Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
ДНК-топоизомераза, АТФ-независимая (тип I)
Идентификаторы
ЕС нет.5.6.2.1
№ CAS80449-01-0
Базы данных
IntEnzПросмотр IntEnz
BRENDABRENDA запись
ExPASyПросмотр NiceZyme
КЕГГЗапись в KEGG
MetaCycметаболический путь
ПРИАМпрофиль
Структуры PDB RCSB PDB PDBe PDBsum
Поиск
ЧВКстатьи
PubMedстатьи
NCBIбелки
ДНК-топоизомераза, АТФ-зависимая (тип II)
Идентификаторы
ЕС нет.5.6.2.2
Базы данных
IntEnzПросмотр IntEnz
BRENDABRENDA запись
ExPASyПросмотр NiceZyme
КЕГГЗапись в KEGG
MetaCycметаболический путь
ПРИАМпрофиль
Структуры PDB RCSB PDB PDBe PDBsum
Поиск
ЧВКстатьи
PubMedстатьи
NCBIбелки

Топоизомеразы (или ДНК-топоизомеразы ) представляют собой ферменты, которые участвуют в перемотке или перемотке ДНК . Проблема намотки ДНК возникает из-за переплетенной природы ее двойной спирали. Во время репликации и транскрипции ДНК ДНК перекручивается перед вилкой репликации. Если его не ослабить, это скручивание в конечном итоге остановит способность ДНК или РНК-полимераз, участвующих в этих процессах, продолжать движение вниз по цепи ДНК.

Чтобы предотвратить и исправить эти типы топологических проблем, вызванных двойной спиралью, топоизомеразы связываются с ДНК и разрезают фосфатный остов одной или обеих цепей ДНК. Этот промежуточный разрыв позволяет ДНК распутываться или раскручиваться, а в конце этих процессов основа ДНК снова запечатывается. Поскольку общий химический состав и связность ДНК не меняются, субстрат и продукт ДНК являются химическими изомерами, различающимися только своей глобальной топологией, что и привело к названию этих ферментов. Топоизомеразы - это ферменты изомеразы, которые влияют на топологию ДНК . [1]

Бактериальные топоизомеразы и человеческие топоизомеразы действуют посредством сходных механизмов управления суперспиралями ДНК. Топоизомеразы можно разделить на подсемейства. В семье типа I есть два подсемейства; тип IA и тип IB, когда фермент связывается с 5'-фосфатом цепи ДНК и 3'-фосфатом ДНК соответственно. В семействе типа II структура и организм определяют подсемейства и их функции. [2]

Открытие [ править ]

В 1970-х Джеймс К. Ван был первым, кто открыл топоизомеразу, когда он идентифицировал топоизомеразу I. coli . Топо-EC-коды следующие: АТФ-независимые (тип I), EC 5.6.2.1 ; АТФ-зависимый (Тип II): EC 5.6.2.2 .

Функция [ править ]

Общая функция ДНК-топоизомеразы - управлять топологическим состоянием ДНК в клетке. Есть два типа или семейства этого фермента; Семья типа I и семья типа II. Семейство типа I передает одну цепь ДНК через разрыв противоположной цепи. Другими словами, фермент ДНК-топоизомераза I типа расщепляет только одну цепь ДНК. Семейство типа II передает область дуплекса (две цепи) от той же молекулы или другой молекулы через двухцепочечный разрыв. Подводя итог, можно сказать, что тип II расщепляет обе цепи ДНК, что приводит к двухцепочечному разрыву. Топоизомеразы могут либо ослаблять отрицательные суперспирали, как положительные, так и отрицательные суперспирали, либо вызывать положительную и отрицательную суперспирали в ДНК.Ферменты также могут способствовать катенации (когда две одиночные кольцевые цепи ДНК соединяются вместе после репликации) и декатенации (разделению двух связанных, замкнутых кольцевых хромосом), а также могут ослаблять переплетение линейных хромосом.[2]

Двойной спиральной конфигурации цепей ДНК делает их трудно отделить, который требуется геликазы ферментов , если другие ферменты , чтобы транскрибировать те последовательности , которые кодируют белки , или если хромосомы должны быть воспроизведены . В кольцевой ДНК, в которой двойная спираль ДНК изогнута и соединена по кругу , две нити топологически связаны или связаны узлами . В остальном идентичные петли ДНК, имеющие разное количество витков, являются топоизомерами., и не могут быть взаимно преобразованы без разрыва цепей ДНК. Топоизомеразы катализируют и направляют развязывание или отсоединение ДНК [3] , создавая временные разрывы в ДНК с использованием консервативного тирозина в качестве каталитического остатка. [1]

Встраивание (вирусной) ДНК в хромосомы и другие формы рекомбинации также могут потребовать действия топоизомераз.

