Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Цепь переноса электронов в митохондрии является местом окислительного фосфорилирования у эукариот . НАДН и сукцинат генерируется в цикле лимонной кислоты окисляются, обеспечивая энергию для питания АТФ - синтазы .
Фотосинтетическая электронная транспортная цепь тилакоидной мембраны .

Цепь переноса электронов ( ETC ) представляет собой ряд белковых комплексов , которые перенос электроны от доноров электронов к акцепторам электронов через окислительно - восстановительные реакции (как восстановление и окисление происходит одновременно ) и пар этого перенос электрона с переносом протонов (Н + ионы) через мембрана . Цепь переноса электронов состоит из пептидов , ферментов и других молекул.

Поток электронов через цепь переноса электронов - это экзэргонический процесс . Энергия окислительно-восстановительных реакций создает электрохимический протонный градиент, который стимулирует синтез аденозинтрифосфата (АТФ). При аэробном дыхании поток электронов заканчивается молекулярным кислородом, который является последним акцептором электронов. При анаэробном дыхании используются другие акцепторы электронов, например сульфат .

В цепи переноса электронов окислительно-восстановительные реакции управляются состоянием свободной энергии Гиббса компонентов. Свободная энергия Гиббса связана с величиной, называемой окислительно-восстановительным потенциалом. Комплексы в цепи переноса электронов собирают энергию окислительно-восстановительных реакций, которые происходят при передаче электронов от низкого окислительно-восстановительного потенциала к более высокому окислительно-восстановительному потенциалу, создавая электрохимический градиент. Это создаваемый электрохимический градиент, который управляет синтезом АТФ посредством сочетания с окислительным фосфорилированием с АТФ-синтазой . [1]

У эукариотических организмов цепь переноса электронов и место окислительного фосфорилирования находятся на внутренней митохондриальной мембране . Энергия, запасенная в процессе дыхания в восстановленных соединениях (таких как НАДН и ФАДН ), используется цепью переноса электронов для перекачки протонов в межмембранное пространство , создавая электрохимический градиент над внутренней митохондриальной мембраной. У фотосинтезирующих эукариот цепь переноса электронов находится на тилакоидной мембране. Здесь световая энергия приводит к сокращению компонентов цепи переноса электронов и, следовательно, вызывает последующий синтез АТФ. В бактерияхЦепь переноса электронов может варьироваться в зависимости от вида, но она всегда представляет собой набор окислительно-восстановительных реакций, которые связаны с синтезом АТФ посредством генерации электрохимического градиента и окислительного фосфорилирования через АТФ-синтазу. [2]

Митохондриальные цепи транспорта электронов [ править ]

Большинство эукариотических клеток имеют митохондрии , которые производят АТФ из продуктов кислотного цикла лимонного , окисления жирных кислот , и окисления аминокислоты . На внутренней митохондриальной мембране электроны НАДН и ФАДН 2 проходят через цепь переноса электронов к кислороду, который восстанавливается до воды. [3] Цепь переноса электронов состоит из ферментативного ряда доноров и акцепторов электронов. Каждый донор электронов будет передавать электроны более электроотрицательному акцептору., который, в свою очередь, отдает эти электроны другому акцептору, и этот процесс продолжается до тех пор, пока электроны не перейдут к кислороду, наиболее электроотрицательному и конечному акцептору электронов в цепи. Прохождение электронов между донором и акцептором высвобождает энергию, которая используется для создания градиента протонов через митохондриальную мембрану путем «перекачки» протонов в межмембранное пространство, создавая термодинамическое состояние, которое имеет потенциал для работы. Весь этот процесс называется окислительным фосфорилированием, поскольку АДФ фосфорилируется до АТФ с использованием электрохимического градиента, установленного окислительно-восстановительными реакциями в цепи переноса электронов.

