Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску

Квадрупольный время пролета гибридного тандемного масс - спектрометра.

Тандемная масс-спектрометрия , также известная как МС / МС или МС 2 , представляет собой метод инструментального анализа, при котором два или более масс-анализатора соединяются вместе с использованием дополнительной стадии реакции для повышения их способности анализировать химические образцы. [1] Обычно тандемный МС используется для анализа биомолекул , таких как белки и пептиды .

Эти молекулы данного образца ионизируется и первый спектрометр (обозначенный МС1 ) разделяет эти ионы от их отношений массы к заряду (часто даются как м / г или м / Q). Ионы с определенным соотношением m / z, поступающие из MS1, выбираются и затем делятся на более мелкие ионы-фрагменты , например, путем диссоциации , вызванной столкновением , ион-молекулярной реакции или фотодиссоциации . Эти фрагменты затем вводятся во второй масс-спектрометр ( MS2 ), который, в свою очередь, разделяет фрагменты по их соотношению m / z и определяетих. Этап фрагментации позволяет идентифицировать и разделять ионы с очень похожими отношениями m / z в обычных масс-спектрометрах.

Структура [ править ]

Тандемная масс-спектрометрия включает тройной квадрупольный масс-спектрометр (QqQ), квадрупольный масс-спектрометр (Q-TOF) и гибридный масс-спектрометр.

Тройной квадрупольный масс-спектрометр [ править ]

Тройные квадрупольные масс-спектрометры используют первый и третий квадруполи в качестве масс-фильтров. Когда аналиты проходят второй квадруполь, фрагментация происходит за счет столкновения с газом. Обычно используется в фармацевтической промышленности.

Квадрупольное время полета (Q-TOF) [ править ]

Масс-спектрометр Q-TOF сочетает в себе TOF и квадрупольные приборы, которые обеспечивают высокую точность определения массы для ионов продукта, возможность точного количественного определения и применимость экспериментов по фрагментации. Это метод масс-спектрометрии, при котором отношение ионной фрагментации (m / z) определяется посредством измерения времени пролета.

Гибридный масс-спектрометр [ править ]

Гибридный масс-спектрометр состоит более чем из двух масс-анализаторов.

Инструменты [ править ]

Схема тандемной масс-спектрометрии

Множественные стадии разделения масс-анализа могут быть выполнены с отдельными элементами масс-спектрометра, разделенными в пространстве, или с использованием одного масс-спектрометра с разделением шагов масс-спектрометрии во времени. Для тандемной масс-спектрометрии в космосе различные элементы часто обозначают сокращенно, указывая тип используемого масс-селектора .

Тандем в космосе [ править ]

Тройная квадрупольная диаграмма; и пример тандемной масс-спектрометрии в космосе

В тандемной масс-спектрометрии в космосе разделительные элементы физически разделены и различны, хотя между элементами существует физическая связь для поддержания высокого вакуума . Этими элементами могут быть сектора , квадруполь передачи или времяпролет. При использовании нескольких квадруполей они могут действовать как масс-анализаторы и камеры столкновений.

Общепринятое обозначение масс-анализаторов - Q - квадрупольный масс-анализатор; q - столкновительный радиочастотный квадруполь; TOF - времяпролетный масс-анализатор; B - магнитный сектор, а E - электрический сектор. Обозначения могут быть объединены для обозначения различных гибридных приборов, например QqQ ' - тройной квадрупольный масс-спектрометр ; QTOF - квадрупольный времяпролетный масс-спектрометр (также QqTOF ); и BEBE - четыре сектора (обратная геометрия) масс - спектрометр.

Тандем во времени [ править ]

Масс-спектрометр с ионной ловушкой является примером тандемной масс-спектрометрии во времени.

За счет своевременного проведения тандемной масс-спектрометрии разделение достигается за счет захвата ионов в одном и том же месте, причем с течением времени происходит несколько этапов разделения. Для такого анализа можно использовать квадрупольную ионную ловушку или прибор ионного циклотронного резонанса с преобразованием Фурье (FTICR). [2] Инструменты для улавливания могут выполнять несколько этапов анализа, которые иногда называют MS n (от MS к n ). [3] Часто количество шагов n не указывается, но иногда указывается значение; например MS 3указывает на три стадии разделения. Тандемно-временные приборы МС не используют режимы, описанные ниже, но обычно собирают всю информацию из сканирования предшествующих ионов и сканирования родительских ионов всего спектра. Каждая инструментальная конфигурация использует уникальный режим массовой идентификации.

Тандем в космических режимах МС / МС [ править ]

Когда тандемная МС выполняется в космическом пространстве, прибор должен работать в одном из множества режимов. Существует ряд различных экспериментальных установок тандемной МС / МС, и каждый режим имеет свои собственные приложения и предоставляет различную информацию. Тандемная МС в космосе использует соединение двух компонентов прибора, которые измеряют один и тот же диапазон масс-спектра, но с контролируемым фракционированием между ними в пространстве, в то время как тандемная МС во времени включает использование ионной ловушки .

При использовании МС / МС возможны четыре основных сканирующих эксперимента: сканирование ионов-предшественников, сканирование ионов продуктов, сканирование нейтральных потерь и мониторинг выбранных реакций.

Для сканирования ионов-прекурсоров ион-продукт выбирается во втором масс-анализаторе, а массы прекурсора сканируются в первом масс-анализаторе. Обратите внимание, что ион-предшественник [4] является синонимом родительского иона [5], а ион-продукт [6] - дочерним ионом; [7] однако использование этих антропоморфных терминов не рекомендуется. [8] [9]

При сканировании ионов продукта на первом этапе выбирается ион-предшественник, ему дают возможность фрагментировать, а затем все результирующие массы сканируются во втором масс-анализаторе и обнаруживаются в детекторе, который расположен после второго масс-анализатора. Этот эксперимент обычно проводится для определения переходов, используемых для количественной оценки тандемной МС.

При сканировании нейтральных потерь первый масс-анализатор сканирует все массы. Второй масс-анализатор также сканирует, но с заданным смещением от первого масс-анализатора. [10] Это смещение соответствует нейтральным потерям, которые обычно наблюдаются для этого класса соединений. При сканировании с постоянной нейтралью контролируются все прекурсоры, которые теряют заданную общую нейтраль. Для получения этой информации оба масс-анализатора сканируются одновременно, но со смещением массы, которое коррелирует с массой указанной нейтрали. Подобно сканированию ионов-предшественников, этот метод также полезен для селективной идентификации близкородственных классов соединений в смеси.

При мониторинге выбранной реакции оба масс-анализатора настроены на выбранную массу. Этот режим аналогичен выбранному ионному мониторингу для экспериментов МС. Режим выборочного анализа, позволяющий повысить чувствительность. [11]

Фрагментация [ править ]

Основная статья: Фрагментация (химия)

Фрагментация ионов газовой фазы необходима для тандемной масс-спектрометрии и происходит между различными стадиями масс-анализа. Существует множество методов, используемых для фрагментации ионов, и они могут приводить к различным типам фрагментации и, следовательно, к разной информации о структуре и составе молекулы.

