Катаболитный контрольный белок А
Катаболитный контрольный белок А ( CcpA ) является основным регулятором углеродного обмена у грамположительных бактерий . [2] Он является членом семейства регуляторов транскрипции LacI / GalR . [2] В отличие от большинства белков LacI/GalR, CcpA аллостерически регулируется главным образом взаимодействием белок-белок, а не взаимодействием белок-малая молекула. [2] CcpA взаимодействует с фосфорилированной формой Hpr [1] и Crh, [3] образующейся при высоких концентрациях глюкозы или фруктозо-1,6-дифосфата [3]присутствуют в клетке. Взаимодействие Hpr или Crh модулирует специфичность последовательности ДНК CcpA, позволяя ему связываться с ДНК-оператором для модуляции транскрипции. [2] Небольшие молекулы глюкозо-6-фосфата и фруктозо-1,6-бисфосфата также являются известными аллостерическими эффекторами, точно настраивающими функцию CcpA. [4]
ДНК-связывающая функциональная единица CcpA состоит из гомодимера. [2] N-концевая часть каждого мономера образует сайт связывания ДНК, а C-концевая часть образует «регуляторный» домен. Короткий линкер соединяет N-концевой ДНК-связывающий домен и С-концевой регуляторный домен, который при связывании частично контактирует с ДНК. [2] Подсемейство LacI/GalR может быть функционально подразделено на основании наличия или отсутствия мотива «YxxPxxxAxxL» в аналогичной последовательности; CcpA принадлежит подразделению, содержащему этот мотив. [5] Регуляторный домен далее подразделяется на N-концевой и С-концевой субдомен. Эффекторное связывание малых молекул происходит в щели между этими субдоменами. [4] Связывание с фосфорилированным Hpr/Crh происходит вдоль N-субдомена регуляторного домена. [1]
