Из Википедии, бесплатной энциклопедии
  (Перенаправлено с белков-антифризов )
Перейти к навигации Перейти к поиску
Протеин-антифриз от насекомых, тип Tenebrio
PDB 1l1i EBI.jpg
Структура бета-спирального антифриза Tenebrio molitor [1]
Идентификаторы
Условное обозначениеAFP
PfamPF02420
ИнтерПроIPR003460
SCOP21ezg / SCOPe / SUPFAM
Доступные белковые структуры:
Pfam  структуры / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumкраткое изложение структуры
Антифризный протеин от насекомых (CfAFP)
PDB 1m8n EBI.jpg
Структура бета-спирального антифриза Choristoneura fumiferana (елового почковоеда) [2]
Идентификаторы
Условное обозначениеCfAFP
PfamPF05264
ИнтерПроIPR007928
SCOP21м8н / СФЕРА / СУПФАМ
Доступные белковые структуры:
Pfam  структуры / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumкраткое изложение структуры
Рыбный антифриз протеин, тип I
Идентификаторы
Условное обозначение?
ИнтерПроIPR000104
SCOP21wfb / SCOPe / SUPFAM
Рыбный антифриз протеин, тип II
Идентификаторы
Условное обозначение?
ИнтерПроIPR002353
CATH2py2
SCOP22afp / SCOPe / SUPFAM
Белок-антифриз рыбный, тип III
Идентификаторы
Условное обозначение?
ИнтерПроIPR006013
SCOP21hg7 / СФЕРА / СУПФАМ
См. Также домен SAF ( InterPro :  IPR013974 ).
Связующий со льдом протеиноподобный (организм морского льда)
Идентификаторы
Условное обозначениеDUF3494
PfamPF11999
ИнтерПроIPR021884
Доступные белковые структуры:
Pfam  структуры / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumкраткое изложение структуры

Белки-антифризы ( AFP ) или белки, структурирующие лед ( ISP ), относятся к классу полипептидов, продуцируемых определенными животными , растениями , грибами и бактериями, которые позволяют им выживать при температурах ниже точки замерзания воды. АФП связываются с небольшими кристаллами льда, чтобы ингибировать рост и перекристаллизацию льда, которая в противном случае была бы фатальной. [3] Также появляется все больше доказательств того, что AFP взаимодействуют с мембранами клеток млекопитающих, чтобы защитить их от повреждения холодом. Эта работа предполагает участие AFP в акклиматизации к холоду.. [4]

Неколлигативные свойства [ править ]

В отличие от широко используемого автомобильного антифриза, этиленгликоля , AFP не понижают температуру замерзания пропорционально концентрации. [ необходима цитата ] Скорее, они работают неколлигативно . Это явление позволяет им действовать как антифриз при концентрациях от 1/300 до 1/500 от концентраций других растворенных веществ. Их низкая концентрация сводит к минимуму их влияние на осмотическое давление . [4] Необычные свойства AFP объясняются их селективным сродством к определенным кристаллическим формам льда и, как следствие, блокадой процесса зародышеобразования льда. [5]

Температурный гистерезис [ править ]

AFP создают разницу между температурой плавления и замерзания (температура разрушения кристаллов льда, связанных AFP), известную как тепловой гистерезис. Добавление AFP на границе раздела между твердым льдом и жидкой водой подавляет термодинамически благоприятный рост кристаллов льда. Рост льда кинетически ингибируется AFP, покрывающими доступные для воды поверхности льда. [5]

Температурный гистерезис легко измерить в лаборатории с помощью нанолитрового осмометра . Организмы различаются по величине теплового гистерезиса. Максимальный уровень теплового гистерезиса, показанный AFP рыб, составляет приблизительно -3,5 ° C (Sheikh Mahatabuddin et al., SciRep) (29,3 ° F). Однако белки-антифризы из насекомых в 10–30 раз активнее рыбных белков. Эта разница, вероятно, отражает более низкие температуры, с которыми сталкиваются насекомые на суше. Напротив, водные организмы подвергаются воздействию только от -1 до -2 ° C ниже точки замерзания. В экстремальные зимние месяцы еловая почка противостоит замерзанию при температурах, приближающихся к -30 ° C. [4] Аляскинский жук Upis ceramboides.могут выжить при температуре -60 ° C, используя антифризы, не являющиеся белками. [6]

Скорость охлаждения может влиять на значение теплового гистерезиса AFP. Быстрое охлаждение может существенно снизить температуру неравновесного замерзания и, следовательно, величину теплового гистерезиса. Следовательно, организмы не обязательно могут адаптироваться к своей отрицательной окружающей среде, если температура резко падает. [4]

Допуск к замораживанию против предотвращения замораживания [ править ]

Виды, содержащие AFP, могут быть классифицированы как

Избегание замораживания : эти виды способны полностью предотвратить замерзание жидкостей своего тела. Как правило, функция AFP может быть преодолена при очень низких температурах, что приводит к быстрому росту льда и смерти.

