Из Википедии, бесплатной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Промежуточный хвостовой домен филамента
PDB 1ifr EBI.jpg
Структура глобулярного домена ламината a / c
Идентификаторы
СимволIF_tail
PfamPF00932
ИнтерПроIPR001322
PROSITEPDOC00198
SCOP21ivt / SCOPe / SUPFAM
Доступные белковые структуры:
Pfam  структуры / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumрезюме структуры
Промежуточная область стержня накала
PDB 1gk4 EBI.jpg
Фрагмент виментиновой спирали человека 2b (cys2)
Идентификаторы
СимволНить
PfamPF00038
ИнтерПроIPR016044
PROSITEPDOC00198
SCOP21gk7 / SCOPe / SUPFAM
Доступные белковые структуры:
Pfam  структуры / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumрезюме структуры
Область головки промежуточного филамента (связывание ДНК)
Идентификаторы
СимволFilament_head
PfamPF04732
ИнтерПроIPR006821
SCOP21gk7 / SCOPe / SUPFAM
Доступные белковые структуры:
Pfam  структуры / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumрезюме структуры
Периферин нейрональный промежуточный филаментный белок
Идентификаторы
СимволPRPH
Альт. символыNEF4
Ген NCBI5630
HGNC9461
OMIM170710
RefSeqNM_006262.3
UniProtP41219
Прочие данные
LocusChr. 12 кв. 13,12
Ищи
СтруктурыШвейцарская модель
ДоменыИнтерПро
Белок промежуточных филаментов нестин нейрональных стволовых клеток
Идентификаторы
СимволРЭШ
Ген NCBI10763
HGNC7756
OMIM600915
RefSeqNP_006608
UniProtP48681
Прочие данные
LocusChr. 1 квартал 23,1
Ищи
СтруктурыШвейцарская модель
ДоменыИнтерПро

Промежуточные филаменты ( IFs ) представляют собой структурные компоненты цитоскелета, обнаруженные в клетках позвоночных и многих беспозвоночных . [1] [2] [3] Гомологи белка IF были отмечены у беспозвоночного , цефалохордовой бранхиостомы . [4]

Промежуточные филаменты состоят из семейства родственных белков, обладающих общими структурными особенностями и последовательностями. Первоначально обозначенные как `` промежуточные '', поскольку их средний диаметр (10 нм ) находится между диаметром  более узких микрофиламентов (актина) и более широких миозиновых волокон, обнаруженных в мышечных клетках, диаметр промежуточных волокон в настоящее время обычно сравнивают с актиновыми микрофиламентами (7 нм) и микротрубочками ( 25 нм). [1] [5] Промежуточные филаменты животных подразделяются на шесть типов на основании сходства аминокислотной последовательности и структуры белка . [6] Большинство типовцитоплазматический , но одного типа, Тип V - это ядерный ламин . В отличие от микротрубочек, распределение IF в клетках не обнаруживает хорошей корреляции с распределением митохондрий или эндоплазматического ретикулума . [7]

Структура [ править ]

Структура промежуточной нити

Структура белков, которые образуют промежуточные филаменты (IF), была впервые предсказана компьютерным анализом аминокислотной последовательности эпидермального кератина человека, полученного из клонированных кДНК . [8] Анализ второй кератиновой последовательности показал, что два типа кератинов имеют только около 30% гомологии аминокислотной последовательности, но имеют сходные структуры доменов вторичной структуры. [9] Согласно первой модели, все белки IF, по-видимому, имеют центральный альфа-спиральный стержневой домен, который состоит из четырех альфа-спиральных сегментов (обозначенных как 1A, 1B, 2A и 2B), разделенных тремя линкерными областями. [9] [10]

Центральным строительным блоком промежуточного филамента является пара из двух переплетенных белков, которая называется структурой спиральной спирали . Это название отражает тот факт, что структура каждого белка является спиральной, и переплетенная пара также является спиральной структурой. Структурный анализ пары кератинов показывает, что два белка, образующие спиральную спираль, связываются гидрофобно . [11] [12] Заряженные остатки в центральном домене не играют главной роли в связывании пары в центральном домене. [11]

