Из Википедии, бесплатной энциклопедии
  (Перенаправлено с нитчатого бактериофага fd )
Перейти к навигации Перейти к поиску
Затененный электронный микрофотография невыровненного фага

Ff фаги (для F специфических ф ilamentous фагов) представляет собой группу нитевидного фага (род Inovirus) , включая f1 , Fd, М13 и ZJ / 2, инфицируют бактерии , несущие коэффициент рождаемости F . [1] [2] [3] [4] [5] [6] [7] вириона(вирусная частица) представляет собой гибкую нить размером примерно 6 на 900 нм, содержащую цилиндрическую белковую трубку, защищающую одноцепочечную кольцевую молекулу ДНК в ее ядре. Фаг кодирует только 11 генных продуктов и является одним из простейших известных организмов. Он широко используется для изучения фундаментальных аспектов молекулярной биологии. Джордж Смит и Грег Винтер использовали f1 и fd в своей работе над фаговым дисплеем, за что они были удостоены доли Нобелевской премии по химии 2018 года . [8]

Структура [ править ]

Собранный основной белок оболочки, в разобранном виде

Вирион представляет собой гибкую нить ( червеобразную цепочку) диаметром около 6 нм и длиной 900 нм. Несколько тысяч копий небольшой (50 аминокислотных остатков) удлиненной альфа-спиральной субъединицы главного белка оболочки (продукт гена 8 или p8) в перекрывающемся гальке-подобном массиве образуют полый цилиндр, охватывающий кольцевой геном однонитевой ДНК. . Каждая субъединица p8 имеет набор основных остатков около С-конца удлиненного белка и кислотных остатков около N-конца; эти две области разделены примерно 20 гидрофобными (неполярными) остатками. Расположение, напоминающее черепицу, размещает кислотные остатки p8 вблизи внешней поверхности цилиндра, где они вызывают отрицательный заряд вирусной частицы; неполярные области около неполярных областей соседних субъединиц p8, где неполярные взаимодействия вносят вклад в заметную физическую стабильность вирусной частицы;и основные остатки около центра цилиндра, где они взаимодействуют с отрицательно заряженными фосфатами ДНК в ядре вириона. Дольше[9] (или короче [10] ) молекулы ДНК могут быть упакованы, поскольку во время сборки может быть добавлено больше (или меньше) субъединиц p8, что необходимо для защиты ДНК, что делает фаг пригодным для генетических исследований. (Этот эффект не следует путать с полифагом , который может упаковывать несколько отдельных и разных молекул ДНК). Около 5 копий каждого из четырех второстепенных белков покрывают два конца вириона. [11]

Молекулярная структура капсида вириона (сборка белков субъединицы p8) была определена с помощью дифракции рентгеновских лучей , а структурные модели были депонированы в банке данных по белкам . В частности, ряд моделей PDB, депонированных за десятилетия [12] для CAPSD_BPFD и CAPSD_BPPF1, иллюстрируют усовершенствования методов сбора данных дифракции волокна и вычислительного анализа. Структуры капсидного белка p3 и белка репликации / сборки p5 также были определены с помощью рентгеновской кристаллографии и депонированы в PDB.

Схематические изображения, показывающие второстепенные белки на двух концах

Генетика [ править ]

Последовательность ДНК генома fd содержит 6408 нуклеотидов, состоящих из 9 генов, но геном имеет 11 открытых рамок считывания, продуцирующих 11 белков, поскольку два гена, ген 2 и ген 1, имеют внутренние начала трансляции в рамке считывания, генерируя два дополнительных белка, p10 и p11. Геном также содержит короткую некодирующую межгенную последовательность. [13] Последовательности M13 и f1 немного отличаются от fd. У них обоих всего 6407 нуклеотидов; f1 отличается от fd в 180 положениях (только 10 из этих изменений отражаются в аминокислотных изменениях в продуктах генов) [14], а M13 имеет только 59 нуклеотидных отличий от f1. M13 использовался в ранних экспериментах с фагами Ff для определения функций генов [15] [16], а M13 также был разработан в качестве носителя для клонирования,[17] поэтому название «фаг M13» часто неофициально используется как сокращение от «фага Ff». Для многих целей фаги в группе Ff можно рассматривать как взаимозаменяемые.