Устойчив к замораживанию : эти виды способны пережить замораживание жидкостей организма. Считается, что некоторые устойчивые к замораживанию виды используют AFP в качестве криопротекторов, чтобы предотвратить повреждение замораживания, но не замораживания в целом. Точный механизм пока неизвестен. Однако считается, что АФП могут ингибировать перекристаллизацию и стабилизировать клеточные мембраны, чтобы предотвратить повреждение льдом. [7] Они могут работать вместе с белковыми зародышеобразователями льда (PIN), чтобы контролировать скорость распространения льда после замораживания. [7]

Разнообразие [ править ]

Есть много известных негомологичных типов AFP.

Fish AFPs [ править ]

Рисунок 1 . Три лица AFP типа I

Гликопротеины- антифризы или AFGP обнаружены в антарктических нототениоидах и северной треске . Они составляют 2,6-3,3 кДа. [8] AFGP развивались отдельно у нототениоидов и северной трески. У нототениоидов ген AFGP произошел от предкового гена трипсиноген-подобной сериновой протеазы. [9]

  • AFP типа I встречается у озимой камбалы , усачей и короткорогих бычков . Это лучше всего документированный AFP, потому что он был первым, в котором была определена его трехмерная структура. [10] АФП I типа состоит из одной длинной амфипатической альфа-спирали размером около 3,3-4,5 кДа. У трехмерной структуры есть три грани: гидрофобная, гидрофильная и грань Thr-Asx. [10]
    • Тип I-hyp АФП (где hyp означает гиперактивность) обнаруживается у нескольких камбал типа «правоглазый». Это приблизительно 32 кДа (две димерные молекулы 17 кДа). Белок был выделен из плазмы крови озимой камбалы. Он значительно лучше выдерживает низкие температуры замерзания, чем большинство AFP для рыбы. [11] Эта способность частично обусловлена ​​его многочисленными повторами сайта связывания льда типа I. [12]
  • АФП типа II (например, P05140 ) обнаружены у морского ворона , корюшки и сельди . Это богатые цистеином глобулярные белки, содержащие пять дисульфидных связей . [13] АФП типа II, вероятно, произошли от кальций-зависимых лектинов (с-типа). [14] Морские вороны, корюшка и сельдь - совершенно разные линии костистых рыб.. Если ген AFP присутствовал в самом последнем общем предке этих линий, то странно, что ген разбросан по этим линиям, присутствует в одних порядках и отсутствует в других. Было высказано предположение, что латеральный перенос гена может быть объяснен этим несоответствием, так что корюшка приобрела ген AFP типа II от сельди. [15]
  • ОВП типа III обнаружены у антарктического бельдюга . Они проявляют аналогичную общую гидрофобность на поверхностях связывания льда с AFP типа I. Они имеют размер примерно 6 кДа. [8] АФП типа III, вероятно, произошли от гена синтазы сиаловой кислоты (SAS), присутствующего у антарктического бельдюга. В результате дупликации гена этот ген, который, как было показано, проявляет некоторую собственную активность по связыванию льда, превратился в эффективный ген AFP за счет потери N-концевой части. [16]
  • AFP типа IV ( P80961 ) обнаружены у длиннорогих бычков. Это альфа-спиральные белки, богатые глутаматом и глутамином. [17] Этот белок имеет размер примерно 12 кДа и состоит из 4-спирального пучка. [17] Его единственная посттрансляционная модификация - это остаток пироглутамата, остаток циклизованного глутамина на его N-конце . [17]

Завод AFP [ править ]

Основная статья: дегидрин

Классификация AFP усложнилась, когда были открыты антифризы из растений. [18] Растительные AFP значительно отличаются от других AFP в следующих аспектах:

  1. По сравнению с другими AFP, они обладают гораздо более слабой активностью теплового гистерезиса. [19]
  2. Их физиологическая функция, скорее всего, заключается в подавлении перекристаллизации льда, а не в предотвращении образования льда. [19]
  3. Большинство из них являются эволюционировавшими белками, связанными с патогенезом , иногда сохраняющими противогрибковые свойства. [19]

AFP насекомых [ править ]

