Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Комплекс сукцинатдегидрогеназы, показывающий несколько кофакторов, включая флавин , центры железо-сера и гем .

Кофактором является не - белок , химическое соединение или металлический ион , который требуется для фермента «s активности в качестве катализатора (катализатор представляет собой вещество , которое увеличивает скорость в химической реакции ). Кофакторы можно рассматривать как «вспомогательные молекулы», которые помогают в биохимических преобразованиях. Скорость, с которой это происходит, охарактеризована в области исследований, называемой кинетикой ферментов . Кофакторы обычно отличаются от лигандов тем, что они часто получают свою функцию, оставаясь связанными.

Кофакторы можно разделить на два типа: неорганические ионы и сложные органические молекулы, называемые коферментами. [1] Коферменты в основном получены из витаминов и других необходимых органических питательных веществ в небольших количествах. (Обратите внимание, что некоторые ученые ограничивают использование термина «кофактор» неорганическими веществами; сюда включены оба типа [2] [3] ).

Коферменты делятся на два типа. Первая называется «простетической группой», которая состоит из кофермента, который прочно или даже ковалентно и постоянно связан с белком. [4] Второй тип коферментов называется «косубстратами» и временно связывается с белком. В какой-то момент косубстраты могут высвобождаться из белка, а затем снова связываться. И простетические группы, и косубстраты выполняют одну и ту же функцию, которая заключается в облегчении реакции ферментов и белка. Неактивный фермент без кофактора называется апоферментом , а полный фермент с кофактором называется холоэнзимом . [5](Обратите внимание, что Международный союз теоретической и прикладной химии (IUPAC) определяет термин «кофермент» несколько иначе, а именно как низкомолекулярное небелковое органическое соединение, которое слабо связано и участвует в ферментативных реакциях в качестве диссоциируемого носителя химические группы или электроны; простетическая группа определяется как прочно связанная неполипептидная единица в белке, которая регенерируется при каждом ферментативном обороте.)

Для некоторых ферментов или ферментных комплексов требуется несколько кофакторов. Например, для мультиферментной комплексной пируватдегидрогеназы [6] на стыке гликолиза и цикла лимонной кислоты требуется пять органических кофакторов и один ион металла: слабосвязанный тиаминпирофосфат (TPP), ковалентно связанный липоамид и флавинадениндинуклеотид (FAD), косубстраты. никотинамидадениндинуклеотид (NAD + ) и кофермент A (CoA), а также ион металла (Mg 2+ ). [7]

Органические кофакторы часто представляют собой витамины или сделаны из витаминов. Многие из них содержат нуклеотид- аденозинмонофосфат (АМФ) как часть своей структуры, например, АТФ , кофермент A , FAD и NAD + . Эта общая структура может отражать общее эволюционное происхождение рибозимов в древнем мире РНК . Было высказано предположение, что часть молекулы АМФ можно рассматривать как своего рода «ручку», с помощью которой фермент может «захватывать» кофермент, чтобы переключать его между различными каталитическими центрами. [8]

Классификация [ править ]

Кофакторы можно разделить на две основные группы: органические кофакторы , такие как флавин или гем ; и неорганические кофакторы , такие как ионы металлов Mg 2+ , Cu + , Mn 2+ и кластеры железо-сера .

Органические кофакторы иногда делят на коферменты и простетические группы . Термин «кофермент» относится конкретно к ферментам и, как таковой, к функциональным свойствам белка. С другой стороны, «простетическая группа» подчеркивает природу связывания кофактора с белком (плотное или ковалентное) и, таким образом, относится к структурному свойству. В разных источниках даются несколько разные определения коферментов, кофакторов и простетических групп. Некоторые рассматривают прочно связанные органические молекулы как простетические группы, а не как коферменты, в то время как другие определяют все небелковые органические молекулы, необходимые для активности фермента, как коферменты и классифицируют те, которые прочно связаны, как коферментные простетические группы. Эти термины часто используются нечетко.

В письме 1980 г. в Trends in Biochemistry Sciences отмечалось путаница в литературе и, по сути, произвольное различие между простетическими группами и группой коферментов, и была предложена следующая схема. Здесь кофакторы были определены как дополнительное вещество помимо белка и субстрата , которое требуется для активности фермента, и простетическая группа как вещество, которое проходит весь свой каталитический цикл, присоединяясь к одной молекуле фермента. Однако автор не смог прийти к единому всеобъемлющему определению «кофермента» и предложил исключить этот термин из использования в литературе. [9]

Неорганические кофакторы [ править ]

Ионы металлов [ править ]

Дополнительная информация: Металлопротеин

Металлические ионы являются общими кофакторов. [10] Изучение этих кофакторов относится к области биоинорганической химии . В питании список основных микроэлементов отражает их роль в качестве кофакторов. У людей в этот список обычно входят железо , магний , марганец , кобальт , медь , цинк и молибден . [11] Хотя дефицит хрома вызывает нарушение толерантности к глюкозе , человеческий фермент, который использует этот металл в качестве кофактора, не обнаружен.[12] [13] Йод также является важным микроэлементом, но этот элемент используется как часть структуры гормонов щитовидной железы, а не как кофактор фермента. [14] Кальций - еще один особый случай, поскольку он требуется как компонент рациона человека, и он необходим для полной активности многих ферментов, таких как синтаза оксида азота , протеинфосфатазы и аденилаткиназа , но кальций активирует Эти ферменты участвуют в аллостерической регуляции , часто связываясь с этими ферментами в комплексе с кальмодулином . [15] Таким образом, кальций является сигнальным сигналом клетки.молекула, и обычно не считается кофактором ферментов, которые она регулирует. [16]