В состав вириона входят пять генных продуктов: основной белок оболочки (p8) и второстепенные белки, закрывающие два конца, p3 и p6 на одном конце и p7 и p9 на другом конце. Три генных продукта (p2, p5 и p10) представляют собой цитоплазматические белки, необходимые для синтеза ДНК, а остальные - мембранные белки, участвующие в сборке вириона. [18]

Иновирус
Классификация вирусов
(без рейтинга):Вирус
Царство :Моноднавирия
Королевство:Loebvirae
Тип:Hofneiviricota
Класс:Faserviricetes
Заказ:Tubulavirales
Семья:Inoviridae
Род:Иновирус

Ген, кодирующий p1, был использован в качестве консервативного маркерного гена, наряду с тремя другими особенностями, специфичными для геномов иновирусов, в подходе автоматического машинного обучения для идентификации более 10000 иновирусоподобных последовательностей из микробных геномов. [19]

Жизненный цикл [ править ]

Инфекция [ править ]

Белок p3 прикреплен к одному концу вириона с помощью C-концевого домена p3. Инфекция бактерий-хозяев включает взаимодействие двух разных N-концевых областей p3 с двумя разными участками бактерий-хозяев. Во-первых, домен N2 p3 прикрепляется к внешнему кончику F- пилуса , и он втягивается в клетку. Эта ретракция может включать деполимеризацию сборки субъединиц пилуса в клеточную мембрану у основания пилуса путем обращения вспять процесса роста и полимеризации пилуса. [1] [20] [21] Когда кончик пилуса, несущего p3, приближается к клеточной стенке, домен N1 p3 взаимодействует с бактериальным белком TolQRA, чтобы завершить инфекцию и высвободить геном в цитоплазму хозяина. [22] [23]

Репликация [ править ]

После того, как одноцепочечная вирусная ДНК попадает в цитоплазму, она служит матрицей для синтеза комплементарной цепи ДНК. Этот синтез инициируется в межгенной области последовательности ДНК с помощью РНК-полимеразы хозяина, которая синтезирует короткий праймер РНК на заражающей ДНК в качестве матрицы. Затем ДНК-полимераза III хозяина использует этот праймер для синтеза полной комплементарной цепи ДНК, в результате чего получается двухцепочечный круг, который иногда называют репликативной формой (RF) ДНК. Комплементарная цепь RF представляет собой матрицу транскрипции для кодируемых фагом белков, особенно p2 и p10, которые необходимы для дальнейшей репликации ДНК.

Белок p2 расщепляет вирусную цепь RF ДНК, а ДНК-полимераза III хозяина синтезирует новую вирусную цепь. Старая вирусная цепь вытесняется по мере синтеза новой. Когда круг замыкается, ковалентно связанный p2 разрезает смещенную вирусную цепь на стыке между старой и вновь синтезированной ДНК и повторно лигирует два конца и высвобождает p2. RF воспроизводится с помощью этого механизма катящегося круга для создания десятков копий RF.