Митохондриальные окислительно-восстановительные носители [ править ]

Энергия, полученная за счет передачи электронов по цепи переноса электронов, используется для перекачки протонов из митохондриального матрикса в межмембранное пространство, создавая электрохимический протонный градиент ( ΔpH ) через внутреннюю мембрану митохондрий. Этот протонный градиент в значительной степени, но не исключительно, отвечает за потенциал митохондриальной мембраны (ΔΨ M ). [4] Это позволяет АТФ-синтазе использовать поток H + через фермент обратно в матрицу для выработки АТФ из аденозиндифосфата (АДФ) и неорганического фосфата . Комплекс I (НАДН-кофермент Q редуктаза; обозначен I) принимает электроны из цикла Кребсаноситель электронов никотинамидадениндинуклеотид (НАДН) и передает их коферменту Q (убихинон; обозначен Q), который также получает электроны от комплекса II ( сукцинатдегидрогеназа ; обозначен II). Вопрос проходит электроны комплекса III ( цитохрома Ьс 1 комплекса , меченного III), который передает их на цитохром с (цит с ). Cyt c передает электроны комплексу IV ( цитохром с оксидаза ; обозначена IV), который использует электроны и ионы водорода для восстановления молекулярного кислорода до воды.

В митохондриях идентифицировано четыре мембраносвязанных комплекса. Каждая из них представляет собой чрезвычайно сложную трансмембранную структуру, встроенную во внутреннюю мембрану. Три из них - протонные насосы. Структуры электрически связаны липидорастворимыми переносчиками электронов и водорастворимыми переносчиками электронов. Общая электронная транспортная цепочка:

НАДН + Н + → Комплекс I → Q     ↑  Комплекс II  ↑  Сукцинат  → Комплекс III → цитохром с → Комплекс IV → H 2 O      ↑  Комплекс II  ↑  Сукцинат

Комплекс I [ править ]

Дополнительная информация: Дыхательный комплекс I

В комплексе I (НАДН-убихиноноксиредуктаза, НАДН-дегидрогеназа I типа или митохондриальный комплекс I; EC 1.6.5.3 ) два электрона удаляются из НАДН и переносятся на жирорастворимый носитель, убихинон (Q). Восстановленный продукт, убихинол (QH 2 ), свободно диффундирует внутри мембраны, а Комплекс I перемещает четыре протона (H + ) через мембрану, создавая, таким образом, протонный градиент. Комплекс I является одним из основных центров преждевременной утечки электронов к кислороду, таким образом, он является одним из основных центров образования супероксида. [5]

Путь электронов следующий:

НАДН окисляется до НАД + путем восстановления мононуклеотида флавина до FMNH 2 за одну двухэлектронную стадию. Затем FMNH 2 окисляется в две одноэлектронные стадии через промежуточный семихинон . Таким образом, каждый электрон переходит от FMNH 2 к кластеру Fe-S , от кластера Fe-S к убихинону (Q). Перенос первого электрона приводит к образованию свободнорадикальной ( семихинонной ) формы Q, а перенос второго электрона восстанавливает семихиноновую форму до формы убихинола, QH 2 . Во время этого процесса четыре протона перемещаются из митохондриального матрикса в межмембранное пространство. [6]Поскольку электроны постоянно окисляются и восстанавливаются по всему комплексу, электронный ток создается вдоль ширины 180 Angstrom комплекса внутри мембраны. Этот ток обеспечивает активный перенос четырех протонов в межмембранное пространство на два электрона от НАДН. [7]

Комплекс II [ править ]

В комплексе II ( сукцинатдегидрогеназа или сукцинат-CoQ редуктаза; EC 1.3.5.1 ) дополнительные электроны доставляются в хиноновый пул (Q), происходящие из сукцината, и переносятся (через флавинадениндинуклеотид (FAD)) к Q. Комплекс II состоит из четырех белковых субъединиц: сукцинатдегидрогеназы (SDHA); субъединица железо-сера сукцинатдегидрогеназа [убихинон], митохондриальная (SDHB); субъединица С сукцинатдегидрогеназы (SDHC) и комплекс сукцинатдегидрогеназы, субъединица D (SDHD). Другие доноры электронов (например, жирные кислоты и глицерин-3-фосфат) также направляют электроны в Q (через FAD). Комплекс II представляет собой параллельный путь переноса электронов к комплексу 1, но в отличие от комплекса 1 протоны не транспортируются в межмембранное пространство по этому пути. Следовательно, путь через комплекс II вносит меньше энергии в общий процесс цепи переноса электронов.

Комплекс III [ править ]

В комплексе III ( цитохром Ьс 1 комплексы или CoQH 2 -cytochrome с редуктазой; ЕС 1.10.2.2 ), то Q-цикл способствует к протонному градиенту по асимметричному поглощению / высвобождению протонов. Два электрона удаляются из QH 2 в сайте Q O и последовательно переносятся на две молекулы цитохрома с , водорастворимого переносчика электронов, расположенного в межмембранном пространстве. Два других электрона последовательно проходят через белок к Q i.участок, где хиноновая часть убихинона восстанавливается до хинола. Протонный градиент формируется окислением одного хинола ( ) в сайте Q o с образованием одного хинона ( ) в сайте Q i . (Всего перемещается четыре протона: два протона восстанавливают хинон до хинола, а два протона высвобождаются из двух молекул убихинола.)

