Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Общая химическая структура кардиолипинов, где R 1 -R 4 - вариабельные цепи жирных кислот.

Кардиолипин (название IUPAC 1,3-бис ( sn- 3'-фосфатидил) - sn -глицерин , также известный как калькуттский антиген ) является важным компонентом внутренней митохондриальной мембраны , где он составляет около 20% от общего липидного состава. Его также можно найти в мембранах большинства бактерий . Название «кардиолипин» произошло от того факта, что он был впервые обнаружен в сердцах животных. Впервые он был выделен из говяжьего сердца в начале 1940-х годов. [1] В клетках млекопитающих, но также и в клетках растений, [2] [3]кардиолипин (CL) находится почти исключительно во внутренней митохондриальной мембране, где он необходим для оптимального функционирования множества ферментов , участвующих в энергетическом метаболизме митохондрий.

Структура [ править ]

Кардиолипин в тканях животных

Кардиолипин (CL) - это разновидность липида дифосфатидилглицерина . Два фрагмента фосфатидной кислоты соединяются с основной цепью глицерина в центре с образованием димерной структуры. Таким образом, он имеет четыре алкильные группы и потенциально несет два отрицательных заряда. Поскольку кардиолипин состоит из четырех различных алкильных цепей, потенциал сложности этого вида молекул огромен. Однако в большинстве тканей животных кардиолипин содержит 18-углеродные жирные алкильные цепи с 2 ненасыщенными связями на каждой из них. [4] Было высказано предположение, что конфигурация (18: 2) 4-ацильной цепи является важным структурным требованием для высокого сродства CL к белкам внутренней мембраны в митохондриях млекопитающих. [5] Однако исследования с изолированными ферментными препаратами показывают, что его важность может варьироваться в зависимости от исследуемого белка.

Поскольку в молекуле два фосфата, каждый из них может улавливать один протон. Хотя он имеет симметричную структуру, ионизация одного фосфата происходит при совершенно другом уровне кислотности, чем ионизация обоих: pK 1 = 3 и pK 2 > 7,5. Таким образом, в нормальных физиологических условиях (при pH около 7) молекула может нести только один отрицательный заряд. Гидроксильные группы (–OH и –O - ) на фосфате будут образовывать стабильную внутримолекулярную водородную связь с гидроксильной группой центрированного глицерина, образуя, таким образом, бициклическую резонансную структуру. Эта структура захватывает один протон, что очень полезно для окислительного фосфорилирования .

Поскольку головная группа образует такую ​​компактную структуру велосипеда, площадь головной группы довольно мала по сравнению с большой хвостовой областью, состоящей из 4 ацильных цепей. На основе этой особой структуры в 1982 г. был введен флуоресцентный митохондриальный индикатор нонилакридиновый оранжевый (NAO) [6], который, как позже было обнаружено, воздействует на митохондрии путем связывания с CL. NAO имеет очень большую голову и маленькую структуру хвоста, которая может компенсировать маленькую голову кардиолипина, большую структуру хвоста, и располагаться строго упорядоченным образом. [7] Было опубликовано несколько исследований с использованием NAO как количественного митохондриального индикатора, так и индикатора содержания ХЛ в митохондриях. Однако на NAO влияет мембранный потенциал и / или пространственное расположение CL, [8] [9] [10]поэтому нецелесообразно использовать NAO для количественных исследований ХЛ или митохондрий интактных дышащих митохондрий. Но NAO по-прежнему представляет собой простой метод оценки содержания CL.

  • Кардиолипин бициклическая структура

  • Структура НАО

  • НАО и КЛ организованы в строгом порядке

Метаболизм и катаболизм [ править ]

Синтез кардиолипина у эукариот

Метаболизм [ править ]

Эукариотический путь [ править ]

