Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Вид сверху на модель бактериального шаперонного комплекса GroES / GroEL

В молекулярной биологии , молекулярные наставники являются белками , которые помогают конформационное сворачиванию или разворачиванию и сборке или разборкам других макромолекулярных структур. Шапероны присутствуют, когда макромолекулы выполняют свои обычные биологические функции и правильно завершили процессы сворачивания и / или сборки. Шапероны в первую очередь связаны с укладкой белка . Первый белок, названный шапероном, помогает сборке нуклеосом из свернутых гистонов и ДНК и таких шаперонов сборки, особенно в ядре, [1] [2]связаны со сборкой свернутых субъединиц в олигомерные структуры. [3]

Одна из основных функций шаперонов заключается в предотвращении агрегации как вновь синтезированных полипептидных цепей, так и собранных субъединиц в нефункциональные структуры. По этой причине многие шапероны, но далеко не все, являются белками теплового шока, потому что тенденция к агрегации возрастает по мере денатурирования белков под действием стресса. В этом случае шапероны не несут никакой дополнительной стерической информации, необходимой для сворачивания белков. Однако некоторые высокоспецифичные «стерические шапероны» действительно передают уникальную структурную (стерическую) информацию на белки, которые не могут складываться спонтанно. Такие белки нарушают догму Анфинсна в , [4] требуют динамиков белка , чтобы правильно сложить.

Для изучения структуры, динамики и функционирования шаперонов применялись различные подходы . Объемные биохимические измерения проинформировали нас об эффективности сворачивания белка и предотвращении агрегации, когда во время сворачивания белка присутствуют шапероны. Недавние успехи в анализе одиночных молекул [5] позволили понять структурную гетерогенность шаперонов, промежуточных звеньев укладки и сродство шаперонов к неструктурированным и структурированным белковым цепям.

Расположение и функции [ править ]

Некоторые шаперонные системы работают как фолдазы : они поддерживают сворачивание белков АТФ-зависимым образом (например, система GroEL / GroES или система DnaK / DnaJ / GrpE ). Хотя большинство вновь синтезированных белков могут сворачиваться в отсутствие шаперонов, меньшинство строго требует их для того же. Другие шапероны работают как холдинги : они связывают промежуточные соединения сворачивания, чтобы предотвратить их агрегацию, например DnaJ или Hsp33 . [6] Шапероны также могут работать как дезагрегазы , т.е. они могут взаимодействовать с аберрантными белками и превращать их в мономеры. [7]Некоторые шапероны могут способствовать деградации белков , приводя белки к протеазным системам, таким как система убиквитин-протеасома у эукариот . [8]

Многие шапероны представляют собой белки теплового шока , то есть белки, экспрессирующиеся в ответ на повышенные температуры или другие клеточные стрессы. [9] Причина такого поведения в том, что на сворачивание белка сильно влияет тепло и, следовательно, некоторые шапероны действуют, чтобы предотвратить или исправить повреждения, вызванные неправильной укладкой.

Макромолекулярное скопление может иметь важное значение для функции шаперона. Переполненная среда цитозоля может ускорить процесс сворачивания, поскольку компактный свернутый белок будет занимать меньший объем, чем развернутая белковая цепь. [10] Однако краудинг может снизить выход правильно свернутого белка за счет увеличения агрегации белка . [11] [12] Краудинг может также увеличивать эффективность белков-шаперонов, таких как GroEL , [13], которые могут противодействовать этому снижению эффективности сворачивания. [14]

Более подробную информацию о различных типах и механизмах подмножества шаперонов, которые инкапсулируют свои складчатые субстраты (например, GroES ), можно найти в статье для шаперонинов . Шаперонины характеризуются многослойной двойной кольцевой структурой и обнаруживаются в прокариотах, в цитозоле эукариот и в митохондриях.