Топологически связанные кольцевые молекулы, также известные как катенаны, принимают положительную суперспиральную форму в процессе репликации кольцевых плазмид. Разрыв катенанов осуществляется топоизомеразами типа IIA, которые, как недавно было обнаружено, более эффективно разъединяют положительную суперспиральную ДНК. Конформационные свойства отрицательных и положительных суперспиральных катенанов влияют на их свойства в отношении их соответствующей ферментативной реакции, катализируемой топоизомеразами. Эксперименты продемонстрировали, что положительная суперскрученная ДНК обеспечивает резкий изгиб ДНК в первом связанном сегменте ДНК, что позволяет топоизомеразе успешно связываться и, следовательно, продолжать свою ферментативную реакцию со следующим сегментом в определенном веществе изнутри наружу. С другой стороны, отрицательная суперспиральная ДНК не обеспечивает такого изгиба, и доступ фермента к первому сегменту практически невозможен.следовательно, запрещая разъединение.[4]

Топоизомераза также содержится в митохондриях клеток. [5] Митохондрии производят АТФ, а также играют роль в запрограммированной смерти и старении клеток. [6] Митохондриальная ДНК клеток животных представляет собой кольцевую двухцепочечную ДНК, для репликации которой требуется активность топоизомеразы. Классы топоизомеразы, обнаруженные в митохондриях, - это I, IIβ, IIIα. [5]

Дрожжи [ править ]

Известно, что дрожжевые клетки используют три топоизомеразы: Топоизомераза I из подсемейства IB необходима для роста. Он предоставляет вилке репликации возможность двигаться вперед, а также удаляет положительные и отрицательные суперспирали, связанные с транскрипцией . Топоизомераза II из подсемейства IIA необходима для декатенации сцепленных хромосом и подготовки к сегрегации во время митоза. Топоизомераза II не может индуцировать отрицательные суперспирали, но может расслаблять как положительные, так и отрицательные суперспирали, как топоизомераза I, и может заменять топоизомеразу I, если она отсутствует. Топоизомераза III семейства IA используется для роста клеток. Без топоизомеразы III скорость рекомбинации в митозе и мейозе может увеличиваться, что замедляет рост клеток. В S. pombe клетки, III используется для поддержания деления клеток.

Высшие эукариоты [ править ]

Высшие эукариотические организмы являются более сложными организмами и обычно требуют более сложного клеточного аппарата. Эти организмы обычно имеют топоизомеразу I, две топоизомеразы типа IIA и два фермента типа III. Топоизомераза I помогает в движении репликационной вилки и расслабляет суперспирали, связанные с транскрипцией. Он также используется для расслабления соленоидных суперспиралей, которые образуются, когда хромосомы конденсируются при подготовке к митозу. Две топоизомеразы типа IIA, IIα и IIβ, используются для разъединения переплетенных дочерних дуплексов, а также для помощи в делении клеток и подавлении рекомбинации, соответственно. Считается, что типы IIIα и IIIβ работают в эмбриогенезе и взаимодействуют с геликазами соответственно.

Эубактерии [ править ]

E. coli содержит четыре ДНК-топоизомеразы: два фермента типа IA (I и III) и два типа IIA ( ДНК-гираза и топоизомераза IV). ДНК-топоизомеразы III и IV имеют сходные функции. Топоизомераза III неспособна расслаблять положительные суперспирали, но она работает, чтобы поддерживать движение репликационной вилки на плазмидной ДНК in vitro . Он может декатенировать спираль, которая происходит за вилкой репликации, фокусируясь на зарубках в ДНК. Топоизомераза IV - самый эффективный декатенирующий фермент E. coli . Он также расслабляет отрицательные суперспирали. ДНК-гиразаиспользует гидролиз АТФ для создания отрицательной суперспирализации в бактериальных хромосомах. Он расслабляет положительные суперспирали перед вилкой репликации и участвует в конденсации хромосом. Наконец, топоизомераза I помогает генерировать некоторую отрицательную суперспирализацию вместе с топоизомеразой IV и ДНК-гиразой.