Другие организмы требуют дополнительных металлов в качестве фермента кофакторов, таких , как ванадий в нитрогеназе из азотфиксирующих бактерий рода Azotobacter , [17] вольфрам в альдегиде ферредоксин оксидоредуктазе из термофильных Архейского Pyrococcus furiosus , [18] и даже кадмий в карбоангидраза морской диатомеи Thalassiosira weissflogii . [19] [20]

Во многих случаях кофактор включает как неорганический, так и органический компонент. Одним из разнообразных примеров являются гемовые белки, которые состоят из порфиринового кольца, координированного с железом . [21]

ИонПримеры ферментов, содержащих этот ион
МедьЦитохромоксидаза
Железо или железоКаталаза,
цитохром (через гем ),
нитрогеназа,
гидрогеназа
МагнийГлюкозо-6-фосфатаза
Гексокиназа
ДНК-полимераза
МарганецАргиназа
МолибденНитратредуктаза
Нитрогеназа
НикельУреаза
ЦинкАлкогольдегидрогеназа
Карбоангидраза
ДНК-полимераза
Простой кластер [Fe 2 S 2 ], содержащий два атома железа и два атома серы, координированных четырьмя белковыми остатками цистеина.

Железо-серные кластеры [ править ]

Дополнительная информация: железо-серный белок

Кластеры железо-сера представляют собой комплексы атомов железа и серы, удерживаемые в белках цистеинильными остатками. Они играют как структурные, так и функциональные роли, включая перенос электронов, окислительно-восстановительное зондирование, а также в качестве структурных модулей. [22]

Органический [ править ]

Органические кофакторы - это небольшие органические молекулы (обычно с молекулярной массой менее 1000 Да), которые могут быть либо слабо, либо прочно связаны с ферментом и непосредственно участвовать в реакции. [5] [23] [24] [25] В последнем случае, когда его трудно удалить без денатурирования фермента, его можно назвать простетической группой . Важно подчеркнуть, что нет четкого разделения между слабо и прочно связанными кофакторами. [5] Действительно, многие из них, такие как НАД +, могут быть прочно связаны с некоторыми ферментами, в то время как с другими - слабо. [5] Другим примером является пирофосфат тиамина (TPP), который прочно связан в транскетолазе.или пируватдекарбоксилаза , в то время как она менее прочно связана в пируватдегидрогеназе . [26] Другие коферменты, например, флавинадениндинуклеотид (FAD), биотин и липоамид , тесно связаны. [27] Плотно связанные кофакторы, как правило, регенерируются в течение одного реакционного цикла, тогда как непрочно связанные кофакторы могут быть регенерированы в последующей реакции, катализируемой другим ферментом. В последнем случае кофактор также можно рассматривать как субстрат или косубстрат.

Витамины могут служить предшественниками многих органических кофакторов (например, витаминов B 1 , B 2 , B 6 , B 12 , ниацина , фолиевой кислоты ) или самих коферментов (например, витамина C ). Однако у витаминов есть и другие функции в организме. [28] Многие органические кофакторы также содержат нуклеотиды , такие как электронные переносчики НАД и ФАД , и кофермент А , который несет ацильную группу.группы. Большинство этих кофакторов встречается у самых разных видов, а некоторые универсальны для всех форм жизни. Исключением из этого широкого распространения является группа уникальных кофакторов, которые эволюционировали в метаногенах , которые ограничены этой группой архей . [29]

Витамины и производные [ править ]

КофакторВитаминДополнительный компонентПереданы химические группыРаспределение
Пирофосфат тиамина [30]Тиамин (B 1 )пирофосфат2-углеродные группы, α-расщеплениеБактерии , археи и эукариоты
НАД + и НАДФ + [31]Ниацин (B 3 )ADPЭлектроныБактерии , археи и эукариоты
Пиридоксальфосфат [32]Пиридоксин (B 6 )НиктоАмино и карбоксильные группыБактерии , археи и эукариоты
Метилкобаламин [33]Витамин B 12Метильная группаацильные группыБактерии , археи и эукариоты
Кобаламин [5]Кобаламин (B 12 )Никтоводород , алкильные группыБактерии , археи и эукариоты
Биотин [34]Биотин (H)НиктоCO 2Бактерии , археи и эукариоты
Коэнзим А [35]Пантотеновая кислота (B 5 )ADPАцетильная группа и другие ацильные группыБактерии , археи и эукариоты
Тетрагидрофолиевая кислота [36]Фолиевая кислота (B 9 )Остатки глутаматаМетильная , формильная , метиленовая и формино-группыБактерии , археи и эукариоты
Менахинон [37]Витамин КНиктоКарбонильная группа и электроныБактерии , археи и эукариоты
Аскорбиновая кислота [38]Витамин СНиктоЭлектроныБактерии , археи и эукариоты
Флавинмононуклеотид [39]Рибофлавин (B 2 )НиктоЭлектроныБактерии , археи и эукариоты
Флавинадениндинуклеотид [39]Рибофлавин (B 2 )ADPЭлектроныБактерии , археи и эукариоты
Коэнзим F420 [40]Рибофлавин (B 2 )АминокислотыЭлектроныМетаногены и некоторые бактерии

