Внутренняя митохондриальная мембрана

Клеточная биология

митохондрия

Компоненты типичной митохондрии

1 внешняя мембрана

1.1 Порин

2 Межмембранное пространство

2.1 Внутрикристаллическое пространство

2.2 Периферийное пространство

3 ламели

3.1 Внутренняя мембрана ◄ Вы здесь

3.11 Внутренняя граничная мембрана

3.12 Кристаллическая мембрана

3.2 Матрица

3.3 Кристо

4 Митохондриальная ДНК
5 Матричная гранула
6 Рибосома
7 АТФ-синтаза

Внутренняя митохондриальная мембрана ( IMM ) является митохондриальной мембраной , которая отделяет митохондриальную матрицу из межмембранного пространства.

Структура [ править ]

Структура внутренней митохондриальной мембраны сильно сложена и разделена на части. Многочисленные инвагинации мембраны, называемые кристами , отделены переходами крист от внутренней пограничной мембраны, прилегающей к внешней мембране. Cristae значительно увеличивает общую площадь поверхности мембраны по сравнению с гладкой внутренней мембраной и, следовательно, доступное рабочее пространство.

Внутренняя мембрана образует два отсека. Область между внутренней и внешней мембраной, называемая межмембранным пространством, которая в значительной степени непрерывна с цитозолем, и более изолированное пространство внутри внутренней мембраны, называемое матрицей .

Кристы [ править ]

Для типичных митохондрий печени площадь внутренней мембраны примерно в 5 раз больше внешней мембраны из-за крист. Это соотношение варьируется, и митохондрии из клеток, которые имеют большую потребность в АТФ, таких как мышечные клетки, содержат еще больше крист. Мембраны крист со стороны матрикса усеяны небольшими круглыми белковыми комплексами, известными как частицы F ₁ , местом синтеза АТФ, управляемого протонным градиентом. Кристы влияют на общую хемиосмотическую функцию митохондрий. ^[1]

Соединения крист [ править ]

Кристы и внутренние пограничные мембраны разделены стыками. Концы крист частично закрыты трансмембранными белковыми комплексами, которые соединяются голова к голове и связывают противоположные мембраны крист подобно узкому горлышку. ^[2] Например, делеция соединительного белка MIC60 / Mic60 (ранее Mitofilin / Fcj1) приводит к снижению потенциала внутренней мембраны и нарушению роста ^[3], а также к резко аберрантным структурам внутренней мембраны, которые образуют концентрические стопки вместо типичных инвагинаций. ^[4]

Состав [ править ]

Внутренняя мембрана митохондрий по липидному составу похожа на мембрану бактерий . Этот феномен может быть объяснен эндосимбионтной гипотезой происхождения митохондрий как прокариот, интернализированных эукариотической клеткой-хозяином.

В митохондриях сердца свиней фосфатидилэтаноламин составляет большую часть внутренней митохондриальной мембраны, составляя 37,0% от состава фосфолипидов. Фосфатидилхолин составляет около 26,5%, кардиолипин 25,4% и фосфатидилинозитол 4,5%. ^[5] В митохондриях S. cerevisiae фосфатидилхолин составляет 38,4% ИММ, фосфатидилэтаноламин составляет 24,0%, фосфатидилинозитол 16,2%, кардиолипин 16,1%, фосфатидилсерин 3,8% и фосфатидная кислота 1,5%. ^[6]

Во внутренней митохондриальной мембране соотношение белков и липидов составляет 80:20, в отличие от внешней мембраны , которая составляет 50:50. ^[7]

Проницаемость [ править ]

Внутренняя мембрана свободно проницаема только для кислорода , углекислого газа и воды. ^[8] Она намного менее проницаема для ионов и небольших молекул, чем внешняя мембрана, создавая компартменты, отделяя матрикс от цитозольной среды. Эта компартментализация является необходимой особенностью метаболизма. Внутренняя митохондриальная мембрана является одновременно электрическим изолятором и химическим барьером. Существуют сложные переносчики ионов, позволяющие конкретным молекулам преодолевать этот барьер. Во внутреннюю мембрану встроено несколько антипортовых систем, обеспечивающих обмен анионами между цитозолем и митохондриальным матриксом. ^[7]

IMM-ассоциированные белки [ править ]

Электронная транспортная цепь

НАДН-дегидрогеназа (убихинон)
Электрон-переносящая флавопротеиддегидрогеназа
Электрон-переносящий флавопротеин
Сукцинатдегидрогеназа
Альтернативная оксидаза
Комплекс цитохрома bc1
Цитохром с
Цитохром с оксидаза
F-АТФаза

АТФ-АДФ транслоказа
АТФ-связывающий кассетный транспортер
Фермент расщепления боковой цепи холестерина
Белковая тирозинфосфатаза
Карнитин-О-пальмитоилтрансфераза
Карнитин-O-ацетилтрансфераза
Карнитин-O-октаноилтрансфераза
Цитохром P450
Транслоказа внутренней мембраны
Переносчик глутамата аспартата
Метаболизм пиримидина

Дигидрооротатдегидрогеназа
Тимидилатсинтаза (FAD)

HtrA серинпептидаза 2
Адренодоксин редуктаза
Биосинтез гема

Протопорфириногеноксидаза
Феррохелатаза

Разобщающий белок

См. Также [ править ]

Цикл лимонной кислоты
Протонный градиент
Митохондриальный трехфункциональный белок
Митохондриальный челнок
Транспортные белки

Ссылки [ править ]

