Аденозинмонофосфат

Эта статья включает в себя список общих ссылок , но он остается в основном непроверенным, поскольку в нем отсутствуют соответствующие встроенные ссылки . Пожалуйста, помогите улучшить эту статью, добавив более точные цитаты. ( Февраль 2013 г. ) ( Узнайте, как и когда удалить этот шаблон сообщения )

Аденозинмонофосфат
Имена


Название ИЮПАК [(2R, 3S, 4R, 5R) -5- (6-аминопурин-9-ил) -3,4-дигидроксиоксолан-2-ил] метил дигидрофосфат
Другие имена Аденозин 5'-монофосфат, 5'-адениловая кислота
Идентификаторы
Количество CAS	61-19-8^Y
3D модель ( JSmol )	Интерактивное изображение Интерактивное изображение
ЧЭБИ	ЧЕБИ: 16027^Y
ЧЭМБЛ	ChEMBL752^Y
ChemSpider	5858^Y
DrugBank	DB00131^Y
ECHA InfoCard	100.000.455
IUPHAR / BPS	2455
КЕГГ	C00020^Y
MeSH	Аденозин + монофосфат
PubChem CID	6083
UNII	415ШХ325А^Y
CompTox Dashboard ( EPA )	DTXSID5022560
ИнЧИ InChI = 1S / C10H14N5O7P / c11-8-5-9 (13-2-12-8) 15 (3-14-5) 10-7 (17) 6 (16) 4 (22-10) 1-21- 23 (18,19) 20 / ч2-4,6-7,10,16-17Н, 1Н2, (Н2,11,12,13) (Н2,18,19,20) / т4-, 6-, 7 -, 10- / м1 / с1^Y Ключ: UDMBCSSLTHHNCD-KQYNXXCUSA-N^Y InChI = 1 / C10H14N5O7P / c11-8-5-9 (13-2-12-8) 15 (3-14-5) 10-7 (17) 6 (16) 4 (22-10) 1-21- 23 (18,19) 20 / ч2-4,6-7,10,16-17Н, 1Н2, (Н2,11,12,13) (Н2,18,19,20) / т4-, 6-, 7 -, 10- / м1 / с1 Ключ: UDMBCSSLTHHNCD-KQYNXXCUBP
Улыбки O = P (O) (O) OC [C @ H] 3O [C @@ H] (n2cnc1c (ncnc12) N) [C @ H] (O) [C @@ H] 3O c1nc (c2c (n1) n (cn2) [C @ H] 3 [C @@ H] ([C @@ H] ([C @ H] (O3) COP (= O) (O) O) O) НА
Характеристики
Химическая формула	C ₁₀H ₁₄N ₅O ₇P
Молярная масса	347,22 г / моль
Внешность	белый кристаллический порошок
Плотность	2,32 г / мл
Температура плавления	От 178 до 185 ° C (от 352 до 365 ° F; от 451 до 458 K)
Точка кипения	798,5 ° С (1469,3 ° F, 1071,7 К)
Кислотность (p K _a )	0.9 ^{[ необходима ссылка ]} , 3.8, 6.1
Если не указано иное, данные приведены для материалов в их стандартном состоянии (при 25 ° C [77 ° F], 100 кПа).
N проверить ( что есть ?)^YN
Ссылки на инфобоксы

Аденозинмонофосфат ( АМФ ), также известный как 5'-адениловая кислота , представляет собой нуклеотид . AMP состоит из фосфатной группы, сахарной рибозы и азотистого основания аденина ; это сложный эфир из фосфорной кислоты и нуклеозидов аденозина . ^[1] В качестве заместителя он принимает форму приставки аденилил- . ^[2]

АМФ играет важную роль во многих клеточных метаболических процессах, преобразуясь в АДФ и / или АТФ . АМФ также является компонентом синтеза РНК . ^[3] AMP присутствует во всех известных формах жизни. ^[4]

Производство и деградация [ править ]

АМФ не имеет высокоэнергетической фосфоангидридной связи, связанной с АДФ и АТФ. AMP может быть произведен из ADP :

2 АДФ → АТФ + АМФ

Или АМФ может быть получен путем гидролиза одной высокоэнергетической фосфатной связи АДФ:

ADP + H ₂ O → AMP + P i

АМФ также может быть образован путем гидролиза АТФ до АМФ и пирофосфата :

АТФ + Н ₂ О → АМФ + PP i

Когда РНК расщепляется живыми системами, образуются монофосфаты нуклеозидов, в том числе аденозинмонофосфат.