Другие типы шаперонов участвуют в переносе через мембраны , например мембраны митохондрий и эндоплазматического ретикулума (ЭР) у эукариот . Бактериальная транслокация специфический шаперон сохраняет вновь синтезированный предшественник полипептидных цепей в транслокации -competent ( как правило , развернутое ) состояние и направляет их к транслокону . [15]

Продолжают открываться новые функции шаперонов, такие как активность бактериального адгезина , индукция агрегации с неамилоидными агрегатами, [16] подавление токсичных белковых олигомеров посредством их кластеризации, [17] [18] и в ответ на заболевания, связанные с белком. агрегация [19] (например, см. прион ) и поддержание рака. [20]

Белки-шапероны человека [ править ]

Шапероны находятся, например, в эндоплазматическом ретикулуме (ЭПР), поскольку в этой области часто происходит синтез белка .

Эндоплазматический ретикулум [ править ]

В эндоплазматическом ретикулуме (ЭПР) есть общие, лектиновые и неклассические молекулярные шапероны, помогающие сворачивать белки.

  • Общие наставники: GRP78 / BIP , GRP94 , Grp170 .
  • Лектиновые шапероны: калнексин и кальретикулин
  • Неклассические молекулярные шапероны: HSP47 и ERp29.
  • Складные шапероны:
    • Дисульфидизомераза протеина (PDI), [21]
    • Пептидилпролил цис-транс-изомераза (PPI), пролилизомераза [22]
    • ERp57 [23]

Номенклатура и примеры бактериальных и архейных шаперонов [ править ]

Есть много разных семейств шаперонов; каждая семья помогает сворачиванию белка по-своему. У таких бактерий, как E. coli , многие из этих белков сильно экспрессируются в условиях сильного стресса, например, когда бактерия находится в условиях высоких температур. По этой причине термин « белок теплового шока » исторически использовался для обозначения этих шаперонов. Приставка «Hsp» означает, что этот белок является белком теплового шока.

Hsp60 [ править ]

Hsp60 (комплекс GroEL / GroES в E. coli ) является наиболее охарактеризованным большим (~ 1 МДа) шаперонным комплексом. GroEL представляет собой 14-мерное кольцо с двойным кольцом с гидрофобной накладкойна его открытии; он настолько велик, чтов своем просветеможет вместить естественное сворачивание 54-кДа GFP . GroES представляет собой гептамер с одним кольцом, который связывается с GroEL в присутствии АТФ или АДФ. GroEL / GroES, возможно, не сможет отменить предыдущую агрегацию, но он конкурирует на пути неправильного свертывания и агрегации. [24] Также действует в митохондриальном матриксе как молекулярный шаперон.

Hsp70 [ править ]

Hsp70 (DnaK в E. coli ), пожалуй, лучше всего охарактеризован малый (~ 70 кДа) шаперон.

карман hsp70 для связывания субстрата

В Hsp70 белках способствовали Hsp40 белкам (DnaJ в кишечной палочке ), которые увеличивают скорость потребления АТФ и активность Hsp70s.

Было отмечено, что повышенная экспрессия белков Hsp70 в клетке приводит к снижению склонности к апоптозу .

Хотя точное понимание механизма еще предстоит определить, известно, что Hsp70s имеют высокоаффинное связанное состояние с развернутыми белками при связывании с ADP и низкое сродство при связывании с ATP .

Считается, что многие Hsp70 скапливаются вокруг развернутого субстрата, стабилизируя его и предотвращая агрегацию до тех пор, пока развернутая молекула не сложится должным образом, в это время Hsp70s теряют сродство к молекуле и диффундируют прочь. [25] Hsp70 также действует как митохондриальный и хлоропластный молекулярный шаперон у эукариот.

Hsp90 [ править ]

Hsp90 (HtpG в E. coli ) может быть наименее изученным шапероном. Его молекулярная масса составляет около 90 кДа, и он необходим для жизнеспособности эукариот (возможно, и прокариот).

Белок теплового шока 90 (Hsp90) представляет собой молекулярный шаперон, необходимый для активации многих сигнальных белков в эукариотической клетке.