Есть ряд AFP, обнаруженных у насекомых, в том числе из жуков Dendroides , Tenebrio и Rhagium , еловой почковой червя и бледной бабочки, а также мошек (в том же порядке, что и мухи). AFP насекомых имеют определенное сходство, при этом большинство из них обладают более высокой активностью (т. Е. Большим значением термического гистерезиса, называемым гиперактивным) и повторяющейся структурой с плоской поверхностью, связывающей лед. Те из близкородственных Tenebrio и Dendroidesжуки гомологичны, и каждый 12–13 аминокислотный повтор стабилизирован внутренней дисульфидной связью. Изоформы имеют от 6 до 10 таких повторов, которые образуют катушку или бета-соленоид. Одна сторона соленоида имеет плоскую поверхность, связывающую лед, которая состоит из двойного ряда остатков треонина. [7] [20] Другие жуки (род Rhagium ) имеют более длинные повторы без внутренних дисульфидных связей, которые образуют сжатый бета-соленоид (бета-сэндвич) с четырьмя рядами остатков треонина, [21] и этот AFP структурно аналогичен моделируемому для негомологичный AFP из бледной красавицы. [22] Напротив, AFP еловой почковой совки представляет собой соленоид, внешне напоминающий тенебрио.белок, с аналогичной поверхностью связывания со льдом, но имеет треугольное поперечное сечение с более длинными повторами, в которых отсутствуют внутренние дисульфидные связи. АФП от мошек структурно аналогичен AFP от Tenebrio и Dendroides , но бета-соленоид с дисульфидной связкой образован из более коротких 10 аминокислотных повторов, а вместо треонина поверхность, связывающая лед, состоит из одного ряда остатков тирозина. . [23] Коллембол (Collembola) не насекомые, но, как и насекомые, они являются шестиногими членистоногими. Вид, обитающий в Канаде, которого часто называют «снежной блохой», продуцирует гиперактивные AFP. [24]Хотя они также повторяются и имеют плоскую ледяную поверхность, на этом сходство заканчивается. Около 50% остатков представляют собой глицин (Gly) с повторами Gly-Gly-X или Gly-XX, где X представляет собой любую аминокислоту. Каждый 3-аминокислотный повтор образует один виток спирали полипролина II типа. Затем спирали складываются вместе, образуя пучок толщиной в две спирали, на поверхности которого, связывающей лед, преобладают небольшие гидрофобные остатки, такие как аланин, а не треонин. [25] Другие насекомые, такие как аляскинский жук, производят гиперактивные антифризы, которые даже менее похожи, поскольку они представляют собой полимеры сахаров (ксиломаннан), а не полимеры аминокислот (белков). [26] Взятые вместе, это говорит о том, что большинство AFP и антифризов возникло после того, как линии, давшие начало этим различным насекомым, разошлись. Сходства, которые они разделяют, являются результатом конвергентной эволюции.

AFPs организмов морского льда [ править ]

Многие микроорганизмы, живущие во льду, обладают АФП, принадлежащими к одному семейству. В диатомовом Fragilariopsis cylindrus и Ф. Курт играет ключевую роль в полярных ледовых сообществах, доминирующие сборки как слой тромбоцитов и внутри плавучего льда. AFP широко распространены у этих видов, и присутствие генов AFP как мультигенного семейства указывает на важность этой группы для рода Fragilariopsis . [27] AFP, идентифицированные у F. cylindrus, принадлежат к семейству AFP, которое представлено в различных таксонах и может быть обнаружено у других организмов, связанных с морским льдом ( Colwellia spp., Navicula glaciei ,Chaetoceros neogracile и Stephos longipes и Leucosporidium antarcticum ) [28] [29] и антарктические внутренние ледяные бактерии ( Flavobacteriaceae ), [30] [31], а также у устойчивых к холоду грибов ( Typhula ishikariensis , Lentinula edodes и Flammulina populicola ). [32] [33]

Было решено несколько структур для AFP морского льда. Это семейство белков сворачивается в бета-спираль, которая образует плоскую поверхность, связывающую лед. [34] В отличие от других AFP, здесь нет единственного мотива последовательности для сайта связывания со льдом. [35]

AFP найдена из метагеном из реснитчатого Euplotes focardii и психрофильные бактерии имеют эффективную лед повторной кристаллизацию способность ингибирования. [36] 1 мкМ ледяного связывающего белка консорциума Euplotes focardii ( Efc IBP) достаточно для полного ингибирования рекристаллизации льда при температуре –7,4 ° C. Эта способность ингибировать перекристаллизацию льда помогает бактериям переносить лед, а не предотвращает образование льда. Efc IBP также создает зазор теплового гистерезиса, но эта способность не так эффективна, как способность ингибирования рекристаллизации льда. Efc IBP помогает защитить как очищенные белки, так и целые бактериальные клетки при отрицательных температурах.Зеленый флуоресцентный белок функционирует после нескольких циклов замораживания и плавления при инкубации с Efc IBP. Escherichia coli выживает дольше при температуре 0 ° C, когда ген efcIBP был вставлен в геном E. coli . [36] Efc IBP имеет типичную структуру AFP, состоящую из множества бета-листов и альфа-спирали . Кроме того, все полярные остатки, связывающиеся со льдом, находятся в одном и том же месте белка. [36]

Эволюция [ править ]

Замечательное разнообразие и распределение AFP предполагают, что различные типы образовались недавно в ответ на оледенение на уровне моря, произошедшее 1-2 миллиона лет назад в Северном полушарии и 10-30 миллионов лет назад в Антарктиде. Это независимое развитие подобных приспособлений называется конвергентной эволюцией . [4] Существует две причины, по которым многие типы AFP могут выполнять одну и ту же функцию, несмотря на их разнообразие:

  1. Хотя лед однородно состоит из молекул воды, он имеет множество различных поверхностей, подверженных связыванию. Различные типы AFP могут взаимодействовать с разными поверхностями.
  2. Хотя пять типов AFP различаются по своей первичной структуре аминокислот, когда каждый сворачивается в функционирующий белок, они могут иметь общие черты в своей трехмерной или третичной структуре, которая способствует одинаковому взаимодействию со льдом. [4] [37]

Механизмы действия [ править ]

