Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Сахарозы конкретный порин из Salmonella Typhimurium , в грамотрицательной бактерии . PDB : 1A0S
Грамотрицательный порин
1pho opm.png
Идентификаторы
СимволПорин_1
PfamPF00267
Клан пфамCL0193
ИнтерПроIPR001702
PROSITEPDOC00498
SCOP21mpf / SCOPe / SUPFAM
TCDB1.B.1
OPM суперсемейство31 год
Белок OPM1фо
CDDcd01345
Доступные белковые структуры:
Pfam  структуры / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumкраткое изложение структуры

Порины представляют собой бета- стволовые белки, которые пересекают клеточную мембрану и действуют как поры, через которые могут диффундировать молекулы . [1] В отличие от других белков мембранного транспорта , порины достаточно велики, чтобы обеспечить пассивную диффузию, т.е. они действуют как каналы , специфичные для различных типов молекул. Они присутствуют в наружной мембране из грам-отрицательных бактерий и некоторых грамположительных микобактерий (Миколиновые кислоты , содержащие актиномицеты ), наружная мембрана митохондрий , и внешняя хлоропластная мембрана .

Структура [ править ]

Порины состоят из бета-листов (β-листов), состоящих из бета-цепей (β-цепей), которые связаны вместе бета-витками на цитоплазматической стороне и длинными петлями аминокислот с другой. Β-тяжи расположены антипараллельно и образуют цилиндрическую трубку, называемую бета-бочкой (β-бочка). [2] Аминокислотный состав β-цепей порина уникален тем, что вдоль них чередуются полярные и неполярные остатки. Это означает , что неполярные остатки обращены наружу так, чтобы взаимодействовать с неполярными липидами из наружной мембраны, в то время как полярные остатки обращены внутрь в центр бета-цилиндра, чтобы создать водный канал. Конкретные аминокислоты в канале определяют специфичность порина к различным молекулам.

Β-бочки, составляющие порин, состоят от всего лишь восьми β-нитей до двадцати двух β-нитей. Отдельные пряди соединяются петлями и витками. [3] Большинство поринов являются мономерами ; однако были обнаружены некоторые димерные порины, а также октамерный порин. [4] В зависимости от размера порина внутренняя часть белка может быть заполнена водой, иметь до двух β-нитей, загнутых внутрь, или содержать «стопорный» сегмент, состоящий из β-нитей.

Все порины образуют гомотримеры на внешней мембране, что означает, что три идентичные субъединицы порина связываются вместе, образуя надстройку порина с тремя каналами. [5] Водородные связи и диполь-дипольные взаимодействия между каждым мономером в гомотримере гарантируют, что они не диссоциируют и остаются вместе во внешней мембране.

Для описания структуры поринового белка использовали несколько параметров. Они включают угол наклона (α), число сдвига (S), число прядей (n) и радиус цилиндра (R). [6] Угол наклона относится к углу относительно мембраны. Число сдвига (S) - это количество аминокислотных остатков, обнаруженных в каждой β-цепи. Номер цепи (n) - это количество β-нитей в порине, а радиус цилиндра (R) относится к радиусу отверстия в порине. Эти параметры связаны следующими формулами:

и,

Используя эти формулы, можно определить структуру порина, зная лишь некоторые из доступных параметров. Хотя структура многих поринов была определена с помощью рентгеновской кристаллографии , вместо этого можно также использовать альтернативный метод секвенирования первичной структуры белка .

Сотовые роли [ править ]

Порины - это заполненные водой поры и каналы в мембранах бактерий и эукариот. Каналы, подобные поринам, обнаружены и у архей. [7] Обратите внимание, что термин « нуклеопорин » относится к неродственным белкам, которые облегчают транспорт через ядерные поры в ядерной оболочке .