Цитоплазматические IFs собираются в неполярные филаменты единичной длины (ULF). Идентичные ULFs соединяются латерально в расположенные в шахматном порядке антипараллельные растворимые тетрамеры, которые соединяют от головы к хвосту протофиламенты, которые латерально соединяются в протофибриллы, четыре из которых сворачиваются вместе в промежуточную нить. [13] Часть процесса сборки включает в себя этап уплотнения, на котором ULF затягивается и принимает меньший диаметр. Причины этого уплотнения не совсем понятны, и обычно наблюдается, что IF имеет диаметр в диапазоне от 6 до 12 нм.

N-конце и С-конце ПЧ белки не являются альфа-спиральных участков и показать широкий разброс в их длин и последовательностей через IF семей. N-концевой «головной домен» связывает ДНК . [14] Головки виментина способны изменять ядерную архитектуру и распределение хроматина , а освобождение головок протеазой ВИЧ-1 может играть важную роль в связанном с ВИЧ-1 цитопатогенезе и канцерогенезе . [15] Фосфорилирование области головы может повлиять на стабильность филаментов. [16] Было показано, что головка взаимодействует с стержневым доменом того же белка . [17]

С-концевой «хвостовой домен» демонстрирует крайнюю вариацию длины между разными белками IF . [18]

Антипараллельная ориентация тетрамеров означает, что в отличие от микротрубочек и микрофиламентов, которые имеют положительный конец и отрицательный конец, IFs лишены полярности и не могут служить основой для подвижности клеток и внутриклеточного транспорта.

Кроме того, в отличие от актина или тубулина , промежуточные филаменты не содержат сайта связывания для нуклеозидтрифосфата .

Цитоплазматические IFs не подвергаются беговой дорожке, как микротрубочки и актиновые волокна, но являются динамическими. [19]

Биомеханические свойства [ править ]

ПФ - довольно деформируемые белки, которые можно растянуть в несколько раз по сравнению с исходной длиной. [20] Ключ к облегчению этой большой деформации обусловлен их иерархической структурой, которая способствует каскадной активации механизмов деформации на разных уровнях деформации. [12] Первоначально связанные альфа-спирали нитей единичной длины разматываются при растяжении, затем по мере увеличения напряжения они переходят в бета-слои , и, наконец, при увеличении напряжения водородные связи между бета-слоями скользят и мономерами ULF. скользят друг по другу. [12]

Типы [ править ]

Существует около 70 различных генов человека, кодирующих различные белки промежуточных филаментов. Однако разные типы IFs имеют общие основные характеристики: в целом, все они представляют собой полимеры, диаметр которых в полностью собранном виде составляет 9-11 нм.

ПФ животных подразделяются на шесть типов на основе сходства аминокислотной последовательности и структуры белка : [6]

Типы I и II - кислые и основные кератины [ править ]

Кератиновые промежуточные нити (окрашенные в красный цвет) вокруг эпителиальных клеток .
Дополнительная информация: цитокератин

Эти белки являются наиболее разнообразными среди ПФ и составляют белки ПФ типа I (кислотные) и типа II (основные) . Многие изоформы делятся на две группы:

  • эпителиальные кератины (около 20) в эпителиальных клетках (изображение справа)
  • трихоцитарные кератины (около 13) ( кератины волос ), из которых состоят волосы , ногти , рога и чешуя рептилий .

Независимо от группы кератины бывают кислыми или основными. Кислый и основной кератины связываются друг с другом с образованием кислотно-основных гетеродимеров, и эти гетеродимеры затем связываются, образуя кератиновую нить. [6]

Филаменты цитокератина латерально связаны друг с другом, образуя толстый пучок радиусом ~ 50 нм. Оптимальный радиус таких пучков определяется взаимодействием между дальнодействующим электростатическим отталкиванием и ближним гидрофобным притяжением. [21] Впоследствии эти пучки будут пересекаться через соединения, чтобы сформировать динамическую сеть, охватывающую цитоплазму эпителиальных клеток.

Тип III [ править ]

Волокна виментина в фибробластах .