Каждый Hsp90 имеет АТФ-связывающий домен, средний домен и домен димеризации . Первоначально предполагалось, что после связывания АТФ они закрепляются на своем субстратном белке (также известном как белок-клиент), недавно опубликованные структуры Vaughan et al. и Али и др. указывают на то, что клиентские белки могут связываться извне как с N-концевым, так и с средним доменами Hsp90. [26] [27]

Hsp90 может также потребовать со-наставников -подобных иммунофилинов , Sti1 , P50 ( Cdc37 ) и Aha1 , а также взаимодействует с системой шаперона Hsp70. [28] [29]

Hsp100 [ править ]

Белки Hsp100 (семейство Clp в E. coli ) были изучены in vivo и in vitro на предмет их способности нацеливать и разворачивать меченые и неправильно свернутые белки.

Белки семейства Hsp100 / Clp образуют большие гексамерные структуры с разворачивающейся активностью в присутствии АТФ. Считается, что эти белки действуют как шапероны, процессивно протягивая клиентские белки через небольшую пору 20 Å (2 нм ), тем самым давая каждому клиентскому белку второй шанс свернуться.

Некоторые из этих шаперонов Hsp100, такие как ClpA и ClpX, ассоциируют с тетрадекамерной сериновой протеазой ClpP с двойным кольцом ; вместо того, чтобы катализировать рефолдинг клиентских белков, эти комплексы ответственны за целенаправленное разрушение меченых и неправильно уложенных белков.

Hsp104 , Hsp100 из Saccharomyces cerevisiae , необходим для размножения многих прионов дрожжей . Делеция гена HSP104 приводит к тому, что клетки не могут размножать определенные прионы .

Бактериофаг [ править ]

Эти гены из бактериофага (фаг) Т4 , которые кодируют белки с ролью в определении структуры фага Т4 были идентифицированы с помощью условных летальных мутантов . [30] Большинство этих белков оказались основными или второстепенными структурными компонентами завершенной фаговой частицы. Однако среди продуктов генов (gps), необходимых для сборки фага, Snustad [31] идентифицировал группу gps, которые действуют каталитически.вместо того, чтобы встраиваться в структуру фага. Этими gps были gp26, gp31, gp38, gp51, gp28 и gp4 [ген 4 является синонимом генов 50 и 65, и, таким образом, gp может быть обозначен как gp4 (50) (65)]. С тех пор первые четыре из этих шести генных продуктов были признаны шаперонными белками. Кроме того, gp40, gp57A, gp63 и gpwac теперь также идентифицированы как шапероны.

Морфогенез фага T4 делится на три независимых пути: пути головы, хвоста и пути волокон длинного хвоста, как подробно описано Япом и Россманом. [32]

Что касается морфогенеза головы, шаперон gp31 взаимодействует с бактериальным шапероном хозяина GroEL, чтобы способствовать правильной укладке основного белка капсида головы gp23. [33] [32] Шаперон gp40 участвует в сборке gp20, таким образом помогая в формировании соединительного комплекса, который инициирует сборку прокапсида головки. [33] [32] Gp4 (50) (65), хотя и не указан в качестве шаперона, действует каталитически как нуклеаза, которая, по-видимому, важна для морфогенеза, расщепляя упакованную ДНК, чтобы сделать возможным соединение головы с хвостом. [34]

Во время сборки хвоста в целом белки-шапероны gp26 и gp51 необходимы для сборки ступицы базовой пластинки. [35] Gp57A требуется для правильной укладки GP12, структурного компонента базовых платы короткого хвоста волокон. [35]

Синтез волокон длинного хвоста зависит от белка-шаперона gp57A, который необходим для тримеризации gp34 и gp37, основных структурных белков волокон хвоста. [33] [32] Белок-шаперон gp38 также необходим для правильной укладки gp37. [35] [36] Белки-шапероны gp63 и gpwac используются для прикрепления длинных волокон хвоста к пластине основания хвоста. [35]

