Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
8- прядная β-бочка. Человеческий ретинол-связывающий белок, связанный с ретинолом (витамином А) синим цветом. ( PDB : 1RBP )

В белковых структурах бета-бочка представляет собой бета-лист, состоящий из тандемных повторов, который скручивается и скручивается, образуя замкнутую тороидальную структуру, в которой первая цепь связана с последней цепью ( водородная связь ). Бета-нити во многих бета-барабанах расположены антипараллельно . Структуры бета-стволов названы из-за сходства с бочками, используемыми для хранения жидкостей. Большинство из них являются водорастворимыми белками и часто связывают гидрофобные лиганды в центре цилиндра, как в липокалинах . Другие покрывают клеточные мембраны и обычно встречаются в поринах.. Пориноподобные бочкообразные структуры кодируются 2-3% генов грамотрицательных бактерий. [1]

Во многих случаях нити содержат чередующиеся полярные и неполярные ( гидрофильные и гидрофобные ) аминокислоты , так что гидрофобные остатки ориентированы внутрь цилиндра, образуя гидрофобное ядро, а полярные остатки ориентированы по направлению к внешней стороне цилиндра. ствол на поверхность, подверженную воздействию растворителя. Порины и другие мембранные белки, содержащие бета-бочки, меняют этот паттерн с гидрофобными остатками, ориентированными наружу, где они контактируют с окружающими липидами , и гидрофильными остатками, ориентированными в сторону водной внутренней поры.

Все бета-стволы можно классифицировать по двум целочисленным параметрам: количеству нитей в бета-листе n и «числу сдвига» S , измеряющему смещение нитей в бета-листе. [2] Эти два параметра (n и S) связаны с углом наклона бета-прядей относительно оси ствола. [3] [4] [5]

Типы [ править ]

Основной белок в моче мыши . Цилиндр образует связывающий карман для феромона мыши , 2-втор-бутил-4,5-дигидротиазола . [6] ( PDB : 1MUP )

Вверх и вниз [ править ]

Вверх-вниз цилиндры представляют собой простейшую цилиндрическую топологию и состоят из серии бета-цепей, каждая из которых связана водородными связями с цепями непосредственно перед и после нее в первичной последовательности .

Желейный рулет [ править ]

Желе рулон сгиб или бочки, также известный как рулет, как правило , включает в себя восемь бета - нитей , расположенных в два-четыре скрученных листов. Соседние пряди вдоль последовательности чередуются между двумя листами, так что они «обертываются» в трех измерениях, образуя цилиндрическую форму.

Примеры [ править ]

Порины [ править ]

Основная статья: порин (белок)

Шестнадцати- или восемнадцатиточечные бета-цилиндрические структуры, расположенные вверх и вниз, встречаются в поринах, которые действуют как переносчики ионов и небольших молекул, которые не могут диффундировать через клеточную мембрану. Такие структуры появляются в наружных мембран из грам-отрицательных бактерий, хлоропластов и митохондрий . Центральная пора белка, иногда называемая глазком , выстлана заряженными остатками, расположенными так, что положительный и отрицательный заряды появляются на противоположных сторонах поры. Длинная петля между двумя бета-нитями частично перекрывает центральный канал; точный размер и форма петли помогает различать молекулы, проходящие через транспортер.

Препротеиновые транслоказы [ править ]

Бета-бочки также функционируют в органеллах, происходящих от эндосимбионтов, таких как митохондрии и хлоропласты, для транспортировки белков. [7] Внутри митохондрии существуют два комплекса с бета-барабанами, выступающими в качестве порообразующей субъединицы, Tom40 транслоказы внешней мембраны и Sam50 механизма сортировки и сборки . Хлоропласт также имеет функционально подобные бета-бочкообразные комплексы, из которых лучше всего охарактеризован Toc75 комплекса TOC (Translocon на внешней оболочке мембраны хлоропластов).

Липокалины [ править ]

Основная статья: Липокалин

Липокалины обычно представляют собой восьмицепочечные бета-цилиндрические белки с восходящей и нисходящей цепью, которые секретируются во внеклеточную среду. Отличительной особенностью является их способность связывать и транспортировать небольшие гидрофобные молекулы в чашечке ствола . Примеры этого семейства включают ретинол-связывающие белки (RBP) и основные белки мочи (Mups). RBP связывает и транспортирует ретинол (витамин A), в то время как Mups связывает ряд небольших органических феромонов , включая 2-втор-бутил-4,5-дигидротиазол (сокращенно SBT или DHT), 6-гидрокси-6-метил-3 -гептанон (HMH) и 2,3-дигидро-экзобревикомин (DHB). [8] [9] [10]

Число сдвига [ править ]