Когда концентрация фаговых белков увеличивается, новые вирусные цепи покрываются белком репликации / сборки p5, а не комплементарными цепями ДНК. Р5 также ингибирует трансляцию р2, так что производство и упаковка дочерней вирусной оцДНК происходят синхронно. [6]

Сборка и экструзия [ править ]

Инфекция не убивает бактерии-хозяева [24], в отличие от большинства других семейств фагов. Потомки фагов собираются, когда они проталкиваются через мембрану растущих бактерий, вероятно, в местах адгезии, соединяющих внутреннюю и внешнюю мембраны. Пять фаговых белков, которые образуют оболочку завершенного фага, проникают во внутреннюю мембрану; для p8 и p3 N-концевые лидерные последовательности (позже удаленные) помогают белкам проникать через бактериальную мембрану, причем их N-концы направлены от цитоплазмы к периплазме. Три других белка фаговой мембраныкоторые не присутствуют в фаге, p1, p11 и p4 также участвуют в сборке. Репликация RF ДНК преобразуется в продукцию оцДНК фага путем покрытия ДНК p5 с образованием удлиненного комплекса репликации / сборки p5 / ДНК, который затем взаимодействует с мембраносвязанными фаговыми белками. В процессе экструзии улавливаются белки p7 и p9, которые образуют внешний кончик фага-потомка. Когда р5 отделяется от ДНК, дочерняя ДНК экструдируется через мембрану и оборачивается спиральной оболочкой из р8, к которой р3 и р6 добавляются в конце сборки. Белок p4 может образовывать экструзионную пору во внешней мембране. [11]

Взаимодействие сигнала двухцепочечной упаковывающей ДНК с комплексом p1-тиоредоксин на внутренней мембране хозяина запускает образование поры. Белок p1 содержит мотивы Walker, которые необходимы для сборки фага [25], предполагая, что p1 является молекулярным мотором, участвующим в сборке фага. Белок p1 имеет гидрофобный домен, охватывающий мембрану, с N-концевой частью в цитоплазме и C-концевой частью в периплазме (обратная ориентации p8). К цитоплазматической стороне трансмембранного домена примыкает последовательность из 13 остатков p1, имеющая набор основных остатков, близко соответствующий образцу основных остатков около C-конца p8, но инвертированный по отношению к этой последовательности. [26]

Промежуточные сборки p8 могут быть получены обработкой фага хлороформом. [27] [28] [29] Спиральное содержание p8 в этих промежуточных формах аналогично содержанию в фаге, предполагая, что структурные изменения сборки могут включать просто скольжение субъединиц p8, покрытых черепицей, относительно их соседей в Ассамблея. [30]

Приложения [ править ]

Науки о жизни и медицина [ править ]

Фаги Ff были разработаны для применения в биологических и медицинских науках. Многие приложения основаны на экспериментах [9]показывающий, что последовательность ДНК, определяющая устойчивость к антибиотику канамицину, может быть вставлена ​​в функциональной форме в некодирующую межгенную последовательность ДНК фага fd. Такие модифицированные фаги, соответственно, длиннее, чем нитевидные fd дикого типа, потому что более длинная ДНК покрыта, соответственно, большим количеством белков оболочки гена 8, но в противном случае жизненный цикл фага не нарушается. С другой стороны, традиционный «головастик» или фаг изометрической формы, который имеет капсид ограниченного размера, не может быть так легко использован для инкапсидации более крупной молекулы ДНК. Модифицированный фаг может быть выбран путем инфицирования канамицин-чувствительных бактерий модифицированным фагом для придания устойчивости к канамицину и выращивания инфицированных бактерий в среде, содержащей канамицин со смертельной концентрацией в противном случае.

Этот результат был расширен за счет вставки чужеродной ДНК, экспрессирующей чужеродный пептид, в ген 3 фага fd, а не в межгенную последовательность, так что чужеродный пептид появляется на поверхности фага как часть адсорбционного белка гена 3. [31] [32] Фаг, несущий чужеродный пептид, затем может быть обнаружен с помощью соответствующих антител. Обратной стороной этого подхода является вставка ДНК, кодирующая антитела, в ген 3 и обнаружение их присутствия с помощью соответствующих антигенов. [33]

Эти методы были расширены с годами многими способами, например, путем вставки чужеродной ДНК в гены, кодирующие белки оболочки фага, отличные от гена 3, и / или дублирования интересующего гена для модификации только некоторых из соответствующих генных продуктов. Технология фагового дисплея широко используется для многих целей. [34] [35] [36]

