Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Убихинолоксидаза (электрогенная, генерирующая протон-движущую силу; цитохром bd )
Cytochrome bd CydABX предсказал 26335199.png
Прогнозируемая структура цитохрома bd-1 E. coli
Идентификаторы
ЕС нет.7.1.1.7
Базы данных
IntEnzПросмотр IntEnz
BRENDABRENDA запись
ExPASyПросмотр NiceZyme
КЕГГЗапись в KEGG
MetaCycметаболический путь
ПРИАМпрофиль
Структуры PDB RCSB PDB PDBe PDBsum
Поиск
ЧВКстатьи
PubMedстатьи
NCBIбелки

Цитохром d , ранее известный как цитохром a 2 , - это название всех цитохромов (электрон-транспортирующих гемовых белков), которые содержат гем D в качестве кофактора . Известны два несвязанных класса цитохрома d : цитохром bd , фермент, который генерирует заряд через мембрану, так что протоны перемещаются [1], и цитохром cd 1 (NirS; SCOP b.70.2 ), нитритредуктаза . [2]

Цитохром bd содержится во многих аэробных бактериях , особенно когда они росли с ограниченным поступлением кислорода. По сравнению с другими терминальными оксидазами он отличается высоким сродством к кислороду и устойчивостью к отравлению цианидами. У него есть группа очень похожих родственников, которые не используют гем D, известные как нечувствительные к цианиду оксидазы (CIO). [3]

Функция [ править ]

Структура Heme D.

Цитохром d, как и другие белки его семейства, является мембраносвязанным гемепротеином , но в отличие от цитохромов a и b , цитохром D имеет гем D вместо группы гема A или гема B. [4]

Цитохром d является частью концевой оксидазы цитохрома bd, которая катализирует двухэлектронное окисление убихинола. Этот процесс представляет собой окислительное фосфорилирование, которое окисляет убихинол-8 до убихинона . Химическая реакция, за которой следует этот процесс:

Убихинол-8 + O 2 → Убихинон-8 + H 2 O [5]

По аналогичной реакции он также катализирует восстановление кислорода до воды, в котором участвует 4 электрона .

Как терминальная оксидаза, реакция генерирует движущую силу протона:

2 убихинол [внутренняя мембрана] + O 2 + 4 H + [цитоплазма] → 2 убихинон [внутренняя мембрана] + 2 H 2 O + 4 H + [периплазма]

Некоторые члены семейства могут принимать или отдавать предпочтение другим хинолам, переносящим электроны, таким как менахинол или пластохинол, вместо убихинола. [3]

Структура [ править ]

Цитохром bd (семейство OPM 805) представляет собой тригемоксидазу, поскольку он состоит из цитохромов b 558 , b 595 и d. Его основная функция - восстановление O 2 до H 2 O. Считается, что он использует активный сайт дигема , который образован гемами цитохромов b 595 и d. Эти два цитохрома считаются высокоспиновыми комплексами , что напрямую связано со спином электронов . В то время как другие терминальные оксидазы дыхательных путей, которые катализируют ту же реакцию, имеют активный центр гем-медь и используют протонный насос., цитохром bd имеет активный центр с железом вместо меди и не нуждается в протонном насосе, поскольку они сами могут создавать силу движения протонов. [6] Они встроены в бактериальный цитоплазматический бислой и служат терминальными оксидазами в дыхательной цепи . [7]

Оксидазы обычно состоят из двух или трех субъединиц. Предполагается, что субъединицы 1 ( InterPro :  IPR003317 ) и 2 ( InterPro :  IPR002585 ) обладают псевдосимметрией и достаточны для связывания двух молекул гема b. [8] Некоторым ансамблям протеобактерий требуется третья субъединица ( InterPro :  IPR012994 ) для связывания гема d; другие нет. [9]

Была определена структура гетеротримерных цитохромов bd с высоким разрешением из видов Geobacillus ( PDB : 5IR6 , 5DOQ ). Третья субъединица не обладает гомологией последовательности с третьей субъединицей протеобактерий, но действительно входит в сборки в аналогичном положении. [10]

Происшествие [ править ]

Кишечная палочка [ править ]

E. coli содержит два набора Cytochrome bd. [7] Комплекс bd-I (CydABX) является гетеротримером, а комплекс bd-II (AppCB) - гетеродимером. Существует ген AppX, который может соответствовать субъединице 3 для AppCB. [9]

Способность bd-II генерировать движущую силу протона является предметом недавних дебатов, в результате чего в некоторых категориях он был отнесен к неэлектрогенной убихинолоксидазе (H + -транспорт) . [11]

Azotobacter vinelandii [ править ]

