Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску

Ричард Хендерсон СН FRS FMedSci HonFRSC (рода 19 июля 1945) [3] является шотландской молекулярной биологией и биофизика и пионер в области электронной микроскопии из биологических молекул . Хендерсон разделил Нобелевскую премию по химии в 2017 году с Жаком Дюбоше и Иоахимом Франком . [4]

Образование [ править ]

Хендерсон получил образование в Newcastleton начальной школе, Hawick средней школы и Boroughmuir средней школы . [3] Он продолжал изучать физику в Эдинбургском университете, получив степень бакалавра физики с отличием в 1966 году. Затем он поступил в аспирантуру в Колледже Корпус-Кристи, Кембридж , и получил степень доктора философии в Кембриджском университете. в 1969 году. [3] [5]

Карьера и исследования [ править ]

Исследование [ править ]

Хендерсон работал над структурой и механизмом химотрипсина для своей докторской степени под руководством Дэвида Мервина Блоу в лаборатории молекулярной биологии MRC . [6] Его интерес к мембранным белкам привел к тому, что он начал работать над потенциалозависимыми натриевыми каналами в качестве постдокторского исследователя в Йельском университете . Вернувшись в лабораторию молекулярной биологии MRC в 1975 году, Хендерсон работал с Найджелом Анвином над изучением структуры мембранного белка бактериородопсина с помощью электронной микроскопии . Основополагающая статья в журнале NatureХендерсон и Анвин (1975) [7] установили структурную модель с низким разрешением для бактериородопсина, показав, что белок состоит из семи трансмембранных спиралей. Эта статья была важна по ряду причин, не последней из которых было то, что она показала, что мембранные белки имеют четко определенные структуры и что могут возникать трансмембранные альфа-спирали. После 1975 года Хендерсон продолжил работу над структурой бактериородопсина без Анвина . В 1990 году Хендерсон опубликовал атомную модель бактериородопсина с помощью электронной кристаллографии в журнале «Молекулярная биология» . [8] Эта модель была второй атомной моделью мембранного белка. Методы, разработанные Хендерсоном для электронной кристаллографии, все еще используются.

Вместе с Крисом Тейтом Хендерсон помог разработать конформационную термостабилизацию: метод, который позволяет сделать любой белок более стабильным, сохраняя при этом выбранную интересующую конформацию. [9] [ неудавшаяся проверка ] Этот метод имел решающее значение для кристаллизации и выяснения структур нескольких рецепторов, связанных с G-белком (GPCR). [10] При помощи благотворительной организации LifeArc Хендерсон и Тейт основали в 2007 году новую компанию MRC Heptares Therapeutics Ltd (HTL). HTL продолжает разработку новых лекарств, нацеленных на важные с медицинской точки зрения GPCR, связанные с широким спектром заболеваний человека. [6]

В последние несколько лет Хендерсон вернулся к практическим исследованиям, сосредоточив внимание на электронной микроскопии одиночных частиц. Будучи одним из первых сторонников идеи о том, что электронная микроскопия одиночных частиц способна определять модели атомного разрешения для белков, объясняется в статье 1995 года в Quarterly Reviews of Biophysics. Хендерсон стремится иметь возможность регулярно получать атомные структуры без кристаллов. Он внес плодотворный вклад во многие подходы, используемые в электронной микроскопии одиночных частиц, включая новаторскую разработку прямых электронных детекторов, которые недавно позволили криоэлектронной микроскопии одиночных частиц достичь поставленных целей. [4]

Пост-документы [ править ]

Хотя Хендерсон обычно работал независимо, он подготовил ряд ученых, которые сделали независимую исследовательскую карьеру. Эти ученые включают:

  • Дэвид Агард , с 1983 года в UCSF
  • Пер Буллоу, с 1994 года в Шеффилдском университете.
  • Николаус Григорьев, с 2013 года в исследовательском кампусе HHMI Janelia
  • Райнхард Гриссхаммер, с 2017 года в Национальном институте рака.
  • Эдмунд Кунджи, с 2000 года в MRC Mitochondrial Biology Unit , Кембриджский университет
  • Питер Розенталь, с 2015 года в Институте Фрэнсиса Крика.
  • Джон Рубинштейн, с 2006 г. в Больнице для больных детей , Торонто [11]
  • Гебхард Шертлер, с 2010 года в ETH Paul Scherrer Institute
  • Кристофер Тейт , с 1992 года в лаборатории молекулярной биологии MRC.
  • Винзенц Унгер, с 2010 года в Северо-Западном университете.

Другие должности [ править ]

Хендерсон работал в Лаборатории молекулярной биологии Совета медицинских исследований (MRC LMB) в Кембридже с 1973 года и был ее директором с 1996 по 2006 год. [12] Он также был приглашенным профессором в Институте Миллера Калифорнийского университета в Беркли. весной 1993 года. [13] В настоящее время он [ когда? ] наставник программы наставничества Академии медицинских наук . [6] Помимо академических кругов, он перечисляет свои интересы, такие как прогулки по холмам в Шотландии, каякинг и распитие хорошего вина. [3] [6]

Награды и награды [ править ]