^ Маннелла CA (2006). «Структура и динамика крист внутренней мембраны митохондрий». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Исследование молекулярных клеток . 1763 (5–6): 542–548. DOI : 10.1016 / j.bbamcr.2006.04.006 . PMID 16730811 .
↑ Herrmann, JM (18 октября 2011 г.). «МИНОС плюс: комплекс митофилина для контактов с митохондриальной мембраной». Клетка развития . 21 (4): 599–600. DOI : 10.1016 / j.devcel.2011.09.013 . PMID 22014515 .
^ фон дер Мальсбург, К; Мюллер, JM; Bohnert, M; Oeljeklaus, S; Квятковская, П; Беккер, Т; Loniewska-Lwowska, A; Визе, S; Рао, S; Миленкович, Д; Хуту, Д.П .; Зербес, РМ; Шульце-Спкинг, А; Мейер, HE; Мартину, JC; Росперт, S; Rehling, P; Meisinger, C; Veenhuis, M; Warscheid, B; van der Klei, IJ; Pfanner, N; Чачинская, А; ван дер Лаан, М. (18 октября 2011 г.). «Двойная роль митофилина в организации митохондриальной мембраны и биогенезе белка» (PDF) . Клетка развития . 21 (4): 694–707. DOI : 10.1016 / j.devcel.2011.08.026 . PMID 21944719 .
^ Rabl, R; Soubannier, V; Scholz, R; Vogel, F; Mendl, N; Васильев-Ноймайер, А; Körner, C; Jagasia, R; Кейл, Т; Баумейстер, Вт; Cyrklaff, M; Neupert, Вт; Райхерт, А.С. (15 июня 2009 г.). «Формирование крист и соединений крист в митохондриях зависит от антагонизма между Fcj1 и Su e / g» . Журнал клеточной биологии . 185 (6): 1047–63. DOI : 10,1083 / jcb.200811099 . PMC 2711607 . PMID 19528297 .
^ Конт J, Maïsterrena B, Gautheron DC (январь 1976). «Липидный состав и белковые профили наружных и внутренних мембран митохондрий сердца свиней. Сравнение с микросомами». Биохим. Биофиз. Acta . 419 (2): 271–84. DOI : 10.1016 / 0005-2736 (76) 90353-9 . PMID 1247555 .
^ Ломизе, Андрел; Ломизе, Михаил; Погожева, Ирина (2013). «Атлас состава мембранных белков липидов» . Ориентация белков в мембранах . Мичиганский университет . Проверено 10 апреля 2014 года .
^ a b Краусс, Стефан (2001). «Митохондрии: структура и роль в дыхании» (PDF) . Издательская группа "Природа". Архивировано из оригинального (PDF) 21 октября 2012 года . Проверено 9 апреля 2014 года .
^ Caprette, David R. (12 декабря 1996). «Строение митохондрий» . Экспериментальные биологические науки . Университет Райса . Проверено 9 апреля 2014 года .

Внешние ссылки [ править ]

Внутренняя мембрана митохондрий (97 белков ) База данных ориентации белков в мембранах (OPM)

[Mannella-1] Маннелла CA (2006). «Структура и динамика крист внутренней мембраны митохондрий». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Исследование молекулярных клеток . 1763 (5–6): 542–548. DOI : 10.1016 / j.bbamcr.2006.04.006 . PMID 16730811 .

[2] Herrmann, JM (18 октября 2011 г.). «МИНОС плюс: комплекс митофилина для контактов с митохондриальной мембраной». Клетка развития . 21 (4): 599–600. DOI : 10.1016 / j.devcel.2011.09.013 . PMID 22014515 .

[3] фон дер Мальсбург, К; Мюллер, JM; Bohnert, M; Oeljeklaus, S; Квятковская, П; Беккер, Т; Loniewska-Lwowska, A; Визе, S; Рао, S; Миленкович, Д; Хуту, Д.П .; Зербес, РМ; Шульце-Спкинг, А; Мейер, HE; Мартину, JC; Росперт, S; Rehling, P; Meisinger, C; Veenhuis, M; Warscheid, B; van der Klei, IJ; Pfanner, N; Чачинская, А; ван дер Лаан, М. (18 октября 2011 г.). «Двойная роль митофилина в организации митохондриальной мембраны и биогенезе белка» (PDF) . Клетка развития . 21 (4): 694–707. DOI : 10.1016 / j.devcel.2011.08.026 . PMID 21944719 .

[4] Rabl, R; Soubannier, V; Scholz, R; Vogel, F; Mendl, N; Васильев-Ноймайер, А; Körner, C; Jagasia, R; Кейл, Т; Баумейстер, Вт; Cyrklaff, M; Neupert, Вт; Райхерт, А.С. (15 июня 2009 г.). «Формирование крист и соединений крист в митохондриях зависит от антагонизма между Fcj1 и Su e / g» . Журнал клеточной биологии . 185 (6): 1047–63. DOI : 10,1083 / jcb.200811099 . PMC 2711607 . PMID 19528297 .

[pmid1247555-5] Конт J, Maïsterrena B, Gautheron DC (январь 1976). «Липидный состав и белковые профили наружных и внутренних мембран митохондрий сердца свиней. Сравнение с микросомами». Биохим. Биофиз. Acta . 419 (2): 271–84. DOI : 10.1016 / 0005-2736 (76) 90353-9 . PMID 1247555 .

[6] Ломизе, Андрел; Ломизе, Михаил; Погожева, Ирина (2013). «Атлас состава мембранных белков липидов» . Ориентация белков в мембранах . Мичиганский университет . Проверено 10 апреля 2014 года .

[Krauss-7] Краусс, Стефан (2001). «Митохондрии: структура и роль в дыхании» (PDF) . Издательская группа "Природа". Архивировано из оригинального (PDF) 21 октября 2012 года . Проверено 9 апреля 2014 года .

[Rice-8] Caprette, David R. (12 декабря 1996). «Строение митохондрий» . Экспериментальные биологические науки . Университет Райса . Проверено 9 апреля 2014 года .

[1]