Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Основные единицы структуры хроматина

Нуклеосом является основным структурным звеном ДНК упаковки в эукариот . Структура нуклеосомы состоит из сегмента ДНК, намотанного вокруг восьми гистоновых белков [1], и напоминает нить, намотанную на катушку. Нуклеосома - основная субъединица хроматина . Каждая нуклеосома состоит из немногим менее двух витков ДНК, обернутых вокруг набора из восьми белков, называемых гистонами, которые известны как октамер гистонов . Каждый октамер гистонов состоит из двух копий каждого из гистоновых белков H2A , H2B , H3 и H4 .

ДНК должна быть уплотнена в нуклеосомы, чтобы соответствовать ядру клетки . [2] В дополнение к оборачиванию нуклеосом, хроматин эукариот дополнительно уплотняется, складываясь в ряд более сложных структур, в конечном итоге формируя хромосому . Каждая клетка человека содержит около 30 миллионов нуклеосом. [3]

Считается, что нуклеосомы несут эпигенетически унаследованную информацию в форме ковалентных модификаций своих основных гистонов . Положения нуклеосом в геноме не случайны, и важно знать, где находится каждая нуклеосома, потому что это определяет доступность ДНК для регуляторных белков . [4]

Нуклеосомы были впервые обнаружены как частицы в электронном микроскопе Доном и Адой Олинс в 1974 г. [5], а их существование и структура (в виде октамеров гистонов, окруженных приблизительно 200 парами оснований ДНК) были предложены Роджером Корнбергом . [6] [7] Роль нуклеосомы как общего репрессора генов была продемонстрирована Lorch et al. in vitro [8] и Han и Grunstein in vivo в 1987 и 1988 годах соответственно. [9]

Частица ядра нуклеосомы состоит приблизительно из 146 пар оснований (п.н.) ДНК [10], обернутых 1,67 левых сверхспиральных витков вокруг октамера гистонов , состоящих из 2 копий каждого из основных гистонов H2A , H2B , H3 и H4 . [11] Частицы ядра соединены участками линкерной ДНК , длина которых может составлять до 80 п.н. Технически нуклеосома определяется как коровая частица плюс одна из этих линкерных областей; однако это слово часто является синонимом основной частицы. [12]Полногеномные карты расположения нуклеосом теперь доступны для многих модельных организмов, включая печень и мозг мышей. [13]

Линкерные гистоны, такие как H1 и его изоформы, участвуют в уплотнении хроматина и располагаются в основании нуклеосомы рядом с входом и выходом ДНК, связываясь с линкерной областью ДНК. [14] Неконденсированные нуклеосомы без линкерного гистона напоминают «бусинки на нити ДНК» под электронным микроскопом . [15]

В отличие от большинства эукариотических клеток, зрелые сперматозоиды в основном используют протамины для упаковки своей геномной ДНК, что, скорее всего, обеспечивает еще более высокий коэффициент упаковки. [16] Гистоновые эквиваленты и упрощенная структура хроматина были также найдены в Archaea , [17] предполагая , что эукариоты не единственные организмов , которые используют нуклеосомы.

Структура [ править ]

Структура основной частицы [ править ]

Кристаллическая структура ядерной частицы нуклеосомы, состоящая из ядерных гистонов H2A , H2B , H3 и H4 и ДНК. Вид сверху через сверхспиральную ось.

Обзор [ править ]

Пионерские структурные исследования в 1980-х годах, проведенные группой Аарона Клуга, предоставили первое свидетельство того, что октамер гистоновых белков оборачивает ДНК вокруг себя примерно на 1,7 витка левой суперспирали. [18] В 1997 году группа Ричмонда раскрыла первую кристаллическую структуру нуклеосомы с близким к атомному разрешению , показав наиболее важные детали частицы. Человеческий альфа - спутник палиндромных ДНК решающих значения для достижения в 1997 году нуклеосом кристаллической структуры были разработаны группой Bunick в Oak Ridge National Laboratory в Теннесси. [19] [20] [21] [22] [23] На сегодняшний день решены структуры более 20 различных ядер нуклеосом, [24]включая те, которые содержат варианты гистонов и гистоны разных видов. Структура ядерной частицы нуклеосомы удивительно консервативна, и даже изменение более чем на 100 остатков между гистонами лягушки и дрожжей приводит к картам электронной плотности с общим среднеквадратичным отклонением всего 1,6 Å. [25]

Частица ядра нуклеосомы (NCP) [ править ]

Частица ядра нуклеосомы (показанная на рисунке) состоит из примерно 146 пар оснований ДНК [10], обернутых 1,67 левых сверхспиральных витков вокруг октамера гистонов , состоящих из 2 копий каждого из основных гистонов H2A , H2B , H3 и H4 . Смежные нуклеосомы соединены участком свободной ДНК, называемым линкерной ДНК (длина которой варьируется от 10 до 80 п.н. в зависимости от вида и типа ткани [17] ). Вся структура образует цилиндр диаметром 11 нм и высотой 5,5 нм. .

Апоптотическая лестница ДНК . Переваренный хроматин находится на первой полосе; второй содержит стандарт ДНК для сравнения длин.
Схема организации нуклеосом. [26]
Кристаллическая структура нуклеосом коровой частицы ( PDB : 1EQZ [27] [28] )

Частицы ядра нуклеосомы наблюдаются, когда хроматин в интерфазе обрабатывают, чтобы заставить хроматин частично разворачиваться. Полученное изображение, полученное с помощью электронного микроскопа, представляет собой «бусинки на нитке». Нить - это ДНК, а каждая бусинка в нуклеосоме - это центральная частица. Частица ядра нуклеосомы состоит из ДНК и гистоновых белков. [29]

При частичном расщеплении хроматина ДНКазой обнаруживается его нуклеосомная структура. Поскольку участки ДНК ядер нуклеосомных частиц менее доступны для ДНКазы, чем связывающие участки, ДНК расщепляется на фрагменты, длина которых равна кратности расстояния между нуклеосомами (180, 360, 540 пар оснований и т. Д.). Следовательно, во время гель-электрофореза этой ДНК виден очень характерный узор, похожий на лестницу . [26] Такое переваривание может происходить также в естественных условиях во время апоптоза («клеточное самоубийство» или запрограммированная гибель клеток), поскольку его роль обычно заключается в самодеструкции ДНК .