Считается, что AFP ингибируют рост по механизму ингибирования адсорбции . [38] Они адсорбируются на небазальных плоскостях льда, подавляя термодинамически благоприятный рост льда. [39] Наличие плоской жесткой поверхности в некоторых AFP, по-видимому, способствует его взаимодействию со льдом за счет взаимодополняемости сил Ван-дер-Ваальса и поверхности. [40]

Привязка ко льду [ править ]

Обычно кристаллы льда, выращенные в растворе, имеют только базальную (0001) и призматическую грани (1010) и выглядят как круглые и плоские диски. [5] Однако, похоже, присутствие AFP обнажает другие лица. Теперь выясняется, что поверхность льда 2021 является предпочтительной связывающей поверхностью, по крайней мере, для AFP типа I. [41] Изучая исследования AFP типа I, изначально предполагалось, что лед и AFP взаимодействуют посредством водородных связей (Raymond and DeVries, 1977). Однако, когда части белка, которые, как считается, способствуют образованию водородных связей, были мутированы, предполагаемое снижение активности антифриза не наблюдалось. Последние данные предполагают, что основной причиной могут быть гидрофобные взаимодействия. [42] Трудно определить точный механизм связывания из-за сложной границы раздела вода-лед. В настоящее время попытки раскрыть точный механизм делаются с помощью программ молекулярного моделирования ( молекулярная динамика или метод Монте-Карло ). [3] [5]

Механизм привязки и функция антифриза [ править ]

По структуре и функции исследования белка антифриза из Pseudopleuronectes атепсапиза , [43] антифриз механизм молекулы типа I AFP был показан, что из - за привязки к структуре льда нуклеации в молнии , как мода через водородное связывание из гидроксильных групп из четырех ее Thr остатков к кисло- вдоль направления в ледяной решетке, затем остановка или замедление роста ледяных пирамидальных плоскостей так, чтобы понижать точку замерзания. [43]

Вышеупомянутый механизм может быть использован для выяснения взаимосвязи структура-функция других белков-антифризов со следующими двумя общими особенностями:

  1. повторение остатка Thr (или любого другого полярного аминокислотного остатка, боковая цепь которого может образовывать водородную связь с водой) в период из 11 аминокислот вдоль рассматриваемой последовательности, и
  2. высокий процент остаточного компонента Ala в нем. [43]

История [ править ]

В 1950-х годах норвежский ученый Шоландер попытался объяснить, как арктические рыбы могут выжить в воде, температура которой ниже точки замерзания их крови. Его эксперименты привели его к мысли, что в крови арктических рыб есть «антифриз». [3] Затем, в конце 1960-х, биолог-зоотехник Артур ДеВрис смог выделить антифризный белок в ходе исследования антарктических рыб. [44] Эти белки позже были названы антифризовыми гликопротеинами (AFGP) или антифризовыми гликопептидами, чтобы отличить их от недавно открытых негликопротеиновых биологических антифризов (AFP). Де Врис работал с Робертом Фини (1970), чтобы охарактеризовать химические и физические свойства антифризовых белков. [45] В 1992 году Гриффит и др.задокументировали открытие AFP в листьях озимой ржи. [18] Примерно в то же время Уррутия, Думан и Найт (1992) задокументировали наличие белка теплового гистерезиса у покрытосеменных. [46] В следующем году Думан и Олсен отметили, что AFP были обнаружены у более чем 23 видов покрытосеменных , в том числе у тех, которые поедаются людьми. [47] Они также сообщили об их присутствии в грибах и бактериях.

Изменение имени [ править ]

Недавно были предприняты попытки перемаркировать антифризы как белки, структурирующие лед, чтобы более точно представить их функцию и устранить любую предполагаемую отрицательную связь между AFP и автомобильным антифризом, этиленгликолем . Эти две вещи представляют собой совершенно разные сущности и слабо похожи только по своим функциям. [48]

Коммерческие и медицинские приложения [ править ]

Многие области могут получить выгоду от защиты тканей от повреждения замораживанием. Компании в настоящее время исследуют использование этих белков в: [ необходима цитата ]

  • Повышение морозостойкости сельскохозяйственных культур и продление сезона сбора урожая в более прохладном климате
  • Улучшение производства рыбы на фермах в более прохладном климате
  • Увеличение срока хранения замороженных продуктов
  • Улучшение криохирургии
  • Повышение сохранности тканей для трансплантации или переливания в медицине [24]
  • Терапия при переохлаждении
  • Криоконсервация человека (крионика)

Unilever получила в Великобритании разрешение на использование генетически модифицированных дрожжей для производства антифриза из рыбы для использования в производстве мороженого. [49]

Последние новости [ править ]

Одним из недавних успешных бизнес-начинаний стало внедрение AFP в мороженое и йогуртовые продукты. Этот ингредиент, обозначенный как белок, структурирующий лед, был одобрен Управлением по санитарному надзору за качеством пищевых продуктов и медикаментов . Белки выделяются из рыбы и реплицируются в большем масштабе в генетически модифицированных дрожжах. [50]

Есть опасения со стороны организаций, выступающих против генетически модифицированных организмов (ГМО), которые считают, что антифризы могут вызывать воспаление. [51] Потребление AFP в рационе, вероятно, уже значимо в большинстве северных и умеренных регионов. [8] Учитывая известное историческое потребление AFP, можно с уверенностью заключить, что их функциональные свойства не вызывают каких-либо токсикологических или аллергических эффектов у людей. [8]

Кроме того, трансгенный процесс производства ISP уже широко используется в обществе. По этой технологии производятся инсулин и сычужный фермент . Процесс не влияет на продукт; это просто делает производство более эффективным и предотвращает гибель рыбы, которая в противном случае была бы убита для извлечения белка.

