Иммуноглобули́ны A (IgA) — класс антител. IgA доминируют в секретах организма (слюне, пищеварительном соке, выделениях слизистой носа и молочной железы)[2], их доля в плазме крови составляет 10—15 % от общего количества всех иммуноглобулинов[3]. За сутки в просвет кишечника у человека выделяется от 3 до 5 г IgA[4]. У человека имеются два подкласса IgA: IgA1 и IgA2[5]. IgA присутствуют в организме преимущественно в мономерной и димерной форме. Молекулы IgA1 наиболее многочисленны в плазме крови, а IgA2 — в секретах[6]. Соотношение клеток, секретирующих IgA1 и IgA2, различно в разных лимфоидных тканях[7].
Мономер IgA имеет типичную для антител структуру и состоит из двух тяжёлых цепей и двух лёгких цепей. Тяжёлая цепь включает вариабельную область (V-область), три константных домена (C-домена) и шарнирный участок. У человека присутствуют два подкласса IgA: IgA1 и IgA2, имеющие тяжёлые цепи α1 и α2 соответственно. Оба подкласса представляют собой обильно гликозилированные белки[8]. Подкласс IgA2 имеет два аллельных варианта, обозначаемых A2m(1) и A2m(2). Без учёта шарнирного участка α1 и α2 гомологичны друг другу на 95 %. Различия касаются 14 аминокислотных позиций в C-областях тяжёлых цепей, однако аллотипы A2m(1) и A2m(2) по этим позициям не отличаются. Различия между A2m(1) и A2m(2) находятся в шарнирных областях. Шарнирные области α1 и α2 значительно отличаются: шарнирный участок у α1 на 13 аминокислот длиннее, чем у α2. Кроме того, у α1 позиции 224—239 подверглись тандемной дупликации. В слюне и толстом кишечнике человека имеются протеолитические ферменты, расщепляющие аминокислотную цепь α1 именно в области дупликации. Ферменты с такой же активностью есть и у ряда бактерий, таких как Streptococcus sanguinis, Neisseria gonorrhoeae и Neisseria meningitidis. На IgA2, лишённого этого дуплицированного фрагмента, такие ферменты не действуют. Существует предположение, что в ходе эволюции IgA2 появился как вариант IgA, устойчивый к бактериальному протеолизу[9].