Без витаминов [ править ]

КофакторПереданы химические группыРаспределение
Аденозинтрифосфат [41]Фосфатная группаБактерии , археи и эукариоты
S-аденозилметионин [42]Метильная группаБактерии , археи и эукариоты
Коэнзим B [43]ЭлектроныМетаногены
Коэнзим M [44] [45]Метильная группаМетаногены
Коэнзим Q [46]ЭлектроныБактерии , археи и эукариоты
Цитидинтрифосфат [47]Диацилглицерины и головные группы липидовБактерии , археи и эукариоты
Глутатион [48] [49]ЭлектроныНекоторые бактерии и большинство эукариот
Гем [50]ЭлектроныБактерии , археи и эукариоты
Липоамид [5]Электроны , ацильные группыБактерии , археи и эукариоты
Метанофуран [51]Формильная группаМетаногены
Молибдоптерин [52] [53]Атомы кислородаБактерии , археи и эукариоты
Нуклеотидные сахара [54]МоносахаридыБактерии , археи и эукариоты
3'-Фосфоаденозин-5'-фосфосульфат [55]Сульфатная группаБактерии , археи и эукариоты
Пирролохинолинхинон [56]ЭлектроныБактерии
Тетрагидробиоптерин [57]Атом кислорода и электроныБактерии , археи и эукариоты
Тетрагидрометаноптерин [58]Метильная группаМетаногены

Кофакторы как промежуточные продукты метаболизма [ править ]

В окислительно - восстановительных реакциях никотинамидадениндинуклеотида .

Метаболизм включает в себя широкий спектр химических реакций, но большинство из них подпадают под несколько основных типов реакций, которые включают перенос функциональных групп . [59] Эта общая химия позволяет клеткам использовать небольшой набор промежуточных продуктов метаболизма для переноса химических групп между различными реакциями. [60] Эти промежуточные соединения с переносом группы представляют собой слабосвязанные органические кофакторы, часто называемые коферментами .

Каждый класс реакции передачи группы осуществляется определенным кофактором, который является субстратом для набора ферментов, которые его производят, и набора ферментов, которые его потребляют. Примером этого являются дегидрогеназы, которые используют никотинамидадениндинуклеотид (НАД + ) в качестве кофактора. Здесь сотни отдельных типов ферментов удаляют электроны со своих субстратов и восстанавливают НАД + до НАДН. Этот восстановленный кофактор затем является субстратом для любой из редуктаз в клетке, которой требуются электроны для восстановления своих субстратов. [31]

Следовательно, эти кофакторы постоянно рециркулируются в процессе метаболизма . Например, общее количество АТФ в организме человека составляет около 0,1  моль . Этот АТФ постоянно расщепляется на АДФ, а затем снова превращается в АТФ. Таким образом, в любой момент времени общее количество АТФ + АДФ остается довольно постоянным. Энергия, используемая человеческими клетками, требует гидролиза от 100 до 150 моль АТФ в день, что составляет от 50 до 75 кг. В типичных ситуациях люди расходуют АТФ в течение дня. [61] Это означает, что каждая молекула АТФ перерабатывается от 1000 до 1500 раз в день.

Эволюция [ править ]

Дополнительная информация: Абиогенез

Органические кофакторы, такие как АТФ и НАДН , присутствуют во всех известных формах жизни и составляют основную часть метаболизма . Такое универсальное сохранение указывает на то, что эти молекулы эволюционировали очень рано в процессе развития живых существ. [62] Таким образом, по крайней мере, некоторые из нынешнего набора кофакторов могли присутствовать в последнем универсальном предке , который жил около 4 миллиардов лет назад. [63] [64]

Органические кофакторы могли присутствовать даже раньше в истории жизни на Земле. [65] Нуклеотид аденозин присутствует в кофакторах, которые катализируют многие основные метаболические реакции, такие как перенос метильных, ацильных и фосфорильных групп, а также окислительно-восстановительные реакции. Этот повсеместный химический каркас, следовательно, был предложен как остаток мира РНК , с ранними рибозимами, эволюционировавшими для связывания ограниченного набора нуклеотидов и родственных соединений. [66] [67]Считается, что кофакторы на основе аденозина действуют как взаимозаменяемые адаптеры, которые позволяют ферментам и рибозимам связывать новые кофакторы посредством небольших модификаций в существующих аденозин-связывающих доменах , которые изначально эволюционировали для связывания другого кофактора. [8] Этот процесс адаптации предварительно развитой структуры для нового использования известен как эксаптация .

Вычислительный метод IPRO недавно предсказал мутации, которые экспериментально переключали кофакторную специфичность ксилозоредуктазы Candida boidinii с НАДФН на НАДН. [68]

История [ править ]

Дополнительная информация: История биохимии.