В настоящее время Unilever включает АФП в некоторые из своих американских продуктов, в том числе некоторых эскимо льда хлопков и новой линию Breyers Light Double месил мороженое баров. В мороженом AFP позволяют производить очень сливочное, плотное мороженое с пониженным содержанием жира с меньшим количеством добавок. [52] Они контролируют рост кристаллов льда, вызванный таянием на погрузочной платформе или кухонном столе, что снижает качество текстуры. [53]

В ноябре 2009 года в Proceedings of the National Academy of Sciences была опубликована информация об открытии у аляскинского жука молекулы, которая ведет себя как AFP, но состоит из сахаридов и жирных кислот . [6]

Исследование 2010 года продемонстрировало стабильность кристаллов перегретого водяного льда в растворе AFP, показав, что, хотя белки могут препятствовать замораживанию, они также могут препятствовать таянию. [54]

Ссылки [ править ]

  1. ^ Daley ME, Spyracopoulos L, Цзя Z, Davies PL, Sykes BD (апрель 2002). «Структура и динамика бета-спирального антифриза». Биохимия . 41 (17): 5515–25. DOI : 10.1021 / bi0121252 . PMID  11969412 .
  2. ^ Leinala EK, Davies PL, Дусе D, Tyshenko MG, Уолкер В.К., Цзя Z (сентябрь 2002). «Бета-спиральная изоформа протеина антифриза с повышенной активностью. Структурные и функциональные идеи» . Журнал биологической химии . 277 (36): 33349–52. DOI : 10.1074 / jbc.M205575200 . PMID 12105229 . 
  3. ^ a b c Goodsell D (декабрь 2009 г.). «Молекула месяца: антифризы» . Исследовательский институт Скриппса и RCSB PDB . DOI : 10.2210 / rcsb_pdb / mom_2009_12 .
  4. ^ Б с д е е Fletcher GL, CL, Хью Дэвис PL (2001). «Антифризные протеины костистых рыб». Ежегодный обзор физиологии . 63 : 359–90. DOI : 10.1146 / annurev.physiol.63.1.359 . PMID 11181960 . 
  5. ^ a b c d Джоров А, Жоров Б.С., Ян Д.С. (июнь 2004 г.). «Теоретическое исследование взаимодействия протеина антифриза озимой камбалы со льдом» . Белковая наука . 13 (6): 1524–37. DOI : 10.1110 / ps.04641104 . PMC 2279984 . PMID 15152087 .  
  6. ^ a b Уолтерс KR, Серианни AS, Sformo T, Barnes BM, Duman JG (декабрь 2009 г.). «Небелковый антифриз ксиломаннана, вызывающий термический гистерезис, у морозостойкого аляскинского жука Upis ceramboides» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 106 (48): 20210–5. Bibcode : 2009PNAS..10620210W . DOI : 10.1073 / pnas.0909872106 . PMC 2787118 . PMID 19934038 .  
  7. ^ а б в Думан JG (2001). «Антифриз и белки-нуклеаторы льда у наземных членистоногих». Ежегодный обзор физиологии . 63 : 327–57. DOI : 10.1146 / annurev.physiol.63.1.327 . PMID 11181959 . 
  8. ^ a b c d Crevel RW, Fedyk JK, Spurgeon MJ (июль 2002 г.). «Протеины-антифризы: характеристики, возникновение и воздействие на человека». Пищевая и химическая токсикология . 40 (7): 899–903. DOI : 10.1016 / S0278-6915 (02) 00042-X . PMID 12065210 . 
  9. ↑ Chen L, DeVries AL, Cheng CH (апрель 1997 г.). «Эволюция гена гликопротеина антифриза из гена трипсиногена у антарктических нототениоидных рыб» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 94 (8): 3811–6. Bibcode : 1997PNAS ... 94.3811C . DOI : 10.1073 / pnas.94.8.3811 . PMC 20523 . PMID 9108060 .  
  10. ^ a b Думан JG, де Фрис А.Л. (1976). «Выделение, характеристика и физические свойства белковых антифризов из озимой камбалы Pseudopleuronectes americanus». Сравнительная биохимия и физиология. Б. Сравнительная биохимия . 54 (3): 375–80. DOI : 10.1016 / 0305-0491 (76) 90260-1 . PMID 1277804 . 
  11. ^ Scotter AJ Маршалл CB, Graham LA, Gilbert JA, Garnham CP, Davies PL (октябрь 2006). «Основа гиперактивности белков-антифризов». Криобиология . 53 (2): 229–39. DOI : 10.1016 / j.cryobiol.2006.06.006 . PMID 16887111 . 
  12. Перейти ↑ Graham LA, Marshall CB, Lin FH, Campbell RL, Davies PL (февраль 2008 г.). «Гиперактивный белок-антифриз из рыбы содержит несколько участков связывания льда». Биохимия . 47 (7): 2051–63. DOI : 10.1021 / bi7020316 . PMID 18225917 . 