Существует четыре белка, классифицируемых как белки ПФ типа III, которые могут образовывать гомо- или гетерополимерные белки.

  • ПФ десмина являются структурными компонентами саркомеров в мышечных клетках и соединяют различные клеточные органеллы, такие как десмосомы, с цитоскелетом. [22]
  • GFAP (глиальный фибриллярный кислый белок) обнаружен в астроцитах и других глиях .
  • Периферин обнаружен в периферических нейронах.
  • Виментин , наиболее широко распространенный из всех белков ПФ, может быть обнаружен в фибробластах , лейкоцитах и эндотелиальных клетках кровеносных сосудов. Они поддерживают клеточные мембраны, удерживают некоторые органеллы в фиксированном месте в цитоплазме и передают сигналы мембранных рецепторов в ядро. [6]

Тип IV [ править ]

  • Альфа-интернексин
  • Нейрофиламенты - семейство промежуточных филаментов IV типа, которые в высоких концентрациях обнаруживаются вдоль аксонов нейронов позвоночных.
  • Synemin
  • Синкойлин

Тип V - ядерные ламины [ править ]

  • Ламины

Ламины - это волокнистые белки, выполняющие структурную функцию в ядре клетки.

В клетках многоклеточных животных присутствуют ламины типа A и B, которые различаются длиной и pI. Клетки человека имеют три дифференцированно регулируемых гена. Ламины B-типа присутствуют в каждой клетке. Ламины типа B, ламин B1 и B2 , экспрессируются генами LMNB1 и LMNB2 на 5q23 и 19q13 соответственно. Ламины А-типа экспрессируются только после гаструляции . Ламины A и C являются наиболее распространенными ламинами A-типа и представляют собой варианты сплайсинга гена LMNA, обнаруженного в 1q21.

Эти белки локализуются в двух областях ядерного компартмента, ядерной ламине - слое белковой структуры, прилегающем к внутренней поверхности ядерной оболочки и по всей нуклеоплазме в нуклеоплазматической пелене .

Сравнение ламинов с IF цитоскелета позвоночных показывает, что ламины имеют дополнительные 42 остатка (шесть гептад) внутри спирали 1b. С-концевой хвостовой домен содержит сигнал ядерной локализации (NLS), Ig-складчатый домен и в большинстве случаев карбокси-концевой CaaX-бокс, который изопренилирован и карбоксиметилирован (ламин C не имеет CAAX-бокса). Ламин А подвергается дальнейшей обработке для удаления последних 15 аминокислот и его фарнезилированного цистеина.

Во время митоза ламины фосфорилируются с помощью MPF, который запускает разборку пластинки и ядерной оболочки. [6]

Тип VI [ править ]

  • Бисерные нити: Филенсин , Факинин . [6]
  • Нестин (когда-то предлагался для реклассификации, но из-за различий остается белком ПФ типа VI) [23]

Только позвоночные. Относится к типу I-IV. Используется для содержания других недавно открытых белков ПФ, еще не отнесенных к определенному типу. [24]

Функция [ править ]

Адгезия клеток [ править ]

На плазматической мембране некоторые кератины или десмин взаимодействуют с десмосомами (клеточная адгезия) и гемидесмосомами (адгезия клеточного матрикса) через адаптерные белки.

Связанные белки [ править ]

Филаггрин связывается с кератиновыми волокнами в клетках эпидермиса. Плектин связывает виментин с другими волокнами виментина, а также с микрофиламентами, микротрубочками и миозином II. Кинезин изучается, и предполагается, что он соединяет виментин с тубулином через моторные белки.

Кератиновые филаменты в эпителиальных клетках соединяются с десмосомами (десмосомы соединяют цитоскелет вместе) через плакоглобин , десмоплакин , десмоглеины и десмоколлины ; Десминовые нити связаны аналогичным образом в клетках сердечной мышцы.

