Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
APOBEC3G
Белок APOBEC3G PDB 2JYW.png
Доступные конструкции
PDBПоиск человеческого UniProt: PDBe RCSB
Список идентификационных кодов PDB

2JYW , 2KBO , 2KEM , 3E1U , 3IQS , 3IR2 , 3V4J , 3V4K , 4ROV , 4ROW

Идентификаторы
ПсевдонимыAPOBEC3G , A3G, ARCD, ARP-9, ARP9, CEM-15, CEM15, MDS019, bK150C2.7, dJ494G10.1, фермент, редактирующий мРНК аполипопротеина B, каталитическая субъединица 3G
Внешние идентификаторыOMIM : 607113 HomoloGene : 128348 GeneCards : APOBEC3G
Генная онтология
Молекулярная функция• белок гомодимеризация активность
• цитидиндеаминаза активность
• ГО: связывание 0001948 белок
• каталитическую активность
• гидролазы активность
• гидролазы активность, действующее на углерод-азот (но не пептид) связи, в циклических амидинами
• ион металла связывания
• дезоксицитидин деаминазы активность
• связывания РНК
• связывание с ионами цинка
• активность дезаминазы dCTP
• идентичное связывание с белками
Сотовый компонент• ядро клетки
• ферментный комплекс, редактирующий мРНК аполипопротеина B
• цитозоль
• цитоплазма
• тельца P
• рибонуклеопротеин
Биологический процесс• дезаминирование цитидина
• негативная регуляция репликации одноцепочечной вирусной РНК через промежуточное соединение двухцепочечной ДНК
• негативная регуляция транспозиции
• преобразование оснований или редактирование замен
• процесс иммунной системы
• дезаминирование цитозина ДНК
• позитивная регуляция защитного ответа на вирус со стороны хозяина
• негативная регуляция репликация вирусного генома
• негативная регуляция вирусного процесса
• защитный ответ на вирус
• врожденная иммунная система
• вирусный процесс GO: 0022415
• изменение цитидина в уридин
• Деметилирование ДНК
Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

60489

н / д

Ансамбль

ENSG00000239713

н / д

UniProt

Q9HC16

н / д

RefSeq (мРНК)

NM_021822

н / д

RefSeq (белок)

NP_068594
NP_001336365
NP_001336366
NP_001336367

н / д

Расположение (UCSC)н / дн / д
PubMed поиск[1]н / д
Викиданные
Просмотр / редактирование человека

APOBEC3G (фермент редактирования мРНК аполипопротеина B, каталитический полипептидоподобный 3G) - это человеческий фермент, кодируемый геном APOBEC3G , который принадлежит к суперсемейству белков APOBEC . [2] Было высказано предположение, что это семейство белков играет важную роль в врожденном противовирусном иммунитете . [3] APOBEC3G принадлежит к семейству цитидиндезаминаз, которые катализируют дезаминирование цитидина до уридина в субстрате однонитевой ДНК. [2] С-концевой домен A3G обеспечивает каталитическую активность, несколько ЯМР и кристаллических структур объясняют субстратную специфичность и каталитическую активность [4] [5][6] [7] [8] [9] [10] [11]

APOBEC3G проявляет врожденную антиретровирусную иммунную активность против ретровирусов , в первую очередь ВИЧ , путем вмешательства в правильную репликацию. Однако лентивирусы, такие как ВИЧ, развили белок фактора вирусной инфекционности (Vif), чтобы противодействовать этому эффекту. Vif взаимодействует с APOBEC3G и запускает убиквитинирование и деградацию APOBEC3G через протеасомный путь. [12] С другой стороны, пенистые вирусы продуцируют дополнительный белок Bet ( P89873 ), который ухудшает цитоплазматическую растворимость APOBEC3G. [13]Эти два способа ингибирования отличаются друг от друга, но они могут заменять друг друга in vivo . [14]

Открытие [ править ]

Впервые он был идентифицирован Jarmuz et al. [15] как член семейства белков APOBEC3A-3G на хромосоме 22 в 2002 году, а позже также как клеточный фактор, способный ограничивать репликацию ВИЧ-1, лишенного вирусного вспомогательного белка Vif . Вскоре после этого было показано, что APOBEC3G принадлежит к семейству белков, сгруппированных вместе из-за их гомологии с цитидиндезаминазой APOBEC1 .