Внутренняя фрагментация [ править ]

Часто процесс ионизации является достаточно интенсивным, чтобы образовавшиеся ионы с достаточной внутренней энергией фрагментировались внутри масс-спектрометра. Если ионы продукта остаются в своем неравновесном состоянии в течение умеренного времени до самодиссоциации, этот процесс называется метастабильной фрагментацией. [12] Фрагментация сопла-скиммера относится к целенаправленной индукции фрагментации в источнике путем увеличения потенциала сопла-скиммера на обычно электрораспылении.основанные инструменты. Хотя фрагментация в источнике позволяет проводить фрагментационный анализ, технически это не тандемная масс-спектрометрия, если метастабильные ионы не масс-анализируются или не отбираются перед самодиссоциацией, и на полученных фрагментах не выполняется вторая стадия анализа. Фрагментация в источнике может использоваться вместо тандемной масс-спектрометрии за счет использования технологии Enhanced in-Source Fragmentation Annotation (EISA), которая генерирует фрагментацию, которая напрямую соответствует данным тандемной масс-спектрометрии. [13] Фрагменты, наблюдаемые EISA, имеют более высокую интенсивность сигнала, чем традиционные фрагменты, которые несут потери в ячейках столкновения тандемных масс-спектрометров. [14]EISA обеспечивает сбор данных фрагментации на масс-анализаторах MS1, таких как времяпролетные и одноквадрупольные приборы. Фрагментация в источнике часто используется в дополнение к тандемной масс-спектрометрии (с фрагментацией после источника), чтобы учесть две стадии фрагментации в эксперименте типа псевдо MS 3 . [15]

Диссоциация, вызванная столкновением [ править ]

Фрагментация после источника чаще всего используется в тандемном масс-спектрометрическом эксперименте. Энергия также может быть добавлена ​​к ионам, которые обычно уже колебательно возбуждены, за счет столкновений с нейтральными атомами или молекулами после источника, поглощения излучения или переноса или захвата электрона многозарядным ионом. Диссоциация, вызванная столкновениями (CID), также называемая диссоциацией, активируемой столкновениями (CAD), включает столкновение иона с нейтральным атомом или молекулой в газовой фазе и последующую диссоциацию иона. [16] [17] Например, рассмотрим

где ион AB + сталкивается с нейтральной разновидностью M и затем распадается. Детали этого процесса описываются теорией столкновений . Из-за различной аппаратной конфигурации возможны два основных различных типа CID: (i) пучковый (в котором ионы-предшественники фрагментируются на лету) [18] и (ii) тип ионной ловушки (в котором ионы-предшественники сначала попадают в ловушку, а затем фрагментируются). [19] [20]

Третий и более поздний тип фрагментации CID - это столкновительная диссоциация с более высокими энергиями (HCD). HCD - это метод CID, характерный для масс-спектрометров с орбитальной ловушкой, в котором фрагментация происходит вне ионной ловушки [21] [22], это происходит в ячейке HCD (в некоторых приборах, называемых «мультиполь с маршрутизацией ионов»). [23] HCD представляет собой фрагментацию ловушечного типа, которая, как было показано, имеет характеристики лучевого типа. [24] [25] Существуют свободно доступные крупномасштабные базы данных тандемной масс-спектрометрии высокого разрешения (например, METLIN с 850 000 молекулярных стандартов, каждый с экспериментальными данными CID MS / MS) [26], которые обычно используются для облегчения идентификации малых молекул.

Методы захвата и передачи электронов [ править ]

Энергия, выделяемая при передаче или захвате электрона многозарядным ионом, может вызвать фрагментацию.

Диссоциация с захватом электронов [ править ]

Если к многозарядному положительному иону добавить электрон, высвобождается кулоновская энергия . Добавление свободного электрона называется диссоциацией с захватом электрона (ECD) [27] и выражается следующим образом:

для многократно протонированной молекулы M.

Диссоциация с переносом электрона [ править ]

Добавление электрона посредством ион-ионной реакции называется диссоциацией с переносом электрона (ETD). [28] [29] Подобно диссоциации с захватом электронов, ETD вызывает фрагментацию катионов (например, пептидов или белков ) путем передачи им электронов . Его изобрели Дональд Ф. Хант , Джошуа Кун , Джон Э.П. Сика и Джаррод Марто из Университета Вирджинии . [30]

ETD не использует свободные электроны, а использует для этой цели анион-радикалы (например, антрацен или азобензол ):

где А - анион. [31]

ETD расщепляется случайным образом вдоль основной цепи пептида (ионы c и z), в то время как боковые цепи и модификации, такие как фосфорилирование, остаются нетронутыми. Этот метод хорошо работает только для ионов с более высоким зарядовым состоянием (z> 2), однако по сравнению с диссоциацией, индуцированной столкновениями (CID), ETD выгоден для фрагментации более длинных пептидов или даже целых белков. Это делает методику важной для протеомики сверху вниз . Подобно ECD, ETD эффективен для пептидов с такими модификациями , как фосфорилирование. [32]

Диссоциация с переносом электрона и столкновением с более высокой энергией (EThcD) представляет собой комбинацию ETD и HCD, где предшественник пептида первоначально подвергается ионно-ионной реакции с анионами флуорантена в линейной ионной ловушке , которая генерирует c- и z-ионы. [28] [33] На втором этапе HCD полностью ионная фрагментация применяется ко всем ионам, полученным из ETD, для генерации b- и y-ионов перед окончательным анализом в анализаторе орбитальной ловушки. [21] В этом методе используется двойная фрагментация для генерации ионно-масс-спектрометрии с большим количеством данных для секвенирования пептидов и локализации ПТМ . [34]

Отрицательная диссоциация с переносом электрона [ править ]

Фрагментация также может происходить с депротонированной разновидностью, в которой электрон передается от разновидности к катионному реагенту при диссоциации с отрицательным переносом электрона (NETD): [35]

После этого события передачи электронодефицитный анион подвергается внутренней перегруппировке и фрагментируется . NETD - ион / ионный аналог диссоциации с отрывом электронов (EDD).

NETD совместим с фрагментирующими пептидом и белками вдоль остова по связи C α -C. Полученные фрагменты, как правило, • - и ионы продукта х типа.

Электронно-отрывная диссоциация [ править ]

Диссоциация с отрывом электронов (EDD) - это метод фрагментации анионных частиц в масс-спектрометрии. [36] Он служит в качестве отрицательного счетчика для диссоциации захвата электронов. Отрицательно заряженные ионы активируются при облучении электронами умеренной кинетической энергии. В результате происходит выброс электронов из исходной ионной молекулы, что вызывает диссоциацию посредством рекомбинации.