История [ править ]

Исследование шаперонов имеет долгую историю. [37] Термин «молекулярный шаперон» впервые появился в литературе в 1978 году и был изобретен Роном Ласки для описания способности ядерного белка под названием нуклеоплазмин предотвращать агрегацию свернутых гистоновых белков с ДНК во время сборки нуклеосом. [38] Позднее этот термин был расширен Р. Джоном Эллисом в 1987 году для описания белков, которые опосредуют посттрансляционную сборку белковых комплексов. [39] В 1988 году было установлено, что подобные белки опосредуют этот процесс как у прокариот, так и у эукариот. [40]Детали этого процесса были определены в 1989 году, когда АТФ-зависимая укладка белка была продемонстрирована in vitro . [41]

Клиническое значение [ править ]

Существует множество нарушений, связанных с мутациями генов, кодирующих шапероны (например, мультисистемная протеинопатия ), которые могут поражать мышцы, кости и / или центральную нервную систему. [42]

См. Также [ править ]

  • Биологические машины
  • Chaperome
  • Шаперонин
  • Химические шапероны
  • Белок теплового шока
  • Фактор теплового удара 1
  • Молекулярная шаперонная терапия
  • Фармакоперон
  • Протеасома
  • Белковая динамика

СМИ, связанные с белками шаперонов на Викискладе?

Ссылки [ править ]