Считается, что у эукариот, таких как дрожжи, растения и животные, процессы синтеза происходят в митохондриях. Первым этапом является ацилирование глицерин-3-фосфата глицерин-3- фосфатацилтрансферазой . Затем ацилглицерин-3-фосфат можно еще раз ацилировать с образованием фосфатидной кислоты (PA). С помощью фермента CDP-DAG-синтазы (CDS) ( фосфатидатцитидилилтрансфераза ) PA превращается в цитидиндифосфат- диацилглицерин (CDP-DAG). Следующим этапом является превращение CDP-DAG в фосфатидилглицеринфосфат (PGP) ферментом PGP-синтазой с последующим дефосфорилированием PTPMT1 [11]сформировать PG. Наконец, молекула CDP-DAG связана с PG с образованием одной молекулы кардиолипина, катализируемой локализованным в митохондриях ферментом кардиолипинсинтазой (CLS). [2] [3] [12]

Прокариотический путь [ править ]

У прокариота , такие как бактерии, diphosphatidylglycerol - синтаз катализирует перенос фосфатидил фрагмент одного фосфатидилглицерина к свободной 3'-гидроксильной группе другого, с устранением одной молекулы глицерина, через действие фермента , связанный с фосфолипазами D . В некоторых физиологических условиях фермент может действовать в обратном порядке, удаляя кардиолипин.

Катаболизм [ править ]

Катаболизм кардиолипина может происходить в результате катализа фосфолипазы A2 (PLA) для удаления жирных ацильных групп. Фосфолипаза D (PLD) в митохондриях гидролизует кардиолипин до фосфатидной кислоты . [13]

Функции [ править ]

Регулирует совокупные структуры [ править ]

Дыхательный перенос электронов Комплекса IV

Из-за уникальной структуры кардиолипина изменение pH и присутствие двухвалентных катионов может вызвать структурные изменения. CL показывает большое разнообразие форм агрегатов. Установлено , что в присутствии Ca 2+ или других двухвалентных катионов, КЛ может быть вызван , чтобы иметь пластинчатую -До- гексагональных (L -H II ) фазовый переход. Считается, что он имеет тесную связь со слиянием мембран . [14]

Облегчает четвертичную структуру [ править ]

Фермент цитохром с оксидаза , также известный как Комплекс IV, представляет собой большой трансмембранный белковый комплекс, обнаруженный в митохондриях и бактериях. Это последний фермент в дыхательной цепи переноса электронов, расположенный во внутренней митохондриальной или бактериальной мембране. Он получает электрон от каждой из четырех молекул цитохрома с и передает их одной молекуле кислорода, превращая молекулярный кислород в две молекулы воды. Было показано, что Комплексу IV требуются две связанные молекулы CL для поддержания его полной ферментативной функции. Цитохром bc1 (Комплекс III) также нуждается в кардиолипине для поддержания своей четвертичной структуры и функциональной роли. [15] Комплекс VАппарат окислительного фосфорилирования также демонстрирует высокое сродство связывания с CL, связывая четыре молекулы CL на молекулу комплекса V. [16]

Механизм, посредством которого ХЛ запускает апоптоз

Запускает апоптоз [ править ]

Распределение кардиолипина на внешней мембране митохондрий должно приводить к апоптозу клеток, о чем свидетельствует высвобождение цитохрома c (cyt c), активация каспазы-8, индукция MOMP и активация инфламмасомы NLRP3. [17] Во время апоптоза cyt c выделяется из межмембранного пространства митохондрий в цитозоль . Cyt c может затем связываться с рецептором IP3 на эндоплазматическом ретикулуме , стимулируя высвобождение кальция, который затем реагирует обратно, вызывая высвобождение cyt c. Когда концентрация кальция достигает токсичного уровня, это вызывает гибель клеток. Считается, что цитохром c играет роль в апоптозе посредством высвобождения факторов апоптоза из митохондрий . [18] Кардиолипин-специфическийоксигеназа продуцирует гидропероксиды CL, что может привести к изменению конформации липида. Окисленный CL переносится с внутренней мембраны на внешнюю мембрану, а затем способствует образованию проницаемой поры, которая высвобождает cyt c.

CL служит ловушкой для протонов при окислительном фосфорилировании.

Служит ловушкой для протонов для окислительного фосфорилирования [ править ]

Во время процесса окислительного фосфорилирования, катализируемого Комплексом IV , большие количества протонов переносятся с одной стороны мембраны на другую, вызывая большое изменение pH. Предполагается, что CL действует как ловушка для протонов внутри митохондриальных мембран, тем самым строго локализуя пул протонов и сводя к минимуму изменения pH в межмембранном пространстве митохондрий.