Azotobacter vinelandii - это азотфиксирующие бактерии, которые известны своей высокой частотой дыхания среди аэробных организмов . Некоторые физиологические исследования постулируют, что цитохром d действует как терминальная оксидаза в мембранах этого организма, принимая участие в системе транспорта электронов . Исследования охарактеризовали разные гены в двух субъединицах ( Q09049 , C1DEL1 ; третья субъединица C1DEL0 ). Вэтих исследованиях была обнаруженаочень обширная гомология с CydAB E. coli. [12]

Спектры [ править ]

Обычно в белковых комплексах цитохром D дает полосу поглощения приблизительно 636 нм или 638 нм, в зависимости от формы цитохрома d. В случае окисления полоса имеет длину 636 нм и длину 638 нм, если она сокращена . Обычно он связан с определенными простетическими группами, когда обнаруживается в комплексах из нескольких субъединиц. Обнаружение цитохрома d как пиридинового щелочного гемахрома Fe (II) очень сложно, поскольку стабильность в этих условиях ограничена. Если цитохром d извлекать из белкового комплекса (как гем D) и помещать в эфир, содержащий от 1 до 5% HCl , он дает другую полосу поглощения (603 нм, в окисленной форме).[2]

Ссылки [ править ]

  1. ^ EC 7.1.1.7
  2. ^ a b "Номенклатурный комитет Международного союза биохимиков (NC-IUB). Номенклатура белков переноса электрона. Рекомендации 1989" (PDF) . Европейский журнал биохимии . 200 (3): 599–611. Сентябрь 1991 г. doi : 10.1111 / j.1432-1033.1991.tb16223.x . PMID  1655423 .
  3. ^ a b Борисов В.Б., Геннис Р.Б., Конопля Дж., Верховский М.И. (ноябрь 2011 г.). «Цитохром bd дыхательные кислородредуктазы» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика . 1807 (11): 1398–413. DOI : 10.1016 / j.bbabio.2011.06.016 . PMC 3171616 . PMID 21756872 .  
  4. ↑ Белевич I, Борисов В.Б., Константинов А.А., Верховский М.И. (август 2005 г.). «Оксигенированный комплекс цитохрома bd из Escherichia coli: стабильность и фотолабильность». Письма FEBS . 579 (21): 4567–70. DOI : 10.1016 / j.febslet.2005.07.011 . PMID 16087180 . 
  5. ^ Субъединица 1 цитохрома d убихинолоксидазы
  6. ↑ Борисов В.Б., Верховский М.И. (январь 2013 г.). «Размещение CO в активном центре дигема терминальной оксидазы цитохрома bd из Escherichia coli». Журнал неорганической биохимии . 118 : 65–7. DOI : 10.1016 / j.jinorgbio.2012.09.016 . PMID 23123340 . 
  7. ^ а б Майкл Дж. Миллер, Роберт Б. Геннис. Комплекс цитохрома d является сайтом связывания в аэробной дыхательной цепи Escherichia coli. Журнал биологической химии, том 260, № 26 (1985)
  8. ^ Овчинников S, Кинч L, Пак Х, Ляо Y, Пей Дж, Ким DE, Камисетти Х, Гришин Н.В., Бейкер Д. (сентябрь 2015 г.). «Крупномасштабное определение ранее неразрешенных белковых структур с использованием эволюционной информации» . eLife . 4 : e09248. DOI : 10.7554 / eLife.09248 . PMC 4602095 . PMID 26335199 .  
  9. ^ a b Escherichia coli K-12 substr. MG1655 Транспортер: терминальная оксидаза цитохрома bd-I
  10. ^ Safarian S, Rajendran C, Müller H, Preu J, Langer JD, Ovchinnikov S, Hirose T, Kusumoto T, Sakamoto J, Michel H (апрель 2016 г.). «Структура bd-оксидазы указывает на аналогичные механизмы для мембранно-интегрированных кислородных редуктаз» . Наука . 352 (6285): 583–6. Bibcode : 2016Sci ... 352..583S . DOI : 10.1126 / science.aaf2477 . PMC 5515584 . PMID 27126043 .  
  11. ↑ Борисов В.Б., Мурали Р., Верховская М.Л., Блох Д.А., Хан Х., Геннис Р.Б., Верховский М.И. (октябрь 2011 г.). «Аэробная дыхательная цепь Escherichia coli не может работать в полностью несвязанном режиме» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 108 (42): 17320–4. Bibcode : 2011PNAS..10817320B . DOI : 10.1073 / pnas.1108217108 . PMC 3198357 . PMID 21987791 .  
  12. ^ Джонс CW, Redfearn ER. Цитохромная система Azotobacter vinelandii. Biochim Biophys Acta. 6 сентября 1967 г .; 143 (2): 340–353