Ламинины, семейство гликопротеинов внеклеточного матрикса, являются основным неколлагеновым компонентом базальных мембран. Они вовлечены в широкий спектр биологических процессов, включая клеточную адгезию, дифференцировку, миграцию, передачу сигналов, рост нейритов и метастазирование. Ламинины состоят из 3 неидентичных цепей: ламинина альфа, бета и гамма (ранее А, В1 и В2 соответственно) и образуют крестообразную структуру, состоящую из 3 коротких ветвей, каждая из которых образована отдельной цепью, и длинной ветви, состоящей из всех 3-х цепей. Каждая цепь ламинина представляет собой многодоменный белок, кодируемый отдельным геном. Описано несколько изоформ каждой цепи. Различные изомеры альфа-, бета- и гамма-цепей объединяются, образуя различные гетеротримерные изоформы ламинина, которые обозначаются арабскими цифрами в порядке их открытия, т.е. alpha1beta1gamma1 гетеротример представляет собой ламинин 1. Биологические функции различных цепей и тримерных молекул в значительной степени неизвестны, но было показано, что некоторые из цепей различаются в отношении их распределения в тканях, предположительно отражая различные функции in vivo. Этот ген кодирует изоформу бета-цепи ламинин, бета-1. Цепь бета-1 имеет 7 структурно различных доменов, которые она разделяет с другими изомерами бета-цепи. С-концевая спиральная область, содержащая домены I и II, разделена доменом альфа, домены III и V содержат несколько EGF-подобных повторов, а домены IV и VI имеют глобулярную конформацию. Ламинин бета 1 экспрессируется в большинстве тканей, продуцирующих базальные мембраны, и является одной из 3 цепей, составляющих ламинин 1, первый ламинин, выделенный из опухоли Engelbreth-Holm-Swarm (EHS).[8]
5'-UTR ламинина-B1 содержит IRES ( внутренний сайт посадки рибосомы ) между -293 и -1 выше стартового кодона. IRES участвуют в злокачественных новообразованиях рака. [9]