Диссоциация с переносом заряда [ править ]

Реакция между положительно заряженными пептидами и катионными реагентами, [37] также известная как диссоциация с переносом заряда (CTD), [38] недавно была продемонстрирована как альтернативный путь высокоэнергетической фрагментации для пептидов с низким зарядом (1+ или 2+). . Предлагаемый механизм CTD с использованием катионов гелия в качестве реагента:

Первоначальные сообщения заключаются в том, что CTD вызывает расщепление связи C α -C основной цепи пептидов и обеспечивает ионы продуктов • - и x-типа.

Фотодиссоциация [ править ]

Энергия, необходимая для диссоциации, может быть добавлена ​​за счет поглощения фотона , что приводит к фотодиссоциации иона и выражается следующим образом:

где представляет собой фотон, поглощенный ионом. Можно использовать ультрафиолетовые лазеры, но они могут привести к чрезмерной фрагментации биомолекул. [39]

Инфракрасная многофотонная диссоциация [ править ]

Инфракрасные фотоны нагревают ионы и вызывают диссоциацию, если их поглощает достаточное количество. Этот процесс называется инфракрасной многофотонной диссоциацией (IRMPD) и часто выполняется с помощью углекислотного лазера и масс-спектрометра с улавливанием ионов, такого как FTMS . [40]

Инфракрасная радиационная диссоциация черного тела [ править ]

Излучение черного тела можно использовать для фотодиссоциации в технике, известной как инфракрасная радиационная диссоциация черного тела (BIRD). [41] В методе BIRD вся вакуумная камера масс-спектрометра нагревается для создания инфракрасного света. BIRD использует это излучение, чтобы возбуждать все более энергичные колебания ионов, пока связь не разорвется, образуя фрагменты. [41] [42] Это похоже на инфракрасную многофотонную диссоциацию, при которой также используется инфракрасный свет, но из другого источника. [17] BIRD чаще всего используется с масс-спектрометрией с ионным циклотронным резонансом с преобразованием Фурье .

Диссоциация, вызванная поверхностью [ править ]

При поверхностно-индуцированной диссоциации (SID) фрагментация является результатом столкновения иона с поверхностью в высоком вакууме. [43] [44]Сегодня SID используется для фрагментации широкого спектра ионов. Много лет назад было принято использовать SID только для однозарядных частиц с меньшей массой, потому что методы ионизации и технологии масс-анализаторов не были достаточно продвинутыми, чтобы должным образом формировать, передавать или характеризовать ионы с высоким m / z. Со временем самоорганизующиеся однослойные поверхности (SAM), состоящие из CF3 (CF2) 10CH2CH2S на золоте, стали наиболее часто используемыми поверхностями столкновения для SID в тандемном спектрометре. ЗРК выступали в качестве наиболее желательных мишеней для столкновения из-за их характерно больших эффективных масс для столкновения падающих ионов. Кроме того, эти поверхности состоят из жестких фторуглеродных цепочек, которые существенно не ослабляют энергию ионов-снарядов.Цепи фторуглерода также полезны из-за их способности сопротивляться легкому переносу электронов с поверхности металла на поступающие ионы.[45] Способность SID создавать субкомплексы, которые остаются стабильными и предоставляют ценную информацию о связности, не имеет себе равных ни у одного другого метода диссоциации. Поскольку комплексы, полученные из SID, являются стабильными и сохраняют распределение заряда на фрагменте, это дает уникальный спектр, в котором комплекс сосредоточен вокруг более узкого распределения m / z. Продукты SID и энергия, с которой они формируются, отражают сильные стороны и топологию комплекса. Уникальные паттерны диссоциации помогают обнаружить четвертичную структуру комплекса. Симметричное распределение заряда и зависимость диссоциации уникальны для SID и делают полученные спектры отличными от любого другого метода диссоциации. [45]

Метод SID также применим к масс-спектрометрии ионной подвижности (IM-MS). Три различных метода для этой техники включают анализ характеристик топологии, межсубъединичной связи и степени разворачивания структуры белка. Анализ разворачивания структуры белка является наиболее часто используемым применением метода SID. Для масс-спектрометрии ионной подвижности (IM-MS) SID используется для диссоциации исходных активированных предшественников трех различных типов белковых комплексов: C-реактивного белка (CRP), транстиретина (TTR) и конканавалина A (Con A). . Этот метод используется для наблюдения за степенью раскрытия каждого из этих комплексов. Для этого наблюдения SID показал структуры ионов-предшественников, которые существовали до столкновения с поверхностью.IM-MS использует SID как прямую меру конформации для каждой субъединицы белка.[46]

Ионно-циклотронный резонанс с преобразованием Фурье (FTICR) может обеспечить сверхвысокое разрешение и высокую точность измерения массы для приборов, выполняющих измерения массы. Эти особенности делают масс-спектрометры FTICR полезным инструментом для широкого круга приложений, таких как несколько экспериментов по диссоциации [47], таких как диссоциация, вызванная столкновениями (CID, диссоциация с переносом электрона (ETD), [48] и др.). индуцированная диссоциация была реализована с помощью этого прибора для изучения фундаментальной пептидной фрагментации. В частности, SID применялся для изучения энергетики и кинетики газофазной фрагментации в приборе ICR. [49] Этот подход был использован для понимания газофазной фрагментации протонированных пептидов, пептидных ионов с нечетными электронами, нековалентных комплексов лиганд-пептид и лигированных металлических кластеров.

Количественная протеомика [ править ]

Количественная протеомика используется для определения относительного или абсолютного количества белков в образце. [50] [51] [52] Несколько методов количественной протеомики основаны на тандемной масс-спектрометрии. МС / МС стал эталонной процедурой для выяснения структуры сложных биомолекул. [53]

Одним из методов, обычно используемых для количественной протеомики, является мечение изобарической меткой. Изобарическая маркировка тегов позволяет одновременно идентифицировать и количественно определять белки из нескольких образцов в одном анализе. Для количественного определения белков, пептидовпомечены химическими метками, которые имеют одинаковую структуру и номинальную массу, но различаются по распределению тяжелых изотопов в их структуре. Эти метки, обычно называемые тандемными масс-метками, сконструированы таким образом, что масс-метка расщепляется в определенной линкерной области при диссоциации, индуцированной столкновениями с более высокой энергией (HCD) во время тандемной масс-спектрометрии, давая репортерные ионы различной массы. Количественное определение белка выполняется путем сравнения интенсивностей репортерных ионов в спектрах МС / МС. Двумя коммерчески доступными изобарическими метками являются реагенты iTRAQ и TMT.

Изобарические теги для относительного и абсолютного количественного анализа (iTRAQ) [ править ]

Изобарическое мечение для тандемной масс-спектрометрии: белки извлекаются из клеток, перевариваются и маркируются метками одинаковой массы. При фрагментировании во время МС / МС ионы-репортеры показывают относительное количество пептидов в образцах.

