Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Упрощенная структура митохондрии

Межмембранное пространство (IMS) , это пространство происходит между или с участием двух или более мембран. [1] В клеточной биологии, это обычно описываются как область между внутренней мембраной и наружной мембраной из в митохондрии или хлоропластов . Это также относится к пространству между внутренней и внешней ядерной мембранами ядерной оболочки , но часто его называют перинуклеарным пространством. [2]IMS митохондрий играет решающую роль в координации различных клеточных активностей, таких как регуляция дыхания и метаболических функций. В отличие от IMS митохондрий, IMS хлоропласта, по-видимому, не имеет какой-либо очевидной функции.

Межмембранное пространство митохондрий [ править ]

Митохондрии окружены двумя мембранами; внутренняя и внешняя митохондриальные мембраны. Эти две мембраны позволяют формировать два водных отсека, которыми являются межмембранное пространство (IMS) и матрица. [3] Канальные белки, называемые поринами, во внешней мембране обеспечивают свободную диффузию ионов и небольших белков размером около 5000 дальтон или меньше в IMS. Это делает IMS химически эквивалентным цитозолю в отношении содержащихся в нем небольших молекул. Напротив, для транспортировки ионов и других небольших молекул через внутреннюю митохондриальную мембрану в матрицу требуются специфические транспортные белки из-за ее непроницаемости. [4] IMS также содержит много ферментов, которые используют АТФ, выходящую из матрикса, для фосфорилирования других нуклеотидов и белков, которые инициируют апоптоз.[5]

Транслокация [ править ]

Большинство белков, предназначенных для митохондриального матрикса , синтезируются в качестве предшественников в цитозоле и импортируются в митохондрии транслоказой внешней мембраны ( TOM ) и транслоказой внутренней мембраны ( TIM ). [4] [6] IMS участвует в транслокации митохондриальных белков. Белки-предшественники, называемые небольшими шаперонами TIM, которые представляют собой гексамерные комплексы, расположены в IMS, и они связывают гидрофобные белки-предшественники и доставляют предшественников к TIM. [7]

Электронно-транспортная цепь и межмембранное пространство митохондрии

Окислительное фосфорилирование [ править ]

Пируват, образующийся при гликолизе, и жирные кислоты, образующиеся при расщеплении жиров, попадают в IMS митохондрий через порины на внешней мембране митохондрий. [8] Затем они транспортируются через внутреннюю митохондриальную мембрану в матрикс и превращаются в ацетил-КоА, чтобы войти в цикл лимонной кислоты . [8] [9]

Компоненты апоптоза, высвобождаемые из межмембранного пространства митохондрии

Дыхательная цепь внутренней митохондриальной мембраны осуществляет окислительное фосфорилирование. За перенос электронов отвечают три ферментных комплекса: комплекс НАДН-убихинон оксидоредуктаза ( комплекс I ), комплекс убихинон- цитохром с оксидоредуктаза ( комплекс III ) и цитохром с оксидаза ( комплекс IV ). [10] Эти респираторные комплексы перекачивают протоны из митохондриального матрикса в IMS. В результате создается электрохимический градиент, который объединяется силами из-за H +градиент (градиент pH) и градиент напряжения (мембранный потенциал). PH в IMS примерно на 0,7 единицы ниже, чем в матрице, и мембранный потенциал на стороне IMS становится более положительно заряженной, чем на стороне матрицы. Этот электрохимический градиент от IMS к матрице используется для управления синтезом АТФ в митохондриях. [5]

Апоптоз [ править ]

Высвобождение цитохрома с из IMS в цитозоль активирует прокаспазы и запускает каспазный каскад, ведущий к апоптозу . [4]

Межмембранное пространство хлоропластов [ править ]

Упрощенная структура хлоропласта

Межмембранное пространство (IMS) хлоропласта чрезвычайно мало, его толщина составляет 10-20 нм. В отличие от IMS митохондрий, IMS хлоропласта, по-видимому, не имеет какой-либо очевидной функции. Транслоказа внешней мембраны ( TOC ) и транслоказа внутренней мембраны ( TIC ) в основном способствуют транслокации белков-предшественников хлоропластов [11]. Участие шаперона в IMS было предложено, но все еще остается неопределенным. Эукариотический Hsp70, который представляет собой белок теплового шока 70 кДа, обычно локализованный в цитоплазме, также обнаруживается в IMS хлоропластов. Полученная в результате гипотеза утверждает, что совместная локализация Hsp70 важна для эффективной транслокации белковых предшественников в и через IMS хлоропластов. [12]