Передний план
Вид справа (поворот на 90 °)
Вид сзади (поворот на 180 °)
Вид слева (поворот на 270 °)
Водородная связь в бета-листовых плитах GFP . Остатки помечены номером остатка и однобуквенным кодом аминокислоты . Только основные атомы бета-ствола показаны под каждым углом ствола, окрашенными от синего ( N-конец ) до красного ( C-конец ). ( PDB : 1RRX )

Из листа бумаги можно сформировать цилиндр, соединив противоположные стороны. Два края соединяются, образуя линию. Сдвиг можно создать, сдвинув два края параллельно этой линии. Точно так же бета-ствол может быть сформирован путем соединения краев бета-листа вместе, чтобы сформировать цилиндр. Если эти края смещены, возникает сдвиг.

Аналогичное определение можно найти в геологии, где сдвиг относится к смещению внутри породы перпендикулярно поверхности породы. В физике величина смещения называется деформацией сдвига , которая измеряется в единицах длины. Для числа сдвига в барабанах смещение измеряется в единицах аминокислотных остатков.

Определение числа сдвига требует предположения, что каждая аминокислота в одной нити бета-листа соседствует только с одной аминокислотой в соседней нити (это предположение может не выполняться, если, например, присутствует бета-выступ ). [11] Для иллюстрации, S будет рассчитываться для зеленого флуоресцентного белка . Этот белок был выбран потому, что бета-ствол содержит как параллельные, так и антипараллельные цепи. Чтобы определить, какие аминокислотные остатки находятся рядом в бета-цепях, определяется расположение водородных связей.

Таблица для расчета числа сдвига . Порядок нитей в этом цилиндре (GFP): 1 6 5 4 9 8 7 10 11 3 2.

Межцепочечные водородные связи можно свести в таблицу. Каждый столбец содержит остатки одной нити (нить 1 повторяется в последнем столбце). Стрелками указаны водородные связи, которые были идентифицированы на рисунках. Относительное направление каждой пряди обозначено «+» и «-» в нижней части таблицы. За исключением нитей 1 и 6, все нити антипараллельны. Параллельное взаимодействие между нитями 1 и 6 объясняет различный вид рисунка водородных связей. (Некоторые стрелки отсутствуют, потому что не все ожидаемые водородные связи были идентифицированы. Нестандартные аминокислоты отмечены знаком "?") Боковые цепи, указывающие на внешнюю сторону цилиндра, выделены жирным шрифтом.

Если бы в этом цилиндре не было сдвига, то остаток 12 В, скажем, в пряди 1 должен оказаться в последней пряди на том же уровне, на котором он был начат. Однако из-за сдвига 12 В находится на другом уровне: оно на 14 остатков выше, чем оно было изначально, поэтому его число сдвига S равно 14.

Динамические характеристики [ править ]

Бета-бочки в белках могут совершать низкочастотное движение, подобное дыханию, что наблюдается с помощью рамановской спектроскопии [12] и анализируется с помощью модели квазиконтинуума. [13] Для получения дополнительной информации о низкочастотных коллективных движениях в биомакромолекулах и их биологической функции см. Низкочастотные коллективные движения в белках и ДНК .

Ссылки [ править ]