  • 1978 г. Награжден премией Уильяма Бэйта Харди [12].
  • 1983 Избран членом Королевского общества (FRS).
  • 1984 Награжден сэр Ханс Кребс медаль в Федерации европейских биохимических обществ
  • 1998 Избран иностранным научным сотрудником Национальной академии наук США.
  • 1981 Награжден Премией Эрнст-Руска в области электронной микроскопии [ необходима ссылка ]
  • 1991 Награжден премией Льюиса С. Розенштиля.
  • 1993 г. присуждена премия Луи-Жанте в области медицины.
  • 1998 Избран членом-учредителем Академии медицинских наук (FMedSci) [6]
  • 1999 Награжден премией Грегори Аминова (вместе с Найджелом Анвином ).
  • 2003 Почетный член Колледжа Корпус-Кристи, Кембридж
  • 2003 Почетный член Британского биофизического общества [14]
  • 2005 Награжден премией выдающегося ученого и научным сотрудником Американского общества микроскопии.
  • 2008 Почетный доктор наук степени из Университета Эдинбурга
  • 2016 Награжден медалью Копли Королевского общества [15]
  • 2016 Награжден премией Александра Холлендера в области биофизики
  • 2017 Награжден премией Wiley [16]
  • 2017 Почетный член Королевского химического общества (HonFRSC)
  • 2017 Присудили Нобелевскую премию по химии вместе с Жаком Дюбоше и Иоахимом Франком «за разработку криоэлектронной микроскопии для определения структуры биомолекул в растворах с высоким разрешением» [17] [18]
  • 2018 г. Назначен членом Ордена почетных соратников (CH) в честь дня рождения королевы за заслуги в области электронной микроскопии биологических молекул [19]
  • 2018 Награжден Королевской медалью Королевского общества Эдинбурга.
  • 2019 Почетный доктор наук степени из Университета Лидса

Интервью [ править ]

Он дал интервью Джиму Аль-Халили для журнала Life Scientific , впервые транслировавшегося на BBC Radio 4 в феврале 2018 года [1].

Ссылки [ править ]

  1. ^ a b «Ричард Хендерсон рассматривает молекулы жизни» . bbc.co.uk . BBC .
  2. ^ "Доктор Ричард ХЕНДЕРСОН | Жанте" . 1 октября 2017 г.
  3. ^ а б в г Анон (2017). «Хендерсон, доктор Ричард» . Кто есть кто . ukwhoswho.com (онлайн- издательство Oxford University Press  ). A&C Black, отпечаток Bloomsbury Publishing plc. DOI : 10.1093 / ww / 9780199540884.013.19818 . ( требуется подписка или членство в публичной библиотеке Великобритании ) (требуется подписка)
  4. ^ a b Канал ученых. "Ричард Хендерсон, Швейцария, ФРС, FMedSci, HonFRSC" . www.thescientistschannel.com . Проверено 11 февраля 2021 года .
  5. ^ Хендерсон, Ричард (1969). Рентгеноструктурный анализ α-химотрипсина: связывание субстрата и ингибитора . lib.cam.ac.uk (кандидатская диссертация). Кембриджский университет. OCLC 500470310 . EThOS uk.bl.ethos.458866 .  
  6. ^ a b c d e Д-р Ричард Хендерсон Профиль научного сотрудника FRS FMedSci , Академия медицинских наук
  7. ^ Хендерсон, Р. (1975). «Трехмерная модель фиолетовой мембраны, полученная с помощью электронной микроскопии». Природа . 257 (5521): 28–32. Bibcode : 1975Natur.257 ... 28H . DOI : 10.1038 / 257028a0 . PMID 1161000 . S2CID 4161148 .  
  8. ^ Хендерсон, R; Болдуин, JM; Ceska, TA; Землин, Ф; Beckmann, E; Даунинг, К. Х. (1990). «Модель структуры бактериородопсина на основе электронной криомикроскопии высокого разрешения». Журнал молекулярной биологии . 213 (4): 899–929. DOI : 10.1016 / S0022-2836 (05) 80271-2 . PMID 2359127 . 
  9. ^ «Крис Тейт» .
  10. ^ Warne, T; Серрано-Вега, MJ; Бейкер, JG; Мухаметзянов, Р; Эдвардс, ПК; Хендерсон, Р. Leslie, AG; Тейт, CG; Шертлер, Г. Ф. (24 июля 2008 г.). «Структура бета1-адренергических рецепторов, связанных с G-белком» . Природа . 454 (7203): 486–91. Bibcode : 2008Natur.454..486W . DOI : 10,1038 / природа07101 . PMC 2923055 . PMID 18594507 .  
  11. ^ "Джон Л. Рубинштейн - Биохимия - Университет Торонто" . Проверено 8 ноября 2018 .
  12. ^ a b "Биографическая справка" . www2.mrc-lmb.cam.ac.uk .
  13. ^ Nouriani, Оливия (6 октября 2017). «Два ученых, связанных с Калифорнийским университетом в Беркли, получили Нобелевскую премию по химии 2017 года» . Ежедневный калифорнийский . Проверено 10 октября 2017 года .
  14. Объявление о новоизбранных почетных членах, заархивированное 18 мая 2004 г. в « Wayback Machine » от Британского биофизического общества.
  15. ^ «Ричард Хендерсон, пионер визуализации белков FRS, получил престижную медаль Копли Королевского общества» . royalsociety.org .
  16. ^ "Приз Wiley" . Фонд Wiley . Проверено 13 декабря 2017 года .
  17. ^ "Нобелевская премия по химии 2017" . Нобелевский фонд. 4 октября 2017 . Проверено 6 октября 2017 года .
  18. ^ «Нобелевская премия по химии присуждена за криоэлектронную микроскопию» . Нью-Йорк Таймс . 4 октября 2017 . Проверено 4 октября 2017 года .
  19. ^ "№ 62310" . Лондонский вестник (приложение). 9 июня 2018. с. B24.

Внешние ссылки [ править ]

  • Ричард Хендерсон на Nobelprize.org, включая Нобелевскую лекцию 8 декабря 2017 года от электронной кристаллографии до криоЭМ одиночных частиц
  • Ричард Хендерсон на канале ученых