Заболевания, возникающие из-за мутаций в генах IF [ править ]

  • Дилатационная кардиомиопатия (DCM), мутации в гене DES [25]
  • Аритмогенная кардиомиопатия (АКМ), мутации в гене DES . [26] [27] [28] [29]
  • Рестриктивная кардиомиопатия (РКМ), мутации в гене DES [30]
  • Кардиомиопатия без уплотнения, мутации в генах DES [31] [32]
  • Кардиомиопатия в сочетании со скелетной миопатией ( DES ) [33]
  • Простой буллезный эпидермолиз ; мутация кератина 5 или кератина 14
  • Ламинопатии - это семейство заболеваний, вызываемых мутациями в ядерных ламинах, включая, среди прочего, синдром прогерии Хатчинсона-Гилфорда и различные липодистрофии и кардиомиопатии.

В других организмах [ править ]

Белки ПФ универсальны среди животных в виде ядерного ламина. Hydra имеет дополнительный «нематоцилин», полученный из ламина. Цитоплазматические IF (тип I-IV), обнаруженные у людей, широко распространены у Bilateria ; они также возникли в результате дупликации гена с участием ядерного ламина V типа. Кроме того, несколько других разнообразных типов эукариот содержат ламины, что указывает на раннее происхождение белка. [24]

На самом деле не существовало конкретного определения «промежуточного филаментного белка» в том смысле, что определение, основанное на размере или форме, не охватывает монофилетическую группу . С включением необычных белков, таких как сеткообразующие ламины с гранулами (тип VI), текущая классификация переходит в кладу, содержащую ядерный ламин и множество его потомков, характеризующихся сходством последовательностей, а также структурой экзонов. Таким образом, функционально подобные белки из этой клады, такие как полумесяцы , альвеолины, тетрины и эпиплазмины, являются только «IF-подобными». Вероятно, они возникли в результате конвергентной эволюции . [24]

Ссылки [ править ]