Изобарно метки для относительного и абсолютного количественного (iTRAQ) представляет собой реагент для тандемной масс - спектрометрии , который используется для определения количества белков из различных источников в одном эксперименте. [54] [55] [56] В нем используются молекулы, меченные стабильными изотопами , которые могут образовывать ковалентную связь с аминами N-конца и боковой цепи белков. Реагенты iTRAQ используются для маркировки пептидов из различных образцов, которые объединяются и анализируются методом жидкостной хроматографии.и тандемная масс-спектрометрия. Фрагментация прикрепленной метки генерирует низкомолекулярный ион-репортер, который можно использовать для относительной количественной оценки пептидов и белков, из которых они произошли.

Тандемная метка массы (TMT) [ править ]

Тандемная масс - тег (ТМТ) является изобарической массами тега химической этикетка используется для определения количества белка и идентификации. [57] Метки содержат четыре области: репортер массы, расщепляемый линкер, нормализационная масса и группа, реагирующая с белком. Реагенты TMT могут использоваться для одновременного анализа от 2 до 11 различных образцов пептидов, полученных из клеток, тканей или биологических жидкостей. Доступны три типа реагентов TMT с различной химической реакционной способностью: (1) реактивная функциональная группа сложного эфира NHS для мечения первичных аминов (TMTduplex, TMTsixplex, TMT10plex plus TMT11-131C), (2) реактивная йодацетильная функциональная группа для мечения свободных сульфгидрилов ( iodoTMT) и (3) реактивная алкоксиаминовая функциональная группа для мечения карбонилов (aminoxyTMT).

Приложения [ править ]

Пептиды [ править ]

Хроматографическая кривая (вверху) и тандемный масс-спектр (внизу) пептида.

Для секвенирования белков можно использовать тандемную масс-спектрометрию . [58] Когда интактные белки вводятся в масс-анализатор, это называется « нисходящей протеомикой », а когда белки расщепляются на более мелкие пептиды и впоследствии вводятся в масс-спектрометр, это называется « восходящей протеомикой ». Протеомика дробовика - это вариант протеомики снизу вверх, в которой белки в смеси перевариваются перед разделением и тандемной масс-спектрометрией.

Тандемная масс-спектрометрия позволяет получить метку пептидной последовательности, которую можно использовать для идентификации пептида в базе данных белков. [59] [60] [61] Обозначения были разработаны для обозначения пептидных фрагментов, которые возникают из тандемного масс-спектра. [62] Ионы пептидных фрагментов обозначаются буквами a, b или c, если заряд сохраняется на N-конце, и x, y или z, если заряд сохраняется на C-конце.. Нижний индекс указывает количество аминокислотных остатков во фрагменте. Верхние индексы иногда используются для обозначения нейтральных потерь в дополнение к фрагментации основной цепи * для потери аммиака и ° для потери воды. Хотя расщепление остова пептида является наиболее полезным для секвенирования и идентификации пептидов, другие фрагментные ионы могут наблюдаться в условиях диссоциации при высокой энергии. К ним относятся ионы потери боковой цепи d, v, w и ионы аммония [63] [64] и дополнительные ионы-фрагменты, специфичные для последовательности, связанные с определенными аминокислотными остатками. [65]

Олигосахариды [ править ]

Олигосахариды можно секвенировать с помощью тандемной масс-спектрометрии аналогично секвенированию пептидов. [66] Фрагментация обычно происходит по обе стороны от гликозидной связи (ионы b, c, y и z), но также и в более энергичных условиях через структуру сахарного кольца при перекрестном расщеплении кольца (ионы x). Снова конечные индексы используются для обозначения положения расщепления вдоль цепи. Для ионов с поперечным расщеплением кольца природа расщепления поперечного кольца указывается предшествующими надстрочными индексами. [67] [68]

Олигонуклеотиды [ править ]

Тандемная масс-спектрометрия применялась для секвенирования ДНК и РНК . [69] [70] Было предложено обозначение газофазной фрагментации олигонуклеотидных ионов. [71]

Скрининг новорожденных [ править ]

Основная статья: Скрининг новорожденных

Скрининг новорожденных - это процесс тестирования новорожденных на поддающиеся лечению генетические , эндокринологические , метаболические и гематологические заболевания. [72] [73] Развитие тандемного масс-спектрометрического скрининга в начале 1990-х привело к большому распространению потенциально обнаруживаемых врожденных метаболических заболеваний, которые влияют на уровень органических кислот в крови. [74]

Ограничение [ править ]

Тандемная масс-спектрометрия не может применяться для анализа отдельных ячеек, поскольку она нечувствительна к анализу таких малых количеств ячейки. Эти ограничения в первую очередь связаны с сочетанием неэффективного образования ионов и потерь ионов в приборах из-за химических источников шума растворителей. [75]

Перспективы на будущее [ править ]

Тандемная масс-спектрометрия будет полезным инструментом для характеристики белков, нуклеопротеиновых комплексов и других биологических структур. Однако остались некоторые проблемы, такие как количественный и качественный анализ характеристик протеома. [76]

См. Также [ править ]

  • Ускорительная масс-спектрометрия
  • Поперечное сечение (физика)
  • Масс-анализируемая спектрометрия кинетической энергии ионов
  • Мономолекулярный ионный распад

Ссылки [ править ]