Когда перенос электронов снижается (из-за высокого мембранного потенциала или респираторных ингибиторов, таких как антимицин А), Комплекс III может пропускать электроны к молекулярному кислороду, что приводит к образованию супероксида.

Этот комплекс ингибируется димеркапролом (British Antilewisite, BAL), нафтохиноном и антимицином.

Комплекс IV [ править ]

В комплексе IV ( цитохром с оксидаза ; EC 1.9.3.1 ), иногда называемом цитохромом AA3, четыре электрона удаляются из четырех молекул цитохрома с и передаются молекулярному кислороду (O 2 ), образуя две молекулы воды. Комплекс содержит координированные ионы меди и несколько гемовых групп. В то же время восемь протонов удаляются из митохондриального матрикса (хотя только четыре перемещаются через мембрану), что способствует протонному градиенту. Точные детали протонной накачки в комплексе IV все еще изучаются. [8] Цианид является ингибитором комплекса 4.

Сочетание с окислительным фосфорилированием [ править ]

Изображение АТФ-синтазы , сайта окислительного фосфорилирования для образования АТФ.

Хемиосмотическая муфта гипотеза , предложенная Нобелевской премия по химии победителя Питера Д. Митчелл , цепь переноса электронов и окислительное фосфорилирование соединены с помощью протонного градиента поперек внутренней митохондриальной мембраны. Отток протонов из митохондриального матрикса создает электрохимический градиент (протонный градиент). Этот градиент используется комплексом АТФ-синтазы F O F 1 для образования АТФ посредством окислительного фосфорилирования. АТФ-синтазу иногда называют комплексом V цепи переноса электронов. [9] диафрагменное вывода компонента АТФ - синтазыдействует как ионный канал , обеспечивающий обратный поток протонов в митохондриальный матрикс. Он состоит из субъединиц a, b и c. Протоны в между мембранным пространстве митохондрий впервые входит в АТФ - синтазы комплекс через на канал субъединиц. Затем протоны переходят к субъединицам c. [10] Количество c-субъединиц в нем определяет, сколько протонов потребуется, чтобы FO повернулся на один полный оборот. Например, у человека имеется 8 субъединиц с, поэтому требуется 8 протонов. [11] После того, как гр субъединиц, протоны , наконец , входит в матрицу , используя в субъединицу канал , который открывается в митохондриях. [10] Этот рефлюкс высвобождаетсвободная энергия, вырабатываемая при генерации окисленных форм электронных носителей (НАД + и Q). Свободная энергия используется для запуска синтеза АТФ, катализируемого компонентом F 1 комплекса. [12]
Сочетание с окислительным фосфорилированием является ключевым этапом производства АТФ. Однако в определенных случаях разделение двух процессов может быть биологически полезным. Разобщающий белок, термогенин, присутствующий во внутренней митохондриальной мембране коричневой жировой ткани, обеспечивает альтернативный поток протонов обратно во внутренний матрикс митохондрий. Тироксин также является естественным разобщителем. Этот альтернативный поток приводит к термогенезу, а не к производству АТФ.[13]

Обратный поток электронов [ править ]

Обратный поток электронов - это перенос электронов через цепь переноса электронов через обратные окислительно-восстановительные реакции. Обычно требуется значительное количество энергии, что может привести к снижению окисленной формы доноров электронов. Например, NAD + может быть восстановлен до NADH комплексом I. [14] Было показано, что существует несколько факторов, которые вызывают обратный поток электронов. Однако для подтверждения этого требуется дополнительная работа. Одним из таких примеров является блокирование производства АТФ с помощью АТФ-синтазы, что приводит к накоплению протонов и, следовательно, к более высокой протонодвижущей силе , вызывающей обратный поток электронов. [15]

Бактериальные цепи транспорта электронов [ править ]

У эукариот НАДН является наиболее важным донором электронов. Связанная электронная транспортная цепь

НАДН → Комплекс I → Q → Комплекс III → цитохром с → Комплекс IV → O 2, где Комплексы I, III и IV являются протонными насосами, а Q и цитохром с являются переносчиками мобильных электронов. Акцептор электронов - молекулярный кислород.