  1. ^ a b Herrmann H, Bär H, Kreplak L, Стрелков С.В., Aebi U (июль 2007 г.). «Промежуточные филаменты: от клеточной архитектуры до наномеханики». Обзоры природы. Молекулярная клеточная биология . 8 (7): 562–73. DOI : 10.1038 / nrm2197 . PMID  17551517 . S2CID  27115011 .
  2. Перейти ↑ Chang L, Goldman RD (август 2004 г.). «Промежуточные филаменты опосредуют перекрестное взаимодействие цитоскелета». Обзоры природы. Молекулярная клеточная биология . 5 (8): 601–13. DOI : 10.1038 / nrm1438 . PMID 15366704 . S2CID 31835055 .  
  3. ^ Трауб, П. (2012), Промежуточные волокна: обзор , Springer Berlin Heidelberg, стр. 33, ISBN 9783642702303CS1 maint: использует параметр авторов ( ссылка )
  4. ^ Karabinos A, D Ример, Erber A, Weber K (октябрь 1998). "Гомологи белков промежуточных филаментов (IF) позвоночных I, II и III типа у беспозвоночных: мультигенное семейство IF цефалохордовой бранхостомы". Письма FEBS . 437 (1–2): 15–8. DOI : 10.1016 / S0014-5793 (98) 01190-9 . PMID 9804163 . S2CID 7886395 .  
  5. Перейти ↑ Ishikawa H, Bischoff R, Holtzer H (сентябрь 1968 г.). «Митоз и филаменты среднего размера в развивающихся скелетных мышцах» . Журнал клеточной биологии . 38 (3): 538–55. DOI : 10,1083 / jcb.38.3.538 . PMC 2108373 . PMID 5664223 .  
  6. ^ a b c d e f Szeverenyi I, Cassidy AJ, Chung CW, Lee BT, Common JE, Ogg SC, Chen H, Sim SY, Goh WL, Ng KW, Simpson JA, Chee LL, Eng GH, Li B, Lunny Д.П., Чуон Д., Венкатеш А., Кху К.Х., Маклин У.Х., Лим Ю.П., Лейн Е.Б. «База данных промежуточных волокон человека» . PMID  18033728 .
  7. ^ Soltys, BJ и Gupta RS: Взаимосвязи эндоплазматического ретикулума, митохондрий, промежуточных филаментов и микротрубочек - исследование четырехкратного флуоресцентного мечения. Biochem. Клетка. Биол. (1992) 70: 1174-1186
  8. ^ Hanukoglu I, Fuchs E (ноябрь 1982). «Последовательность кДНК эпидермального кератина человека: расхождение последовательности, но сохранение структуры среди белков промежуточных филаментов» . Cell . 31 (1): 243–52. DOI : 10.1016 / 0092-8674 (82) 90424-X . PMID 6186381 . S2CID 35796315 .  
  9. ^ a b Ханукоглу I, Фукс Э (июль 1983 г.). «Последовательность кДНК кератина цитоскелета типа II выявляет постоянные и вариабельные структурные домены среди кератинов» . Cell . 33 (3): 915–24. DOI : 10.1016 / 0092-8674 (83) 90034-X . PMID 6191871 . S2CID 21490380 .  
  10. ↑ Lee CH, Kim MS, Chung BM, Leahy DJ, Coulombe PA (июнь 2012 г.). «Структурные основы гетеромерной сборки и перинуклеарной организации кератиновых филаментов» . Структурная и молекулярная биология природы . 19 (7): 707–15. DOI : 10.1038 / nsmb.2330 . PMC 3864793 . PMID 22705788 .  
  11. ↑ a b Ханукоглу I, Эзра Л. (январь 2014 г.). «Запись Proteopedia: спиральная структура кератинов». Биохимия и молекулярная биология образования . 42 (1): 93–4. DOI : 10.1002 / bmb.20746 . PMID 24265184 . S2CID 30720797 .  
  12. ^ a b c Qin Z, Kreplak L, Buehler MJ (октябрь 2009 г.). «Иерархическая структура контролирует наномеханические свойства промежуточных филаментов виментина» . PLOS ONE . 4 (10): e7294. Bibcode : 2009PLoSO ... 4.7294Q . DOI : 10.1371 / journal.pone.0007294 . PMC 2752800 . PMID 19806221 .  
  13. ^ Лодиш Х, Берк А, Зипурский С.Л. и др. (2000). Молекулярная клеточная биология . Нью-Йорк: WH Freeman. п. Раздел 19.6, Промежуточные волокна . ISBN 978-0-07-243940-3.
  14. ^ Ван Q, Толстоног Г.В., Shoeman Р, Р Трауб (август 2001 г.). «Сайты связывания нуклеиновых кислот в белках субъединиц промежуточных филаментов типа I-IV». Биохимия . 40 (34): 10342–9. DOI : 10.1021 / bi0108305 . PMID 11513613 . 