  1. ^ ИЮПАК , Сборник химической терминологии , 2-е изд. («Золотая книга») (1997). Онлайн исправленная версия: (2006–) « тандемный масс-спектрометр ». DOI : 10,1351 / goldbook.T06250
  2. ^ Cody RB, BS Фрейзер (1982). «Диссоциация, вызванная столкновением в масс-спектрометре с преобразованием Фурье». Международный журнал масс-спектрометрии и ионной физики . 41 (3): 199–204. Bibcode : 1982IJMSI..41..199C . DOI : 10.1016 / 0020-7381 (82) 85035-3 .
  3. ^ Cody RB, RC Burnier, Кэссиди CJ, BS Фрейзер (1 ноября 1982). «Последовательные диссоциации, вызванные столкновениями в масс-спектрометрии с преобразованием Фурье». Аналитическая химия . 54 (13): 2225–2228. DOI : 10.1021 / ac00250a021 .
  4. ^ ИЮПАК , Сборник химической терминологии , 2-е изд. («Золотая книга») (1997). Онлайн-исправленная версия: (2006–) « ион-предшественник ». DOI : 10,1351 / goldbook.P04807
  5. ^ ИЮПАК , Сборник химической терминологии , 2-е изд. («Золотая книга») (1997). Исправленная онлайн-версия: (2006–) " parent ion ". DOI : 10,1351 / goldbook.P04406
  6. ^ ИЮПАК , Сборник химической терминологии , 2-е изд. («Золотая книга») (1997). Исправленная онлайн-версия: (2006–) " product ion ". DOI : 10,1351 / goldbook.P04864
  7. ^ ИЮПАК , Сборник химической терминологии , 2-е изд. («Золотая книга») (1997). Онлайн-исправленная версия: (2006–) « Дочерний ион ». DOI : 10,1351 / goldbook.D01524
  8. ^ Берси, Морис М. (1991). «Комментарий читателям: стиль и его отсутствие». Обзоры масс-спектрометрии . 10 (1): 1-2. Bibcode : 1991MSRv ... 10 .... 1B . DOI : 10.1002 / mas.1280100102 .
  9. ^ Адамс, Дж. (1992). «В редакцию» . Журнал Американского общества масс-спектрометрии . 3 (4): 473. DOI : 10.1016 / 1044-0305 (92) 87078-D .
  10. ^ Louris JN, Райт LG, Повара RG, Шоен AE (1985). «Доступ к новым режимам сканирования с помощью гибридного масс-спектрометра». Аналитическая химия . 57 (14): 2918–2924. DOI : 10.1021 / ac00291a039 .
  11. ^ DeHoffman Е, Stroobant В (2003). Масс-спектрометрия: принципы и применение . Торонто: Уайли. п. 133. ISBN. 978-0-471-48566-7.
  12. ^ ИЮПАК , Сборник химической терминологии , 2-е изд. («Золотая книга») (1997). Исправленная онлайн-версия: (2006–) « переходные (химические) частицы ». DOI : 10,1351 / goldbook.T06451
  13. ^ Доминго-Альменара, Ксавьер; Монтенегро-Бурке, Дж. Рафаэль; Гихас, Карлос; Majumder, Erica L.-W .; Бентон, Х. Пол; Сюздак, Гэри (5 марта 2019 г.). "Автономная аннотация фрагментов в исходном коде на основе METLIN для нецелевой метаболомики" . Аналитическая химия . 91 (5): 3246–3253. DOI : 10.1021 / acs.analchem.8b03126 . PMC 6637741 . PMID 30681830 .  
  14. ^ Сюэ, Цзинчуань; Доминго-Альменара, Ксавьер; Гихас, Карлос; Палермо, Амелия; Риншен, Маркус М .; Исбелл, Джон; Бентон, Х. Пол; Сюздак, Гэри (21 апреля 2020 г.). «Улучшенная аннотация фрагментации в исходном коде обеспечивает независимый сбор новых данных и автономную молекулярную идентификацию METLIN». Аналитическая химия . 92 (8): 6051–6059. DOI : 10.1021 / acs.analchem.0c00409 . PMID 32242660 . 
  15. Перейти ↑ Körner R, Wilm M, Morand K, Schubert M, Mann M (февраль 1996). «Нано-электрораспыление в сочетании с квадрупольной ионной ловушкой для анализа пептидов и переваривания белков» . Журнал Американского общества масс-спектрометрии . 7 (2): 150–6. DOI : 10.1016 / 1044-0305 (95) 00626-5 . PMID 24203235 . 
  16. ^ Wells JM, McLuckey SA (2005). «Индуцированная столкновением диссоциация (CID) пептидов и белков». Диссоциация, индуцированная столкновением (CID) пептидов и белков . Методы в энзимологии. 402 . С. 148–85. DOI : 10.1016 / S0076-6879 (05) 02005-7 . ISBN 9780121828073. PMID  16401509 .
  17. ^ a b Sleno L, Volmer DA (октябрь 2004 г.). «Ионно-активационные методы для тандемной масс-спектрометрии». Журнал масс-спектрометрии . 39 (10): 1091–112. Bibcode : 2004JMSp ... 39.1091S . DOI : 10.1002 / jms.703 . PMID 15481084 . 
  18. ^ Ся Y, Лян X, McLuckey SA (февраль 2006). «Ионная ловушка против диссоциации протонированных ионов убиквитина, вызванной столкновениями низкоэнергетического пучка». Аналитическая химия . 78 (4): 1218–27. DOI : 10.1021 / ac051622b . PMID 16478115 . 
  19. ↑ March RE (1 апреля 1997 г.). "Введение в масс-спектрометрию с квадрупольной ионной ловушкой". Журнал масс-спектрометрии . 32 (4): 351–369. Bibcode : 1997JMSp ... 32..351M . DOI : 10.1002 / (sici) 1096-9888 (199704) 32: 4 <351 :: aid-jms512> 3.0.co; 2-й год .
  20. ^ Bantscheff МЫ, Boesche М, Eberhard Д, Matthieson Т, Свитмен G, Кюстер В (сентябрь 2008 г.). «Надежный и чувствительный количественный анализ iTRAQ на масс-спектрометре LTQ Orbitrap» . Молекулярная и клеточная протеомика . 7 (9): 1702–13. DOI : 10.1074 / mcp.M800029-MCP200 . PMC 2556025 . PMID 18511480 .  
  21. ^ a b Olsen JV, Macek B, Lange O, Makarov A, Horning S, Mann M (сентябрь 2007 г.). «Высокоэнергетическая диссоциация C-ловушки для анализа модификации пептидов». Методы природы . 4 (9): 709–12. DOI : 10.1038 / nmeth1060 . PMID 17721543 . S2CID 2538231 .  
  22. ↑ Senko MW, Ремес PM, Кентербери JD, Mathur R, Song Q, Eliuk SM, Mullen C, Earley L, Hardman M, Blethrow JD, Bui H, Specht A, Lange O, Denisov E, Makarov A, Horning S, Zabrouskov V (декабрь 2013 г.). «Новый параллельный масс-спектрометр с квадрупольной / линейной ионной ловушкой / трибридным устройством Orbitrap, улучшающий покрытие протеома и скорость идентификации пептидов». Аналитическая химия . 85 (24): 11710–4. DOI : 10.1021 / ac403115c . PMID 24251866 . 
