Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
FGA
Белок FGA PDB 1fza.png
Доступные конструкции
PDBОртолог поиск: PDBe RCSB
Список идентификационных кодов PDB

1BBR , 1DM4 , 1FPH , 1FZA , 1FZB , 1FZC , 1FZD , 1FZE , 1FZF , 1FZG , 1LT9 , 1LTJ , 1N86 , 1N8E , 1RE3 , 1RE4 , 1RF0 , 1RF1 , 1YCP , 2A45 , 2FFD , 2H43 , 2HLO , 2HOD , 2HPC , 2OYH , 2OYI, 2Q9I , 2XNX , 2XNY , 2Z4E , 3AT0 , 3BVH , 3E1I , 3GHG , 3H32 , 3HUS , 4F27 , 5CFA

Идентификаторы
ПсевдонимыFGA , Fib2, альфа-цепь фибриногена
Внешние идентификаторыOMIM : 134820 MGI : 1316726 HomoloGene : 428 GeneCard : FGA
Расположение гена ( человек )
Chr.Хромосома 4 (человек) [1]
Группа4q31.3Начинать154 583 128 п.н. [1]
Конец154 590 745 п.н. [1]
Расположение гена ( Мышь )
Chr.Хромосома 3 (мышь) [2]
Группа3 E3 | 3 36,96 смНачинать83 026 076 п.н. [2]
Конец83 033 627 п.н. [2]
Паттерн экспрессии РНК


Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология
Молекулярная функция• связывающий белок, преодоление
• структурной активности молекулы
• ион металла связывания
• ГО: связывание белка 0001948
• рецептор связывания
• связывающая молекула клеточной адгезии
Сотовый компонент• альфа-гранула тромбоцитов
• внеклеточная везикула
• клеточная мембрана
• фибриноген
• внеклеточная область
• поверхность клетки
• кора клетки
• внеклеточная экзосома
• просвет альфа-гранулы тромбоцитов
• внешняя сторона плазматической мембраны
• микрочастица крови
• внеклеточный
• просвет эндоплазматической сети
Биологический процесс• гемостаз
• процесс клеточного метаболизма белков
• негативная регуляция процесса апоптоза эндотелиальных клеток
• позитивная регуляция секреции пептидных гормонов
• полимеризация белков
• позитивная регуляция гетеротипической межклеточной адгезии
• адаптивный иммунный ответ
• фибринолиз
• процесс иммунной системы
• дегрануляция тромбоцитов
• свертывание крови
• организация внеклеточного матрикса
• ответ на ион кальция
• положительная регуляция распространения клеток, зависящего от адгезии субстрата
• свертывание крови, общий путь
• негативная регуляция внешнего апоптотического сигнального пути через рецепторы домена смерти
• позитивная регуляция вазоконстрикции
• позитивная регуляция секреции белка
• позитивная регуляция каскада ERK1 и ERK2
• негативная регуляция свертывания крови, общий путь
• позитивная регуляция экзоцитоза
• свертывание крови, образование фибринового сгустка
• активация плазминогена
• адгезия клеточного матрикса
• врожденная иммунная система
• агрегация тромбоцитов
• передача сигнала
• индукция бактериальной агглютинации
• активация тромбоцитов
• сигнальный путь толл-подобных рецепторов
• посттрансляционная модификация
Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

2243

14161

Ансамбль

ENSG00000171560

ENSMUSG00000028001

UniProt

P02671

E9PV24

RefSeq (мРНК)

NM_000508
NM_021871

NM_001111048
NM_010196

RefSeq (белок)

NP_000499
NP_068657

NP_001104518
NP_034326

Расположение (UCSC)Chr 4: 154,58 - 154,59 МбChr 3: 83.03 - 83.03 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Фибриноген альфа - цепь представляет собой белка , который у человека кодируется ФГ ген .