У прокариот ( бактерий и архей ) ситуация более сложная, потому что существует несколько разных доноров электронов и несколько разных акцепторов электронов. Общая цепь переноса электронов у бактерий:

 Донор  Донор  Донор ↓ ↓ ↓ дегидрогеназа → хинон → bc 1 → цитохром   ↓ ↓ оксидаза (редуктаза)  оксидаза (редуктаза) ↓ ↓ Акцептор  Акцептор

Электроны могут входить в цепочку на трех уровнях: на уровне дегидрогеназы , на уровне хинонового пула или на уровне мобильного цитохромного электронного переносчика. Эти уровни соответствуют последовательно более положительным окислительно-восстановительным потенциалам или последовательно уменьшающимся разностям потенциалов относительно концевого акцептора электронов. Другими словами, они соответствуют последовательно меньшим изменениям свободной энергии Гиббса для общей окислительно-восстановительной реакции Донор → Акцептор .

Отдельные бактерии используют несколько цепей переноса электронов, часто одновременно. Бактерии могут использовать ряд различных доноров электронов, ряд различных дегидрогеназ, ряд различных оксидаз и редуктаз и ряд различных акцепторов электронов. Например, E. coli (при аэробном росте с использованием глюкозы в качестве источника энергии) использует две разные НАДН-дегидрогеназы и две разные хинолоксидазы, в общей сложности четыре различных цепи переноса электронов, работающих одновременно.

Общей чертой всех цепей переноса электронов является наличие протонного насоса для создания электрохимического градиента над мембраной. Бактериальные цепи переноса электронов могут содержать до трех протонных насосов, таких как митохондрии, или они могут содержать только один или два. В них всегда есть хотя бы один протонный насос.

Доноры электронов [ править ]

В современной биосфере наиболее распространенными донорами электронов являются органические молекулы. Организмы, которые используют органические молекулы в качестве источника электронов, называются органотрофами . Органотрофы (животные, грибы, протисты) и фототрофы (растения и водоросли) составляют подавляющее большинство всех известных форм жизни.

Некоторые прокариоты могут использовать неорганические вещества в качестве источника энергии. Такой организм называется литотрофом («рок-людоед»). Неорганические доноры электронов включают водород, окись углерода, аммиак, нитрит, серу, сульфид, оксид марганца и двухвалентное железо. Литотрофы были обнаружены растущими в скальных образованиях на тысячи метров ниже поверхности Земли. Из-за своего объема распространения литотрофы могут фактически превосходить по численности органотрофы и фототрофы в нашей биосфере.

Использование неорганических доноров электронов в качестве источника энергии представляет особый интерес для изучения эволюции. Этот тип метаболизма должен логически предшествовать использованию органических молекул в качестве источника энергии.

Комплекс I и II [ править ]

Бактерии могут использовать ряд различных доноров электронов. Когда органическое вещество является источником энергии, донором может быть НАДН или сукцинат, и в этом случае электроны входят в цепь переноса электронов через НАДН-дегидрогеназу (аналогично Комплексу I в митохондриях) или сукцинатдегидрогеназу (аналогично Комплексу II ). Другие дегидрогеназы могут использоваться для обработки различных источников энергии: формиатдегидрогеназа, лактатдегидрогеназа, глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназа, H 2 дегидрогеназа ( гидрогеназа), электронная транспортная цепь. Некоторые дегидрогеназы также являются протонными насосами; другие направляют электроны в хиноновый пул. Большинство дегидрогеназ демонстрируют индуцированную экспрессию в бактериальной клетке в ответ на метаболические потребности, вызванные средой, в которой клетки растут. В случае лактатдегидрогеназы в кишечной палочке фермент используется аэробно и в сочетании с другими дегидрогеназами. Он индуцируется и экспрессируется, когда в клетке присутствует высокая концентрация DL-лактата. [ необходима цитата ]

Носители хинона [ править ]