Белковые взаимодействия внутри нуклеосомы [ править ]

Основные гистоновые белки содержат характерный структурный мотив, называемый «гистоновая складка», который состоит из трех альфа-спиралей (α1-3), разделенных двумя петлями (L1-2). В растворе гистоны образуют гетеродимеры H2A-H2B и гетеротетрамеры H3-H4. Гистоны димеризуются вокруг своих длинных α2-спиралей в антипараллельной ориентации, и в случае H3 и H4 два таких димера образуют 4-спиральный пучок, стабилизированный обширным взаимодействием H3-H3 '. Димер H2A / H2B связывается с тетрамером H3 / H4 за счет взаимодействий между H4 и H2B, которые включают образование гидрофобного кластера. [11] Октамер гистонов образован центральным тетрамером H3 / H4, зажатым между двумя димерами H2A / H2B. Из-за высокого основного заряда всех четырех ядер гистонов октамер гистонов стабилен только в присутствии ДНК или очень высоких концентраций соли.

Гистон - взаимодействия ДНК [ править ]

Нуклеосома содержит более 120 прямых взаимодействий белок-ДНК и несколько сотен опосредованных водой. [30] Прямые взаимодействия белок-ДНК не распределяются равномерно по поверхности октамера, а скорее расположены в дискретных участках. Это происходит из-за образования двух типов сайтов связывания ДНК внутри октамера; сайт α1α1, который использует спираль α1 из двух соседних гистонов, и сайт L1L2, образованный петлями L1 и L2. Солевые связи и водородные связимежду основными и гидроксильными группами боковых цепей и амидами основной цепи с фосфатами основной цепи ДНК образуют основную часть взаимодействий с ДНК. Это важно, учитывая, что повсеместное распределение нуклеосом по геномам требует, чтобы он был неспецифическим для последовательности ДНК-связывающим фактором. Хотя нуклеосомы, как правило, предпочитают одни последовательности ДНК другим, [31]они способны связываться практически с любой последовательностью, что, как полагают, связано с гибкостью в образовании этих опосредованных водой взаимодействий. Кроме того, неполярные взаимодействия происходят между боковыми цепями белка и дезоксирибозными группами, и боковая цепь аргинина внедряется в малую бороздку ДНК во всех 14 участках, где она обращена к поверхности октамера. Распределение и сила ДНК-связывающих сайтов на поверхности октамера искажает ДНК в ядре нуклеосомы. ДНК неравномерно изогнута, а также содержит дефекты скручивания. Скручивание свободной B-формы ДНК в растворе составляет 10,5 п.н. за оборот. Однако общий поворот нуклеосомной ДНК составляет всего 10,2 п.н. за оборот, варьируя от 9,4 до 10,9 п.н. за оборот.

Домены гистонового хвоста [ править ]

Удлинения гистоновых хвостов составляют до 30% по массе гистонов, но не видны в кристаллических структурах нуклеосом из-за их высокой внутренней гибкости и, как полагают, в значительной степени неструктурированы. [32] N-концевые хвосты гистонов H3 и H2B проходят через канал, образованный малыми бороздками двух цепей ДНК, выступающими из ДНК через каждые 20 п.н. N-концевой хвост гистона Н4, с другой стороны, имеет область высокообогащенного основных аминокислот (16-25), который, в кристаллической структуре, образует взаимодействие с сильнокислой области поверхности димера Н2А-Н2В другой нуклеосомы, потенциально имеющей отношение к структуре нуклеосом более высокого порядка. Считается, что это взаимодействие происходит и в физиологических условиях, и это предполагает, чтоацетилирование хвоста H4 искажает структуру хроматина более высокого порядка.

Структура высшего порядка [ править ]

Текущая модель уплотнения хроматина.

Организация ДНК, которая достигается нуклеосомой, не может полностью объяснить упаковку ДНК, наблюдаемую в ядре клетки. Дальнейшее уплотнение хроматина в ядре клетки необходимо, но это еще не совсем понятно. Современное понимание [24] состоит в том, что повторяющиеся нуклеосомы с промежуточной «линкерной» ДНК образуют 10-нм волокно , описываемое как «бусинки на нити», и имеют коэффициент упаковки примерно от пяти до десяти. [17] Цепочка нуклеосом может быть расположена в волокне 30 нм , компактной структуре с коэффициентом упаковки ~ 50 [17] , формирование которой зависит от присутствия гистона H1 .

Кристаллическая структура тетрануклеосомы была представлена ​​и использована для создания предложенной структуры 30-нм волокна в виде двухстартовой спирали. [33] До сих пор существует определенное количество разногласий по поводу этой модели, поскольку она несовместима с недавними данными электронной микроскопии . [34] Помимо этого, структура хроматина плохо изучена, но классически предполагается, что 30 нм волокна расположены в виде петель вдоль центрального белкового каркаса с образованием транскрипционно активного эухроматина . Дальнейшее уплотнение приводит к транскрипционно неактивному гетерохроматину .

Динамика [ править ]

Хотя нуклеосома является очень стабильным комплексом белок-ДНК, она не статична и, как было показано, претерпевает ряд различных структурных перестроек, включая скольжение нуклеосом и обнажение участков ДНК. В зависимости от контекста нуклеосомы могут ингибировать или облегчать связывание фактора транскрипции. Положения нуклеосом контролируются тремя основными факторами: во-первых, внутреннее сродство связывания гистонового октамера зависит от последовательности ДНК. Во-вторых, нуклеосома может вытесняться или рекрутироваться за счет конкурентного или кооперативного связывания других белковых факторов. В-третьих, нуклеосома может активно перемещаться с помощью АТФ-зависимых ремоделирующих комплексов. [35]

Скольжение нуклеосом [ править ]

Работа, выполненная в лаборатории Брэдбери, показала, что нуклеосомы, восстановленные на позиционной последовательности 5S ДНК, были способны репозиционировать себя трансляционно на соседние последовательности при термической инкубации. [36] Более поздняя работа показала, что это изменение положения не требует разрушения октамера гистонов, но согласуется с тем, что нуклеосомы способны «скользить» по ДНК в цис . В 2008 году было дополнительно обнаружено, что сайты связывания CTCF действуют как якоря позиционирования нуклеосом, так что при использовании для выравнивания различных геномных сигналов можно легко идентифицировать множественные фланкирующие нуклеосомы. [37]Хотя нуклеосомы по своей природе подвижны, эукариоты развили большое семейство АТФ-зависимых ферментов ремоделирования хроматина для изменения структуры хроматина, многие из которых делают это посредством скольжения нуклеосом. В 2012 году лаборатория Бины Пиллаи продемонстрировала, что скольжение нуклеосом является одним из возможных механизмов крупномасштабной тканеспецифической экспрессии генов. Работа показывает, что сайт начала транскрипции для генов, экспрессируемых в конкретной ткани, истощены, в то время как тот же набор генов в другой ткани, где они не экспрессируются, связаны с нуклеосомами. [13]