  1. ^ Ричардсон RT, Алексеев OM, Гроссман G, Видгрен EE, Thresher R, Wagner EJ, et al. (Июль 2006 г.). «Ядерный аутоантигенный белок спермы (NASP), линкерный гистоновый шаперон, необходимый для пролиферации клеток» . Журнал биологической химии . 281 (30): 21526–34. DOI : 10.1074 / jbc.M603816200 . PMID  16728391 .
  2. ^ Алексеев О.М., Ричардсон RT, Алексеев O, O'Rand MG (май 2009). «Анализ профилей экспрессии генов в клетках HeLa в ответ на сверхэкспрессию или опосредованное siRNA истощение NASP» . Репродуктивная биология и эндокринология . 7 : 45. DOI : 10,1186 / 1477-7827-7-45 . PMC 2686705 . PMID 19439102 .  
  3. ^ Эллис RJ (июль 2006 г.). «Молекулярные шапероны: помощь сборке в дополнение к складыванию». Направления биохимических наук . 31 (7): 395–401. DOI : 10.1016 / j.tibs.2006.05.001 . PMID 16716593 . 
  4. ^ Пауэлс K, Van Molle I, J Tommassen, Ван Гелдер P (май 2007). "Сопровождение Анфинсена: стерические складки" (PDF) . Молекулярная микробиология . 64 (4): 917–22. DOI : 10.1111 / j.1365-2958.2007.05718.x . PMID 17501917 . Архивировано из оригинального (PDF) 23 мая 2012 года.  
  5. ^ [Действие шаперона на уровне одной молекулы http://pubs.acs.org/doi/abs/10.1021/cr400326k ]
  6. ↑ Hoffmann JH, Linke K, Graf PC, Lilie H, Jakob U (январь 2004 г.). «Идентификация шаперонной сети, регулируемой редоксом» . Журнал EMBO . 23 (1): 160–8. DOI : 10.1038 / sj.emboj.7600016 . PMC 1271656 . PMID 14685279 .  
  7. ^ Nillegoda NB, Кирштейн J, Szlachcic A, Berynskyy M, Stank A, Stengel F и др. (Август 2015 г.). «Важнейший ко-шаперонный комплекс HSP70 открывает дезагрегацию белков многоклеточных животных» . Природа . 524 (7564): 247–51. Bibcode : 2015Natur.524..247N . DOI : 10,1038 / природа14884 . PMC 4830470 . PMID 26245380 .  
  8. ^ Balchin D, Хайер-Hartl М, Hartl ФУ (июль 2016). «Аспекты фолдинга и контроля качества in vivo». Наука . 353 (6294): aac4354. DOI : 10.1126 / science.aac4354 . hdl : 11858 / 00-001M-0000-002B-0856-C . PMID 27365453 . S2CID 5174431 .  
  9. ^ Ellis RJ, ван - дер - соперничает SM (1991). «Молекулярные шапероны». Ежегодный обзор биохимии . 60 : 321–47. DOI : 10.1146 / annurev.bi.60.070191.001541 . PMID 1679318 . 
  10. ↑ van den Berg B, Wain R, Dobson CM, Ellis RJ (август 2000 г.). «Макромолекулярное скопление нарушает кинетику рефолдинга белка: последствия для складывания внутри клетки» . Журнал EMBO . 19 (15): 3870–5. DOI : 10.1093 / emboj / 19.15.3870 . PMC 306593 . PMID 10921869 .  
  11. ↑ van den Berg B, Ellis RJ, Dobson CM (декабрь 1999 г.). «Влияние макромолекулярного краудинга на сворачивание и агрегацию белков» . Журнал EMBO . 18 (24): 6927–33. DOI : 10.1093 / emboj / 18.24.6927 . PMC 1171756 . PMID 10601015 .  
  12. ^ Ellis RJ, Минтон AP (май 2006). «Агрегация белка в тесноте». Биологическая химия . 387 (5): 485–97. DOI : 10.1515 / BC.2006.064 . PMID 16740119 . S2CID 7336464 .  
  13. ^ Martin J, Hartl FU (февраль 1997). «Влияние макромолекулярного краудинга на шаперонин-опосредованное сворачивание белка» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 94 (4): 1107–12. Bibcode : 1997PNAS ... 94.1107M . DOI : 10.1073 / pnas.94.4.1107 . PMC 19752 . PMID 9037014 .  
  14. ^ Эллис RJ (2007). Неправильная сборка белков: макромолекулярное скопление и молекулярные шапероны . Adv. Exp. Med. Биол . Успехи экспериментальной медицины и биологии. 594 . Нью-Йорк, штат Нью-Йорк: Sprinter Science + Business Media, LLC; Остин, Техас: Landes Bioscience / Eurekah.com. С.  1–13 . DOI : 10.1007 / 978-0-387-39975-1_1 . ISBN 978-0-387-39974-4. PMID  17205670 .