Функция [ править ]

Белок, кодируемый этим геном, является альфа-компонентом фибриногена , гликопротеина, передаваемого через кровь, состоящего из трех пар неидентичных полипептидных цепей. После повреждения сосудов фибриноген расщепляется тромбином с образованием фибрина, который является наиболее распространенным компонентом сгустков крови. Кроме того, различные продукты расщепления фибриногена и фибрина регулируют адгезию и распространение клеток, проявляют сосудосуживающую и хемотаксическую активность и являются митогенами для нескольких типов клеток. Мутации в этом гене приводят к нескольким нарушениям, включая дисфибриногенемию, гипофибриногенемию, афибриногенемию и амилоидоз почек. Альтернативный сплайсинг приводит к двум изоформам, которые различаются по карбоксиконцу. [5]

Взаимодействия [ править ]

Было показано, что альфа-цепь фибриногена взаимодействует с тканевым активатором плазминогена . [6] [7]

См. Также [ править ]

  • Гамма-цепь фибриногена

Ссылки [ править ]

  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000171560 - Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ a b c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000028001 - Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:" . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ «Энтрез Ген: альфа-цепь фибриногена FGA» .
  6. ^ Цюрупы G, L Medved (январь 2001). «Идентификация и характеристика новых сайтов связывания tPA и плазминогена в пределах альфа C-доменов фибрина (оген)». Биохимия . 40 (3): 801–808. DOI : 10.1021 / bi001789t . PMID 11170397 . 
  7. ^ Ichinose A, Takio K, Фуджикава K (июль 1986). «Локализация сайта связывания активатора плазминогена тканевого типа с фибрином» . Журнал клинических исследований . 78 (1): 163–169. DOI : 10.1172 / JCI112546 . PMC 329545 . PMID 3088041 .  