Обнаружение сайта ДНК [ править ]

Работа лаборатории Widom показала, что нуклеосомная ДНК находится в равновесии между завернутым и развернутым состояниями. Измерения этих скоростей с использованием FRET с временным разрешением показали, что ДНК в нуклеосоме остается полностью обернутой только в течение 250 мс, после чего она разворачивается в течение 10-50 мс, а затем быстро перематывается. [38] Это означает, что ДНК не нужно активно отделять от нуклеосомы, но есть значительная часть времени, в течение которой она полностью доступна. В самом деле, это можно распространить на наблюдение, что введение ДНК-связывающей последовательности в нуклеосому увеличивает доступность соседних участков ДНК при связывании. [39]Эта склонность ДНК в нуклеосоме «дышать» имеет важные функциональные последствия для всех ДНК-связывающих белков, которые действуют в среде хроматина. [38] В частности, динамическое дыхание нуклеосом играет важную роль в ограничении продвижения РНК-полимеразы II во время удлинения транскрипции. [40]

Область, свободная от нуклеосом [ править ]

Промоторы активных генов имеют участки, свободные от нуклеосом (NFR). Это обеспечивает доступность промоторной ДНК для различных белков, таких как факторы транскрипции. Свободная от нуклеосом область обычно охватывает 200 нуклеотидов у S. cerevisae [41]. Хорошо расположенные нуклеосомы образуют границы NFR. Эти нуклеосомы называются + 1-нуклеосомой и -1-нуклеосомой и расположены на канонических расстояниях ниже и выше, соответственно, от сайта начала транскрипции. [42] + 1-нуклеосома и несколько нижестоящих нуклеосом также имеют тенденцию включать вариант гистона H2A.Z. [42]

Модуляция структуры нуклеосом [ править ]

Геномы эукариот повсеместно связаны с хроматином; однако клетки д. пространственно и временно регулировать специфические локусы независимо от основной массы хроматина. Чтобы достичь высокого уровня контроля, необходимого для координации ядерных процессов, таких как репликация, репарация и транскрипция ДНК, клетки разработали множество средств для локальной и специфической модуляции структуры и функции хроматина. Это может включать ковалентную модификацию гистонов, включение вариантов гистонов и нековалентное ремоделирование с помощью АТФ-зависимых ферментов ремоделирования.

Посттрансляционные модификации гистонов [ править ]

Хвосты гистонов и их функция в образовании хроматина

С тех пор, как они были открыты в середине 1960-х, было предсказано, что модификации гистонов влияют на транскрипцию. [43] Тот факт, что большинство обнаруженных ранних посттрансляционных модификаций были сконцентрированы внутри удлинений хвоста, которые выступают из ядра нуклеосомы, приводит к двум основным теориям относительно механизма модификации гистонов. Первая из теорий предполагала, что они могут влиять на электростатические взаимодействия между хвостами гистонов и ДНК, «ослабляя» структуру хроматина. Позже было высказано предположение, что комбинации этих модификаций могут создавать связывающие эпитопы, с помощью которых можно привлекать другие белки. [44]Недавно, учитывая, что больше модификаций было обнаружено в структурированных областях гистонов, было выдвинуто предположение, что эти модификации могут влиять на взаимодействия гистон-ДНК [45] и гистон-гистон [46] внутри ядра нуклеосомы. Предполагается, что модификации (такие как ацетилирование или фосфорилирование), которые снижают заряд ядра глобулярного гистона, «ослабляют» ассоциацию ядра-ДНК; сила эффекта зависит от расположения модификации в ядре. [47] Было показано, что некоторые модификации коррелируют с подавлением генов; другие, кажется, коррелируют с активацией генов. Общие модификации включают ацетилирование , метилирование , или убиквитинирование излизин ; метилирование из аргинина ; и фосфорилирование по серину . Информация, хранящаяся таким образом, считается эпигенетической , поскольку она не закодирована в ДНК, но по-прежнему передается дочерним клеткам. Поддержание репрессированного или активированного статуса гена часто необходимо для клеточной дифференциации . [17]

Варианты гистонов [ править ]

Хотя гистоны в значительной степени сохраняются на протяжении всей эволюции, было идентифицировано несколько вариантных форм. Эта диверсификация функции гистонов ограничивается H2A и H3, при этом H2B и H4 в основном инвариантны. H2A может быть заменен H2AZ (что приводит к снижению стабильности нуклеосом) или H2AX (который связан с репарацией ДНК и дифференцировкой Т-клеток ), тогда как неактивные Х-хромосомы у млекопитающих обогащены macroH2A. H3 может быть заменен на H3.3 (который коррелирует с активирующими генами и регуляторными элементами), а в центромерах H3 заменяется на CENPA . [17]

АТФ-зависимое ремоделирование нуклеосом [ править ]

Ряд различных реакций связан с термином АТФ-зависимое ремоделирование хроматина . Ремоделирующие ферменты, как было показано, скользят по нуклеосомам вдоль ДНК [48], нарушают контакты гистонов с ДНК до такой степени, что дестабилизируют димер H2A / H2B [49] [50] и вызывают отрицательное сверхспиральное скручивание ДНК и хроматина. [51] Недавно было показано, что фермент ремоделирования Swr1 вводит вариантный гистон H2A.Z в нуклеосомы. [52]В настоящее время неясно, представляют ли все они отдельные реакции или просто альтернативные результаты общего механизма. Что общего у всех, и это действительно отличительный признак АТФ-зависимого ремоделирования хроматина, так это то, что все они приводят к изменению доступности ДНК.