Первым органическим кофактором, который был обнаружен, был НАД + , который был идентифицирован Артуром Харденом и Уильямом Янгом 1906. [69] Они заметили, что добавление вареного и фильтрованного дрожжевого экстракта значительно ускоряет спиртовое брожение в некипяченых дрожжевых экстрактах. Они назвали неустановленный фактор, ответственный за этот эффект, коферментом . В результате долгой и сложной очистки от дрожжевых экстрактов этот термостабильный фактор был идентифицирован Гансом фон Эйлер-Челпином как нуклеотидный фосфат сахара . [70] Другие кофакторы были идентифицированы в начале 20 века, при этом АТФ был выделен в 1929 году Карлом Ломаном,[71] и кофермент А, открытый в 1945 году Фрицем Альбертом Липманном . [72]

Функции этих молекул сначала были загадочными, но в 1936 году Отто Генрих Варбург определил функцию НАД + в переносе гидрида. [73] За этим открытием в начале 1940-х годов последовала работа Германа Калькара , который установил связь между окислением сахаров и образованием АТФ. [74] Это подтвердило центральную роль АТФ в передаче энергии, которая была предложена Фрицем Альбертом Липманном в 1941 году. [75] Позже, в 1949 году, Моррис Фридкин и Альберт Л. Ленингер доказали, что НАД + связаны метаболическими путями, такими как лимонная кислота. кислотный цикл и синтез АТФ. [76]

Кофакторы, полученные из белков [ править ]

В ряде ферментов фрагмент, который действует как кофактор, образуется в результате посттрансляционной модификации части последовательности белка. Это часто заменяет потребность во внешнем связывающем факторе, таком как ион металла, для функции белка. Возможные модификации могут включать окисление ароматических остатков, связывание между остатками, расщепление или образование кольца. [77] Эти изменения отличаются от других посттрансляционных модификаций белков, таких как фосфорилирование , метилирование или гликозилирование, тем, что аминокислоты обычно приобретают новые функции. Это увеличивает функциональность белка; немодифицированные аминокислоты обычно ограничиваются кислотно-основными реакциями, и изменение остатков может дать белку электрофильные участки или способность стабилизировать свободные радикалы.[77] Примеры получения кофактора включают триптофан триптофилхинон (TTQ), полученный из двух боковых цепей триптофана, [78] и 4-метилиден-имидазол-5-он (MIO), полученный из мотива Ala-Ser-Gly. [79] Характеристика кофакторов, полученных из белков, проводится с помощью рентгеновской кристаллографии и масс-спектроскопии ; структурные данные необходимы, потому что секвенирование не позволяет легко идентифицировать измененные сайты.

Неферментные кофакторы [ править ]

Этот термин используется в других областях биологии для более широкого обозначения небелковых (или даже белковых) молекул, которые либо активируют, либо ингибируют, либо необходимы для функционирования белка. Например, лиганды, такие как гормоны, которые связываются с белками рецепторов и активируют их, называются кофакторами или коактиваторами, тогда как молекулы, которые ингибируют белки рецепторов, называются корепрессорами. Одним из таких примеров является семейство рецепторов, связанных с G-белком, которые часто встречаются в сенсорных нейронах. Связывание лиганда с рецепторами активирует G-белок, который затем активирует фермент для активации эффектора. [80]Чтобы избежать путаницы, было предложено, чтобы такие белки, которые имеют активацию или репрессию, опосредованную связыванием лиганда, называть корегуляторами. [81]

См. Также [ править ]

  • Ферментный катализ
  • Неорганическая химия
  • Металлоорганическая химия
  • Биоорганометаллическая химия
  • Кофактор инженерия

Ссылки [ править ]