Эта функция связана с уникальной структурой CL. Как указано выше, CL может захватывать протон в бициклической структуре, неся отрицательный заряд. Таким образом, эта бициклическая структура может служить пулом электронного буфера для высвобождения или поглощения протонов для поддержания pH около мембран. [7]

Другие функции [ править ]

  • Транслокация холестерина с внешней на внутреннюю митохондриальную мембрану
  • Активирует расщепление боковой цепи холестерина в митохондриях
  • Импортировать белок в митохондриальный матрикс
  • Антикоагулянтная функция
  • Модулирует α-синуклеин [19] - нарушение этого процесса считается причиной болезни Паркинсона.

Клиническое значение [ править ]

Синдром Барта [ править ]

Синдром Барта - редкое генетическое заболевание, которое в 1970-х годах было признано причиной детской смерти. Он имеет мутацию в гене, кодирующем тафаззин , фермент, участвующий в биосинтезе кардиолипина. Тафаззин - незаменимый фермент для синтеза кардиолипина у эукариот, участвующих в ремоделировании ацильных цепей ХЛ путем передачи линолевой кислоты от ПК к монолизокардиолипину . [20] Мутация тафаззина вызывает недостаточное ремоделирование кардиолипина. Тем не менее, похоже, что клетки компенсируют это, и производство АТФ похоже или выше, чем у нормальных клеток. [21] Самки гетерозиготныедля черты характера не затронуты. У людей, страдающих этим заболеванием, аномальные митохондрии. Кардиомиопатия и общая слабость являются обычным явлением для этих пациентов.

Болезнь Паркинсона и болезнь Альцгеймера [ править ]

Окислительный стресс и перекисное окисление липидов считаются факторами, ведущими к потере нейронов и дисфункции митохондрий в черной субстанции при болезни Паркинсона , и могут играть раннюю роль в патогенезе болезни Альцгеймера . [22] [23] Сообщается, что содержание ХЛ в головном мозге снижается с возрастом [24], а недавнее исследование мозга крыс показывает, что это является результатом перекисного окисления липидов в митохондриях, подвергшихся воздействию свободных радикалов. Другое исследование показывает, что путь биосинтеза ХЛ может быть выборочно нарушен, вызывая снижение на 20% и изменение состава содержания ХЛ. [25]Это также связано с 15% снижением активности связанного комплекса I / III в цепи переноса электронов , что считается критическим фактором в развитии болезни Паркинсона. [26]

Безалкогольная жировая болезнь печени и сердечная недостаточность [ править ]

Недавно сообщалось , что в неалкогольной жировой болезни печени [27] и сердечной недостаточности , [28] снижение уровней CL и изменения в ацильной цепи композиции также наблюдается в митохондриальной дисфункцией. Тем не менее, роль CL в процессе старения и ишемии / реперфузии остается спорным.

Болезнь Танжера [ править ]

Болезнь Танжера также связана с аномалиями ХЛ. Танжера заболевание характеризуется очень низкой в плазме крови уровней липопротеинов высокой плотности (HDL) холестерина ( «хорошего холестерина»), накопление сложных эфиров холестерина в тканях, а также повышенный риск развития сердечно - сосудистых заболеваний . [29] В отличие от синдрома Барта, болезнь Танжера в основном вызывается аномально повышенной выработкой CL. Исследования показывают, что при болезни Танжера уровень ХЛ увеличивается в три-пять раз. [30] Поскольку повышенный уровень ХЛ может усилить окисление холестерина, а затем образование оксистеринов.следовательно, увеличивает отток холестерина. Этот процесс может функционировать как механизм ускользания от избытка холестерина из клетки.