Исследования, изучающие активацию генов in vivo [53] и, что более удивительно, ремоделирование in vitro [54] , показали, что события ремоделирования хроматина и связывания факторов транскрипции являются циклическими и периодическими по своей природе. Хотя последствия этого для механизма реакции ремоделирования хроматина неизвестны, динамический характер системы может позволить ей быстрее реагировать на внешние раздражители. Недавнее исследование показывает, что положения нуклеосом значительно меняются во время развития эмбриональных стволовых клеток мыши, и эти изменения связаны со связыванием онтогенетических факторов транскрипции. [55]

Динамическое ремоделирование нуклеосом в геноме дрожжей [ править ]

Исследования 2007 года каталогизировали положения нуклеосом в дрожжах и показали, что нуклеосомы истощены в промоторных областях и источниках репликации . [56] [57] [58] Около 80% генома дрожжей, по-видимому, покрыто нуклеосомами [59], и образец расположения нуклеосом явно относится к участкам ДНК, которые регулируют транскрипцию , участкам, которые транскрибируются, и участкам, которые инициируют репликацию ДНК. . [60] Совсем недавно в новом исследовании изучались динамические изменения.в репозиционировании нуклеосом во время глобального события репрограммирования транскрипции, чтобы выяснить влияние на смещение нуклеосом во время полногеномных транскрипционных изменений у дрожжей ( Saccharomyces cerevisiae ). [61] Результаты показали, что нуклеосомы, локализованные в промоторных областях, смещаются в ответ на стресс (например, тепловой шок ). Кроме того, удаление нуклеосом обычно соответствовало активации транскрипции, а замена нуклеосом обычно соответствовала репрессии транскрипции, предположительно потому, что фактор транскрипциисайты связывания стали более-менее доступными соответственно. В общем, только одна или две нуклеосомы были репозиционированы на промоторе, чтобы вызвать эти транскрипционные изменения. Однако даже в хромосомных областях, которые не были связаны с транскрипционными изменениями, наблюдали репозиционирование нуклеосом, предполагая, что покрытие и раскрытие транскрипционной ДНК не обязательно вызывает событие транскрипции. После транскрипции область рДНК должна быть защищена от любого повреждения, это предполагает, что белки HMGB играют основную роль в защите области, свободной от нуклеосом. [62] [63]

Сборка нуклеосом in vitro [ править ]

Схема сборки нуклеосом.

Нуклеосомы можно собирать in vitro с использованием очищенных нативных или рекомбинантных гистонов. [64] [65] Один из стандартных методов загрузки ДНК вокруг гистонов включает использование солевого диализа . Реакция, состоящая из октамеров гистонов и голой матрицы ДНК, может быть инкубирована вместе при концентрации соли 2 М. Постепенно уменьшая концентрацию соли, ДНК уравновесится до положения, в котором она оборачивается вокруг октамеров гистонов, образуя нуклеосомы. В соответствующих условиях этот процесс восстановления позволяет экспериментально картировать сродство нуклеосомного позиционирования данной последовательности. [66]

Сшитые дисульфидом частицы ядра нуклеосомы [ править ]

Недавний прогресс в производстве ядер нуклеосомных частиц с повышенной стабильностью включает сайт-специфические дисульфидные поперечные связи. [67] В ядерную частицу нуклеосомы могут быть введены две разные поперечные сшивки. Первый сшивает две копии H2A через введенный цистеин (N38C), в результате чего образуется октамер гистона, который устойчив к потере димера H2A / H2B во время восстановления нуклеосом. Вторую перекрестную связь можно ввести между N-концевым гистоновым хвостом H3 и концами нуклеосомной ДНК через встроенный конвертируемый нуклеотид. [68] Сшивка октамера ДНК-гистона стабилизирует ядерную частицу нуклеосомы против диссоциации ДНК при очень низких концентрациях частиц и при повышенных концентрациях солей.

Сборка нуклеосом in vivo [ править ]

Этапы сборки нуклеосом

Нуклеосомы - это основная единица упаковки ДНК, построенная из гистоновых белков, вокруг которых спиралью ДНК. Они служат каркасом для формирования структуры хроматина более высокого порядка, а также для уровня регуляторного контроля экспрессии генов. Нуклеосомы быстро собираются на вновь синтезированной ДНК позади репликационной вилки.

H3 и H4 [ править ]

Гистоны H3 и H4 из разобранных старых нуклеосом хранятся поблизости и случайным образом распределяются на вновь синтезированной ДНК. [69] Они собираются комплексом фактора сборки хроматина-1 (CAF-1), который состоит из трех субъединиц (p150, p60 и p48). [70] Недавно синтезированные H3 и H4 собираются с помощью фактора сборки, связанного с репликацией (RCAF). RCAF содержит субъединицу Asf1, которая связывается с вновь синтезированными белками H3 и H4. [71] Старые белки H3 и H4 сохраняют свои химические модификации, что способствует передаче эпигенетической сигнатуры. Вновь синтезированные белки H3 и H4 постепенно ацетилируются по различным остаткам лизина как часть процесса созревания хроматина. [72] Также считается, что старые белки H3 и H4 в новых нуклеосомах привлекают модифицирующие гистоны ферменты, которые маркируют новые гистоны, способствуя эпигенетической памяти.

H2A и H2B [ править ]

В отличие от старых H3 и H4, старые гистоновые белки H2A и H2B высвобождаются и разрушаются; следовательно, недавно собранные белки H2A и H2B включаются в новые нуклеосомы. [73] H2A и H2B собираются в димеры, которые затем загружаются в нуклеосомы с помощью белка сборки нуклеосом-1 (NAP-1), который также способствует скольжению нуклеосом. [74] Нуклеосомы также разделены АТФ-зависимыми нуклеосомными ремоделирующими комплексами, содержащими ферменты, такие как Isw1 Ino80 и Chd1, и впоследствии собираются в структуру более высокого порядка. [75] [76]

Галерея [ править ]

Кристаллическая структура нуклеосом коровой частицы ( PDB : 1EQZ [27] [28] ) - различные виды , показывающие детали гистона складывания и организации. Гистоны H2A , H2B , H3 , H4 и ДНК окрашены.

См. Также [ править ]

  • Хромомер

Ссылки [ править ]