  1. ^ Хасим, Онн (2010). Коэнзим, кофактор и протезная группа - неоднозначный биохимический жаргон . Куала-Лумпур: Биохимическое образование. С. 93–94.
  2. ^ «коферменты и кофакторы» . Проверено 17 ноября 2007 .[ мертвая ссылка ]
  3. ^ "Ферментные кофакторы" . Архивировано из оригинала на 2003-05-05 . Проверено 17 ноября 2007 .
  4. Перейти ↑ Nelson D (2008). Принципы биохимии Ленингера . Нью-Йорк: WH Freeman and Company. п. 184.
  5. ^ a b c d e f Sauke DJ, Metzler DE, Metzler CM (2001). Биохимия: химические реакции живых клеток (2-е изд.). Сан-Диего: Harcourt / Academic Press. ISBN 978-0-12-492540-3.
  6. Перейти ↑ Jordan F, Patel MS (2004). Тиамин: каталитические механизмы при нормальных и болезненных состояниях . Нью-Йорк, Нью-Йорк: Марсель Деккер. п. 588. ISBN. 978-0-8247-4062-7.
  7. ^ "Комплекс пируватдегидрогеназы" . Химия LibreTexts . 2013-10-02 . Проверено 10 мая 2017 .
  8. ^ a b Денессиук К.А., Рантанен В.В., Джонсон М.С. (август 2001 г.). «Распознавание аденина: мотив, присутствующий в ATP-, CoA-, NAD-, NADP- и FAD-зависимых белках». Белки . 44 (3): 282–91. DOI : 10.1002 / prot.1093 . PMID 11455601 . 
  9. Перейти ↑ Bryce (март 1979 г.). «SAM - семантика и непонимание». Trends Biochem. Sci . 4 (3): N62 – N63. DOI : 10.1016 / 0968-0004 (79) 90255-X .
  10. ^ «Биохимия: ферменты: классификация и катализ (кофакторы)» . vle.du.ac.in . Проверено 7 февраля 2018 .[ постоянная мертвая ссылка ]
  11. ^ Aggett PJ (август 1985). «Физиология и метаболизм основных микроэлементов: очерк». Клиники эндокринологии и обмена веществ . 14 (3): 513–43. DOI : 10.1016 / S0300-595X (85) 80005-0 . PMID 3905079 . 
  12. Перейти ↑ Stearns DM (2000). «Является ли хром незаменимым металлом в следовых количествах?». БиоФакторы . 11 (3): 149–62. DOI : 10.1002 / biof.5520110301 . PMID 10875302 . 
  13. ^ Винсент JB (апрель 2000). «Биохимия хрома» . Журнал питания . 130 (4): 715–8. DOI : 10.1093 / JN / 130.4.715 . PMID 10736319 . 
  14. ↑ Cavalieri RR (апрель 1997 г.). «Метаболизм йода и физиология щитовидной железы: современные концепции». Щитовидная железа . 7 (2): 177–81. DOI : 10.1089 / thy.1997.7.177 . PMID 9133680 . 
  15. Перейти ↑ Clapham DE (2007). «Кальциевая сигнализация». Cell . 131 (6): 1047–58. DOI : 10.1016 / j.cell.2007.11.028 . PMID 18083096 . S2CID 15087548 .  
  16. ^ Ники Я, Йококура Х, Судо Т, Като М, Хидака Х (октябрь 1996). «Са2 + сигнальные и внутриклеточные Са2 + связывающие белки». Журнал биохимии . 120 (4): 685–98. DOI : 10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a021466 . PMID 8947828 . 
  17. ^ Eady RR (июль 1988). «Ванадийсодержащая нитрогеназа Azotobacter». БиоФакторы . 1 (2): 111–6. PMID 3076437 . 
  18. ^ Chan М.К., Mukund S, Клетцин A, Adams MW, Rees DC (март 1995). «Структура гипертермофильного фермента вольфстоптерина, альдегид ферредоксин оксидоредуктазы». Наука . 267 (5203): 1463–9. Bibcode : 1995Sci ... 267.1463C . DOI : 10.1126 / science.7878465 . PMID 7878465 . S2CID 20868012 .  
  19. Перейти ↑ Lane TW, Morel FM (апрель 2000 г.). «Биологическая функция кадмия в морских диатомовых водорослях» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 97 (9): 4627–31. Bibcode : 2000PNAS ... 97.4627L . DOI : 10.1073 / pnas.090091397 . PMC 18283 . PMID 10781068 .  
  20. Перейти ↑ Lane TW, Saito MA, George GN, Pickering IJ, Prince RC, Morel FM (2005). «Биохимия: фермент кадмий из морских диатомовых водорослей». Природа . 435 (7038): 42. Bibcode : 2005Natur.435 ... 42L . DOI : 10.1038 / 435042a . PMID 15875011 . S2CID 52819760 .  
  21. ^ Li T, Bonkovsky HL, Го JT (март 2011). «Структурный анализ гемовых белков: значение для дизайна и прогнозирования» . BMC Структурная биология . 11 : 13. DOI : 10,1186 / 1472-6807-11-13 . PMC 3059290 . PMID 21371326 .  
  22. Перейти ↑ Meyer J (февраль 2008 г.). «Железо-серные белковые складки, химия железо-сера и эволюция». J. Biol. Неорг. Chem . 13 (2): 157–70. DOI : 10.1007 / s00775-007-0318-7 . PMID 17992543 . S2CID 21961142 .  
  23. Перейти ↑ Palmer T (1981). Понимание ферментов . Нью-Йорк: Хорвуд. ISBN 978-0-85312-307-1.