  15. ^ Shoeman RL, Hüttermann С, Хартиг Р, Р Трауб (январь 2001). «Амино-концевые полипептиды виментина ответственны за изменения ядерной архитектуры, связанные с активностью протеазы вируса иммунодефицита человека типа 1 в клетках культуры ткани» . Молекулярная биология клетки . 12 (1): 143–54. DOI : 10.1091 / mbc.12.1.143 . PMC 30574 . PMID 11160829 .  
  16. ^ Takemura M, Гоми H, Колуччи-Гийон E, Itohara S (август 2002). «Защитная роль фосфорилирования в обмене глиального фибриллярного кислого белка у мышей» . Журнал неврологии . 22 (16): 6972–9. DOI : 10.1523 / JNEUROSCI.22-16-06972.2002 . PMC 6757867 . PMID 12177195 .  
  17. ^ Парри Д.А., Marekov Л.Н., Steinert PM, Smith TA (2002). «Роль сегментов стержневого домена 1A и L1 в организации головного домена и функции промежуточных филаментов: структурный анализ кератина трихоцитов». Журнал структурной биологии . 137 (1–2): 97–108. DOI : 10,1006 / jsbi.2002.4437 . PMID 12064937 . 
  18. Перейти ↑ Quinlan R, Hutchison C, Lane B (1995). «Промежуточные белки филаментов». Белковый профиль . 2 (8): 795–952. PMID 8771189 . 
  19. ^ Helfand BT, Чанг L, Goldman RD (январь 2004). «Промежуточные волокна - это динамические и подвижные элементы клеточной архитектуры» . Журнал клеточной науки . 117 (Pt 2): 133–41. DOI : 10,1242 / jcs.00936 . PMID 14676269 . 
  20. ^ Herrmann H, Бэр H, L Kreplak, Стрелков С.В., Aebi U (июль 2007). «Промежуточные филаменты: от клеточной архитектуры до наномеханики». Обзоры природы. Молекулярная клеточная биология . 8 (7): 562–73. DOI : 10.1038 / nrm2197 . PMID 17551517 . S2CID 27115011 .  Qin Z, Kreplak L, Buehler MJ (октябрь 2009 г.). «Иерархическая структура контролирует наномеханические свойства промежуточных филаментов виментина» . PLOS ONE . 4 (10): e7294. Bibcode : 2009PLoSO ... 4.7294Q . DOI : 10.1371 / journal.pone.0007294 . PMC  2752800 . PMID  19806221 .Креплак Л., Фадж Д. (январь 2007 г.). «Биомеханические свойства промежуточных нитей: от тканей до одиночных нитей и обратно». BioEssays . 29 (1): 26–35. DOI : 10.1002 / bies.20514 . PMID  17187357 . S2CID  6560740 .Цинь З., Бюлер М.Дж., Креплак Л. (январь 2010 г.). «Многоуровневый подход к пониманию механобиологии промежуточных волокон». Журнал биомеханики . 43 (1): 15–22. DOI : 10.1016 / j.jbiomech.2009.09.004 . PMID  19811783 .Qin Z, Kreplak L, Buehler MJ (октябрь 2009 г.). «Наномеханические свойства димеров промежуточных филаментов виментина». Нанотехнологии . 20 (42): 425101. Bibcode : 2009Nanot..20P5101Q . DOI : 10.1088 / 0957-4484 / 20/42/425101 . PMID  19779230 .
  21. ^ Хаимы Е, Windoffer R, Leube RE, Урбах М, Козлы М.М. (июль 2020). «Модель для объединения кератиновых промежуточных нитей» . Биофизический журнал . 119 (1): 65–74. Bibcode : 2020BpJ ... 119 ... 65H . DOI : 10.1016 / j.bpj.2020.05.024 . PMC 7335914 . PMID 32533940 .  
  22. ^ Brodehl A, Гертнер-Роммель A, Milting H (август 2018). «Молекулярное понимание кардиомиопатий, связанных с мутациями десмина (DES)» . Биофизические обзоры . 10 (4): 983–1006. DOI : 10.1007 / s12551-018-0429-0 . PMC 6082305 . PMID 29926427 .  
  23. ^ Берналь A, Arranz L (июнь 2018). «Нестин-экспрессирующие клетки-предшественники: функция, идентичность и терапевтическое значение» . Клеточные и молекулярные науки о жизни . 75 (12): 2177–2195. DOI : 10.1007 / s00018-018-2794-z . PMC 5948302 . PMID 29541793 .  
  24. ^ a b c Kollmar M (май 2015 г.). «Полифилия генов ядерных ламинов указывает на раннее эукариотическое происхождение белков промежуточных филаментов метазоа» . Научные отчеты . 5 : 10652. Bibcode : 2015NatSR ... 510652K . DOI : 10.1038 / srep10652 . PMC 4448529 . PMID 26024016 .  