АМФ можно регенерировать в АТФ следующим образом:

AMP + ATP → 2 ADP (аденилаткиназа в обратном направлении)

АДФ + P _i → АТФ (этот этап чаще всего выполняется у аэробов АТФ-синтазой во время окислительного фосфорилирования )

AMP может быть преобразован в ИМФЫ по ферменту myoadenylate Аденозиндеминазного , освобождая собой аммиак группы.

В катаболическом пути, аденозин монофосфат может быть преобразован в мочевую кислоту , которая выводится из организма у млекопитающих. ^[5]

Физиологическая роль в регуляции [ править ]

AMP-активированная регуляция киназы [ править ]

Фермент 5'-аденозинмонофосфат-активируемая протеинкиназа эукариотических клеток , или AMPK, использует AMP для гомеостатических энергетических процессов во время высоких затрат клеточной энергии, таких как упражнения. ^[6] Поскольку расщепление АТФ и соответствующие реакции фосфорилирования используются в различных процессах организма в качестве источника энергии, производство АТФ необходимо для дальнейшего создания энергии для этих клеток млекопитающих. AMPK, как сенсор клеточной энергии, активируется снижением уровня АТФ, что, естественно, сопровождается увеличением уровней АДФ и АМФ. ^[7]

Хотя фосфорилирование, по-видимому, является основным активатором AMPK, некоторые исследования предполагают, что AMP является аллостерическим регулятором, а также прямым агонистом AMPK. ^[8] Кроме того, другие исследования предполагают, что высокое соотношение уровней АМФ: АТФ в клетках, а не только АМФ, активирует AMPK. ^[9] Например, было обнаружено, что виды Caenorhabditis elegans и Drosophila melanogaster и их AMP-активированные киназы были активированы AMP, в то время как виды дрожжевых и растительных киназ не были аллостерически активированы AMP. ^[9]

AMP связывается с γ субъединицы АМКА, что приводит к активации киназы, а затем в конечном итоге в каскад других процессов , такие как активация катаболических путей и ингибирования от анаболических путей для регенерации АТФ. Катаболические механизмы, которые генерируют АТФ за счет высвобождения энергии при расщеплении молекул, активируются ферментом AMPK, в то время как анаболические механизмы, которые используют энергию АТФ для образования продуктов, ингибируются. ^[10] Хотя субъединица γ может связываться с AMP / ADP / ATP, только связывание AMP / ADP приводит к конформационному сдвигу ферментного белка. Эта разница в связывании АМФ / АДФ и АТФ приводит к сдвигу всостояние дефосфорилирования фермента. ^[11] Дефосфорилирование AMPK посредством различных протеинфосфатаз полностью инактивирует каталитическую функцию. AMP / ADP защищает AMPK от инактивации путем связывания с γ- субъединицей и поддержания состояния дефосфорилирования. ^[12]

cAMP [ править ]

AMP также может существовать в виде циклической структуры, известной как циклический AMP (или цАМФ). В некоторых клетках фермент аденилатциклаза производит цАМФ из АТФ, и обычно эта реакция регулируется такими гормонами, как адреналин или глюкагон . цАМФ играет важную роль во внутриклеточной передаче сигналов. ^[13]

См. Также [ править ]

ДНК
Олигонуклеотид
Фосфодиэстераза
Глутаматный ароматизатор
Кикунаэ Икеда
Умами
Аджиномото
Тянь Чу Ве-Цинь
Глютаминовая кислота
Глутамат натрия
Глутамат калия
Динатрия инозинат
Монофосфат гуанозина
Инозиновая кислота

Ссылки [ править ]