  24. ^ Cox M, Ленинджер AL, Нельсон DR (2000). Принципы биохимии Ленингера (3-е изд.). Нью-Йорк: Издательство Worth. ISBN 978-1-57259-153-0.
  25. Перейти ↑ Farrell SO, Campbell MK (2009). Биохимия (6-е изд.). Тихоокеанская роща: Брукс Коул. ISBN 978-0-495-39041-1.
  26. Перейти ↑ Morey AV, Juni E (июнь 1968 г.). «Исследования природы связывания пирофосфата тиамина с ферментами» . Журнал биологической химии . 243 (11): 3009–19. PMID 4968184 . 
  27. ^ Hanukoglu I (декабрь 2017). «Сохранение интерфейсов фермент-кофермент в FAD и NADP-связывающем адренодоксинредуктазе-А повсеместном ферменте». Журнал молекулярной эволюции . 85 (5–6): 205–218. Bibcode : 2017JMolE..85..205H . DOI : 10.1007 / s00239-017-9821-9 . PMID 29177972 . S2CID 7120148 .  
  28. ^ Боландер FF (2006). «Витамины: не только для ферментов». Curr Opin исследует наркотики . 7 (10): 912–5. PMID 17086936 . 
  29. ^ Rouvière PE, Wolfe RS (июнь 1988). «Новая биохимия метаногенеза» . Журнал биологической химии . 263 (17): 7913–6. PMID 3131330 . 
  30. ^ Франк Р., Leeper FJ, Luisi BF (2007). «Структура, механизм и каталитическая двойственность тиаминзависимых ферментов». Клетка. Мол. Life Sci . 64 (7–8): 892–905. DOI : 10.1007 / s00018-007-6423-5 . PMID 17429582 . S2CID 20415735 .  
  31. ^ a b Pollak N, Dölle C, Ziegler M (2007). «Способность восстанавливать: пиридиновые нуклеотиды - небольшие молекулы с множеством функций» . Биохим. Дж . 402 (2): 205–18. DOI : 10.1042 / BJ20061638 . PMC 1798440 . PMID 17295611 .  
  32. Перейти ↑ Eliot AC, Kirsch JF (2004). «Пиридоксальфосфатные ферменты: механистические, структурные и эволюционные соображения». Анну. Rev. Biochem. 73 : 383–415. DOI : 10.1146 / annurev.biochem.73.011303.074021 . PMID 15189147 .  
  33. Перейти ↑ Banerjee R, Ragsdale SW (2003). «Многоликость витамина B 12 : катализ кобаламин-зависимыми ферментами» . Анну. Rev. Biochem. 72 : 209–47. DOI : 10.1146 / annurev.biochem.72.121801.161828 . PMID 14527323 .  
  34. ^ Jitrapakdee S, Уоллес JC (2003). «Семейство ферментов биотина: консервативные структурные мотивы и перестройки домена». Curr. Protein Pept. Sci . 4 (3): 217–29. DOI : 10.2174 / 1389203033487199 . PMID 12769720 . 
  35. ^ Леонарди R, Чжан Ю.М., Рок СО, Яцковского S (2005). «Коэнзим А: снова в действии». Прог. Lipid Res . 44 (2–3): 125–53. DOI : 10.1016 / j.plipres.2005.04.001 . PMID 15893380 . 
  36. ^ Доннелли JG (июнь 2001). "Фолиевая кислота". Критические обзоры в клинических лабораторных науках . 38 (3): 183–223. DOI : 10.1080 / 20014091084209 . PMID 11451208 . S2CID 218866247 .  
  37. ^ Søballe B, Poole РК (август 1999). «Микробные убихиноны: множественные роли в дыхании, регуляции генов и управлении окислительным стрессом» (PDF) . Микробиология . 145 (8): 1817–30. DOI : 10.1099 / 13500872-145-8-1817 . PMID 10463148 .  
  38. ^ Linster CL, Ван Schaftingen E (2007). «Витамин С. Биосинтез, переработка и разложение у млекопитающих» . FEBS Дж . 274 (1): 1-22. DOI : 10.1111 / j.1742-4658.2006.05607.x . PMID 17222174 . 
  39. ↑ a b Joosten V, van Berkel WJ (2007). «Флавоэнзимы». Curr Opin Chem Biol . 11 (2): 195–202. DOI : 10.1016 / j.cbpa.2007.01.010 . PMID 17275397 . 
  40. Перейти ↑ Mack M, Grill S (2006). «Аналоги рибофлавина и ингибиторы биосинтеза рибофлавина». Прил. Microbiol. Biotechnol . 71 (3): 265–75. DOI : 10.1007 / s00253-006-0421-7 . PMID 16607521 . S2CID 12634062 .  
  41. ^ Багг Т (1997). Введение в химию ферментов и коферментов . Оксфорд: Blackwell Science. С.  95 . ISBN 978-0-86542-793-8.
  42. ^ Чанг PK, Гордон RK, Tal J, Цзэн GC, доктор BP, Pardhasaradhi K, McCann PP (март 1996). «S-аденозилметионин и метилирование». Журнал FASEB . 10 (4): 471–80. DOI : 10.1096 / fasebj.10.4.8647346 . PMID 8647346 . 
  43. Перейти ↑ Noll KM, Rinehart KL, Tanner RS, Wolfe RS (июнь 1986). «Структура компонента B (7-меркаптогептаноилтреонин фосфат) метилкоферментной M метилредуктазной системы Methanobacterium thermoautotrophicum» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 83 (12): 4238–42. Полномочный код : 1986PNAS ... 83.4238N . DOI : 10.1073 / pnas.83.12.4238 . PMC 323707 . PMID 3086878 .  