Хиноны - это подвижные липидорастворимые носители, которые перемещают электроны (и протоны) между большими, относительно неподвижными макромолекулярными комплексами, встроенными в мембрану. Бактерии используют убихинон (коэнзим Q, тот же хинон, что и митохондрии) и родственные хиноны, такие как менахинон (витамин K 2 ). Археи рода Sulfolobus используют кальдариеллахинон. [16] Использование различных хинонов связано с незначительным изменением окислительно-восстановительного потенциала. Эти изменения окислительно-восстановительного потенциала вызваны изменениями в структуре хинона. Изменение окислительно-восстановительных потенциалов этих хинонов может соответствовать изменениям в акцепторах электронов или вариациям окислительно-восстановительных потенциалов в бактериальных комплексах. [17]

Протонные насосы [ править ]

Протонный насос является любым процессом , который создает протонный градиент через мембрану. Протоны можно физически перемещать через мембрану; это видно в митохондриальных комплексах I и IV . Тот же эффект может быть получен при движении электронов в противоположном направлении. Результат - исчезновение протона из цитоплазмы и появление протона в периплазме. Митохондриальный комплекс III использует второй тип протонного насоса, который опосредуется хиноном ( цикл Q ).

Некоторые дегидрогеназы являются протонными насосами; другие нет. Большинство оксидаз и редуктаз являются протонными насосами, но некоторые таковыми не являются. Цитохром bc 1 - это протонный насос, обнаруженный у многих, но не у всех бактерий (он не обнаружен у E. coli ). Как следует из названия, бактериальный bc 1 похож на митохондриальный bc 1 ( Комплекс III ).

Электронные носители цитохрома [ править ]

Цитохромы - это пигменты, содержащие железо. Они находятся в двух очень разных средах.

Некоторые цитохромы представляют собой водорастворимые носители, которые переносят электроны к крупным неподвижным макромолекулярным структурам, встроенным в мембрану, и от них. Мобильным переносчиком электронов цитохрома в митохондриях является цитохром с . Бактерии используют ряд различных мобильных переносчиков электронов цитохрома.

Другие цитохромы находятся внутри макромолекул, таких как Комплекс III и Комплекс IV . Они также функционируют как переносчики электронов, но в совершенно ином, внутримолекулярном, твердотельном окружении.

Электроны могут входить в цепь переноса электронов на уровне мобильного цитохрома или хинонового носителя. Например, электроны от неорганических доноров электронов (нитрита, двухвалентного железа, цепи переноса электронов) входят в цепь переноса электронов на уровне цитохрома. Когда электроны входят с окислительно-восстановительным уровнем выше, чем НАДН, цепь переноса электронов должна работать в обратном направлении, чтобы произвести эту необходимую молекулу с более высокой энергией.

Терминальные оксидазы и редуктазы [ править ]

Когда бактерии растут в аэробной среде, конечный акцептор электронов (O 2 ) восстанавливается до воды с помощью фермента, называемого оксидазой . Когда бактерии растут в анаэробной среде, конечный акцептор электронов восстанавливается ферментом, называемым редуктазой. В митохондриях комплекс терминальной мембраны ( Комплекс IV ) представляет собой цитохромоксидазу. Аэробные бактерии используют ряд различных терминальных оксидаз. Например, E. coli (факультативный анаэроб) не имеет цитохромоксидазы или комплекса bc 1 . В аэробных условиях он использует две разные терминальные оксидазы хинола (оба протонных насоса) для восстановления кислорода до воды.

Бактериальный комплекс IV можно разделить на классы в зависимости от того, какие молекулы действуют как концевые акцепторы электронов. Оксидазы класса I являются цитохромоксидазами и используют кислород в качестве концевого акцептора электронов. Оксидазы класса II являются хинолоксидазами и могут использовать множество концевых акцепторов электронов. Оба эти класса можно разделить на категории в зависимости от того, какие окислительно-восстановительные активные компоненты они содержат. Например, терминальные оксидазы Heme aa3 класса 1 намного более эффективны, чем терминальные оксидазы класса 2 [1]

Анаэробные бактерии , которые не используют кислород в качестве концевого акцептора электронов, имеют терминальные редуктазы, индивидуализированные для их концевого акцептора. Например, E. coli может использовать фумаратредуктазу, нитратредуктазу, нитритредуктазу, ДМСО-редуктазу или триметиламин-N-оксидредуктазу, в зависимости от доступности этих акцепторов в окружающей среде.

Большинство терминальных оксидаз и редуктаз индуцируются . Они синтезируются организмом по мере необходимости в ответ на определенные условия окружающей среды.

