| SAM домен (стерильный альфа-мотив) | ||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | ||||||||||
| Символ | SAM_1 | |||||||||
| Pfam | PF00536 | |||||||||
| ИнтерПро | IPR001660 | |||||||||
| УМНАЯ | СЭМ | |||||||||
| SCOP2 | 1b0x / SCOPe / SUPFAM | |||||||||
| CDD | cd09487 | |||||||||
| ||||||||||
| Ste50p-SAM | ||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Домен SAM из грибкового белка Ste50p | ||||||||
| Идентификаторы | ||||||||
| Символ | Ste50p-SAM | |||||||
| Pfam | PF09235 | |||||||
| Клан пфам | CL0003 | |||||||
| ИнтерПро | IPR015316 | |||||||
| SCOP2 | 1uqv / SCOPe / SUPFAM | |||||||
| ||||||||
В молекулярной биологии , то домен белка стерильный альфа - мотив (или САМ ) представляет собой предполагаемое взаимодействие белки модуль присутствует в самом разнообразных белках [1] , участвующих во многих биологических процессах. Домен SAM, который охватывает около 70 остатков, обнаружен у различных эукариотических организмов. [2] Было показано, что SAM-домены гомо- и гетеро-олигомеризуются, формируя множественные архитектуры самоассоциации, а также связываясь с различными белками, не содержащими SAM-домен [3], тем не менее, с низкой константой сродства. [4]
Домены SAM также, по-видимому, обладают способностью связывать РНК . [5] Smaug , белок, который помогает установить градиент морфогена в эмбрионах Drosophila путем репрессии трансляции мРНК nanos (nos) , связывается с 3'-нетранслируемой областью (UTR) nos-мРНК через две похожие структуры шпильки. Трехмерная кристаллическая структура области связывания РНК Smaug показывает кластер положительно заряженных остатков в домене Smaug-SAM, который может быть поверхностью связывания РНК. Этот электроположительный потенциал является уникальным среди всех ранее определенных структур SAM-домена и сохраняется среди гомологов Smaug-SAM. Эти результаты предполагают, что домен SAM может играть основную роль в связывании РНК.
Структурный анализ показывает, что домен SAM организован в небольшой пучок из пяти спиралей с двумя большими интерфейсами. [3] В случае домена SAM EPHB2 каждый из этих интерфейсов способен образовывать димеры. Присутствие этих двух разных интермономеров связывающей поверхности позволяет предположить, что SAM может образовывать протяженные полимерные структуры. [4]
Грибковый SAM [ править ]
В молекулярной биологии , то домен белка Ste50p в основном грибы и некоторые другие виды эукариота . Он играет роль в каскаде митоген-активируемых протеинкиназ , типе клеточной передачи сигналов, который помогает клетке реагировать на внешние стимулы, в частности на спаривание, рост клеток и осмо-толерантность [6] у грибов.