Археи [ править ]

О последовательностях генома архей известно мало. Следовательно, сведения о ферментах топоизомеразы также ограничены. Они действительно содержат обратную гиразу, топоизомеразу типа IA и топоизомеразу VI. Функции топоизомераз архей сравнимы с функциями ферментов эубактерий. Единственное примечательное отличие состоит в том, что топоизомераза VI у архей отвечает за декатенацию промежуточных продуктов репликации ДНК и расслабляет как положительные, так и отрицательные суперспирали.

Бактериофаг [ править ]

Гираза бактериофага (фага) Т4 (топоизмераза типа II) представляет собой мультисубъединичный белок, состоящий из продуктов генов 39, 52 и, вероятно, 60. Он катализирует релаксацию отрицательно или положительно сверхспиральной ДНК и используется в репликации ДНК фага во время инфицирования Бактериальный хозяин E. coli . Поскольку ДНК-гираза хозяина E. coli может частично компенсировать потерю продуктов гена фага Т4, мутанты, дефектные по генам 39, 52 или 60, не полностью отменяют репликацию ДНК фага, а скорее задерживают ее инициацию. [7] Мутанты, дефектные по генам 39, 52 или 60, демонстрируют повышенную генетическую рекомбинацию, а также повышенную мутацию замещения оснований и делецию.предполагая, что синтез ДНК, компенсированный хозяином, менее точен, чем управляемый фагом дикого типа. [8] Мутанты, дефектные по генам 39, 52 и 60, также имеют пониженную способность выполнять реактивацию множественности, форму рекомбинационной репарации, которая может иметь дело с различными типами повреждений ДНК. [9]

Топология ДНК [ править ]

Топология ДНК - это третичные конформации ДНК, такие как суперспирализация, завязывание узлов и цепочка. Топология ДНК может быть нарушена большинством метаболических процессов: РНК- полимераза может вызывать положительные суперспирали, наматывая ДНК перед ферментом, а также может вызывать отрицательные суперспирали, скручивая ДНК позади фермента. ДНК-полимераза оказывает такое же влияние на репликацию ДНК. Положительная и отрицательная суперспирализация уравновешивает всю глобальную топологию ДНК, поэтому в целом топология остается прежней. Однако, поскольку репликация ДНКили вилка транскрипции движется вперед и увеличивается положительная суперспирализация, нити ДНК все плотнее и плотнее обвиваются вокруг друг друга, что затрудняет продвижение полимеразы вперед. Важно устранить локальную топологию ДНК перед и за полимеразой, чтобы могли продолжаться репликация и деление клеток. Для этого используются ДНК-топоизомеразы. [10]

Топологические проблемы [ править ]

Есть три основных типа топологии:

  • Суперспирализация
  • Завязывание
  • Цепочка

Вне основных процессов репликации или транскрипции, ДНК должна быть как можно более компактной, и эти три состояния помогают этому делу. Однако, когда происходит транскрипция или репликация, ДНК должна быть свободной, и эти состояния серьезно препятствуют процессам. Кроме того, во время репликации вновь реплицированный дуплекс ДНК и исходный дуплекс ДНК переплетаются и должны быть полностью разделены, чтобы гарантировать целостность генома по мере деления клетки. По мере продвижения пузыря транскрипции ДНК перед вилкой транскрипции перематывается или положительно скручивается, в то время как ДНК позади пузыря транскрипции перематывается или отрицательно скручивается. Когда происходит репликация, ДНК перед репликационным пузырем становится положительно суперспиральной, в то время как ДНК за репликационной вилкой запутывается, образуя прекатенаны.Одна из наиболее важных топологических проблем возникает в самом конце репликации, когда дочерние хромосомы должны быть полностью распутаны до митоза. Топоизомераза IIA играет важную роль в решении этих топологических проблем.

Клиническое значение [ править ]

Смотрите также: Ингибитор топоизомеразы

Многие лекарства действуют через взаимодействие с топоизомеразами [11] . Фторхинолоновые антибиотики широкого спектра действия действуют, нарушая функцию бактериальных топоизомераз II типа. Эти низкомолекулярные ингибиторы действуют как эффективные антибактериальные агенты, угнетая естественную способность топоизомеразы создавать разрывы в хромосомной ДНК.

Некоторые химиотерапевтические препараты, называемые ингибиторами топоизомеразы, воздействуют на эукариотические топоизомеразы млекопитающих в раковых клетках . Это вызывает разрывы в ДНК, которые в конечном итоге приводят к запрограммированной гибели клеток ( апоптозу ). Этот эффект повреждения ДНК, помимо его потенциальных лечебных свойств, может привести к вторичным новообразованиям у пациента. [ необходима цитата ]

Топоизомераза I - это антиген, распознаваемый антителами Anti Scl-70 при склеродермии .