Структура [ править ]

Рисунок 1: «Модель структуры N-концевого [каталитического домена дезаминазы] [APOBEC3G]. Остатки, координирующие цинк, обозначены кружками, α-спирали - желтым, а β-тяжи - розовым. Положение остатка D128 указано в предсказанной петле между β4 и α3 ». [16]

APOBEC3G имеет симметричную структуру, в результате чего образуются 2 гомологичных каталитических домена, N-концевой (CD1) и C-концевой (CD2) домены, каждый из которых содержит Zn2+координационный сайт. [17] Каждый домен также имеет типичный мотив His / Cys-X-Glu-X23–28-Pro-Cys-X2-Cys для цитидиндезаминаз. Однако, в отличие от типичных цитидиндезаминаз, APOBEC3G содержит уникальную альфа-спираль между двумя бета-слоями в каталитическом домене, который может быть сайтом связывания кофактора . [18] (Рисунок 1)

CD2 является каталитически активным и жизненно важным для дезаминирования и специфичности мотива. CD1 каталитически неактивен, но очень важен для связывания с ДНК и РНК и является ключом к определению 5 '-> 3' процессивности дезаминирования APOBEC3G. [19] CD2 не обладает дезаминазной активностью без CD1. [20]

Нативный APOBEC3G состоит из мономеров , димеров , тримеров , тетрамеров и олигомеров более высокого порядка . Хотя считается, что APOBEC3G функционирует как димер, возможно, что он фактически функционирует как смесь мономеров и олигомеров. [19]

Аминокислотный остаток D128 , который находится внутри CD1 (рис. 1), по-видимому, особенно важен для взаимодействий APOBEC3G с Vif, поскольку точечная мутация D128K предотвращает Vif-зависимое истощение APOBEC3G. [21] [22] Кроме того, аминокислоты 128–130 в APOBEC3G образуют отрицательно заряженный мотив, который имеет решающее значение для взаимодействия с Vif и образования комплексов APOBEC3G-Vif. Кроме того, остатки 124-127 важны для капсидирования из APOBEC3G в ВИЧ-1 вирионов и в результате антиретровирусной активностью. [16]

Механизм действия [ править ]

APOBEC3G был широко изучен, и было идентифицировано несколько механизмов, отрицательно влияющих на репликацию ВИЧ-1.

Дезаминирование и гипермутация цитидина [ править ]

Рисунок 2: «Механизм дезаминирования цитидина путем прямой нуклеофильной атаки в положении 4 пиримидинового кольца. Этот механизм был предложен для бактериальной цитидиндезаминазы, фермента, который демонстрирует гомологию с APOBEC1 и дезаминазой, индуцированной активацией (AID), в непосредственной близости от области связывания нуклеотида или Zn2 +. [23] » [24] Поскольку APOBEC3G может действовать как AID и является членом суперсемейства APOBEC, как APOBEC1, вероятно, что подобный механизм опосредуется APOBEC3G для дезаминирования цитидина.

APOBEC3G и другие белки того же семейства способны действовать как индуцированные активацией (цитидин) дезаминазы (AID). APOBEC3G препятствует обратной транскрипции , индуцируя многочисленные мутации от дезоксицитидина к дезоксиуридину в отрицательной цепи ДНК ВИЧ, в первую очередь экспрессируемой как комплементарная ДНК (кДНК) [12] 3 '-> 5'-процессным способом. [25] Поскольку APOBEC3G является частью суперсемейства APOBEC и действует как AID, вполне вероятно, что механизм дезаминирования цитидина, опосредованный APOBEC3G, аналогичен механизму E. coli.цитидиндезаминаза, которая, как известно, имеет высокую гомологию с APOBEC1 и AID вокруг нуклеотидной и цинк-связывающей области. Предсказанная реакция дезаминирования вызывается прямой нуклеофильной атакой на положение 4 цитидин- пиримидинового кольца координированным цинком ферментом. Вода необходима как источник донора как протонов, так и гидроксильных групп (рис. 2). [26] Дезаминирование (и возникающее в результате окисление) в положении 4 дает карбонильную группу и приводит к замене цитидина на уридин.