Материаловедение и нанотехнологии [ править ]

Фаги Ff были разработаны для таких приложений, как восстановительные, электрохимические, фотоэлектрические, каталитические, сенсорные устройства и устройства цифровой памяти, особенно Анджела Белчер и ее коллеги. [6] [37] [38] [39] [40] [41] [42] [43] [44]

См. Также [ править ]

Нитчатый бактериофаг

Ссылки [ править ]

  1. ^ a b Рашед I, Оберер Э (декабрь 1986 г.). «Колифаги Ff: структурные и функциональные взаимосвязи» . Микробиологические обзоры . 50 (4): 401–27. DOI : 10.1128 / MR.50.4.401-427.1986 . PMC  373080 . PMID  3540571 .
  2. ^ Май-Prochnow А, Хи Ю.Г., Kjelleberg S, Rakonjac J, D McDougald, Райс С.А. (июль 2015). « « Большие вещи в маленьких упаковках: генетика нитчатых фагов и влияние на приспособленность их хозяина » » . FEMS Microbiology Reviews . 39 (4): 465–87. DOI : 10.1093 / femsre / fuu007 . PMID 25670735 . 
  3. ^ Rakonjac J, Bas B, Derda R, ред. (2017). Нитчатый бактериофаг в био / нано / технологии, бактериальном патогенезе и экологии . Темы исследований Frontiers. Frontiers Media SA. DOI : 10.3389 / 978-2-88945-095-4 . ISBN 978-2-88945-095-4.
  4. ^ Мораг O, G Абрамов, Goldbourt A (декабрь 2011). «Сходства и различия внутри членов семейства Ff вирусов нитчатых бактериофагов» . Журнал физической химии B . 115 (51): 15370–9. DOI : 10.1021 / jp2079742 . PMID 22085310 . 
  5. ^ Hay ID, Литгоу Т. (июнь 2019). «Нитчатые фаги: мастера экономики совместного использования микробов» . EMBO Reports . 20 (6). DOI : 10.15252 / embr.201847427 . PMC 6549030 . PMID 30952693 .  
  6. ^ a b c Раконжак Дж., Беннетт Нью-Джерси, Спаньоло Дж., Гагич Д., Рассел М. (2011). «Нитчатый бактериофаг: биология, фаговый дисплей и нанотехнологии». Актуальные проблемы молекулярной биологии . 13 (2): 51–76. PMID 21502666 . 
  7. ^ Rakonjac Дж, Рассел М, Ханум S, SJ Брук, Раича М (2017). Лим Т.С. (ред.). «Нитчатый фаг: структура и биология». Успехи экспериментальной медицины и биологии . Чам: Издательство Springer International. 1053 : 1–20. DOI : 10.1007 / 978-3-319-72077-7_1 . ISBN 978-3-319-72076-0. PMID  29549632 .
  8. ^ «Нобелевская премия по химии 2018» . NobelPrize.org . Проверено 10 апреля 2021 .
  9. ^ a b Herrmann R, Neugebauer K, Zentgraf H, Schaller H (февраль 1978 г.). «Транспозиция последовательности ДНК, определяющей устойчивость к канамицину, в одноцепочечный геном бактериофага fd». Молекулярная и общая генетика . 159 (2): 171–8. DOI : 10.1007 / BF00270890 . PMID 345091 . S2CID 22923713 .  
  10. ^ Саттар S, Беннетт Нью-Джерси, Вен WX, Гатри Дж. М., Блэквелл Л. Ф., Конвей Дж. Ф., Раконжак Дж. (2015). «Ff-nano, короткие функционализированные наностержни, полученные из нитчатого бактериофага Ff (f1, fd или M13)» . Границы микробиологии . 6 : 316. DOI : 10,3389 / fmicb.2015.00316 . PMC 4403547 . PMID 25941520 .  