  44. Перейти ↑ Taylor CD, Wolfe RS (август 1974 г.). «Строение и метилирование кофермента М (HSCH2CH2SO3)» . Журнал биологической химии . 249 (15): 4879–85. PMID 4367810 . 
  45. ^ Болкх WE, Wolfe RS (январь 1979). «Специфичность и биологическое распределение кофермента М (2-меркаптоэтансульфоновая кислота)» . Журнал бактериологии . 137 (1): 256–63. DOI : 10.1128 / JB.137.1.256-263.1979 . PMC 218444 . PMID 104960 .  
  46. ^ Crane FL (декабрь 2001). «Биохимические функции кофермента Q10» . Журнал Американского колледжа питания . 20 (6): 591–8. DOI : 10.1080 / 07315724.2001.10719063 . PMID 11771674 . S2CID 28013583 . Архивировано из оригинала 16 декабря 2008 года.  
  47. ^ Buchanan BB, Gruissem W, Jones RL (2000). Биохимия и молекулярная биология растений (1-е изд.). Американское общество физиологии растений. ISBN 978-0-943088-39-6.
  48. ^ Гриль D, Tausz Т, Де Кок LJ (2001). Значение глутатиона в адаптации растений к окружающей среде . Springer. ISBN 978-1-4020-0178-9.
  49. Перейти ↑ Meister A, Anderson ME (1983). «Глутатион». Ежегодный обзор биохимии . 52 : 711–60. DOI : 10.1146 / annurev.bi.52.070183.003431 . PMID 6137189 . 
  50. ^ Wijayanti N, N Katz, Immenschuh S (2004). «Биология гема в здоровье и болезни». Curr. Med. Chem . 11 (8): 981–6. DOI : 10.2174 / 0929867043455521 . PMID 15078160 . 
  51. ^ Vorholt JA , Thauer РК (сентябрь 1997). «Активные виды CO2, используемые формилметанофурандегидрогеназой из метаногенных архей» . Европейский журнал биохимии . 248 (3): 919–24. DOI : 10.1111 / j.1432-1033.1997.00919.x . PMID 9342247 . 
  52. ↑ Mendel RR, Hänsch R (август 2002 г.). «Молибдоэнзимы и кофактор молибдена в растениях» . Журнал экспериментальной ботаники . 53 (375): 1689–98. DOI : 10.1093 / JXB / erf038 . PMID 12147719 . 
  53. Перейти ↑ Mendel RR, Bittner F (2006). «Клеточная биология молибдена». Биохим. Биофиз. Acta . 1763 (7): 621–35. DOI : 10.1016 / j.bbamcr.2006.03.013 . PMID 16784786 . 
  54. ↑ Гинзбург V (1978). «Сравнительная биохимия сахаров, связанных с нуклеотидами». Прогресс в клинических и биологических исследованиях . 23 : 595–600. PMID 351635 . 
  55. ^ Негиши М, Педерсен ЛГ, Petrotchenko Е, Шевцов С, Горохов А, Какюта Y, LC - Педерсен (июнь 2001 г.). «Структура и функции сульфотрансфераз» . Архивы биохимии и биофизики . 390 (2): 149–57. DOI : 10,1006 / abbi.2001.2368 . PMID 11396917 . 
  56. Перейти ↑ Salisbury SA, Forrest HS, Cruse WB, Kennard O (август 1979). «Новый кофермент из бактериальных первичных алкогольдегидрогеназ». Природа . 280 (5725): 843–4. Bibcode : 1979Natur.280..843S . DOI : 10.1038 / 280843a0 . PMID 471057 . S2CID 3094647 .  
  57. ^ Thony B, Ауэрбах G, Blau N (апрель 2000). «Биосинтез, регенерация и функции тетрагидробиоптерина» . Биохимический журнал . 347 (1): 1–16. DOI : 10.1042 / 0264-6021: 3470001 . PMC 1220924 . PMID 10727395 .  
  58. ^ DiMarco AA, Бобик TA, Wolfe RS (1990). «Необычные коферменты метаногенеза». Ежегодный обзор биохимии . 59 : 355–94. DOI : 10.1146 / annurev.bi.59.070190.002035 . PMID 2115763 . 
  59. Перейти ↑ Mitchell P (март 1979). «Девятая лекция сэра Ганса Кребса. Компартментация и коммуникация в живых системах. Лигандная проводимость: общий каталитический принцип в химических, осмотических и хемиосмотических реакционных системах» . Европейский журнал биохимии . 95 (1): 1–20. DOI : 10.1111 / j.1432-1033.1979.tb12934.x . PMID 378655 . 
  60. ^ Wimmer MJ, Rose IA (1978). «Механизмы ферментативно-катализируемых реакций передачи группы». Ежегодный обзор биохимии . 47 : 1031–78. DOI : 10.1146 / annurev.bi.47.070178.005123 . PMID 354490 . 
  61. Перейти ↑ Di Carlo SE, Collins HL (2001). «Оценка ресинтеза АТФ во время марафонского бега: метод введения метаболизма» . Адван. Physiol. Эду . 25 (2): 70–1.
  62. Перейти ↑ Chen X, Li N, Ellington AD (2007). «Рибозимный катализ метаболизма в мире РНК». Химия и биоразнообразие . 4 (4): 633–55. DOI : 10.1002 / cbdv.200790055 . PMID 17443876 . 
  63. Перейти ↑ Koch AL (1998). Как появились бактерии? . Успехи микробной физиологии. 40 . С. 353–99. DOI : 10.1016 / S0065-2911 (08) 60135-6 . ISBN 9780120277407. PMID  9889982 .