Акцепторы электронов [ править ]

Так же, как существует ряд различных доноров электронов (органическое вещество у органотрофов, неорганическое вещество у литотрофов), существует ряд различных акцепторов электронов, как органических, так и неорганических. У аэробных бактерий и факультативных анаэробов, если кислород доступен, он неизменно используется в качестве конечного акцептора электронов, потому что он генерирует наибольшее изменение свободной энергии Гиббса и производит наибольшее количество энергии. [18]

В анаэробных средах используются различные акцепторы электронов, включая нитраты, нитриты, трехвалентное железо, сульфат, диоксид углерода и небольшие органические молекулы, такие как фумарат.

Фотосинтетика [ править ]

Дополнительная информация: Светло-зависимой реакции и реакционный центр фотосинтезирующих

При окислительном фосфорилировании электроны передаются от донора электронов с низкой энергией, такого как НАДН, к акцептору, например О 2 ), через цепь переноса электронов. При фотофосфорилировании энергия солнечного света используется для создания высокоэнергетического донора электронов, который впоследствии может восстанавливать окислительно-восстановительные активные компоненты. Затем эти компоненты связываются с синтезом АТФ посредством транслокации протонов по цепи переноса электронов. [8]

Фотосинтетические цепи переноса электронов, как и митохондриальная цепь, можно рассматривать как частный случай бактериальных систем. Они используют подвижные липидорастворимые хиноновые носители ( филлохинон и пластохинон ) и подвижные водорастворимые носители ( цитохромы , цепь переноса электронов). Они также содержат протонный насос . Протонный насос во всех фотосинтетических цепях напоминает митохондриальный комплекс III . Общепринятая теория симбиогенеза считает, что обе органеллы произошли от бактерий.

См. Также [ править ]

  • Зарядно-передаточный комплекс
  • Гипотеза CoRR
  • Электронный эквивалент
  • Гипотеза водорода
  • Респирасом

Ссылки [ править ]

  1. ^ a b Anraku Y (июнь 1988 г.). «Бактериальные электронно-транспортные цепи». Ежегодный обзор биохимии . 57 (1): 101–32. DOI : 10.1146 / annurev.bi.57.070188.000533 . PMID  3052268 .
  2. ^ Kracke F, Василев I, Кромера JO (2015). «Микробный перенос электронов и сохранение энергии - основа для оптимизации биоэлектрохимических систем» . Границы микробиологии . 6 : 575. DOI : 10,3389 / fmicb.2015.00575 . PMC 4463002 . PMID 26124754 .  
  3. ^ Waldenström JG (2009-04-24). "Биохимия. По Люберту Штрайеру". Acta Medica Scandinavica . 198 (1-6): 436. DOI : 10.1111 / j.0954-6820.1975.tb19571.x . ISSN 0001-6101 . 
  4. ^ Зорова Л.Д., Попков В.А., Плотников Е.Ю., Силачев Д.Н., Певзнер И.Б., Янкаускас С.С. и др. (Июль 2018 г.). «Митохондриальный мембранный потенциал» . Аналитическая биохимия . 552 : 50–59. DOI : 10.1016 / j.ab.2017.07.009 . PMC 5792320 . PMID 28711444 .  
  5. ^ Лорен, Биохимия, Джонсон / Коул, 2010, стр 598-611
  6. ^ Garrett & Гришэм, биохимия, Brooks / Cole, 2010, стр 598-611
  7. Перейти ↑ Garrett R, Grisham CM (2016). биохимия . Бостон: Cengage. п. 687. ISBN. 978-1-305-57720-6.
  8. ^ а б Страйер. Биохимия . топпан. OCLC 785100491 . 
  9. ^ Jonckheere А.И., Smeitink JA, Rodenburg RJ (март 2012). «Митохондриальная АТФ-синтаза: архитектура, функции и патология» . Журнал наследственных метаболических заболеваний . 35 (2): 211–25. DOI : 10.1007 / s10545-011-9382-9 . PMC 3278611 . PMID 21874297 .  
  10. ^ a b Гарретт Р.Х., Гришем К.М. (2012). Биохимия (5-е изд.). Cengage обучение. п. 664. ISBN 978-1-133-10629-6.
  11. ^ Fillingame RH, Анжуйн CM, Дмитриев OY (ноябрь 2003 г.). «Механика сопряжения движений протонов с вращением с-кольца в АТФ-синтазе» . Письма FEBS . 555 (1): 29–34. DOI : 10.1016 / S0014-5793 (03) 01101-3 . PMID 14630314 . S2CID 38896804 .  
  12. ^ Берг Ю.М., Tymoczko ДЛ, Stryer л (2002-01-01). «Протонный градиент способствует синтезу АТФ» . Цитировать журнал требует |journal=( помощь )
  13. ↑ Cannon B, Nedergaard J (январь 2004 г.). «Коричневая жировая ткань: функция и физиологическое значение» . Физиологические обзоры . 84 (1): 277–359. DOI : 10.1152 / Physrev.00015.2003 . PMID 14715917 . 
  14. ^ Ким BH, Gadd GM (2008). «Введение в физиологию и метаболизм бактерий». Бактериальная физиология и метаболизм . Издательство Кембриджского университета. С. 1–6. DOI : 10,1017 / cbo9780511790461.002 . ISBN 978-0-511-79046-1.
  15. ^ Миллс Э.Л., Келли Б., Логан А., Коста А.С., Варма М., Брайант С.Э. и др. (Октябрь 2016 г.). «Сукцинатдегидрогеназа поддерживает метаболическое преобразование митохондрий для управления воспалительными макрофагами» . Cell . 167 (2): 457–470.e13. DOI : 10.1016 / j.cell.2016.08.064 . PMC 5863951 . PMID 27667687 .  
  16. ^ EC 1.3.5.1
  17. ^ Ingledew WJ, Poole РК (сентябрь 1984). «Дыхательные цепи кишечной палочки» . Микробиологические обзоры . 48 (3): 222–71. DOI : 10.1128 / mmbr.48.3.222-271.1984 . PMC 373010 . PMID 6387427 .  
  18. ↑ Schmidt-Rohr K (февраль 2020 г.). «Кислород - это высокоэнергетическая молекула, питающая сложную многоклеточную жизнь: фундаментальные поправки к традиционной биоэнергетике» . САУ Омега . 5 (5): 2221–2233. DOI : 10.1021 / acsomega.9b03352 . PMC 7016920 . PMID 32064383 .  