  11. ^ а б Straus SK, Bo HE (2018). "Белки и сборка нитчатых бактериофагов". Субклеточная биохимия . 88 : 261–279. DOI : 10.1007 / 978-981-10-8456-0_12 . ISBN 978-981-10-8455-3. PMID  29900501 .
  12. ^ "Inoviridae ~ ViralZone" . viralzone.expasy.org . Проверено 31 марта 2021 .
  13. ^ Beck E, Sommer R, Auerswald EA, Kurz C, Zink B, Osterburg G и др. (Декабрь 1978 г.). «Нуклеотидная последовательность ДНК бактериофага fd» . Исследования нуклеиновых кислот . 5 (12): 4495–503. DOI : 10.1093 / NAR / 5.12.4495 . PMC 342768 . PMID 745987 .  
  14. Перейти ↑ Beck E, Zink B (декабрь 1981). «Нуклеотидная последовательность и организация генома нитчатых бактериофагов fl и fd». Джин . 16 (1–3): 35–58. DOI : 10.1016 / 0378-1119 (81) 90059-7 . PMID 6282703 . 
  15. ^ Пратт Д, Tzagoloff Н, Эрдал WS (ноябрь 1966). «Условные летальные мутанты малого нитчатого колифага M13. I. Изоляция, комплементация, уничтожение клеток, время действия цистрона». Вирусология . 30 (3): 397–410. DOI : 10.1016 / 0042-6822 (66) 90118-8 . PMID 5921643 . 
  16. ^ Пратт Д, Tzagoloff Н, Бодойн J (сентябрь 1969). «Условно летальные мутанты небольшого нитчатого колифага M13. II. Два гена белков оболочки». Вирусология . 39 (1): 42–53. DOI : 10.1016 / 0042-6822 (69) 90346-8 . PMID 5807970 . 
  17. ^ Мессинг J (апрель 1991). «Клонирование в фаге M13 или как использовать биологию в лучшем виде». Джин . 100 : 3–12. DOI : 10.1016 / 0378-1119 (91) 90344-b . PMID 2055478 . 
  18. ↑ Рассел М., Линдерот Н.А., Сали А. (июнь 1997 г.). «Сборка нитчатого фага: вариация на тему экспорта белка». Джин . 192 (1): 23–32. DOI : 10.1016 / s0378-1119 (96) 00801-3 . PMID 9224870 . 
  19. ^ Roux S, Krupovic M, Daly RA, Borges AL, Nayfach S, Schulz F и др. (Ноябрь 2019 г.). «Выявлено, что скрытые иновирусы распространены среди бактерий и архей в биомах Земли» . Природная микробиология . 4 (11): 1895–1906. DOI : 10.1038 / s41564-019-0510-х . PMC 6813254 . PMID 31332386 .  
  20. ^ Лоли TD, Klimke WA, Gubbins MJ, Frost LS (июль 2003). «Конъюгация фактора F - истинная система секреции типа IV» . Письма о микробиологии FEMS . 224 (1): 1–15. DOI : 10.1016 / S0378-1097 (03) 00430-0 . PMID 12855161 . 
  21. ↑ Craig L, Forest KT, Maier B (июль 2019 г.). «Пили IV типа: динамика, биофизика и функциональные последствия». Обзоры природы. Микробиология . 17 (7): 429–440. DOI : 10.1038 / s41579-019-0195-4 . PMID 30988511 . S2CID 115153017 .  
  22. ^ Bennett NJ, Rakonjac J (февраль 2006). «Разблокирование вириона нитчатого бактериофага во время инфекции опосредуется доменом C pIII». Журнал молекулярной биологии . 356 (2): 266–73. DOI : 10.1016 / j.jmb.2005.11.069 . PMID 16373072 . 
  23. ^ Hoffmann-Томс S, Jakob RP, Schmid FX (апрель 2014). «Энергетическая связь между функциональными сайтами гена-3-белка во время заражения фагом fd». Журнал молекулярной биологии . 426 (8): 1711–22. DOI : 10.1016 / j.jmb.2014.01.002 . PMID 24440124 . 
