Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Пероксидаза
Идентификаторы
Символпероксидаза
PfamPF00141
ИнтерПроIPR002016
PROSITEPDOC00394
SCOP21ч / СФЕРА / СУПФАМ
CDDcd00314
Доступные белковые структуры:
Pfam  структуры / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumкраткое изложение структуры
Область удлинения грибковой пероксидазы
Идентификаторы
СимволПероксидаза_ext
PfamPF11895
ИнтерПроIPR024589
Доступные белковые структуры:
Pfam  структуры / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumкраткое изложение структуры

Пероксидазы гема (или пероксидазы гема ) представляют собой гем- содержащие ферменты, которые используют перекись водорода в качестве акцептора электронов для катализа ряда окислительных реакций. Большинство пероксидаз гема действуют по схеме реакции:

Fe 3+ + H 2 O 2 [Fe 4+ = O] R '(Соединение I) + H 2 O
[Fe 4+ = O] R '+ субстрат -> [Fe 4+ = O] R (соединение II) + окисленный субстрат
[Fe 4+ = O] R + субстрат -> Fe 3+ + H 2 O + окисленный субстрат

По этому механизму фермент реагирует с одним эквивалентом H 2 O 2 с образованием [Fe 4+ = O] R '(соединение I). Это двухэлектронная реакция окисления / восстановления, в которой H 2 O 2 восстанавливается до воды, а фермент окисляется. Один окисляющий эквивалент находится на железе, давая оксиферил [1] промежуточный продукт, и во многих пероксидаз порфирин (R) окисляется до пи-катионного радикала порфирина (R '). Затем соединение I окисляет органический субстрат с образованием субстратного радикала [2] и соединения II, которое затем может окислять вторую молекулу субстрата.

Пероксидазы гема включают два суперсемейства: одно обнаруживается у бактерий, грибов и растений, а второе - у животных . Первый можно рассматривать как состоящий из трех основных классов: [3]

  • Класс I, внутриклеточные пероксидазы, включает: дрожжевую цитохром с пероксидазу (CCP), растворимый белок, обнаруженный в митохондриальной цепи переноса электронов, где он, вероятно, защищает от токсичных пероксидов; аскорбатпероксидаза (AP), главный фермент, ответственный за удаление перекиси водорода в хлоропластах и ​​цитозоле высших растений; [4] и бактериальные каталазы-пероксидазы, проявляющие как пероксидазную, так и каталазную активности. Считается, что каталаза-пероксидаза обеспечивает защиту клеток при окислительном стрессе. [5]
  • Класс II состоит из секреторных грибковых пероксидаз: лигниназ или пероксидаз лигнина (LiP) и марганец-зависимых пероксидаз (MnP). Это мономерные гликопротеины, участвующие в деградации лигнина. В MnP Mn 2+ служит восстанавливающим субстратом. [6] Белки класса II содержат четыре консервативных дисульфидных мостика и два консервативных сайта связывания кальция.
  • Класс III состоит из секреторных пероксидаз растений, которые выполняют множество тканеспецифичных функций: например, удаление перекиси водорода из хлоропластов и цитозоля; окисление токсичных соединений; биосинтез клеточной стенки; защитные реакции на ранение; катаболизм индол-3-уксусной кислоты (ИУК); биосинтез этилена; и так далее. [7] Белки класса III также являются мономерными гликопротеинами, содержащими четыре консервативных дисульфидных мостика и два иона кальция, хотя расположение дисульфидов отличается от ферментов класса II.

Кристаллические структуры ряда этих белков показывают, что они имеют одну и ту же архитектуру - два полностью альфа-домена, между которыми встроена гем-группа.

Другое семейство пероксидаз гемма - это семейство пероксидаз DyP-типа . [8]

Ссылки [ править ]

  1. ^ Нельсон RE, Fessler LI, Такаги Y, Блумберг B, Кини DR, Olson PF, Parker CG, Fessler JH (1994). «Пероксидазин: новый ферментно-матричный белок развития дрозофилы» . EMBO J . 13 (15): 3438–3447. DOI : 10.1002 / j.1460-2075.1994.tb06649.x . PMC  395246 . PMID  8062820 .
  2. ^ Поулос TL, Li H (1994). «Структурные вариации гемовых ферментов: сравнительный анализ кристаллических структур пероксидазы и P450» . Структура . 2 (6): 461–464. DOI : 10.1016 / S0969-2126 (00) 00046-0 . PMID 7922023 . 
  3. ^ Welinder KG (1992). «Надсемейство растительных, грибковых и бактериальных пероксидаз». Curr. Opin. Struct. Биол . 2 (3): 388–393. DOI : 10.1016 / 0959-440X (92) 90230-5 .
  4. Перейти ↑ Dalton DA (1991). «Аскорбатпероксидаза». 2 : 139–153. Цитировать журнал требует |journal=( помощь )
  5. ^ Welinder KG (1991). «Бактериальные каталазы-пероксидазы являются членами суперсемейства растительных пероксидаз с дублированными генами». Биохим. Биофиз. Acta . 1080 (3): 215–220. DOI : 10.1016 / 0167-4838 (91) 90004-J . PMID 1954228 . 
  6. Перейти ↑ Reddy CA, D Souza TM (1994). «Физиология и молекулярная биология пероксидаз лигнина Phanerochaete chrysosporium». FEMS Microbiol. Ред . 13 (2): 137–152. DOI : 10.1111 / j.1574-6976.1994.tb00040.x . PMID 8167033 . 
  7. ^ Campa A (1991). «Биологические роли пероксидаз растений: известные и потенциальные функции». 2 : 25–50. Цитировать журнал требует |journal=( помощь )
  8. ^ Субьет С, Кришны СС, Капур М, Kozbial Р, Макмаллан D, Аксельрод HL, Миллер М. Д., Abdubek Р, Ambing Е, Астахов Т, Карлтон D, Ий HJ, Клейтон T, Деллер МС, Дуань л, Elsliger М.А., Feuerhelm J, Гржечник С.К., Хейл Дж., Хэмптон Э., Хан Г.В., Ярошевски Л., Джин К.К., Клок Х.Э., Кнут М.В., Кумар А., Марчиано Д., Морс А.Т., Нигогосиан Э., Окач Л., Ооммачен С., Рейес Р., Райф К. Шиммель П., ван ден Бедем Х., Уикс Д., Уайт А., Сюй К., Ходжсон К.О., Вули Дж., Дикон А.М., Годзик А., Лесли С.А., Уилсон И.А. (ноябрь 2007 г.). «Кристаллические структуры двух новых пероксидаз, обесцвечивающих краситель, обнаруживают бета-створчатую складку с консервативным гем-связывающим мотивом». Белки . 69 (2): 223–33. DOI : 10.1002 / prot.21550 . PMID 17654545 . 
Эта статья включает текст из общественного достояния Pfam и InterPro : IPR002016