  1. Перейти ↑ Reece J, Campbell N (2006). Биология . Сан-Франциско: Бенджамин Каммингс. ISBN 978-0-8053-6624-2.
  2. Перейти ↑ Alberts B (2002). Молекулярная биология клетки (4-е изд.). Нью-Йорк: Наука о гирляндах. п. 207. ISBN. 978-0-8153-4072-0.
  3. ^ Хромосомная ДНК и ее упаковка в хроматиновом волокне .
  4. ^ Teif VB, Clarkson CT (2019). «Нуклеосомное позиционирование». Энциклопедия биоинформатики и вычислительной биологии . 2 : 308–317. DOI : 10.1016 / B978-0-12-809633-8.20242-2 . ISBN 9780128114322.
  5. ^ Олинс AL, Олинс DE (январь 1974). «Сфероидные хроматиновые единицы (v-тельца)». Наука . 183 (4122): 330–2. Bibcode : 1974Sci ... 183..330O . DOI : 10.1126 / science.183.4122.330 . PMID 4128918 . S2CID 83480762 .  
  6. ↑ McDonald D (декабрь 2005 г.). «Этап 9, (1973-1974) Гипотеза нуклеосом: альтернативная теория струн» . Вехи природы: экспрессия генов . DOI : 10.1038 / nrm1798 .
  7. ^ Корнберг RD (май 1974). «Структура хроматина: повторяющаяся единица гистонов и ДНК». Наука . 184 (4139): 868–71. Bibcode : 1974Sci ... 184..868K . DOI : 10.1126 / science.184.4139.868 . PMID 4825889 . 
  8. ^ Лорч Y, LaPointe JW, Корнберг RD (апрель 1987). «Нуклеосомы подавляют инициацию транскрипции, но допускают удлинение цепи со смещением гистонов». Cell . 49 (2): 203–10. DOI : 10.1016 / 0092-8674 (87) 90561-7 . PMID 3568125 . S2CID 21270171 .  
  9. ^ Хан М, Grunstein М (1988). «Потеря нуклеосом активирует последующие промоторы дрожжей in vivo». Cell . 55 (6): 1137–45. DOI : 10.1016 / 0092-8674 (88) 90258-9 . PMID 2849508 . S2CID 41520634 .  
  10. ^ а б В разных кристаллах наблюдались значения 146 и 147 пар оснований.
  11. ^ a b Luger K, Mäder AW, Richmond RK, Sargent DF, Richmond TJ (сентябрь 1997 г.). «Кристаллическая структура ядерной частицы нуклеосомы при разрешении 2,8 A». Природа . 389 (6648): 251–60. Bibcode : 1997Natur.389..251L . DOI : 10.1038 / 38444 . PMID 9305837 . S2CID 4328827 .  
  12. Перейти ↑ Alberts B (2007). Молекулярная биология клетки (5-е изд.). Нью-Йорк: Наука о гирляндах. п. 211. ISBN. 978-0-8153-4106-2.
  13. ^ a b Баргадже Р., Алам М.П., ​​Патовари А., Саркар М., Али Т., Гупта С., Гарг М., Сингх М., Пурканти Р., Скария В., Сивасуббу С., Брахмачари В., Пиллай Б. (октябрь 2012 г.). «Близость нуклеосомы, содержащей H2A.Z, к сайту начала транскрипции влияет на уровни экспрессии генов в печени и мозге млекопитающих» . Исследования нуклеиновых кислот . 40 (18): 8965–78. DOI : 10.1093 / NAR / gks665 . PMC 3467062 . PMID 22821566 .  
  14. ^ Чжоу Ю.Б., Gerchman SE, Ramakrishnan V, Трэверс A, Muyldermans S (сентябрь 1998). «Положение и ориентация глобулярного домена линкерного гистона H5 на нуклеосоме». Природа . 395 (6700): 402–5. Bibcode : 1998Natur.395..402Z . DOI : 10.1038 / 26521 . PMID 9759733 . S2CID 204997317 .  
  15. ^ Thoma F, Koller T, Клаг A (ноябрь 1979). «Участие гистона H1 в организации нуклеосомы и солевой надстройки хроматина» . Журнал клеточной биологии . 83 (2 Pt 1): 403–27. DOI : 10,1083 / jcb.83.2.403 . PMC 2111545 . PMID 387806 .  
  16. ^ Кларк HJ (1992). «Ядерный и хроматиновый состав гамет и ранних эмбрионов млекопитающих». Биохимия и клеточная биология . 70 (10–11): 856–66. DOI : 10.1139 / o92-134 . PMID 1297351 . 
  17. ^ a b c d e f Felsenfeld G, Groudine M (январь 2003 г.). «Управление двойной спиралью» . Природа . 421 (6921): 448–53. Bibcode : 2003Natur.421..448F . DOI : 10,1038 / природа01411 . PMID 12540921 . 
  18. ^ Структура ядерной частицы нуклеосомы при разрешении 7Å, Ричмонд, Т., Финч, Дж. Т., Раштон, Б., Родс, Д. и Клуг, А. (1984) Nature 311, 532-37
  19. ^ Арфа JM, Палмер Е.Л., York MH, Gewiess А, Дэвис М, Bunick GJ (октябрь 1995). «Препаративное разделение ядер нуклеосомных частиц, содержащих ДНК с определенной последовательностью, в нескольких фазах трансляции». Электрофорез . 16 (10): 1861–4. DOI : 10.1002 / elps.11501601305 . PMID 8586054 . S2CID 20178479 .  
  20. ^ Palmer EL, Gewiess A, Арфа JM, York MH, Bunick GJ (1995). «Масштабное производство фрагментов палиндромной ДНК». Аналитическая биохимия . 231 (1): 109–14. DOI : 10.1006 / abio.1995.1509 . PMID 8678288 . 
  21. ^ Арфа JM, Uberbacher EC, Roberson AE, Palmer EL, Gewiess A, Bunick GJ (1996). «Рентгеноструктурный анализ кристаллов, содержащих двуосимметричные ядерные частицы нуклеосом» . Acta Crystallographica Раздел D . 52 (Pt 2): 283–8. DOI : 10.1107 / S0907444995009139 . PMID 15299701 . 
  22. ^ Арфа JM, Hanson BL, Тимм DE, Bunick GJ (2000). «Асимметрии в ядерной частице нуклеосомы при разрешении 2,5 А». Acta Crystallographica Раздел D . 56 (Pt 12): 1513–34. DOI : 10.1107 / s0907444900011847 . PMID 11092917 . 
  23. ^ Hanson BL, Александр C, Арфа JM, Bunick GJ (2004). «Приготовление и кристаллизация ядер нуклеосомной частицы». Методы в энзимологии . 375 : 44–62. DOI : 10.1016 / s0076-6879 (03) 75003-4 . ISBN 9780121827793. PMID  14870658 .