  13. ↑ Ng NF, Hew CL (август 1992 г.). «Структура антифриза из морского ворона. Дисульфидные связи и сходство с лектинсвязывающими белками». Журнал биологической химии . 267 (23): 16069–75. PMID 1644794 . 
  14. Перейти ↑ Ewart KV, Rubinsky B, Fletcher GL (май 1992 г.). «Структурное и функциональное сходство между белками антифризов рыб и кальций-зависимыми лектинами». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях . 185 (1): 335–40. DOI : 10.1016 / s0006-291x (05) 90005-3 . PMID 1599470 . 
  15. ^ Graham LA, Lougheed SC, Ewart К.В., Davies PL (июль 2008). «Боковой перенос гена лектин-подобного антифриза у рыб» . PLOS ONE . 3 (7): e2616. Bibcode : 2008PLoSO ... 3.2616G . DOI : 10.1371 / journal.pone.0002616 . PMC 2440524 . PMID 18612417 .  
  16. ^ Kelley JL, Aagaard JE, MacCoss MJ, Swanson WJ (август 2010). «Функциональная диверсификация и эволюция белков-антифризов у ​​антарктической рыбы Lycodichthys dearborni». Журнал молекулярной эволюции . 71 (2): 111–8. Bibcode : 2010JMolE..71..111K . DOI : 10.1007 / s00239-010-9367-6 . PMID 20686757 . S2CID 25737518 .  
  17. ^ a b c Deng G, Andrews DW, Laursen RA (январь 1997 г.). «Аминокислотная последовательность нового типа антифриза белка из длиннорогого бычка Myoxocephalus octodecimspinosis» . Письма FEBS . 402 (1): 17–20. DOI : 10.1016 / S0014-5793 (96) 01466-4 . PMID 9013849 . 
  18. ^ a b Гриффит М., Ала П., Ян Д.С., Хон В.С., Моффатт Б.А. (октябрь 1992 г.). «Антифризный белок, продуцируемый эндогенно в листьях озимой ржи» . Физиология растений . 100 (2): 593–6. DOI : 10.1104 / pp.100.2.593 . PMC 1075599 . PMID 16653033 .  
  19. ^ a b c Гриффит М., Яиш М.В. (август 2004 г.). «Протеины-антифризы у зимующих растений: рассказ о двух действиях». Тенденции в растениеводстве . 9 (8): 399–405. DOI : 10.1016 / j.tplants.2004.06.007 . PMID 15358271 . 
  20. ^ Liou YC, Tocilj A, Davies PL, Цзя Z (июль 2000). «Мимикрия структуры льда поверхностными гидроксилами и водой антифриза бета-спирали». Природа . 406 (6793): 322–4. Bibcode : 2000Natur.406..322L . DOI : 10.1038 / 35018604 . PMID 10917536 . S2CID 4385352 .  
  21. ^ Hakim A, Nguyen JB, Basu K, Zhu DF, Thakral D, Davies PL, et al. (Апрель 2013). «Кристаллическая структура белка антифриза насекомых и ее значение для связывания льда» . Журнал биологической химии . 288 (17): 12295–304. DOI : 10.1074 / jbc.M113.450973 . PMC 3636913 . PMID 23486477 .  
  22. ↑ Lin FH, Davies PL, Graham LA (май 2011 г.). «Гиперактивный антифриз, богатый Thr- и Ala, извлекается из складок дюймового червя в виде плоской шелковистой β-спирали». Биохимия . 50 (21): 4467–78. DOI : 10.1021 / bi2003108 . PMID 21486083 . 
  23. Перейти ↑ Basu K, Wasserman SS, Jeronimo PS, Graham LA, Davies PL (апрель 2016 г.). «Промежуточная активность антифриза от мошек связана с богатым тирозином сайтом связывания со льдом и атипичным сродством с ледяной плоскостью» . Журнал FEBS . 283 (8): 1504–15. DOI : 10.1111 / febs.13687 . PMID 26896764 . S2CID 37207016 .  
  24. ^ a b Грэм Л.А., Дэвис П.Л. (октябрь 2005 г.). «Богатые глицином антифризы от снежных блох». Наука . 310 (5747): 461. DOI : 10.1126 / science.1115145 . PMID 16239469 . S2CID 30032276 . Краткое содержание - Science Daily .  
  25. ^ Pentelute BL, Вентили ZP, Терешко V, Dashnau JL, Vanderkooi JM, Kossiakoff AA, Kent SB (июль 2008). «Рентгеновская структура белка антифриза снежной блохи, определенная методом рацемической кристаллизации энантиомеров синтетического белка» . Журнал Американского химического общества . 130 (30): 9695–701. DOI : 10.1021 / ja8013538 . PMC 2719301 . PMID 18598029 .  
  26. ^ Уолтерс КР, Serianni А.С., Sformo Т, Барнс БЙ, Думан Ю.Г. (декабрь 2009 г.). «Небелковый антифриз ксиломаннана, вызывающий термический гистерезис, у морозостойкого аляскинского жука Upis ceramboides» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 106 (48): 20210–5. DOI : 10.1073 / pnas.0909872106 . PMID 19934038 . S2CID 25741145 .  