  25. ^ Фишер В, Диттманн S, Brodehl А, Унгер А, Б Stallmeyer, Пол М., и др. (Декабрь 2020 г.). «Функциональная характеристика новых патогенных вариантов десмина альфа-спирального стержневого домена (DES), связанных с дилатационной кардиомиопатией, атриовентрикулярной блокадой и риском внезапной сердечной смерти». Международный журнал кардиологии : S0167527320342984. DOI : 10.1016 / j.ijcard.2020.12.050 . PMID 33373648 . 
  26. ^ Бермудес-Хименес FJ, Карриэль V, Бродель A, Аламинос M, Кампос A, Ширмер I и др. (Апрель 2018). «Новая мутация десмина p.Glu401Asp нарушает образование филаментов, нарушает целостность клеточной мембраны и вызывает тяжелую аритмогенную кардиомиопатию / дисплазию левого желудочка». Тираж . 137 (15): 1595–1610. DOI : 10.1161 / CIRCULATIONAHA.117.028719 . PMID 29212896 . S2CID 4715358 .  
  27. ^ Protonotarios A, Brodehl A, Asimaki A, Jager J, Quinn E, Stanasiuk C и др. (Декабрь 2020 г.). «Новый вариант десмина p.Leu115Ile связан с уникальной формой бивентрикулярной аритмогенной кардиомиопатии». Канадский кардиологический журнал : S0828282X20311363. DOI : 10.1016 / j.cjca.2020.11.017 . PMID 33290826 . 
  28. ^ Клауке Б., Коссманн С., Гертнер А., Бренд К., Аист I, Бродель А. и др. (Декабрь 2010 г.). «De novo desmin-мутация N116S связана с аритмогенной кардиомиопатией правого желудочка» . Молекулярная генетика человека . 19 (23): 4595–607. DOI : 10,1093 / HMG / ddq387 . PMID 20829228 . 
  29. ^ Brodehl A, Hedde PN, Dieding M, Fatima A, Walhorn V, Gayda S и др. (Май 2012 г.). «Двухцветная фотоактивационная локализационная микроскопия мутантов десмина, связанных с кардиомиопатией» . Журнал биологической химии . 287 (19): 16047–57. DOI : 10.1074 / jbc.M111.313841 . PMC 3346104 . PMID 22403400 .  
  30. ^ Brodehl A, Pour Hakimi SA, Stanasiuk C, Ratnavadivel S, Hendig D, Gaertner A, et al. (Ноябрь 2019 г.). «Рестриктивная кардиомиопатия вызвана новой гомозиготной мутацией десмина ( DES ) p.Y122H, ведущей к серьезному дефекту сборки нити» . Гены . 10 (11): 918. DOI : 10,3390 / genes10110918 . PMC 6896098 . PMID 31718026 .  
  31. ^ Kley Р.А., Hellenbroich Y, ван - дер - Ven PF, Fürst DO, Хюбнер A, Bruchertseifer V, и др. (Декабрь 2007 г.). «Клинико-морфологический фенотип филаминной миопатии: исследование 31 немецкого пациента» . Мозг . 130 (Pt 12): 3250–64. DOI : 10,3390 / genes12010121 . PMID 18055494 . 
  32. ^ Марахонов А.В., Бродель А., Мясников Р.П., Спарбер П.А., Киселева А.В., Куликова О.В. и др. (Июнь 2019). «Некомпактная кардиомиопатия вызывается новой внутрикадровой делеционной мутацией десмина (DES) в сегменте стержня спиральной спирали 1A, приводящей к серьезному дефекту сборки филаментов». Мутация человека . 40 (6): 734–741. DOI : 10.1002 / humu.23747 . PMID 30908796 . S2CID 85515283 .  
  33. ^ Ширмеру я, Dieding М, Klauke В, Brodehl А, Гэртнер-Роммель А, Walhorn В, и др. (Март 2018 г.). «Новая мутация indel десмина (DES) вызывает тяжелую атипичную кардиомиопатию в сочетании с атриовентрикулярной блокадой и скелетной миопатией» . Молекулярная генетика и геномная медицина . 6 (2): 288–293. DOI : 10.1002 / mgg3.358 . PMC 5902401 . PMID 29274115 .  

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Herrmann H, Harris JR, ред. (1998). Промежуточные волокна . Springer. ISBN 978-0-306-45854-5.
  • Омари МБ, Куломб, штат Пенсильвания, ред. (2004). Цитоскелет промежуточных филаментов . Gulf Professional Publishing. ISBN 978-0-12-564173-9.
  • Paramio JM, изд. (2006). Промежуточные волокна . Springer. ISBN 978-0-387-33780-7.

Внешние ссылки [ править ]

  • Промежуточное звено + нить + белки в предметных рубриках медицинской тематики Национальной медицинской библиотеки США (MeSH)
Эта статья включает текст из общественного достояния Pfam и InterPro : IPR001322
Эта статья включает текст из общественного достояния Pfam и InterPro : IPR006821