Классы [ править ]

Топоизомеразы могут решить эти топологические проблемы и делятся на два типа в зависимости от количества нитей, разрезанных за один раунд действия: [12] Оба эти класса ферментов используют консервативный тирозин. Однако эти ферменты структурно и механически различны. Чтобы посмотреть видео об этом процессе, нажмите здесь .

  • Типа I. топоизомеразы порезов одна цепи двойной спирали ДНК происходит релаксация, а затем вырезать нить повторно лигируют. Разрезание одной нити позволяет части молекулы на одной стороне разреза вращаться вокруг неразрезанной нити, тем самым уменьшая напряжение от слишком большого или слишком малого скручивания спирали. Такой стресс возникает, когда цепь ДНК «суперспирается» или разматывается до или от более высоких порядков наматывания. Топоизомеразы типа I, не требующие АТФ для гидролиза, подразделяются на три подкласса:
    • Топоизомеразы типа IA, которые имеют много общих структурных и механистических особенностей с топоизомеразами типа II. Примеры топоизомераз типа IA включают прокариотическую топоизомеразу I и III, эукариотическую топоизомеразу IIIα и топоизомеразу IIIβ и обратную гиразу. Как и топоизомеразы типа II, топоизомеразы типа IA образуют ковалентный интермедиат с 5'-концом ДНК.
    • Топоизомеразы типа IB, в которых используется управляемый вращательный механизм. Примеры типа IB топоизомеразы включают в эукариотических и eukaryal вирусную топоизомеразы I . В прошлом топоизомеразы IB относились к эукариотической топоизомеразе I, но топоизомеразы IB присутствуют во всех трех сферах жизни. Топоизомеразы типа IB образуют ковалентный промежуточный продукт с 3'-концом ДНК.
    • Была идентифицирована топоизомераза типа IC (также называемая топоизомераза V). [13] Хотя он структурно уникален от топоизомераз типа IA и IB, он имеет аналогичный механизм с топоизомеразой типа IB.
  • Тип II топоизомеразы режет обе нити одной двойной спирали ДНК, проходит еще одну непрерывную спираль ДНК через нее, а затем повторно ligates нарезанные нити. Топоизомеразы типа II используют гидролиз АТФ и подразделяются на два подкласса, которые обладают сходной структурой и механизмами:
    • Топоизомеразы типа IIA, которые включают эукариотические и эукариальные вирусные топоизомеразу IIα и топоизомеразу IIβ , бактериальную гиразу и топоизомеразу IV.
    • Топоизомеразы типа IIB, включая топоизомеразу VI, обнаруженную в архее.
Топоизомераза [1]Тип подсемействаФункцияМультимерностьМеталлическая зависимостьЗависимость от АТФОдно- или двухцепочечное расщепление?Полярность спайностиИзменение номера ссылки (L)
Топоизомераза I

(Кишечная палочка)

Тип IAУдаляет (-), но не (+) суперспиралиМономерДа (Mg 2+ )НетSS5 '± 1
Топоизомераза III

(Кишечная палочка)

Удаляет (-), но не (+) суперспирали; Функция перекрытия с топоизомеразой IV
Топоизомераза IIIα

(H. sapiens)

Удаляет (-), но не (+) суперспирали; Помогает в разъединении прекатенанов в репликации клеточной ДНК; Может катализировать завязывание, развязывание и переплетение однонитевых кругов, а также завязывание, развязывание, связывание и декатенацию разорванных или разорванных дуплексных кругов ДНК.
Топоизомераза IIIβ

(H. sapiens)

Неизвестная функция
Обратная ДНК-гираза

(Кишечная палочка)

Удаляет (-), но не (+) суперспиралиГетеродимер
Обратная ДНК-гираза

(Археи)

Удаляет (-), но не (+) суперспирали
Топоизомераза I

(H. sapiens)

Тип IBУдалите (+) и (-) суперспирали; Расслабляет компенсаторные (-) суперспирали; Создает правосторонние соленоидальные суперспирали; Поддерживает движение вилки во время репликации; Считается, что они похожи по структуре на рекомбиназы тирозина.МономерНетНетSS3 '± 1
Топоизомераза V

(Археи) [13]

Тип ICРасслабляет (+) и (-) суперспирали. Участвует в репарации ДНК. В UniProt: F1SVL0 , Q977W1 .МономерНетНетSS3 '± 1
Топоизомераза II / ДНК-гираза