  24. ^ a b Chakravarthy S, Park YJ, Chodaparambil J, Edayathumangalam RS, Luger K (февраль 2005 г.). «Структура и динамические свойства ядер нуклеосомных частиц» . Письма FEBS . 579 (4): 895–8. DOI : 10.1016 / j.febslet.2004.11.030 . PMID 15680970 . S2CID 41706403 .  
  25. ↑ White CL, Suto RK, Luger K (сентябрь 2001 г.). «Структура ядра нуклеосомной частицы дрожжей выявляет фундаментальные изменения в межнуклеосомных взаимодействиях» . Журнал EMBO . 20 (18): 5207–18. DOI : 10.1093 / emboj / 20.18.5207 . PMC 125637 . PMID 11566884 .  
  26. ^ а б Страйер L (1995). Биохимия (четвертое изд.). Нью-Йорк - Бейзингсток: WH Freeman and Company. ISBN 978-0716720096.
  27. ^ a b Harp JM, Hanson BL, Timm DE, Bunick GJ (6 апреля 2000 г.). «Рентгеновская структура ядерной частицы нуклеосомы с разрешением 2,5 A» . RCSB Protein Data Bank (PDB). DOI : 10,2210 / pdb1eqz / PDB . Идентификатор PDB: 1EQZ . Проверено 8 октября 2012 года . Цитировать журнал требует |journal=( помощь )
  28. ^ a b Harp JM, Hanson BL, Timm DE, Bunick GJ (декабрь 2000 г.). «Асимметрии в ядерной частице нуклеосомы при разрешении 2,5 А». Acta Crystallographica Раздел D . 56 (Pt 12): 1513–34. DOI : 10.1107 / S0907444900011847 . PMID 11092917 . Идентификатор PDB: 1EQZ. 
  29. ^ Альбертс, Брюс. Эссенциальная клеточная биология. 2-е изд. Нью-Йорк: Garland Science, 2009. Печать.
  30. Перейти ↑ Davey CA, Sargent DF, Luger K, Maeder AW, Richmond TJ (июнь 2002 г.). «Опосредованные растворителем взаимодействия в структуре ядерной частицы нуклеосомы с разрешением 1,9». Журнал молекулярной биологии . 319 (5): 1097–113. DOI : 10.1016 / S0022-2836 (02) 00386-8 . PMID 12079350 . 
  31. ^ Сегал E, Fondufe-Mittendorf Y, Chen L, Thåström A, поле Y, Мур И.К., Ван JP, Widom J (август 2006). «Геномный код для позиционирования нуклеосом» . Природа . 442 (7104): 772–8. Bibcode : 2006Natur.442..772S . DOI : 10,1038 / природа04979 . PMC 2623244 . PMID 16862119 .  
  32. ↑ Zheng C, Hayes JJ (апрель 2003 г.). «Структуры и взаимодействия основных гистоновых хвостовых доменов». Биополимеры . 68 (4): 539–46. DOI : 10.1002 / bip.10303 . PMID 12666178 . 
  33. ^ Schalch T, Дуда S, Sargent DF, Richmond TJ (июль 2005). «Рентгеновская структура тетрануклеосомы и ее значение для волокна хроматина». Природа . 436 (7047): 138–41. Bibcode : 2005Natur.436..138S . DOI : 10,1038 / природа03686 . PMID 16001076 . S2CID 4387396 .  
  34. ^ Robinson PJ, Fairall L, Хюинь В.А., Rhodes D (апрель 2006). «Электромагнитные измерения определяют размеры« 30-нм »хроматинового волокна: свидетельство компактной встречно-гребенчатой ​​структуры» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 103 (17): 6506–11. Bibcode : 2006PNAS..103.6506R . DOI : 10.1073 / pnas.0601212103 . PMC 1436021 . PMID 16617109 .  
  35. ^ Teif VB, Rippe K (сентябрь 2009). «Предсказание положений нуклеосом на ДНК: сочетание предпочтений внутренней последовательности и активности ремоделирования» . Исследования нуклеиновых кислот . 37 (17): 5641–55. DOI : 10.1093 / NAR / gkp610 . PMC 2761276 . PMID 19625488 .  
  36. ^ Pennings S, Muyldermans S, Meersseman G, Wyns L (май 1989). «Формирование, стабильность и позиционирование гистонов ядра нуклеосом, собранных на изогнутой и другой ДНК, полученной из нуклеосом». Журнал молекулярной биологии . 207 (1): 183–92. DOI : 10.1016 / 0022-2836 (89) 90449-X . PMID 2738923 . 
  37. ↑ Fu Y, Sinha M, Peterson CL, Weng Z (июль 2008 г.). Ван Стинсель Б. (ред.). «Белок, связывающий инсулятор, CTCF позиционирует 20 нуклеосом вокруг своих сайтов связывания в геноме человека» . PLOS Genetics . 4 (7): e1000138. DOI : 10.1371 / journal.pgen.1000138 . PMC 2453330 . PMID 18654629 .  
  38. ↑ a b Li G, Levitus M, Bustamante C, Widom J (январь 2005 г.). «Быстрая спонтанная доступность нуклеосомной ДНК». Структурная и молекулярная биология природы . 12 (1): 46–53. DOI : 10.1038 / nsmb869 . PMID 15580276 . S2CID 14540078 .  
  39. ↑ Li G, Widom J (август 2004 г.). «Нуклеосомы способствуют их собственному вторжению». Структурная и молекулярная биология природы . 11 (8): 763–9. DOI : 10.1038 / nsmb801 . PMID 15258568 . S2CID 11299024 .  
  40. ^ Ходжес C, Bintu L, Lubkowska L, M Кашлев, Бустаманте C (июль 2009). «Нуклеосомные колебания определяют динамику транскрипции РНК-полимеразы II» . Наука . 325 (5940): 626–8. Bibcode : 2009Sci ... 325..626H . DOI : 10.1126 / science.1172926 . PMC 2775800 . PMID 19644123 .  
  41. ↑ Yuan GC, Liu YJ, Dion MF, Slack MD, Wu LF, Altschuler SJ, Rando OJ (июль 2005 г.). «Геномная идентификация положений нуклеосом в S. cerevisiae». Наука . 309 (5734): 626–30. Bibcode : 2005Sci ... 309..626Y . DOI : 10.1126 / science.1112178 . PMID 15961632 . S2CID 43625066 .  
  42. ^ а б Лай В.К., Пью Б.Ф. (сентябрь 2017 г.). «Понимание динамики нуклеосом и их связи с экспрессией генов и репликацией ДНК» . Обзоры природы Молекулярная клеточная биология . 18 (9): 548–562. DOI : 10.1038 / nrm.2017.47 . PMC 5831138 . PMID 28537572 .  