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Фенчел Т., King GM, Blackburn TH (сентябрь 2006 г.). Бактериальная биогеохимия: экофизиология круговорота минералов (2-е изд.). Эльзевир. ISBN 978-0-12-103455-9.
  • Ленгелер JW (январь 1999 г.). Дрюс Джи; Schlegel HG (ред.). Биология прокариот . Blackwell Science. ISBN 978-0-632-05357-5.
  • Нельсон Д.Л., Кокс М.М. (апрель 2005 г.). Принципы биохимии Ленингера (4-е изд.). WH Freeman. ISBN 978-0-7167-4339-2.
  • Николлс Д.Г., Фергюсон С.Дж. (июль 2002 г.). Биоэнергетика 3 . Академическая пресса. ISBN 978-0-12-518121-1.
  • Штумм W; Морган Дж. Дж. (1996). Водная химия (3-е изд.). Джон Вили и сыновья . ISBN 978-0-471-51185-4.
  • Тауер Р.К., Юнгерманн К., Деккер К. (март 1977 г.). «Энергосбережение у хемотрофных анаэробных бактерий» . Бактериологические обзоры . 41 (1): 100–80. DOI : 10.1128 / MMBR.41.1.100-180.1977 . PMC  413997 . PMID  860983 .
  • Белый D (сентябрь 1999 г.). Физиология и биохимия прокариот (2-е изд.). Издательство Оксфордского университета . ISBN 978-0-19-512579-5.
  • Voet D, Voet JG (март 2004 г.). Биохимия . Биохимическое образование . 28 (3-е изд.). Джон Вили и сыновья . С.  124 . DOI : 10.1016 / s0307-4412 (00) 00032-7 . ISBN 978-0-471-58651-7. PMID  10878303 .
  • Ким Х.С., Патель К., Малдун-Джейкобс К., Бишт К.С., Эйкин-Бернс Н., Пеннингтон Дж. Д. и др. (Январь 2010 г.). «SIRT3 - это локализованный в митохондриях опухолевый супрессор, необходимый для поддержания целостности митохондрий и метаболизма во время стресса» . Раковая клетка . 17 (1): 41–52. DOI : 10.1016 / j.ccr.2009.11.023 . PMC  3711519 . PMID  20129246 .

Внешние ссылки [ править ]

  • Электрон + транспорт + цепь + комплекс + белки в Национальных медицинских предметных рубриках США (MeSH)
  • Ханская академия, видеолекция