  64. ^ Ouzounis С, Н Kyrpides (июль 1996 года). «Возникновение основных клеточных процессов в эволюции». Письма FEBS . 390 (2): 119–23. DOI : 10.1016 / 0014-5793 (96) 00631-X . PMID 8706840 . 
  65. ↑ White HB (март 1976 г.). «Коферменты как окаменелости более раннего метаболического состояния». Журнал молекулярной эволюции . 7 (2): 101–4. Bibcode : 1976JMolE ... 7..101W . DOI : 10.1007 / BF01732468 . PMID 1263263 . S2CID 22282629 .  
  66. Перейти ↑ Saran D, Frank J, Burke DH (2003). «Тирания распознавания аденозина среди аптамеров РНК к коферменту А» . BMC Evol. Биол . 3 : 26. DOI : 10.1186 / 1471-2148-3-26 . PMC 317284 . PMID 14687414 .  
  67. ^ Jadhav VR, Ярус M (2002). «Коферменты как корибозимы». Биохимия . 84 (9): 877–88. DOI : 10.1016 / S0300-9084 (02) 01404-9 . PMID 12458080 . 
  68. ^ Хури Г.А., Fazelinia H, Chin JW, Pantazes RJ, Чирино PC, Maranas CD (октябрь 2009). «Расчетный дизайн ксилозоредуктазы Candida boidinii для измененной специфичности кофактора» . Белковая наука . 18 (10): 2125–38. DOI : 10.1002 / pro.227 . PMC 2786976 . PMID 19693930 .  
  69. Перейти ↑ Harden A, Young WJ (24 октября 1906 г.). «Алкогольная закваска дрожжевого сока» . Труды Королевского общества B: биологические науки . 78 (526): 369–75. DOI : 10,1098 / rspb.1906.0070 .
  70. ^ "Ферментация сахаров и ферментативных ферментов: Нобелевская лекция, 23 мая 1930 г." (PDF) . Нобелевский фонд . Проверено 30 сентября 2007 .
  71. ↑ Lohmann K (август 1929 г.). "Über die Pyrophosphatfraktion im Muskel". Naturwissenschaften . 17 (31): 624–5. Bibcode : 1929NW ..... 17..624. . DOI : 10.1007 / BF01506215 . S2CID 20328411 . 
  72. ^ Lipmann F (1 сентября 1945). «Ацетилирование сульфаниламида гомогенатами и экстрактами печени» . J. Biol. Chem . 160 (1): 173–90.
  73. Перейти ↑ Warburg O, Christian W (1936). «Пиридин, переносящий водород компонент ферментов ферментации (пиридиновый нуклеотид)». Biochemische Zeitschrift . 287 : E79 – E88. DOI : 10.1002 / hlca.193601901199 .
  74. ^ Калькар HM (ноябрь 1974). «Истоки концепции окислительного фосфорилирования». Молекулярная и клеточная биохимия . 5 (1–2): 55–63. DOI : 10.1007 / BF01874172 . PMID 4279328 . S2CID 26999163 .  
  75. ^ Lipmann F (1941). «Метаболическое производство и использование энергии фосфатной связи». Справочник по химии, 1900-1950 гг . Adv Enzymol . 1 . С. 99–162. DOI : 10.4159 / harvard.9780674366701.c141 . ISBN 9780674366701.
  76. ^ Фридкин M, Ленинджер AL (1949). «Этерификация неорганического фосфата, связанного с переносом электронов между дигидродифосфопиридиновым нуклеотидом и кислородом» . J. Biol. Chem . 178 (2): 611–23. PMID 18116985 . 
  77. ^ а б Дэвидсон В.Л. (2007). "Кофакторы, производные от белков. Расширение объема посттрансляционных модификаций †". Биохимия . 46 (18): 5283–5292. DOI : 10.1021 / bi700468t . PMID 17439161 . 
  78. Перейти ↑ Davidson VL, Wilmot CM (2013). «Посттрансляционный биосинтез белкового кофактора триптофана триптофилхинона» . Ежегодный обзор биохимии . 82 : 531–50. DOI : 10.1146 / annurev-biochem-051110-133601 . PMC 4082410 . PMID 23746262 .  
  79. ^ Huang SX, Ломан JR, Huang T, Shen B (май 2013). «Новый член семейства аминомутаз, содержащего 4-метилиденимидазол-5-он, из пути биосинтеза ендиин-кедарцидина» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 110 (20): 8069–74. Bibcode : 2013PNAS..110.8069H . DOI : 10.1073 / pnas.1304733110 . PMC 3657804 . PMID 23633564 .  
  80. ^ Лодиш Н, Берк А, Zipursky SL, Мацудаира Р, Балтимор D, Дарнелл Дж (2000-01-01). «G-белки - рецепторы и их эффекторы» . Цитировать журнал требует |journal=( помощь )
  81. ^ О'Мэлли BW, McKenna NJ (октябрь 2008). «Коактиваторы и корепрессоры: что в названии?» . Молекулярная эндокринология . 22 (10): 2213–4. DOI : 10.1210 / me.2008-0201 . PMC 2582534 . PMID 18701638 .  

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Багг Т. (1997). Введение в химию ферментов и коферментов . Оксфорд: Blackwell Science. ISBN 978-0-86542-793-8.

Внешние ссылки [ править ]

  • Лекция по кофакторам (файл Powerpoint)
  • Фермент + кофакторы в предметных рубриках медицинской тематики Национальной медицинской библиотеки США (MeSH)
  • База данных CoFactor