  • Гарбер Э.А., Марголиаш Э. (февраль 1990 г.). «Взаимодействие цитохрома с с цитохром с оксидазой: понимание перехода от высокого к низкому сродству». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика . 1015 (2): 279–87. DOI : 10.1016 / 0005-2728 (90) 90032-Y . PMID  2153405 .
  • Bedetti CD (май 1985 г.). «Иммуноцитохимическая демонстрация цитохром с оксидазы с помощью метода иммунопероксидазы: специфическое окрашивание митохондрий в фиксированных формалином и залитых парафином тканях человека» . Журнал гистохимии и цитохимии . 33 (5): 446–52. DOI : 10.1177 / 33.5.2580882 . PMID  2580882 .
  • Танака Ю., Асикари Т., Шибано И., Амачи Т., Йошизуми Н., Мацубара Н. (июнь 1988 г.). «Конструирование человеческого гена цитохрома c и его функциональная экспрессия в Saccharomyces cerevisiae». Журнал биохимии . 103 (6): 954–61. DOI : 10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a122393 . PMID  2844747 .
  • Эванс М.Дж., Скарпулла Р.К. (декабрь 1988 г.). «Ген соматического цитохрома c человека: два класса обработанных псевдогенов разграничивают период быстрой молекулярной эволюции» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 85 (24): 9625–9. DOI : 10.1073 / pnas.85.24.9625 . PMC  282819 . PMID  2849112 .
  • Пассон П.Г., Халтквист Д.Е. (июль 1972 г.). «Растворимая цитохром b 5 редуктаза из эритроцитов человека». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика . 275 (1): 62–73. DOI : 10.1016 / 0005-2728 (72) 90024-2 . ЛВП : 2027,42 / 34070 . PMID  4403130 .
  • Доу Р. Дж., Вителло Л. Б., Эрман Дж. Э. (август 1984 г.). «Исследования седиментационного равновесия по взаимодействию между цитохромом с и пероксидазой цитохрома с». Архивы биохимии и биофизики . 232 (2): 566–73. DOI : 10.1016 / 0003-9861 (84) 90574-5 . PMID  6087732 .
  • Мишель Б., Босхард HR (август 1984 г.). «Спектроскопический анализ взаимодействия между цитохромом с и цитохром с оксидазой». Журнал биологической химии . 259 (16): 10085–91. PMID  6088481 .
  • Брогер C, Налец MJ, Аззи A (октябрь 1980 г.). «Взаимодействие цитохрома с с комплексом цитохрома bc1 дыхательной цепи митохондрий». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика . 592 (3): 519–27. DOI : 10.1016 / 0005-2728 (80) 90096-1 . PMID  6251869 .
  • Смит Х.Т., Ахмед А.Дж., Миллет Ф. (май 1981 г.). «Электростатическое взаимодействие цитохрома с с цитохромом с1 и цитохромоксидазой». Журнал биологической химии . 256 (10): 4984–90. PMID  6262312 .
  • Герен Л. М., Миллет Ф. (октябрь 1981 г.). «Исследования передачи энергии флуоресценции при взаимодействии адренодоксина и цитохрома с». Журнал биологической химии . 256 (20): 10485–9. PMID  6270113 .
  • Фавр Б., Зольнерович С., Туровски П., Хеммингс Б.А. (июнь 1994 г.). «Каталитическая субъединица протеинфосфатазы 2A карбоксиметилирована in vivo». Журнал биологической химии . 269 (23): 16311–7. PMID  8206937 .
  • Гао Б., Айзенберг Е., Грин Л. (июль 1996 г.). «Влияние конститутивной полимеризации белка теплового шока 70 кДа на его взаимодействие с белковым субстратом» . Журнал биологической химии . 271 (28): 16792–7. DOI : 10.1074 / jbc.271.28.16792 . PMID  8663341 .

Внешние ссылки [ править ]

  • Белок цитохрома с
  • Апоптоз и каспаза 3 - PMAP Карта протеолиза - анимация
  • Cytochrome + c в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
  • Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : P99999 (Cytochrome c) в PDBe-KB .