^ "Аденозинмонофосфат (соединение)" . PubChem . NCBI . Проверено 30 апреля 2020 .
^ «Номенклатура углеводов: (Рекомендации 1996)». Журнал химии углеводов . 16 (8): 1191–1280. 1997. DOI : 10,1080 / 07328309708005748 .
^ Jauker M, Griesser H, Richert C (ноябрь 2015 г.). «Спонтанное образование цепей РНК, пептидил РНК и кофакторов» . Angewandte Chemie . 54 (48): 14564–9. DOI : 10.1002 / anie.201506593 . PMC 4678511 . PMID 26435376 .
^ "Аденозинмонофосфат" . База данных метаболизма человека . Дата обращения 3 июля 2020 .
^ Maiuolo Дж, Oppedisano Ж, Gratteri S, Muscoli С, Mollace V (июнь 2016). «Регуляция обмена и выведения мочевой кислоты» . Международный журнал кардиологии . 213 : 8–14. DOI : 10.1016 / j.ijcard.2015.08.109 . PMID 26316329 .
^ Рихтер Е.А., рудерман NB (март 2009). «AMPK и биохимия упражнений: последствия для здоровья и болезней человека» . Биохимический журнал . 418 (2): 261–75. DOI : 10.1042 / BJ20082055 . PMC 2779044 . PMID 19196246 .
Перейти ↑ Carling D, Mayer FV, Sanders MJ, Gamblin SJ (июль 2011 г.). «АМФ-активированная протеинкиназа: датчик энергии природы». Природа Химическая биология . 7 (8): 512–8. DOI : 10,1038 / nchembio.610 . PMID 21769098 .
^ Faubert B, Винсент Е.Е., Poffenberger MC, Jones RG (январь 2015). «AMP-активированная протеинкиназа (AMPK) и рак: многие аспекты метаболического регулятора». Письма о раке . 356 (2 балла A): 165–70. DOI : 10.1016 / j.canlet.2014.01.018 . PMID 24486219 .
^ a b Харди Д.Г. (15 сентября 2011 г.). «АМФ-активированная протеинкиназа - сенсор энергии, регулирующий все аспекты функции клетки» . Гены и развитие . 25 (18): 1895–1908. DOI : 10,1101 / gad.17420111 . ISSN 0890-9369 . PMC 3185962 . PMID 21937710 .
^ Гарди DG (февраль 2011). «Чувствительность к энергии АМФ-активированной протеинкиназой и ее влияние на метаболизм мышц» . Труды общества питания . 70 (1): 92–9. DOI : 10.1017 / S0029665110003915 . PMID 21067629 .
Перейти ↑ Krishan S, Richardson DR, Sahni S (март 2015 г.). «Аденозинмонофосфат-активированная киназа и ее ключевая роль в катаболизме: структура, регуляция, биологическая активность и фармакологическая активация» . Молекулярная фармакология . 87 (3): 363–77. DOI : 10,1124 / mol.114.095810 . PMID 25422142 .
^ Сяо Б., Сандерс MJ, Андервуд E, Хит Р., Майер Ф.В., Кармена Д., Цзин С., Уокер ПА, Экклстон Дж. Ф., Хайре Л. Ф., Сайу П., Хауэлл С. А., Осланд Р., Мартин С. Р., Карлинг Д., Гамблин С. Дж. (Апрель 2011). «Структура AMPK млекопитающих и ее регуляция с помощью АДФ» . Природа . 472 (7342): 230–3. Bibcode : 2011Natur.472..230X . DOI : 10,1038 / природа09932 . PMC 3078618 . PMID 21399626 .
^ Ravnskjaer К, Madiraju А, Montminy М (2015). Метаболический контроль . Справочник по экспериментальной фармакологии. 233 . Спрингер, Чам. С. 29–49. DOI : 10.1007 / 164_2015_32 . ISBN 9783319298047. PMID 26721678 .

Дальнейшее чтение [ править ]

Мин Д., Ниномия Й., Маргольски РФ (август 1999 г.). «Блокирование активации вкусовых рецепторов густдуцина подавляет вкусовые реакции на горькие соединения» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 96 (17): 9903–8. Bibcode : 1999PNAS ... 96.9903M . DOI : 10.1073 / pnas.96.17.9903 . PMC 22308 . PMID 10449792 .