  43. ^ Оллфри В.Г., Фолкнер R, Мирский AE (май 1964). «Ацетилирование и метилирование гистонов и их возможная роль в регуляции синтеза РНК» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 51 (5): 786–94. Bibcode : 1964PNAS ... 51..786A . DOI : 10.1073 / pnas.51.5.786 . PMC 300163 . PMID 14172992 .  
  44. ^ Стрэхл BD, CD Allis (январь 2000). «Язык ковалентных модификаций гистонов». Природа . 403 (6765): 41–5. Bibcode : 2000Natur.403 ... 41S . DOI : 10.1038 / 47412 . PMID 10638745 . S2CID 4418993 .  
  45. ^ Косгроув МС, Boeke JD, Wolberger С (ноябрь 2004 г.). «Регулируемая подвижность нуклеосом и гистоновый код». Структурная и молекулярная биология природы . 11 (11): 1037–43. DOI : 10.1038 / nsmb851 . PMID 15523479 . S2CID 34704745 .  
  46. ↑ Ye J, Ai X, Eugeni EE, Zhang L, Carpenter LR, Jelinek MA, Freitas MA, Parthun MR (апрель 2005 г.). «Ацетилирование лизина 91 гистона H4, модификация корового домена, связанная со сборкой хроматина» . Молекулярная клетка . 18 (1): 123–30. DOI : 10.1016 / j.molcel.2005.02.031 . PMC 2855496 . PMID 15808514 .  
  47. ^ Fenley AT, Адамс Д., Онуфриев А. В. (сентябрь 2010). «Зарядное состояние ядра глобулярного гистона контролирует стабильность нуклеосомы» . Биофизический журнал . 99 (5): 1577–85. Bibcode : 2010BpJ .... 99.1577F . DOI : 10.1016 / j.bpj.2010.06.046 . PMC 2931741 . PMID 20816070 .  
  48. ^ Уайтхаус I, Flaus A, Cairns BR, White MF, Workman JL, Owen-Hughes T (август 1999). «Мобилизация нуклеосом, катализируемая дрожжевым комплексом SWI / SNF». Природа . 400 (6746): 784–7. Bibcode : 1999Natur.400..784W . DOI : 10.1038 / 23506 . PMID 10466730 . S2CID 2841873 .  
  49. ^ Kassabov С.Р., Чжан В, Персингер Дж, Варфоломей В (февраль 2003 г.). «SWI / SNF разворачивает, скользит и перематывает нуклеосомы». Молекулярная клетка . 11 (2): 391–403. DOI : 10.1016 / S1097-2765 (03) 00039-X . PMID 12620227 . 
  50. ^ Бруно М, Flaus А, Стокдейла С, Rencurel С, Феррейра Н, Оуэн-Хьюз Т (декабрь 2003 г.). «Обмен димера гистона H2A / H2B с помощью АТФ-зависимой активности ремоделирования хроматина» . Молекулярная клетка . 12 (6): 1599–606. DOI : 10.1016 / S1097-2765 (03) 00499-4 . PMC 3428624 . PMID 14690611 .  
  51. ^ Нар К, Flaus А, М Фелэн, Кингстон R, Уэйд П.А., Лилли Д., Оуэн-Хьюз Т (декабрь 2000 г.). «Генерация суперспирального кручения с помощью АТФ-зависимой активности ремоделирования хроматина». Cell . 103 (7): 1133–42. DOI : 10.1016 / S0092-8674 (00) 00215-4 . PMID 11163188 . S2CID 7911590 .  
  52. ^ Mizuguchi G, Шен Х, Лэндри Дж, Ву WH, Сен S, У С (январь 2004 г.). «АТФ-управляемый обмен варианта гистона H2AZ, катализируемый комплексом ремоделирования хроматина SWR1» . Наука . 303 (5656): 343–8. Bibcode : 2004Sci ... 303..343M . DOI : 10.1126 / science.1090701 . PMID 14645854 . S2CID 9881829 .  
  53. ^ Метивье R, G Пено, Хюбнер MR, Reid G, марка H, M Kos, Ганнон F (декабрь 2003). «Рецептор эстрогена-альфа управляет упорядоченным, циклическим и комбинаторным набором кофакторов на природном промоторе-мишени». Cell . 115 (6): 751–63. DOI : 10.1016 / S0092-8674 (03) 00934-6 . PMID 14675539 . S2CID 145525 .  
  54. ^ Nagaich А.К., Уокер Д., Wolford R, Hager GL (апрель 2004). «Быстрое периодическое связывание и смещение рецептора глюкокортикоидов во время ремоделирования хроматина». Молекулярная клетка . 14 (2): 163–74. DOI : 10.1016 / S1097-2765 (04) 00178-9 . PMID 15099516 . 
  55. ^ Teif В.Б., Вайнштейн Y, Кодрон-Herger М, Mallm ДП, Marth С, Höfer Т, Rippe К (ноябрь 2012 года). «Позиционирование нуклеосом по всему геному во время развития эмбриональных стволовых клеток». Структурная и молекулярная биология природы . 19 (11): 1185–92. DOI : 10.1038 / nsmb.2419 . PMID 23085715 . S2CID 34509771 .  
  56. ^ Альберт I, Маврич Т.Н., Tomsho LP, Qi J, Zanton SJ, Шустер SC, Pugh BF (март 2007). «Настройки трансляции и вращения нуклеосом H2A.Z в геноме Saccharomyces cerevisiae». Природа . 446 (7135): 572–6. Bibcode : 2007Natur.446..572A . DOI : 10,1038 / природа05632 . PMID 17392789 . S2CID 4416890 .  
  57. Перейти ↑ Li B, Carey M, Workman JL (февраль 2007 г.). «Роль хроматина при транскрипции». Cell . 128 (4): 707–19. DOI : 10.1016 / j.cell.2007.01.015 . PMID 17320508 . S2CID 1773333 .  
  58. ^ Уайтхаус I, Rando OJ, Delrow J, Цукияма T (декабрь 2007). «Ремоделирование хроматина на промоторах подавляет антисмысловую транскрипцию». Природа . 450 (7172): 1031–5. Bibcode : 2007Natur.450.1031W . DOI : 10,1038 / природа06391 . PMID 18075583 . S2CID 4305576 .  
  59. ^ Ли W, Tillo D, Bray N, Морзе RH, Davis RW, Hughes TR, Nislow C (октябрь 2007). «Атлас занятости нуклеосом в дрожжах с высоким разрешением». Генетика природы . 39 (10): 1235–44. DOI : 10.1038 / ng2117 . PMID 17873876 . S2CID 12816925 .  
  60. ↑ Eaton ML, Galani K, Kang S, Bell SP, MacAlpine DM (апрель 2010 г.). «Консервативное расположение нуклеосом определяет начало репликации» . Гены и развитие . 24 (8): 748–53. DOI : 10,1101 / gad.1913210 . PMC 2854390 . PMID 20351051 .  