Диабет [ править ]

Сердечные заболевания в два раза чаще встречаются у людей с диабетом. У диабетиков сердечно-сосудистые осложнения возникают в более раннем возрасте и часто приводят к преждевременной смерти, что делает сердечные заболевания главным убийцей диабетиков. Было обнаружено, что кардиолипин недостаточен в сердце на самых ранних стадиях диабета, возможно, из-за фермента, переваривающего липиды, который становится более активным в сердечной мышце, страдающей диабетом. [31]

Сифилис [ править ]

Кардиолипин из коровьего сердца используется в качестве антигена в тесте Вассермана на сифилис . Антитела к кардиолипину также могут быть увеличены при многих других состояниях, включая системную красную волчанку, малярию и туберкулез, поэтому этот тест не является специфичным.

ВИЧ-1 [ править ]

Вирус иммунодефицита человека -1 (ВИЧ-1) инфицировал более 60 миллионов человек во всем мире. Гликопротеин оболочки ВИЧ-1 содержит по крайней мере четыре сайта для нейтрализующих антител. Среди этих сайтов проксимальная к мембране область (MPR) особенно привлекательна в качестве мишени для антител, поскольку она способствует проникновению вируса в Т-клетки и является высококонсервативной среди вирусных штаммов. [32] Однако обнаружено, что два антитела, направленные против 2F5, 4E10 в MPR, реагируют с аутоантигенами, включая кардиолипин. Таким образом, такие антитела сложно вызвать вакцинацией. [33]

Рак [ править ]

Отто Генрих Варбург впервые предположил, что рак возник в результате необратимого повреждения митохондриального дыхания, но структурная основа этого повреждения остается неуловимой. Поскольку кардиолипин является важным фосфолипидом, который обнаруживается почти исключительно во внутренней митохондриальной мембране и очень важен для поддержания функции митохондрий, предполагается, что нарушения ХЛ могут нарушать функцию митохондрий и биоэнергетику. Исследование [34], опубликованное в 2008 г. на опухолях мозга мышей, подтверждающее теорию рака Варбурга, показывает серьезные отклонения в содержании или составе ХЛ во всех опухолях.

Антифосфолипидный синдром [ править ]

Пациенты с антикардиолипиновыми антителами ( антифосфолипидный синдром ) могут иметь рецидивирующие тромботические события даже в раннем возрасте от среднего до позднего подросткового возраста. Эти события могут происходить в сосудах, в которых тромбоз может быть относительно редко, например, в печеночных или почечных венах. Эти антитела обычно обнаруживаются у молодых женщин с повторяющимися самопроизвольными абортами. При аутоиммунном заболевании, опосредованном антикардиолипином, распознавание зависит от аполипопротеина H. [35]

Дополнительные антикардиолипиновые заболевания [ править ]

Бартонеллезная инфекция [ править ]

Бартонеллез - это серьезная хроническая бактериальная инфекция, которой подвержены как кошки, так и люди. Спинелла обнаружила, что у одного пациента с bartonella henselae также были антитела к кардиолипину, что позволяет предположить, что бартонелла может запускать их производство. [36]

Синдром хронической усталости [ править ]

Синдром хронической усталости - изнурительное заболевание неизвестной причины, которое часто возникает после острой вирусной инфекции. Согласно одному исследованию, 95% пациентов с CFS имеют антитела к кардиолипину. [37]

См. Также [ править ]

  • Фосфатидилглицерин

Ссылки [ править ]