(Кишечная палочка)

Тип IIAСоздает (-) суперспирали (единственная известная топоизомераза, способная это сделать)ГетеротетрамерДа (Mg 2+ )даDS5 '± 2
Топоизомераза IV

(Кишечная палочка)

Расслабляет (-) суперспирали; Роль в декатенацииГетеротетрамер
Топоизомераза IIα

(H. sapiens)

Существенный; Разрывает связи переплетенных дочерних дуплексов в репликации; Способствует релаксации ДНК во время транскрипцииГомодимер
Топоизомераза IIβ

(H. sapiens)

Роль в подавлении рекомбинации или поддержке транскрипции в нейронахГомодимер
Топоизомераза VI

(Археи)

Тип IIBРасслабляет (+) и (-) суперспирали; Отвечает за декатенацию промежуточных продуктов репликации; Может быть эксклюзивным для архей.ГетеротетрамерДа (Mg 2+ )даDS5 '± 2

Топоизомеразы как типа I, так и типа II изменяют связующее число (L) ДНК. Топоизомеразы типа IA изменяют число связывания на единицу, топоизомеразы типа IB и типа IC изменяют число связывания на любое целое число, тогда как топоизомеразы типа IIA и типа IIB изменяют число связывания на два. [ необходима цитата ]

Семейство ДНК-топоизомеразы I типа [ править ]

Семейство ДНК-топоизомераз типа I состоит из двух подсемейств; тип IA и тип IB. ДНК-топоизомераза типа IA среди различных организмов обычно обладает следующими свойствами: Все ферменты являются мономерами . Фермент разделяет ковалентное взаимодействие 5'-фосфодиэфирной связи в его активном центре тирозина с концом цепи ДНК. Для механизма релаксации сверхспирализации необходим магний (II). В плазмидной ДНК образующиеся отрицательные суперспирали могут быть субстратами для механизма релаксации, процесса, который не доходит до завершения. Тип IA также требует наличия открытой одноцепочечной области внутри ДНК-субстрата. Зацепления ДНК меняется с релаксацией. Топоизомераза типа IA может катализировать катенацию, расшифровка , завязывание и развязывание ДНК. [2]

В подсемействе топоизомеразы типа IB есть три класса: топоизомераза I у эукариот, топоизомераза V у прокариот и топоизомераза поксвируса. Топоизомеразы подсемейства IB обычно классифицируются по их способности расслаблять как отрицательные, так и положительные суперспирали , и механизм релаксации завершается (в отличие от типа IA). Они образуют ковалентное взаимодействие через активный центр тирозина на ферменте и 3'-фосфат на цепи ДНК. Механизм релаксации не требует магния (II). Топоизомеразы типа IA и IB в семействе типа I имеют очень четкие различия в своих свойствах.

Семейство ДНК-топоизомеразы типа II [ править ]

Семейство топоизомераз типа II имеют общие черты и свойства, которые делают их отличными от семейства топоизомераз типа I. Все топоизомеразы ДНК типа II являются димерами.. Они связываются с дуплексной ДНК и расщепляют обе цепи, составляя четыре основания. Расщепление осуществляется за счет ковалентного взаимодействия между каждой димерной субъединицей и 5'-фосфатом на ДНК, создавая фосфотирозиновую связь. В результате реакции два конца расщепленной ДНК разъединяются - это называется закрытым (G-) сегментом. Транспортированный (Т-) сегмент, область в том же или другом дуплексе ДНК, проходит через G-сегмент. Это изменяет связующее число, когда ДНК является кольцевой (плазмида). Механизм релаксации требует магния (II) и гидролиза АТФ. Активный сайт, содержащий аминокислотные тирозины, имеет мотив спирали-поворота-спирали, который взаимодействует с кислотными остатками для активации катализа. Прокариотические топоизомеразы типа II являются гетеротетрамерными. ЭукариотическийТопоизомеразы типа II гомодимерные. Тип II также лучше справляется с релаксацией ДНК, а не с декатенацией, что означает, что они лучше подходят для снятия топологических стрессов в линейной ДНК по сравнению с кольцевой ДНК .

