Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Структура оболочки грамотрицательных клеток

Бактериальной наружной мембраны находится в грам-отрицательных бактерий . Его состав отличается от состава внутренней цитоплазматической клеточной мембраны - среди прочего, внешний листок наружной мембраны многих грамотрицательных бактерий включает сложный липополисахарид , липидная часть которого действует как эндотоксин, а также у некоторых бактерий, таких как E. палочка она связана с клеточным пептидогликан от липопротеина Брауна .

В этом слое можно найти порины . [1]

Клиническое значение [ править ]

Если липид А , входящий в состав липополисахарида, попадает в систему кровообращения, он вызывает токсическую реакцию, активируя толл-подобный рецептор TLR 4 . Липид А очень патогенен и не иммуногенен. Однако полисахаридный компонент очень иммуногенен, но не патогенен, вызывая агрессивный ответ иммунной системы. У больного будет высокая температура, частота дыхания и низкое кровяное давление. Это может привести к эндотоксическому шоку , который может быть смертельным. Наружная мембрана бактерий физиологически отделяется как ограничивающая мембрана пузырьков внешней мембраны в культурах, а также в тканях животных на границе раздела хозяин-патоген., участвующий в транслокации грамотрицательных микробных биохимических сигналов к клеткам-хозяевам или клеткам-мишеням.

Биогенез [ править ]

Биогенез внешней мембраны требует , чтобы отдельные компоненты транспортируются с сайта синтеза до конечного пункта назначения за пределами внутренней мембраны путем скрещивания как гидрофильные и гидрофобные отсеков. Механизмы и источники энергии, которые управляют этим процессом, еще полностью не изучены. Липид А -core фрагмент и O-антиген повторяющиеся единицы синтезируют на цитоплазматической поверхности внутренней мембраны и отдельно экспортируются через два независимых транспортных систем, а именно, О-антиген Транспортер Wzx (RfbX) и АТФ связывания кассеты ( ABC) транспортерMsbA, который переворачивает липидный фрагмент А-ядра с внутреннего листочка на внешний листок внутренней мембраны. [2] [3] [4] [5] [6] Повторяющиеся единицы О-антигена затем полимеризуются в периплазме полимеразой Wzy и лигируются с остатком А-ядра липида с помощью лигазы WaaL . [7] [8]

LPS транспортное машиностроение состоит из LptA, ЛПТБ, LPTC, LptD, LptE. Это подтверждается тем фактом, что истощение любого из этих белков блокирует путь сборки LPS и приводит к очень сходным дефектам биогенеза внешней мембраны. Более того, расположение по крайней мере одного из этих пяти белков в каждом клеточном компартменте предлагает модель того, как путь сборки LPS организован и упорядочен в пространстве. [8]

LptC необходим для транслокации липополисахарида (LPS) с внутренней мембраны на внешнюю. [8] LptE образует комплекс с LptD, который участвует в сборке LPS в наружном листке внешней мембраны и важен для биогенеза оболочки. [8] [9] [10]

См. Также [ править ]

  • Наружная митохондриальная мембрана
  • Интерфейс "хозяин-патоген"

Ссылки [ править ]

  1. ^ Ван дер Лей P, Heckels JE, Virji M, P, Hoogerhout PoolMan JT (сентябрь 1991). «Топология поринов наружной мембраны патогенных видов Neisseria» . Инфекция и иммунитет . 59 (9): 2963–71. DOI : 10.1128 / IAI.59.9.2963-2971.1991 . PMC  258120 . PMID  1652557 .
  2. ^ Фельдман MF, Marolda CL, Монтейро MA, MB Перри, Пароди AJ, Valvano MA (декабрь 1999). «Активность предполагаемой полиизопренол-связанной сахарной транслоказы (Wzx), участвующей в сборке О-антигена Escherichia coli, не зависит от химической структуры О-повтора» . J. Biol. Chem . 274 (49): 35129–38. DOI : 10.1074 / jbc.274.49.35129 . PMID 10574995 . 
  3. ^ Лю Д., Коул Р. А., Ривз PR (апрель 1996 г.). «Функция обработки O-антигена для Wzx (RfbX): многообещающий кандидат на флиппазу O-единицы» . J. Bacteriol . 178 (7): 2102–7. DOI : 10.1128 / jb.178.7.2102-2107.1996 . PMC 177911 . PMID 8606190 .  
  4. ^ Doerrler WT, Пронзительный MC, Raetz CR (апрель 2001). «Мутант Escherichia coli, нарушающий экспорт липидов» . J. Biol. Chem . 276 (15): 11461–4. DOI : 10.1074 / jbc.C100091200 . PMID 11278265 . 
  5. ^ Polissi A, Георгопулоса C (июнь 1996). «Мутационный анализ и свойства гена msbA Escherichia coli, кодирующего важный переносчик семейства ABC». Мол. Microbiol . 20 (6): 1221–33. DOI : 10.1111 / j.1365-2958.1996.tb02642.x . PMID 8809774 . S2CID 26807796 .  
  6. ^ Zhou Z, белый KA, Polissi A, Георгопулоса C, Raetz CR (май 1998). «Функция Escherichia coli MsbA, важного переносчика семейства ABC, в биосинтезе липида А и фосфолипидов» . J. Biol. Chem . 273 (20): 12466–75. DOI : 10.1074 / jbc.273.20.12466 . PMID 9575204 . 
  7. ^ Raetz CR, Уитфилд C (2002). «Липополисахаридные эндотоксины» . Анну. Rev. Biochem . 71 : 635–700. DOI : 10.1146 / annurev.biochem.71.110601.135414 . PMC 2569852 . PMID 12045108 .  
  8. ^ a b c d Сперандео П., Лау Ф. К., Карпентиери А., Де Кастро С., Молинаро А., Дехо Г., Силхави Т. Дж., Полисси А. (июль 2008 г.). «Функциональный анализ белкового аппарата, необходимого для транспорта липополисахарида к внешней мембране Escherichia coli» . J. Bacteriol . 190 (13): 4460–9. DOI : 10.1128 / JB.00270-08 . PMC 2446812 . PMID 18424520 .  
  9. ^ У Т, МакКэндлиш AC, Gronenberg LS, Chng SS, Silhavy TJ, Kahne D (август 2006). «Идентификация белкового комплекса, который собирает липополисахарид во внешней мембране Escherichia coli» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 103 (31): 11754–9. Bibcode : 2006PNAS..10311754W . DOI : 10.1073 / pnas.0604744103 . PMC 1544242 . PMID 16861298 .  
  10. ^ Bos MP, Tefsen B, Geurtsen J, Tommassen J (июнь 2004). «Идентификация белка внешней мембраны, необходимого для транспорта липополисахарида на поверхность бактериальной клетки» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 101 (25): 9417–22. Bibcode : 2004PNAS..101.9417B . DOI : 10.1073 / pnas.0402340101 . PMC 438991 . PMID 15192148 .  
Эта статья включает текст из общественного достояния Pfam и InterPro : IPR007485
Эта статья включает текст из общественного достояния Pfam и InterPro : IPR010664