Активность дезаминирования в конечном итоге приводит к гипермутации G → A в «горячих точках» провирусной ДНК. Такая гипермутация в конечном итоге разрушает кодирующую и репликативную способность вируса, в результате чего образуется много нежизнеспособных вирионов. [12] [27] APOBEC3G имеет гораздо более слабый противовирусный эффект, когда его активный сайт мутирован до такой степени, что белок больше не может мутировать ретровирусную ДНК. [28] Первоначально считалось, что дезаминирование, опосредованное APOBEC3G, также может косвенно приводить к деградации вирусной ДНК системами репарации ДНК, привлеченными к мутированным остаткам. [29] Однако это не принималось во внимание, поскольку человеческий APOBEC3G снижает уровень вирусной кДНК независимо от ферментов репарации ДНК UNG и SMUG1 .[30]

Вмешательство в обратную транскрипцию [ править ]

APOBEC3G препятствует обратной транскрипции ВИЧ-1 независимо от дезаминирования ДНК. тРНК 3Lys обычно связывается с сайтом связывания праймера ВИЧ-1, чтобы инициировать обратную транскрипцию. APOBEC3G может ингибировать прайминг тРНК3Lys, тем самым отрицательно влияя на продукцию вирусной оцДНК и инфекционность вируса. [29] Предполагается, что на обратную транскрипцию также негативно влияет связывание APOBEC3G с вирусной РНК и вызывает стерические изменения. [17]

Вмешательство в интеграцию вирусной ДНК [ править ]

APOBEC3G был связан с вмешательством в интеграцию вирусной ДНК в геном хозяина в зависимости от функциональных каталитических доменов и активности дезаминазы. Mbisa et al. увидели, что APOBEC3G препятствует процессингу и удалению тРНК праймера из минус-цепи ДНК, что приводит к появлению аберрантных концов ДНК вирусных 3'- длинных концевых повторов (LTR). Эти концы вирусной ДНК являются неэффективными субстратами для интеграции и переноса плюс-цепи ДНК. В результате ингибируется образование провируса ВИЧ-1. [25]

Биологическая функция [ править ]

Рисунок 3: Четыре предложенных механизма инкапсидации APOBEC3G в вирионы ВИЧ-1. Механизмы, включающие взаимодействие с вирусной РНК и взаимодействие с белками Gag, были широко подтверждены. [24]

МРНК APOBEC3G экспрессируется в определенных клетках, называемых непермиссивными клетками, в которых ВИЧ-1 не может должным образом инфицировать и реплицироваться в отсутствие Vif. Такие клетки включают физиологически релевантные первичные CD4 Т-лимфоциты и макрофаги . [31] Инкапсидация APOBEC3G в вирионы ВИЧ-1 очень важна для распространения APOBEC3G и проявления антиретровирусной активности. Инкапсидация APOBEC3G может происходить по крайней мере с помощью следующих четырех предложенных механизмов (Рисунок 3): 1. Неспецифическая упаковка APOBEC3G 2. Взаимодействие APOBEC3G с РНК хозяина 3. Взаимодействие APOBEC3G с вирусной РНК 4.Взаимодействие APOBEC3G с Gag-белками ВИЧ-1. Только два последних механизма получили широкую поддержку. [24]

Количество, которое включается в вирионы, зависит от уровня экспрессии APOBEC3G в клетке, продуцирующей вирион. Xu et al. провели исследования с клетками PBMC и обнаружили, что в отсутствие Vif 7 ± 4 молекулы APOBEC3G были включены в вирионы и приводили к сильному ингибированию репликации ВИЧ-1. [32]

Помимо сдерживания репликации экзогенных ретровирусов, A3G также действует на эндогенные ретровирусы человека , оставляя в них аналогичные признаки гипермутаций. [33] [34]

Актуальность болезни [ править ]

APOBEC3G экспрессируется в непермиссивных клетках и является ключевым фактором ингибирования репликации и инфекционности ВИЧ-1. Однако Vif противодействует этому антиретровирусному фактору, позволяя продуцировать жизнеспособные и инфекционные вирионы ВИЧ-1 в присутствии активности APOBEC3G. [31] [35] В частности, Vif предотвращает включение APOBEC3G в вирионы ВИЧ-1 и способствует разрушению фермента независимо от всех других белков ВИЧ-1. [36]