  1. ^ Пэнгборн М. (1942). «Выделение и очистка серологически активного фосфолипида из говяжьего сердца». J. Biol. Chem . 143 : 247–256.
  2. ^ a b М. Новицки; М. Френтцен (2005). «Кардиолипинсинтаза Arabidopsis thaliana» . Письма FEBS . 579 (10): 2161–2165. DOI : 10.1016 / j.febslet.2005.03.007 . PMID 15811335 . S2CID 21937549 .  
  3. ^ a b М. Новицки (2006). «Характеристика кардиолипинсинтазы из Arabidopsis thaliana» . Кандидат наук. Диссертация, RWTH-Aachen University . Архивировано из оригинала на 2011-10-05 . Проверено 11 июля 2011 .
  4. ^ Майкл ШЛАЙМ; Стюарт БРОДИ; Карл И ХОСТЕТЛЕР (март 1993 г.). «Митохондриальный кардиолипин у различных эукариот» . Европейский журнал биохимии . 212 (3): 727–733. DOI : 10.1111 / j.1432-1033.1993.tb17711.x . PMID 8385010 . [ мертвая ссылка ]
  5. ^ Schlame М, Хорват л, Vigh л (1994). «Взаимосвязь между липидным насыщением и липид-белковым взаимодействием в митохондриях печени, модифицированных каталитическим гидрированием со ссылкой на молекулярные виды кардиолипина» . Биохим. Дж . 265 (1): 79–85. DOI : 10.1042 / bj2650079 . PMC 1136616 . PMID 2154183 .  
  6. ^ Erbrich U, Науджок A, Petschel K, Zimmermann HW (1982). «Флуоресцентное окрашивание митохондрий в живых HeLa- и LM-клетках новыми акридиновыми красителями». Гистохимия . 74 (1): 1–7. DOI : 10.1007 / BF00495046 . PMID 7085344 . S2CID 19343056 .  
  7. ^ a b Томас Х. Хейнс ; Норберт А. Денчер (2002). «Кардиолипин: ловушка протонов для окислительного фосфорилирования» . FEBS Lett . 528 (1–3): 35–39. DOI : 10.1016 / S0014-5793 (02) 03292-1 . PMID 12297275 . S2CID 39841617 .  
  8. ^ М. Гарсиафернандес; Д. Чеккарелли; У Мускателло (2004). «Использование флуоресцентного красителя 10-N-нонилакридинового оранжевого в количественных и локальных анализах кардиолипина: исследование на различных экспериментальных моделях». Аналитическая биохимия . 328 (2): 174–180. DOI : 10.1016 / j.ab.2004.01.020 . PMID 15113694 . 
  9. ^ Якобсона Дж, Duchen М.Р., Heales SJ (2002). «Внутриклеточное распределение флуоресцентного красителя нонилакридинового оранжевого реагирует на потенциал митохондриальной мембраны: значение для анализа кардиолипина и митохондрий». Массачусетс. J. Neurochem . 82 (2): 224–233. DOI : 10.1046 / j.1471-4159.2002.00945.x . PMID 12124423 . 
  10. ^ Keij JF, Bell-Prince C, Штайнкамп JA (2000). «Окрашивание митохондриальных мембран 10-нонилакридиновым оранжевым, MitoFluor Green и Mito-Tracker Green зависит от лекарств, изменяющих потенциал митохондриальной мембраны» . Цитометрия . 39 (3): 203–210. DOI : 10.1002 / (SICI) 1097-0320 (20000301) 39: 3 <203 :: AID-CYTO5> 3.0.CO; 2-Z . PMID 10685077 . 
  11. ^ Чжан, J; Диксон Дж. Э. (8 июня 2011 г.). «Митохондриальная фосфатаза PTPMT1 необходима для биосинтеза кардиолипина» . Cell Metab . 13 (6): 690–700. DOI : 10.1016 / j.cmet.2011.04.007 . PMC 3119201 . PMID 21641550 .  
  12. ^ RH Houtkooper; FM ВАЗ (2008). «Кардиолипин, сердце митохондриального метаболизма». Клетка. Мол. Life Sci . 65 (16): 2493–2506. DOI : 10.1007 / s00018-008-8030-5 . PMID 18425414 . S2CID 33856581 .  
  13. ^ Грегор Cevc (1993-08-02). Справочник по фосфолипидам . п. 783. ISBN. 978-0-8247-9050-9.