  1. ^ Wimley WC (август 2003). «Универсальный мембранный белок бета-ствола». Текущее мнение в структурной биологии . 13 (4): 404–11. DOI : 10.1016 / S0959-440X (03) 00099-X . PMID  12948769 .
  2. ^ Мурзин А.Г., Lesk А.М., Chothia C (март 1994). «Принципы, определяющие структуру бочек бета-листов в белках. I. Теоретический анализ». Журнал молекулярной биологии . 236 (5): 1369–81. DOI : 10.1016 / 0022-2836 (94) 90064-7 . PMID 8126726 . 
  3. ^ Мурзин А.Г., Lesk А.М., Chothia C (март 1994). «Принципы, определяющие структуру бочек бета-листов в белках. II. Наблюдаемые структуры». Журнал молекулярной биологии . 236 (5): 1382–400. DOI : 10.1016 / 0022-2836 (94) 90065-5 . PMID 8126727 . 
  4. ↑ Лю WM (январь 1998 г.). «Число сдвига бета-баррелей белка: уточнения определения и статистика». Журнал молекулярной биологии . 275 (4): 541–5. DOI : 10.1006 / jmbi.1997.1501 . PMID 9466929 . 
  5. ↑ Hayward S, Milner-White EJ (октябрь 2017 г.). «Геометрические принципы гомомерных β-бочек и β-спиралей: приложение к моделированию амилоидных протофиламентов» (PDF) . Белки . 85 (10): 1866–1881. DOI : 10.1002 / prot.25341 . PMID 28646497 .  
  6. ^ Böcskei Z, Groom CR, цветок DR, Райт CE, Phillips SE, Cavaggioni A, Финдли JB, North AC (ноябрь 1992). «Связывание феромонов с двумя белками мочи грызунов, выявленное с помощью рентгеновской кристаллографии». Природа . 360 (6400): 186–8. Bibcode : 1992Natur.360..186B . DOI : 10.1038 / 360186a0 . PMID 1279439 . S2CID 4362015 .  
  7. ^ Schleiff Е, Солл J (ноябрь 2005 г.). «Вставка мембранного белка: смешение эукариотических и прокариотических концепций» . EMBO Reports . 6 (11): 1023–7. DOI : 10.1038 / sj.embor.7400563 . PMC 1371041 . PMID 16264426 .  
  8. ↑ Halpern M, Martínez-Marcos A (июнь 2003 г.). «Структура и функции вомероназальной системы: обновленная информация». Прогресс нейробиологии . 70 (3): 245–318. DOI : 10.1016 / S0301-0082 (03) 00103-5 . PMID 12951145 . S2CID 31122845 .  
  9. ↑ Timm DE, Baker LJ, Mueller H, Zidek L, Novotny MV (май 2001 г.). «Структурная основа связывания феромона с основным белком мочи мыши (MUP-I)» . Белковая наука . 10 (5): 997–1004. DOI : 10.1110 / ps.52201 . PMC 2374202 . PMID 11316880 .  
  10. Перейти ↑ Armstrong SD, Robertson DH, Cheetham SA, Hurst JL, Beynon RJ (октябрь 2005 г.). «Структурные и функциональные различия в изоформах основных белков мочи мышей: специфический для мужчин белок, который предпочтительно связывает мужской феромон» . Биохимический журнал . 391 (Pt 2): 343–50. DOI : 10.1042 / BJ20050404 . PMC 1276933 . PMID 15934926 .  
  11. Перейти ↑ Nagano N, Hutchinson EG, Thornton JM (октябрь 1999 г.). «Бочкообразные структуры в белках: автоматическая идентификация и классификация, включая анализ последовательности бочек TIM» . Белковая наука . 8 (10): 2072–84. DOI : 10.1110 / ps.8.10.2072 . PMC 2144152 . PMID 10548053 .  
  12. Перейти ↑ Painter PC, Mosher LE, Rhoads C (июль 1982 г.). «Низкочастотные моды в рамановских спектрах белков» . Биополимеры . 21 (7): 1469–72. DOI : 10.1002 / bip.360210715 . PMID 7115900 . 
  13. ^ Chou, KC (1985-08-01). «Низкочастотные движения в белковых молекулах. Бета-лист и бета-баррель» . Биофизический журнал . 48 (2): 289–297. Bibcode : 1985BpJ .... 48..289C . DOI : 10.1016 / S0006-3495 (85) 83782-6 . ISSN 0006-3495 . PMC 1329320 . PMID 4052563 .   

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Бранден С., Туз Дж. (1999). Введение в структуру белка (2-е изд.). Нью-Йорк: Garland Pub. ISBN 978-0-8153-2304-4.
  • Михалик М., Орвик-Ридмарк М., Хабек М., Альва В., Арнольд Т., Линке Д. (2017). «Эволюционно консервативный мотив глицин-тирозин формирует складчатое ядро ​​в белках внешней мембраны» . PLOS ONE . 12 (8): e0182016. Bibcode : 2017PLoSO..1282016M . DOI : 10.1371 / journal.pone.0182016 . PMC  5542473 . PMID  28771529 .
  • Hayward S, Milner-White EJ (октябрь 2017 г.). «Геометрические принципы гомомерных β-бочек и β-спиралей: приложение к моделированию амилоидных протофиламентов» (PDF) . Белки . 85 (10): 1866–1881. DOI : 10.1002 / prot.25341 . PMID  28646497 .

Внешние ссылки [ править ]

  • Объяснение топологий all-beta : «ортогональные бета-бутерброды » - это бета-бочки (как определено в этой статье); «выровненные» бета-бутерброды соответствуют складкам бета-бутерброда по классификации SCOP .
  • все бета-складки в базе данных SCOP (складки от 54 до 100 - это водорастворимые бета-стволы).
  • База данных CATH - складки и гомологичные суперсемейства в архитектуре бета-бочки.
  • Общая классификация и изображения белковых структур из лаборатории Джейн Ричардсон
  • Изображения и примеры трансмембранных бета-бочек
  • Обзор трансмембранных белков Стокгольмского центра биоинформатики
  • Веб-сайт липокалина
  • База данных OMPdb для белков бета-барреля