Хотя APOBEC3G обычно изучается как жизненно важный белок, проявляющий мощное противовирусное действие на ВИЧ-1, недавние исследования выявили потенциал мутации, опосредованной APOBEC3G, для облегчения распространения ВИЧ-1. Количество дезаминирований в предпочтительных областях варьируется от одного до многих, возможно, в зависимости от времени воздействия APOBEC3G. [27] Кроме того, было показано, что существует доза-ответ между внутриклеточной концентрацией APOBEC3G и степенью гипермутации вируса. [37] Было показано, что некоторые провирусы ВИЧ-1 с APOBEC3G-опосредованной мутацией процветают, потому что они несут слишком мало мутаций в горячих точках APOBEC3G или потому что произошла рекомбинация между летально ограниченным APOBEC3G провирусом и жизнеспособным провирусом.[38] Такой сублетальный мутагенез способствует большему генетическому разнообразию среди популяции вируса ВИЧ-1, демонстрируя потенциал APOBEC3G для повышения способности ВИЧ-1 к адаптации и размножению.

Ссылки [ править ]

  1. ^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  2. ^ a b Sheehy AM, Gaddis NC, Choi JD, Malim MH (август 2002 г.). «Выделение человеческого гена, который подавляет инфекцию ВИЧ-1 и подавляется вирусным белком Vif». Природа . 418 (6898): 646–50. Bibcode : 2002Natur.418..646S . DOI : 10,1038 / природа00939 . PMID 12167863 . S2CID 4403228 .  
  3. ^ Takaori A (декабрь 2005). «[Противовирусная защита с помощью белков семейства APOBEC3]» . Уирусу (на японском). 55 (2): 267–72. DOI : 10,2222 / jsv.55.267 . PMID 16557012 . 
  4. ^ Васудеван А.А., Смитс SH, Höppner А, Haussinger D, Коениг BW, Мунка С (ноябрь 2013 г. ). «Структурные особенности противовирусных ДНК цитидин дезаминаз» (PDF) . Биологическая химия . 394 (11): 1357–70. DOI : 10,1515 / HSZ-2013-0165 . PMID 23787464 . S2CID 4151961 .   
  5. ^ Chen KM, Harjes E, Gross PJ, Fahmy A, Lu Y, Shindo K и др. (Март 2008 г.). «Структура ДНК-дезаминазного домена фактора рестрикции ВИЧ-1 APOBEC3G». Природа . 452 (7183): 116–9. Bibcode : 2008Natur.452..116C . DOI : 10,1038 / природа06638 . PMID 18288108 . S2CID 4345410 .  
  6. ^ Shandilya SM, Nalam MN, Nalivaika EA, Gross PJ, Valesano JC, Shindo K, et al. (Январь 2010 г.). «Кристаллическая структура каталитического домена APOBEC3G выявляет потенциальные интерфейсы олигомеризации» . Структура . 18 (1): 28–38. DOI : 10.1016 / j.str.2009.10.016 . PMC 2913127 . PMID 20152150 .  
  7. ^ Холден Л.Г., Прохнов С., Чанг Ю.П., Бранштайтер Р., Челико Л., Сен Ю. (Ноябрь 2008 г.). «Кристаллическая структура антивирусного каталитического домена APOBEC3G и функциональные последствия» . Природа . 456 (7218): 121–4. Bibcode : 2008Natur.456..121H . DOI : 10,1038 / природа07357 . PMC 2714533 . PMID 18849968 .  
  8. ^ Furukawa А, Нагат Т, Matsugami А, Хаб Y, R Сугиям, Hayashi Ф, и др. (Февраль 2009 г.). «Структура, взаимодействие и мониторинг ферментативной реакции APOBEC3G дикого типа в реальном времени» . Журнал EMBO . 28 (4): 440–51. DOI : 10.1038 / emboj.2008.290 . PMC 2646150 . PMID 19153609 .  