  24. ^ Hoffmann Берлинг H, Maze R (март 1964). «Высвобождение специфических для мужчин бактериофагов из выживших бактерий-хозяев BACTERIA». Вирусология . 22 (3): 305–13. DOI : 10.1016 / 0042-6822 (64) 90021-2 . PMID 14127828 . 
  25. ^ Ли В, Хаас М, Мюллер л, Куна А, Leptihn S (апрель 2017 г.). «Трансмембранный белок морфогенеза gp1 нитчатых фагов содержит мотивы Walker A и Walker B, необходимые для сборки фага» . Вирусы . 9 (4): 73. DOI : 10,3390 / v9040073 . PMC 5408679 . PMID 28397779 .  
  26. ^ Rapoza MP, Webster RE (май 1995). «Продукты гена I и перекрывающегося в рамке считывания гена XI необходимы для сборки нитчатого фага». Журнал молекулярной биологии . 248 (3): 627–38. DOI : 10.1006 / jmbi.1995.0247 . PMID 7752229 . 
  27. Перейти ↑ Griffith J, Manning M, Dunn K (март 1981). «Нитчатые бактериофаги сжимаются в полые сферические частицы при воздействии на поверхность раздела хлороформ-вода». Cell . 23 (3): 747–53. DOI : 10.1016 / 0092-8674 (81) 90438-4 . PMID 7226228 . S2CID 46531024 .  
  28. Перейти ↑ Manning M, Griffith J (январь 1985). «Ассоциация I-форм и сфероидов M13 с липидными пузырьками». Архивы биохимии и биофизики . 236 (1): 297–303. DOI : 10.1016 / 0003-9861 (85) 90629-0 . PMID 3966795 . 
  29. ^ Stopar D, Spruijt RB, Wolfs CJ, Hemminga MA (июль 1998). «Имитация начальных взаимодействий разборки белка оболочки бактериофага M13 в модельных мембранных системах». Биохимия . 37 (28): 10181–7. DOI : 10.1021 / bi9718144 . PMID 9665724 . 
  30. Перейти ↑ Roberts LM, Dunker AK (октябрь 1993 г.). «Структурные изменения, сопровождающие сокращение нитчатого фага fd, вызванное хлороформом». Биохимия . 32 (39): 10479–88. DOI : 10.1021 / bi00090a026 . PMID 8399194 . 
  31. ^ Смит, Г. (1985). «Нитевидный слитый фаг: новые векторы экспрессии, которые отображают клонированные антигены на поверхности вириона» . Наука . 228 (4705): 1315–1317. DOI : 10.1126 / science.4001944 . ISSN 0036-8075 . 
  32. ^ Пармли, Стивен Ф .; Смит, Джордж П. (1988). «Отбираемые антителами нитчатые фаговые векторы fd: аффинная очистка целевых генов» . Джин . 73 (2): 305–318. DOI : 10.1016 / 0378-1119 (88) 90495-7 . ISSN 0378-1119 . 
  33. ^ Зима, Грег; Гриффитс, Эндрю Д .; Хокинс, Роберт Э .; Хугенбум, Хенни Р. (1994). «Создание антител с помощью технологии фагового дисплея» . Ежегодный обзор иммунологии . 12 (1): 433–455. DOI : 10.1146 / annurev.iy.12.040194.002245 . ISSN 0732-0582 . 
  34. Перейти ↑ Prisco A, De Berardinis P (2012). «Нитчатый бактериофаг fd как система доставки антигена в вакцинации» . Международный журнал молекулярных наук . 13 (4): 5179–94. DOI : 10.3390 / ijms13045179 . PMC 3344273 . PMID 22606037 .  