  23. Перейти ↑ Riley NM, Westphall MS, Coon JJ (июль 2017 г.). «Активированная диссоциация с переносом ионов и электронов делает возможным комплексную фрагментацию белков сверху вниз» . Журнал протеомных исследований . 16 (7): 2653–2659. DOI : 10.1021 / acs.jproteome.7b00249 . PMC 5555583 . PMID 28608681 .  
  24. ^ Нагарадж N, D'Souza RC, Cox J, Olsen СП, Mann M (декабрь 2010). «Возможность крупномасштабной фосфопротеомики с более высокой энергией столкновительной диссоциации фрагментации». Журнал протеомных исследований . 9 (12): 6786–94. DOI : 10.1021 / pr100637q . PMID 20873877 . 
  25. ^ Жора M, Burns AP, Росс RL, LoBue PA, Zhao R, Паламбо CM, Бил PA, Addepalli B, Limbach PA (август 2018). «Дифференциация позиционных изомеров модификаций нуклеозидов с помощью масс-спектрометрии со столкновительной диссоциацией при высоких энергиях (HCD MS)» . Журнал Американского общества масс-спектрометрии . 29 (8): 1745–1756. Bibcode : 2018JASMS..29.1745J . DOI : 10.1007 / s13361-018-1999-6 . PMC 6062210 . PMID 29949056 .  
  26. ^ "Article Metrics - база данных молекулярных стандартов METLIN MS 2: обширный химический и биологический ресурс | Nature Methods" . ISSN 1548-7105 .  Цитировать журнал требует |journal=( помощь )
  27. ^ Cooper HJ, Håkansson K, Маршалл А. (2005). «Роль диссоциации электронного захвата в биомолекулярном анализе». Обзоры масс-спектрометрии . 24 (2): 201–22. Bibcode : 2005MSRv ... 24..201C . DOI : 10.1002 / mas.20014 . PMID 15389856 . 
  28. ^ a b Syka JE, Coon JJ, Schroeder MJ, Shabanowitz J, Hunt DF (июнь 2004 г.). «Анализ последовательности пептидов и белков с помощью масс-спектрометрии диссоциации с переносом электрона» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 101 (26): 9528–33. Bibcode : 2004PNAS..101.9528S . DOI : 10.1073 / pnas.0402700101 . PMC 470779 . PMID 15210983 .  
  29. ^ Микеш LM, Ueberheide B, Chi A, Coon JJ, SYKA JE, Shabanowitz J, Hunt DF (декабрь 2006). «Полезность масс-спектрометрии ETD в протеомном анализе» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Белки и протеомика . 1764 (12): 1811–22. DOI : 10.1016 / j.bbapap.2006.10.003 . PMC 1853258 . PMID 17118725 .  
  30. ^ Патент США 7534622 , Дональд Ф. Хант, Джошуа Дж Coon, Джон Е. SYKA, Джаррод А. Марто, «перенос электрона диссоциации масс последовательности биополимер спектрометрического анализа», выданном 2009-05-19 
  31. ^ McLuckey С.А., Стефенсон JL (1998). «Ионно-ионная химия многозарядных ионов большой массы» . Обзоры масс-спектрометрии . 17 (6): 369–407. Bibcode : 1998MSRv ... 17..369M . DOI : 10.1002 / (SICI) 1098-2787 (1998) 17: 6 <369 :: AID-MAS1> 3.0.CO; 2-J . PMID 10360331 . 
  32. ^ Chi A, C Huttenhower, Гир LY, Coon JJ, SYKA JE, Bai DL, Shabanowitz J, Burke DJ, Троянская О.Г., Hunt DF (февраль 2007). «Анализ сайтов фосфорилирования белков из Saccharomyces cerevisiae с помощью масс-спектрометрии диссоциации с переносом электрона (ETD)» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 104 (7): 2193–8. Bibcode : 2007PNAS..104.2193C . DOI : 10.1073 / pnas.0607084104 . PMC 1892997 . PMID 17287358 .  
  33. ^ Фрезе СК, Altelaar А.Ф., ван ден Toorn H, D, Nolting Griep-Raming J, Хека AJ, Mohammed S (ноябрь 2012 года ). «К полному покрытию пептидной последовательности путем двойной фрагментации, сочетающей перенос электрона и тандемную масс-спектрометрию с диссоциацией при столкновении с более высокой энергией». Аналитическая химия . 84 (22): 9668–73. DOI : 10.1021 / ac3025366 . PMID 23106539 . 
  34. ^ Фреза СК, Чжоу Н, Таус Т, Altelaar А.Ф., Mechtler К, Хек AJ, Мохаммед S (март 2013 г. ). «Однозначная локализация фосфозита с использованием диссоциации с переносом электрона / столкновением с более высокой энергией (EThcD)» . Журнал протеомных исследований . 12 (3): 1520–5. DOI : 10.1021 / pr301130k . PMC 3588588 . PMID 23347405 .  
  35. ^ Coon JJ, Shabanowitz J, Hunt DF, SYKA JE (июнь 2005). «Электронно-переносная диссоциация пептидных анионов» . Журнал Американского общества масс-спектрометрии . 16 (6): 880–2. DOI : 10.1016 / j.jasms.2005.01.015 . PMID 15907703 . 
  36. ^ Будник BA, Хейзелманн KF, Зубарев RA (2001). «Электронно-отрывная диссоциация пептидных дианионов: явление электронно-дырочной рекомбинации». Письма по химической физике . 342 (3–4): 299–302. Bibcode : 2001CPL ... 342..299B . DOI : 10.1016 / S0009-2614 (01) 00501-2 .
  37. ^ Chingin К, Макаров А, Денисов Е, Ребров О, Зубарева РА (январь 2014). «Фрагментация положительно заряженных биологических ионов, активированных пучком высокоэнергетических катионов». Аналитическая химия . 86 (1): 372–9. DOI : 10.1021 / ac403193k . PMID 24236851 . 
  38. ^ Hoffmann WD, Джексон GP (ноябрь 2014). «Диссоциация с переносом заряда (CTD) масс-спектрометрия пептидных катионов с использованием катионов гелия килоэлектронвольт». Журнал Американского общества масс-спектрометрии . 25 (11): 1939–43. Bibcode : 2014JASMS..25.1939H . DOI : 10.1007 / s13361-014-0989-6 . PMID 25231159 . С2ЦИД 1400057 .  
  39. ^ Morgan JW, Hettick JM, Russell DH (2005). «Пептидное секвенирование с помощью MALDI 193-нм фотодиссоциации TOF MS». Пептидное секвенирование методом MALDI 193-нм фотодиссоциации TOF MS . Методы в энзимологии. 402 . С. 186–209. DOI : 10.1016 / S0076-6879 (05) 02006-9 . ISBN 9780121828073. PMID  16401510 .
  40. ^ Литтл DP, Speir JP, Сенько МВт, O'Connor PB, McLafferty FW (сентябрь 1994). «Инфракрасная многофотонная диссоциация больших многозарядных ионов для секвенирования биомолекул». Аналитическая химия . 66 (18): 2809–15. DOI : 10.1021 / ac00090a004 . PMID 7526742 . 