Порины в первую очередь участвуют в пассивном переносе гидрофильных молекул различного размера и заряда через мембрану. [8] Для выживания в клетки должны быть доставлены определенные питательные вещества и субстраты. Точно так же токсины и отходы необходимо вывозить, чтобы избежать накопления токсинов. [9] Кроме того, порины могут регулировать проницаемость и предотвращать лизис, ограничивая проникновение детергентов в клетку. [8]

Существуют два типа поринов для транспортировки различных материалов - общий и селективный. Обычные порины не обладают специфичностью к субстрату, хотя некоторые проявляют небольшие предпочтения анионов или катионов. [8] Селективные порины меньше обычных поринов и имеют специфические особенности в отношении химических соединений. Эти особенности определяются пороговыми размерами поринов и выстилающими их аминокислотными остатками. [5]

У грамотрицательных бактерий внутренняя мембрана является основным барьером проницаемости. [10] Наружная мембрана более проницаема для гидрофильных веществ из-за наличия поринов. [5] Пороговые размеры переносимых молекул поринов зависят от типа бактерий и поринов. Как правило, через диффузию могут проникать только вещества размером менее 600 Дальтон . [8]

Разнообразие [ править ]

Впервые порины были обнаружены у грамотрицательных бактерий, но были обнаружены грамположительные бактерии с обоими типами поринов. [9] Они обладают схожими транспортными функциями, но имеют более ограниченное разнообразие поринов по сравнению с распределением, обнаруженным у грамотрицательных бактерий. [9] У грамположительных бактерий отсутствуют внешние мембраны, поэтому эти пориновые каналы вместо этого связаны со специфическими липидами внутри клеточных стенок. [7]

Порины также обнаруживаются у эукариот, в частности, во внешних мембранах митохондрий и хлоропластов . [9] [10] Органеллы содержат общие порины, которые структурно и функционально подобны бактериальным. Эти сходства подтвердили эндосимбиотическую теорию , согласно которой эукариотические органеллы возникли из грамотрицательных бактерий. [10] Однако эукариотические порины демонстрируют такое же ограниченное разнообразие, что и грамположительные порины, а также обладают большей зависимостью от напряжения во время метаболизма. [9] [10]

Археи также содержат ионные каналы, происходящие от общих поринов. [7] Каналы находятся в оболочке клетки и помогают облегчить перенос растворенных веществ. Они имеют сходные характеристики с бактериальными и митохондриальными поринами, что указывает на физиологическое перекрытие во всех трех сферах жизни. [7]

Устойчивость к антибиотикам [ править ]

Многие порины являются мишенями для иммунных клеток хозяина, что приводит к возникновению сигнальных путей , ведущих к бактериальной деградации. Терапевтические методы лечения, такие как вакцинация и антибиотики, используются для дополнения этого иммунного ответа. [5] Были разработаны специальные антибиотики, которые проходят через порины и ингибируют клеточные процессы. [8]

Однако из-за давления отбора бактерии могут выработать устойчивость за счет мутаций в гене порина. [5] Мутации могут приводить к потере поринов, в результате чего антибиотики имеют более низкую проницаемость или полностью исключаются из транспорта. Эти изменения способствовали глобальному появлению устойчивости к антибиотикам и увеличению показателей смертности от инфекций. [5]

Открытие [ править ]

Открытие поринов приписывают Хироши Никайдо по прозвищу «поринолог». [11]

Классификация [ править ]

Согласно TCDB , существует пять эволюционно независимых суперсемейств поринов. Суперсемейство поринов I включает 47 семейств поринов с диапазоном количества трансмембранных β-цепей (β-TMS). К ним относятся семейства поринов GBP, SP и RPP. В то время как PSF I включает 47 семейств, PSF II-V состоит только из 2 семейств. В то время как PSF I происходит от грамотрицательных бактерий, в первую очередь одного семейства эукариотических митохондриальных поринов, порины PSF II и V происходят от актинобактерий . PSF III и V происходят из эукариотических органелл. [12] [13]

Надсемейство поринов I [ править ]