  27. ^ Байер-Джиральди M, Улиг C, Джон U, Mock T, Валентин K (апрель 2010). «Белки-антифризы в диатомовых водорослях полярного морского льда: разнообразие и экспрессия генов в роде Fragilariopsis». Экологическая микробиология . 12 (4): 1041–52. DOI : 10.1111 / j.1462-2920.2009.02149.x . PMID 20105220 . 
  28. ^ Raymond JA, Fritsen C, Shen K (август 2007). «Связывающий лед белок из бактерии антарктического морского льда» . FEMS Microbiology Ecology . 61 (2): 214–21. DOI : 10.1111 / j.1574-6941.2007.00345.x . PMID 17651136 . 
  29. ↑ Kiko R (апрель 2010 г.). «Приобретение защиты от замерзания у ракообразных морского льда посредством горизонтального переноса генов?». Полярная биология . 33 (4): 543–56. DOI : 10.1007 / s00300-009-0732-0 . S2CID 20952951 . 
  30. ^ Raymond JA, Christner BC, Шустер SC (сентябрь 2008). «Бактериальный связывающий лед белок из ледяного керна Востока». Экстремофилы . 12 (5): 713–7. DOI : 10.1007 / s00792-008-0178-2 . PMID 18622572 . S2CID 505953 .  
  31. ^ Нан Сяо, Шигеки Инаба, Motoaki Тохо, Yosuke Degawa, Сейичи Fujiu, Сакаи Кудо, Тамоцу Hoshino (2010-12-22). «Антифризная активность различных грибов и Stramenopila, выделенных из Антарктиды» . Североамериканские грибы . 5 : 215–220. DOI : 10.2509 / naf2010.005.00514 .CS1 maint: использует параметр авторов ( ссылка )
  32. ^ Хосино Т, Кириаки М, Ohgiya S, Фудзивара М, Кондо Н, Nishimiya Y, Yumoto I, Цуда S (декабрь 2003 г.). «Протеины-антифризы от грибков снежной плесени». Канадский журнал ботаники . 81 (12): 1175–81. DOI : 10.1139 / b03-116 .
  33. ^ Raymond JA, Janech MG (апрель 2009). «Белки, связывающие лед из грибов эноки и шиитаке». Криобиология . 58 (2): 151–6. DOI : 10.1016 / j.cryobiol.2008.11.009 . PMID 19121299 . 
  34. ^ Ханада Y, Nishimiya Y, Миура А, Цуда С, Н Кондо (август 2014). «Гиперактивный антифризный белок из антарктической ледяной бактерии Colwellia sp. Имеет сложный участок связывания со льдом без повторяющихся последовательностей» . Журнал FEBS . 281 (16): 3576–90. DOI : 10.1111 / febs.12878 . PMID 24938370 . S2CID 8388070 .  
  35. Перейти ↑ Do H, Kim SJ, Kim HJ, Lee JH (апрель 2014 г.). «Характеристика на основе структуры и антифризные свойства гиперактивного связывающего лед протеина из антарктической бактерии Flavobacterium frigoris PS1». Acta Crystallographica. Секция D, Биологическая кристаллография . 70 (Pt 4): 1061–73. DOI : 10.1107 / S1399004714000996 . PMID 24699650 . 
  36. ^ a b c Манджиагалли М., Бар-Долев М., Тедеско П., Наталелло А., Каледа А., Брокка С. и др. (Январь 2017 г.). «Криозащитный эффект связывающего лед белка антарктических бактерий». Журнал FEBS . 284 (1): 163–177. DOI : 10.1111 / febs.13965 . ЛВП : 11581/397803 . PMID 27860412 . S2CID 43854468 .  
  37. ↑ Chen L, DeVries AL, Cheng CH (апрель 1997 г.). «Конвергентная эволюция гликопротеинов антифриза в антарктических нототениоидных рыбах и арктической треске» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 94 (8): 3817–22. Bibcode : 1997PNAS ... 94.3817C . DOI : 10.1073 / pnas.94.8.3817 . PMC 20524 . PMID 9108061 .  
  38. ↑ Raymond JA, DeVries AL (июнь 1977 г.). «Ингибирование адсорбции как механизм морозостойкости полярных рыб» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 74 (6): 2589–93. Bibcode : 1977PNAS ... 74.2589R . DOI : 10.1073 / pnas.74.6.2589 . PMC 432219 . PMID 267952 .  
  39. ^ Raymond JA, Wilson P, DeVries AL (февраль 1989). «Торможение роста небазальных плоскостей во льду рыбными антифризами» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 86 (3): 881–5. Bibcode : 1989PNAS ... 86..881R . DOI : 10.1073 / pnas.86.3.881 . PMC 286582 . PMID 2915983 .  
  40. ^ Ян DS, Hon туалет, Bubanko S, Xue Y, Seetharaman J, Hew CL, Sicheri F (май 1998). «Идентификация поверхности связывания льда на белке антифриза типа III с помощью алгоритма« функции плоскостности »» . Биофизический журнал . 74 (5): 2142–51. Bibcode : 1998BpJ .... 74.2142Y . DOI : 10.1016 / S0006-3495 (98) 77923-8 . PMC 1299557 . PMID 9591641 .  