Функция [ править ]
Белковый домен Ste50p играет роль в обнаружении феромонов для спаривания . Считается, что он связан с Ste11p, чтобы продлить индуцированный феромонами сигнальный ответ. Кроме того, он также помогает клетке реагировать на азотное голодание. [7]
Структура [ править ]
Грибковые Ste50p САМ состоит из шести спиралей , которые образуют компактные, шаровой раз . Это мономер в растворе, который часто подвергается гетеродимеризации (а в некоторых случаях олигомеризации) белка . [7]
Белковое взаимодействие [ править ]
SAM-домен Ste50p часто взаимодействует с SAM-доменом Ste11p. Они образуют связи через эту ассоциацию. Важно отметить, что домен SAM одного белка будет связываться с SAM другого белка. Домены SAM не связываются самостоятельно in vitro. [7] Имеются значительные доказательства олигомеризации Ste50p in vivo. [8]
Белки человека, содержащие этот домен [ править ]
ANKS1A ; ANKS1B ; АНКС3 ; ANKS4B ; АНКС6 ; BFAR ; BICC1 ; CASKIN1 ; CASKIN2 ; CENTD1 ; CNKSR2 ; CNKSR3 ; DDHD2 ; EPHA1 ; EPHA10 ; EPHA2 ; EPHA5 ; EPHA6 ; EPHA7 ; EPHA8 ; EPHB1 ; EPHB2 ; EPHB3 ; EPHB4 ; FAM59A ; HPH2 ; INPPL1 ; L3MBTL3 ; PHC1 ; PHC2 ; PHC3 ; PPFIA1 ; PPFIA2 ; PPFIA3 ; PPFIA4 ; PPFIBP1 ; PPFIBP2 ; SAMD1 ; SAMD13 ; SAMD14 ; SAMD3 ; SAMD4A ; SAMD4B ; SAMD5 ; SAMD7 ; SAMD8 ; SAMD9 ; SCMH1 ; SCML1 ; SCML2 ; SEC23IP ; SGMS1 ; SHANK1 ; SHANK2 ; SHANK3 ; STARD13 ; УБП1 ; УШ1Г ; ZCCHC14 ; p63 ; p73 ;
Ссылки [ править ]
- ↑ Bork P, Ponting CP, Hofmann K, Schultz J (1997). «SAM как домен взаимодействия белков, участвующий в регуляции развития» . Protein Sci . 6 (1): 249–253. DOI : 10.1002 / pro.5560060128 . PMC 2143507 . PMID 9007998 .
- ^ Поусон Т, Стейплтон Д, Балан я, Sicheri F (1999). «Кристаллическая структура домена SAM рецептора Eph раскрывает механизм модульной димеризации». Nat. Struct. Биол . 6 (1): 44–49. DOI : 10,1038 / 4917 . PMID 9886291 . S2CID 1202526 .
- ^ а б Саймон Дж, Петерсон А.Дж., Киба М., Борнеманн Д., Морган К., Брок Х.В. (1997). «Домен, разделяемый белками Scm и ph группы Polycomb, опосредует гетеротипические и гомотипические взаимодействия» . Мол. Клетка. Биол . 17 (11): 6683–6692. DOI : 10,1128 / MCB.17.11.6683 . PMC 232522 . PMID 9343432 .
- ^ a b Goodwill KE, Thanos CD, Bowie JU (1999). «Олигомерная структура домена SAM рецептора EphB2 человека» . Наука . 283 (5403): 833–836. DOI : 10.1126 / science.283.5403.833 . PMID 9933164 .
- ^ Bowie JU, Ким CA (2003). «Домены SAM: единообразная структура, разнообразие функций». Trends Biochem. Sci . 28 (12): 625–628. DOI : 10.1016 / j.tibs.2003.11.001 . PMID 14659692 .
- ^ Posas, F .; Виттен, Э.А.; Сайто, Х. (1998). «Необходимость STE50 для индуцированной осмострессом активации киназы киназы митоген-активируемой протеинкиназы STE11 в высокоосмолярном пути ответа на глицерин» . Молекулярная и клеточная биология . 18 (10): 5788–5796. DOI : 10.1128 / mcb.18.10.5788 . PMC 109165 . PMID 9742096 .
- ^ a b c Grimshaw SJ, Mott HR, Stott KM, Nielsen PR, Evetts KA, Hopkins LJ, Nietlispach D, Owen D (январь 2004 г.). «Структура домена стерильного альфа-мотива (SAM) белка STE50, модулирующего путь митоген-активируемой протеинкиназы Saccharomyces cerevisiae, и анализ его взаимодействия с SAM STE11» . J. Biol. Chem . 279 (3): 2192–201. DOI : 10.1074 / jbc.M305605200 . PMID 14573615 .
- ^ Слотер, BD; Хафф JM; Wiegraebe W; Schwartz JW; Ли Р. (2008). «Белковая олигомеризация на основе домена SAM, наблюдаемая с помощью флуоресцентной флуоресцентной спектроскопии живых клеток» . PLOS ONE . 3 (4): e1931. DOI : 10.1371 / journal.pone.0001931 . PMC 2291563 . PMID 18431466 .
Структурная эволюция p53, p63 и p73: влияние на образование гетеротетрамера