1.B.1 - Общее бактериальное семейство
поринов 1.B.2 - Хламидийное семейство поринов (CP)
1.B.3 - Семейство сахарных поринов (SP)
1.B.4 - Порин Brucella-Rhizobium (BRP Семейство
1.B.5 - Семейство Pseudomonas OprP Porin (POP)
1.B.6 - Семейство поринов OmpA-OmpF (OOP)
1.B.7 Семейство поринов Rhodobacter PorCa (RPP)
1.B.8 Митохондрии и пластиды Семейство
поринов (MPP) 1.B.9 Семейство белков внешней мембраны FadL (FadL)
1.B.10 Нуклеозид-специфичные каналообразующие семейства поринов внешней мембраны (Tsx)
1.B.11 Семейство фимбриальных поринов-пушеров внешней мембраны (FUP)
1.B.12 Семейство аутотранспортеров-1 (AT-1)
1.B.13 Семейство альгинатных экспортных поринов (AEP)
1.B.14 Семейство рецепторов наружной мембраны (OMR)
1.B.15 Семейство рафинозных поринов (RafY)
1 .B.16 Семейство короткоцепочечных амидов и мочевинных поринов (SAP)
1.B.17 Семейство факторов внешней мембраны (OMF)
1.B.18 Семейство вспомогательных белков внешней мембраны (OMA)
1.B.19 Глюкозоселективный OprB-порин ( OprB) семейство
1.B.20 Семейство секреции двух партнеров (TPS)
1.B.21 Семейство поринов OmpG (OmpG)
1.B.22 Семейство секретинов (секретинов) внешней бактериальной мембраны
1.B.23 Цианобактериальный порин (CBP) семейство
1.B.24 Mycobacterial porin
1.B.25 Семейство поринов внешней мембраны (Opr) 1.B.26 Семейство
поринов циклодекстрина (CDP)
1.B.31 Семейство поринов основной внешней мембраны Campylobacter jejuni (MomP)
1.B.32 Порин внешней мембраны фузобактерий (FomP) Семейство
1.B.33 Порин, встраиваемый во внешнюю мембрану (комплекс Bam) (OmpIP) Семейство
1.B.34 ​​Коринебактериальные порины
1.B.35 Олигогалактуронат-специфический порин (KdgM) Семейство
1.B.39 Бактериальный порин, OmpW (OmpW ) семейство
1.B.42 - Семейство экспортных поринов липополисахаридов внешней мембраны (LPS-EP)
1.B.43 - Семейство Coxiella Porin P1 (CPP1)
1.B.44 - Вероятный перенос белков Porphyromonas gingivalisСемейство
поринов (PorT) 1.B.49 - Семейство поринов Anaplasma P44 (A-P44)
1.B.54 - Интимин / инвазин (Int / Inv) или семейство аутотранспортеров-3
1.B.55 - Полиацетилглюкозамин Семейство
поринов (PgaA) 1.B.57 - Семейство белков основной внешней мембраны Legionella (LM-OMP)
1.B.60 - Семейство поринов Omp50 (порин Omp50)
1.B.61 - Порин дельта-протеобактерий ( Семейство
дельта-поринов 1.B.62 - Предполагаемое семейство бактериальных поринов (PBP)
1.B.66 - Предполагаемое семейство бета-стволовых поринов-2 (BBP2)
1.B.67 - Предполагаемые бета- стволовые порины-4 (BBP4) Семейство
1.B.68 - Предполагаемое суперсемейство бета-стволовых поринов-5 (BBP5)
1.B.70 - Семейство
наружных мембранных каналов (OMC) 1.B.71 - Семейство протеобактериальных / веррукомикробных поринов (PVP)
1.B.72 - Семейство поринов внешней мембраны протохламидий (PomS / T)
1.B. 73 - Семейство
биогенеза / сборки капсул (CBA) 1.B.78 - Семейство поринов, связанных с переносом электронов (ETPorin) DUF3374

Надсемейство поринов II (надсемейство MspA) [ править ]

1.B.24 - Микобактериальный порин
1.B.58 - Семейство гетероолигомерных каналов клеточной стенки нокарда (NfpA / B)

Надсемейство поринов III [ править ]

1.B.28 - Порин внешней оболочки пластида семейства 24 кДа (OEP24)
1.B.47 - Порин внешней оболочки пластида семейства 37 кДа (OEP37)

Надсемейство поринов IV (Надсемейство Tim17 / OEP16 / PxMPL (TOP)) [ править ]

Это суперсемейство включает белок, который включает поры в многокомпонентных протеинтранслоказах, как показано ниже: 3.A.8 - [Tim17 (P39515) Tim22 (Q12328) Tim23 (P32897)]; 1.B.69 - [PXMP4 (Q9Y6I8) PMP24 (A2R8R0)]; 3.D.9 - [NDH 21,3 кДа компонент (P25710)]

1.B.30 - Порин пластидной внешней оболочки семейства 16 кДа (OEP16)
1.B.69 - Семейство пероксисомного мембранного порина 4 (PxMP4)
3.A.8 - Семейство транслоказ митохондриального белка (MPT)

Надсемейство поринов V (Коринебактериальное надсемейство PorA / PorH) [ править ]

1.B.34 ​​- Семейство коринебактериальных поринов A (PorA) 1.B.59 - Семейство поринов на внешней мембране, PorH (PorH)

См. Также [ править ]