  14. ^ Антонио Ортис; Дж. Антуанетта Киллиан; Арье Дж. Верклей; Ян Вильшут (1999). «Слияние мембран и фазовый переход от пластинчатого к инвертированному-гексагональному в системах кардиолипиновых везикул, индуцированных двухвалентными катионами» . Биофизический журнал . 77 (4): 2003–2014. DOI : 10.1016 / S0006-3495 (99) 77041-4 . PMC 1300481 . PMID 10512820 .  
  15. ↑ Baltazar Gomez Jr .; Нил С. Робинсон (1999). «Фосфолипазное переваривание связанного кардиолипина обратимо инактивирует бычий цитохром bc1». Биохимия . 38 (28): 9031–9038. DOI : 10.1021 / bi990603r . PMID 10413476 . 
  16. ^ Эбл KS, Coleman WB, Hantgan RR, Cunningham CC (1990). «Тесно связанный кардиолипин в митохондриальной АТФ-синтазе сердца крупного рогатого скота по данным спектроскопии ядерного магнитного резонанса 31P». J. Biol. Chem . 265 (32): 19434–19440. PMID 2147180 . 
  17. ^ Paradies, G; Петросилло, G; Paradies, V; Руджеро, FM (2009). «Роль перекисного окисления кардиолипина и Ca2 + в митохондриальной дисфункции и болезни». Клеточный кальций . 45 (6): 643–650. DOI : 10.1016 / j.ceca.2009.03.012 . PMID 19368971 . 
  18. ↑ Наталья Анатольевна Беликова; и другие. (2006). «Пероксидазная активность и структурные переходы цитохрома c, связанного с кардиолипин-содержащими мембранами» . Биохимия . 45 (15): 4998–5009. DOI : 10.1021 / bi0525573 . PMC 2527545 . PMID 16605268 .  
  19. ^ Райан, Тэмми; Бамм, Владимир В .; Stykel, Morgan G .; Coackley, Carla L .; Хамфрис, Кайла М .; Джеймисон-Уильямс, Рианнон; Амбасудхан, Раджеш; Mosser, Dick D .; Липтон, Стюарт А. (26 февраля 2018 г.). «Воздействие кардиолипина на внешнюю митохондриальную мембрану модулирует α-синуклеин» . Nature Communications . 9 (1): 817. DOI : 10.1038 / s41467-018-03241-9 . ISSN 2041-1723 . PMC 5827019 . PMID 29483518 .   
  20. ^ Xu Y .; Malhotra A .; Ren M .; Шламе М. (2006). «Ферментативная функция тафаззина» . J. Biol. Chem . 281 (51): 39217–39224. DOI : 10.1074 / jbc.M606100200 . PMID 17082194 . 
  21. ^ Gonzalvez F. (2013). «Синдром Барта: клеточная компенсация митохондриальной дисфункции и ингибирование апоптоза из-за изменений ремоделирования кардиолипина, связанных с мутацией гена тафаззина (TAZ)» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Молекулярная основа болезни . 1832 (8): 1194–1206. DOI : 10.1016 / j.bbadis.2013.03.005 . PMID 23523468 . 
  22. Перейти ↑ Beal MF (2003). «Митохондрии, окислительное повреждение и воспаление при болезни Паркинсона». Ann NY Acad Sci . 991 : 120–131. DOI : 10.1111 / j.1749-6632.2003.tb07470.x . PMID 12846981 . 
  23. ^ Дженнер П. (1991). «Окислительный стресс как причина болезни Паркинсона». Acta Neurol Scand Suppl . 136 : 6–15. DOI : 10.1002 / ana.10483 . PMID 12666096 . S2CID 29915368 .  
  24. ^ Руджьеро ЧМ, Cafagna Ж, Petruzzella В, Gadaleta М.Н., Quagliariello Е (1991). «Липидный состав синаптических и несинаптических митохондрий мозга крысы и эффект старения». J Neurochem . 59 (2): 487–491. DOI : 10.1111 / j.1471-4159.1992.tb09396.x . PMID 1629722 . 
  25. ^ Эллис CE, Мерфи EJ, Митчелл, округ Колумбия, Головко М.Ю., Скаглиа F, Барсело-Коблин, GC, Nussbaum RL (2005). «Митохондриальные липидные аномалии и нарушение цепи переноса электронов у мышей, лишенных α-синуклеина» . Mol Cell Biol . 25 (22): 10190–10201. DOI : 10.1128 / MCB.25.22.10190-10201.2005 . PMC 1280279 . PMID 16260631 .  