  41. ^ a b Schnier PD, Price WD, Jockusch RA, Williams ER (июль 1996 г.). «Черное тело инфракрасной радиационной диссоциации брадикинина и его аналогов: энергетика, динамика и доказательства структур солевого мостика в газовой фазе» . Журнал Американского химического общества . 118 (30): 7178–89. DOI : 10.1021 / ja9609157 . PMC 1393282 . PMID 16525512 .  
  42. ^ Данбар RC (2004). «ПТИЦА (инфракрасная радиационная диссоциация черного тела): эволюция, принципы и приложения». Обзоры масс-спектрометрии . 23 (2): 127–58. Bibcode : 2004MSRv ... 23..127D . DOI : 10.1002 / mas.10074 . PMID 14732935 . 
  43. Перейти ↑ Grill V, Shen J, Evans C, Cooks RG (2001). «Столкновения ионов с поверхностями при химически значимых энергиях: приборы и явления». Обзор научных инструментов . 72 (8): 3149. Bibcode : 2001RScI ... 72.3149G . DOI : 10.1063 / 1.1382641 .
  44. ^ Мабуд, М. (1985). «Поверхностная диссоциация молекулярных ионов». Международный журнал масс-спектрометрии и ионных процессов . 67 (3): 285–294. Bibcode : 1985IJMSI..67..285M . DOI : 10.1016 / 0168-1176 (85) 83024-X .
  45. ^ a b Стивинг, Алисса; ВанАернум, Захари; Буш, Флориан; Харви, Софи; Сарни, Саманта; Высоцкий, Вики (9 ноября 2018 г.). "Поверхностно-индуцированная диссоциация: эффективный метод характеристики четвертичной структуры белка" . Аналитическая химия . 91 (1): 190–191. DOI : 10.1021 / acs.analchem.8b05071 . PMC 6571034 . PMID 30412666 .  
  46. ^ Quintyn, Royston S .; Чжоу, Мовей; Ян, Цзин; Высоцкий, Вики Х. (1 декабря 2015 г.). «Масс-спектры поверхностно-индуцированной диссоциации как инструмент для различения различных структурных форм газофазных мультимерных белковых комплексов». Аналитическая химия . 87 (23): 11879–11886. DOI : 10.1021 / acs.analchem.5b03441 . ISSN 0003-2700 . PMID 26499904 .  
  47. ^ Ласкин, Юлия; Футрелл, Джин Х. (2005). «Активация больших ионов в масс-спектрометрии FT-ICR» . Обзоры масс-спектрометрии . 24 (2): 135–167. Bibcode : 2005MSRv ... 24..135L . DOI : 10.1002 / mas.20012 . ISSN 0277-7037 . PMID 15389858 .  
  48. ^ Каплан, Десмонд А .; Хартмер, Ральф; Спейр, Дж. Пол; Штёрмер, Карстен; Гумеров Дмитрий; Истерлинг, Майкл Л .; Брекенфельд, Андреас; Ким, Тэман; Локиен, Франк; Парк, Мелвин А. (2008). «Диссоциация с переносом электрона в гексапольной ячейке столкновений гибридного квадрупольного-гексапольного масс-спектрометра с ионным циклотронным резонансом с преобразованием Фурье». Быстрые коммуникации в масс-спектрометрии . 22 (3): 271–278. Bibcode : 2008RCMS ... 22..271K . DOI : 10.1002 / rcm.3356 . ISSN 0951-4198 . PMID 18181247 .  
  49. ↑ Ласкин, Юлия (июнь 2015). «Поверхностно-индуцированная диссоциация: уникальный инструмент для изучения энергии и кинетики газофазной фрагментации больших ионов». Европейский журнал масс-спектрометрии . 21 (3): 377–389. DOI : 10.1255 / ejms.1358 . ISSN 1469-0667 . PMID 26307719 . S2CID 19837927 .   
  50. Перейти ↑ Ong SE, Mann M (октябрь 2005 г.). «Протеомика на основе масс-спектрометрии становится количественной». Природа Химическая биология . 1 (5): 252–62. DOI : 10,1038 / nchembio736 . PMID 16408053 . 
  51. ^ Bantscheff M, Schirle M, Sweetman G, Rick J, Кюстер B (октябрь 2007). «Количественная масс-спектрометрия в протеомике: критический обзор» . Аналитическая и биоаналитическая химия . 389 (4): 1017–31. DOI : 10.1007 / s00216-007-1486-6 . PMID 17668192 . 
  52. ^ Николов М, Шмидт C, Урлауб Х (2012). «Количественная протеомика на основе масс-спектрометрии: обзор». Количественные методы в протеомике . Методы молекулярной биологии. 893 . С. 85–100. DOI : 10.1007 / 978-1-61779-885-6_7 . hdl : 11858 / 00-001M-0000-0029-1A75-8 . ISBN 978-1-61779-884-9. PMID  22665296 .
  53. ^ Махер S, Jjunju , FP, Тейлор S (2015). «100 лет масс-спектрометрии: перспективы и тенденции будущего». Ред. Мод. Phys . 87 (1): 113–135. Bibcode : 2015RvMP ... 87..113M . DOI : 10.1103 / RevModPhys.87.113 .
  54. ↑ Ross PL, Huang YN, Marchese JN, Williamson B, Parker K, Hattan S, Khainovski N, Pillai S, Dey S, Daniels S, Purkayastha S, Juhasz P, Martin S, Bartlet-Jones M, He F, Jacobson A , Паппин DJ (декабрь 2004 г.). «Мультиплексное количественное определение белка в Saccharomyces cerevisiae с использованием реагентов для изобарического мечения, реагирующих с амином» . Молекулярная и клеточная протеомика . 3 (12): 1154–69. DOI : 10.1074 / mcp.M400129-MCP200 . PMID 15385600 . 
  55. ^ Zieske LR (2006). «Перспективы использования технологии реагентов iTRAQ для исследований белковых комплексов и профилирования» . Журнал экспериментальной ботаники . 57 (7): 1501–8. DOI : 10.1093 / JXB / erj168 . PMID 16574745 . 
  56. ^ Gafken PR, Лампа PD (2006). «Методики определения фосфопротеинов с помощью масс-спектрометрии» . Связь и адгезия клеток . 13 (5–6): 249–62. DOI : 10.1080 / 15419060601077917 . PMC 2185548 . PMID 17162667 .  
  57. ^ Томпсон А., Шефер Дж, Кун К., Кинле С., Шварц Дж., Шмидт Г., Нойман Т., Джонстон Р., Мохаммед А. К., Хамон С. (апрель 2003 г.). «Тандемные массовые метки: новая стратегия количественной оценки для сравнительного анализа сложных белковых смесей методом МС / МС». Аналитическая химия . 75 (8): 1895–904. DOI : 10.1021 / ac0262560 . PMID 12713048 . 
  58. ^ Angel TE, Aryal Великобритания, Hengel SM, Baker ES, Келли RT, Робинсон EW, Smith RD (май 2012). «Протеомика на основе масс-спектрометрии: существующие возможности и будущие направления» . Обзоры химического общества . 41 (10): 3912–28. DOI : 10.1039 / c2cs15331a . PMC 3375054 . PMID 22498958 .  
  59. ^ Ардуэн J (2007). «Информация о последовательности белков с помощью матричной лазерной десорбции / ионизации в масс-спектрометрии распада в источнике». Обзоры масс-спектрометрии . 26 (5): 672–82. Bibcode : 2007MSRv ... 26..672H . DOI : 10.1002 / mas.20142 . PMID 17492750 . 