См. Также [ править ]

  • Топология ДНК
  • Суперспираль
  • Топоизомераза I типа
  • Топоизомераза типа II
  • Топоизомераза I
  • Топоизомераза IIα
  • Топоизомераза IIβ
  • Топоизомераза IIIα
  • Топоизомераза IIIβ

Ссылки [ править ]

  1. ^ а б в Шампу JJ (2001). «Топоизомеразы ДНК: структура, функция и механизм». Ежегодный обзор биохимии . 70 : 369–413. DOI : 10.1146 / annurev.biochem.70.1.369 . PMID  11395412 .
  2. ^ a b c Шампу, Джеймс Дж. (2001). «ТОПОИЗОМЕРАЗЫ ДНК: структура, функция и механизм». Ежегодный обзор биохимии . 70 : 369–413. DOI : 10.1146 / annurev.biochem.70.1.369 . PMID 11395412 . CS1 maint: uses authors parameter (link)
  3. ^ Hogan CM (2010). «Дезоксирибонуклеиновая кислота» . В Draggan S, Cleveland C (ред.). Энциклопедия Земли . Вашингтон, округ Колумбия: Национальный совет по науке и окружающей среде.
  4. ↑ Вологодский А (сентябрь 2011). «Разрыв суперспирализованных катенанов ДНК топоизомеразами типа IIA» . Биофизический журнал . 101 (6): 1403–11. Bibcode : 2011BpJ ... 101.1403V . DOI : 10.1016 / j.bpj.2011.08.011 . PMC 3177067 . PMID 21943421 .  
  5. ^ a b Sobek S, Boege F (август 2014 г.). «ДНК-топоизомеразы в поддержании мтДНК и старении» . Экспериментальная геронтология . 56 : 135–41. DOI : 10.1016 / j.exger.2014.01.009 . PMID 24440386 . 
  6. ^ Tsai HZ, Лин RK, Се TS (апрель 2016). «Митохондриальная топоизомераза III альфа дрозофилы влияет на процесс старения, поддерживая функцию митохондрий и целостность генома» . Журнал биомедицинских наук . 23 : 38. DOI : 10,1186 / s12929-016-0255-2 . PMC 4828762 . PMID 27067525 .  
  7. ^ Маккарти Д, Миннер С, Бернштейн Н, С Бернштейн (октябрь 1976 г.). «Скорость удлинения ДНК и распределение точек роста фага Т4 дикого типа и янтарного мутанта с задержкой ДНК». Журнал молекулярной биологии . 106 (4): 963–81. DOI : 10.1016 / 0022-2836 (76) 90346-6 . PMID 789903 . 
  8. ↑ Mufti S, Bernstein H (октябрь 1974 г.). «Задерживающие ДНК мутанты бактериофага Т4» . Журнал вирусологии . 14 (4): 860–71. DOI : 10,1128 / JVI.14.4.860-871.1974 . PMC 355592 . PMID 4609406 .  
  9. ^ Miskimins R, S Шнайдер, Джонс В, Н Бернштейн (июнь 1982). «Участие топоизомеразы в многократной реактивации фага Т4» . Генетика . 101 (2): 157–77. PMC 1201854 . PMID 6293912 .  
  10. ^ Ньюман, Кейр С., Seol, Yeonee (ноябрь 2016). «Динамическое взаимодействие между топоизомеразами ДНК и топологией ДНК» . Биофизические обзоры . 8 (Дополнение 1): 101–111. DOI : 10.1007 / s12551-016-0240-8 . PMC 5418509 . PMID 28510219 .  CS1 maint: uses authors parameter (link)
  11. ^ Pommier Y, Лев E, Чжан H, Маршан C (май 2010). «ДНК-топоизомеразы и их отравление противоопухолевыми и антибактериальными препаратами» . Химия и биология . 17 (5): 421–33. DOI : 10.1016 / j.chembiol.2010.04.012 . PMC 7316379 . PMID 20534341 .  
  12. ^ Ван JC (апрель 1991). «ДНК-топоизомеразы: почему так много?» . Журнал биологической химии . 266 (11): 6659–62. DOI : 10.1016 / S0021-9258 (20) 89545-3 . PMID 1849888 . 
  13. ^ a b Бейкер Н.М., Раджан Р., Мондрагон А. (февраль 2009 г.). «Структурные исследования топоизомераз I типа» . Исследования нуклеиновых кислот . 37 (3): 693–701. DOI : 10.1093 / NAR / gkn1009 . PMC 2647283 . PMID 19106140 .  

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Ван Дж.С. (2009). Распутывая двойную спираль: переплетение ДНК и действие топоизомераз ДНК . Колд-Спринг-Харбор: Лаборатория Колд-Спринг-Харбор. п. 245. ISBN 978-0-87969-879-9.

Внешние ссылки [ править ]

  • ДНК + топоизомеразы в медицинских предметных рубриках Национальной медицинской библиотеки США (MeSH)