  15. ↑ Zhou J, Xu Z (октябрь 2005 г.). «Структурный взгляд на бактериальную транслокацию шаперона SecB: значение для функции» (PDF) . Молекулярная микробиология . 58 (2): 349–57. DOI : 10.1111 / j.1365-2958.2005.04842.x . ЛВП : 2027,42 / 74325 . PMID 16194224 .  
  16. ^ Шпехт S, Миллер С. Б., Mogk А, Б Bukau (14 ноября 2011 года). «Hsp42 необходим для секвестрации белковых агрегатов в места отложения в Saccharomyces cerevisiae» . J. Cell Biol . 195 (4): 617–29. DOI : 10,1083 / jcb.201106037 . PMC 3257523 . PMID 22065637 .  
  17. ^ Ojha J, Masilamoni G, Данлоп D, Udoff RA, Cashikar AG (август 2011). «Секвестрация токсичных олигомеров HspB1 как цитопротекторный механизм» . Мол. Клетка. Биол . 31 (15): 3146–57. DOI : 10.1128 / MCB.01187-10 . PMC 3147607 . PMID 21670152 .  
  18. ^ Mannini В, Cascella R, Zampagni М, ван Waarde-Verhagen М, Михан S, Roodveldt С, Кампиони S, Boninsegna М, Пенко А, Relini А, Kampinga НН, Добсон СМ, Уилсон М. Р., Cecchi С, Чити Р (31 Июль 2012 г.). «Молекулярные механизмы, используемые шаперонами для снижения токсичности аберрантных белковых олигомеров» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 109 (31): 12479–84. Bibcode : 2012PNAS..10912479M . DOI : 10.1073 / pnas.1117799109 . PMC 3411936 . PMID 22802614 .  
  19. ^ Садигх-Eteghad S, Мажди А, Talebi М, Махмуди Дж, Бабри S (май 2015 г.). «Регулирование никотиновых рецепторов ацетилхолина при болезни Альцгеймера: возможная роль шаперонов». Европейский журнал фармакологии . 755 : 34–41. DOI : 10.1016 / j.ejphar.2015.02.047 . PMID 25771456 . 
  20. ^ Саламанка HH, Антоняк М.А., Cerione Р.А., Ши Н, Lis JT (2014). «Ингибирование фактора теплового шока 1 в раковых клетках человека с помощью мощного аптамера РНК» . PLOS ONE . 9 (5): e96330. Bibcode : 2014PLoSO ... 996330S . DOI : 10.1371 / journal.pone.0096330 . PMC 4011729 . PMID 24800749 .  
  21. ^ Ruoppolo М, Orrù S, Talamo Ж, Льюнга Дж, Pirneskoski А, Kivirikko К., и др. (Май 2003 г.). «Мутации в домене а 'протеиндисульфидизомеразы влияют на путь укладки рибонуклеазы А поджелудочной железы крупного рогатого скота» . Белковая наука . 12 (5): 939–52. DOI : 10.1110 / ps.0242803 . PMC 2323865 . PMID 12717017 .  
  22. ^ Растворимые комплексы целевых белков и пептидилпролилизомеразы ...
  23. ^ Frickel Е.М., Riek R, Jelesarov I, Хелениус A, Wuthrich K, L Ellgaard (февраль 2002). «TROSY-ЯМР выявляет взаимодействие между ERp57 и кончиком P-домена кальретикулина» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 99 (4): 1954–199. Bibcode : 2002PNAS ... 99.1954F . DOI : 10.1073 / pnas.042699099 . PMC 122301 . PMID 11842220 .  
  24. ↑ Fenton WA, Horwich AL (май 2003 г.). «Шаперонин-опосредованный фолдинг белка: судьба полипептида субстрата». Ежеквартальные обзоры биофизики . 36 (2): 229–56. DOI : 10.1017 / S0033583503003883 . PMID 14686103 . S2CID 10328521 .  
  25. ↑ Mayer MP, Bukau B (март 2005 г.). «Шапероны Hsp70: клеточные функции и молекулярный механизм» . Клеточные и молекулярные науки о жизни . 62 (6): 670–84. DOI : 10.1007 / s00018-004-4464-6 . PMC 2773841 . PMID 15770419 .  
  26. ^ Vaughan CK, Gohlke U, Sobott F, Хороший В.М., Али М. М., Prodromou С. и др. (Сентябрь 2006 г.). «Структура комплекса Hsp90-Cdc37-Cdk4» . Молекулярная клетка . 23 (5): 697–707. DOI : 10.1016 / j.molcel.2006.07.016 . PMC 5704897 . PMID 16949366 .  