  9. ^ Harjes Е, Гросс П., Чен К., Лу Y, Синдо К, Nowarski Р, и др. (Июнь 2009 г.). «Расширенная структура каталитического домена APOBEC3G предлагает уникальную модель холофермента» . Журнал молекулярной биологии . 389 (5): 819–32. DOI : 10.1016 / j.jmb.2009.04.031 . PMC 2700007 . PMID 19389408 .  
  10. ^ Li M, Shandilya SM, Carpenter MA, Rathore A, Brown WL, Perkins AL, et al. (Март 2012 г.). «Первые в своем классе низкомолекулярные ингибиторы одноцепочечной цитозиндезаминазы ДНК APOBEC3G» . ACS Химическая биология . 7 (3): 506–17. DOI : 10.1021 / cb200440y . PMC 3306499 . PMID 22181350 .  
  11. ^ Harris RS, Liddament MT (ноябрь 2004). «Ограничение ретровирусов белками APOBEC». Обзоры природы. Иммунология . 4 (11): 868–77. DOI : 10.1038 / nri1489 . PMID 15516966 . S2CID 10789405 .  
  12. ^ a b c Донахью Дж. П., Веттер М. Л., Мухтар Н. А., Д'Акуила RT (июль 2008 г.). «Мотив ВИЧ-1 Vif PPLP необходим для связывания и деградации APOBEC3G человека» . Вирусология . 377 (1): 49–53. DOI : 10.1016 / j.virol.2008.04.017 . PMC 2474554 . PMID 18499212 .  
  13. ^ Jaguva Васудеван А.А., Перкович М, Bulliard Y, Cichutek К, Д Trono, Haussinger D, Мунка С (август 2013 г. ). «Прототип пенистого вируса Bet ухудшает димеризацию и цитозольную растворимость человеческого APOBEC3G» . Журнал вирусологии . 87 (16): 9030–40. DOI : 10,1128 / JVI.03385-12 . PMC 3754047 . PMID 23760237 .  
  14. ^ Ledesma-Feliciano C, Hagen S, Troyer R, Zheng X, Musselman E, Slavkovic Lukic D и др. (Май 2018). «Замена пенистого вируса кошек bet на вирус иммунодефицита кошек vif дает репликативный вирус с новым потенциалом кандидата на вакцину» . Ретровирология . 15 (1): 38. DOI : 10,1186 / s12977-018-0419-0 . PMC 5956581 . PMID 29769087 .  
  15. ^ Jarmuz A, Chester A, Бейлис J, J Gisbourne, Dunham I, J Скотт, Navaratnam N (март 2002). «Антропоид-специфический локус орфанных C to U ферментов, редактирующих РНК на хромосоме 22». Геномика . 79 (3): 285–96. DOI : 10.1006 / geno.2002.6718 . PMID 11863358 . 
  16. ^ a b Huthoff H, Malim MH (апрель 2007 г.). «Идентификация аминокислотных остатков в APOBEC3G, необходимых для регуляции вируса иммунодефицита человека типа 1 Vif и инкапсидации вириона» . Журнал вирусологии . 81 (8): 3807–15. DOI : 10,1128 / JVI.02795-06 . PMC 1866099 . PMID 17267497 .  
  17. ^ а б Грин У.С., Дебизер З., Икеда Й., Фрид Е.О., Стивенс Э., Йонемото В. и др. (Декабрь 2008 г.). «Новые цели для лечения ВИЧ» . Противовирусные исследования . 80 (3): 251–65. DOI : 10.1016 / j.antiviral.2008.08.003 . PMID 18789977 . 
  18. ^ Huthoff H, Малим MH (апрель 2005). «Дезаминирование цитидина и устойчивость к ретровирусной инфекции: к структурному пониманию белков APOBEC». Вирусология . 334 (2): 147–53. DOI : 10.1016 / j.virol.2005.01.038 . PMID 15780864 . 
  19. ^ a b Chelico L, Prochnow C, Erie DA, Chen XS, Goodman MF (май 2010 г.). «Структурная модель механизмов дезаминирования дезоксицитидина фермента инактивации ВИЧ-1 APOBEC3G» . Журнал биологической химии . 285 (21): 16195–205. DOI : 10.1074 / jbc.M110.107987 . PMC 2871487 . PMID 20212048 .  