  60. ^ Shadforth I, Кроутэр D, Bessant C (ноябрь 2005). «Алгоритмы идентификации белков и пептидов с использованием МС для использования в высокопроизводительных автоматизированных конвейерах». Протеомика . 5 (16): 4082–95. DOI : 10.1002 / pmic.200402091 . PMID 16196103 . 
  61. ^ Mørtz E, O'Connor PB, Roepstorff P, Келлер NL, Вуд TD, McLafferty FW, Mann M (август 1996). «Идентификация тегов последовательности интактных белков путем сопоставления тандентных масс-спектральных данных с базами данных последовательностей» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 93 (16): 8264–7. Bibcode : 1996PNAS ... 93.8264M . DOI : 10.1073 / pnas.93.16.8264 . PMC 38658 . PMID 8710858 .  
  62. ^ Roepstorff Р, Fohlman J (ноябрь 1984). «Предложение по общей номенклатуре последовательностей ионов в масс-спектрах пептидов». Биомедицинская масс-спектрометрия . 11 (11): 601. DOI : 10.1002 / bms.1200111109 . PMID 6525415 . 
  63. ^ Джонсон RS, Мартин С.А., Клаус Биманн (декабрь 1988 г.). «Индуцированная столкновением фрагментация (M + H) + ионов пептидов. Ионы специфической последовательности боковой цепи». Международный журнал масс-спектрометрии и ионных процессов . 86 : 137–154. Bibcode : 1988IJMSI..86..137J . DOI : 10.1016 / 0168-1176 (88) 80060-0 .
  64. ^ Falick AM, Hines WM, Medzihradszky KF, Baldwin MA, Gibson BW (ноябрь 1993). «Ионы с малой массой, полученные из пептидов путем диссоциации, вызванной столкновением высоких энергий, в тандемной масс-спектрометрии» . Журнал Американского общества масс-спектрометрии . 4 (11): 882–93. DOI : 10.1016 / 1044-0305 (93) 87006-X . PMID 24227532 . 
  65. ^ Downard К.М., Риман K (январь 1995). «Метионин-специфическая последовательность ионов, образованная диссоциацией протонированных пептидов при высоких энергиях столкновения». Журнал масс-спектрометрии . 30 (1): 25–32. Bibcode : 1995JMSp ... 30 ... 25D . DOI : 10.1002 / jms.1190300106 . CS1 maint: discouraged parameter (link)
  66. ^ Зайа J (2004). «Масс-спектрометрия олигосахаридов». Обзоры масс-спектрометрии . 23 (3): 161–227. Bibcode : 2004MSRv ... 23..161Z . DOI : 10.1002 / mas.10073 . PMID 14966796 . 
  67. ^ Бруно Домон; Екатерина Э Костелло (1988). «Систематическая номенклатура углеводных фрагментов в спектрах FAB-MS / MS гликоконъюгатов». Glycoconj. Дж . 5 (4): 397–409. DOI : 10.1007 / BF01049915 .
  68. ^ Спина E, Cozzolino R, Ryan E, Garozzo D (август 2000). «Секвенирование олигосахаридов с помощью индуцированной столкновением диссоциации матричной масс-спектрометрии с лазерной десорбцией / ионизацией». Журнал масс-спектрометрии . 35 (8): 1042–8. Bibcode : 2000JMSp ... 35.1042S . DOI : 10.1002 / 1096-9888 (200008) 35: 8 <+1042 :: АИД-JMS33> 3.0.CO; 2-Y . PMID 10973004 . 
  69. ^ Banoub JH, Ньютон Р.П., Esmans E, Юинг DF, Mackenzie G (май 2005). «Последние разработки в масс-спектрометрии для характеристики нуклеозидов, нуклеотидов, олигонуклеотидов и нуклеиновых кислот». Химические обзоры . 105 (5): 1869–915. DOI : 10.1021 / cr030040w . PMID 15884792 . 
  70. ^ Thomas B, Akoulitchev AV (март 2006). «Масс-спектрометрия РНК». Направления биохимических наук . 31 (3): 173–81. DOI : 10.1016 / j.tibs.2006.01.004 . PMID 16483781 . 
  71. ^ У J, McLuckey SA (2004). «Газофазная фрагментация олигонуклеотидных ионов». Международный журнал масс-спектрометрии . 237 (2–3): 197–241. Bibcode : 2004IJMSp.237..197W . DOI : 10.1016 / j.ijms.2004.06.014 .
  72. ^ Тарини BA (август 2007). «Текущая революция в скрининге новорожденных: новые технологии, старые споры» . Архивы педиатрии и подростковой медицины . 161 (8): 767–72. DOI : 10,1001 / archpedi.161.8.767 . PMID 17679658 . 
  73. ^ Kayton A (2007). «Скрининг новорожденных: обзор литературы». Неонатальная сеть . 26 (2): 85–95. DOI : 10.1891 / 0730-0832.26.2.85 . PMID 17402600 . 
  74. ^ Чейс DH, Kalas TA, Нейлор EW (ноябрь 2003). «Использование тандемной масс-спектрометрии для мультианалитического скрининга сухих образцов крови новорожденных» . Клиническая химия . 49 (11): 1797–817. DOI : 10,1373 / clinchem.2003.022178 . PMID 14578311 . 
  75. ^ Ангел, Томас Э .; Aryal, Uma K .; Hengel, Shawna M .; Бейкер, Эрин С .; Келли, Райан Т .; Робинсон, Эррол В .; Смит, Ричард Д. (21 мая 2012 г.). «Протеомика на основе масс-спектрометрии: существующие возможности и будущие направления» . Обзоры химического общества . 41 (10): 3912–3928. DOI : 10.1039 / c2cs15331a . ISSN 0306-0012 . PMC 3375054 . PMID 22498958 .   
  76. ^ Хан, Сюэмэй; Асланян, Аарон; Йейтс, Джон Р. (октябрь 2008 г.). «Масс-спектрометрия для протеомики» . Текущее мнение в химической биологии . 12 (5): 483–490. DOI : 10.1016 / j.cbpa.2008.07.024 . ISSN 1367-5931 . PMC 2642903 . PMID 18718552 .   

Библиография [ править ]

  • Маклакки С.А. , Буш К.Л., Глиш Г.Л. (1988). Масс-спектрометрия / масс-спектрометрия: методы и применения тандемной масс-спектрометрии . Нью-Йорк, Нью-Йорк: Издательство VCH. ISBN 978-0-89573-275-0.
  • Маклакки С.А. , Глиш Г.Л. Масс-спектрометрия / масс-спектрометрия: методы и применение тандема . Чичестер: Джон Уайли и сыновья. ISBN 978-0-471-18699-1.
  • Маклафферти FW (1983). Тандемная масс-спектрометрия . Нью-Йорк: Вили. ISBN 978-0-471-86597-1.
  • Шерман Н.Е., Кинтер М (2000). Секвенирование и идентификация белков с использованием тандемной масс-спектрометрии . Нью-Йорк: Джон Вили. ISBN 978-0-471-32249-8.

Внешние ссылки [ править ]

  • Введение в масс-спектрометрию доктора Элисон Эшкрофт