  27. ^ Али ММ, Роу С.М., Воган С.К., Мейер П., Панарету Б., Пайпер П.В. и др. (Апрель 2006 г.). «Кристаллическая структура закрытого шаперонного комплекса Hsp90-нуклеотид-p23 / Sba1» . Природа . 440 (7087): 1013–7. Bibcode : 2006Natur.440.1013A . DOI : 10,1038 / природа04716 . PMC 5703407 . PMID 16625188 .  
  28. ^ Terasawa K, M Minami, Minami Y (апрель 2005). «Постоянно обновляемое знание Hsp90». Журнал биохимии . 137 (4): 443–7. DOI : 10.1093 / Jb / mvi056 . PMID 15858167 . 
  29. ^ Pearl LH, Prodromou C (2006). «Структура и механизм механизма молекулярного шаперона Hsp90». Ежегодный обзор биохимии . 75 : 271–94. DOI : 10.1146 / annurev.biochem.75.103004.142738 . PMID 16756493 . 
  30. ^ Эдгар RS, Эпштейн RH. Генетика бактериального вируса. Sci Am. 1965; 212: 70-78. DOI: 10.1038 / scientificamerican0265-70
  31. ^ Snustad DP. Доминирующие взаимодействия в клетках Escherichia coli, смешанных с бактериофагом T4D дикого типа и мутантами amber, и их возможное влияние на тип функции гена-продукта: каталитическая или стехиометрическая. Вирусология. 1968; 35 (4): 550-563. DOI: 10.1016 / 0042-6822 (68) 90285-7
  32. ^ a b c d Яп М.Л., Россманн М.Г. Строение и функция бактериофага Т4. Future Microbiol. 2014; 9 (12): 1319-1327. DOI: 10.2217 / fmb.14.91
  33. ^ a b c Марусич Е.И., Курочкина Л.П., Месянжинов В.В. Шапероны в сборке бактериофага Т4. Биохимия (Москва). 1998; 63 (4): 399-406.
  34. ^ Benler S, Hung SH, Вандер Griend JA, Петерс Г.А., Ровер F, Сегалл AM. Gp4 - это нуклеаза, необходимая для морфогенеза Т4-подобных бактериофагов. Вирусология. 2020; 543: 7-12. DOI: 10.1016 / j.virol.2020.01.008
  35. ^ a b c d Leiman PG, Arisaka F, van Raaij MJ, et al. Морфогенез хвоста Т4 и хвостовых волокон. Вирол Дж. 2010; 7: 355. Опубликовано 3 декабря 2010 г. doi: 10.1186 / 1743-422X-7-355
  36. ^ Хайман П., ван Раай М. Домены длинного хвоста бактериофага Т4. Biophys Rev.2018; 10 (2): 463-471. DOI: 10.1007 / s12551-017-0348-5
  37. ↑ Эллис RJ (сентябрь 1996 г.). «Открытие молекулярных шаперонов» . Клеточный стресс и шапероны . 1 (3): 155–60. DOI : 10,1379 / 1466-1268 (1996) 001 <0155: DoMC> 2.3.CO; 2 . PMC 248474 . PMID 9222600 .  
  38. ^ Ласки RA, Honda BM, Миллс AD, Finch JT (октябрь 1978). «Нуклеосомы собираются кислым белком, который связывает гистоны и передает их ДНК». Природа . 275 (5679): 416–20. Bibcode : 1978Natur.275..416L . DOI : 10.1038 / 275416a0 . PMID 692721 . S2CID 2535641 .  
  39. ^ Эллис Дж (1987). «Белки как молекулярные шапероны». Природа . 328 (6129): 378–9. DOI : 10.1038 / 328378a0 . PMID 3112578 . S2CID 4337273 .  
  40. ^ Хеммингсен С.М., Вулфорд С., Ван дер Вис С.М., Тилли К., Деннис Д.Т., Георгопулос С.П. и др. (Май 1988 г.). «Сборка гомологичных олигомерных белков шаперонов растений и бактерий». Природа . 333 (6171): 330–4. Bibcode : 1988Natur.333..330H . DOI : 10.1038 / 333330a0 . PMID 2897629 . S2CID 4325057 .  
  41. ^ Goloubinoff P, Christeller JT, Gatenby А.А., Lorimer GH (1989). «Восстановление активной димерной рибулозобисфосфаткарбоксилазы из нефоледированного состояния зависит от двух белков-шаперонинов и Mg-ATP». Природа . 342 (6252): 884–9. Bibcode : 1989Natur.342..884G . DOI : 10.1038 / 342884a0 . PMID 10532860 . S2CID 4319510 .  
  42. ^ Тейлор JP (август 2015). «Мультисистемная протеинопатия: пересекающаяся генетика дегенерации мышц, костей и мозга». Неврология . 85 (8): 658–60. DOI : 10,1212 / WNL.0000000000001862 . PMID 26208960 . S2CID 42203997 .