  20. ^ Ли Х, Ма Дж, Чжан Кью, Чжоу Дж, Инь Х, Чжай С и др. (Июнь 2011 г.). «Функциональный анализ двух цитидиндезаминазных доменов в APOBEC3G». Вирусология . 414 (2): 130–6. DOI : 10.1016 / j.virol.2011.03.014 . PMID 21489586 . 
  21. ^ Мариани Р., Чен Д., Шрёфельбауэр Б., Наварро Ф., Кёниг Р., Боллман Б. и др. (Июль 2003 г.). «Видоспецифическое исключение APOBEC3G из вирионов ВИЧ-1 с помощью Vif». Cell . 114 (1): 21–31. DOI : 10.1016 / S0092-8674 (03) 00515-4 . PMID 12859895 . S2CID 1789911 .  
  22. ↑ Xu H, Svarovskaia ES, Barr R, Zhang Y, Khan MA, Strebel K, Pathak VK (апрель 2004 г.). «Одна аминокислотная замена в антиретровирусном ферменте APOBEC3G человека придает устойчивость к истощению, вызванному фактором инфекционности вириона ВИЧ-1» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 101 (15): 5652–7. Bibcode : 2004PNAS..101.5652X . DOI : 10.1073 / pnas.0400830101 . PMC 397464 . PMID 15054139 .  
  23. ^ Harris RS, Liddament MT (ноябрь 2004). «Ограничение ретровирусов белками APOBEC». Обзоры природы. Иммунология . 4 (11): 868–77. DOI : 10.1038 / nri1489 . PMID 15516966 . S2CID 10789405 .  
  24. ^ a b c Штребель К., Хан М.А. (июль 2008 г.). «Инкапсидация APOBEC3G в вирионы ВИЧ-1: какая это РНК?» . Ретровирология . 5 (55): 55. DOI : 10,1186 / 1742-4690-5-55 . PMC 2491656 . PMID 18597677 .  
  25. ^ a b Mbisa JL, Barr R, Thomas JA, Vandegraaff N, Dorweiler IJ, Svarovskaia ES, et al. (Июль 2007 г.). «КДНК вируса иммунодефицита человека типа 1, полученные в присутствии APOBEC3G, демонстрируют дефекты в переносе и интеграции плюс-цепи ДНК» . Журнал вирусологии . 81 (13): 7099–110. DOI : 10,1128 / JVI.00272-07 . PMC 1933301 . PMID 17428871 .  
  26. ^ Neuberger MS, Harris RS, Di Noia J, Petersen-Mahrt SK (июнь 2003). «Иммунитет через дезаминирование ДНК». Направления биохимических наук . 28 (6): 305–12. DOI : 10.1016 / S0968-0004 (03) 00111-7 . PMID 12826402 . 
  27. ^ a b Sadler HA, Stenglein MD, Harris RS, Mansky LM (июль 2010 г.). «APOBEC3G способствует изменению ВИЧ-1 посредством сублетального мутагенеза» . Журнал вирусологии . 84 (14): 7396–404. DOI : 10,1128 / JVI.00056-10 . PMC 2898230 . PMID 20463080 .  
  28. ^ Goila-Gaur R, Strebel K (июнь 2008). «ВИЧ-1 Vif, APOBEC и внутренний иммунитет» . Ретровирология . 5 (1): 51. DOI : 10,1186 / 1742-4690-5-51 . PMC 2443170 . PMID 18577210 .  
  29. ↑ a b Guo F, Cen S, Niu M, Saadatmand J, Kleiman L (декабрь 2006 г.). «Ингибирование тРНК (Lys) -примированной обратной транскрипции человеческим APOBEC3G во время репликации вируса иммунодефицита человека типа 1» . Журнал вирусологии . 80 (23): 11710–22. DOI : 10,1128 / JVI.01038-06 . PMC 1642613 . PMID 16971427 .  
  30. Перейти ↑ Langlois MA, Neuberger MS (май 2008 г.). «APOBEC3G человека может ограничивать ретровирусную инфекцию в птичьих клетках и действует независимо как от UNG, так и от SMUG1» . Журнал вирусологии . 82 (9): 4660–4. DOI : 10,1128 / JVI.02469-07 . PMC 2293047 . PMID 18272574 .  