Внешние ссылки [ править ]

GMD MS Spectrum

[1] "Аденозинмонофосфат (соединение)" . PubChem . NCBI . Проверено 30 апреля 2020 .

[2] «Номенклатура углеводов: (Рекомендации 1996)». Журнал химии углеводов . 16 (8): 1191–1280. 1997. DOI : 10,1080 / 07328309708005748 .

[3] Jauker M, Griesser H, Richert C (ноябрь 2015 г.). «Спонтанное образование цепей РНК, пептидил РНК и кофакторов» . Angewandte Chemie . 54 (48): 14564–9. DOI : 10.1002 / anie.201506593 . PMC 4678511 . PMID 26435376 .

[4] "Аденозинмонофосфат" . База данных метаболизма человека . Дата обращения 3 июля 2020 .

[5] Maiuolo Дж, Oppedisano Ж, Gratteri S, Muscoli С, Mollace V (июнь 2016). «Регуляция обмена и выведения мочевой кислоты» . Международный журнал кардиологии . 213 : 8–14. DOI : 10.1016 / j.ijcard.2015.08.109 . PMID 26316329 .

[6] Рихтер Е.А., рудерман NB (март 2009). «AMPK и биохимия упражнений: последствия для здоровья и болезней человека» . Биохимический журнал . 418 (2): 261–75. DOI : 10.1042 / BJ20082055 . PMC 2779044 . PMID 19196246 .

[7] Перейти ↑ Carling D, Mayer FV, Sanders MJ, Gamblin SJ (июль 2011 г.). «АМФ-активированная протеинкиназа: датчик энергии природы». Природа Химическая биология . 7 (8): 512–8. DOI : 10,1038 / nchembio.610 . PMID 21769098 .

[8] Faubert B, Винсент Е.Е., Poffenberger MC, Jones RG (январь 2015). «AMP-активированная протеинкиназа (AMPK) и рак: многие аспекты метаболического регулятора». Письма о раке . 356 (2 балла A): 165–70. DOI : 10.1016 / j.canlet.2014.01.018 . PMID 24486219 .

[Hardie2011-9] Харди Д.Г. (15 сентября 2011 г.). «АМФ-активированная протеинкиназа - сенсор энергии, регулирующий все аспекты функции клетки» . Гены и развитие . 25 (18): 1895–1908. DOI : 10,1101 / gad.17420111 . ISSN 0890-9369 . PMC 3185962 . PMID 21937710 .

[10] Гарди DG (февраль 2011). «Чувствительность к энергии АМФ-активированной протеинкиназой и ее влияние на метаболизм мышц» . Труды общества питания . 70 (1): 92–9. DOI : 10.1017 / S0029665110003915 . PMID 21067629 .

[11] Перейти ↑ Krishan S, Richardson DR, Sahni S (март 2015 г.). «Аденозинмонофосфат-активированная киназа и ее ключевая роль в катаболизме: структура, регуляция, биологическая активность и фармакологическая активация» . Молекулярная фармакология . 87 (3): 363–77. DOI : 10,1124 / mol.114.095810 . PMID 25422142 .

[12] Сяо Б., Сандерс MJ, Андервуд E, Хит Р., Майер Ф.В., Кармена Д., Цзин С., Уокер ПА, Экклстон Дж. Ф., Хайре Л. Ф., Сайу П., Хауэлл С. А., Осланд Р., Мартин С. Р., Карлинг Д., Гамблин С. Дж. (Апрель 2011). «Структура AMPK млекопитающих и ее регуляция с помощью АДФ» . Природа . 472 (7342): 230–3. Bibcode : 2011Natur.472..230X . DOI : 10,1038 / природа09932 . PMC 3078618 . PMID 21399626 .

[13] Ravnskjaer К, Madiraju А, Montminy М (2015). Метаболический контроль . Справочник по экспериментальной фармакологии. 233 . Спрингер, Чам. С. 29–49. DOI : 10.1007 / 164_2015_32 . ISBN 9783319298047. PMID 26721678 .