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Дулиттл РФ (1984). «Фибриноген и фибрин». Ежегодный обзор биохимии . 53 : 195–229. DOI : 10.1146 / annurev.bi.53.070184.001211 . PMID  6383194 .
  • Галанакис Д.К. (1994). «Унаследованная дисфибриногенемия: возникающие ассоциации аномальной структуры с патологическими и непатологическими дисфункциями». Семинары по тромбозу и гемостазу . 19 (4): 386–395. DOI : 10,1055 / с-2007-993290 . PMID  8140431 .
  • Herrick S, Blanc-Brude O, Gray A, Laurent G (июль 1999 г.). «Фибриноген». Международный журнал биохимии и клеточной биологии . 31 (7): 741–746. DOI : 10.1016 / S1357-2725 (99) 00032-1 . PMID  10467729 .
  • Беннетт Дж. С. (2001). «Взаимодействие тромбоцитов и фибриногена». Летопись Нью-Йоркской академии наук . 936 : 340–354. DOI : 10.1111 / j.1749-6632.2001.tb03521.x . PMID  11460491 . S2CID  25431334 .
  • Редман CM, Ся Х (2001). «Биосинтез фибриногена. Сборка, внутриклеточная деградация и связь с синтезом и секрецией липидов». Летопись Нью-Йоркской академии наук . 936 : 480–495. DOI : 10.1111 / j.1749-6632.2001.tb03535.x . PMID  11460506 . S2CID  31741202 .
  • Мацуда М., Суго Т. (август 2002 г.). «Структура и функция человеческого фибриногена на основе дисфибриногенов». Международный журнал гематологии . 76 Дополнение 1: 352–60. DOI : 10.1007 / bf03165284 . PMID  12430881 . S2CID  11165476 . Проверьте значения даты в: |year=/ |date=mismatch ( справка )
  • Everse SJ (август 2002 г.). «Новое понимание структуры и функции фибрина (огена)». Vox Sanguinis . 83 Дополнение 1: 375–82. DOI : 10.1111 / j.1423-0410.2002.tb05338.x . PMID  12617173 . S2CID  21813767 . Проверьте значения даты в: |year=/ |date=mismatch ( справка )
  • Скотт Э.М., Ариенс Р.А., Грант П.Дж. (сентябрь 2004 г.). «Генетические и экологические детерминанты структуры и функции фибрина: актуальность для клинического заболевания» . Артериосклероз, тромбоз и биология сосудов . 24 (9): 1558–1566. DOI : 10.1161 / 01.ATV.0000136649.83297.bf . PMID  15217804 . Проверьте значения даты в: |year=/ |date=mismatch ( справка )
  • Лорд СТ (май 2007 г.). «Фибриноген и фибрин: каркасные белки в гемостазе». Текущее мнение в гематологии . 14 (3): 236–241. DOI : 10.1097 / MOH.0b013e3280dce58c . PMID  17414213 . S2CID  31315177 .
  • Коттрелл Б.А., Стронг Д.Д., Ватт К.В., Дулиттл Р.Ф. (ноябрь 1979 г.). «Изучение аминокислотной последовательности альфа-цепи фибриногена человека. Точное расположение акцепторных сайтов сшивания». Биохимия . 18 (24): 5405–5410. DOI : 10.1021 / bi00591a023 . PMID  518845 . Проверьте значения даты в: |year=/ |date=mismatch ( справка )
  • Ватт К.В., Коттрелл Б.А., Стронг Д.Д., Дулиттл РФ (ноябрь 1979 г.). «Исследования аминокислотной последовательности альфа-цепи фибриногена человека. Перекрывающиеся последовательности, обеспечивающие полную последовательность». Биохимия . 18 (24): 5410–5416. DOI : 10.1021 / bi00591a024 . PMID  518846 . Проверьте значения даты в: |year=/ |date=mismatch ( справка )
  • Fretto LJ, Ferguson EW, Steinman HM, McKee PA (апрель 1978 г.). «Локализация акцепторных сайтов сшивки альфа-цепи фибрина человека». Журнал биологической химии . 253 (7): 2184–95. PMID  632262 .
  • Бломбек Б., Хессель Б., Хогг Д. (май 1976 г.). «Дисульфидные мостики в nh2 -концевой части фибриногена человека». Исследование тромбоза . 8 (5): 639–658. DOI : 10.1016 / 0049-3848 (76) 90245-0 . PMID  936108 .
  • Купман Дж., Хаверкейт Ф., Гримберген Дж., Эгбринг Р., Лорд С. Т. (октябрь 1992 г.). «Фибриноген Марбург: гомозиготный случай дисфибриногенемии, недостаток аминокислот A альфа 461-610 (Lys 461 AAA -> stop TAA)» . Кровь . 80 (8): 1972–9. DOI : 10.1182 / blood.V80.8.1972.1972 . PMID  1391954 .
  • Fu Y, Weissbach L, Plant PW, Oddoux C, Cao Y, Liang TJ, Roy SN, Redman CM, Grieninger G (декабрь 1992 г.). «Карбоксиконцевой удлиненный вариант альфа-субъединицы фибриногена человека: новый экзон, придающий выраженную гомологию бета- и гамма-субъединицам». Биохимия . 31 (48): 11968–11972. DOI : 10.1021 / bi00163a002 . PMID  1457396 . Проверьте значения даты в: |year=/ |date=mismatch ( справка )
  • Мартин П.Д., Робертсон В., Терк Д., Хубер Р., Бод В., Эдвардс Б.Ф. (апрель 1992 г.). «Структура остатков 7-16 альфа-цепи А человеческого фибриногена, связанного с бычьим тромбином при разрешении 2,3-А». Журнал биологической химии . 267 (11): 7911–20. PMID  1560020 .
  • Стаббс М.Т., Ошкинат Х., Майр И., Хубер Р., Англикер Х., Стоун С.Р., Боде В. (май 1992 г.). «Взаимодействие тромбина с фибриногеном. Структурная основа его специфичности». Европейский журнал биохимии / FEBS . 206 (1): 187–195. DOI : 10.1111 / j.1432-1033.1992.tb16916.x . PMID  1587268 .
  • Маэкава Х., Ямадзуми К., Мурамацу С., Канеко М., Хирата Х., Такахаши Н., Ароча-Пиньянго С.Л., Родригес С., Надь Х., Перес-Рекехо Д.Л. (июль 1992 г.). «Фибриноген Лима: гомозиготный дисфибриноген с заменой A альфа-аргинин-141 на серин, связанной с дополнительным N-гликозилированием в альфа-аспарагине-139 A. Нарушение образования геля фибрина, но нормальная активация плазминогена, обусловленная фибрином, катализируемая тканевым активатором плазминогена " . Журнал клинических исследований . 90 (1): 67–76. DOI : 10.1172 / JCI115857 . PMC  443064 . PMID  1634621 .
  • Маекава Х., Ямадзуми К., Мурамацу С., Канеко М., Хирата Х., Такахаши Н., де Бош Н. Б., Карвахал З., Охеда А., Ароча-Пиньянго С. Л. (июнь 1991 г.). «Замена A альфа Ser-434 на N-гликозилированный Asn в дисфибриногене, фибриногене Каракас II, характеризующемся нарушением образования геля фибрина». Журнал биологической химии . 266 (18): 11575–81. PMID  1675636 .
  • Ву К., Чанг А.Е. (октябрь 1991 г.). «Возможная роль энтактина в гемостазе. Специфическое взаимодействие энтактина с фибриногеном A альфа и B бета цепями». Журнал биологической химии . 266 (28): 18802–7. PMID  1680863 .