  35. ^ Генри KA, Арбаби-Ghahroudi M, Скотт JK (2015). «Помимо фагового дисплея: нетрадиционные применения нитчатого бактериофага в качестве носителя вакцины, терапевтического биологического средства и основы для биоконъюгации» . Границы микробиологии . 6 : 755. DOI : 10,3389 / fmicb.2015.00755 . PMC 4523942 . PMID 26300850 .  
  36. ^ Sioud M (апрель 2019). «Библиотеки фаговых дисплеев: от связующих веществ до адресной доставки лекарств и терапии для человека». Молекулярная биотехнология . 61 (4): 286–303. DOI : 10.1007 / s12033-019-00156-8 . PMID 30729435 . S2CID 73434013 .  
  37. ^ Dogic Z (2016). "Нитевидные фаги как модельная система в физике мягкого вещества" . Границы микробиологии . 7 : 1013. DOI : 10,3389 / fmicb.2016.01013 . PMC 4927585 . PMID 27446051 .  
  38. Перейти ↑ Oh D, Qi J, Lu YC, Zhang Y, Shao-Horn Y, Belcher AM (2013). «Биологически усовершенствованная конструкция катода для увеличения емкости и срока службы литий-кислородных батарей» . Nature Communications . 4 (1): 2756. Bibcode : 2013NatCo ... 4.2756O . DOI : 10.1038 / ncomms3756 . PMC 3930201 . PMID 24220635 .  
  39. ^ Dorval Courchesne NM, Klug MT, Huang KJ, Weidman MC, Cantú VJ, Chen PY и др. (2015). «Создание многофункциональных нанопористых композитов на основе вирусов для тонкопленочных солнечных элементов: вклад морфологии и оптики в генерацию фототока». Журнал физической химии C : 150610114441003. дои : 10.1021 / acs.jpcc.5b00295 . hdl : 1721,1 / 102981 . ISSN 1932-7447 . 
  40. ^ Ли SW, Белчер AM (2004). «Производство микро- и нановолокон на основе вирусов с использованием электропрядения». Нано-буквы . 4 (3): 387–390. Bibcode : 2004NanoL ... 4..387L . DOI : 10.1021 / nl034911t . ISSN 1530-6984 . 
  41. ^ Casey JP, Барберо RJ, Heldman N, Белчер AM (ноябрь 2014). «Универсальная активность ферментов de novo в капсидных белках из библиотеки сконструированных бактериофагов M13». Журнал Американского химического общества . 136 (47): 16508–14. DOI : 10.1021 / ja506346f . PMID 25343220 . 
  42. Перейти ↑ Zhang G, Wei S, Belcher AM (2018). «Биотемплированные нановолокна сульфида цинка в качестве анодных материалов для натрий-ионных батарей». ACS Applied Nano Materials . 1 (10): 5631–5639. DOI : 10.1021 / acsanm.8b01254 . hdl : 1721,1 / 126086 . ISSN 2574-0970 . 
  43. ↑ Li L, Belcher AM, Loke DK (декабрь 2020 г.). «Моделирование селективного связывания биологической матрицы с наноразмерной архитектурой: основная концепция сборки N-концевого домена на основе зажима, основанного на привязке-кармане». Наноразмер . 12 (47): 24214–24227. DOI : 10.1039 / D0NR07320B . PMID 33289758 . 
  44. ^ Brogan AP, Heldman N, Hallett JP, Belcher AM (сентябрь 2019 г.). «Термостойкие биожидкости бактериофага M13 без растворителей, разработанные для обеспечения высокой совместимости с безводными ионными жидкостями». Химические коммуникации . 55 (72): 10752–10755. DOI : 10.1039 / C9CC04909F . hdl : 1721,1 / 125988 . PMID 31432818 . 

Внешние ссылки [ править ]

  • ViralZone
  • ATCC fd
  • ATCC M13