  31. ^ a b Wissing S, Galloway NL, Greene WC (октябрь 2010 г.). «ВИЧ-1 Vif против цитидиндезаминаз APOBEC3: внутриклеточная дуэль между факторами рестрикции патогена и хозяина» . Молекулярные аспекты медицины . 31 (5): 383–97. DOI : 10.1016 / j.mam.2010.06.001 . PMC 2967609 . PMID 20538015 .  
  32. ↑ Xu H, Chertova E, Chen J, Ott DE, Roser JD, Hu WS, Pathak VK (апрель 2007 г.). «Стехиометрия противовирусного белка APOBEC3G в вирионах ВИЧ-1». Вирусология . 360 (2): 247–56. DOI : 10.1016 / j.virol.2006.10.036 . PMID 17126871 . 
  33. ^ Армитейдж А.Е., Katzourakis А, Т де Оливейра, Велч JJ, Belshaw R, Бишоп К., и др. (Сентябрь 2008 г.). «Консервативные следы APOBEC3G на последовательностях гипермутированного вируса иммунодефицита человека типа 1 и эндогенного ретровируса человека HERV-K (HML2)» . Журнал вирусологии . 82 (17): 8743–61. DOI : 10,1128 / JVI.00584-08 . PMC 2519685 . PMID 18562517 .  
  34. ^ Ли Ю.Н., Малим MH, Bieniasz PD (сентябрь 2008). «Гипермутация древнего человеческого ретровируса с помощью APOBEC3G» . Журнал вирусологии . 82 (17): 8762–70. DOI : 10,1128 / JVI.00751-08 . PMC 2519637 . PMID 18562521 .  
  35. ↑ Goncalves J, Santa-Marta M (сентябрь 2004 г.). «ВИЧ-1 Vif и APOBEC3G: несколько путей к одной цели» . Ретровирология . 1 (28): 28. DOI : 10,1186 / 1742-4690-1-28 . PMC 521195 . PMID 15383144 .  
  36. ^ Stopak K, C-ди - Норонья, Yonemoto W, Greene WC (сентябрь 2003). «ВИЧ-1 Vif блокирует противовирусную активность APOBEC3G, нарушая как его трансляцию, так и внутриклеточную стабильность». Молекулярная клетка . 12 (3): 591–601. DOI : 10.1016 / S1097-2765 (03) 00353-8 . PMID 14527406 . 
  37. ^ Пиллаи SK, Вонг JK, Barbour JD (март 2008). «Повышение громкости мутационного давления: всегда ли хорошее - лучше? (Пример ВИЧ-1 Vif и APOBEC3)» . Ретровирология . 5 (26): 26. DOI : 10,1186 / 1742-4690-5-26 . PMC 2323022 . PMID 18339206 .  
  38. ^ Mulder LC, Харари А, Саймон V (апрель 2008). «Дезаминирование цитидина индуцировало лекарственную устойчивость ВИЧ-1» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 105 (14): 5501–6. Bibcode : 2008PNAS..105.5501M . DOI : 10.1073 / pnas.0710190105 . PMC 2291111 . PMID 18391217 .  

Внешние ссылки [ править ]

  • Расположение генома человека APOBEC3G и страница сведений о гене APOBEC3G в браузере генома UCSC .

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Prochnow C, Bransteitter R, Klein MG, Goodman MF, Chen XS (январь 2007 г.). «Кристаллическая структура APOBEC-2 и функциональные последствия для дезаминазы AID». Природа . 445 (7126): 447–51. Bibcode : 2007Natur.445..447P . DOI : 10,1038 / природа05492 . PMID  17187054 . S2CID  4394772 .
  • Ивабу Ю., Киномото М., Тацуми М., Фудзита Х., Шимура М., Танака Ю. и др. (Ноябрь 2010 г.). «Дифференциальная анти-APOBEC3G активность белков Vif ВИЧ-1, происходящих из разных подтипов» . Журнал биологической химии . 285 (46): 35350–8. DOI : 10.1074 / jbc.M110.173286 . PMC  2975159 . PMID  20833716 .