  61. ^ Shivaswamy S, Bhinge A, Zhao Y, Jones S, M Херст, Айер VR (март 2008). «Динамическое ремоделирование отдельных нуклеосом в геноме эукариот в ответ на нарушение транскрипции» . PLOS Биология . 6 (3): e65. DOI : 10.1371 / journal.pbio.0060065 . PMC 2267817 . PMID 18351804 .  
  62. ^ Murugesapillai D, МакКоли MJ, Huo R, Нельсон Holte MH, Степанянц A, Maher LJ, Israeloff NE, Williams MC (август 2014). «Соединение ДНК и образование петель с помощью HMO1 обеспечивает механизм стабилизации свободного от нуклеосом хроматина» . Исследования нуклеиновых кислот . 42 (14): 8996–9004. DOI : 10.1093 / NAR / gku635 . PMC 4132745 . PMID 25063301 .  
  63. ^ Murugesapillai D, МакКоли MJ, Maher LJ, Williams MC (февраль 2017). «Одномолекулярные исследования архитектурных изгибающих белков группы B с высокой подвижностью» . Биофизические обзоры . 9 (1): 17–40. DOI : 10.1007 / s12551-016-0236-4 . PMC 5331113 . PMID 28303166 .  
  64. ↑ Hayes JJ, Lee KM (май 1997 г.). «Восстановление и анализ мононуклеосом in vitro, содержащих определенные ДНК и белки». Методы . 12 (1): 2–9. DOI : 10,1006 / meth.1997.0441 . PMID 9169189 . 
  65. ^ Дайер PN, Edayathumangalam RS, белый CL, Бао Y, S Чакраварти, Muthurajan UM, Люгер K (2004). «Восстановление ядер нуклеосомных частиц из рекомбинантных гистонов и ДНК». Методы в энзимологии . 375 : 23–44. DOI : 10.1016 / s0076-6879 (03) 75002-2 . ISBN 9780121827793. PMID  14870657 .
  66. ^ Yenidunya А, Дэви С, Д Кларк, Felsenfeld G, Аллана Дж (апрель 1994 г.). «Позиционирование нуклеосом на промоторах гена глобина курицы и человека in vitro. Новые методы картирования». Журнал молекулярной биологии . 237 (4): 401–14. DOI : 10.1006 / jmbi.1994.1243 . PMID 8151701 . 
  67. ^ Frouws TD, Barth PD, Richmond TJ (январь 2018). «Сайт-специфичные сшитые дисульфидом нуклеосомы с повышенной стабильностью» . Журнал молекулярной биологии . 430 (1): 45–57. DOI : 10.1016 / j.jmb.2017.10.029 . PMC 5757783 . PMID 29113904 .  
  68. ^ Ferentz АЕ, Verdine GL (1994). "Конвертируемый нуклеозидный подход: структурная инженерия нуклеиновых кислот с помощью дисульфидных поперечных связей". В Eckstein F, Lilley DM (ред.). Нуклеиновые кислоты и молекулярная биология . Нуклеиновые кислоты и молекулярная биология. 8 . С. 14–40. DOI : 10.1007 / 978-3-642-78666-2_2 . ISBN 978-3-642-78668-6.
  69. ^ Yamasu К, Сеншу Т (1990). «Консервативная сегрегация тетраметрических единиц гистонов H3 и H4 во время репликации нуклеосом». Журнал биохимии . 170 (1): 15–20. DOI : 10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a122999 . PMID 2332416 . 
  70. Перейти ↑ Kaufman PD, Kobayashi R, Kessler N, Stillman B (июнь 1995 г.). «Субъединицы p150 и p60 фактора сборки хроматина I: молекулярная связь между вновь синтезированными гистонами и репликацией ДНК». Cell . 81 (7): 1105–14. DOI : 10.1016 / S0092-8674 (05) 80015-7 . PMID 7600578 . S2CID 13502921 .  
  71. ^ Тайлер Дж.К., Адамс CR, Чен С.Р., Кобаяши R, Kamakaka РТ, Kadonaga JT (декабрь 1999 г.). «Комплекс RCAF опосредует сборку хроматина во время репликации и репарации ДНК». Природа . 402 (6761): 555–60. Bibcode : 1999Natur.402..555T . DOI : 10.1038 / 990147 . PMID 10591219 . S2CID 205097512 .  
  72. ↑ Benson LJ, Gu Y, Yakovleva T, Tong K, Barrows C, Strack CL, Cook RG, Mizzen CA, Annunziato AT (апрель 2006 г.). «Модификации H3 и H4 во время репликации хроматина, сборки нуклеосом и обмена гистонов» . Журнал биологической химии . 281 (14): 9287–96. DOI : 10.1074 / jbc.M512956200 . PMID 16464854 . 
  73. ^ Louters L, Chalkley R (июнь 1985). «Обмен гистонов H1, H2A и H2B in vivo». Биохимия . 24 (13): 3080–5. DOI : 10.1021 / bi00334a002 . PMID 4027229 . 
  74. ^ Парк YJ, Chodaparambil СП, Бао Y, McBryant SJ, Люгер K (январь 2005). «Белок сборки нуклеосом 1 обменивает димеры гистона H2A-H2B и способствует скольжению нуклеосом» . Журнал биологической химии . 280 (3): 1817–25. DOI : 10.1074 / jbc.M411347200 . PMID 15516689 . 
  75. ^ Винсент JA, Квон TJ, Цукияма T (май 2008). «АТФ-зависимое ремоделирование хроматина формирует ландшафт репликации ДНК» . Структурная и молекулярная биология природы . 15 (5): 477–84. DOI : 10.1038 / nsmb.1419 . PMC 2678716 . PMID 18408730 .  
  76. ↑ Ядав Т., Белый дом I (апрель 2016 г.). "Сборка связанных с репликацией нуклеосом и позиционирование АТФ-зависимыми ферментами ремоделирования хроматина" . Отчеты по ячейкам . 15 (4): 715–723. DOI : 10.1016 / J.CELREP.2016.03.059 . PMC 5063657 . PMID 27149855 .  

Внешние ссылки [ править ]

  • MBInfo - Что такое нуклеосомы
  • Нуклеосомы на сайте Richmond Lab
  • Нуклеосомы Proteopedia
  • Нуклеосома в PDB
  • Динамическое ремоделирование отдельных нуклеосом в геноме эукариот в ответ на нарушение транскрипции
  • Данные и инструменты для позиционирования нуклеосом онлайн (аннотированный список, постоянно обновляемый)
  • Структура гистонового белка
  • HistoneDB 2.0 - База данных гистонов и вариантов в NCBI