  26. Перейти ↑ Dawson TM, Dawson VL (2003). «Молекулярные пути нейродегенерации при болезни Паркинсона». Наука . 302 (5646): 819–822. DOI : 10.1126 / science.1087753 . PMID 14593166 . S2CID 35486083 .  
  27. ^ Petrosillo G .; Portincasa P .; Grattagliano I .; Казанова Г .; Matera M .; Руджеро FM; Ferri D .; Паради Г. (2007). «Митохондриальная дисфункция у крыс с неалкогольной жировой болезнью печени: участие комплекса I, активных форм кислорода и кардиолипина». Биохим. Биофиз. Acta . 1767 (10): 1260–1267. DOI : 10.1016 / j.bbabio.2007.07.011 . PMID 17900521 . 
  28. ^ Sparagna GC; Chicco AJ; Мерфи RC; Бристоу MR; Johnson CA; Rees ML; Maxey ML; McCune SA; Мур Р.Л. (2007). «Потеря сердечного тетралинолеоил кардиолипина при сердечной недостаточности человека и экспериментальной сердечной недостаточности» . J. Lipid Res . 48 (7): 1559–1570. DOI : 10,1194 / jlr.M600551-JLR200 . PMID 17426348 . 
  29. ^ Oram JF (2000). «Болезнь Танжера и ABCA1». Биохим. Биофиз. Acta . 1529 (1–3): 321–330. DOI : 10.1016 / S1388-1981 (00) 00157-8 . PMID 11111099 . 
  30. ^ Фобкер М .; Voss R .; Reinecke H .; Crone C .; Assmann G .; Уолтер М. (2001). «Накопление кардиолипина и лизокардиолипина в фибробластах субъектов с болезнью Танжера» . FEBS Lett . 500 (3): 157–162. DOI : 10.1016 / S0014-5793 (01) 02578-9 . PMID 11445077 . S2CID 38288370 .  
  31. ^ Сяньлинь Хань; и другие. (2007). «Изменения в содержании и составе кардиолипина миокарда происходят на самых ранних стадиях диабета: исследование липидомики с дробовиком» . Биохимия . 46 (21): 6417–6428. DOI : 10.1021 / bi7004015 . PMC 2139909 . PMID 17487985 .  
  32. ^ Gary J. Набель (2005). «Иммунология: близко к краю: нейтрализация оболочки ВИЧ-1» . Наука . 308 (5730): 1878–1879. DOI : 10.1126 / science.1114854 . PMID 15976295 . S2CID 27891438 .  
  33. ^ JM Бинли; и другие. (2004). «Комплексный анализ нейтрализации перекрестной клады панели моноклональных антител против вируса иммунодефицита человека типа 1» . J. Virol . 78 (23): 13232–13252. DOI : 10,1128 / JVI.78.23.13232-13252.2004 . PMC 524984 . PMID 15542675 .  
  34. ^ Майкл А. Кибиш; и другие. (2008). «Кардиолипин и аномалии цепи переноса электронов в митохондриях опухолей головного мозга мышей: липидомные данные, подтверждающие теорию рака Варбурга» . Журнал липидных исследований . 49 (12): 2545–2556. DOI : 10,1194 / jlr.M800319-JLR200 . PMC 2582368 . PMID 18703489 .  
  35. ^ McNeil HP, Simpson RJ, Chesterman CN, Krilis SA (1990). «Антифосфолипидные антитела направлены против сложного антигена, который включает липид-связывающий ингибитор свертывания крови: бета 2-гликопротеин I (аполипопротеин H)» . Proc. Natl. Акад. Sci. США . 87 (11): 4120–4. DOI : 10.1073 / pnas.87.11.4120 . PMC 54059 . PMID 2349221 .  
  36. ^ Spinella A, Lumetti F, Sandri G, Cestelli V, Mascia MT. Помимо болезни кошачьих царапин: отчет о болезни бартонеллы, имитирующей васкулит. Case Rep Infect Dis. 2012; 2012: 354625.
  37. ^ Hokama Y, Campora CE, Hara C, Kuribayashi T, Le Huynh D, Yabusaki K. Антикардиолипиновые антитела в сыворотке крови пациентов с диагностированным синдромом хронической усталости. Анал J Clin Lab. 2009; 23 (4): 210-2.

Внешние ссылки [ править ]

  • Кардиолипин в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
  • Кардиолипин (дифосфатидилглицерин)