Межмембранное пространство ядерных оболочек [ править ]

Упрощенная структура ядра эукариотической клетки

Ядерная оболочка состоит из двух липидных двухслойных мембран, которые пронизаны ядерными порами и разделены небольшим межмембранным пространством, которое часто называют перинуклеарным пространством. [13] Перинуклеарное пространство обычно составляет около 20-40 нм в ширину. [14] Перинуклеарная транслокация определенных белков и ферментов была изучена, и результаты показали, что перинуклеарное пространство важно для целостности генома и регуляции генов. [15]

Ссылки [ править ]

  1. ^ "Определение МЕЖМЕМБРАНЫ" . www.merriam-webster.com . Проверено 9 апреля 2019 .
  2. ^ "Ядерная оболочка" , Википедия , 24 марта 2019 г. , получено 1 апреля 2019 г.
  3. ^ Купер GM (2000). «Митохондрии» . Клетка: молекулярный подход (2-е изд.).
  4. ^ a b c Существенная клеточная биология . Альбертс, Брюс., Брэй, Деннис., Хопкин, Карен., Джонсон, Александр Д., Льюис, Джулиан. Гарленд Паб. 2014. ISBN. 9780815345251. OCLC  881664767 .CS1 maint: другие ( ссылка )
  5. ^ a b Manganas P, MacPherson L, Tokatlidis K (январь 2017 г.). «Биогенез окислительных белков и редокс-регуляция в митохондриальном межмембранном пространстве» . Исследования клеток и тканей . 367 (1): 43–57. DOI : 10.1007 / s00441-016-2488-5 . PMC 5203823 . PMID 27632163 .  
  6. ^ Pfanner N, M Мейера (февраль 1997). «Машина Тома и Тима». Текущая биология . 7 (2): R100-3. DOI : 10.1016 / S0960-9822 (06) 00048-0 . PMID 9081657 . 
  7. ^ Видеман N, N Pfanner (июнь 2017). "Митохондриальные машины для импорта и сборки белка" . Ежегодный обзор биохимии . 86 (1): 685–714. DOI : 10.1146 / annurev-biochem-060815-014352 . PMID 28301740 . 
  8. ^ а б Чаудри Р., Варакалло М (2019). «Биохимия, гликолиз» . StatPearls . StatPearls Publishing. PMID 29493928 . Проверено 9 апреля 2019 . 
  9. ^ «Структурная биохимия / Цикл Кребса (цикл лимонной кислоты) - Викиучебники, открытые книги для открытого мира» . en.wikibooks.org . Проверено 9 апреля 2019 .
  10. ^ Соуза JS, D'Imprima Е, Vonck J (2018). «Митохондриальные комплексы дыхательной цепи». Субклеточная биохимия. 87 : 167–227. DOI : 10.1007 / 978-981-10-7757-9_7 . ISBN 978-981-10-7756-2. PMID  29464561 . Цитировать журнал требует |journal=( помощь )
  11. Перейти ↑ Jarvis P, Soll J (декабрь 2001 г.). «Импорт белков Toc, Tic и хлоропластов». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Исследование молекулярных клеток . 1541 (1–2): 64–79. DOI : 10.1016 / S0167-4889 (01) 00147-1 . PMID 11750663 . 
  12. ^ Bionda Т, Гросс Л.Е., Беккер Т, Papasotiriou Д.Г., Leisegang МС, Карась М, Schleiff Е (март 2016). «Эукариотические шапероны Hsp70 в межмембранном пространстве хлоропластов». Planta . 243 (3): 733–47. DOI : 10.1007 / s00425-015-2440-Z . PMID 26669598 . 
  13. ^ Уолтер, Питер; Робертс, Кейт; Рафф, Мартин; Льюис, Джулиан; Джонсон, Александр; Альбертс, Брюс (2002). «Транспорт молекул между ядром и цитозолем» . Молекулярная биология клетки. 4-е издание .
  14. ^ «Перинуклеарное пространство - Биология-онлайн-словарь | Биология-онлайн-словарь» . www.biology-online.org . Проверено 2 апреля 2019 .
  15. ^ Shaiken TE, Opekun AR (май 2014). «Расслоение клетки на ядро, перинуклеус и цитозоль» . Научные отчеты . 4 : 4923. Bibcode : 2014NatSR ... 4E4923S . DOI : 10.1038 / srep04923 . PMC 4017230 . PMID 24815916 .