  • Анионный канал, зависящий от напряжения
  • Аквапорин

Ссылки [ править ]

  1. ^ Поринс в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
  2. ^ Ширмер Т (1998). «Общие и специфические порины из наружных мембран бактерий». Журнал структурной биологии . 121 (2): 101–9. DOI : 10,1006 / jsbi.1997.3946 . PMID  9615433 .
  3. ^ Тамм LK, Hong H, Liang B (ноябрь 2004). «Сворачивание и сборка белков мембраны бета-ствола». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биомембраны . 1666 (1-2): 250–63. DOI : 10.1016 / j.bbamem.2004.06.011 . PMID 15519319 . 
  4. ^ Фаллер M, Нидервайс M, Schulz GE (февраль 2004). «Строение микобактериального канала внешней мембраны». Наука . 303 (5661): 1189–92. Bibcode : 2004Sci ... 303.1189F . DOI : 10.1126 / science.1094114 . PMID 14976314 . 
  5. ^ a b c d e f Galdiero S, Falanga A, Cantisani M, Tarallo R, Della Pepa ME, D'Oriano V, Galdiero M (декабрь 2012 г.). «Взаимодействие микроб-хозяин: структура и роль грамотрицательных бактериальных поринов» . Современная наука о белках и пептидах . 13 (8): 843–54. DOI : 10.2174 / 138920312804871120 . PMC 3706956 . PMID 23305369 .  
  6. Перейти ↑ Schulz GE (2004). «Глава 2: Строения генерала Порина». В Benz R (ред.). Бактериальные и эукариотические порины: структура, функции, механизм . Вайнхайм: Wiley-VCH. С. 26–29. ISBN 978-3-527-30775-3.
  7. ^ a b c d Besnard M, Martinac B, Ghazi A (январь 1997 г.). «Напряжение-зависимые пориноподобные ионные каналы в архее Haloferax volcanii» . Журнал биологической химии . 272 (2): 992–5. DOI : 10.1074 / jbc.272.2.992 . PMID 8995393 . 
  8. ^ а б в г д Новикова О.Д., Соловьева Т.Ф. (2009). «Неспецифические порины внешней мембраны грамотрицательных бактерий: структура и функции». Биологические мембраны . 3 (1): 3–15. DOI : 10.1134 / S1990747809010024 .
  9. ^ a b c d e Йен М. Р., Пибоди С. Р., Партови С. М., Чжай Ю., Ценг Ю. Х., Сайер М. Х. (май 2002 г.). «Белок-транслокационные порины наружной мембраны грамотрицательных бактерий». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биомембраны . 1562 (1-2): 6-31. DOI : 10.1016 / s0005-2736 (02) 00359-0 . PMID 11988218 . 
  10. ^ а б в г Benz R (1989). «Порины митохондриальных и бактериальных внешних мембран: структурные и функциональные аспекты». В Azzi A, Nałęz KA, Nałęcz MJ, Wojtczak L (ред.). Аниононосители митохондриальных мембран . Берлин, Гейдельберг: Springer. С. 199–214. DOI : 10.1007 / 978-3-642-74539-3_16 . ISBN 978-3-642-74541-6.
  11. ^ Klebba PE (декабрь 2005). «Поринолог» . Журнал бактериологии . 187 (24): 8232–6. DOI : 10.1128 / JB.187.24.8232-8236.2005 . PMC 1317029 . PMID 16321927 .  
  12. ^ Нидервайс M (сентябрь 2003). «Микобактериальные порины - новые канальные белки в уникальных внешних мембранах». Молекулярная микробиология . 49 (5): 1167–77. DOI : 10.1046 / j.1365-2958.2003.03662.x . PMID 12940978 . 
  13. ^ Рат Р, Сорель О, Tropis М, Daffé М, Demange Р, Милон А (ноябрь 2013). «ЯМР-локализация O-миколоилирования на PorH, пептиде, образующем канал из Corynebacterium glutamicum» . Письма FEBS . 587 (22): 3687–91. DOI : 10.1016 / j.febslet.2013.09.032 . PMID 24100136 . 

Внешние ссылки [ править ]

  • Обзор в Гамбургском университете
  • UMich Ориентация белков в мембранах семейств / суперсемейства-181 - порин OmpG
  • UMich Ориентация белков в мембранах семейств / суперсемейства-31 - тримерные порины
  • UMich Ориентация белков в семьях мембран / суперсемействе-32 - Сахарные порины