  41. ↑ Knight CA, Cheng CC, DeVries AL (февраль 1991 г.). «Адсорбция альфа-спиральных антифризовых пептидов на определенных плоскостях поверхности кристаллов льда» . Биофизический журнал . 59 (2): 409–18. Bibcode : 1991BpJ .... 59..409K . DOI : 10.1016 / S0006-3495 (91) 82234-2 . PMC 1281157 . PMID 2009357 .  
  42. ^ Haymet AD, Уорд LG, Harding MM, Knight CA (июль 1998). «Валин заменил зимнюю камбалу« антифризом »: сохранение гистерезиса нарастания льда». Письма FEBS . 430 (3): 301–6. DOI : 10.1016 / S0014-5793 (98) 00652-8 . PMID 9688560 . S2CID 42371841 .  
  43. ^ a b c Chou KC (январь 1992 г.). «Энергетически оптимизированная структура антифриза и механизм его связывания». Журнал молекулярной биологии . 223 (2): 509–17. DOI : 10.1016 / 0022-2836 (92) 90666-8 . PMID 1738160 . 
  44. ^ DeVries AL, Wohlschlag DE (март 1969). «Морозостойкость некоторых антарктических рыб». Наука . 163 (3871): 1073–5. Bibcode : 1969Sci ... 163.1073D . DOI : 10.1126 / science.163.3871.1073 . PMID 5764871 . S2CID 42048517 .  
  45. ^ DeVries AL, Komatsu SK, Фини RE (июнь 1970). «Химические и физические свойства гликопротеинов антарктических рыб, снижающих температуру замерзания». Журнал биологической химии . 245 (11): 2901–8. PMID 5488456 . 
  46. Перейти ↑ Urrutia ME, Duman JG, Knight CA (май 1992 г.). «Растительные белки теплового гистерезиса». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Структура белка и молекулярная энзимология . 1121 (1-2): 199-206. DOI : 10.1016 / 0167-4838 (92) 90355-час . PMID 1599942 . 
  47. ^ Думан JG, Olsen TM (1993). «Активность белков теплового гистерезиса у бактерий, грибов и филогенетически разнообразных растений». Криобиология . 30 (3): 322–328. DOI : 10,1006 / cryo.1993.1031 .
  48. ^ Кларк CJ, Buckley SL, Lindner N (2002). «Белки, структурирующие лед - новое название антифризов». Крио письма . 23 (2): 89–92. PMID 12050776 . 
  49. ^ Merrett N (31 июля 2007). «Белок Unilever продвигает Великобританию» . DairyReporter .
  50. ^ "Может ли мороженое быть вкусным и полезным?" . Журнал Impact . Ноттингемский университет. 18 сентября 2014 г.
  51. ^ Dortch E (2006). «Рыбные ГМ дрожжи, используемые для приготовления мороженого» . Сеть заинтересованных фермеров . Архивировано из оригинального 14 июля 2011 года . Проверено 9 октября 2006 года .
  52. ^ Москин J (26 июля 2006). «Сливочное, более полезное мороженое? В чем выгода?» . Нью-Йорк Таймс .
  53. ^ Regand A, Гофф HD (январь 2006). «Ингибирование перекристаллизации льда в мороженом под воздействием структурирующих лед белков из озимой пшеницы» . Журнал молочной науки . 89 (1): 49–57. DOI : 10.3168 / jds.S0022-0302 (06) 72068-9 . PMID 16357267 . 
  54. Перейти ↑ Celik Y, Graham LA, Mok YF, Bar M, Davies PL, Braslavsky I (2010). «Перегрев льда в присутствии связывающих его белков». Биофизический журнал . 98 (3): 245a. Bibcode : 2010BpJ .... 98..245C . DOI : 10.1016 / j.bpj.2009.12.1331 . Краткое содержание - Physorg.com .

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Хаймет А.Д., Уорд Л.Г., Хардинг М.М. (1999). «Белки зимней камбалы« антифриз »: синтез и ингибирование роста льда аналогов, которые исследуют относительную важность взаимодействий гидрофобных и водородных связей». Журнал Американского химического общества . 121 (5): 941–948. DOI : 10.1021 / ja9801341 . ISSN  0002-7863 .
  • Сичери Ф., Ян Д.С. (июнь 1995 г.). «Связующая со льдом структура и механизм антифриза из камбалы озимой». Природа . 375 (6530): 427–31. Bibcode : 1995Natur.375..427S . DOI : 10.1038 / 375427a0 . ЛВП : 11375/7005 . PMID  7760940 . S2CID  758990 .

Внешние ссылки [ править ]

  • Холодный, твердый факт: рыбный антифриз, производимый поджелудочной железой
  • Протеины-антифризы: молекула месяца , Дэвид Гудселл, RCSB Protein Data Bank
  • Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : Q9GTP0 (тепловой гистерезис или антифризный белок) в PDBe-KB .